Tesis Salsas

MODIFICACIÓN HIDROLÍTICA DE ALMIDÓN DE YUCA NATIVO CON
ENZIMA α-AMILASA BACTERIANA AISLADA DE Bacillus subtilis

PARA ELABORACIÓN DE SALSAS
CESAR ANDRES CALA CASTILLO

JOHANA STEFANY MARTINEZ MURCIA
UNIVERSIDAD DE LA SALLE
FACULTAD DE INGENIERIA DE ALIMENTOS
BOGOTA D.C.
2008
MODIFICACIÓN HIDROLÍTICA DE ALMIDÓN DE YUCA NATIVO CON
ENZIMA α-AMILASA BACTERIANA AISLADA DE Bacillus subtilis
PARA ELABORACIÓN DE SALSAS
Trabajo de grado para optar al título de

Ingeniero de Alimentos
CESAR ANDRES CALA CASTILLO

JOHANA STEFANY MARTINEZ MURCIA
Dirigido por
LENA PRIETO CONTRERAS
Ingeniera Química
UNIVERSIDAD DE LA SALLE
FACULTAD DE INGENIERIA DE ALIMENTOS
BOGOTA D.C.
2008
______________________
María patricia Chaparro
Jurado
_____________________
Germán Castro Moreno
Jurado
Le agradezco a Dios por haberme permitido
terminar satisfactoriamente mi carrera de
Ingeniería de Alimentos y a mis padres por el
apoyo y colaboración a lo largo de mis cinco
años de carrera.
Johana Stefany Martìnez M.

AGRADECIMIENTOS
Los autores de este trabajo de grado expresan sus agradecimientos a:
Lena Prieto Contreras, Ingeniera química y directora de nuestro trabajo de grado,

por su dedicación, paciencia, orientación y apoyo durante el desarrollo de este
trabajo.
Luz Myriam Moncada, Química, por sus conocimientos brindados, los cuales
fueron útiles en el desarrollo del presente trabajo de grado.
Rothman Guzmán, por su colaboración en el desarrollo de este trabajo de grado y

apoyo incondicional.
TABLA DE CONTENIDO
Pag.
INTRODUCCIÓN 1
OBJETIVOS 6
1. MARCO DE REFERENCIA 7
1.1. ASPECTOS GENERALES DE LA YUCA 7
1.1.1. Cultivo de yuca 8
1.1.2. Descripción botánica y morfológica 9
1.1.3. Variedades de yuca 11
1.1.4. Composición química de la yuca 13
1.2 ALMIDONES NATIVO Y MODIFICADO 14
1.2.1. Almidón nativo o crudo 14
1.2.2. Situación del almidón de yuca nativo 16
1.2.3. Proceso de obtención de almidón de yuca nativo 17
1.2.4. Almidón modificado 18
1.2.5. Situación del almidón de yuca modificado 21
1.2.6. Proceso de modificación de almidón de yuca nativo 21
1.3 . ENZIMAS AMILASAS EC 3.2 22
1.4. GENERALIDADES SOBRE SALSAS 24
1.4.1. Características fisicoquímicas y microbiológicas 26
1.4.2. Proceso de elaboración de salsas 29
1.4.3. Normatividad de calidad para salsas 34
2. METODOLOGÍA DE LA EXPERIMENTACIÓN 35
2.1. CARACTERIZACIÓN DEL ALMIDÓN NATIVO 35
2.1.1. Determinación de ceniza 35
2.1.2. Determinación de humedad 36
2.2. DETERMINACIÓN DE LA ACTIVIDAD AMILOLÍTICA 37
2.2.1. Obtención de la enzima α-amilasa 37
2.2.2. Medición de la actividad amilolítica de la enzima aislada en la Universidad
De La Salle y de la enzima comercial BAN 800MG® 38
2.3. DETERMINACIÓN DE ALMIDÓN HIDROLIZADO POR LA ENZIMA
AISLADA DE LA UNIVERSIDAD DE LA SALLE Y POR LA ENZIMA
COMERCIAL BAN 800MG® 39
2.3.1. Elaboración de la curva de calibración para el almidón de yuca nativo 40
2.3.2. Determinación de almidón residual en la muestra 40
2.3.3. Determinación de almidón hidrolizado 41
2.4. OBTENCIÓN DE ALMIDÓN MODIFICADO 42
2.4.1. Determinación del tiempo de hidrólisis 42
2.4.2. Determinación de azúcares reductores por el método del acido 3,5-
dinitrosalicílico (DNS) 42
2.4.3. Elaboración de la curva de calibración con glucosa 43
2.4.4. Efecto de la concentración de sustrato 44
2.4.5. Efecto de la concentración de enzima 46
2.5. CARACTERIZACIÓN DE ALMIDÓN MODIFICADO 48
2.5.1. Determinación del porcentaje del equivalente de dextrosa (DE) 48
2.5.2. Determinación de viscosidad 49
3. RESULTADOS Y ANÁLISIS DE LA EXPERIMENTACIÓN 51
3.1. CARACTERIZACIÓN DEL ALMIDÓN NATIVO 51
3.1.1. Determinación de ceniza 51
3.1.2. Determinación de humedad 51
3.2. DETERMINACIÓN DE LA ACTIVIDAD AMILOLITICA 52
3.3. DETERMINACIÓN DE ALMIDÓN HIDROLIZADO 53
3.3.1. Curva de calibración 53
3.3.2. Almidón hidrolizado por la enzima α-amilasa aislada de
la Universidad De La Salle 55
3.3.3. Almidón hidrolizado por la enzima α-amilasa comercial BAN 800MG® 57
3.4. OBTENCION DE ALMIDÓN MODIFICADO 59
3.4.1. Curva de calibración con glucosa 59
3.4.2. Efecto de la concentración de la enzima α-amilasa aislada
de la Universidad De La Salle 62
3.4.3. Efecto de la concentración del sustrato con la enzima α-amilasa
aislada de la Universidad De La Salle 63
3.4.4. Efecto de la concentración de la enzima α-amilasa
comercial BAN 800MG® 64
3.4.5. Efecto de la concentración del sustrato con la enzima
α-amilasa comercial BAN 800MG® 66
3.5. CARACTERIZACIÓN DEL ALMIDÓN MODIFICADO 67
3.5.1. Preensayos del equivalente de dextrosa 68
3.5.2. Equivalentes de dextrosa de almidones modificados 72
3.5.3. Tratamiento estadístico de los resultados del equivalente de
dextrosa de los almidones modificados 75
3.5.4. Determinación de viscosidad 100
3.5.5. Tratamiento estadístico de los resultados de la viscosidad
de los almidones modificados 102
4. APLICACIONES DEL ALMIDÓN MODIFICADO
ENZIMÁTICAMENTE 121
4.1 ELABORACIÓN DE SALSA TIPO BECHAMEL 121
4.2 RESULTADOS EXPERIMENTALES CON LA SALSA BECHAMEL 123
4.2.1 Salsa Bechamel sin enzima 124
4.2.2 Salsa tipo Bechamel con almidón modificado con la enzima α- amilasa
4.2.3 Salsa tipo Bechamel con almidón modificado con la enzima comercial BAN
800MG® 127
4.2.4 Tratamiento estadístico de los resultados de las viscosidades y
consistencias de las salsas tipo Bechamel elaboradas con almidón
modificado 129
4.3 ELABORACIÓN DE SALSA TIPO CHUTNEY 155
4.4 RESULTADOS EXPERIMENTALES CON LA SALSA CHUTNEY 157
4.4.1 Salsa Chutney sin enzima 157
4.4.2 Salsa tipo Chutney con almidón modificado con la enzima α- amilasa
4.4.3 Salsa tipo Chutney con almidón modificado con la enzima comercial BAN
800MG® 160
consistencias de las salsas tipo Chutney elaboradas con almidón
modificado 163
4.5 PROCESOS PROPUESTO PARA LA ELABORACIÒN DE LAS
SALSAS SELECCIONADAS 188
4.5.1 Diagrama de flujo del proceso de elaboración de salsa tipo
Bechamel 188
4.5.2 Balance de materia para la elaboración de salsa tipo Bechamel con almidón
modificado por la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle
190
4.5.3 Diagrama de flujo del proceso de elaboración de salsa tipo
Chutney 190
4.5.4 Balance de materia para la elaboración de salsa tipo
Chutney con almidón modificado 192
CONCLUSIONES 193
RECOMENDACIONES 198
BIBLIOGRAFÍA 199
ANEXOS 203
TABLA DE CUADROS
Pag.
Cuadro 1. Variedades comunes de yuca y sus características 13
Cuadro 2. Composición química de la yuca 13
Cuadro 3. Tratamiento y aplicaciones de diferentes tipos de almidón
modificado 19
Cuadro 4. Características de la enzima α-amilasa 24
Cuadro 5. Reactivos, materiales y equipos para la realización de las
pruebas fisicoquímicas con el almidón de yuca nativo 36
Cuadro 6. Preparación de gama de soluciones de glucosa de diferente
concentración a partir de una solución stock al 1% (10mg/ml) 43
Cuadro 7. Preparación de soluciones de almidón manteniendo la enzima
constante 45
Cuadro 8. Cantidades de almidón y concentración de enzima aislada de
la Universidad De La Salle y comercial BAN 800MG®
empleadas en el ensayo 46
Cuadro 9. Preparación de soluciones de almidón manteniendo el
sustrato constante 47
Cuadro 10. Cantidades de almidón y concentración de enzima aislada de la
Universidad De La Salle y comercial BAN 800MG® empleadas
en el ensayo 47
Cuadro 11. Contenido de ceniza del almidón nativo de yuca 51
Cuadro 12. Contenido de humedad del almidón nativo de yuca 52
Cuadro 13. Actividad amilolítica para la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De
La Salle y para la enzima comercial BAN 800MG® 53
Cuadro 14. Valores utilizados en la realización de la curva de calibración
para el almidón nativo de yuca 54
Cuadro 15. Almidón hidrolizado por la enzima α-amilasa aislada de la
Universidad De La Salle 55
Cuadro 16. Almidón hidrolizado y residual por la enzima α-amilasa aislada
de la Universidad De La Salle 56
Cuadro 17. Almidón hidrolizado por la enzima α-amilasa
Cuadro 18. Almidón hidrolizado y residual por la enzima α-amilasa
Cuadro 19. Valores utilizados en la realización de la curva de calibración
para la glucosa 61
Cuadro 20. Valores utilizados en la realización de la grafica del efecto
de la concentración de la enzima α-amilasa aislada de la Universidad
De La Salle manteniendo el sustrato constante 63
Cuadro 21. Valores utilizados en la realización de la grafica del efecto del
sustrato con la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De
La Salle manteniéndola constante 64
Cuadro 22. Valores utilizados en la realización de la grafica del efecto de
la concentración de la enzima α-amilasa comercial
BAN 800MG® manteniendo el sustrato constante 66
Cuadro 23. Valores utilizados en la realización de la grafica del efecto del
sustrato con enzima α-amilasa comercial BAN 800MG®
manteniéndola constante 67
Cuadro 24. Porcentaje del equivalente de dextrosa manteniendo fija la cantidad
de sustrato con enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La
Salle 68
Cuadro 25. Porcentaje del equivalente de dextrosa manteniendo fija la
concentración de enzima α-amilasa aislada de la Universidad
De La Salle variando la cantidad de sustrato 68
Cuadro 26. Volúmenes en ml aplicados a los ensayos con enzima
α-amilasa aislada de la Universidad De La Sallecalculados
bajo el sustrato de la formulación de salsa tipo Bechamel 69
Cuadro 27. Volúmenes en ml aplicados a los ensayos con enzima α-amilasa
aislada de la Universidad De La Salle calculados
bajo el sustrato de la formulación de salsa tipo Chutney 70
concentración de enzima α-amilasa comercial BAN 800MG®
variando la cantidad de sustrato 70
concentración de enzima α-amilasa comercial BAN 800MG®
variando la cantidad de sustrato 71
Cuadro 30. Volúmenes en ml aplicados a los ensayos con enzima
α-amilasa comercial BAN 800MG® calculados bajo el sustrato
de la formulación de salsa tipo Bechamel 72
Cuadro 31. Volúmenes en ml aplicados a los ensayos con enzima α-amilasa
comercial BAN 800MG® calculados bajo el sustrato de la
formulación de salsa tipo Chutney 72
Cuadro 32. Porcentaje del equivalente de dextrosa del almidón modificado con
enzima α-amilasa aislada para los geles con el mismo sustrato de la
formulación de la salsa tipo Bechamel 73
enzima α-amilasa comercial para los geles con el mismo sustrato de
la formulación de la salsa tipo Bechamel 73
enzima α-amilasa aislada para los geles con el mismo sustrato de la
formulación de la salsa tipo Chutney 74
enzima α-amilasa comercial para los geles con el mismo sustrato de
la formulación de la salsa tipo Chutney 75
Cuadro 36. Análisis de varianza del porcentaje de dextrosa para
25 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima
α-amilasa aislada con base en la formulación de salsa
tipo Bechamel 76
Cuadro 37. Diferencias entre medias (valor absoluto) del equivalente de dextrosa
para 25 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa
aislada con base en la formulación de salsa
tipo Bechamel 77
Cuadro 38. Formulación de hipótesis nulas a partir de la comparación
del DVS y las diferencias entre medias 77
Cuadro 39. Análisis de varianza del porcentaje de dextrosa para 30 mg
de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa
aislada con base en la formulación de salsa tipo Bechamel 78
aislada con base en la formulación de salsa
tipo Bechamel 79
Cuadro 42. Análisis de varianza del porcentaje de dextrosa para 35 mg de
sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa aislada
con base en la formulación de salsa tipo Bechamel 80
aislada con base en la formulación de
salsa tipo Bechamel 81
sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa comercial con
base en la formulación de salsa tipo Bechamel 82
comercial a con base en la formulación de
Cuadro 47. Formulación de hipótesis nulas a partir de la comparación del DVS y
las diferencias entre medias 83
con base en la formulación de salsa tipo Chutney 88
aislada a con base en la formulación de salsa tipo Chutney 89
Cuadro 60. Análisis de varianza de almidón modificado con 35mg de
sustrato con enzima aislada para salsa Chutney de mango 92
base en la formulación de salsa tipo Chutney 94
salsa tipo Chutney 95
comercial a con base en la formulación de salsa tipo Chutney 97
comercial a con base en la formulación de salsa tipo Chutney 99
Cuadro 72. Viscosidad del almidón modificado con enzima α-amilasa aislada
para los geles con el mismo sustrato de la formulación
de la salsa tipo Bechamel 100
Cuadro 73. Viscosidad del almidón modificado con enzima
α-amilasa comercial para los geles con el mismo sustrato
de la formulación de la salsa tipo Bechamel 101
Cuadro 74. Viscosidad del almidón modificado con enzima α-amilasa
aislada para los geles con el mismo sustrato de la formulación
de la salsa tipo Chutney 101
Cuadro 75. Viscosidad del almidón modificado con enzima
α-amilasa comercial para los geles con el mismo sustrato
de la formulación de la salsa tipo Chutney 102
Cuadro 76. Análisis de varianza de la viscosidad para 25 mg de
Cuadro 77. Diferencias entre medias (valor absoluto) de la viscosidad para 25
mg de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa aislada
Cuadro 79. Análisis de varianza de la viscosidad para 30 mg de sustrato y tres
concentraciones de enzima α-amilasa aislada con base en la
formulación de salsa tipo Bechamel 105
Cuadro 80. Diferencias entre medias (valor absoluto) de la viscosidad
para 30 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima
α-amilasa aislada a con base en la formulación de salsa tipo
Bechamel 106
concentraciones de enzima α-amilasa aislada con base en la
Cuadro 83. Diferencias entre medias (valor absoluto) de la viscosidad para
35 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa
aislada a con base en la formulación de salsa tipo Bechamel 108
concentraciones de enzima α-amilasa comercial con base en la
comercial con base en la formulación de salsa tipo Bechamel 110
concentraciones de enzima α-amilasa comercial con base
en la formulación de salsa tipo Bechamel 111
Cuadro 89. Diferencias entre medias (valor absoluto) de la viscosidad para 50
mg de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa
en la formulación de salsa tipo Bechamel 113
concentraciones de enzima α-amilasa aislada con base
en la formulación de salsa tipo Chutney 115
concentraciones de enzima α-amilasa aislada con base en
la formulación de salsa tipo Chutney 115
concentraciones de enzima α-amilasa aislada con base
35 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa aislada
Cuadro 102. Formulación para la salsa tipo Bechamel 121
Cuadro 103. Cantidades de ingredientes para las pruebas de la salsa tipo
Bechamel 122
Cuadro 104. Viscosidad de las salsas Bechamel comercial Maggi® 124
Cuadro 105. Consistencia de las salsas Bechamel comercial Maggi® 124
Cuadro 106. Viscosidad de las salsas tipo Bechamel con almidón modificado con
la enzima α- amilasa aislada de la Universidad De La Salle 125
Cuadro 107. Consistencia de las salsas tipo Bechamel con almidón modificado
con la enzima α- amilasa aislada de la Universidad De La Salle 126
Cuadro 108. Viscosidad de las salsas tipo Bechamel con almidón modificado con
la enzima α- amilasa comercial BAN 800MG® 128
Cuadro 109. Consistencia de las salsas tipo Bechamel con almidón modificado
con la enzima α- amilasa comercial BAN 800MG® 128
Cuadro 110. Análisis de varianza de la viscosidad de la salsa tipo Bechamel para
α-amilasa aislada 130
de la salsa tipo Bechamel para 25 mg de sustrato y tres
concentraciones de enzima α-amilasa aislada 130
Cuadro 114. Diferencias entre medias (valor absoluto) de la viscosidad de
la salsa tipo Bechamel para 30 mg de sustrato y tres
α-amilasa comercial 136
concentraciones de enzima α-amilasa comercial 137
Cuadro 121. Formulación de hipótesis nulas a partir de la comparación del DVS
y las diferencias entre medias 137

comercial 138
Cuadro 123. Diferencias entre medias (valor absoluto) de la viscosidad de la salsa
tipo Bechamel para 50 mg de sustrato y tres concentraciones de
enzima α-amilasa comercial 139
Cuadro 124. Formulación de hipótesis nulas a partir de la
comparación del DVS y las diferencias entre medias 139
Cuadro 128. Análisis de varianza de la consistencia de la salsa tipo
Bechamel para 25 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima
Cuadro 129. Diferencias entre medias (valor absoluto) de la consistencia
Cuadro 132. Diferencias entre medias (valor absoluto) de la consistencia de la
salsa tipo Bechamel para 30 mg de sustrato y tres concentraciones
de enzima α-amilasa aislada 145
Cuadro 134. Análisis de varianza de la consistencia de la salsa tipo Bechamel
para 35 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima
Cuadro 135. Diferencias entre medias (valor absoluto) de la consistencia de la
salsa tipo Bechamel para 35 mg de sustrato y tres concentraciones
de enzima α-amilasa aislada 147
Cuadro 146. Formulación para la salsa tipo Chutney 155
Cuadro 147. Cantidades de ingredientes para las pruebas de la salsa
tipo Chutney 156
Cuadro 148. Cantidad de almidón para elaborar 250g de salsa tipo
Chutney 156
Cuadro 149. Viscosidad de las salsas Chutney sin almidón modificado 158
Cuadro 150. Consistencia de las salsas Chutney sin almidón modificado 158
Cuadro 151. Viscosidad de las salsas tipo Chutney con almidón modificado con la
con enzima α- amilasa aislada de la Universidad De La Salle 159
Cuadro 152. Consistencia de las salsas tipo Chutney con almidón modificado con
la con enzima α- amilasa aislada de la Universidad De La Salle 160
Cuadro 153. Viscosidad de las salsas tipo Chutney con almidón modificado con la
con enzima α- amilasa comercial BAN 800MG® 161
Cuadro 154. Consistencia de las salsas tipo Chutney con almidón modificado con
la con enzima α- amilasa comercial BAN 800MG® 162
Cuadro 155. Análisis de varianza de la viscosidad de la salsa tipo Chutney para
aislada 164
tipo Chutney para 25 mg de sustrato y tres concentraciones de
enzima α-amilasa aislada 165
Cuadro 160. Pruebas de hipótesis comparadas con DVS con enzima
comercial y 30mg de sustrato para salsa Chutney de mango 167
aislada 168
comercial 170
la salsa tipo Chutney para 50 mg de sustrato y tres concentraciones
de enzima α-amilasa comercial 173
la salsa tipo Chutney para 55 mg de sustrato y tres concentraciones
de enzima α-amilasa comercial 175
Cuadro 172. Pruebas de hipótesis comparadas con DVS con enzima
comercial y 55mg de sustrato para salsa Chutney de mango 175
Chutney para 25 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima α-
amilasa aislada 176
de la salsa tipo Chutney para 25 mg de sustrato y tres
amilasa aislada 178
el DVS y las diferencias entre medias 179
Chutney para 35 mg de sustrato y tres concentraciones de
amilasa comercial 182
Chutney para 50 mg de sustrato y tres concentraciones de
amilasa comercial 186
Cuadro 191. Resumen del balance de materia para la elaboración de
salsa tipo Bechamel con almidón modificado 190
Cuadro 192. Resumen del balance de materia para la elaboración de
salsa tipo Chutney con almidón modificado 192
TABLA DE FIGURAS
Pag.
Figura 1. Formas de raíces tuberosas de la yuca 10

Figura 2. Componentes de un racimo de una planta de yuca 11
Figura 3. Estructura de una porción de amilosa 14
Figura 4. Estructura de una porción de amilopectina 15
Figura 5. Operaciones principales de extracción de almidón de yuca 18
Figura 6. Diagrama de flujo del proceso de elaboración de salsa
Bechamel 32
Figura 7. Diagrama de flujo del proceso de elaboración de salsa
Chutney 33
Figura 8. Soluciones de yodo con almidón a diferentes concentraciones 41
Figura 9. Coloraciones de las soluciones de glucosa por el método del
DNS para realizar la curva de calibración 44
Figura 10. Curva de calibración para el almidón de yuca 54
Figura 11. Proceso de la hidrólisis de almidón de yuca nativo con la
enzima α- amilasa aislada de la Universidad De La Salle 56
Figura 12. Proceso de la hidrólisis de almidón de yuca nativo con
la enzima α- amilasa comercial BAN 800MG® 58
Figura 13. Curva de calibración para la glucosa 60
Figura 14. Soluciones para la curva de calibración para la glucosa,
antes del desarrollo de color 61
Figura 15. Efecto de la concentración de la enzima α-amilasa aislada
de la Universidad De La Salle manteniendo el sustrato
constante 62
Figura 16. Efecto de la concentración del sustrato con la enzima
α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle manteniéndola
constante 63
Figura 17. Efecto de la concentración de la enzima α-amilasa comercial
BAN 800MG® manteniendo el sustrato constante 65
Figura 18. Efecto de la concentración del sustrato con la enzima
α-amilasa comercial BAN 800MG® manteniéndola constante 66
Figura 19. Viscosímetro trabajando sobre una muestra de salsa
tipo Bechamel 126
Figura 20. Consistómetro de Bostwick trabajando sobre una
muestra de salsa tipo Bechamel 127
Figura 21. Viscosímetro trabajando sobre una muestra de salsa tipo
Chutney 161
Figura 22. Consistómetro de Bostwick trabajando sobre una muestra
de salsa tipo Chutney 163
Figura 23. Diagrama de flujo propuesto del proceso de elaboración
de salsa tipo Bechamel con almidón modificado 189
Figura 24. Diagrama de flujo propuesto del proceso de elaboración
de salsa tipo Chutney con almidón modificado 191
TABLA DE ANEXOS
Anexo A. Norma del CODEX ALIMENTARIUS para la salsa picante de mango

(CODEX STAN 160-1987)
Anexo B. Ficha tecnica enzima BAN 800MG®
Anexo C. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
VERSIÓN 9.0 para evaluar los equivalentes de dextrosa del almidòn
modificado con diferentes concentraciones de enzima α-amilasa
aislada de la Universidad De La Salle y diferentes cantidades de
sustrato con base en la formulación de salsa tipo Bechamel
Anexo D. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
STATISTIX® VERSIÓN 9.0 para evaluar diferencias significativas de
los equivalentes de dextrosa del almidòn modificado con diferentes
concentraciones de enzima α-amilasa aislada de la Universidad De
La Salle y diferentes cantidades de sustrato con base en la
formulación de salsa tipo Bechamel
Anexo E. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
comercial ban 800mg® y diferentes cantidades de sustrato con base
en la formulación de salsa tipo Bechamel
Anexo F. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
concentraciones de enzima α-amilasa comercial ban 800mg® y
diferentes cantidades de sustrato con base en la formulación de
salsa tipo Bechamel
Anexo G. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
sustrato con base en la formulación de salsa tipo Chutney
Anexo H. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
formulación de salsa tipo Chutney
Anexo I. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
comercial BAN 800MG® y diferentes cantidades de sustrato con
base en la formulación de salsa tipo Chutney
Anexo J. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
concentraciones de enzima α-amilasa comercial BAN 800MG® y
salsa tipo Chutney
Anexo K. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
VERSIÓN 9.0 para evaluar la viscosidad del almidòn modificado con
diferentes concentraciones de enzima α-amilasa aislada de la
Universidad De La Salle y diferentes cantidades de sustrato con
base en la formulación de salsa tipo Bechamel
Anexo L. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
las viscosidades del almidòn modificado con diferentes
Anexo M. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
diferentes concentraciones de enzima α-amilasa comercial BAN
800MG® y diferentes cantidades de sustrato con base en la
Anexo N. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
salsa tipo Bechamel
Anexo O. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
diferentes concentraciones de enzima α-amilasa aislada de la
base en la formulación de salsa tipo Bechamel
Anexo P. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
Anexo Q. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
diferentes concentraciones de enzima comercial BAN 800MG® y
salsa tipo Chutney
Anexo R. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
VERSIÓN 9.0 para evaluar la viscosidad de las salsas tipo Bechamel
con diferentes concentraciones de enzima α-amilasa aislada de la
base en su formulación
Anexo S. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
las viscosidades de las salsas tipo Bechamel con diferentes
La Salle y diferentes cantidades de sustrato con base en su
formulación
Anexo T. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
VERSIÓN 9.0 para evaluar la viscosidad de las salsas tipo Bechamel
con diferentes concentraciones de enzima α-amilasa comercial BAN
800MG® y diferentes cantidades de sustrato con base en su
formulación
Anexo U. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
las viscosidades de las salsas tipo Bechamel con diferentes
diferentes cantidades de sustrato con base en su formulación
Anexo V. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
VERSIÓN 9.0 para evaluar las consistencias de las salsas tipo
Bechamel con diferentes concentraciones de enzima α-amilasa
sustrato con base en su formulación
Anexo W. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
las consistencias de las salsas tipo Bechamel con diferentes
formulación
Anexo X. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
Bechamel con diferentes concentraciones de enzima α-amilasa
Anexo Y. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
las consistencias de las salsas tipo Bechamel con diferentes
concentraciones de enzima α-amilasa comercial BAN800MG® y
Anexo Z. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
VERSIÓN 9.0 para evaluar la viscosidad de las salsas tipo Chutney
con diferentes concentraciones de enzima α-amilasa aislada de la
Anexo AA. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
las viscosidades de las salsas tipo Chutney con diferentes
formulación
Anexo BB. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
VERSIÓN 9.0 para evaluar la viscosidad de las salsas tipo Chutney
con diferentes concentraciones de enzima α-amilasa comercial BAN
800MG® y diferentes cantidades de sustrato con base en su
formulación
Anexo CC. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
las viscosidades de las salsas tipo chutney con diferentes
Anexo DD. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
Chutney con diferentes concentraciones de enzima α-amilasa aislada
de la Universidad De La Salle y diferentes cantidades de sustrato
con base en su formulación
Anexo EE. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
las consistencias de las salsas tipo Chutney con diferentes
formulación
Anexo FF. Resultados de las anova del programa estadístico STATISTIX®
Chutney con diferentes concentraciones de enzima α-amilasa
Anexo GG. Resultados de las pruebas de Tukey del programa estadístico
las consistencias de las salsas tipo chutney con diferentes
Anexo HH. Cálculos para el balance de materia de la salsa tipo Bechamel con
almidón modificado a partir de enzima α-amilasa aislada de la
Universidad De La Salle
Anexo II. Cálculos para el balance de materia de la salsa tipo Chutney con
almidón modificado a partir de enzima α-amilasa aislada de la
Universidad De La Salle
GLOSARIO
Ácaros: son un orden de artrópodos que pertenecen a la clase Arachnida

(arácnidos, tienen ocho patas), integrada por diversos subórdenes:
onicopalpídeos, mesostigmados, trombidiformes y sarcoptiformes.
Bechamel: Mezcla de un roux con leche hasta que tenga una consistencia
cremosa y fluida.
Bráctea primaria: La bráctea, término usado en botánica e introducido por Carlos

Linneo, es el órgano foliáceo en la proximidad de las flores.
Bracteóla: Bráctea de segundo orden en una inflorescencia compleja o ramificada.

