DESNATURALIZACIN DE LAS

PROTENAS
Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se dice que
presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalizacin de las protenas a
laprdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la
cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija.
Estado nativo

Estado
desnaturalizado

Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad
en disolucin y provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la
neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno
facilitar la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin. La precipitacin suele ser
consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacin y se dice entonces que la protena se
encuentradesnaturalizada (Figura superior).
En una protena cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan slo tienen en comn la
estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los dems niveles de
organizacin estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.
La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena:
1. cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la viscosidad y disminuye

el coeficiente de difusin
2. una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del interior

aparecen en la superficie
3. prdida de las propiedades biolgicas

Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en
muchos casos, la desnaturalizacin es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la
informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin. El proceso
mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llamarenaturalizacin.
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos deaislamiento y purificacin de protenas, ya
que no todas la protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra
disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la solubilidad, con lo que
la protena precipita. La formacin de
agregados fuertemente hidrofbicos impide
su renaturalizacin, y hacen que el proceso
sea irreversible.

Los agentes que provocan la

desnaturalizacin de una
protena se llaman agentes
desnaturalizantes. Se
distinguen
agentes fsicos (calor)
y qumicos (detergentes,
disolventes orgnicos, pH,
fuerza inica). Como en
algunos casos el fenmeno de
la desnaturalizacin es
reversible, es posible precipitar
protenas de manera selectiva
mediante cambios en:
http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm

porque con un exceso de sales de metales pesados

las proteinas se renaturalizan?
Pudiera ser que en lugar de Renaturalizan sea Desnaturalizan?
Por que si tienes una Protena Desnaturalizada, no creo que la puedas Renaturalizar con
metales pesados. Ms bien es el efecto contrario

Cuando una Protena tiene su estructura "Normal" u Original, se le llama Nativa. Todos sus
enlaces Intermoleculares, estn intactos ( Puentes de Hidrgeno, Puentes disulfuro, etc)
Cuando algn factor, rompe estos enlaces, y la Protena pierde su estructura Cuaternaria. Y a
eso se llama Desnaturalizacin.
Esto puede lograrse por cambios en el pH, Metales Pesado, se rompen los puentes que te
mencion, (Se Desnaturaliza)

Enzimas: Relacin Estructura-Funcin

Objetivo Fundamental:

Comprender los principios bsicos de la estructura de las enzimas

para explicar el funcionamiento de los seres vivos.

Aprendizajes Esperados:

Apreciar la importancia de las enzimas como catalizadores

biolgicos y como incide su estructura en su funcin.

Objetivos Fundamentales Transversales (O.F.T):

Promover el inters y capacidad de conocer la realidad.

Manejar herramientas de programas computacionales y redes de

comunicacin para el acceso a informacin especifica.

Las enzimas estn en el centro de cada proceso bioqumico. Actuando en

secuencias organizadas catalizan cientos de reacciones consecutivas

mediante las que se degradan nutrientes, se conserva y transforma la

energa qumica y se fabrican las macromolculas biolgicas a partir de
precursores sencillos. A travs de la accin de las enzimas reguladoras
las rutas metblicas estn altamente coordinadas, proporcionando una
armoniosa influencia recproca entre la multitud de actividades
diferentes que son necesarias para la vida.
Con la excepcin de un pequeo grupo de molculas de ARN cataltico
todas las enzimas son protenas. Su actividad cataltica depende de la
integridad de su conformacin proteica nativa. Si se desnaturaliza o se
disocia una enzima en sus subunidades, se pierde normalmente la
actividad cataltica si se descompone una enzima en sus aminocidos
constituyentes siempre se destruye su actividad cataltica. As, las
estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las
protenas enzimticas son esenciales para su actividad cataltica.

Propiedades de las enzimas:

Catalizadores orgnicos: aceleran la velocidad de las reacciones

bioqumicas, sin ser alteradas qumicamente por la reaccin que
catalizan. Debido a esto ltimo, las enzimas pueden actuar varias
veces y, por lo tanto, resultan efectivas an en cantidades muy
pequeas.

