CUESTIONARIO

1. Explique por qué el captopril y el enalopril son ejemplos de inhibidores competitivos

de la enzima conversora de la angiotensina.
RTA: Los inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina (IECA) son una clase de
medicamentos que se emplean principalmente en el tratamiento de la hipertensión arterial, de la
insuficiencia cardíaca crónica y también de la Enfermedad renal crónica y forman parte de la
inhibición de una serie de reacciones que regulan la presión sanguínea: el sistema renina
angiotensina aldosterona.
Los inhibidores ECA más importantes utilizados para tratamientos son el captopril (Capoten), la
enalapril, el lisinopril. Por su gran significado terapéutico, éstos se cuentan entre los fármacos
más vendidos.
El mecanismo de acción de los inhibidores IECA consiste en inhibir la enzima que actúa en la
conversión de la angiotensina I en angiotensina II. Esta enzima tiene dos funciones principales en
el organismo. Por un lado, se encarga de sintetizar la angiotensina II, un octapéptido (péptido
formado por 8 aminoácidos) vasoconstrictor efectivo, a partir de su preestadio inactivo, el
decapéptido (10 aminoácidos) angiotensina I, separando dos aminoácidos del extremo C terminal
de la molécula. Por el otro, cataliza la eliminación del mediador bradiquinina en productos
inactivos. [1]
2. Las granadas son fabricadas por la industria militar con un dispositivo especial de
seguridad para que no exploten en el sitio donde son fabricadas, si no durante el
combate ¿qué tipo de enzima son fabricadas por ciertos orgános que tienen un
comportamiento similar al de las granadas? de ejemplos.
RTA: las enzimas digestivas están involucradas en las transformaciones que sufren os
alimento, estas trabajan en condiciones concretas de acidez y cuando no existe este
contexto no se realizan las reacciones químicas correspondientes a los procesos digestivos,
es decir el ambiente para degradar los alimentos va a estar condicionado y dependiente de
las enzimas. [1]
Ejemplos.
 el bisfenol-A, de amplio uso en la industria agroalimentaria (recubrimiento interior de los
envases metálicos de estaño) y por parte de los dentistas (empastes dentarios).
 las dioxinas y furanos, que se generan en la producción de cloro y compuestos clorados,
como el PVC o los plaguicidas organoclorados, el blanqueo con cloro de la pasta de papel y la
incineración de residuos.
 numerosos plaguicidas, algunos prohibidos y otros no, como el DDT y sus productos de
degradación, el Lindano, el metoxicloro (autorizado en España), piretroides sintéticos,
herbicidas de triazina, kepona, dieldrín, vinclozolina, dicofol y clordano, entre otros. *el
plaguicida endosulfán, de amplio uso en la agricultura española y en Latinoamérica, a pesar
de estar prohibido en numerosos países. [2]
3. ¿Por qué carece de importancia la lipasa gástrica en los procesos digestivos del estómago
de los adultos y en cambio es impórtate en el estómago infantil?
RTA. En el estómago distinguiremos cuatro capas:
· Peritoneo o capa sensoria
· Capa muscular que contiene tejidos longitudinales, circulares y oblicuos
· Capa submucosa
· Capa mucosa propiamente dicha
 Estas capas segregan: líquidos gástricos, como el ácido clorhídrico (ClH), pepsina, lipasa
gástrica, gastrina, factor intrínseco, resina y moco. La lipasa gástrica, es para la
disgregación y digestión de las grasas, este proceso se efectúa través de la lipasa sublingual,
la enteraza pregástrica y la lipasa gástrica propiamente, son glicoproteínas de bajo PH, muy
bajo, que inhiben las sales biliares con autonomía de la acción colipasica pero de alta acción
sobre los triglicéridos en la grasa Láctea. Por el hecho de la lipasa ser la enzima que degrada
las grasas para obtener nutrientes, en la etapa de vida para el niño es lo más primordial la
cual lo lleva a la adaptación de una nueva forma de nutrición. [2]
4. ¿Cuál es la importancia medica de las enzimas? De por lo menos un
ejemplo concreto.
RTA. Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la biocatálisis que
regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiológicos, las enzimas llevan a
cabo funciones definitivas relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud
todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la
homeostasis, durante los estados patológicos, esta última puede ser perturbada de manera
profunda. Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis hepática puede
deteriorar de manera notable la propiedad de las células para producir enzimas que catalizan
procesos metabólicos claves como la síntesis de urea. La incapacidad celular para convertir
el amoniaco tóxico a urea no tóxica es seguida por intoxicación con amoniaco y por ultimo
coma hepático. Un conjunto de enfermedades genéticas raras, pero con frecuencia
debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros ejemplos dramáticos de las drásticas
consecuencias fisiológicas que pueden seguir al deterioro de la actividad enzimática,
inclusive de una sola enzima.
Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituración
de un miembro) o siguiendo a multiplicación celular descontrolada (por ejemplo,
carcionoma prostático), las enzimas propias de tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo
tanto, la determinación de estas enzimas intracelulares en el suero sanguíneo proporciona