Chutney: Condimento picante indio que tiene la consistencia de una mermelada
fluida o salsa y se fabrica con frutas y hortalizas a las que se le agregan uvas sin
semilla, dátiles y cebollas (y otros hierbas), y que se condimenta con especias,
azúcar y vinagre (o jugo de limón); se maceran los ingredientes y se hierven
juntos. Frecuentemente se sirve Chutney con platillos a los que se ha agregado
curry.
Dehiscente: Es el órgano que se abre espontáneamente en su madurez.
Duxelles: Champiñones finamente picados, a veces mezclados con maíz tierno ó

cebollas, y salteados en manteca.
Endospermo: El endospermo o albumen es la reserva alimentaria contenida en la

semilla.
Inflorescencia: Son las ramificaciones del tallo que portan las flores.
Lóbulo: Es la porción más o menos saliente de un órgano, limitada por cisuras o
divisiones.
Mirepoix: es una preparación de un caldo con ingredientes de ciertas verduras

(generalmente aromáticas) como son: zanahorias, cebollas, apio (generalmente en
proporción 1:2:1) y se aromatiza con tomillo. Se emplea en la elaboración
(proporcionando generalmente sabor) y acompañamiento de otros alimentos.
Dependiendo de la operación que se haga con las verduras existe el mirapoix
crudo (en el que se emplean las verduras crudas) o el mirapoix salteado (en el que
previamente a la cocción se saltea las verduras en mantequilla). El mirepoix es
una preparación habitual en la cocina francesa.
Panícula: La Panícula es una inflorescencia racemosa compuesta de racimos en

la que los mismos van decreciendo de tamaño hacia el ápice. En otras palabras, un
racimo ramificado de flores, en el que las ramas son a su vez racimos.
Pedicelo: Es el tallo de una flor individual en la inflorescencia de una dicotiledónea

o de una monocotiledónea.
Pedúnculo: Es la ramita, o rabillo que sostiene la inflorescencia simple. Es una

característica definitoria de la planta.
Pudín: Se denomina budín o pudín a un postre originario de la cocina inglesa que

se suele servir caliente o frío, la masa suele estar compuesta de diferentes
ingredientes dependiendo de las recetas: migas de pan, bizcocho, arroz, sémola,
etc. aglutinado con huevo y aderezado a veces con frutas diversas.
Roux: Unión de una materia grasa con harina y/o almidón tras una cocción.
Existen roux blancos, rubios y morenos, y esto depende del tiempo de cocción; a
medida que éste es más prolongado el roux toma mayor color.
Salsa: Composición blanda o líquida de sustancias comestibles que se hace para

aderezar o condimentar la comida.
Testa: Es la Cubierta externa de la semilla.
Velouté: Mezcla de un roux con un caldo preferiblemente de ternera hasta que

tenga una consistencia cremosa y fluida
INTRODUCCIÓN
A nivel mundial se calcula que se extraen 60 millones de toneladas de almidón al

año, de una gran variedad de cultivos que incluyen cereales, raíces y tubérculos,
para uso en diversos productos, como agentes estabilizantes para sopas, salsas,
rellenos y alimentos congelados entre otros. Un 10% de este almidón se produce a
partir, de raíces de yuca, un cultivo conocido por ser alimento básico de millones
de campesinos de bajos recursos especialmente de África, Asia y América Latina.
El almidón es una de las materias primas que proporciona mejores resultados en

la modificación de la textura y consistencia de los alimentos, pues además de ser
un producto de costo relativamente bajo, en comparación con otros productos,
utilizados para tal fin, regula y estabiliza la textura gracias a sus propiedades
gelificantes y espesantes. En cuanto al almidón derivado de la yuca se puede
decir que éste presenta mejores propiedades en comparación con los almidones
obtenidos con otras plantas, pues es más claro y tiene mayor viscosidad, y brinda
mayor estabilidad en los productos ácidos.
La diversa cantidad de propiedades útiles específicas de los almidones,

necesarias para la industria de alimentos son casi ilimitadas. Ningún otro
ingrediente proporciona textura a una variedad tan amplia de alimentos como el
almidón. Ya sea que se trate de sopas, salsas, rellenos para pastelería, entre
otros, el almidón proporciona un producto consistente y estable durante el
almacenamiento, al gusto del consumidor. Sin embargo, la estructura natural del
almidón en algunas ocasiones no puede resultar lo suficientemente apropiada
para los resultados esperados, pues las condiciones de proceso como la
temperatura, acidez y presión, dificultan su actividad debido a su baja resistencia a
esfuerzos de corte, descomposición térmica, alto nivel de retrogradación y
sinéresis, reduciendo por ende su uso en aplicaciones industriales.
Estas características se están obteniendo cada vez más de almidones
modificados, a consecuencia de la demanda creciente de alimentos naturales. Con
el fin de obtener almidones con especificaciones técnicas determinadas, las
propiedades del almidón y de sus fracciones (amilasa y amilopectina) pueden ser
mejoradas por modificaciones físicas o químicas, ya que la aplicación de
almidones nativos en la industria presenta problemas como; “proporcionar pastas
de poco cuerpo, pastas cohesivas y gomas cuando son calentados, al igual que
geles no deseables cuando estas pastas se enfrían”1, lo cual conlleva a la falta de
homogeneidad en la textura de las salsas, y la formación de grumos. Los
almidones modificados son aditivos e ingredientes funcionales, útiles y abundantes
en los alimentos procesados.
Los tipos de modificación llevados a cabo con más frecuencia, a veces de

manera única, pero a menudo en combinación, son el entrecruzamiento,
la despolimerización, la hidrólisis y la pregelatinización. Mejoras
específicas de sus propiedades que pueden ser obtenidas por
combinación de modificaciones; son la reducción de energía requerida
para la cocción (mejora la gelatinización y formación de pastas),
modificación de las características de cocción, incremento de la
solubilidad, incremento o disminución de la viscosidad, incremento de la
estabilidad de las pastas a la congelación-descongelación, mejora la
claridad de la pasta, mejora del brillo de la pasta, inhibición de la
formación de geles, favorecimiento de la formación de geles y de su
fuerza, reducción de la sinéresis de los geles, mejora de la interacción con
otras sustancias, mejora de la estabilidad, incremento de la capacidad de
la formación de películas, mejora la resistencia al agua de estas películas,
disminución de la cohesividad de la pasta y mejora de la estabilidad al
ácido, al calor y a las fuerzas de cizalla”2.
Otra alternativa para modificar las propiedades de los almidones, es a través de la

enzima α-amilasa, pues ésta se encarga de hidrolizar almidones, glucógeno y
otros 1-4-α-glucanos. La α-amilasa se obtiene a partir del páncreas (cerdo,
1
FENEMA. O. Química de los alimentos 2ª edición. Zaragoza:Acribia S.A. 2000. p. 241.
2
Ibid., p. 241.
vacuno) y cultivos de bacterias (por ejemplo Bacillus subtilis) y de hongos (por
ejemplo Aspergillus Orizae).
En la modificación del almidón se presenta la hidrólisis parcial del almidón

para generar dextrinas que son utilizadas como espesantes; en la obtención
de jarabe de maltosa altamente concentrado; utilizado en la fabricación de la
cerveza y confituras (dulces, helados, tortas); en la producción de jarabes
de alta concentración de glucosa utilizados en la fabricación de cerveza,
panes, repostería, confituras y bebidas no alcohólicas; en la hidrólisis parcial
del almidón en la industria de panificación para la liberación de glucosa -que
es sustrato de fermentación de las levaduras para producir el leudamiento
de la masa-; y en la hidrólisis del almidón para ser utilizado como fuente de
carbono en diversas fermentaciones, entre ellas la producción de etanol.3
Por lo tanto, en este trabajo de grado se evaluó el comportamiento de la enzima α-

amilasa bacteriana, aislada de la cepa de Bacillus subtilis ATCC 21556 de la
Universidad De La Salle, para modificar almidón de yuca nativo, producido por la
Empresa Industrias del Maíz, sede Barranquilla, frente a una enzima α-amilasa
comercial, aplicando estos almidones modificados, a dos tipos de salsa que distan
notablemente en su composición como lo son, la salsa tipo Bechamel y Chutney, y
evitar así la formación de grumos durante su elaboración.
Para ello, se inició el proceso con la obtención de la enzima α-amilasa bacteriana,

aislada de la cepa de Bacillus subtilis ATCC 21556 en la Universidad de la Salle,
lo cual dio paso a la determinación de la Actividad Amilolítica por medio del
método de Gracheva, el cual permite conocer la cantidad de Unidades
Enzimáticas necesarias para hidrolizar una determinada muestra de almidón, y así
mismo se estableció también esta Actividad con la enzima α-amilasa comercial
BAN 800MG®.
3
LOPEZ MUNGUIA. Biotecnología alimentaria. Editorial Limusa. Mexico. 1993.
Posteriormente, se continúo con la realización de una curva de calibración con el
almidón de yuca nativo, que permitió la cuantificación de almidón de yuca,
hidrolizado por las dos enzimas. Esto se realizó con soluciones de almidón a
diferentes concentraciones, hallando una ecuación de la forma lineal, donde, por
medio del valor de las absorbancias leídas en el espectrofotómetro, con una
longitud de onda de 656nm, se realizaron los cálculos respectivos de las
cantidades de almidón residual e hidrolizado.
Como parte de los indicadores de la hidrólisis enzimática, los azúcares reductores

también muestran el efecto que tiene la aplicación de las enzimas sobre el
almidón, por lo cual se trabajo, con el método del ácido 3,5-dinitrosalicílico (DNS).
Este método exigió a su vez realizar una curva de calibración con glucosa y
permitió determinar la concentración de azúcares reductores formados una vez
finalizadas cada una de las hidrólisis enzimáticas.
Como en los ensayos realizados para la determinación del grado de hidrólisis con
las dos enzimas, mostró que estas actuaban en un tiempo muy corto (alrededor de
2 minutos), se decidió trabajar con un tiempo constante de 10 minutos, con lo cual
se tuvo que reducir la cantidad de enzima aplicada a cada ensayo de 1000μl a
100μl. Ya establecido esto, se empezó a evaluar el efecto que tenia la
concentración de la enzima y la concentración del sustrato sobre la hidrólisis, y por
medio del Equivalente de Dextrosa se fijaron los parámetros a trabajar sobre los
geles de almidón y sobre las salsas.
Los geles de almidón, se realizaron como un preensayo para observar el

comportamiento de las enzimas sobre el almidón, el cual se evaluó por medio de
la viscosidad y los porcentajes de Equivalentes de Dextrosa que debían estar
alrededor de un 30-35%. Posteriormente se realizaron las salsas tipo Bechamel y
Chutney y se realizaron los cálculos para que cada una de ellas tuviera un sustrato
y Unidades Enzimáticas determinadas, y se les tomó viscosidad y consistencia,
para realizar la respectiva comparación con salsas comerciales o elaboradas con
almidón nativo.
A partir de ello se escogieron las salsas Bechamel y Chutney realizadas con

almidón modificado por la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle,
que presentaron mayor semejanza a las comerciales o elaboradas a partir de
almidón nativo y se presentó una propuesta para su elaboración.
OBJETIVOS
OBJETIVO GENERAL
Modificar enzimáticamente con α-amilasa bacteriana aislada de la cepa de Bacillus

subtilis ATCC 21556 el almidón de yuca nativo producido en Barranquilla para
posteriores usos en procesos alimentarios.
OBJETIVOS ESPECIFICOS
- Realizar la caracterización del almidón de yuca nativo por medio de la

determinación del contenido de humedad y de cenizas.
- Evaluar la actividad de la enzima α-amilasa bacteriana aislada de la cepa

Bacillus subtilis ATCC 21556 en la modificación de almidón de yuca nativo
producido en Barranquilla.
- Comparar experimentalmente el comportamiento de la enzima α-amilasa

bacteriana aislada de la cepa de Bacillus subtilis ATCC 21556 frente a la
enzima comercial α-amilasa BAN 800MG®.
- Caracterizar el almidón modificado de yuca con la enzima α-amilasa bacteriana

aislada y con la enzima comercial por medio del grado de hidrólisis y de la
viscosidad.
- Estudiar el comportamiento del almidón de yuca modificado enzimáticamente

en dos productos tipo salsa con diferentes formulaciones de elaboración como
la salsa tipo Bechamel y salsa tipo Chutney.
1. MARCO DE REFERENCIA
En el presente capítulo se mencionan generalidades sobre la yuca como su

cultivo, sus variedades y su composición química. Por otra parte, se indican
características generales del almidón nativo y modificado, y el proceso de
obtención de estos dos tipos de almidones. Por ultimo, se mencionan algunos
conceptos de las enzimas α-amilasas y las salsas, las cuales son los productos
principales, del objeto de estudio de este trabajo de grado.
1.1 ASPECTOS GENERALES DE LA YUCA
La yuca, mandioca, casava o casabe, es originaria del nordeste de Brasil, según

botánicos y ecólogos4. La distribución de yuca hacia los demás países empezó
después del descubrimiento de América. Hoy en día se encuentra difundida en
África y América Latina. Además, la yuca es un cultivo de gran importancia, como
fuente alimenticia y económica hacia las diferentes poblaciones5, a pesar de que
este cultivo no se encuentra tecnificado.
En Colombia se consume este tubérculo como fuente de carbohidratos, y
basicamente se encuentra en las dietas diarias de varias familias; el consumo de
este tubérculo es cercano a 32,5 kg per cápita por año6y forma parte de la
alimentación de todos los estratos sociales, aunque en los estratos bajos el
consumo es más alto a diferencia de los estratos altos.
Por otra parte, la yuca contiene pequeñas cantidades de glúcidos cianogénicos

llamados linamarina y lotaustralina, los cuales se convierten en acido prúsico
4
ADAMES, Jorge. Producción de cultivos II: arroz-algodón-sorgo-plátano-fríjol-yuca-papa-maíz-
soya. Universidad Santo Tomás. Bogotá.1995. p.252.
5
DOMINGUEZ, Carlos. Morfología de la planta de yuca. Centro Internacional de Agricultura
Tropical. CIAT. Cali. 1981. p.5.
6
Ibid p.5.
(cianuro de hidrógeno), por acción de la enzima lanamarasa, la cual esta presente
en el tejido del tubérculo.
Sin embargo, las variedades de yuca amarga contienen concentraciones más

altas de estas sustancias, especialmente cuando son cultivadas en zonas áridas y
en suelos de baja fertilidad; a diferencia de las variedades de yuca llamadas dulce,
las cuales poseen esta sustancia en la cáscara.
Estos glúcidos se descomponen en el tracto digestivo humano, lo que produce la

liberación de cianuro de hidrógeno; pero si se hierve la yuca fresca, los niveles de
toxicidad bajan. Vale la pena aclarar, que estos glúcidos son resistentes al calor, y
la enzima lanamarasa la cual facilita la reacción se inactiva a 75º7.
1.1.1 Cultivo de yuca. Crece perfectamente en terrenos bajos desde el nivel del
mar hasta 140m sobre el nivel del mar, con períodos vegetativos que van desde 8
hasta 12 meses y en algunos casos de 18 a 24; y se adapta en suelos ácidos e
infértiles. Además, tolera períodos largos sin lluvia, pero presenta alta perecibilidad
por su alto contenido de agua8.
En Colombia entre los Departamentos líderes en la siembra de yuca, se

encuentran: Antioquia, Santander, y Magdalena con 34% del área total; seguidos
de los Departamentos de Bolívar, Córdoba, Atlántico, Sucre, Cundinamarca, Meta,
Tolima, Huila, Cesar, Quindío y Norte de Santander con el 46%; el 20% restante lo
completan los siguientes Departamentos, con áreas menos sembradas: Valle del
Cauca, Boyacá, Putumayo, Caquetá, Nariño, Choco, Guajira, Casanare, Cauca,
Arauca y Caldas9.
7
RODRÍGUEZ, Aurelio. Intoxicación por cianuro. p.103-107. 2001. En línea:
[http://www.bvs.sld.cu/revistas/san/vol5_4_01/san13401.htm]
8
MONTALDO, Álvaro. Cultivo de raíces y tubérculos tropicales. San José Costa Rica: Servicio
Editorial IICA. 1991.p. 135
9
ADAMES. Op cit p.266
Para el cultivo de la yuca se debe tener presente la selección del terreno y la
preparación del mismo, así:
o Selección del terreno. Se debe escoger un terreno suelto, a pesar que se

puede sembrar en un suelo arcilloso siempre y cuando se disponga de buen
drenaje. Además, es importante analizar el suelo para conocer el grado de
fertilidad del mismo, y así decidir que tipo de fertilizantes se van a aplicar.
o Preparación del terreno. Se debe llevar una arada profunda de 30 a 40 cm,
seguida de tres rastrilladas, con el fin de obtener un suelo suelto, listo para
ejecutar las siguientes operaciones: nivelada o emparejada, surcada y trazado
de los drenajes.
1.1.2 Descripción botánica y morfológica. Este tubérculo pertenece a la familia

de las euforbiáceas, su tamaño y aspecto dependen de: la variedad, el suelo, su
contenido de materia orgánica y la temperatura del medio ambiente. A
continuación se describen cada una de las partes que conforma la planta de yuca
10
.
o Raíz. Sus raíces son tuberosas, esta zona de la planta es rica en almidón, la
coloración en la raíz se diferencia según la variedad de yuca. A continuación
en la figura 1, se pueden observar las formas de las raíces tuberosas de la
yuca.
10
Ibid p.253-265
Figura 1. Formas de raíces tuberosas de la yuca
FUENTE: DOMINGUEZ, 1981
o Tallo. A través de esta parte, la planta lleva a cabo la reproducción asexual en

la misma. El tallo es de forma cilíndrica y su diámetro oscila entre 2 a 6 cm; su
color y su grosor dependen de la edad de la planta; pues existen tres colores
en los tallos maduros: plateado o gris, morado y café.
o Hojas. En las hojas se realiza el proceso de fotosíntesis, donde se transforma
la energía lumínica en energía química. Además, las hojas completamente
desarrolladas adoptan colores como: morado, verde oscuro y verde claro.
o Flores. No todas las variedades de yuca presentan floración, en cuanto a las
plantas que presentan floración, se diferencian entre si, por el tiempo de
floración y la cantidad de flores que se producen. Las flores se agrupan en dos
tipos de fluorescencia: el racimo y la panícula; al combinarse dan origen a
diversas formas de arreglos estructurales de la inflorescencia de la yuca. En
una inflorescencia se diferencian las siguientes partes: flores femeninas, flores
masculinas, pedúnculo, ráquis floral, pedicelo, bráctea primaria y bracteola. A
continuación en la figura 2, se puede observar los componentes de un racimo
de una planta de yuca.
Figura 2. Componentes de un racimo de una planta de yuca
FUENTE: ADAMES, 1995
o Fruto. Es una cápsula dehiscente y trilocular de forma ovoide, con seis

aristas longitudinales, estrechas y prominentes.
o Semilla. Es el medio de reproducción sexual de la planta y tiene forma
ovoide. Esta compuesta por la testa, la cual es de color café oscuro con
moteado gris.
1.1.3 Variedades de yuca. Existen más de 5000 variedades de yuca y cada una
tiene sus propias características11. En medio de la gran disponibilidad de
variedades de yuca, esta se ha clasificado por su sabor: en amargas o venenosas
y en dulces o mansas. Las variedades de yuca que pertenecen al grupo de las
amargas o venenosas, son empleadas en la industria de almidón agrio y en harina
de yuca; a diferencia de las variedades de yuca que pertenecen al grupo de las
11
ALARCÓN. Freddy. y DUFOUR. Dominique. Almidón agrio de yuca en Colombia: Producción y
recomendaciones. Cali:Publicación CIAT Nº 268. 1998.p. 3
dulces o mansas, las cuales son destinadas para la alimentación humana y de los
animales12.
Por otra parte, al seleccionar una variedad de yuca destinada a la industria es

importante tener en cuenta el rendimiento, el contenido de sólidos totales y el uso
que se le dará a sus raíces. A continuación en el cuadro 1, se muestran las
variedades más comunes de yuca que se cultivan en los diferentes terrenos
destinados para la producción de este tubérculo.
Cabe resaltar que, todas las variedades de yuca se pueden sembrar en cualquier
época del año. No obstante, la planta de yuca puede ser atacada por plagas tales
como: ácaros, trips, el gusano cachón, la mosca del cogollo. Además puede sufrir
enfermedades tales como: añublo bacterial, macha parda, mancha blanca,
antracnosis o marchitamiento de la hoja, y pudriciones de la raíz.
12
ADAMES. Op cit p.268
Cuadro 1. Variedades comunes de yuca y sus características
Raíces desarrolladas alargadas, corteza o

Algodonosa epidermis y endodermos o felodermo
blanca.
Raíces medias, epidermis carmelita,

Casanareña
endodermos roja.
DULCES
Holandilla dulce Raíces notablemente alargadas.

Lancetilla dulce Raíz cónica, robusta, epidermis blanca.
Juana boba Raíces alargada.
VARIEDADES
Raíz cilíndrica-cónica, epidermis rugosa,
Armenia
felodermo cremoso, pulpa blanca.
Raíz cilíndrica, epidermis rugosa,

Chirosa
felodermo rosado, carne o pulpa blanca.
Lancetilla amarga Raíces cilíndricas rugosas.

