Katalase
| Katalase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Pengenal pasti | |||||||||
| Simbol | Catalase | ||||||||
| Pfam | PF00199 | ||||||||
| InterPro | IPR011614 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00395 | ||||||||
| SCOP | 7cat | ||||||||
| SUPERFAMILY | 7cat | ||||||||
| Superkeluarga OPM | 370 | ||||||||
| Protein OPM | 3e4w | ||||||||
| CDD | cd00328 | ||||||||
| |||||||||
| Katalase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Pengenal pasti | |||||||||
| Nombor EC | 1.11.1.6 | ||||||||
| Nombor CAS | 9001-05-2 | ||||||||
| Pangkalan data | |||||||||
| IntEnz | Lihat IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entri BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Lihat NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Entri KEGG | ||||||||
| MetaCyc | Laluan metabolik | ||||||||
| PRIAM | Profil | ||||||||
| Struktur PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologi gen | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
Katalase merupakan enzim biasa yang terdapat pada hampir keseluruhan organisma hidup yang terdedah pada oksigen, di mana ia menjadi mangkin pada penguraian hidrogen peroksida kepada air dan oksigen.[4] Katalase memiliki salah satu jumlah pusing ganti bagi semua enzim; satu molekul katalase mampu menukar 40 juta molekul hidrogen peroksida pada air dan oksigen setiap saat.[5]
Katalase merupakan protin tetramer bagi empat rantaian polipeptida, setiap satu panjang melebihi 500 asid amino.[6] It contains four porphyrin heme (iron) groups that allow the enzyme to react with the hydrogen peroxide. The optimum pH for human catalase is approximately 7,[7] and has a fairly broad maximum (the rate of reaction does not change appreciably at pHs between 6.8 and 7.5).[8] The pH optimum for other catalases varies between 4 and 11 depending on the species.[9] The optimum temperature also varies by species.[10]
Sejarah
[sunting | sunting sumber]Katalase pertama kali disedari sebagai bahan pada tahun 1818 apabila Louis Jacques Thénard, yang menjumpai H2O2 (hidrogen peroksida), mencadangkan penguraiannya disebabkan oleh sejenis bahan. Pada tahun 1900, Oscar Loew merupakan orang yang pertama memberikannya nama katalase, dan mendapati kehadirannya pada kebanyakan tumbuhan dan haiwan.[11] In 1937 catalase from beef liver was crystallised by James B. Sumner[12] and the molecular weight was worked out in 1938.[13]
Pada tahun 1969, jujukan katalase asid amino bovin (lembu) diungkaikan.[14] Then in 1981, the 3D structure of the protein was revealed.[15]
Tindakan
[sunting | sunting sumber]Tindak balas katalase pada penguraian hidrogen peroksida adalah:
- 2 H2O2 → 2 H2O + O2
Kewujudan katalse pada contoh mikrobial atau tisu boleh diuji dengan menambah isipadu larutan enzim dan melihat tindak-balas. Pembentukan buih (oksigen) menunjukkan keputusan positif. Ini boleh berlaku kerana katalase memiliki aktiviti khusus amat tinggi, yang menghasilkan tindak-balas boleh dikesan.
Mekanisma molekul
[sunting | sunting sumber]Sungguhpun mekanisma lengkap katalase masih belum jelas sepenuhnya,[16] tindak balas kimia dipercayai berlaku pada dua tahap:
- H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
- H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2[16]
- Di sini Fe()-E mewakili teras besi bagi kumpulan heme terikat pada enzim. Fe(IV)-E(.+) merupakan bentuk mesomerik bagi Fe(V)-E, bererti besi tidak teriksida sepenuhnya kepada +V tetapi menerima sebahagian "elektron sokongan" dari ligand heme. Heme ini perlu dikeluarkan kemudian sebagai kation radikal ("radical cation") (.+).
Apabila hidrogen peroksida memasuki tapak aktif, ia bertindak balas dengan Asn147 ("asparagine" asid amino pada kedudukan 147) dan His74, menyebabkan proton (ion hidrogen) berpindah antara ataom oksigen. Koordinat atom oksigen bebas, membebaskan molekul air yang baru terbentuk dan Fe(IV)=O. Fe(IV)=O bertindak balas dengan molekul hidrogen oksida kedua bagi membentuk Fe(III)-E dan menghasilkan air dan oksigen.[16] Kereaktifan teras besi boleh dipertingkat dengan kehadiran ligand fenol bagi Tyr357 pada ligand besi kelima, yang mampu membantu bagi pengoksidaan Fe(III) kepada Fe(IV). Keberkesanan tindak balas juga boleh dipertingkat dengan tindak balas His74 dan Asn147 dengan perantaraan tindak-balas.[16] In general, the rate of the reaction can be determined by the Michaelis-Menten equation.[17]
Katalase juga mampu mengoksida pelbagai toksin berlainan, seperti formaldehid, asid formik, fenol, dan alkohol. Untuk melakukannya, ia menggunakan hidrogen peroksida menurut tindak balas berikut:
- H2O2 + H2R → 2H2O + R
Juga, mekanisma sebenar tindak-balas ini tidak diketahui.