a los médicos información valiosa para el diagnóstico y el pronóstico. [2]
5. Defina que son: Zimógenos, Isozimas, inhibidores competitivos
RTA.
Zimógenos: proteínas precursoras sin actividad enzimática (preproteina,
proenzimas o preenzimas). La activación del zimógeno es un proceso
catalizado por enzimas a través del cual la enzima operadora, promueve la
hidrolisis de uno a mas enlaces peptídicos específicos en el zimógeno como
sustrato liberando la forma activa al cambiar la conformación de la molécula.
Isozimas: son enzimas que catalizan la misma reacción, pero que se
desplazan en forma diferente en la electroforesis. Sus propiedades físicas
pueden ser también, aunque no necesarias, diferentes.
Inhibidores competitivos: o inhibidores específicas, el inhibidor compite por
el mismo centro activo de la enzimas. La molécula del inhibidor es,
generalmente, en todo o en parte, un Isóstero del sustrato excluyéndose del
centro activo de la enzima. Isóstero, moléculas que tienen formas y tamaños
similares. [2]
6. ¿Qué diferencias hay entre inhibidores orgánicos e inorgánicos?
El extraordinario mecanismo de acción de estos inhibidores dota a estos
 anticongelantes orgánicos de unas cualidades excepcionales respecto a los
inorgánicos:
 No se degradan: no se consumen cuando actúan por lo que una de sus virtudes
 son los Mayores intervalos de sustitución.
 Son menos agresivos para el medio ambiente.
 No contiene nitratos, nitritos ni aminas.
 No contiene Silicatos.
 No contiene Boratos, benzoatos ni fosfatos.
 Alteran menos la transmisión de calor: al generar menos depósitos hace que la
 transmisión térmica se optimice.
 Baja conductividad eléctrica.
 Mayor protección frente a la cavitación.
 Perfecta protección contra la corrosión de los distintos metales o aleaciones que
 se pueden hallar en el circuito de refrigeración. Especialmente del aluminio. [1]
7. ¿Qué función cumple las vitaminas hidrosolubles en las reacciones catalizadas por
enzimas?.
RTA. Las vitaminas son sustancias químicas que deben ser ingeridas por el organismo para
su normal crecimiento y desarrollo. Es un hecho comprobado que muchas vitaminas,
especialmente las hidrosolubles, tienen importancia funcional por ser componentes de la
estructura de las coenzimas (son sustancias orgánicas que aun cuando pueden funcionar de
formas muy variadas, lo más frecuente es que lo hagan como transportadores
interenzimàticos o intraenzimàticos, muchas coenzimas son formas funcionales de
las vitaminas.), por ello muchas veces se habla de forma coenzimaticas de determinada
vitamina. En la porción vitamínica de la coenzima en general radica el grupo funcional
especifico de la coenzima, aquel que es transformado por la acción de la enzima, pero es
necesario tener presente que no todas las vitaminas forman parte de coenzimas, ni todas las
coenzimas contienen una vitamina en su estructura. [2]
8. ¿Explique cómo se da el proceso de regulación de la actividad enzimática en el organismo?
RTA.
Así como está claro que las enzimas son responsables de las catálisis de casi todas las
reacciones bioquímicas, es importante también reconocer que rara vez, las reacciones
enzimáticas suceden en forma aislada. El escenario más común es que las enzimas catalizan
pasos individuales en vías metabólicas que tienen múltiples pasos, como es el caso de la
glicólisis, gluconeogénesis o la síntesis de ácidos grasos. Como consecuencia de esta
secuencia de reacciones, cualquier enzima depende de la actividad de reacciones
precedentes para su sustrato.
En los humanos, la concentración del sustrato depende en la fuente de comida y usualmente
no es un mecanismo fisiológico importante para la regulación de rutina de la actividad
Enzimática. Por otro lado, la concentración de la enzima es modulada continuamente en
respuesta a las necesidades fisiológicas. Se conocen tres mecanismos principales para
regular la concentración de enzimas activas en los tejidos:
1. La regulación de la expresión de genes controla la cantidad y proporción de la síntesis
Enzimática.
2. La actividad proteolíca determina la proporción de degradación Enzimática.
3. Modificaciones covalentes de pro enzimas inactivas pre-existentes producen enzimas
activas.
La síntesis y degradación de las enzimas son mecanismos relativamente lentos para regular
la concentración de las enzimas, con respuesta de horas, días o aun semanas. La activación
de pro enzimas es un método más rápido para incrementar la actividad Enzimática pero,
como mecanismo regulador, tiene la desventaja de no ser un proceso reversible.
Generalmente la pro enzimas se sintetizan en abundancia, se almacenan en gránulos
secretorios y se activan covalentemente luego de que han sido liberadas de su sitio de
almacenamiento.
Algunos ejemplos de pro enzimas importantes son el pepsinógeno, tripsinógeno, y
quimiotripsinógeno, que dan origen a enzimas proteolíticas digestivas. De manera similar,
muchas de las proteínas involucradas en la cascada de la coagulación se sintetizan como
pro enzimas. Otras proteínas importantes, como las hormonas peptídicas y el colágeno,
también se derivan por modificaciones covalentes de sus precursores. [1]

BIBLIOGRAFIA
[1] https://es.slideshare.net/carlosp09/practica-deellaboratorio
[2]https://es.scribd.com/document/267886894/PRACTICA-N-3-CATALISIS-
ENZIMATICA-E-INORGANICA