Energa de activacin: las energas de activacin son barreras

energticas para las reacciones qumicas, estas barreras son
cruciales para la propia vida. Sin tales barreras energticas, las
macromolculas complejas revertiran espontneamente a formas
moleculares muchos mas sencillas. No podran existir ni las
estructuras complejas y altamente ordenadas ni los procesos
metablicos que tienen lugar en cada clula. Las enzimas son
molculas que estn para disminuir la energa de activacin de las
reacciones necesarias para la supervivencia celular. En los
laboratorios qumicos, tambin es frecuente que la energa de
activacin sea proporcionada por el calor. Cuando se aplica la llama
de un mechero al matraz que contiene las sustancias reactantes,
las molculas de estas aceleran sus movimientos, lo que se traduce
en un aumento de colisiones moleculares que favorecen las
reacciones qumicas. En las clulas vivas, un incremento del calor
acelerara igualmente todas las reacciones metablicas, pero, muy
pronto las protenas se desnaturalizaran, perderan su
funcionalidad y apareceran otros efectos destructivos.

Formacin de un complejo enzima-sustrato: Las enzimas controlan

las reacciones bioqumicas ofreciendo un entorno tridimensional
a los reactivos sobre los que actan. Toda molcula de enzima
posee un sitio, denominado sitio activo, donde tiene lugar su accin
cataltica. El concepto de sitio activo de una enzima corresponde a
una depresin o hendidura relativamente pequea que posee
la geometra y distribucin de cargas (positivas y negativas) para
unirse especficamente y en forma complementaria a un
determinado sustrato, (este sitio activo es el lugar donde a travs
del reconocimiento molecular ocurren las reacciones de ruptura y
formacin de enlaces) formndose as un complejo enzimasustrato en el que las molculas de las sustancias reactantes
(sustratos) quedan muy prximas entre si, condicin indispensable
para que se lleve a cabo la reaccin qumica de ellas. Por ultimo
cabe sealar que, al separarse los productos de la enzima, esta
ultima queda libre e intacta para catalizar la biosntesis de nuevos
productos iguales a los anteriores.

Especificidad: cada una de las enzimas cataliza una sola reaccin

qumica o en ciertos casos unas pocas reacciones ntimamente
relacionadas, por la similitud molecular de los sustratos.

Regulacin de la actividad enzimtica:

Concentraciones: si aumenta la concentracin de sustrato o de la

enzima, la velocidad de la reaccin tambin crece; en otras
palabras, a mayor cantidad de sustrato o enzima, mas grande es la
elaboracin de producto, en un tiempo dado. En algunas ocasiones
ciertas clulas pueden disponer abundantemente de un sustrato
definido, y no poseer la cantidad adecuada de la enzima especfica
para ese sustrato. La enzima, en tal caso, constituye un factor
limitante del metabolismo celular en aquellas clulas.

Inhibores: Ciertas molculas pueden inhibir la accin cataltica de

un enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden
ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural
con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la
conformacin espacial del enzima, impidiendo su unin al sustrato
(inhibidor no competitivo).

Desnaturalizacin: Cuando las protenas se desnaturalizacin

pierden su nivel terciario de organizacin y, consecuentemente,

dejan de funcionar. En el caso particular de las enzimas , tres
condiciones ambientales pueden determinar que las enzimas
pierdan su funcionalidad como consecuencia de la
desnaturalizacin:
1. pH: las enzimas tienen un pH ptimo o un intervalo de pH en
el que su actividad es mxima; a valores inferiores o
superiores de pH la actividad disminuye. Esto no es
sorprendente dado que algunas cadenas laterales de
aminocidos pueden actuar como cido o bases dbiles que
desarrollan funciones crticas en el sitio activo de la enzima,
que dependen de su mantenimiento en un cierto estado de
ionizacin. Por otra parte las cadenas laterales ionizadas de
la protena pueden jugar un papel esencial en las
interacciones que mantiene la estructura de la protena.
2. Temperatura: En general, los aumentos de temperatura
aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de
incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las
reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general.
Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se
llamatemperatura ptima. Por encima de esta temperatura,
el aumento de velocidad de la reaccin debido a la
temperatura es contrarrestado por la prdida de actividad
cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la
actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.
3. Metales pesados: los iones de algunos metales pesados,
tales como el plomo (Pb ) y el mercurio ( Hg ), precipitan a
las protenas y, por lo tanto inactivan las enzimas.
Normalmente, las enzimas estn en suspensin dentro del
citoplasma o unidas a una biomembrana. Si los iones de un
metal pesado se combinan con una enzima en suspensin, la
molcula proteica precipita, perdiendo su eficacia como
enzima.

Actividades:
1. Cmo es que la estructura de la enzima puede incidir en su
funcin? Discute junto a tu grupo de trabajo.
2. A qu corresponde el sitio activo?
3. Ingresa a la base de datos descarga una enzima e identifica
el sitio activo (ayudate con los tutoriales).