AMARGAS
Mano de danta Llamada así por los lóbulos de las hojas.
Petrera o mata De muy mala calidad por su sabor y poca

puerco producción.
FUENTE: ADAMES, 1995
1.1.4 Composición química de la yuca. En el cuadro 2 se presentan los

principales componentes de 100g de porción comestible de yuca.
Cuadro 2. Composición química de la yuca

COMPONENTE CANTIDAD COMPONENTE CANTIDAD
Agua 61,8g Hierro 0,4mg
Proteína 0,8g Vitamina A 3,0μg
Grasa 0,1g Tiamina 0,04mg
Cenizas 0,9g Riboflavina 0,03mg
Carbohidratos totales 36,4g Niacina 0,5mg
Calcio 27mg Vitamina C 30mg
Fósforo 35mg Energía 150kcal
FUENTE: FAO, 2002
1.2 ALMIDONES NATIVO Y MODIFICADO
A continuación se hace mención acerca de las generalidades del almidón nativo,

del almidón modificado, y de algunos métodos empleados en la industria para la
modificación del almidón nativo, donde la modificación por vía enzimática es el
objeto de estudio del presente trabajo de grado.
1.2.1 Almidón nativo o crudo. El almidón se encuentra en el endospermo de los

cereales, es un polisacárido de reserva en los vegetales, proporciona entre el 70%
al 80% de las calorías consumidas por los humanos de todo el mundo13. Además,
el almidón esta compuesto por dos componentes: amilosa y amilopectina. La
amilosa es un polisacárido lineal formado por unidades de glucosa con enlaces α-
D-1,4, como se muestra en la figura 3.
Figura 3. Estructura de una porción de amilosa
FUENTE: BERMUDEZ, 1999
Adicionalmente, el número de unidades de glucosa depende del tipo de vegetal de

donde provenga el almidón. El contenido de amilosa varía entre 15% y 30% del
peso total del almidón. Sin embargo, algunas variedades de maíz y arroz, no
contienen amilosa. Por otra parte, la amilopectina esta constituida por unidades
de D-glucosa, es un polisacárido ramificado y presenta enlaces α-D-1,4 y α-D-1,6.
13
BERMUDEZ, Ana. Química de los alimentos. UNAD. Bogotá. 1999. p.42,43.
Además, es una molécula más grande que la amilosa, constituye alrededor del
75% de los almidones más comunes14 y su tamaño depende de la fuente del
vegetal de procedencia. En la figura 4, se observa la estructura de la amilopectina.
Figura 4. Estructura de una porción de amilopectina
FUENTE: BERMUDEZ, 1999
En adición a ello, los gránulos de almidón son birrefrigerantes. La birrefrigerancia

se debe a que las cadenas lineales de los componentes del almidón, se asocian
en zonas cristalinas, unidas por puentes de hidrógeno. Cuando se pierde la
asociación, desaparece la birrefrigerancia15.
Adicionalmente, Potter16 afirma que los almidones poseen las siguientes

propiedades:
o No son dulces.
o No se disuelven fácilmente en agua fría.
o Forman engrudos y geles en agua caliente.
14
FENEMA, Owen. Química de los alimentos 2ª edición. Zaragoza:Acribia S.A. 1993. p. 229
15
PRIMO, Eduardo. Química de los alimentos. Editorial síntesis S.A. Madrid.1998. p.113.
16
POTTER, Norman. ciencia de los alimentos. Editorial Acribia.1999.p.33.
o Sirven como fuente de reserva de energía en las plantas y suministran energía
en nutrición.
o Están presentes en las semillas y tubérculos como gránulos de almidón.
No obstante, cuando los gránulos de almidón se encuentran suspendidos en agua,

y se calienta esta suspensión, los gránulos se hinchan debido a la absorción del
agua, además se gelatinizan, lo cual origina un incremento en la viscosidad, y
finalmente se forma un engrudo, el cual al enfriarse se convierte en gel. Por este
motivo, estos engrudos de almidón se emplean para espesar alimentos, y los
geles se pueden modificar con azúcares o ácidos para usarlos en pudines.
1.2.2 Situación del almidón de yuca nativo. La yuca es un producto agrícola de

gran importancia que interviene en la seguridad alimentaria en países de África, Asia
y América Latina. Además es uno de los principales componentes en la dieta diaria
de miles de personas en el mundo. Colombia es el tercer productor de yuca más
importante, después de Brasil y Paraguay.
Por otra parte, el mercado mas importante para la yuca es el consumo humano, el
cual representa el 70% de la producción de yuca de África, del 35-40% de la de Asia,
América Latina y el Caribe. Adicionalmente, el mercado para alimentación animal en
América Latina representa el 47%, a diferencia de Asia y África, cifra que llega al 6%.
En adición a ello, el mercado de almidón de yuca representa el 4% de la producción

mundial y está concentrado en el continente asiático, como en Tailandia, Vietnam y la
Republica popular China, donde la yuca es transformada en almidón en grandes
fábricas. Del mismo modo, en América Latina la producción de almidón de yuca se
concentra en Brasil y Colombia.
La industria de almidón de yuca es una de las más prósperas en Colombia, ya que
este tiene gran variedad de usos, dentro de los cuales cabe resaltar: actúa como
espesante, aglutinante, estabilizante, y mejorador de textura17.
1.2.3 Proceso de obtención de almidón de yuca nativo. Para obtener almidón

de yuca nativo, las raíces se cortan en trozos de 3-5 cm, las paredes celulares se
rompen por medio de un molino, las cuales se convierten en pulpa y el almidón se
recupera por medio de una serie de lavados. Posteriormente, el líquido es pasado
por tamices de mayor a menor tamaño de poro, con el fin de eliminar las
impurezas presentes. A continuación se centrifuga, para separar las fibras finas
remanentes y materiales solubles, esta operación, se repite, adicionando agua
limpia cada vez, con el fin de obtener almidón de mayor pureza.
Además, en cada operación de centrifugado, el almidón puede fermentarse, lo

cual origina mermas en la cantidad y calidad del producto. Por consiguiente, para
controlar la actividad microbiana y evitar el posterior deterioro del almidón, al agua
de lavado se adiciona 0,5 g/L de bisulfito de sodio. En el proceso de purificación,
el agua es eliminada por medio de filtración al vació, posteriormente el producto se
seca ya sea por tambor, túnel o en secado tipo flash que es el mas común, hasta
que el almidón quede con 12% de humedad. Por ultimo, el polvo obtenido se
pulveriza, se tamiza y se envasa para su almacenamiento18. En la figura 5 se
muestran la obtención de almidón de yuca nativo con las operaciones que se
mencionaron anteriormente.
17
GOTTRET, María Verónica. ESCOBAR, Zully. PÉREZ Salomón. El sector yuquero en Colombia:
Desarrollo y Competitividad. En línea:[ http://www.clayuca.org/PDF/libro_yuca/capitulo20.pdf]. Abril
de 2007
18
RAMÓN-AVALOS, Silvio Oswaldo. ARAMBULA-VILLA, Gerónimo. ROSAS-ACEVEDO Jose
Luís. En línea:
[http://www.sicbasa.com/tuto/AMECIDER2006/PARTE%208/89%20Silvio%20Oswaldo%20Ramon
%20Avalos%20et%20al.pdf]
Figura 5. Operaciones principales de extracción de almidón de yuca
FUENTE: RAMÓN-AVALOS et al. 2007
1.2.4 Almidón modificado. El almidón es un ingrediente empleado en la

preparación de diferentes alimentos tales como: sopas enlatadas y congeladas,
diferentes platos precocinados, postres, entre otros. Por otro lado, el almidón
aporta características a cada uno de los alimentos a los cuales se aplica, como:
consistencia al paladar, viscosidad y formación de geles. Por consiguiente, estas
características dependen del tipo de almidón empleado. En este orden de ideas, el
almidón tiene un amplio campo de aplicación, en la formulación de alimentos, en la
industria papelera y textil, adhesivos, entre otros. No obstante, la industria exige
determinadas propiedades fisicoquímicas que el almidón nativo no puede suplir
para su posterior aplicación, por tal razón se acude a realizar modificaciones en el
almidón, por vía física, es decir, a través de pregelatinización, por vía química,
empleando procesos de oxidación, esterificación y eterificación, con el fin de
obtener tipos de almidón para usos específicos en la industria19.
Respecto a los tratamientos modificativos empleados en la industria para el

almidón se encuentran la precocción o pregelatinización, fluidización por ácidos,
incorporación de cadenas con grupos diversos, formación de polímeros de mayor
19
PRIMO. Eduardo. Op cit p.116.
tamaño por unión de unidades de amilosa o de amilopectina mediante puentes
intercenarios y oxidación e hidrólisis enzimática20.
A continuación, en el cuadro 3, se enuncian los tipos de almidones modificados

más importantes, el tipo de tratamiento y su posterior aplicación.
Cuadro 3. Tratamiento y aplicaciones de diferentes tipos de almidón modificado

Almidón Tipo de tratamiento Aplicaciones
Secado de la pasta en rodillos
Pregelatinizado Alimentos, papel lubricantes.
calientes.
Con acido diluido, sobre la Soluciones fluidas
Fluidizado
suspensión. concentradas.
Con ácidos diluidos sobre la Soluciones fluidas para
Parcialmente hidrolizado
pasta. alimentos y aprestos.
Soluciones fluidas para
Oxidado Hipoclorito alcalino.
aprestos.
Polietilenéter Con oxido de etileno. Industria textil.
Fosfatado Esterificación de grupos OH. Espesantes de alimentos.
Formación de esteres
Fosfatado fosforitos cruzados con Espesantes de alimentos.
polifosfato sódico.
Formación de esteres
Sulfatado sulfúricos, con trióxido de Espesantes de alimentos.
azufre.
Oxidación electrolítica por
Dialdehído Curtientes.
peryodato.
Tratamiento con formol
Soluciones muy espesas con
Polimerizado (puentes CH2) o con glioxal
poca concentración.
(puentes CH2-CH2).
FUENTE: PRIMO, 1998
Vale la pena aclarar, que este trabajo de grado se centra en la modificación de

almidón por vía enzimática, por tal razón, a continuación se hace mayor énfasis en
la modificación del almidón por acción enzimática.
20
BERMUDEZ, Ana. Química de los alimentos. UNAD. Bogotá. 1999.p.74
o Acción enzimática. En la industria se emplean enzimas para modificar el
almidón, tales como: α-amilasa, glucoamilasa, β-amilasa, isoamilasa,
pululanasa y ciclodextrín glucanotrasnferasa21.
La α-amilasa, es una endoglicosidasa, la cual hidroliza las moléculas de amilosa y

amilopectina, dando origen a la formación de oligosacáridos. Además, esta enzima
actúa solamente sobre los enlaces 1,4 del almidón, pero no ataca los segmentos
del polímero de almidón que forman las dobles hélices, ni a los que se encuentran
en forma de complejo con un lípido polar.
Por otra parte, la glucoamilasa, se emplea comercialmente, en combinación con α-

amilasa, para producir jarabes de D-glucosa y D-glucosa cristalina. La
glucoamilasa actúa sobre el almidón cuando está completamente gelatinizado, la
cual produce unidades de D-glucosilo, a partir de los extremos no reductores de
las moléculas de amilosa, amilopectina y aquellos que están unidos por enlaces
1,6. De este modo, esta enzima puede hidrolizar el almidón completo, para dar
solamente moléculas de D-glucosa.
En cuanto a la β-amilasa, produce unidades de maltosa de forma secuencial

desde el extremo no reductor de la amilosa. Esta enzima, no hidroliza los enlaces
1,6 de la amilopectina. De otro lado, enzimas como: isoamilasa y pululanasa
hidrolizan los enlaces 1,6 de amilopectina, las cuales producen moléculas lineales
de bajo peso molecular. Por ultimo, la ciclodextrín glucanotrasnferasa, es una
enzima procedente de Bacillus, forma anillos de unidades D-α-glucopiranosa
unidas por enlaces 1,4 a partir de polímeros de almidón. Esta enzima forma
anillos de seis siete u ocho unidades, que se denominan alfa, beta y gamma-
ciclodextrinas respectivamente.
21
FENEMA, Owen. Química de los alimentos 2ª edición. Zaragoza:Acribia S.A. 1993. p. 239, 240.
1.2.5 Situación del almidón de yuca modificado. El almidón, ha sido fuente de
energía en los seres humanos, formando parte de su dieta diaria. El uso de
almidones tuvo gran auge con el crecimiento de la industria de los alimentos
procesados. Cada día el mercado exige alimentos con varias características
fisicoquímicas, las cuales se pueden lograr con el uso de almidones modificados,
que se han convertido en elementos esenciales para la industria de alimentos y se
emplean generalmente en todos los productos procesados para ofrecer
características particulares a las presentaciones finales, tales como textura,
dureza, brillo, suavidad, entre otros.
Adicionalmente, los almidones modificados han jugado un papel importante en la
evolución de los alimentos procesados, y por lo tanto, ha permitido el crecimiento
de la industria de los alimentos. En consecuencia gracias a su máximo empleo en
la industria, se puede hoy en día disfrutar de los diferentes productos que se
encuentran en el mercado22.
1.2.6 Proceso de modificación de almidón de yuca nativo. La hidrólisis

enzimática del almidón se lleva a cabo en un reactor enchaquetado de hierro, con
revestimiento hidrolítico y posterior niquelado superficial acoplado a un termostato
tipo MLW de 0-100 °C. Al reactor se le adapta un agitador mecánico MLW tipo MR
25 con un rango de 30-2500 rpm.
La hidrólisis del almidón se realiza utilizando una glucoamilasa comercial, como
Naturalzyme GA-300, a condiciones de temperatura de 55ºC y pH 6,5. Si el pH esta
fuera de 6,5 se ajusta con bicarbonato de sodio. Vale la pena aclarar que el almidón
se emplea en polvo para su posterior modificación. Luego, el almidón de la mezcla se
gelatiniza a temperaturas mayores de 70°C durante no menos de 15 min, regulando la
agitación para permitir una adecuada homogeneización. En seguida de este proceso
se enfría la mezcla hasta la temperatura definida (55ºC) y se adiciona la glucoamilasa
22
NATIONAL STARCH. Almidones a la vanguardia. Revista Virtual Industria alimenticia. Noviembre
2007. En línea:[ http://www.industriaalimenticia.com/content.php?s=IA/2007/11&p=14]
(según la ficha técnica de la enzima). Es importante tener en cuenta mantener el pH
en 6,5 para mejor acción de la enzima. La reacción de hidrólisis se lleva a cabo
durante 90 min con agitación. Por ultimo se mide la concentración de azúcares
reductores al final de la reacción así como la de almidón, evaluándose su conversión,
definida como la cantidad de almidón transformada con respecto al contenido inicial
de almidón (en porcentaje)23.
1.4 ENZIMAS AMILASAS EC 3.2
Las enzimas en general se definen como proteínas globulares que favorecen o

aceleran el desarrollo de un proceso, por medio de la reacción con un sustrato
específico, produciendo hidrólisis o síntesis de compuestos orgánicos como;
carbohidratos, grasas y proteínas.
Entre las enzimas más empleadas en la industria de alimentos se encuentran las
diastasas o amilasas; que incluyen principalmente, las α-amilasas y β-amilasas,
cada una con una determinada reacción sobre el almidón. La primera rompe la
macromolécula de almidón, formando moléculas más pequeñas de distintas
dimensiones; principalmente dextrinas. Por el contrario, las β-amilasas
transforman el almidón en maltosa. Estas enzimas se extraen generalmente de
cuatro fuentes distintas: las α-amilasas pueden ser de origen; fúngico (Aspergillus
oryzae), bacteriano (Bacillus stearothermophilus, Bacillus subtilis), céreo y
pancreático. Y en el caso de las β-amilasas puede ser a partir de cereales, soya y
batata24.
La enzima α-amilasa es la enzima que favorece la hidrólisis de la cadena lineal

(amilasa) y ramificada (amilopectina) del almidón (ver numeral 1.2.1), rompiendo
23
CARDONA, Carlos. Biodegradación de residuos orgánicos de plazas de mercado. Revista
Colombiana De Biotecnología Vol. VI No. 2 Diciembre 2004.p. 78-89.
24
BELITZ. H. Química de los alimentos. Zaragoza: Acribia S.A. 1997. p.105
los enlaces α-1,4 que se encuentran en su interior, para así formar una mezcla de
dextrinas, está, está conformada por amilodextrinas, eritrodextrinas, acrodextrinas
y maltodextrinas. Producto que se desea ampliamente en la industria, con su
aplicación.
Para su favorable acción catalítica sobre el almidón, esta enzima requiere un

activador como el cloruro de sodio, y un pH óptimo que se encuentra entre 5 y 7,
siendo éste valor, para la enzima α-amilasa bacteriana de 6,5. Por otro lado cabe
mencionar que es una enzima resistente al calor, ya que a 70ºC conserva aún su
actividad amilolítica en un 70%. La α-amilasa es una enzima altamente sensible a
una acidez elevada y se inactiva a pH ≤ 3.3 en un tiempo aproximado de 15
minutos. Actúa sobre el almidón en estado sólido y granulado (almidón crudo o
nativo), y sobre preparaciones en las cuales el almidón ya se encuentra
gelatinizado.
Dado a que es una enzima tipo endo, debido a su acción sobre los enlaces α-1,4,
que se encuentran en el interior de la molécula del almidón, está hidrólisis tiene un
gran efecto sobre la viscosidad de los alimentos que tienen el almidón como base,
tal es el caso de los productos de panadería, pastelería, salsas de frutas, salsas
tipo base, rellenos, mezclas para sopas instantáneas, entre otros, aunque hay
que tener en cuenta que si ésta enzima es de origen microbiano en algunas
ocasiones no alcanzan a desactivase por acción del calor y producen efectos
indeseables el los productos25. Algunas características de la enzima α-amilasa se
pueden apreciar en el siguiente cuadro 4.
25
SCHMIDT, Hermann. PENNACCHIOTTI, Irma. Las enzimas en los alimentos. Su importancia en la química
y la tecnología de los alimentos. Biblioteca digital de la Universidad de Chile. 2001. Capítulo VII. En línea:
[http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/schmidth02/parte07/01.html]
Cuadro 4. Características de la enzima α-amilasa
CARACTERÍSTICA ACCIÓN
Especificidad Enlace 1,4-glucosídico
Mecanismo Endoamilasas
Principal producto de la hidrólisis Dextrinas
Disminución de la viscosidad Rápida
Perdida del color del yodo Rápida
Aumento del poder del reductor Lento
Producción de glucosa Lenta
Producción de maltosa Lenta
Producción de dextrinas Rápida
FUENTE: GUAGLIA G, 1991
La acción de las enzimas amilasas sobre una sustancia se cuantifica en unidades

de actividad amilolítica, la cual se define como la cantidad de enzima que se
requiere para hidrolizar 1g de almidón en solución hasta que llegue a dextrinas a
30ºC por un tiempo de 1 hora. Está actividad se expresa en unidades de enzima
por gramo de almidón preparado.26
1.4 GENERALIDADES SOBRE SALSAS
Las salsas se definen como una combinación de distintos ingredientes que buscan
acompañar un plato, resaltando su sabor o ayudando en su presentación final en
la mesa. Esta combinación de ingredientes suele relacionarse con el lugar donde
fue creada, o a la cultura del lugar donde se consume. La palabra salsa se origina
del latín salsus, que significa salado, pues en un principio la sal era uno de los
condimentos esenciales y por ende más utilizados en la cocina. Posteriormente
este concepto tomó mayor fuerza en la edad media y en el Renacimiento, con la
aparición de algunas salsas preparadas con base en pimienta, manzanilla, caldo,
vino, miel, jugo de uva no madura o agraz y vinagre. Estas salsas se
caracterizaban principalmente por ser agridulces y adquirir su consistencia espesa
como consecuencia de la adición de pan tostado molido.
26
PRIETO, Lena. GREBECHOVA .Renata. Determinación de cinética enzimática y fenómenos de transporte
de la fermentación sumergida con Bacillus subtilis ATCC 21556 para producción y aislamiento de α-amilasa.
Departamento de Universidad De La Salle. 2007.p.
El concepto que hoy día se tiene sobre las salsas, es una imagen de la creación
de la cocina francesa, que ha permitido el desarrollo de la gastronomía en el
mundo. Las primeras salsas creadas allí, se basaban principalmente en
champiñones y vegetales excluyendo los tan apreciados condimentos y especias,
entre las cuales se pude mencionar la salsa duxelles y el mirepoix, posteriormente
se complementaron con una base como la roux; que es la mezcla de harina y
mantequilla u otra materia grasa, con lo cual se originaron salsas como la velouté
y la reconocida Bechamel27.
Según el Diccionario Larousse Gastronomique, las salsas pueden ser preparadas

a partir de cuatro procesos básicos28:
o La mezcla en frío de varios ingredientes sólidos y líquidos como es el caso de

la vinagreta.
o La emulsión formada a partir del batido de un sólido en un líquido en el cual no
es soluble, lográndose mantener una consistencia homogénea por un
determinado tiempo, en frío o en caliente.
o La mezcla preparada a partir mantequilla y harina, junto a un líquido, para dar
origen a la Bechamel.
o La adición de un caldo concentrado de carnes blancas o rojas a una mezcla
roux clara u oscura, como por ejemplo la salsa velouté.
Independiente del proceso de preparación y de los ingredientes que contenga, una

salsa debe caracterizarse por tener una textura apropiada para el plato que va a
acompañar, por ejemplo si es una mayonesa, ésta debe ser untosa, y si es una
boloñesa, debe adherirse correctamente a la pasta, y nunca ser pegajosa. Así
27
LAMBERT, Elisabeth. Enciclopedia de las especias, condimentos y plantas aromáticas. Madrid:
Editorial Raíces. S.A. 1992. p. 248
28
ALIMENTACIÓN SANA. Salsas. Argentina. 1992. En línea: [http://www.alimentacion-
sana.com.ar/informaciones/novedades/salsas.htm]
mismo, debe tener cuerpo con sabores y aromas concentrados hasta el punto
justo para completar o formar parte del gusto del resto de la preparación, pues es
un complemento o contrastante del plato principal, nunca el sabor predominante
en éste. Además es importante que en la presentación no cobre mayor
importancia que el alimento al cual acompaña.
Para finalizar las salsas pueden ser clasificadas de acuerdo a su composición y a

la base con la cual son preparadas, en: salsas madres blancas como la Bechamel
y la velouté, en salsas madres oscuras como la salsa española y salsa de tomate,
en salsas emulsionadas en caliente como la salsa bernesa y holandesa, y en
emulsionadas frías, como la mayonesa y vinagreta29.
1.4.1 Características fisicoquímicas y microbiológicas. Como se observó

anteriormente son varias las diferencias que existen entre las cuatro
clasificaciones que se les puede dar a las salsas, éstas hacen a su vez que las
características fisicoquímicas y microbiológicas cambien considerablemente, pues
cada una se identifica por el uso de ingredientes propios y técnicas de
conservación diferentes.
Al hablar fisicoquímicamente de las salsas se hace referencia a características

totalmente distintas entre una salsa y otra, pues sus ingredientes principales
hacen un aporte significativo para su composición final, es así que se encuentran
salsas más líquidas, espesas, ácidas, básicas, grasas, entre otras; ejemplo de
ello, es el contenido de humedad entre una mayonesa y una mostaza como del
15,7% y 80,3% respectivamente. Con esto es posible deducir que, establecer un
margen específico para las características fisicoquímicas, aplicable a todas las
salsas en general, es algo casi imposible, pues cada una se identifica por ser
29
Ibid, Las salsas elementales
única entre la amplia gama que existe. Sin embargo, hoy en día se cuenta con una
normatividad vigente para las salsas más comunes, como lo son la mayonesa, la
mostaza y la salsa de tomate, que dan nociones sobre algunas características que
pueden tener, salsas parecidas o derivadas de las mismas.
En cuanto a las salsas que no cuentan con estos parámetros, se puede decir que
lo importante es que cumpla con las características que la identifican con respecto
a otras salsas, como lo es su sabor, aroma, viscosidad y consistencia, las cuales
son características que están ligadas evidentemente a su composición, proceso de
elaboración y conservación30.
Con respecto a la parte microbiológica31, las salsas son susceptibles, como

cualquier otro producto al crecimiento microbiano, y ésta disposición depende
directamente de su composición, ya que los microorganismos crecen a ciertas
condiciones, que en algunos casos pueden ser las más adecuadas o en otros
totalmente desfavorables. Para controlar este desarrollo es importante que se
manejen ciertas variables como lo es el pH, la actividad acuosa (Aw), la adición de
conservantes químicos y la adecuada aplicación de los procesos de conservación,
que están relacionados a su vez con la forma se envasar o empacar. Las salsas
por lo general se caracterizan por tener un contenido de acidez alto, lo que les
garantiza una menor susceptibilidad a la descomposición, los pH manejados en
éstas, están alrededor de 4,6 y si éste valor es menor, asegura aun más la
estabilidad del producto.
30
FUNDACIÓN EROSKI. Salsas de ocho tipos, analizadas. Unas son mucho más calóricas y
saladas que otras. Revista Consumer Eroski alimentación. Marzo de 2006. p. 2. En línea:
[http://revista.consumer.es/web/es/20060301/actualidad/analisis1/70240_2.php]
31
SMITH, Durward. STRATTON, Jayne. Comprendiendo las BPM para Salsas y Aderezos. NebGuide. Published by
University of Nebraska-Lincon extensión. Institute of Agricultura and Natural resources. 2007. G1599S. En línea:
[www.ianrpubs.unl.edu/epublic/live/g1599s/build/g1599s.pdf]
En los procesos de obtención de salsas es muy importante que se llegue como
mínimo a éste pH y para ello se puede hacer uso de algunas técnicas, como:
o Realizar mezclas en las cuales los componentes de la salsa aporten la acidez

que se requiere para bajar el valor del pH.
o Adicionar ácidos alimentarios a la salsa como el ácido cítrico, acético, málico y
láctico, hasta alcanzar la estabilidad requerida.
o Permitir el desarrollo de un proceso fermentativo bajo control.
Junto a estas técnicas es importante que durante el proceso productivo se

