Trabajo Practico 5.1

Trabajo practico 5.
1
1. Enzimas: son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de
reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. La enzima
no se destruye durante la reacción y se utiliza una y otra vez. Una célula
contiene miles de diferentes tipos de moléculas de enzimas específicos para
cada reacción química particular.
Las enzimas son producidas por animales, plantas y microorganismos. Su principal
función es romper y formar enlaces químicos.
2. Reacción enzimática: pertenecen a una amplia variedad de enzimas y
catalizan a una amplia gama de reacciones químicas; para este solo se
requiere una pequeña cantidad de enzimas.
La reacción de encimas son muy sensibles o estables frente a las condiciones de
operación por ende exigen mucho cuidado y control.
3. Estructura y actividad enzimática: la estructura determina como se cataliza
una reacción química especifica; con reacción química es catalizada en una
pequeña porción de la superficie de la enzima donde ocurren interacciones
físicas y químicas (catálisis)
Enzimas simples: tienen actividad católica por si solas
Algunas se asocian a iones o proteínas.
a) Enzimas conjugadas: requieren asociarse a otros grupos.
 Apoenzimas: es la parte proteica de una enzima, desprovista de los
cofactores o coenzimas que puedan ser necesarios para que la enzima sea
funcionalmente activa. La apoenzima es catalíticamente inactiva; cuando se
le une la coenzima o cofactor adecuados, constituyen la holoenzima.
 Haloenzima: enzima conjugada que esta formada por una parte proteica
llamada apoenzima combinada con una molécula no proteica llamada
cofactor. Ni la apoenzima ni el cofactor son activos cuando están por
separados; es decir, para poder funcionar tiene que acoplarse.
 Cofactor: es un grupo inorgánico, frecuentemente un ion metálico: Fe 2+,
Cu+,Mg2+, Mo2+,Mn2+,Zn2+.
 Coenzima: son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que
unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente
activa de la enzima.
La coenzima se puede separar por diálisis, llamado cosustrato.
Generalmente derivado de vitaminas. Ej: ácido lipoico, pirofosfato
de tiamina, biotina y vitamina B12.
 Grupo Prostético: es el componente no aminoácido que forma parte de la

estructura de algunas proteínas y que se hallan fuertemente unido al resto
de la molécula. Las proteínas con grupo prostético reciben el nombre de
hetero proteínas (o proteínas conjugadas).
4. Nomenclatura de las enzimas
 Nomenclatura Inicial No Sistemática: Antiguamente, las enzimas recibían
nombres particulares, asignados por su descubridor.
Al ir aumentando el numero de enzimas conocidos se hizo necesaria una
nomenclatura sistemática que informara sobre la acción especifica de cada
enzima y los sustratos sobre los que actúa. Ej:
Renina: nombre del cuajo, enzima que inicia el proceso de fabricación de
quesos.
Pepsina: hidroliza proteínas en medio acido.
Tripsina: hidroliza proteínas en medio básico.
 Nomenclatura Sistemática Simple: el nombre sistemático de una enzima
consta de tres partes:
Nombre del sustrato con el que interactúa la enzima.
Nombre de la reacción que cataliza.
Terminación ´´asa´´.
un ejemplo seria la glucosa fosfaro isomerasa que cataliza la isomeracion de la
glucosa-6-fosfato.
Muchas enzimas catalizan reacciones reversibles.
No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar
la enzima.
Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructuosa fosfato
isomerasa.
 Nomenclatura Sistemática Codificada de la IUBMB: el nombre de cada
enzima puede ser identificado por un código numerico, encabezado por las
letras EC (enzyme commissión).
Seguidas de cuatro números separados por puntos.
En función de su acción catalítica especifica, las enzimas se clasifican en 6
grandes grupos o clases:
Clase 1. Oxido-reductoras: catalizan reacciones REDOX y facilitan la
transferencia de electrones entre moléculas.
Actualmente tiene identificados 23 subgrupos y uno genérico otras
oxidoreductoras.
Clase 2. Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo (amino,
carboxilo, carbonilo, metilo, glicósido, acilo o fosforilo, entre otros) de una
molécula a otra.
En esta clase existen 10 subgrupos identificados.
Clase 3. Hidrolasas: catalizan reacciones con ruptura hidrolica de enlaces
C=O, C-N, C-C. la ruptura de biomoléculas con adición de agua. Ej.
Enzimas digestivas.
Tiene identificadas 13 subgrupos.
Clase 4. Liasas: catalizan reacciones de adición o eliminación de enlaces
donde producen dobles enlaces por ruptura de enlaces, no por hidrolisis.
Actualmente están identificados 7 subgrupos y uno genérico que engloba a
otras liasas.
Clase 5. Isomerasas: catalizan reacciones donde un isómero se
transforma en otro por reacciones de isomeracion.
Tiene 5 subgrupos identificados y uno genérico para otras isomerasas.
Clase 6. Ligasas: catalizan la unión de moléculas por formación de
enlaces entre carbono y oxígeno, azufre, nitrógeno y otro átomos.
Generalmente la energía requerida para la formación de enlaces deriva de
la hidrolisis del ATP.
Tiene 6 grupos identificados.

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 Grupo Prostético: es el componente no aminoácido que forma parte de la

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