1. LAS PROTENAS

2. CARACTERSTICAS GENERALES Biomolculas

orgnicas ms abundantes (Representan el 50% del
peso seco. Constituidas por C, H, O y N y en muchos
casos S. En ellas se expresa la informacin contenida en
los genes. Debido a la gran variabilidad gentica existen
en las clulas una gran variedad de protenas. Todas las
protenas estn constituidas por un conjunto bsico de
20 aminocidos. Son las responsables de la mayor parte
de las estructuras y de las acciones vitales de los
organismos.

3. CLASIFICACIN GENERAL Holoprotenas

(compuestas slo por aminocidos) Protenas globulares
Protenas fibrosas. Heteroprotenas (formadas por
aminocidos y otras molculas): lipoprotenas,
cromoprotenas, nucleoprotenas, glucoprotenas,
fosfoprotenas.

4. Frmula general (ionizada) de un aminocido Los

AMINOCIDOS son las unidades estructurales que
constituyen las protenas. GRUPO AMINO GRUPO
CIDO CARBONO ALFA RESTO DE LA CADENA

5. Formas ionizadas de un aminocido segn los valores

del pH.

6. Frmula no ionizada o no disociada de un aminocido

7. AMINOCIDOS Los aminocidos ms comunes en las

protenas son los -aminocidos CARBONO GRUPO
R: RESTO DE LA CADENA GRUPO CIDO GRUPO
AMINO

8. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS SEGN

SUS CADENAS LATERALES (R) Aminocidos alifticos,
neutros o apolares : la cadena R posee grupos
hidrfobos que interaccionan con otros grupos
hidrfobos mediante fuerzas de Van der Waals. Pueden
ser: Apolares alifticos: R es de naturaleza aliftica.
Apolares aromticos: R contiene anillos aromticos.
Aminocidos polares sin carga : R contiene grupos
polares capaces de formar puentes de hidrgeno con
otros grupos polares. Aminocidos polares con carga : R
contiene grupos polares cargados. Pueden ser: - cidos:
R aporta grupos carboxilo cargados negativamente. Bsicos: R aporta grupos amino cargados positivamente.

9. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS SEGN

SUS CADENAS LATERALES (R)

10. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS SEGN

SUS CADENAS LATERALES (R)

11. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS SEGN

SUS CADENAS LATERALES (R)

12. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS SEGN

SUS CADENAS LATERALES (R)

13.

14. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS SEGN

SUS CADENAS LATERALES (R)

15. PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS Son

slidos, cristalinos, solubles en agua y con alto punto de
fusin. Actividad ptica. Estereoisomera o isomera
espacial.

16. ACTIVIDAD PTICA Y ESTEREOISOMERA Todos

los aminocidos, excepto la glicina, poseen un carbono
asimtrico, el C Debido a esta caracterstica, los
aminocidos son capaces de desviar el plano de luz
polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos.
Si un aminocido desva el plano hacia la derecha ser
dextrgiro +. Si lo desva hacia la izquierda ser
levgiro -. Independientemente de su actividad ptica
los aminocidos tienen estereoismeros. Son D
aminocidos si tienen el -NH 2 a la derecha y L si lo
tienen a la izquierda. PROPIEDADES DE LOS
AMINOCIDOS

17. ESTEREOISOMERA O ISOMERA ESPACIAL

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

18. ESTEREOISOMERA O ISOMERA ESPACIAL

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

19. ESTEREOISOMERA O ISOMERA ESPACIAL

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

20. ESTEREOISOMERA O ISOMERA ESPACIAL

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

21. ESTEREOISOMERA O ISOMERA ESPACIAL

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS Comparacin
entre la estereoisomera de monosacridos y
aminocidos

22. Los aminocidos en disolucin acuosa, muestran un

comportamiento anftero , es decir, pueden ionizarse
dependiendo del pH. Como cidos : los grupos COOH
liberan H + . -COO - Como bases : los grupos NH 2
captan H + . -NH 3 + Como cidos y bases a la vez: los
aminocidos se ionizan doblemente apareciendo una
forma dipolar inica llamada zwitterion .
COMPORTAMIENTO QUMICO PROPIEDADES DE
LOS AMINOCIDOS

23. Punto isoelctrico . Es el pH en el cual el aminocido

tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas
cargas positivas como negativas (carga neta 0). - En un
medio cido : acta como una base pues tiende a captar
H + . - En un medio bsico : acta como un cido pues
tiende a liberar H + . COMPORTAMIENTO QUMICO
PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

24. COMPORTAMIENTO QUMICO PROPIEDADES DE

LOS AMINOCIDOS MEDIO CIDO: acta como base,
capta protones. MEDIO BSICO: acta como cido,
cede protones.