manejen adecuadamente las Buenas Prácticas de Manufactura (BPM), ya que la
acidificación no remplaza el saneamiento ni los cuidados que se deben tener en la
elaboración de productos alimenticios. Por otra parte, la aplicación de un
tratamiento térmico permite mejorar las condiciones de inocuidad del producto,
eliminando bacterias, levaduras y algunas esporas fúngicas, ya que la acidificación
solo garantiza la inhibición del crecimiento del Clostridium botulinum y la formación
de la toxina del botulismo. Este tratamiento térmico debe realizarse a una
temperatura de 85ºC por 30 minutos (pasteurización) donde las propiedades
organolépticas de la salsa no se modifiquen a tal punto que pierda las
características que la identifican. Por su composición algunas salsas se identifican
por tener un pH mayor a 4,6 y no permiten ser acidificadas, en estos casos el
tratamiento térmico es la mejor opción para garantizar su inocuidad. Así mismo
algunas salsas cambian sensorialmente y fisicoquímicamente al ser sometidas a
tratamientos térmicos, por lo cual es necesario acudir a conservantes químicos
como el benzoato de sodio y el sorbato de potasio y aumentar su acidez.
La Aw como se mencionó anteriormente es una variable que permite controlar el

crecimiento microbiano, y ésta se define como la cantidad de agua disponible para
que los microorganismos se puedan desarrollar. Las salsas al poseer un
comportamiento fluido suelen clasificarse como altamente húmedas, pero en
algunos casos no es así, pues su alto contenido de sal y azúcar permite que las
moléculas de agua queden atrapadas, disminuyendo así la cantidad de agua
disponible. Si la composición de la salsa hace que ésta tenga una Aw ≥0.85 es
necesario que se mantenga en refrigeración y más aún si se ha roto el vacío con
el cual se envaso en un principio.
En síntesis el control de las variables para inhibir el crecimiento microbiano debe

ser entendida como un conjunto que proporciona seguridad y estabilidad en las
propiedades organolépticas del producto, y no como alternativas independientes,
que implican controles severos que influyen en la aceptación del producto por
parte del consumidor32.
1.4.2 Proceso de elaboración de salsas. En la producción de salsas las

operaciones unitarias y procedimientos llevados a cabo en su elaboración, distan
para cada tipo de salsa, pues su base es diferente, algunas son mezclas en frío,
en caliente, emulsiones, cremas, entre otras, por lo cual no se puede generalizar
un patrón a seguir. Sin embargo, si se pueden mencionar los procedimientos que
se utilizan en la producción de salsas independientemente de que todos ellos se
realicen en un solo producto.
Para comenzar es indispensable realizar la recepción de la materia prima,

exigiendo que estas cumplan con todos los parámetros de calidad, posteriormente
se debe realizar la formulación para la salsa, acorde a la producción, y pesar cada
uno de sus componentes, sí algunos de estos requieren selección y clasificación
como es el caso de las frutas y hortalizas, se debe realizar, y posteriormente se
deben lavar y desinfectar. Una vez finalizado el proceso de alistamiento de todas
32
Ibid, p.1
las materias primas, en necesario supervisar que todos los equipos se encuentren
desinfectados y listos para iniciar el proceso, o los procesos claves para la
elaboración del producto, entre los cuales se pueden mencionar el troceado,
despulpado, mezclado, batido, escaldado, choque térmico, concentración o
evaporación, pasteurización, acidificación, filtración, homogenización, entre otros,
que se aplican según el tipo de salsa a elaborar. Para finalizar es importante que
se envase adecuadamente evitando contaminación cruzada entre el envase y el
producto, trabajando con prácticas que garanticen la inocuidad de la salsa a lo
largo de su vida útil33.
Entre las salsas más utilizadas actualmente por sus características y adaptabilidad
a los diferentes platos de la cocina moderna, se encuentra la salsa Bechamel, que
consiste en la mezcla principal de leche con un roux, y adiciones de otros
ingredientes según preferencias como, sal, pimienta, nuez moscada y almidón.
Está salsa es de origen francés y se le atribuye su creación al cocinero Louis de
Béchameil a finales del siglo XVII, y a lo largo del tiempo a sufrido modificaciones
según su uso, haciéndola, más líquida o densa.
El proceso para su elaboración es relativamente básico y consiste en dorar harina

sobre una materia grasa como aceite de oliva o mantequilla hasta la tonalidad
deseada, de hay, que existen roux oscuros y claros. Posteriormente se incorpora
leche entera y el almidón diluido en un poco de ésta, y se termina con la adición
sal, pimienta y nuez moscada al gusto, dejando cocinar hasta formar una mezcla
homogénea, fluida o densa. En el diagrama de flujo de la figura 6 se representa el
proceso para la elaboración de esta salsa34.
SMITH, Durward. STRATTON, Jayne. Op Cit p 1-3

33
34
GOMEZ DE SILVA. Guido. Diccionario Internacional de la Gastronomía. 1ª edición. Editado por
el Fondo de la cultura económica. 2004. p. 190, 191.
Otra de las salsas que en Colombia ha tomado mayor auge en los dos últimos
años, es el Chutney, una receta típica de origen indio, que traducido al hindú
chatni significa fuertemente especiado, y que sirve como acompañante de
ensaladas y platos fuertes, con el fin de potenciar su sabor. Este producto se
caracteriza por ser ácido y picante, y en algunas ocasiones un poco dulce, su
consistencia es poco densa y sus variedades están limitadas a la imaginación del
productor.
La elaboración de este tipo de salsas tiene como ventaja, el poder aprovechar al

máximo las cosechas de frutas y hortalizas, y disminuir las perdidas por su
descomposición. Las materias primas más utilizados en esta clase de productos
son: las pulpas de mango, piña, tamarindo, coco, papaya, manzana, pera,
cerezas, uvas, melón, mora, fresa, berenjena, tomate, cebolla, entre otras, solas o
en combinación, junto al vinagre, azúcar, sal, mostaza (granos machacados),
clavo, canela, jengibre y curry en polvo. Aunque la adición de otros ingredientes no
está limitada.
Su proceso de fabricación es simple y consiste en la cocción de la pulpa de fruta,

con agua y azúcar, mientras aparte se hierve una mezcla del vinagre con algunas
de las especias. Posteriormente este vinagre es filtrado y mezclado con la pulpa y
se calienta hasta que adquiere una consistencia intermedia entre viscosa y fluida,
por un tiempo aproximado de 45 minutos. Finalizando se puede agregar el
jengibre y el picante, o hacer corrección de sabor con otras especias, cocinando
por un minuto más35. En el siguiente diagrama de flujo de la figura 7 se muestra el
proceso para la elaboración de un Chutney de mango.
LAMBERT, Elisabeth. Enciclopedia de las especias, condimentos y plantas aromáticas. Madrid:

35
Editorial Raices. S.A.. 1992. p. 254, 255.

Figura 6. Diagrama de flujo del proceso de elaboración de salsa Bechamel
H L
RECEPCIÓN DE
MATERIA PRIMA EC
MG
H MG EC L
PESAJE DE MEDICIÓN DE
MATERIA PRIMA VOLUMEN
H MG
TOSTIÓN
EC
L
HD
COCCIÓN Y
MEZCLADO
SB
ENE
ENVASADO
SBE
V V CONVENCIONES:
DESAIREADO H: HARINA
MG: MATERIA GRASA
EC: ESPECIES Y CONDIMENTOS
A L: LECHE
ENV: ENVASE ESTERIL
T V: VAPOR
SELLADO A: AIRE
T: TAPA
HD: HARINA DORADA
SALSA Bechamel SB: SALSA TIPO BECHAMEL
LISTA PARA CONSUMO SBE: SALSA TIPO BECHAMEL
ENVASADA
Figura 7. Diagrama de flujo del proceso de elaboración de salsa Chutney
A
P
W
V
RECEPCIÓN DE MP EC
P A EC V W
PESAJE DE MP MEDICIÓN DE
P A VOLUMEN
W
EVAPORACIÓN
V
PC EC
CALENTAMIENTO
VA
COCCIÓN FILTRACIÓN
VF
R
CH
ENE
ENVASADO
CHE AIR
VAP
DESAIREADO VAP
T CONVENCIONES:
SELLADO P: PULPA DE MANGO
V: VINAGRE
W: AGUA
A: AZÚCAR
SALSA Chutney ENV: ENVASE ESTERIL
LISTA PARA CONSUMO VAP: VAPOR
AIR: AIRE
T: TAPA
PC: PULPA CONCENTRADA
VAP: VINAGRE AROMATIZADO
VF: VINAGRE FILTRADO
R: RESIDUOS
CH: CHUTNEY
CHE: CHUTNEY ENVASADO
1.4.3 Normatividad de calidad para salsas. Por la gran variedad de salsas que
se encuentran en el mercado, no existe aún una normativa que regule la
elaboración de cada una de ellas, pero sí algunas que representan a las salsas
más comunes como lo es la salsa de tomate y la mayonesa.
En el anexo A se presenta la Norma CODEX STAN 160-1987 que regula el

Chutney de mango según el Codex Alimentarius, pues este tipo de salsa aunque
no es muy usual en Colombia, es conocido mundialmente hace años y por ende
cuenta con su propia normativa que regula su proceso de elaboración. Esta norma
presenta una descripción precisa del producto, factores esenciales de su
composición y calidad como; el contenido de fruta, ingredientes permitidos,
porcentaje de sólidos solubles, y por otro lado criterios de calidad importantes para
el producto terminado como lo es el color, sabor, consistencia y defectos, así
mismo muestra los aditivos permitidos con su dosificación máxima, el contenido
máximo de contaminantes, los procesos de higiene durante su procesamiento, la
forma de realizar su etiquetado correctamente y finalmente, referencia los métodos
de análisis y muestreo que se requieren para esta clase de productos36.
36
CODEX ALIMENTARIUS. Norma para la salsa picante de mango STAN 160-1987. Normas
oficiales del Codex. En línea: [http://www.codexalimentarius.net/search/advancedsearch.do]
2. METODOLOGÍA DE LA EXPERIMENTACIÓN
En éste capitulo se mencionan las pruebas respectivas para caracterizar el

almidón de yuca nativo y modificado, según la norma A.O.A.C. También la
caracterización del almidón de yuca por medio de sus propiedades reológicas y
grado de hidrólisis. Además, se describe el proceso para determinar la actividad
amilolítica de la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle y de la
enzima α-amilasa comercial BAN 800MG®. Por último, se establece la relación
enzima sustrato a emplear en la modificación del almidón de yuca.
2.1 CARACTERIZACIÓN DEL ALMIDÓN NATIVO
Para llevar a cabo la caracterización del almidón de yuca nativo, se aplicaron las
siguientes pruebas en el Laboratorio de Química de la Sede La Floresta de la
Universidad De La Salle: cenizas A.O.A.C. 7.009/84,942.05/90 y humedad
A.O.A.C. 7.003/84,930.15/90. El contenido de grasa y proteína en el almidón de
yuca nativo no se determinaron debido a que estos componentes se presentan en
bajas cantidades.
2.1.1 Determinación de ceniza. Para determinar el contenido de ceniza en el

almidón de yuca, se pesaron alrededor de 2g de muestra (almidón de yuca nativo)
en un crisol el cual fue previamente tarado. Luego se calcinó en la mufla hasta rojo
oscuro (500-550ºC) manteniendo la temperatura durante dos horas. Por ultimo se
transfirió el crisol al desecador, se dejó enfriar y posteriormente se pesó, y se
realizó el cálculo a través de la siguiente formula:
PR
%cenizas = x100
PW
Donde PR, es el peso de la muestra después de someterlo a calcinación, PW, es el
peso inicial de la muestra.
2.1.2 Determinación de humedad. Para la prueba de humedad del almidón de

yuca, se pesó entre 1 y 2g de muestra (almidón de yuca nativo) en una cápsula de
porcelana previamente tarada. Luego se calentó la muestra a 95-100ºC en una
estufa durante tiempo suficiente para logar peso constante. Por último, se enfrió
en el desecador y posteriormente se pesó, para realizar los cálculos respectivos.
La humedad, se determinó a través de la siguiente formula:
PP
%humedad = x100
PW
Donde PP, es la pérdida de peso que tuvo el almidón de yuca en la estufa, y PW es

el peso inicial de la muestra. En el cuadro 5 se observan los equipos para esta
prueba.
En el cuadro 5 se presentan los reactivos, materiales y equipos empleados para

las pruebas realizadas con el almidón nativo.
Cuadro 5. Reactivos, materiales y equipos para la realización de las pruebas fisicoquímicas

con el almidón de yuca nativo
CARACTERÍSTICA NÚMERO NORMA EQUIPOS/ MATERIALES
Crisol
Espátula
Balanza analítica
A.O.A.C.
Cenizas Mufla
7.009/84,942.05/90
Estufa
Desecador
Cápsula de porcelana
Espátula
A.O.A.C. Estufa a vacío
Humedad
7.003/84,930.15/90 Desecador
Balanza analítica
2.2 DETERMINACIÓN DE LA ACTIVIDAD AMILOLÍTICA
La actividad amilolítica es característica de las enzimas que catalizan procesos de

hidrólisis del almidón hasta formación de dextrinas, las cuales son incoloras en
presencia de yodo. La actividad amilolítica se definió en el numeral 1.3, la cual
permite conocer la capacidad que tiene la enzima para actuar sobre el almidón
rompiendo las cadenas de éste, convirtiéndolas en cadenas mas cortas. La
actividad amilolítica de la enzima se presenta en unidades de enzima por mililitro
(UE/ml).
2.2.1 Obtención de la enzima α-amilasa. Para iniciar la obtención de la enzima

α-amilasa, se prepararon 5 litros de medio líquido compuesto de lactosa, extracto
de levadura, extracto de maní y sales37. Paralelamente se realizó el inóculo con
parte de éste medio y la cepa del Bacillus subtilis ATCC 21556 en estado de
esporulación, para así posteriormente iniciar el proceso de fermentación; el estado
de esporulación consiste en trabajar la cepa pasadas las 24 horas de su
incubación a 37ºC.
La fermentación inició inoculando el medio de cultivo, y se realizó en el biorreactor

New Brunswick modelo BioFlo 110, que se encuentra en el Laboratorio de
Biotecnología de la Universidad De La Salle, por un lapso de 72 horas bajo las
siguientes condiciones; temperatura de 37oC, pH 6,0-6,5 y agitación entre 170 a
200 rpm38.
Al cabo de este tiempo se inició un proceso de clarificación para dejar el medio

libre de biomasa y así poder prolongar la vida útil de la enzima. Éste se realizó en
37
PRIETO, Lena. GREBECHOVA .Renata. Determinación de cinética enzimática y fenómenos de
transporte de la fermentación sumergida con Bacillus subtilis ATCC 21556 para producción y
aislamiento de α-amilasa. Departamento de Universidad De La Salle. 2007.p.
38
Ibid
una centrífuga marca Sanyo Centaur 2, a 3.000 revoluciones/minuto, por un
tiempo aproximado de 20 minutos. Finalmente, se filtro por membrana 250ml de la
enzima, la cual quedo estéril para posteriores usos, y se almacenó, junto al medio
enzimático no estéril, en refrigeración. El proceso de filtración por membranas no
se realizó para toda la preparación debido a que la membrana se saturaba
fácilmente y solo permitía filtrar 250ml por ciclo39.
2.2.2 Medición de la actividad amilolítica de la enzima aislada de la

Universidad De La Salle y de la enzima comercial BAN 800MG®. Para la
determinación de la actividad amilolítica se empleó un método fundamentado en la
hidrólisis del almidón hasta dextrinas, por efecto de una enzima amilolítica. Éste
método recibe el nombre de Gracheva y se modificó variando el volumen de las
cantidades trabajadas en proporción a las originales, con el fin de facilitar la
técnica y lograr mayor precisión utilizando micropipetas. El procedimiento consistió
en tomar 500μl de agua destilada en un tubo de ensayo, que recibió el nombre de
control y 500 μl de enzima en otro tubo de ensayo, a cada uno de ellos se les
adicionó 1000 μl de solución de almidón de yuca al 1% y se colocaron en baño
maría a 37ºC por un tiempo de 10 minutos. Al cabo de este tiempo se tomaron 50
μl de las soluciones de cada uno de los tubos de ensayo y se adicionaron a 5 mL
de solución de yodo de trabajo que se encontraban en otros tubos de ensayo.
Cada uno de estos se agitó vigorosamente hasta cambio de coloración, y se
procedió a la lectura de la absorbancia en el espectrofotómetro con una longitud
de onda de 656nm en una cubeta con camino óptico de 1cm. Para determinar la
Actividad Amilolítica se designó la absorbancia del control como (D1) y la de la
39
GREBECHOVA, Renata. PRIETO, Lena. Biotecnología de las enzimas microbianas pectinasa y
amilasa. Departamento de Investigaciones. Facultad de Ingeniería de Alimentos. Universidad De
La Salle. Bogotá 2004.p.
enzima como (D2), y m la cantidad de almidón presente en la hidrólisis enzimático.
Estos valores se reemplazan en las siguientes ecuaciones40.
m × (D1 − D2 ) (5.885 × C + 0,00167 )

C= y A. A =
D1 N
Donde:
D1: Absorbancia del control
D2: Absorbancia de la enzima
C: Cantidad de almidón hidrolizado
m= gramos de almidón empleados en la hidrólisis.
5.885 y 0,00167: Constantes matemáticas según la definición de A.A.
N: ml o mg de enzima utilizados en el ensayo
Vale la pena aclarar, que este procedimiento se llevó a cabo con la enzima aislada
de la Universidad De La Salle y con la enzima comercial BAN 800MG®.
Adicionalmente, la enzima aislada se diluyó dos veces, y con la la enzima
comercial se realizó una dilución 1:5000. Estas diluciones se realizaron con el fin
de hacer mas lenta la hidrólisis del almidón y de esta forma obtener lectura en el
espectrofotómetro.
2.3 DETERMINACIÓN DE ALMIDÓN HIDROLIZADO POR LA ENZIMA

AISLADA DE LA UNIVERSIDAD DE LA SALLE Y POR LA ENZIMA
COMERCIAL BAN 800MG®
La determinación de esta prueba esta basada en la técnica colorimétrica

Gracheva, con la diferencia que para este ensayo no se va a determinar la
actividad amilolítica de la enzima, sino que se lee la absorbancia obtenida en cada
40
Ibid
experimento, para remplazarla en una curva de calibración para el almidón de
yuca, y de esta forma cuantificar el almidón hidrolizado a diferentes tiempos.
2.3.1 Elaboración de la curva de calibración para el almidón de yuca nativo.

Para elaborar la curva de calibración para el almidón de yuca, se realizó una
gráfica que relaciona la absorbancia con soluciones de almidón de yuca a
diferentes concentraciones.
Para tal efecto, se prepararon soluciones de almidón al 1%, 0,8%, 0,6%, 0,4% y
0,2%. Se tomaron 50 μl de cada una de estas soluciones de almidón de yuca y se
adicionaron 5 mL de solución de yodo. Después se leyó la absorbancia en el
espectrofotómetro a 656 nm de longitud de onda. Una vez obtenidos estos datos,
se procedió a graficar cada una de las absorbancias obtenidas en función de las
diferentes concentraciones de almidón. Se obtuvo una línea recta, a la cual se
dedujo la ecuación de la forma y=mx+b. Esta ecuación se empleó en cálculos
posteriores para determinar la cantidad de almidón residual en cada una de las
respectivas hidrólisis enzimáticas. Es importante resaltar que las concentraciones
de almidón se dieron en mg/mL en la curva de calibración.
2.3.2 Determinación de almidón residual en la muestra. Para está prueba en

un tubo de ensayo se introdujeron 1000 μl de solución de almidón de yuca al 1%,
el cual se puso en baño de maría a 37ºC, después de unos minutos cuando la
solución alcanzó ésta temperatura, se agregaron 500 μl de enzima. Una vez
iniciada la hidrólisis enzimática se contabilizaron dos minutos y transcurrido este
tiempo, se extrajeron 50 μl de la solución hidrolizada y se añadieron a 5 mL de
solución de yodo. Este procediendo se realizó cada dos minutos hasta obtener
soluciones incoloras, ya que el almidón en presencia de yodo es incoloro41.
En la figura 8, se observan las coloraciones que se presentan en cada una de las
soluciones de almidón en presencia de yodo, sometidas a diferentes tiempos de
hidrólisis, desde coloraciones azules hasta soluciones amarillas (incoloras).
Figura 8. Soluciones de yodo con almidón a diferentes concentraciones
Después de agregar la solución de yodo, a la solución de almidón con enzima, se

procedió a leer la absorbancia en el espectrofotómetro a 656 nm de longitud de
onda. Este procedimiento se realizó con la enzima comercial BAN 800MG® y con
la enzima aislada de la Universidad De La Salle, diluidas tal como se menciono en
el numeral 2.2.2.
2.3.3 Determinación de almidón hidrolizado. Como se mencionó en el numeral

2.3.2, estos ensayos se realizaron a partir de una solución de almidón al 1%, lo
cual equivale a 10mg/mL. Este valor es la cantidad de almidón nativo con el cual
se parte para llevar a cabo la hidrólisis enzimática. Por tal razón a 10mg/mL se le
41
GREBECHOVA, Renata. PRIETO, Lena. Biotecnología de las enzimas microbianas pectinasa y
amilasa. Departamento de Investigaciones. Facultad de Ingeniería de Alimentos. Universidad De
La Salle. Bogotá 2004.p
restan cada uno de los valores de almidón residual obtenidos a través de la curva
de calibración.
2.4 OBTENCIÓN DE ALMIDÓN MODIFICADO
La modificación enzimática del almidón de yuca se realizó empleando dos tipos de

α-amilasa: enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle y enzima α-
amilasa comercial BAN 800MG®. En esta modificación se tuvo como indicador
fundamental el contenido de azúcares reductores y adicionalmente, se mantuvo
constante: el tiempo (10min), la temperatura (37ºC) y el pH (5,0) a lo largo de la
hidrólisis.
2.4.1 Determinación del tiempo de hidrólisis. Para determinar este tiempo se

utilizó el procedimiento descrito en el numeral 2.3.2, y el cálculo mencionado en el
numeral 2.3.3. donde se buscó encontrar el porcentaje de almidón hidrolizado en
un determinado tiempo, a partir de ello se pretendió establecer el tiempo optimo de
hidrólisis convirtiendolo en una constante al igual que la temperatura que es de
37ºC Bajo estas condiciones se decidió trabajar por medio del método
colorimétrico del DNS para determinar los azúcares reductores presente en la
hidrólisis enzimática.
2.4.2 Determinación de azúcares reductores por el método del acido 3,5-

dinitrosalicílico (DNS). El método del DNS, es un método colorimétrico, el cual se
basa en la reducción del DNS (de color amarillo) por la glucosa u otro azúcar
reductor al ácido 3-amino-5-nitrosalicílico (de color rojo ladrillo), cuya presencia
puede detectarse por lectura de la Absorbancia en la zona de 540-575 nm42. Para
42
ALDAVE, Manuel. Extracción y ensayo de la actividad invertasa de levadura de panadería.
Departamento de bioquímica y biología molecular Campus Universitario de Rabanales, Edificio
cuantificar los azúcares reductores (glucosa), transcurrida la hidrólisis enzimática,
se realizó una curva de calibración que relacionó la absorbancia con la
concentración de glucosa.
2.4.3 Elaboración de la curva de calibración con glucosa. La curva de

calibración se elaboró a partir de una solución stock de glucosa al 1%, con la cual
se prepararon una gama de soluciones de azúcar de distinta concentración, tal y
como se indica en el cuadro 6.
Cuadro 6. Preparación de gama de soluciones de glucosa de diferente concentración a partir

de una solución stock al 1% (10mg/ml)
Concentración
Tubo Agua destilada (ml) Glucosa 1% (ml)
glucosa (mg/mL)
0 0,00 5,1 0,0

1 0,26 9,5 0,25
2 0,56 9,0 0,5
3 0,94 8,0 0,75
4 1,43 7,0 1,0
5 2,08 6,0 1,25
6 5,00 5,0 2,5
7 10,00 0,0 5,0
Se colocaron los ocho tubos a baño de maría a 37ºC durante 10 minutos, después
se adicionaron 3ml de DNS a cada uno de los ocho tubos y se colocaron a
ebullición durante siete minutos más. Después se enfriaron cuidadosamente en un
chorro de agua fría y por ultimo se leyó la absorbancia a 575 nm. Una vez
obtenidos estos datos se procedió a graficar la absorbancia en función de la
concentración de glucosa para finalmente obtener una línea recta de la forma
Severo Ochoa, 14071-Córdoba. En línea:[ http://www.uco.es/dptos/bioquimica-biol-

mol/pdfs/31%20INVERTASA%20ENSAYO.pdf]
Y=mx+b, donde Y, corresponde a las absorbancias leídas en el espectrofotómetro
a 575nm, y x corresponde a la concentración de azúcares reductores en mg/mL
formados una vez finalizada la hidrólisis enzimática.
En la Figura 9 se observan las coloraciones formadas con el DNS, para realizar la

curva de calibración con glucosa después de que los tubos estuvieron en
ebullición por 7 minutos en donde se aprecia en términos generales, que donde
hay mayor cantidad de glucosa o azúcar reductor, se presenta coloración mas
intensa.
Figura 9. Coloraciones de las soluciones de glucosa por

el método del DNS para realizar la curva de calibración
Debido a que se cuantificaron los azúcares reductores por medio del método
colorimétrico del DNS, se procedió a evaluar el comportamiento de la enzima
aislada de la Universidad De La Salle, y la enzima comercial BAN 800MG®, bajo
dos parámetros:
o Variando las cantidades de sustrato y dejando fija la concentración de enzima.