Peranan dalam gangguan
[sunting | sunting sumber]The gangguan peroxisomal akatalasia adalah disebabkan kekurangan pada fungsi katalase. Polimorfisme genetik pada katalase dan perubahan ungkapannya dan aktivitinya dikaitkan dengan kerosakan DNA oksidaan dan selanjutnya risiko individual kepada kecenderungan barah.[18]
Interaksi
[sunting | sunting sumber]Katalase telah terbukti sebagai bertindak balas secara protin dengan ABL2[19] and Abl gene.[19]
Rujukan
[sunting | sunting sumber]- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000121691 - Ensembl, May 2017
- ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ Chelikani P, Fita I, Loewen PC (2004). "Diversity of structures and properties among catalases". Cell. Mol. Life Sci. 61 (2): 192–208. doi:10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498. Unknown parameter
|month=ignored (bantuan)CS1 maint: multiple names: authors list (link) - ^ Goodsell DS (2004-09-01). "Catalase". Molecule of the Month. RCSB Protein Data Bank. Diarkibkan daripada yang asal pada 2020-10-01. Dicapai pada 2007-02-11.
- ^ Boon EM, Downs A, Marcey D. "Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase". Catalase Structural Tutorial Text. Dicapai pada 2007-02-11.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
- ^ Maehly A, Chance B (1954). "The assay of catalases and peroxidases". Methods Biochem Anal. Methods of Biochemical Analysis. 1: 357–424. doi:10.1002/9780470110171.ch14. ISBN 9780470110171. PMID 13193536.
- ^ Aebi H (1984). Aebi, Hugo (penyunting). "Catalase in vitro". Meth. Enzymol. Methods in Enzymology. 105: 121–126. doi:10.1016/S0076-6879(84)05016-3. ISBN 012182005X. PMID 6727660.
- ^ "EC 1.11.1.6 - catalase". BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig. Dicapai pada 2009-05-26. Cite has empty unknown parameter:
|coauthors=(bantuan) - ^ Toner K, Sojka G, Ellis R. "A Quantitative Enzyme Study; CATALASE". bucknell.edu. Diarkibkan daripada yang asal pada 2000-06-12. Dicapai pada 2007-02-11.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
- ^ Loew O (1900). "A New Enzyme of General Occurrence in Organisms". Science. 11 (279): 701–702. doi:10.1126/science.11.279.701. PMID 17751716. Unknown parameter
|month=ignored (bantuan) - ^ Sumner JB, Dounce AL (1937). "Crystalline catalase". Science. 85 (2206): 366–367. doi:10.1126/science.85.2206.366. PMID 17776781. Unknown parameter
|month=ignored (bantuan) - ^ Sumner JB, Gralén N (1938). "The molecular weight of crystalline catalase". Science. 87 (2256): 284–284. doi:10.1126/science.87.2256.284. PMID 17831682. Unknown parameter
|month=ignored (bantuan) - ^ Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G (1969). "The amino acid sequence of bovine liver catalase: a preliminary report". Arch. Biochem. Biophys. 131 (2): 653–655. doi:10.1016/0003-9861(69)90441-X. PMID 4892021. Unknown parameter
|month=ignored (bantuan)CS1 maint: multiple names: authors list (link) - ^ Murthy MR, Reid TJ, Sicignano A, Tanaka N, Rossmann MG (1981). "Structure of beef liver catalase". J. Mol. Biol. 152 (2): 465–499. doi:10.1016/0022-2836(81)90254-0. PMID 7328661. Unknown parameter
|month=ignored (bantuan)CS1 maint: multiple names: authors list (link) - ^ a b c d Boon EM, Downs A, Marcey D. "Proposed Mechanism of Catalase". Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase: Catalase Structural Tutorial. Dicapai pada 2007-02-11.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
- ^ Maass E (1998-07-19). "How does the concentration of hydrogen peroxide affect the reaction". MadSci Network. Dicapai pada 009-03-02. Cite has empty unknown parameter:
|coauthors=(bantuan); Check date values in:|accessdate=(bantuan) - ^ Khan MA, Tania M, Zhang D, Chen H (2010). "Antioxidant enzymes and cancer". Chin J Cancer Res. 22 (2): 87–92. doi:10.1007/s11670-010-0087-7.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
- ^ a b Cao, Cheng (2003). "Catalase activity is regulated by c-Abl and Arg in the oxidative stress response". J. Biol. Chem. United States. 278 (32): 29667–29675. doi:10.1074/jbc.M301292200. ISSN 0021-9258. PMID 12777400. Unknown parameter
|month=ignored (bantuan); Unknown parameter|coauthors=ignored (|author=suggested) (bantuan); Cite has empty unknown parameters:|laydate=,|laysummary=, dan|laysource=(bantuan)
Pautan luar
[sunting | sunting sumber]- "GenAge entry for CAT (Homo sapiens)". Human Ageing Genomic Resources. Dicapai pada 2009-03-05. Cite has empty unknown parameter:
|coauthors=(bantuan) - "Catalase". MadSci FAQ. madsci.org. Dicapai pada 2009-03-05. Cite has empty unknown parameter:
|coauthors=(bantuan) - "Catalase and oxidase test video". Regnvm Prokaryotae. Dicapai pada 2009-03-05. Cite has empty unknown parameter:
|coauthors=(bantuan) - "EC 1.11.1.6 - catalase". Brenda: The Comprehensive Enzyme Information System. Dicapai pada 2009-03-05. Cite has empty unknown parameter:
|coauthors=(bantuan) - "PeroxiBase - The peroxidase database". Swiss Institute of Bioinformatics. Diarkibkan daripada yang asal pada 2008-10-13. Dicapai pada 2009-03-05. Cite has empty unknown parameter:
|coauthors=(bantuan) - "Catalase Procedure". MicrobeID.com. Dicapai pada 2009-04-22. Cite has empty unknown parameter:
|coauthors=(bantuan)