25. Curva de valoracin de la alanina Punto isoelctrico

de la Alanina pK 1 pK 2

26. Curva de valoracin de la alanina pI : punto

isoelctrico 100% Es el pH en el que: pK 1 50% Es el pH
en el que: 50% pK 2 50% Es el pH en el que: 50%

27. Curva de valoracin de glutmico Ac. Glutmico

28.

29. Curva de valoracin de la lisina Lisina

30. Curva de valoracin de la histidina Histidina

31.

32.

33.

34.

35.

36. Estn formados por la unin de aminocidos

mediante enlaces peptdicos. - La unin de dos
aminocidos es un dipptido, de tres tripptido, etc. - El
enlace peptdico es un enlace covalente que se
establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el
grupo a -NH 2 del siguiente aminocido,
desprendindose una molcula de agua. - CO HN La sustancia que resulta de la unin es un dipptido.
PPTIDOS

37.

38.

39. PPTIDOS La unin de 2 o ms aminocidos (aa)

hasta un mximo de 100 mediante enlaces peptdicos da
lugar a los pptidos . 2 aas dipptidos 3 aas tripptidos
de 4 a 10 aas oligopptidos de 10 a 100 aas polipptidos
A partir de 100 aminocidos la sustancia recibe el
nombre de protena propiamente dicha.

40. Un tetrapptido:

41. PPTIDOS NO PROTEICOS Adems de los

pptidos proteicos que se obtienen por hidrlisis parcial
de las protenas, existen pptidos no proteicos. Las
funciones que realizan pueden ser muy variadas: Hormonal: oxitocina, vasopresina, insulina. - Estructural:
componentes de envolturas celulares. - Metablica. Antibitica.

42. PPTIDOS NO PROTEICOS

43. PPTIDOS NO PROTEICOS

44. PPTIDOS NO PROTEICOS

45. PPTIDOS NO PROTEICOS

46. PPTIDOS NO PROTEICOS O

47. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS Las protenas

estn constituidas por largas cadenas polipeptdicas que
poseen una estructura tridimensional y una funcin que
son propias de cada una. Dentro de la configuracin
espacial de una protena se pueden describir 4 niveles
distintos, de complejidad creciente, cada uno de los
cuales se puede construir a partir del anterior. Son: 1.
Estructura primaria. 2. Estructura secundaria. 3.
Estructura terciaria. 4. Estructura cuaternaria

48.

49. ESTRUCTURA SECUNDARIA

50. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

51. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

52. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

53. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

54. ESTRUCTURA PRIMARIA Viene dada por la

secuencia: orden que siguen los aminocidos de una
protena. Va a ser de gran importancia, pues la
secuencia es la que determina el resto de los niveles y
como consecuencia la funcin de la protena. La
alteracin de la estructura primaria por adicin,
eliminacin o intercambio de los aminocidos puede
cambiar la configuracin general de una protena y dar
lugar a una protena diferente. Veamos la estructura

primaria de un pptido: H Gly His Pro His Leu

His Val His His OH

55. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS

EXTREMO N-TERMINAL EXTREMO C-TERMINAL

56. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS

57. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS

58. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS

59. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS

60.

61.

62. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS

63. La sola variacin de un aminocido de la secuencia

puede hacer que una protena no sea funcional. Ej: La
sustitucin de un aa en la molcula de hemoglobina
produce una enfermedad humana hereditaria, la anemia
falciforme. ESTRUCTURA PRIMARIA

64. ESTRUCTURA PRIMARIA

65. ESTRUCTURA PRIMARIA

66. ESTRUCTURA SECUNDARIA Las caractersticas de

los enlaces peptdicos imponen determinadas
restricciones que obligan a que las protenas adopten
una determinada estructura secundaria. Esta puede ser:
1. En hlice alfa 2. En conformacin beta o lamina
plegada 3. Sin estructura secundaria: zona irregular 4.
La hlice de colgeno.