o Variando la concentración de enzima y dejando fija la cantidad de sustrato.
2.4.4 Efecto de la concentración de sustrato. Para el desarrollo de esta prueba,
se tomaron siete tubos de ensayo, a los cuales se le adicionaron las cantidades,
de solución de almidón de yuca al 1%, buffer pH 7,0 y agua destilada indicadas en
el cuadro 7. Después se colocaron los tubos al baño maría a 37ºC durante cinco
minutos, y se adicionó la cantidad de enzima especificada en el mismo cuadro, se
homogenizaron los tubos y se dejaron incubando bajo la misma temperatura
durante un tiempo de 10 minutos.
Pasado el tiempo de incubación, se agregaron 3ml de la solución de DNS y se

colocaron los tubos en un baño a ebullición durante siete minutos más; se retiraron
los tubos y se enfriaron cuidadosamente en un chorro de agua fría. Por último se
leyó la absorbancia de cada uno de los tubos a 575nm43.
Cuadro 7. Preparación de soluciones de almidón manteniendo la enzima constante

Buffer pH 7,0
Tubo Almidón (ml) Agua (ml) Enzima (μl)
(ml)
Control 5,0 2,0 5,1 0,0
1 0,5 2,0 9,5 100
2 1,0 2,0 9,0 100
3 2,0 2,0 8,0 100
4 3,0 2,0 7,0 100
5 4,0 2,0 6,0 100
6 5,0 2,0 5,0 100
Vale la pena aclarar, que este procedimiento se realizó con las dos enzimas α-
amilasa, diluidas como se mencionó en el numeral 2.2.2. En el cuadro 8, se
muestra la equivalencia de la cantidad de almidón, en volumen a unidades de
43
UNIVERSIDAD DE BOGOTA JORGE TADEO LOZANO. Laboratorio de bioquímica 502504.
Guía No.5.1. Cinética enzimática. Departamento de ciencias básicas.
masa, y los volúmenes de enzima empleados en el ensayo, en unidades de
concentración.
Cuadro 8. Cantidades de almidón y concentración de enzima aislada de la Universidad De La

Salle y comercial BAN 800MG® empleadas en el ensayo
Cantidad de Concentración de enzima Concentración de enzima
Tubo
almidón (mg) aislada (UE) comercial (UE)
Control 50 21,205 43550,67
1 5 21,205 43550,67
2 10 21,205 43550,67
3 20 21,205 43550,67
4 30 21,205 43550,67
5 40 21,205 43550,67
6 50 21,205 43550,67
2.4.5 Efecto de la concentración de enzima. Para evaluar el efecto de la

concentración de enzima, se tomaron siete tubos de ensayo, y se adicionaron las
cantidades de solución de almidón al 1%, buffer pH 7,0 y agua destilada que se
indican en el cuadro 9. A continuación se colocaron los tubos al baño maría a 37ºC
durante cinco minutos, luego se adicionó la cantidad de enzima especificada en el
mismo cuadro, se homogenizaron los tubos y se dejaron incubando a 37ºC
durante 10 minutos.
Pasado el tiempo de incubación, se agregaron 3 mL de la solución de DNS, se

homogenizaron los tubos y se colocaron en un baño de agua a ebullición durante
siete minutos; después se retiraron y se enfriaron los tubos cuidadosamente en un
chorro con agua fría. Por ultimo se leyó la absorbancia de cada uno de los tubos a
575nm44.
Cuadro 9. Preparación de soluciones de almidón manteniendo el sustrato constante

Tubo Almidón (ml) Buffer pH 7,0 (ml) Agua (ml) Enzima (μl)
Control 5,0 2,0 5,0 0,0
1 5,0 2,0 5,0 10,0
2 5,0 2,0 5,0 15,0
3 5,0 2,0 5,0 30,0
4 5,0 2,0 5,0 50,0
5 5,0 2,0 5,0 80,0
6 5,0 2,0 5,0 100,0
Es de anotar, que para evaluar el efecto de la concentración de enzima, se

desarrollo el mismo procedimiento para la enzima aislada de la Universidad De La
Salle, y la enzima comercial BAN 800MG®, bajo las diluciones mencionadas en el
numeral 2.2.2.
Cuadro 10. Cantidades de almidón y concentración de enzima aislada de la Universidad De

La Salle y comercial BAN 800MG® empleadas en el ensayo
Cantidad de Concentración de Enzima Concentración de Enzima
Tubo
Almidón(mg) aislada(UE) comercial (UE)
Control 50 0,0 0,0
1 50 2,121 4355,07
2 50 3,181 6532,60
3 50 6,362 13065,20
4 50 10,603 21775,34
5 50 16,964 34840,54
6 50 21,205 43550,67
44
UNIVERSIDAD DE BOGOTA JORGE TADEO LOZANO. Laboratorio de Bioquímica 502504.
Guía No.5.1. Cinética enzimática. Departamento de ciencias básicas.
En el cuadro 10, se observa las cantidades de enzima utilizadas en el ensayo en
unidades de concentración, al igual que los volúmenes de almidón convertidas a
unidades de masa.
2.5 CARACTERIZACIÓN DE ALMIDÓN MODIFICADO
Para caracterizar el almidón de yuca modificado con la enzima α-amilasa

bacteriana aislada de la Universidad De La Salle y la enzima comercial BAN
800MG®, se midió la viscosidad y por último se determinó el grado de hidrólisis,
para cuantificarlo como porcentaje de equivalente de dextrosa, después de cada
hidrólisis enzimática.
2.5.1 Determinación del porcentaje del equivalente de dextrosa (DE). El

equivalente de dextrosa, representa el porcentaje de hidrólisis en los enlaces
glicosídicos presentes. Cuando se ha obtenido solamente glucosa después de la
hidrólisis enzimática, el porcentaje de equivalente de dextrosa es del 100%, si se
desea obtener maltosa, el equivalente de dextrosa, al cual se debe llegar esta
alrededor del 50%. Pero cuando se dispone de almidón nativo el porcentaje de
equivalente de dextrosa es de 0%45. Este porcentaje, se determina a través de la
siguiente ecuación:
Azucaresreductores
% DE = x100%
Azucarestotales
Para determinar el contenido de azúcares reductores presentes en el almidón

modificado se llevó a cabo el procedimiento descrito en el numeral 2.4.4, a
45
CHAPLIN, Martin. The use of enzymes in starch hydrolysis. Faculty of engineering, science and
the built environment. London South Bank University. 20 December 2004. En línea:[
http://www.lsbu.ac.uk/biology/enztech/starch.html]
diferencia que no se empleó la misma cantidad de enzima y sustrato, ya que se
recalcularon con base en los equivalentes de dextrosa. Para la enzima aislada de
la Universidad De La Salle, se observó que cuando se emplearon 30 mg de
almidón se obtuvo un equivalente de dextrosa del 33,07%, aplicando una
concentración de enzima 21,205UE, por tal razón se tomo un valor por encima y
por debajo de 30 mg de sustrato. Los valores tomados fueron: 25mg, 30mg y
35mg. Del mismo modo se hizo con la enzima aislada, tomando tres
concentraciones: 16,205UE; 21,205UE; y 26,205UE.
De acuerdo con lo mencionado, se halló la concentración de enzima a partir de la

cantidad de sustrato con la relación de 30 mg de sustrato corresponde a 21,205
UE. Entonces para una cantidad diferente de sustrato, se obtienen las unidades
enzimáticas requeridas, como se realizó para las siguientes cantidades de
sustrato: 14750mg de almidón en la salsa tipo Bechamel y 4800mg de almidón en
la salsa tipo Chutney.
En este orden de ideas, con la enzima comercial BAN 800MG®, en el cuadro 29,
se observó que cuando se emplearon 50mg de sustrato, y 43.550,67UE en la
hidrólisis enzimática, se obtuvo un porcentaje de equivalente de dextrosa de
34,94%, por lo tanto, como con la enzima aislada se trabajo con una cantidades
superior e inferior de sustrato y enzima de la siguiente manera: 45mg, 50mg y
55mg de sustrato y concentraciones de enzima 43.545,67UE, 43.550,67UE y
43.555,67UE.
Después de finalizada esta experimentación, se evaluaron los resultados

estadísticamente en un arreglo aleatorizado de una sola vía por análisis de
varianza (ANOVA) con el 95% de confiabilidad para encontrar la diferencia
significativa entre las cantidades de almidón y las concentraciones de enzima α-
amilasa adicionada.
2.5.2 Determinación de viscosidad. La viscosidad es una propiedad importante,
que sirve como indicador del grado de la hidrólisis del almidón. Para ello, se tuvo
en cuenta la temperatura a la cual se tomaron estas lecturas y la cantidad de
almidón que requiere la salsa tipo Bechamel y Chutney.
Para la determinación de la viscosidad se hizo uso del viscosímetro Brokfield. Esta
viscosidad se tomo para unos geles elaborados con la misma cantidad de sustrato
que las salsas y finalmente a las salsas ya elaboradas, todo esto con el fin de
observar, en un comienzo, el comportamiento en cuanto a viscosidad se refiere,
del almidón ya hidrolizado, y posteriormente determinar la salsa con la viscosidad
más similar a una comercial o elaborada con almidón nativo.
Para la preparación de los geles se tomaron 14,75g de almidón de yuca para

asemejar la cantidad de sustrato utilizada en la preparación de 250 mL de salsa
tipo Bechamel, y 4.8g de almidón de yuca para asemejar la cantidad de sustrato
utilizada en la preparación de 250 mL de salsa tipo Chutney, estos se disolvieron
en 200 mL de agua y se sometieron a hidrólisis enzimática, con las
concentraciones de enzima descritas en el numeral 2.5.1, durante un lapso de
tiempo de 10 minutos. La reacción se detuvo elevando la temperatura a 92ºC para
destruir la enzima y luego se dejo enfriar cada unos de los geles para tomar las
viscosidades a temperatura ambiente.
3. RESULTADOS Y ANÁLISIS DE LA EXPERIMENTACIÓN
En el presente capitulo se muestran los resultados obtenidos a lo largo de la

experimentación en los Laboratorios de Química, Biotecnología y en la Planta
Piloto de Cereales de la Universidad De La Salle, Sede La Floresta.
3.1 CARACTERIZACIÓN DEL ALMIDÓN NATIVO
En la caracterización del almidón nativo de yuca se obtuvo los siguientes

resultados con respecto a las cenizas y humedad.
3.1.1 Determinación de ceniza. El contenido de ceniza que se determinó al

almidón nativo de yuca, se realizó por triplicado. En el cuadro 11, se observan los
porcentajes de ceniza obtenidos, donde se deduce que el contenido de cenizas
estuvo entre 0,18-0,20%.
Cuadro 11. Contenido de ceniza del almidón nativo de yuca

Muestras Valor %
Muestra 1 0,18
Muestra 2 0,18
Muestra 3 0,20
Según la FAO, el almidón nativo de yuca contiene 0,1% de cenizas lo que indica
que los valores encontrados en la experimentación, son confiables.
3.1.2 Determinación de humedad. La caracterización en cuanto a porcentaje de

humedad se refiere, para el almidón nativo de yuca se realizó por triplicado al igual
que las cenizas. En el cuadro 12, se observan los resultados hallados en la
experimentación, donde se deduce que el almidón de yuca contiene entre 10,87 y
10,90% de agua. El valor que corresponde a la muestra 1, se ignoró, ya que se
aleja de los valores obtenidos en las muestras 2 y 3. Según la FAO, el almidón
nativo de yuca contiene 11,5% de agua, valor cercano a los obtenidos
experimentalmente, que indica que son confiables.
Cuadro 12. Contenido de humedad del almidón nativo de yuca

Muestra Valor %
Muestra 1 16,00
Muestra 2 10,87
Muestra 3 10,90
3.2 DETERMINACIÓN DE LA ACTIVIDAD AMILOLITICA
El cálculo realizado para determinar la A.A de las enzimas se realizó con base en
la formula que se mostró en el numeral 2.2.2, tomando los valores de absorbancia
de las enzimas a los 10 minutos de iniciada la hidrólisis y de un control sin enzima.
Cabe aclarar que adicionalmente a la ecuación se le adiciono el factor de las
diluciones con las cuales se trabajaron las enzimas.
Las absorbancias leídas en el ensayo realizado con la enzima α-amilasa aislada
de la Universidad De La Salle, fueron de 0,615nm a los 10 minutos de hidrólisis y
de 0,061nm para el control y las registradas para los ensayos con la enzima
comercial BAN 800MG® fueron de 0.450nm a los 10 minutos de hidrólisis y
0,117nm para el control.
En el cuadro 13 que se muestra a continuación, se presentan los valores de

actividad amilolítica, para la enzima aislada de la Universidad De La Salle, y para
la enzima comercial BAN 800MG®.
Cuadro 13. Actividad amilolítica para la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La
Salle y para la enzima comercial BAN 800MG®
Enzima AA/ml (UE/ml)
Aislada de la Universidad De La Salle 212,06
Comercial BAN 800MG® 435.506,7
De acuerdo con el cuadro anterior, se observa que la enzima comercial BAN

800MG®, tiene mayor actividad amilolítica en comparación con la enzima aislada
de la Universidad De La Salle, lo cual se verá reflejado mas adelante en las
hidrólisis del almidón.
3.3 DETERMINACIÓN DE ALMIDÓN HIDROLIZADO
Para determinar el almidón hidrolizado, se empleó una curva de calibración, que

relaciona diferentes concentraciones de almidón con sus absorbancias
respectivas, y de esta manera poder obtener una ecuación útil para determinar la
cantidad de almidón presente en cualquier muestra.
3.3.1 Curva de calibración. La curva de calibración permite determinar la

cantidad de almidón que se hidroliza y por ende la cantidad de almidón residual
después de cada hidrólisis enzimática. A continuación se muestra la curva de
calibración para el almidón de yuca.
Figura 10. Curva de calibración para el almidón de yuca
0,800
0,700
0,600
0,500
A = 0,0649[Almidón] + 0,0402
Absorbancia
R2 = 0,9727
0,400
0,300
0,200
0,100
0,000
0 2 4 6 8 10 12
Concentración De Almidón (mg/mL)
En la figura anterior, se obtuvo una línea recta de la forma Y=mx+b, donde “Y”,
corresponde a cada una de las aborbancias leídas en cada ensayo en el
espectrofotómetro a 656nm, “x“ corresponde a la concentración del almidón, la
cual esta dada en mg/ml, y, “b” corresponde al punto de corte con el eje Y. La
ecuación obtenida para la curva de calibración fue: A=0,0649[Almidón]+0,0402.
En el cuadro 14, se muestran los valores graficados en la curva de calibración,
donde se muestran las diferentes soluciones de almidón de yuca, en porcentaje,
en unidades de concentración (mg/ml), en masa (mg) y las absorbancia obtenidas
en cada lectura.
Cuadro 14. Valores utilizados en la realización de la curva

de calibración para el almidón nativo de yuca
% Almidón Concentración de almidón (mg/mL) Almidón (mg) Absorbancia
0,0 0 0,0 0,000
0,2 2 0,1 0,244
0,4 4 0,2 0,267
0,6 6 0,3 0,436
0,8 8 0,4 0,551
1,0 10 0,5 0,691
Como se puede observar, a medida que la concentración de almidón aumenta las
lecturas de las absorbancias también aumentan.
3.3.2 Almidón hidrolizado por la enzima α-amilasa aislada de la Universidad

De La Salle. En el cuadro 15, se muestran las cantidades de almidón hidrolizado
en un rango de tiempo comprendido entre 0-14 minutos por la enzima α-amilasa
aislada de la Universidad De La Salle, aquí se observa que la enzima a los 10
minutos hidrolizó el 96,8% del sustrato. A partir de este tiempo, se mantiene
constante el valor de almidón hidrolizado. Cabe resaltar, que en los cuatro
primeros minutos la hidrólisis enzimática fue muy rápida.
Cuadro 15. Almidón hidrolizado por la enzima α-amilasa

aislada de la Universidad De La Salle
Almidón
% Almidón
Tiempo(min) Absorbancia Hidrolizado
hidrolizado
(mg/mL)
0 0,615 1,143 11,43
2 0,388 4,641 46,41
4 0,159 8,169 81,69
6 0,086 9,294 92,94
8 0,081 9,371 93,71
10 0,061 9,68 96,8
12 0,061 9,68 96,8
14 0,061 9,68 96,8
Con base en los valores obtenidos del almidón hidrolizado se calculó el almidón
residual en cada uno de los ensayos, datos que se presentan en el cuadro 16, con
el cual se realizó la gráfica que muestra el proceso de hidrólisis empleando la
enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle(figura 11). En el presente
cuadro se observa que durante los primeros 8 minutos, la hidrólisis del almidón es
mas rápida, de ahí en adelante, la hidrólisis se hace mas lenta, lo cual se
evidencia a partir de los 10 minutos, donde la concentración de almidón
hidrolizado se va manteniendo constante.
Cuadro 16. Almidón hidrolizado y residual por la enzima α-amilasa aislada
de la Universidad De La Salle
Tiempo Almidón residual Almidón Hidrolizado
(min.) (mg/mL) (mg/mL)
0 8,857 1,143
2 5,359 4,641
4 1,831 8,169
6 0,706 9,294
8 0,629 9,371
10 0,32 9,68
12 0,32 9,68
14 0,32 9,68
En la figura 11, se muestra el proceso de hidrólisis del almidón de yuca nativo,

empleando la enzima α-amilasa, aislada de la Universidad De La Salle.
Figura 11. Proceso de la hidrólisis de almidón de yuca nativo con la enzima α- amilasa
aislada de la Universidad De La Salle
12,000
10,000
Concentracion de Almidón (mg/mL)
8,000
6,000
4,000
2,000
0,000
0 2 4 6 8 10 12 14 16
Tiempo(min)
Almidón residual (mg/mL) Almidón Hidrolizado (mg/mL)

En la figura se observa que con el transcurso del tiempo, el almidón nativo, va
desapareciendo, ya que la enzima empieza a romper sus enlaces, modificándolo,
haciendo que aumente el almidón hidrolizado.
3.3.3 Almidón hidrolizado por la enzima α-amilasa comercial BAN 800MG®.

En el cuadro 17, se muestran las cantidades de almidón hidrolizado en un tiempo
comprendido entre 0-16 minutos por la enzima comercial BAN 800MG®.
Cuadro 17. Almidón hidrolizado por la enzima α-amilasa comercial BAN 800MG®
Almidón Hidrolizado % Almidón
Tiempo(min) Absorbancia
(mg/mL) hidrolizado
0 0,45 3,686 36,857
2 0,258 6,644 66,441
4 0,187 7,738 77,381
6 0,117 8,817 88,166
8 0,117 8,817 88,166
10 0,117 8,817 88,166
12 0,117 8,817 88,166
14 0,098 9,109 91,094
16 0,098 9,109 91,094
En el cuadro anterior, se observa que durante los seis primeros minutos, la

hidrólisis del almidón fue rápida. A partir de los 6 minutos el porcentaje de almidón
hidrolizado se mantuvo constante hasta los 12 minutos. También se puede
observar que durante los últimos dos minutos, se termino de hidrolizar el almidón
de yuca hasta su totalidad.
Con base en los valores obtenidos del almidón hidrolizado se calculó el almidón
residual en cada uno de los ensayos, datos que se presentan en el cuadro 18, con
el cual se realizó la gráfica que muestra el proceso de hidrólisis empleando la
enzima α-amilasa comercial BAN 800MG® (figura 12).
Cuadro 18. Almidón hidrolizado y residual por la enzima
α-amilasa comercial BAN 800MG®
Tiempo Almidón residual Almidón Hidrolizado
(min.) (mg/mL) (mg/mL)
0 6,314 3,686
2 3,356 6,644
4 2,262 7,738
6 1,183 8,817
8 1,183 8,817
10 1,183 8,817
12 1,183 8,817
14 0,891 9,109
16 0,891 9,109
Se observa que durante los primeros seis minutos de hidrólisis de almidón se

obtuvo 8,817 mg/ml de almidón hidrolizado, este valor se mantuvo constante
desde los 6 minutos de hidrólisis hasta los 12 minutos. También se ilustra que a
los 14 minutos el almidón nativo de yuca fue hidrolizado en su totalidad por la
enzima.
Figura 12. Proceso de la hidrólisis de almidón de yuca nativo con la enzima α- amilasa
comercial BAN 800MG®
10,000
9,000
8,000
Concentración de almidón (mg/mL)
7,000
6,000
5,000
4,000
3,000
2,000
1,000
0,000
0 5 10 15 20 25
Tiempo(min)
Almidón residual (mg/mL) Almidón Hidrolizado (mg/mL)

En la figura anterior se pude observar que la hidrólisis fue menor que la obtenida
con la enzima aislada de la Universidad De La Salle ya que se obtuvo un
porcentaje de hidrólisis del 91,094% y con la enzima aislada 96,8%, también se
observa que la enzima tiene una mayor actividad sobre el almidón en los 6
primeros minutos.
3.4 OBTENCION DE ALMIDÓN MODIFICADO
Como se observa en los cuadros 15 y 17, donde se muestran los porcentajes de

almidón hidrolizado por la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle
y α-amilasa comercial BAN 800MG® respectivamente, a los dos primeros minutos
tras iniciar la hidrólisis se obtuvo un porcentaje de almidón hidrolizado de 46,41%,
y 66,441% con la enzima aislada y comercial. Estos porcentajes indican que la
hidrólisis enzimática, fue muy rápida y por tal razón para la obtención de almidón
modificado se decidió aumentar el tiempo de hidrólisis cinco veces, reduciendo la
cantidad de enzima aplicada. Como consecuencia de ello, el tiempo se convirtió
en una constante junto con la temperatura; 10 minutos y 37ºC.
Para la modificación del almidón se tuvo en cuenta el contenido de azúcares
reductores tras la hidrólisis, los cuales se cuantifican por medio del método
colorimétrico del DNS, cuyo fundamento se describió en el numeral 2.4.2.
3.4.1 Curva de calibración con glucosa. En la figura 13 se muestra la curva de

calibración para la glucosa, con la cual se determino la cantidad de azúcares
reductores presentes en los almidones modificados.
Figura 13. Curva de calibración para la glucosa
4,000
3,500
3,000
A = 0,3559[Glucosa] + 0,1432
2
R = 0,9811
2,500
Absorbancia
2,000
1,500
1,000
0,500
0,000
0,00 2,00 4,00 6,00 8,00 10,00 12,00
Concentración de glucosa(mg/mL)
En la figura anterior, se obtuvo una línea recta de la forma Y=mx+b, donde “Y”,
corresponde a cada una de las absorbancias leídas en el espectrofotómetro a
575nm, “X” la concentración de glucosa dada en mg/mL, y, “b” el punto de corte
con el eje Y. La ecuación deducida a partir de esta curva, es:
A=0,3559[Glucosa]+0,1432.
En el cuadro 19, se muestran los datos que se emplearon para realizar la curva de
calibración de glucosa.
Cuadro 19. Valores utilizados en la realización de la
curva de calibración para la glucosa
Concentración de
Tubo Absorbancia
glucosa (mg/ml)
Control 0 0,007
1 0,26 0,157
2 0,56 0,367
3 0,94 0,614
4 1,43 0,642
5 2,08 0,763
6 5 2,261
7 10 3,547
En el presente cuadro, se observa que en los tubos donde hay mayor

concentración de glucosa, la absorbancia leída es mas alta debido a que hay
mayor coloración es estos tubos.
En la figura 14, se observan los diferentes tubos de ensayo antes de que

desarrollaran las coloraciones que indican la cantidad de azucares reductores
presentes en las soluciones.
Figura 14. Soluciones para la curva de calibración

para la glucosa, antes del desarrollo de color
3.4.2 Efecto de la concentración de la enzima α-amilasa aislada de la
Universidad De La Salle. En la figura que se muestra a continuación, se observa
el efecto que tienen diferentes concentraciones de enzima sobre la hidrólisis de 50
mg de sustrato. Aquí también se deduce que a mayor concentración de enzima, la
concentración de azucares reductores se hace mayor, ya que la cantidad de
sustrato no se incrementa.
Figura 15. Efecto de la concentración de la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De