67. ESTRUCTURA SECUNDARIA Dr. Linus Pauling

(1901-1994) premio nobel de qumica en 1954 y premio
nobel de la paz en 1962 Dr. Robert Corey (1897-1971)

68. Linus Pauling y Robert Corey, descubridores del

modelo molecular de la estructura secundaria de las
protenas ESTRUCTURA SECUNDARIA

69. ESTRUCTURA SECUNDARIA HLICE

70.

71. Puentes de hidrgeno que estabilizan la estructura

ESTRUCTURA SECUNDARIA HLICE La estructura
est estabilizada por puentes de hidrgeno entre los
tomos de hidrgeno unidos a los tomos de nitrgeno
de los enlaces peptdicos y los tomos de oxgeno
carbonlico del cuarto aminocido del lado aminoterminal de este polipptido. Cada vuelta se mantiene
unida a las vueltas adyacentes mediante tres o cuatro
puentes de hidrgeno . Amino - terminal Carboxilo terminal Grupos R Eje imaginario

72.

73. ESTRUCTURA SECUNDARIA HLICE

74. ESTRUCTURA SECUNDARIA HLICE

75. ESTRUCTURA SECUNDARIA

76. ESTRUCTURA SECUNDARIA HLICE

77. ESTRUCTURA SECUNDARIA HLICE

78. ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformacin Vista

lateral En la conformacin la cadena polipeptdica est
extendida en zig-zag y de forma adyacente formado una
estructura que asemeja a una serie de pliegues . La
estructura est estabilizada por puentes de hidrgeno
entre las cadenas que discurren paralelas. Los grupos R
de los aminocidos adyacentes sobresalen de la
estructura en zig-zag en direcciones opuestas. Pueden

ser paralelas o antiparalelas Vista superior Forma

antiparalela Puentes de hidrgeno Grupos R

79. Vista lateral Vista superior Forma paralela

ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformacin

80. Estructura de los giros . Los giros tipo I y tipo II

son los ms comunes. Son los elementos de conexin
entre los tramos sucesivos de conformaciones
ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformacin Tipo I
Tipo II

81. ESTRUCTURA SECUNDARIA

82. ESTRUCTURA SECUNDARIA

83. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hlice de colgeno La

cadena del colgeno tiene una estructura secundaria
repetitiva que solo se encuentra en esta protena. Es una
secuencia repetitiva tripeptdica (Gly-x-Pro o Gly-x4HidroxiPro) que adopta una estructura helicoidal
levgira con tres residuos por vuelta.

84. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hlice de colgeno La

misma cadena del colgeno en un modelo de esferas.

85. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hlice de colgeno

Tres de las hlices representadas aqu en gris, azul y
azul oscuro se enrollan aqu de forma dextrgira

86. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hlice de colgeno

87. El colgeno es un material extracelular fabricado por

los fibroblastos y es una protena fibrosa que resulta
relativamente insoluble en agua, en contraposicin a
otras familias de llamadas globulares, que s son
solubles en agua. La unidad esencial del colgeno est
constituida por tres cadenas de polipptidos que
aparecen entralazadas formando una triple hlice,

constituyendo una unidad macromolecular denominada

tropocolgeno . Estas macromolculas de tropocolgeno
son muy pequeas. Slo se conocen por mtodos
indirectos, son detectables bioqumicamente . Las
macromolculas de tropocolgeno se agrupan entre s
constituyendo estructuras llamadas fibrillas de colgeno.
Cada fibrilla de colgeno est constituida por miles de
molculas de tropocolgeno , que son visibles al
microscopio electrnico, se pueden detectar, medir,
colorear, estudiar en forma relativamente cmoda. Si
bien en algunas partes estn aisladas, ms o menos
sueltas, en la mayor hurte del organismo, sobre todo en
la dermis, centenares de estas fibrillas se unen lado a
lado formando fibras colgenas mucho ms
voluminosas, visibles con microscopio ptico. Las fibras
colgenas tienden a agruparse en conjuntos ms
grandes llamados haces colgenos. El colgeno est
especialmente concentrado en aquellos tejidos que
soportan peso (el peso del organismo),
fundamentalmente los cartlagos y los huesos. Tambin
existe colgeno en altas proporciones en los tendones
(ligamentos que unen los msculos con las piezas
esquelticas), en aquellos lugares como la dermis o las
fascias (lminas que recubren los msculos) que sirven
pura proteger, o donde se necesita un material que
resista la traccin o los cambios de volumen. Finalmente,
el colgeno, en una de sus formas, constituye
prcticamente una armazn de microfibrillas, que
sostiene la estructura de todos los rganos y vsceras del
organismo. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hlice de
colgeno

88. Las tres molculas estn perfectamente entrelazadas

a lo largo de toda la molcula de tropocolgeno menos
en las puntas (cabezas de las molculas) , aqu se
pierde la triple hlice, de modo que podemos imaginar la

molcula de tropocolgeno como una barra (un cilindro)

y en las extremidades las tres molculas polipptidicas
ms desorganizadas y estas puntas son las que
precisamente intervienen para formar uniones qumicas
con las molculas de tropocolgeno adyacentes. El
tropocolgeno como tal se forma en el fibroblasto y sale
de l, pero la fibrilla de colgeno se forma slo por la
agregacin ordenada de este tropocolgeno y esa
agregacin ordenada se da tambin de una manera muy
regular y especfica. El tropocolgeno tiene 300 m de
longitud y est polarizada con dos extremidades
diferentes. En un primer sentido, las molculas de
tropocolgeno se ordenan a lo largo unas de otras, pero
en la segunda hilera de molculas, en el colgeno
nativo, hay una hilera que vendr ms de atrs y as
sucesivamente se colocan desfasadas. La cuarta
molcula coincide con la primera. Esta disposicin
desfasada explica la aparicin en el microscopio
electrnico cuando se utilizan colorantes, una serie de
bandas transversales que resultan del alineamiento en
sentido transversal de distintas partes de la molcula de
tropocolgeno que estn dispuestas de esta manera.
Esta disposicin ordenada de las macromolculas
explica tambin una propiedad fsica y ptica
fundamental que es la birrefingencia, que es uno de los
mtodos que se ha empleado para distinguir las distintas
modalidades del colgeno. ESTRUCTURA
SECUNDARIA Hlice de colgeno

89. Cabezas de las molculas de colgeno Estras

Seccin de la molcula de colgeno

90. ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS Son

agrupaciones de -hlices y estructuras que se
producen en algunas protenas globulares. Las ms

frecuentes son: - - antiparalelas - Meandro Estructuras en barrilete

91.

92.

93.

94.

95.

96.

97. ESTRUCTURA TERCIARIA Se llama conformacin a

la disposicin espacial de los tomos de una protena.
De entre todas las conformaciones que puede adoptar
sin romper los enlaces covalentes, hay una o, ms
generalmente, unas pocas, que predominan en
condiciones biolgicas. Son las ms estables a esas
condiciones. Las protenas que se encuentran en
cualquiera de sus conformaciones funcionales y
plegadas se denominan protenas nativas . La tendencia
de una protena a mantener la conformacin nativa se
denomina estabilidad . La molcula proteica, segn las
condiciones fsicoqumicas del medio, se pliega y
repliega en el espacio adoptando una forma especial y
caracterstica. Esta disposicin tridimensional global de
los tomso de una protena se conoce como estructura
terciaria .

98. Dimensiones aproximadas de una cadena

poliptdica de albmina srica humana (585 resduos en
una sola cadena) en el caso de que toda ella se hallara
extendida en la conformacin extendida o en hlice .
Tmbin se muestra el tamao real de la protena en su
forma globular nativa. ESTRUCTURA TERCIARIA

99. ESTRUCTURA TERCIARIA

100. ESTRUCTURA TERCIARIA

101. La estructura terciaria se estabiliza mediante

interacciones entre las cadenas laterales. Las
interacciones pueden ser: NO COVALENTES: - Puentes
de H : - R polares con grupos que puedan actuar como
aceptor o donador de H + . - Grupos C=O y N-H de los
enlaces peptdicos no implicados en la estabilizacin de
la estructura secundaria. - Interacciones electrostticas :
entre grupos con carga opuesta. - Interacciones de van
der Waals : entre grupos no cargados pero que pueden
polarizarse en presencia de una carga.l - Interacciones
hidrofbicas : entre grupos apolares ocultndose del
agua. COVALENTES: - Puentes disulfuro : entre dos
grupos tiol (SH) de la cistena. ESTRUCTURA
TERCIARIA

102. Al considerar estos niveles superiores de estructura,

es de utilidad clasificar las protenas en dos grupos
principales: Protenas fibrosas. Con cadenas
polipeptdicas dispuestas en largas hebras u hojas.
Constan mayoritariamente de un nico tipo de estructura
secundaria. Forman parte de las estructuras que dan
soporte, forma y proteccin externa a los vertebrados.
Son claros ejemplos de la relacin entre estructura y
funcin. Protenas globulares. Con cadenas
polipeptdicas plegadas en formas globulares o esfricas.
Tienen varios tipos de estructura secundaria. La mayora
de las enzimas y protenas reguladoras. ESTRUCTURA
TERCIARIA