La Sallemanteniendo el sustrato constante
0,90
0,80
0,70
0,60
Reductores formados (mg/ml)
0,50
0,40
0,30
0,20
0,10
0,00
0,00 5,00 10,00 15,00 20,00 25,00
-0,10
Concentración de enzima (UE)
En el cuadro 20, se presentan las diferentes concentraciones de enzima

empleadas, con las cuales se realizó la gráfica de la Figura 15. En este cuadro se
aprecia, que cuando la concentración de enzima es muy baja, la aparición de
azucares reductores también es baja, debido a que no hay suficientes unidades
enzimáticas actuando sobre las cadenas del almidón, haciendo que aumenten los
azucares reductores. Por ello mismo, cuando se adicionan 2,121 UE, no se obtuvo
lectura, debido a las pocas unidades enzimáticas actuando sobre el almidón.
Cuadro 20. Valores utilizados en la realización de la grafica del efecto de la concentración de

la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle manteniendo el sustrato
constante
Reductores
Cantidad de Concentración de
Absorbancia formados
almidón (mg) enzima (UE)
(mg/ml)
50 0 0,043 -0,282
50 2,121 0,093 -0,141
50 3,181 0,146 0,008
50 6,362 0,161 0,05
50 10,603 0,238 0,266
50 16,964 0,419 0,775
50 21,205 0,448 0,856
3.4.3 Efecto de la concentración del sustrato con la enzima α-amilasa aislada

de la Universidad De La Salle En la figura 17, se observa el comportamiento de
la enzima aislada, frente a diferentes concentraciones de sustrato.
Figura 16. Efecto de la concentración del sustrato con la enzima α-amilasa aislada de la
Universidad De La Sallemanteniéndola constante
1,00
0,90
0,80
0,70
0,60
0,50
0,40
0,30
0,20
0,10
0,00
0,000 2,000 4,000 6,000 8,000 10,000 12,000
Concentración de de sustrato (mg/ml)
En la figura anterior se observa que en la máxima concentración de sustrato
(10mg/ml), la concentración de azucares reductores es de 0,90mg/ml. De igual
forma en la figura 15, en la cual se vario la concentración de enzima, se observa
que, en la máxima concentración de α-amilasa la concentración de azucares
reductores es de 0,856mg/ml. En este orden de ideas, se concluye que con 21,205
UE se obtienen azucares reductores en concentraciones entre: 0,856mg/ml y
0,90mg/ml.
Cuadro 21. Valores utilizados en la realización de la grafica del efecto del sustrato con la
enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Sallemanteniéndola constante
Reductores
Concentración Concentración de
de enzima (UE) almidón (mg/ml)
(mg/ml)
0 9,80 0,051 -0,26

21,205 0,53 0,315 0,48
21,205 1,11 0,326 0,51
21,205 2,50 0,431 0,81
21,205 4,29 0,435 0,82
21,205 6,67 0,437 0,83
21,205 10,00 0,465 0,90
En el cuadro 21, se presentan los valores empleados para realizar la figura 16, en
el se puede observar que en la máxima concentración de almidón, se tiene una
concentración de azucares reductores formados del orden de 0,90mg/ml. Además
se deduce, que cuando se adiciona mas sustrato, incrementa el contenido de
reductores, teniendo en cuenta que la concentración de enzima esta constante.
3.4.4 Efecto de la concentración de la enzima α-amilasa comercial BAN

800MG®. En la figura 17 que se muestra a continuación, se observa el efecto que
tienen diferentes concentraciones de enzima sobre la hidrólisis de 50 mg de
sustrato, este ensayo se realizó según la metodología descrita en el numeral 2.4.5,
donde se observa que a mayor concentración de enzima, hay mayor formación de
azúcares reductores.
Figura 17. Efecto de la concentración de la enzima α-amilasa comercial BAN 800MG®

manteniendo el sustrato constante
1,40
1,20
1,00
0,80
0,60
0,40
0,20
0,00
0,00 5000,00 10000,00 15000,00 20000,00 25000,00 30000,00 35000,00 40000,00 45000,00 50000,00
-0,20
Concentración de enzima (UE)
En el cuadro 22 que se muestra a continuación, se presentan los valores

obtenidos experimentalmente en el laboratorio, que se emplearon para realizar la
figura 17. En este se observa, que a la máxima concentración de enzima la
concentración de azúcares reductores es de 1,328 mg/ml, teniendo en cuenta que
la cantidad de sustrato es de 50mg.
Cuadro 22. Valores utilizados en la realización de la grafica del efecto de la concentración de
la enzima α-amilasa comercial BAN 800MG® manteniendo el sustrato constante
Reductores
Cantidad de Concentración de
almidón (mg) enzima (UE)
(mg/ml)
50 0 0,072 -0,200
50 4355,07 0,140 -0,009
50 6532,60 0,190 0,131
50 13065,20 0,213 0,196
50 21775,34 0,253 0,309
50 34840,54 0,539 1,112
50 43550,67 0,616 1,328
Vale la pena mencionar, que donde no se aplico enzima, el contenido de azucares

reductores es cero “0”.
3.4.5 Efecto de la concentración del sustrato con la enzima α-amilasa
comercial BAN 800MG®. Para el desarrollo de esta prueba, se llevo a cabo la
metodología descrita en el numeral 2.4.4, variando la concentración del sustrato.
En la figura que se muestra a continuación, se ilustra el comportamiento de la
enzima frente a diferentes concentraciones de sustrato.
Figura 18. Efecto de la concentración del sustrato con la enzima α-amilasa comercial BAN
800MG® manteniéndola constante
1,600
1,400
1,200
1,000
0,800
0,600
0,400
0,200
0,000
0,000 0,500 1,000 1,500 2,000 2,500 3,000 3,500 4,000 4,500
-0,200
Concentración de sustrato (mg/ml)
En el cuadro que se muestra a continuación, aparecen los datos que se tomaron
para elaborar la figura 18.
Cuadro 23. Valores utilizados en la realización de la grafica del efecto del sustrato con
enzima α-amilasa comercial BAN 800MG® manteniendola constante
Reductores
Concentración Concentración de
de enzima (UE) almidón (mg/ml)
(mg/ml)
43550,67 4,13 0,057 -0,24

43550,67 0,41 0,068 -0,21
43550,67 0,83 0,257 0,32
43550,67 1,65 0,479 0,94
43550,67 2,48 0,548 1,14
43550,67 3,31 0,649 1,42
43550,67 4,13 0,657 1,44
Del cuadro anterior, se deduce que en la máxima cantidad de sustrato, y aplicando

43550,67UE en la hidrólisis, se obtiene una concentración de azucares reductores
de 1,44mg/ml. A partir de los cuadros 22 y 23, se concluye, que en la cantidad
máxima de sustrato, la cual es de 50mg y la máxima concentración de enzima, la
cual es de 43.550,67 UE, la concentración de azúcares reductores es del orden de
1,328mg/ml – 1,44mg/ml.
3.5 CARACTERIZACIÓN DEL ALMIDÓN MODIFICADO
A continuación se muestran los resultados obtenidos en los preensayos con el

equivalente de dextrosa, los porcentajes de equivalentes de dextrosa a diferentes
concentraciones de enzima tanto aislada como comercial, y a diferentes
cantidades de sustrato bajo las formulaciones de las salsas tipo Bechamel y
Chutney. Finalmente se muestra el comportamiento de la viscosidad bajo estas
mismas condiciones.
3.5.1 Preensayos del equivalente de dextrosa. Con base en el efecto de la
concentración de la enzima sobre un sustrato constante, observado en el cuadro
20, se calculó el equivalente de dextrosa como se muestra a continuación.
Cuadro 24. Porcentaje del equivalente de dextrosa manteniendo fija la cantidad de sustrato
con enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle
Cantidad
Equivalente
de Concentración
dextrosa
almidón de enzima (UE)
(%)
(mg)
50 0 -6,757
50 2,121 -3,388
50 3,181 0,189
50 6,362 1,203
50 10,603 6,419
50 16,964 18,722
50 21,205 20,725
En la máxima concentración de enzima de 21,205 UE se logra un porcentaje de

equivalente de dextrosa de 20,725%, por tal razón se procedió a variar la cantidad
de sustrato manteniendo fija la concentración de enzima de 21,205UE, con el fin
de obtener un porcentaje de equivalente de dextrosa entre 30%-35%.
Cuadro 25. Porcentaje del equivalente de dextrosa manteniendo fija la concentración de

enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle variando la cantidad de sustrato
Cantidad
Equivalente
de Concentración
dextrosa
(%)
(mg)
50 0 -6,27
5 21,205 116,82
10 21,205 62,15
20 21,205 48,92
30 21,205 33,07
40 21,205 24,97
50 21,205 21,88
En el cuadro 25, se observa que cuando se tiene una cantidad de almidón de 30

mg, se logra un porcentaje de equivalente de dextrosa del 33,07%. Así mismo se
confirma el valor hallado anteriormente con 50 mg de sustrato y 21,205UE en el
ensayo que mantuvo el sustrato constante, pues este fue de 20,725% de dextrosa
y ente cuadro se registra un valor de 21,88% de dextrosa bajo las mismas
condiciones, valores muy cercanos que confirman la veracidad de los datos.
En este orden de ideas, se procedió a tomar tres cantidades diferentes de almidón
de yuca. Una cantidad de almidón por encima de 30mg, y otra por debajo. Así
mismo se hizo con la enzima α-amilasa aislada, tomando tres concentraciones
diferentes de enzima.
Bajo estas condiciones, resulta valido establecer las siguientes concentraciones

de enzima y cantidades de almidón a trabajar:
o Cantidades de almidón: 25mg, 30mg, 35mg.
o Concentraciones de enzima: 16,205UE, 21,205UE, 26,205UE.
Para tal efecto, como se mencionó en la metodología del numeral 2.5.1, las
cantidades en volumen de enzima aplicadas en cada ensayo son diferentes, y al
realizar las reglas de tres respectivas, tomado en cuenta la cantidad de almidón de
la formulación de la salsa tipo Bechamel se obtuvieron los siguientes volúmenes
de enzima a aplicar.
Cuadro 26. Volúmenes en ml aplicados a los ensayos con enzima α-amilasa aislada de la
Universidad De La Salle calculados bajo el sustrato de la formulación de salsa tipo
Bechamel
Concentración de
16,205 UE 21,205 UE 26,205 UE
sustrato(mg)
25 45,1 59,0 72,9
30 37,6 49,2 60,8
35 32,2 42,1 52,1
En el cuadro 26 se evidencia que cuando se requieren mayores unidades de

enzima, mayor es el volumen a aplicar.
En cuanto a los volúmenes aplicados conforme a los cálculos realizados bajo la
formulación de la salsa tipo Chutney se tiene:
Cuadro 27. Volúmenes en ml aplicados a los ensayos con enzima α-amilasa aislada de la
Universidad De La Sallecalculados bajo el sustrato de la formulación de salsa tipo Chutney
Concentración de
16,205 UE 21,205 UE 26,205 UE
sustrato(mg)
25 14,7 19,2 23,7
30 12,2 16,0 19,8
35 10,5 13,7 16,9
Por otra parte, respecto a la enzima comercial BAN 800MG®, a partir del efecto de
la concentración de la enzima sobre un sustrato constante, observado en el
cuadro 22, se calculó el equivalente de dextrosa como se muestra a continuación.

enzima α-amilasa comercial BAN 800MG® variando la cantidad de sustrato
Cantidad
Equivalente
de Concentración
dextrosa
(%)
(mg)
50 0 -4,8
50 4355,067 -0,22
50 6532,6005 3,16
50 13065,201 4,72
50 21775,335 7,44
50 34840,536 26,87
50 43550,67 32,15
Según el cuadro 28, cuando se emplea la máxima concentración de enzima de

43550,67UE, y se aplican 50mg de sustrato el porcentaje del equivalente de
dextrosa es de 32,15%, por tal razón se varió la cantidad de sustrato para evaluar
los cambios en el porcentaje de equivalente de dextrosa.
enzima α-amilasa comercial BAN 800MG® variando la cantidad de sustrato
Cantidad
Equivalente
de Concentración
dextrosa
(%)
(mg)
50 0 -5,86
5 43.550,67 -51,13
10 43.550,67 38,69
20 43.550,67 57,08
30 43.550,67 45,88
40 43.550,67 42,99
50 43.550,67 34,94
En el cuadro 29, se observa que donde se aplicaron 50mg de sustrato para

43550,67UE, se obtuvo un porcentaje de equivalente de dextrosa de 34,94%,
valor similar al obtenido en el ensayo anterior donde se dejo el sustrato constante
en 32,15%.
Según los valores que se mencionaron de los cuadros 28 y 29, se procedió a

tomar tres valores de sustrato, y tres concentraciones diferentes de enzima. Los
valores tomados para llevar a cabo la experimentación con esta enzima fueron:
o Cantidad de sustrato: 45mg, 50mg, 55mg.
o Concentración de enzima: 43545,67UE, 43550,67UE, 43555,67UE.
Para tal efecto, como se mencionó en la metodología del numeral 2.5.1, las
cantidades en volumen de enzima aplicadas en cada ensayo son diferentes, y al
realizar las reglas de tres respectivas, tomado en cuenta la cantidad de almidón de
la formulación de la salsa tipo Chutney se obtuvieron los siguientes volúmenes de
enzima a aplicar.
Cuadro 30. Volúmenes en ml aplicados a los ensayos con enzima α-amilasa comercial BAN
800MG® calculados bajo el sustrato de la formulación de salsa tipo Bechamel
Concentración de sustrato 43545,67UE 43550,67UE 43555,67UE
45 32,8 32,8 32,8
50 29,5 29,5 29,5
55 26,8 26,8 26,8
En el cuadro 30 y 31, se observa que los volúmenes aplicados de enzima α-

amilasa comercial BAN800MG®, bajo la misma concentración de sustrato y
diferentes concentraciones de enzima son los mismos.
Cuadro 31. Volúmenes en ml aplicados a los ensayos con enzima α-amilasa comercial BAN
800MG® calculados bajo el sustrato de la formulación de salsa tipo Chutney
Concentración de sustrato 43545,67UE 43550,67UE 43555,67UE
45 10,7 10,7 10,7
50 9,6 9,6 9,6
55 8,7 8,7 8,7
3.5.2 Equivalentes de dextrosa de almidones modificados. El equivalente de

dextrosa que es una medición del grado de hidrólisis del almidón, se determino a
los geles elaborados con forme a lo establecido en el numeral 2.5.2, a los cuales
posteriormente se les tomo la viscosidad. En el cuadro 32, se muestran los
porcentajes de equivalente de dextrosa a diferentes concentraciones de enzima α-
amilasa aislada de la Universidad De La Salle y diferentes cantidades de almidón
de yuca.
Cuadro 32. Porcentaje del equivalente de dextrosa del
almidón modificado con enzima α-amilasa aislada para los geles con el mismo sustrato de la
formulación de la salsa tipo Bechamel
% de dextrosa
Concentración de enzima
Gel Cantidad de sustrato (mg)
16,205 21,205 26,205
UE UE UE
1 32,3 34,8 38,8
2 25 32,9 35,5 39,8
3 32,5 34,4 40,3
1 28,9 31,2 33,4
2 30 29,8 32 34,1
3 29,5 32,6 35
1 25,2 27,3 27
2 35 24,7 27 28,3
3 25,7 26,1 27,7
En el cuadro anterior, se observa que a medida que se aumenta la concentración

de enzima, el porcentaje de equivalente de dextrosa aumenta, debido a que se
mantiene la misma cantidad de sustrato, y se incrementa la concentración de
enzima, lo cual hace que haya mayor formación de azúcares reductores. Así
mismo en el cuadro 33, se muestran los porcentajes de equivalente de dextrosa a
diferentes concentraciones de enzima α-amilasa comercial BAN 800MG® y
diferentes cantidades de almidón de yuca.

almidón modificado con enzima α-amilasa comercial para los geles con el mismo sustrato
de la formulación de la salsa tipo Bechamel
% de dextrosa
Gel Cantidad de sustrato (mg) Concentración de enzima
43545,67UE 43550,67UE 43555,67UE
1 33,4 36,5 42,1
2 45 33,7 37,2 43,1
3 32,9 36,8 42,6
1 31,1 33,6 36,2
2 50 31,8 34 36,9
3 30,3 34,4 35,8
1 30,8 28,5 30,3
2 55 30,5 28,9 30,8
3 31,1 29,2 31,5
Al igual como se menciono anteriormente, en el cuadro 33 se observa que a
medida que se aumenta la concentración de enzima, el porcentaje de equivalente
de dextrosa aumenta, debido a que se mantiene la misma cantidad de sustrato, y
se incrementa la concentración de enzima. Del mismo modo si se mantiene la
concentración de la enzima constante y se aumenta la cantidad de sustrato, el
porcentaje de dextrosa se va reduciendo.
En el siguiente cuadro se presentan los valores de equivalente de dextrosa,

correspondientes a cada concentración de enzima y cantidad de almidón
respectivamente. El equivalente de dextrosa que se presenta en el cuadro 34,
corresponde a los geles que se realizaron aplicando la cantidad de sustrato
correspondiente a la elaboración de 250 mL de salsa tipo Chutney, empleando la
enzima aislada de la Universidad De La Salle.

almidón modificado con enzima α-amilasa aislada para los geles con el mismo sustrato de la
formulación de la salsa tipo
Chutney
% de dextrosa
Concentración de enzima
Gel Cantidad de sustrato (mg)
16,205 21,205 26,205
UE UE UE
1 32,5 33,7 36,8
2 25 32,9 34,5 37,2
3 32 35,2 38,1
1 27,7 32,1 35,1
2 30 27,2 32,8 35,5
3 28,3 31,5 34,4
1 25,3 27,2 28,3
2 35 25 26,8 29
3 24,7 27,5 30,4
almidón modificado con enzima α-amilasa comercial para los geles con el mismo sustrato
de la formulación de la salsa tipo
Chutney
% de dextrosa
Gel Cantidad de sustrato (mg) Concentración de enzima
43545,67UE 43550,67UE 43555,67UE
1 32,5 35,4 37,7
2 45 33,4 36,0 38,2
3 32,9 36,7 38,9
1 29,1 33,5 35,0
2 50 29,8 34,4 35,6
3 29,5 34,2 36,4
1 27,2 29,1 31,5
2 55 27,9 29,7 31,7
3 28,4 30,1 32,3
En los cuadros 34 y 35, se observa que a medida que aumenta la concentración

de enzima, el porcentaje de equivalente de dextrosa también aumenta, debido a
que hay mayor formación de reductores en la hidrólisis enzimática.
3.5.3 Tratamiento estadístico de los resultados del equivalente de dextrosa

de los almidones modificados. Para la evaluación estadística de los resultados
de equivalente de dextrosa primero se plantearon las siguientes hipótesis:
-Hipótesis nula (H0): no hay diferencia significativa en los tratamientos a diferentes
cantidades de sustrato y de concentraciones de enzima.
-Hipótesis alterna (HA): si hay diferencia significativa en los tratamientos a
diferentes cantidades de sustrato y de concentraciones de enzima.
Después, se corrieron los resultados en el programa estadístico Statistix® Versión

9.0 para un arreglo experimental aleatorizado de una sola vía con un 95% de
confiabilidad. El análisis estadístico se realizó por Análisis de Varianza (ANOVA) y
para verificar las diferencias significativas entre los tratamientos se aplicó al final la
prueba de Tukey.
A continuación se presentan los análisis estadísticos para cada gel obtenida con la
aplicación de cada enzima.
o En los ensayos realizados con la enzima α-amilasa aislada de la Universidad

De La Salle, para evaluar el porcentaje de dextrosa se encontró la siguiente
ANOVA utilizando 25 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima (cuadro
36) cuyos resultados por triplicado se muestran en el cuadro 32. Estos datos se
corrieron en el programa estadístico arrojando los respectivos análisis que se
encuentran en el Anexo C.
Cuadro 36. Análisis de varianza del porcentaje de dextrosa para 25 mg de sustrato y tres
concentraciones de enzima α-amilasa aislada con base en la formulación de salsa tipo
Bechamel
FUENTE DE GRADOS DE SUMA DE CUADRADO F
F TABULADO
VARIACIÓN LIBERTAD CUADRADOS MEDIO CALCULADO
Tratamientos 2 77,7867 38,8933
Error 6 1,9733 0,3289 118,26 5,14
Total 8 79,76
El F tabulado se halló con los grados de libertad de los tratamientos y del error (2 y
6), tomando α=0,05 de significancia46. Por consiguiente, el F calculado es mayor
que el F tabulado lo que demuestra que hay diferencias significativas en las
concentraciones de enzima. Para revisar las diferencias se aplicó la prueba de
Tukey con el programa Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo D. En
esta prueba se determinó que para un 0,05 de significancia el valor de q es 4,341.
Después se reemplazó este valor en la siguiente ecuación:
CM ERROR
DVS = q
n
Donde: q, es el valor arrojado por el programa Statistix® versión 9.0 (ver anexo D),
CMERROR, es el cuadrado medio del error, y n, corresponde al número de
WAYNE, Daniel. Bioestadística base para el análisis de las ciencias de la salud. Editorial Limusa.
46
México S.A. 1983. p.633.

observaciones en el tratamiento. El valor obtenido DVS es de: 1,44. En el cuadro
37, aparecen las diferencias entre medias, para los porcentajes de equivalente de
dextrosa, empleando la enzima aislada con 25 mg de sustrato.
Cuadro 37. Diferencias entre medias (valor absoluto) del equivalente de dextrosa para 25 mg
de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa aislada con base en la formulación
de salsa tipo Bechamel
X1 X2 X3
32,567 34,9 39,633
X1 32,567 ----------- 2,333 7,066
X2 34,9 2,333 ----------- 4,733
X3 39,633 7,066 4,733 ------------
De acuerdo con los datos mostrados en el cuadro 37, se procede a comparar

éstos valores, con el DVS obtenido, proponiendo las hipótesis nulas, como se
muestra en el cuadro 38.

comparación del DVS y las diferencias entre medias
Hipótesis DVS Decisión estadística
Si se rechaza H0 debido
H0:μ1=μ2 1,44
a que 2,333>1,44.
H0:μ1=μ3 1,44
a que 7,066>1,44.
H0:μ2=μ1 1,44
a que 2,333>1,44.
H0:μ2=μ3 1,44
a que 4,733>1,44.
H0:μ3=μ1 1,44
a que 7,066>1,44.
H0:μ3=μ2 1,44
a que 4,733>1,44.
Según lo que se muestra en el cuadro anterior, se observa, que la hipótesis nula

se rechaza, es decir, que si hay diferencias significativas en las tres
concentraciones de enzima tomadas en la experimentación, aplicando 25 mg de
sustrato. Por tal razón, cada gel tenía un porcentaje de dextrosa diferente y su
apariencia era otra.
Los datos que se muestran en el cuadro 38 se pueden resumir mediante la técnica
sugerida por Duncan como se muestra a continuación:
32,567 34,9 39,633
Del diagrama anterior, se deduce que las tres concentraciones de enzima, son
significativamente distintas; todo lo anterior confirma que se obtienen diferentes
geles al cambiar las concentraciones de enzima.

Bechamel
F TABULADO
Error 6 2,6933 0,4489 38,01 5,14
Total 8 36,82
Tukey con el programa Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo D. En
esta prueba se determinó que para un 0,05 de significancia el valor de q es 4,341,
47
Ibid.
donde se halló un DVS de 1,6793. En el cuadro 40, aparecen las diferencias entre
medias, para los porcentajes de equivalente de dextrosa, empleando la enzima
aislada con 30 mg de sustrato.
X1 X2 X3
29,400 31,933 34,167
X1 29,400 ----------- 2,533 4,767
X2 31,933 2,533 ----------- 2,234
X3 34,167 4,767 2,234 ------------
De acuerdo con los datos mostrados en el cuadro 40, se procede a comparar,

estos datos con el DVS obtenido, proponiendo las hipótesis nulas, como se

H0:μ1=μ2 1,6793
a que 2,533>1,6793.
H0:μ1=μ3 1,6793
a que 4,767>1,6793.
H0:μ2=μ1 1,6793
a que 2,533>1,6793.
H0:μ2=μ3 1,6793
a que 2,234>1,6793.
H0:μ3=μ1 1,6793
a que 4,767>1,6793.
H0:μ3=μ2 1,6793
a que 2,234>1,6793.

sustrato.
Los datos que se muestran en el cuadro 41 se pueden resumir mediante la técnica
sugerida por Duncan como se muestra a continuación:
29,400 31,933 34,167
Del diagrama anterior, se deduce que las tres concentraciones de enzima afectan
para obtener diferentes geles porque son significativamente distintas.

Bechamel
F TABULADO
Error 6 2,1267 0,35444 13,25 5,14
Total 8 11,5222
6), como se ha mencionado en los cálculos anteriores, tomando α=0,05 de
significancia. Por consiguiente, el F calculado es mayor que el F tabulado lo que
demuestra que hay diferencias significativas en las concentraciones de enzima.
Para revisar las diferencias se aplicó la prueba de Tukey con el programa
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo D. En esta prueba se
determinó que para un 0,05 de significancia el valor de q es 4,341; con el cual se
halla el valor de DVS de 1,4923. En el cuadro 43, aparecen las diferencias entre
X1 X2 X3
25,200 26,800 27,667
X1 25,200 ----------- 1,600 2,467
X2 26,800 1,600 ----------- 0,867
X3 27,667 2,467 0,867 ------------


H0:μ1=μ2 1,4923
a que 1,600>1,4923.
H0:μ1=μ3 1,4923
a que 2,467>1,4923.
H0:μ2=μ1 1,4923
a que 1,600>1,4923.
No se rechaza H0 debido
H0:μ2=μ3 1,4923
a que 0,867<1,4923.
H0:μ3=μ1 1,4923
a que 2,467>1,4923.
H0:μ3=μ2 1,4923
a que 0,867<1,4923.
Según lo que se muestra en el cuadro anterior, se observa, que entre los

tratamientos 1-2, 1-3, 2-1, y 3-1, si hay diferencias significativas en las
concentraciones de enzima. Mientras que entre los tratamientos 2-3, 3-2, no hay
diferencias significativas entre las concentraciones de enzima, ya que la diferencia
entre las dos medias del porcentaje de equivalente de dextrosa (2-3), son menores
que el valor obtenido del DVS.
Los datos que se muestran en el cuadro 44 se pueden resumir mediante una
Técnica sugerida por Duncan como se muestra a continuación:
25,200 26,800 27,667
Del diagrama anterior, se deduce que la concentración 1y2, 1y3, son

significativamente diferentes, mientras que 2y3 no lo son, porque es indiferente
prepararlas con las concentraciones de enzima respectiva.
o En los ensayos realizados con la enzima α-amilasa comercial BAN 800MG®,

para evaluar el porcentaje de dextrosa se encontró la siguiente ANOVA
utilizando 45 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima (cuadro 45)
cuyos resultados por triplicado se muestran en el cuadro 33. Estos datos se
encuentran en el Anexo E.
concentraciones de enzima α-amilasa comercial con base en la formulación de salsa tipo
Bechamel
F TABULADO
Error 6 1,073 0,1789 367,2 5,14
Total 8 132,449
6), tomando α=0,05 de significancia. Por consiguiente, el F calculado es mayor
Tukey con el programa Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo F. Se
determinó que para un 0,05 de significancia el valor de q es 4,341. El valor
obtenido DVS es de 1,0601. En el cuadro 46, aparecen las diferencias entre
comercial con 45 mg de sustrato.
de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa comercial a con base en la
X1 X2 X3
33,333 36,833 42,600
X1 33,333 ----------- 3,500 9,267
X2 36,833 3,5 ----------- 5,767
X3 42,600 9,267 5,767 ------------


H0:μ1=μ2 1,0601
a que 3,500>1,0601.
H0:μ1=μ3 1,0601
a que 9,267>1,0601.
H0:μ2=μ1 1,0601
a que 3,500>1,0601.
H0:μ2=μ3 1,0601
a que 5,767>1,0601.
H0:μ3=μ1 1,0601
a que 9,267>1,0601.
H0:μ3=μ2 1,0601
a que 5,767>1,0601.

sustrato.
33,333 36,833 42,600
significativamente distintas, por lo anterior cada gel era más fluido que otro, y cada
uno tenía una viscosidad diferente.

Bechamel
F TABULADO
Error 6 2,0667 0,3444 59,93 5,14
Total 8 43,3489
6), como se ha mencionado en los cálculos anteriores para determinar este valor,
tomando α=0,05 de significancia. Por consiguiente, el F calculado es mayor que el
F tabulado lo que demuestra que hay diferencias significativas en las
Tukey con el programa Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo F. En
esta prueba se determinó que para un 0,05 de significancia el valor de q es 4,341
y el valor obtenido DVS es de 1,4711. En el cuadro 47, aparecen las diferencias
entre medias, para los porcentajes de equivalente de dextrosa, empleando la
enzima comercial con 50 mg de sustrato.
X1 X2 X3
31,067 34,000 36,300
X1 31,067 ----------- 2,933 5,233
X2 34,000 2,933 ----------- 2,300
X3 36,300 5,233 2,300 ------------


H0:μ1=μ2 1,4711
a que 2,933>1,4711.
H0:μ1=μ3 1,4711
a que 5,233>1,4711.
H0:μ2=μ1 1,4711
a que 2,933>1,4711.
H0:μ2=μ3 1,4711
a que 2,300>1,4711.
H0:μ3=μ1 1,4711
a que 5,233>1,4711.
H0:μ3=μ2 1,4711
a que 2,300>1,4711.

sustrato.
Los datos que se muestran en el cuadro 50 se pueden resumir mediante la
31,067 34,000 36,300
significativamente distintas, lo cual indica que cuando se varía la concentración de
enzima afecta, el porcentaje de equivalente de dextrosa, lo cual se evidencia, en la
fluidez de cada uno de los geles.

Bechamel
F TABULADO
Error 6 1,15333 0,19222 20,14 5,14
Total 8 8,89556
Tukey con el programa Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo F. En
El valor obtenido DVS es de 1,0989. En el cuadro 50, aparecen las diferencias
enzima comercial con 55 mg de sustrato.
X1 X2 X3
28,867 30,800 30,867
X1 28,867 ----------- 1,933 2,000
X2 30,800 1,933 ----------- 0,067
X3 30,867 2,000 0,067 ------------


H0:μ1=μ2 1,0989
a que 1,933>1,0989.
H0:μ1=μ3 1,0989
a que 2,000>1,0989.
H0:μ2=μ1 1,0989
a que 1,933>1,0989.
H0:μ2=μ3 1,0989
a que 0,067<1,0989.
H0:μ3=μ1 1,0989
a que 2,000>1,0989.
H0:μ3=μ2 1,0989
a que 0,067<1,0989.
Según lo que se muestra en el cuadro anterior, se observa, entre los tratamientos

1-2, 1-3, 2-1 y 3-1, si hay diferencias significativas entre las medias. Mientras que
entre los tratamientos 2-3, 3-2, se observa que no hay diferencias significativas
entre las medias de los porcentajes de equivalente de dextrosa empleando esas
dos concentraciones de enzima (43.550,67UE y 43.555,67UE).
28,867 30,800 30,867
Del diagrama anterior, se deduce que los tratamientos 2-3 son prácticamente
iguales, es decir no hay diferencias significativas, lo cual indica que no afecta si se
emplean cualquierea de las dos concentraciones de enzima, mientras que entre
los tratamientos 1-2, 1-3, si hay diferencias significativas entre las medias, lo cual
se evidencia con la fluidez y viscosidad que adquiere cada gel.
A continuación, se muestra el análisis de varianza para los datos obtenidos a partir

del porcentaje de equivalente de dextrosa de cada uno de los geles que se
realizaron con las mismas cantidades de sustrato que la salsa tipo Bechamel,
empleando las dos enzimas.

encuentran en el Anexo G.
Chutney
F TABULADO
Error 6 2,42 0,4033 45,15 5,14
Total 8 38,84
Tukey con el programa Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo H. En
El valor obtenido DVS es de 1,5918. En el cuadro 55, aparecen las diferencias

enzima aislada con 25 mg de sustrato.
de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa aislada a con base en la
X1 X2 X3
32,467 34,467 37,367
X1 32,467 ----------- 2,000 4,900
X2 34,467 2,000 ----------- 2,900
X3 37,367 4,900 2,900 ------------

H0:μ1=μ2 1,5918
a que 2,000>1,5918.
H0:μ1=μ3 1,5918
a que 4,900>1,5918.
H0:μ2=μ1 1,5918
a que 2,000>1,5918.
H0:μ2=μ3 1,5918
a que 2,900>1,5918.
H0:μ3=μ1 1,5918
a que 4,900>1,5918.
H0:μ3=μ2 1,5918
a que 2,900>1,5918.
sustrato. Los datos que se muestran en la cuadro 56 se pueden resumir
mediante la Técnica sugerida por Duncan como se muestra a continuación:
32,467 34,467 37,367
significativamente distintas, lo cual afirma que las tres concentraciones de enzima
aislada (16,205 UE; 21,205UE; 26,205UE), empleando 25 mg de sustrato, son
totalmente diferentes, por ello, en el cuadro 34, se muestran diferentes porcentajes
de equivalente de dextrosa.
o En los ensayos realizados con la enzima α-amilasa aislada, para evaluar el

porcentaje de dextrosa se encontró la siguiente ANOVA utilizando 30 mg de
sustrato y tres concentraciones de enzima (cuadro 57) cuyos resultados por
triplicado se muestran en el cuadro 34. Estos datos se corrieron en el programa
estadístico arrojando los respectivos análisis que se encuentran en el Anexo G.
Chutney
F TABULADO
Error 6 2,0733 0,3456 116,31 5,14
Total 8 82,4556
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo H. En esta prueba se
determinó que para un 0,05 de significancia el valor de q es 4,34. El valor obtenido
DVS es de 1,4734. En el cuadro 58, aparecen las diferencias entre medias, para
los porcentajes de equivalente de dextrosa, empleando la enzima aislada con 30
mg de sustrato.
X1 X2 X3
27,733 32,133 35,000
X1 27,733 ----------- 4,400 7,267
X2 32,133 4,800 ----------- 2,867
X3 35,000 7,267 2,867 ------------

estos datos con el valor de DVS obtenido, proponiendo las hipótesis nulas, como
se muestra en el cuadro 59.

H0:μ1=μ2 1,4734
a que 4,400>1,4734.
H0:μ1=μ3 1,4734
a que 7,267>1,4734.
H0:μ2=μ1 1,4734
a que 4,800>1,4734.
H0:μ2=μ3 1,4734
a que 2,867>1,4734.
H0:μ3=μ1 1,4734
a que 7,267>1,4734.
H0:μ3=μ2 1,4734
a que 2,867>1,4734.
sustrato.
Los datos que se muestran en la cuadro 59 se pueden resumir mediante la
27,733 32,133 35,000
significativamente distintas, lo cual indica que se obtiene un gel diferente si se
aplica cualquiera de las tres concentraciones de enzima empleadas (16,205UE;
21,205UE; 26,205UE).
o En los ensayos realizados con la enzima α-amilasa aislada, para evaluar el

porcentaje de dextrosa se encontró la siguiente ANOVA utilizando 35 mg de
estadístico arrojando los respectivos análisis que se encuentran en el Anexo G.
Cuadro 60. Análisis de varianza de almidón modificado con 35mg de sustrato con enzima
aislada para salsa Chutney de mango
F TABULADO
Error 6 2,7133 0,4522 29,73 5,14
Total 8 29,6
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo H. En esta prueba se
determinó que para un 0,05 de significancia el valor de q es 4,341. El valor
obtenido DVS es de 1,6856. En el cuadro 61, aparecen las diferencias entre
X1 X2 X3
25,000 27,167 29,233
X1 25,000 ----------- 2,167 4,233
X2 27,167 2,167 ----------- 2,066
X3 29,233 4,233 2,066 ------------


H0:μ1=μ2 1,6856
a que 2,167>1,6856.
H0:μ1=μ3 1,6856
a que 4,233>1,6856.
H0:μ2=μ1 1,6856
a que 2,167>1,6856.
H0:μ2=μ3 1,6856
a que 2,066>1,6856.
H0:μ3=μ1 1,6856
a que 4,233>1,6856.
H0:μ3=μ2 1,6856
a que 2,066>1,6856.

sustrato.
25,000 27,167 29,233
significativamente distintas, por lo anterior se concluye y se confirma, que cada
una de las concentraciones de enzima empleadas afecta la consistencia y
viscosidad de cada gel.

encuentran en el Anexo I.
Chutney
GRADOS
FUENTE DE SUMA DE CUADRADO F F
DE
VARIACIÓN CUADRADOS MEDIO CALCULADO TABULADO
LIBERTAD
Error 6 1,9800 0,3300 65,22 5,14
Total 8 45,0222
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo J. En esta prueba se
determinó el valor de q de 4,341. El valor obtenido DVS es de 1,4399. En el
cuadro 64, aparecen las diferencias entre medias, para los porcentajes de
equivalente de dextrosa, empleando la enzima aislada con 45 mg de sustrato.
X1 X2 X3
32,933 36,033 38,267
X1 32,933 ----------- 3,100 5,334
X2 36,033 3,100 ----------- 2,234
X3 38,267 5,334 2,234 ------------

H0:μ1=μ2 1,4399
a que 3,100>1,4399.
H0:μ1=μ3 1,4399
a que 5,334>1,4399.
H0:μ2=μ1 1,4399
a que 3,100>1,4399.
H0:μ2=μ3 1,4399
a que 2,234>1,4399.
H0:μ3=μ1 1,4399
a que 5,334>1,4399.
H0:μ3=μ2 1,4399
a que 2,234>1,4399.

sustrato.
32,933 36,033 38,267
significativamente distintas, lo cual indica que se obtiene un gel con propiedades
reológicas diferentes si se aplican 43.545,67UE; 43.550,67UE ó 43.555,67UE.

Chutney
F TABULADO
Error 6 1,6800 0,2800 110,65 5,14
Total 8 63,6422
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo J. El valor de q es 4,341. El
valor obtenido DVS es de: 1,3263. En el cuadro 67, aparecen las diferencias entre
X1 X2 X3
29,467 34,033 35,667
X1 29,467 ----------- 4,566 6,200
X2 34,033 4,566 ----------- 1,634
X3 35,667 6,200 1,634 ------------


H0:μ1=μ2 1,3263
a que 4,566>1,3263.
H0:μ1=μ3 1,3263
a que 6,200>1,3263.
H0:μ2=μ1 1,3263
a que 4,566>1,3263.
H0:μ2=μ3 1,3263
a que 1,634>1,3263.
H0:μ3=μ1 1,3263
a que 6,200>1,3263.
H0:μ3=μ2 1,3263
a que 1,634>1,3263.

sustrato.
29,467 34,033 35,667
significativamente distintas, lo cual confirma que si se emplea una de las tres
concentraciones de enzima, se obtiene un gel con viscosidad y fluidez diferente.

Chutney
F TABULADO
Error 6 1,58 0,2633 45,72 5,14
Total 8 25,66
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo J. El valor de q es 4,341. El
valor obtenido DVS es de 1,2862. En el cuadro 70, aparecen las diferencias entre
X1 X2 X3
27,833 29,633 31,833
X1 27,833 ----------- 1,800 4,000
X2 29,633 1,800 ----------- 2,200
X3 31,833 4,000 2,200 ------------
De acuerdo con los datos mostrados en el cuadro 68 se procede a comparar,


H0:μ1=μ2 1,2862
a que 1,800>1,2862.
H0:μ1=μ3 1,2862
a que 4,000>1,2862.
H0:μ2=μ1 1,2862
a que 1,800>1,2862.
H0:μ2=μ3 1,2862
a que 2,200>1,2862.
H0:μ3=μ1 1,2862
a que 4,000>1,2862.
H0:μ3=μ2 1,2862
a que 2,200>1,2862.

concentraciones de enzima tomadas en la experimentación, aplicando 55mg de
sustrato.
27,833 29,633 31,833
significativamente distintas, lo cual concluye que las tres concentraciones de
enzima empleadas afectan las propiedades reológicas de cada gel.
3.5.4 Determinación de viscosidad. Las viscosidades obtenidas mediante la

aplicación de las dos enzimas con la cantidad de sustrato, determinada a partir de
la formulación de cada salsa se puede apreciar en los cuadros que a continuación
se muestran.
En el cuadro 72, se presentan las viscosidades encontradas para cada gel,

empleando la enzima aislada de la Universidad De La Salle, para hidrolizar el
almidón de yuca.
Cuadro 72. Viscosidad del almidón modificado con enzima α-amilasa aislada para los geles
con el mismo sustrato de la formulación de la salsa tipo Bechamel
Viscosidad (cP)
Cantidad de sustrato
Gel Concentración de enzima
(mg)
16,205 UE 21,205 UE 26,205 UE
1 482 435 118
2 25 476 457 146
3 463 448 157
1 540 493 312
2 30 522 478 345
3 630 487 371
1 711 545 352
2 35 742 539 374
3 758 561 388
Del cuadro anterior, se deduce que los geles se hacen menos viscosos, cuando se
adiciona mayor concentración de enzima y se mantiene el sustrato constante
En el cuadro 73, se presentan las viscosidades encontradas para cada gel,
empleando la enzima comercial BAN 800MG®, para hidrolizar el almidón de yuca.
Cuadro 73. Viscosidad del almidón modificado con enzima α-amilasa comercial para los
geles con el mismo sustrato de la formulación de la salsa tipo Bechamel
Viscosidad (cP)
(mg)
43545,67UE 43550,67UE 43555,67UE
1 62 37 28
2 45 60 49 32
3 68 53 24
1 168 68 50
2 50 155 76 47
3 172 81 41
1 400 370 240
2 55 432 379 245
3 445 363 238
En el cuadro anterior, se observa que cuando se adicionan más unidades de

enzima, el gel se torna menos viscoso, debido a que la enzima ha hidrolizado más
el almidón.
En el cuadro 74, se muestran las viscosidades obtenidas para los geles que se
elaboraron con la misma cantidad de sustrato empleado para elaborar 250 mL de
salsa tipo Chutney, empleando la enzima aislada de la Universidad De La Salle.
Cuadro 74. Viscosidad del almidón modificado con enzima α-amilasa aislada para los geles
con el mismo sustrato de la formulación de la salsa tipo Chutney
Viscosidad (cP)
(mg)
16,205 UE 21,205 UE 26,205 UE
1 27 27 20
2 25 25 32 15
3 32 20 27
1 35 28 23
2 30 32 32 20
3 28 41 31
1 41 32 25
2 35 35 25 20
3 31 20 16
En el cuadro anterior, se observa que la viscosidad en cada uno de los geles
aumenta a medida que se adiciona más sustrato y las unidades de enzima se
mantienen constantes.
En el cuadro 75, se muestran las viscosidades obtenidas para los geles que se
elaboraron con la misma cantidad de sustrato empleado para elaborar 250 mL de
salsa tipo Chutney, empleando la enzima BAN 800MG®.
Cuadro 75. Viscosidad del almidón modificado con enzima α-amilasa comercial para los
geles con el mismo sustrato de la formulación de la salsa tipo Chutney
Viscosidad (cP)
(mg)
43545,67UE 43550,67UE 43555,67UE
1 6 3 3
2 45 3 1 5
3 5 2 7
1 9 10 6
2 50 13 15 2
3 17 9 8
1 15 13 7
2 55 19 19 11
3 12 10 15
En el cuadro 75, se deduce que cuando se adicionan más unidades enzimáticas,

el gel se hace menos viscoso.
3.5.5 Tratamiento estadístico de los resultados de la viscosidad de los

almidones modificados. Para la evaluación estadística de los resultados de
viscosidad se plantearon las siguientes hipótesis:
-Hipótesis nula (H0): no hay diferencia significativa en cuanto a las viscosidades en

los tratamientos a diferentes cantidades de sustrato y de concentraciones de
enzima.
-Hipótesis alterna (HA): si hay diferencia significativa en cuanto a las viscosidades
en los tratamientos a diferentes cantidades de sustrato y de concentraciones de
enzima.
Además, se corrieron los resultados en el programa estadístico Statistix® Versión

confiabilidad. El análisis estadístico determinado fue de Análisis de Varianza
(ANOVA) y para verificar las diferencias significativas entre los tratamientos se
aplicó la prueba de Tukey.
A continuación se muestran los análisis estadísticos de cada una de las

viscosidades tomadas a cada gel empleando las dos enzimas.

De La Salle, para evaluar la viscosidad se encontró la siguiente ANOVA
encuentran en el Anexo K.

Bechamel
GRADOS
DE
LIBERTAD
Tratamientos 2 205.680 102.840
Error 6 1.242 207 496,81 5,14
Total 8 206.922
Tukey con el programa Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo L. El
valor de q es 4,341. El valor obtenido DVS es de 36,062. En el cuadro 75,
aparecen las diferencias entre medias, para la viscosidad, empleando la enzima
Cuadro 77. Diferencias entre medias (valor absoluto) de la viscosidad para 25 mg de
sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa aislada con base en la formulación de
salsa tipo Bechamel
X1 X2 X3
140,33 446,67 473,67
X1 140,33 ----------- 306,34 333,34
X2 446,67 306,34 ----------- 27,000
X3 473,67 333,34 27,000 ------------


H0:μ1=μ2 36,062
a que 306,34>36,062.
H0:μ1=μ3 36,062
a que 333,34>36,062.
H0:μ2=μ1 36,062
a que 306,34>36,062.
H0:μ2=μ3 36,062
a que 27,000<36,062.
H0:μ3=μ1 36,062
a que 333,34>36,062.
H0:μ3=μ2 36,062
a que 27,000<36,062.
WAYNE, Daniel. Bioestadística base para el análisis de las ciencias de la salud. Editorial Limusa.
48
México S.A. 1983. p.633.

Según lo que se muestra en el cuadro anterior, se observa, que entre los
tratamientos 1-2, 1-3, 2-1 y 3-1, si hay diferencias significativas, en la
concentración de enzima. Mientras que entre los tratamientos 2-3, 3-2, no hay
diferencias significativas, aplicando 25 mg de sustrato.
140,33 446,67 473,67
Del diagrama anterior, se deduce que no hay diferencias significativas entre los
tratamientos 2-3(21,205UE; 26,205UE), lo cual indica que se pueden emplear
cualquiera de estas dos concentraciones de enzima y no afecta la viscosidad del
gel; pero si hay diferencias entre (16,205UE y 21,205UE; 16,205UE y 26,205UE;
21,205UE y 16,205UE; 26,205UE y 16,205UE), por ello el valor de la viscosidad
encontrado es diferente.


Bechamel
GRADOS
DE
LIBERTAD
Tratamientos 2 75.616,90 37.808,40
Error 6 8.558,70 1.426,40 26,51 5,14
Total 8 84.175,60
6), como se ha mostrado en los cálculos anteriores. Por consiguiente, el F
calculado es mayor que el F tabulado lo que demuestra que hay diferencias
significativas en las concentraciones de enzima. Para revisar las diferencias se
aplicó la prueba de Tukey con el programa Statistix® versión 9.0, que se
encuentra en el anexo L. El valor de q es 4,34. El valor obtenido DVS es de:
94,667. En el cuadro 78, aparecen las diferencias entre medias, para la
viscosidad, empleando la enzima aislada con 30 mg de sustrato.

sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa aislada a con base en la formulación
X1 X2 X3
342,67 486,00 564,00
X1 342,67 ----------- 143,33 221,33
X2 486,00 143,33 ----------- 78,00
X3 564,00 221,33 78,00 ------------


H0:μ1=μ2 94,667
a que 143,33>94,667.
H0:μ1=μ3 94,667
a que 221,33>94,667.
H0:μ2=μ1 94,667
a que 143,33>94,667.
H0:μ2=μ3 94,667
a que 78,00<94,667.
H0:μ3=μ1 94,667
a que 221,33>94,667.
H0:μ3=μ2 94,667
a que 78,00<94,667.
Según lo que se muestra en el cuadro anterior, se observa, que entre las
concentraciones de enzima 16,205UE y 21,205UE; 16,205UE y 26,205UE;
21,205UE y 16,205UE; 26,205UE y 16,205UE, si hay diferencias significativas, en
estas concentraciones de enzima, por ellose obtuvieron geles con diferente
viscosidad. Mientras que entre las concentraciones 21,205UE y 26,205UE, no hay
diferencias significativas, aplicando 30 mg de sustrato.
342,67 486,00 564,00


Bechamel
GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 2.059 343 298 5,14
Total 8 202.696
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo L. El valor de q es 4,341. El
medias, para la viscosidad, empleando la enzima aislada con 35 mg de sustrato.

sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa aislada a con base en la formulación
X1 X2 X3
371,33 548,33 737,00
X1 371,33 ----------- 177,00 365,67
X2 548,33 177,00 ----------- 188,67
X3 737,00 365,67 188,67 ------------


H0:μ1=μ2 46,436
a que 177,00>46,436
H0:μ1=μ3 46,436
a que 365,67>46,436.
H0:μ2=μ1 46,436
a que 177,00>46,436.
H0:μ2=μ3 46,436
a que 188,67>46,436.
H0:μ3=μ1 46,436
a que 365,67>46,436.
H0:μ3=μ2 46,436
a que 188,67>46,436.
Según lo que se muestra en el cuadro anterior, se observa, que hay diferencias

significativas entre los tres tratamientos, aplicando 35 mg de sustrato.
371,33 548,33 737,00
Del diagrama anterior, se deduce que hay diferencias significativas entre las tres
concentraciones de enzima 16,205UE; 21,205UE y 26,205UE.
o En los ensayos realizados con la enzima α-amilasa comercial BAN800MG®,

para evaluar la viscosidad se encontró la siguiente ANOVA utilizando 45 mg de
estadístico arrojando los respectivos análisis que se encuentran en el Anexo M.

Bechamel
GRADOS
DE
LIBERTAD
Tratamientos 2 1.873,53 936,778
Error 6 205,33 34,222 27,37 5,14
Total 8 2.078,89
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo N. El valor de q es 4,341. El
medias, para la viscosidad, empleando la enzima comercial con 45 mg de
sustrato.
sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa comercial con base en la formulación
X1 X2 X3
28,000 46,333 63,333
X1 28,000 ----------- 18,333 35,333
X2 46,333 18,333 ----------- 17,000
X3 63,333 35,333 17,000 ------------


H0:μ1=μ2 14,663
a que 18,333>14,663
H0:μ1=μ3 14,663
a que 35,333>14,663.
H0:μ2=μ1 14,663
a que 18,333>14,663.
H0:μ2=μ3 14,663
a que 17,000>14,663.
H0:μ3=μ1 14,663
a que 35,333>14,663.
H0:μ3=μ2 14,663
a que 17,000>14,663.

significativas entre los tres tratamientos, aplicando 45 mg de sustrato.
28,000 46,333 63,333
concentraciones de enzima 43.545,67UE; 43.550,67UE y 43.555,367UE, lo cual
se evidencia con los valores obtenidos de viscosidad.

Bechamel
GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 286 47,7 242,33 5,14
Total 8 23.388
sustrato.

X1 X2 X3
46,000 75,000 165,00
X1 46,000 ----------- 29,000 119,000
X2 75,000 29,000 ----------- 90,000
X3 165,00 119,000 90,000 ------------

H0:μ1=μ2 17,305
a que 29,000>17,305
H0:μ1=μ3 17,305
a que 119,000>17,305.
H0:μ2=μ1 17,305
a que 29,000>17,305.
H0:μ2=μ3 17,305
a que 90,000>17,305.
H0:μ3=μ1 17,305
a que 119,000>17,305.
H0:μ3=μ2 17,305
a que 90,000>17,305.

significativas entre las tres concentraciones de enzima, aplicando 50 mg de
sustrato.
46,000 75,000 165,000
concentraciones de enzima, lo cual se evidencia en los cambios de viscosidad de
los geles.