103. QUERATINA ESTRUCTURA TERCIARIA Protenas

fibrosas

104. COLGENO ESTRUCTURA TERCIARIA Protenas

fibrosas

105. Friboina de la seda (conformacin )

ESTRUCTURA TERCIARIA Protenas fibrosas

106. ESTRUCTURA TERCIARIA Protenas globulares

107. Estructura terciaria. Todo ESTRUCTURA

TERCIARIA Protenas globulares

108. Estructura terciaria. y ESTRUCTURA

TERCIARIA Protenas globulares

109. Estructura terciaria. Todo ESTRUCTURA

TERCIARIA Protenas globulares

110. ESTRUCTURA CUATERNARIA Si varias cadenas

de aminocidos, iguales o diferentes, se unen para
formar un edificio proteico de orden superior, se
disponen segn lo que llamamos estructura cuaternaria.
Cada cadena polipeptdica se llama monmero y el
conjunto, en este caso las protenas con estructura
cuaternaria se llaman dmeros, trmeros,
tetrmeros...polmeros. Tambin se considera estructura
cuaternaria, la unin de una o varias protenas a otras
molculas no proteicas para formar edificios
macromoleculares complejos. Esto es frecuente en
protenas con masas moleculares superiores a 50.000.

111. ESTRUCTURA CUATERNARIA Dmero

112. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina.

Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas
iguales dos a dos

113. ESTRUCTURA CUATERNARIA Virus del mosaico

del tabaco

114. ESTRUCTURA CUATERNARIA Tetrmero

115. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina.

Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas
iguales dos a dos

116. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina.

Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas
iguales dos a dos

117. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina.

Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas
iguales dos a dos

118. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina.

Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas
iguales dos a dos

119. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina.

Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas
iguales dos a dos

120. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina.

Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas
iguales dos a dos

121. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina.

Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas
iguales dos a dos

122. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina.

Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas
iguales dos a dos

123. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina.

Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas
iguales dos a dos

124.

125. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina.

Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas
iguales dos a dos

126. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTENAS

127. PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

SOLUBILIDAD ESPECIFICIDAD DESNATURALIZACIN
CAPACIDAD AMORTIGUADORA

128. SOLUBILIDAD Son macromolculas solubles en

medios acuosos cuando adoptan la conformacin
globular (las protenas filamentosas son insolubles). La
solubilidad se basa esencialmente en la interaccin de
las cargas elctricas positivas y negativas, distribuidas
en la superficie de la protena, con las molculas de
agua de su entorno. Dependiendo del pH o de la
concentracin de sales en el medio acuoso, puede variar
el estado inico de los radicales R y la distribucin de
las molculas de agua, precipitando las protenas al
verse reducida su solubilidad.

129. ESPECIFICIDAD Las protenas que presentan los

seres vivos son, en muchos casos, exclusivas de cada
especie, aunque especies cercanas evolutivamente
presentan protenas que realizan igual funcin y que
presentan diferencias ms o menos grandes en la
secuencia de aas. Hay dos tipos de protenas cuyas
funciones requieren especialmente la capacidad para
presentar una secuencia especfica de aas: 1. Enzimas:
especificidad de sustrato y de reaccin. 2.
Inmunoglobulinas: especificidad por el antgeno.

130. DESNATURALIZACIN Consiste en la prdida de

su conformacin espacial caracterstica, y como
consecuencia, en la anulacin de su funcionalidad
biolgica, cuando la protena se somete a condiciones
ambientales desfavorables: 1. Calor excesivo 2.

Variaciones de pH 3. Alteraciones en la concentracin 4.

Agitacin molecular 5. Intervencin de agentes fsicos:
electricidad, presin, Tanto los agentes fsicos como
qumicos provocan la ruptura de puentes de H, restos de
interacciones dbiles y puentes disulfuros, menos
consistentes que los enlaces peptdicos, que mantienen
la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria. Puede
ser: - Reversible - Irreversible

131.

132. DESNATURALIZACIN

133. CAPACIDAD AMORTIGUADORA Las protenas, al

estar constituidas por aminocidos, tienen un
comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un cido o una base y, por tanto,
liberar o captan H + del medio.

134. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS SEGN SU

ESTRUCTURA HOLOPROTENAS O PROTENAS
SIMPLES - Protenas fibrosas o escleroprotenas. Protenas globulares o esferoprotenas.
HETEROPROTENAS O PROTENAS CONJUGADAS : Cromoprotenas o pigmentos - Glucoprotenas Lipoprotenas - Nucleoprotenas - Fosfoprotenas

135. PROTENAS FIBROSAS O ESCLEROPROTENAS:

- Colgeno. - Queratinas. - Elastinas. - Fibroinas.
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS SEGN SU
ESTRUCTURA

136. COLGENO

137. QUERATINAS

138. ELASTINAS - Albminas - Globulinas - Protaminas Histonas

139. FIBRONAS

140. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS SEGN SU

ESTRUCTURA HOLOPROTENAS O PROTENAS
SIMPLES - Protenas fibrosas o escleroprotenas. Protenas globulares o esferoprotenas.
HETEROPROTENAS O PROTENAS CONJUGADAS : Cromoprotenas o pigmentos - Glucoprotenas Lipoprotenas - Nucleoprotenas - Fosfoprotenas

141. HOLOPROTENAS O PROTENAS SIMPLES Protenas globulares o esferoprotenas: - Albminas Globulinas - Protaminas - Histonas CLASIFICACIN DE
LAS PROTENAS SEGN SU ESTRUCTURA

142. ALBMINAS

143. GLOBULINAS

144. PROTAMINAS

145. HISTONAS

146. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS SEGN SU

ESTRUCTURA HOLOPROTENAS O PROTENAS
SIMPLES - Protenas fibrosas o escleroprotenas. Protenas globulares o esferoprotenas.
HETEROPROTENAS O PROTENAS CONJUGADAS : Cromoprotenas o pigmentos - Glucoprotenas Lipoprotenas - Nucleoprotenas - Fosfoprotenas

147. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS SEGN SU

ESTRUCTURA HETEROPROTENAS O PROTENAS
CONJUGADAS : - Cromoprotenas o pigmentos Porfirnicas - No porfirnicas - Glucoprotenas Lipoprotenas - Nucleoprotenas - Fosfoprotenas

148. CROMOPROTENAS El grupo prosttico es una

sustancia coloreada. 1. PORFIRNICAS: grupo prosttico

es la porfirina (anillo tetrapirrlico) y en el centro del

anillo un catin metlico. Hemoglobina (Fe ++ ) Vitamina
B 12 (Co 2+ )

149. 2. NO PORFIRNICAS: un grupo prosttico distinto

de la porfirina. Hemocianina (Cu) Hemeritrina (Fe)
Crustceos y moluscos Anlidos marinos y braquipodos

150. GLUCOPROTENAS El grupo prosttico es un

glcido unido covalentemente a algn aminocido.
Ribonucleasas

151. LIPOPROTENAS El grupo prosttico es un lpido

polar o neutro unido a algn aminocido por un enlace
no covalente.

152. NUCLEOPROTENAS El grupo prosttico es un

cido nucleico.

153. FOSFOPROTENAS El grupo prosttico es un cido

fosfrico.

154. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS SEGN SU

FUNCN

155. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS SEGN SU

ESTRUCTURA

156. FUNCIN ENZIMTICA TRIPSINA

157. FUNCIN HOMEOSTTICA

158. FUNCIN DE RESERVA OVOALBMINA

FERRITINA

159. FUNCIN TRANSPORTADORA

160. FUNCIN ESTRUCTURAL

161. FUNCIN DE CONTRCTIL

162. FUNCIN HORMONAL

163. FUNCIN INMUNOLGICA

164. MTODOS DE IDENTIFICACIN DE PROTENAS

Se puede detectar la presencia de protenas en una
disolucin al calentarla o al aadir un cido, pero existen
otros mtodos: Prueba de Biuret : Este mtodo detecta la
presencia de cualquier compuesto con dos o ms
enlaces peptdicos y, por lo tanto, sirve para detectar
todas las protenas (cuando es positivo da lugar a un
color violeta o rosado). Prueba Xantoprotica : Detecta la
presencia de aminocidos aromticos en una protena.
Ej Tirosina y Fenilalanina. (cuando da positivo da lugar a
un color amarillento).

165. FIN

166.

167.

168. Uno de los extremos del pptido y tambin de la

protena) es el extremo amino terminal (N-terminal),
donde el grupo amino est libre; el otro es el extremo
carboxilo terminal (C-teminal)

http://www.slideshare.net/josemanuel7160/tema-4-protenas