Bechamel
GRADOS
DE
LIBERTAD
Tratamientos 2 53.940,20 26.970,10
Error 6 1.227,30 240,60 131,85 5,14
Total 8 55.167,60
sustrato.

X1 X2 X3
241,00 370,67 425,67
X1 241,00 ----------- 129,67 184,67
X2 370,67 129,67 ----------- 55,000
X3 425,67 184,67 55,000 ------------

H0:μ1=μ2 35,849
a que 129,67>35,849
H0:μ1=μ3 35,849
a que 184,67>35,849.
H0:μ2=μ1 35,849
a que 129,67>35,849.
H0:μ2=μ3 35,849
a que 55,000>35,849.
H0:μ3=μ1 35,849
a que 184,67>35,849.
H0:μ3=μ2 35,849
a que 55,000>35,849.

significativas entre las tres concentraciones de enzima comercial empleadas,
aplicando 55 mg de sustrato.
241,00 370,67 425,67
concentraciones de enzima, lo cual se confirma con las diferentes viscosidades
obetenidas aplicando diferente concentración de enzima.

encuentran en el Anexo O.
Chutney
GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 171,333 28,5556 1,55 5,14
Total 8 260
6), como se ha mencionado en los cálculos anteriores, tomando un grado de
significancia de α=0,05 de. Por consiguiente, el F calculado es menor que el F
tabulado lo que demuestra que no hay diferencias significativas en las
concentraciones de enzima.


Chutney
GRADOS
DE
LIBERTAD
Tratamientos 2 134 67
Error 6 178 29,6667 2,26 5,14
Total 8 312
6), consultando el cuadro J, como se ha mencionado en los cálculos anteriores,
tomando α=0,05 de significancia. Por consiguiente, el F calculado es menor que el
F tabulado lo que demuestra que no hay diferencias significativas en las
concentraciones de enzima, en estos geles.


Chutney
GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 164 27,333 6,56 5,14
Total 8 527,556
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo P. El valor de q es 4,341. El
medias, para la viscosidad, empleando la enzima aislada con 35 mg de sustrato.
sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa aislada con base en la formulación de
salsa tipo Chutney
X1 X2 X3
20,333 25,667 35,667
X1 20,333 ----------- 5,334 15,334
X2 25,667 5,334 ----------- 10,000
X3 35,667 15,334 10 ,000 ------------

H0:μ1=μ2 13,104
a que 5,334<13,104
H0:μ1=μ3 13,104
a que 15,334>13,104.
H0:μ2=μ1 13,104
a que 5,334<13,104.
H0:μ2=μ3 13,104
a que 10,000<13,104.
H0:μ3=μ1 13,104
a que 15,334>13,104.
H0:μ3=μ2 13,104
a que 10,000<13,104.

significativas entre las concentraciones de enzima 16,205UE y 26,205UE,
mientras que entre 16,205UE y 21,205UE; 21,205 y 26,205UE, no hay diferencias
entre estas concentraciones de enzima. Los datos que se muestran en el cuadro
96 se pueden resumir mediante una Técnica sugerida por Duncan como se
muestra a continuación:
20,33 25,667 35,667

tres 1-2 y 2-3, pero si hay diferencia entre 1-3. Por lo anterior, el gel que tenia
26,205UE era mas fluido que los demás geles.

estadístico arrojando los respectivos análisis que se encuentran en el Anexo Q.

Chutney
GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 14,6667 2,44444 3,32 5,14
Total 8 30,8889
significancia. Por consiguiente, el F calculado es menor que el F tabulado lo que
demuestra que no hay diferencias significativas en las concentraciones de
enzima.

Chutney
GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 71,333 11,8889 4,1 5,14
Total 8 168,889
enzima.


Chutney
GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 98,667 16,4444 0,9 5,14
Total 8 128,222
enzima.
4. APLICACIONES DEL ALMIDÓN MODIFICADO ENZIMÁTICAMENTE
La modificación del almidón cobra su verdadera importancia en el uso que se le

puede dar al mismo, en este capítulo se mostrará la aplicación del almidón
modificado, a partir de la enzima α-amilasa bacteriana aislada de la Universidad
De La Salle y de la enzima comercial BAN 800MG ®, sobre dos tipos de salsas
diferentes en su composición como: la salsa tipo Bechamel y la salsa tipo
Chutney, realizando su respectiva caracterización, para posteriormente
compararlas con la salsa bechamel marca Maggi® y la salsa tipo Chutney
elaborada con almidón nativo respectivamente.
4.1 ELABORACIÓN DE SALSA TIPO BECHAMEL
La salsa tipo Bechamel como se mencionó en el numeral 1.4.2 es una salsa de

gran uso en la cocina tradicional y gourmet, debido a su gran adaptabilidad a los
platos de la cocina moderna. Su elaboración a pesar de ser básica, presenta
cambios como respuesta a las preferencias de los consumidores, y es así, como
en este trabajo de grado se realizó una formulación ajustada para la inclusión del
almidón mejorado durante la preparación y por consiguiente, se establecieron
algunos cambios en su proceso de elaboración. En el cuadro 102 se muestra la
formulación empleada en la experimentación para la elaboración de la salsa tipo
Bechamel.
Cuadro 102. Formulación para la salsa tipo Bechamel

Ingredientes Porcentaje (%)
Almidón de yuca 5,9
Leche 84,6
Margarina 8,5
Sal 0,5
Pimienta 0,25
Nuez moscada 0,25
Como se observa en el cuadro anterior, uno de los ingredientes mencionados en
el numeral 1.4.2 para la elaboración de éste tipo de salsa, fue modificado en esta
formulación; debido a la aplicación de la enzima, remplazando en un 100% la
harina de trigo (que está compuesta por un 70% de almidón), por almidón de yuca.
Cabe aclarar que en ocasiones cuando se realiza una salsa tipo Bechamel con la
formulación original, se utiliza un poco de almidón de maíz diluido en la leche para
darle mayor viscosidad y consistencia. En cuanto a la elaboración de la salsa con
el almidón modificado, se realizaron algunas variaciones del proceso mostrado en
el diagrama de flujo de la figura 6, ya que no se realizó la operación de tostión al
almidón. Para la elaboración de estas salsas se disolvió almidón nativo en un poco
de leche a 37ºC, y se modifico con la enzima aislada ó comercial según el caso,
para luego adicionarlo a la mezcla de la materia grasa, leche, especias y
condimentos, que se encontraban ya en cocción. En adelante el proceso continúo
igual al anteriormente descrito (ver figura 6).
Para elaborar las salsas con las cuales se determinó la acción que tienen las
enzimas sobre algunas de sus características bromatológicas, como lo son la
consistencia y viscosidad, se calculo la cantidad de ingredientes en masa y
volumen para preparar 250g de cada salsa, como se muestra en el cuadro 103.
Cuadro 103. Cantidades de ingredientes para las pruebas de la salsa tipo bechamel
Ingredientes Porcentaje (%) Cantidades
Almidón de yuca 5,9 14,75
Leche 84,6 211,5
Margarina 8,5 21,25
Sal 0,5 1,25
Pimienta 0,25 0,625
Nuez moscada 0,25 0,625
TOTAL 100% 250g
Posteriormente al calculo de las cantidades requeridas para preparar las salsa se
tomaron 100ml del volumen de la leche que anteriormente se había medido y se
colocaron a baño de maría a 37°C, y cuando la temperatura se estabilizó, se
adicionó el almidón de yuca y el volumen de la enzima que correspondía al
ensayo. Luego se dejo que actuara por un tiempo de 10 minutos mientras a su vez
los demás ingredientes se encontraban en cocción (aproximadamente a una
temperatura de 92°C). Transcurrido el tiempo en que la enzima actuó sobre el
almidón, se llevo ésta mezcla junto a los ingredientes restantes, lográndose así
desactivar la enzima y continuar el proceso de elaboración de la salsa. El volumen
de enzima que se utilizó para realizar cada ensayo por triplicado, es el mismo que
anteriormente se calculo para realizar los ensayos con los geles a las diferentes
cantidades de sustrato y concentraciones de enzima (cuadros 26, 27, 30 y 31). El
tiempo promedio para la elaboración de la salsa fue de 20 minutos
aproximadamente.
4.2 RESULTADOS EXPERIMENTALES CON LA SALSA BECHAMEL
Después de preparar las salsas con las metodologías explicadas en el numeral

anterior, se inicio la toma de datos de la viscosidad y de la consistencia de las
mismas, teniendo en cuenta que cada una de ellas debía alcanzar una
temperatura promedio de 20°C ± 2°C, para realizar las mediciones sin afectar los
resultados. Del mismo modo se tomó una salsa Bechamel comercial marca
Maggi® y se realizó el mismo procedimiento para la toma de datos. Es necesario
aclarar que se realizaron tres salsas por ensayo, y a las cuales se les tomo
viscosidad y consistencia, datos que se encuentra en los cuadros que se muestran
a lo largo de este capitulo.
4.2.1 Salsa Bechamel sin enzima. La Bechamel que se utilizó para la toma de
datos es una salsa que se encuentra en el mercado marca Maggi®, y su
preparación se realizó conforme a las instrucciones del fabricante.
La primera propiedad que se midió fue la viscosidad con un viscosímetro

Brookfield y se realizó a 50 r.p.m con lo que se obtuvo los datos que se
encuentran en el cuadro 104.
Cuadro 104. Viscosidad de las salsas Bechamel comercial Maggi®

Salsa Viscosidad cP
Bechamel 1 5540
Bechamel 2 5550
Bechamel 3 5560
Como se puede observar las viscosidades de las tres salsas fueron muy similares
y oscilaron entre 5540cP y 5560cP.
En cuanto a la consistencia, de la salsa se puede mencionar que fue muy variable,

con respecto a la temperatura, no solo por la salsa en sí, sino por el efecto que
produce el calor en el material del consistómetro de Bostwick, pues sí la muestra
estaba muy caliente dilataba el material, llegando a cambiar la lectura. Es así que
se trabajo a temperatura ambiente. Las lecturas obtenidas se nmuestran en el
cuadro 105.
Cuadro 105. Consistencia de las salsas Bechamel comercial Maggi®

Salsa Consistencia (cm/min)
Bechamel 1 6,0
Bechamel 2 6,0
Bechamel 3 6,5
La consistencia de la salsa comercial estuvo entre 6,0 y 6,5 cm/min, como se
puede apreciar claramente en el cuadro anterior, lo cual indicó que no es un
producto muy fluido, sino que por el contrario es claramente consistente.
4.2.2 Salsa tipo Bechamel con almidón modificado con la enzima α- amilasa
aislada de la Universidad De La Salle. La aplicación de la enzima aislada se
realizo bajo la misma metodología con la cual se evaluó el comportamiento de los
geles. Los valores obtenidos de la viscosidad se muestran en el cuadro 106.
Cuadro 106. Viscosidad de las salsas tipo Bechamel con almidòn modificado con la enzima
α- amilasa aislada de la Universidad De La Salle
Viscosidad (cP)
Salsa Cantidad de sustrato (mg) Concentración de enzima
16,205 UE 21,205 UE 26,205 UE
1 5100 4000 900
2 25 5135 4170 932
3 5213 4214 975
1 6000 4500 3125
2 30 6121 4524 3230
3 6070 4570 3270
1 7000 5400 3528
2 35 7152 5433 3567
3 7120 5325 3690
Como se puede observar a medida que la concentración de la enzima aumenta, la

viscosidad de la salsa disminuye, y esto fue un comportamiento esperado ya que a
la misma cantidad de sustrato se le estaba adicionando una concentración de
enzima mayor. De igual forma se puede apreciar que manteniendo la
concentración de enzima constante y aumentando la cantidad de sustrato, la
viscosidad aumentó notablemente. Comparando los valores obtenidos con los de
la salsa comercial la viscosidad que más cercana estuvo a ésta, fue la lograda con
35mg de sustrato y 21,205 UE, pero visualmente la salsa que mejor quedo fue la
elaborada con 25mg de sustrato y 16,205 UE. En la figura 19 se observa el
viscosímetro de Bostwick trabajando sobre una muestra de salsa tipo Bechamel
realizada con 35 mg de sustrato y 16,205UE, modificada con la enzima α-amilasa
aislada de la Universidad De La Salle.
Figura 19. Viscosímetro trabajando sobre una

muestra de salsa tipo Bechamel
Por otro lado los valores de la consistencia de la salsa fueron los que se
encuentran en el cuadro 107.
Cuadro 107. Consistencia de las salsas tipo Bechamel con almidón modificado con la
enzima α- amilasa aislada de la Universidad De La Salle
Consistencia (cm/min)
16,205 UE 21,205 UE 26,205 UE
1 11,0 16,5 18,5
2 25 11,0 16,0 18,0
3 11,5 16,0 18,0
1 5,5 9,5 15,5
2 30 5,0 9,0 15,0
3 5,0 9,5 15,0
1 3,0 4,0 10,0
2 35 3,0 4,5 11,5
3 3,2 4,0 11,5
Se puede evidenciar claramente que a medida que aumenta la concentración de la
enzima y se mantiene el sustrato, la salsa pierde consistencia; siendo más fluida, y
por ende recorriendo un mayor trayecto sobre el consistómetro, de igual forma, la
distancia recorrida por la salsa a medida que aumenta el sustrato y la enzima
permanece constante, es menor; ya que existe menos enzima, para hidrolizar una
cantidad mayor de almidón. Finalmente las salsas que presentaron una
consistencia parecida a la de la salsa comercial fueron las elaboradas a partir de
30mg de sustrato y 16,205. En la figura 11 se puede observar el consistómetro de
Bostwick con una muestra de salsa tipo Bechamel modificada con enzima α-
amilasa aislada de la Universidad De La Salle.
Figura 20. Consistómetro de Bostwick trabajando sobre una

muestra de salsa tipo Bechamel
4.2.3 Salsa tipo Bechamel con almidón modificado con la enzima comercial
BAN 800MG®. De igual forma que en la modificación realizada con la enzima
aislada, se trabajaron estas salsas, de las cuales se obtuvieron los siguientes
datos con respecto a la viscosidad y la consistencia.
Cuadro 108. Viscosidad de las salsas tipo Bechamel con almidón modificado con la enzima
α- amilasa comercial BAN 800MG®
Viscosidad (cP)
43545,67UE 43550,67UE 43555,67UE
1 2090 1570 530
2 45 2180 1550 540
3 2210 1500 460
1 3000 1800 770
2 50 2500 1850 760
3 2800 1820 700
1 3950 2600 850
2 55 3800 2800 900
3 3750 3700 820
Con respecto a la viscosidad se puede decir que varío considerablemente entre

una salsa a otra ya que se encontraron valores de viscosidad bastante alejados
entre si como lo fueron 3950cP y 530cP, esto nos mostró que la enzima
efectivamente actúo sobre el almidón hidrolizándolo en proporción a su
concentración. Por otro lado confirmó que la A.A de la enzima, que a pesar de
haber sido diluida 5000 veces siguió actuando sobre el sustrato eficazmente. La
viscosidad de las salsas elaboradas que más cercana estuvo a la Bechamel
comercial fue la que correspondió a 55mg de sustrato y 43545,67UE.
Cuadro 109. Consistencia de las salsas tipo Bechamel con almidón modificado con la
enzima α- amilasa comercial BAN 800MG®
43545,67UE 43550,67UE 43555,67UE
1 10,0 12,5 14,5
2 45 10,5 12,0 14,0
3 10,0 12,0 14,5
1 9,0 11,0 13,0
2 50 9,5 11,5 13,5
3 9,0 11,0 13,0
1 4,0 7,0 12,5
2 55 4,0 7,0 12,0
3 4,5 7,0 12,5
En cuanto a la consistencia de ésta salsa modificada se observó que existe un
cambio notorio entre los valores registrados a una cantidad de sustrato de 55mg y
las diferentes concentraciones de enzima ya que a 43545,67UE recorrió un
trayecto de 4cm/min y a 43555,67UE, 12.5cm/min, lo que quiere decir que
disminuyo tres veces su consistencia. Así mismo se puede decir que con una
cantidad de almidón de 55mg y 43550,67UE en la salsa, la consistencia de ésta es
muy similar a la de la salsa Bechamel comercial.
4.2.4 Tratamiento estadistico de los resulatados de las viscosidades y

consistencias de las salsas tipo Bechamel elaboradas con almidón
modificado. Para la evaluación estadística de los resultados de viscosidad y
consistencia se plantearon las siguientes hipótesis:
-Hipótesis nula (H0): no hay diferencia significativa en cuanto a las viscosidades y

consistencias de las salsas en los tratamientos a diferentes cantidades de sustrato
y concentraciones de enzima.
y consistencias de las salsas en los tratamientos a diferentes cantidades de
sustrato y concentraciones de enzima.
Con este fin, se corrieron los resultados en el programa estadístico Statistix®

Versión 9.0 para un arreglo experimental aleatorizado de una sola vía con un 95%
de confiabilidad. El análisis estadístico determinado fue de Análisis de Varianza
A continuación se presenta el análisis estadístico para la viscosidad de las salsas

empleando las dos enzimas.
encuentran en el Anexo R.
Cuadro 110. Análisis de varianza de la viscosidad de la salsa tipo Bechamel para 25 mg de

GRADOS
DE
LIBERTAD
Tratamientos 2 53.940,20 26.970,10
Error 6 1.227,30 240,6 131,85 5,14
Total 8 55.167,60
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo S. El valor de q es 4,341. El
valor obtenido DVS es de: 191,63. En el cuadro 111, aparecen las diferencias
entre medias, para las viscosidades empleando la enzima aislada con 25 mg de
sustrato.
Cuadro 111. Diferencias entre medias (valor absoluto) de la viscosidad de la salsa tipo
Bechamel para 25 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa aislada
X1 X2 X3
5149,3 4128,0 935,7
X1 5149,3 ----------- 1021,3 4213,6
X2 4128,0 1027,3 ----------- 3192,3
X3 935,7 4213,6 3192,3 ------------

H0:μ1=μ2 191.63
a que 1021,3>191.63.
H0:μ1=μ3 191.63
a que 4213,6>191.63.
H0:μ2=μ1 191.63
a que 1027.3>191.63.
H0:μ2=μ3 191.63
a que 3192,3>191.63.
H0:μ3=μ1 191.63
a que 4213,6>191.63.
H0:μ3=μ2 191.63
a que 3192,3>191.63.

sustrato.
5149,3 4128,0 935,7
significativamente distintas, por ello se presentaban salsas con formación de
grumos, algunas de ellas eran mas viscosas, la coloración era diferente, ya que
algunas eran mas oscuras que otras, sin dejar de lado la textura de cada salsa, ya
que algunas eran mas pastosas, lo cual hacia que no fueran aptas al paladar.


GRADOS
DE
LIBERTAD
Tratamientos 2 1,23E+07 6125651
Error 6 21128 3521 1739,58 5.14
Total 8 1,23E+07
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo S. El valor de q es 4,341
(anexo S). El valor obtenido DVS es de: 148,74. En el cuadro 114, aparecen las
diferencias entre medias, para las viscosidades, empleando la enzima aislada con
30 mg de sustrato.
X1 X2 X3
6063,7 4531,3 3208,3
X1 6063,7 ----------- 1532,4 2855,4
X2 4531,3 1532,4 ----------- 1323
X3 3208,3 2855,4 1323 ------------


H0:μ1=μ2 148,74
a que 1532,4>148,74.
H0:μ1=μ3 148,74
a que 2855,4>148,74.
H0:μ2=μ1 148,74
a que 1532,4>148,74.
H0:μ2=μ3 148,74
a que 1323>148,74.
H0:μ3=μ1 148,74
a que 2855,4>148,74.
H0:μ3=μ2 148,74
a que 1323>148,74.

sustrato.

6063,7 4531,3 3208,3

significativamente distintas, lo cual confirma que las propiedades reológicas de la
salsa se ven afectadas dependiendo cual de las tres concentraciones de enzima
se apliquen.


GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 33266,7 5544 1653,3 5.14
Total 8 1,84E+07
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo S. El valor de q es 4,341
(anexo S). El valor obtenido DVS es de: 186,64. En el cuadro 117, aparecen las
35 mg de sustrato.
X1 X2 X3
7090,7 5386,0 3595,0
X1 7090,7 ----------- 1704,7 3495,7
X2 5386,0 1704,7 ----------- 1791
X3 3595,0 3495,7 1791 ------------


H0:μ1=μ2 186,64
a que 1704,7>186,64.
H0:μ1=μ3 186,64
a que 3495,7>186,64.
H0:μ2=μ1 186,64
a que 1704,7>186,64.
H0:μ2=μ3 186,64
a que 1791>186,64.
H0:μ3=μ1 186,64
a que 3495,7>186,64.
H0:μ3=μ2 186,64
a que 1791>186,64.

sustrato.
7090,7 5386,0 3595,0

significativamente distintas, por tal razón las nueve salsas que se realizaron para
35 mg de sustrato adoptaron una viscosidad diferente.
En términos generales de acuerdo con los análisis estadísticos obtenidos para la
viscosidad de la salsa tipo Bechamel empleando la enzima aislada, la mejor salsa
obtenida a la que se le adicionaron 16,205UE con 25 mg, ya que tenia la
viscosidad adecuada, además se hacia apetecible.

triplicado se muestran en el cuadro 108. Estos datos se corrieron en el
programa estadístico arrojando los respectivos análisis que se encuentran en
el Anexo T.

sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa comercial
GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 14200 2367 880.52 5.14
Total 8 4182000
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo U. El valor de q es 4,341. El
entre medias, para las viscosidades, empleando la enzima aislada con 45 mg de
sustrato.
Bechamel para 45 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa comercial
X1 X2 X3
2160 1540 510
X1 2160 ----------- 620 1650
X2 1540 620 ----------- 1030
X3 510 1650 1030 ------------


H0:μ1=μ2 121,94
a que 620>121,94.
H0:μ1=μ3 121,94
a que 1650>121,94.
H0:μ2=μ1 121,94
a que 620>121,94.
H0:μ2=μ3 121,94
a que 1030>121,94.
H0:μ3=μ1 121,94
a que 1650>121,94.
H0:μ3=μ2 121,94
a que 1030>121,94.

sustrato.

2160 1540 510
significativamente distintas, por ello, las salsas a las cuales se les adiciono mayor
unidades enzimáticas, fueron menos viscosas, es decir, que a medida que se
adicionadan mayores unidades enzimáticas, cada salsa se hacia menos viscosa.

el Anexo T.

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 1308800 21800 141,06 5.14
Total 8 6280956
medias, para las viscosidades, empleando la enzima aislada con 50mg de
sustrato.
X1 X2 X3
2766,7 1823,3 743,3
X1 2766,7 ----------- 943,4 2023,4
X2 1823,3 943,4 ----------- 1080
X3 743,3 2023,4 1080 ------------


H0:μ1=μ2 370,08
a que -943,4>370,08.
H0:μ1=μ3 370,08
a que 2023,4>370,08.
H0:μ2=μ1 370,08
a que 943,4>370,08.
H0:μ2=μ3 370,08
a que 1080>370,08.
H0:μ3=μ1 370,08
a que 2023,4>370,08.
H0:μ3=μ2 370,08
a que 1080>370,08.

sustrato.

2766,7 1823,3 743,3
significativamente distintas, esto confirma cuando en la experimentación se
obtuvieron salsas mas viscosas que las demás, lo cual se debe a la acción de la
enzima amilasa comercial.

el Anexo T.

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 711600 118600 60,03 5.14
Total 8 1,50E+07
entre medias, para las viscosidades, empleando la enzima aislada con 55mg de
sustrato.
X1 X2 X3
3833,3 3033,3 856,7
X1 3833,3 ----------- 800 2976,6
X2 3033,3 800 ----------- 2176,6
X3 856,7 2976,6 2176,6 ------------


H0:μ1=μ2 863,20 No se rechaza H0 debido
a que 800<863,20.
H0:μ1=μ3 863,20 Si se rechaza H0 debido
a que 2976,6>863,20.
H0:μ2=μ1 863,20 No se rechaza H0 debido
a que 800<863,20.
a que 2176,6>863,20.
a que 2976,6>863,20.
a que 2176,6>863,20.

significativas entre las concentraciones de enzima 43.545,67UE y 43.555,67UE;
43.550,67UE y 43.555,67UE, por lo cual las salsas que tenían 43.545,67UE eran
mas viscosas que las salsas a las cuales se les adicionó 43.555,67UE, las cuales
eran menos viscosas. A diferencia de las salsas a las cuales se les adiciono
43.545,67UE y 43.550,67UE, las cuales a pesar que cuantitativamente el valor de
la viscosidad no es el mismo, tienen la misma textura, lo cual hace que no haya
diferencia entre ellas.

20,33 25,667 35,667
De acuerdo con el análisis estadístico para las salsas tipo Bechamel elaboradas
aplicando la amilasa comercial, la que mejor viscosidad tuvo fue a la que se le
adicionaron 43.545,67UE con 55 mg de sustrato, debido a que presentaba una
mejor viscosidad, siendo apetecible al consumo humano.
tres 1-2 y 2-1.

De La Salle, para evaluar la consistencia se encontró la siguiente ANOVA
encuentran en el Anexo V.
Cuadro 128. Análisis de varianza de la consistencia de la salsa tipo Bechamel para 25 mg de

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 0,5 0,0833 468 5.14
Total 8 785.000
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo W. El valor de q es 4,341. El
sustrato.
Cuadro 129. Diferencias entre medias (valor absoluto) de la consistencia de la salsa tipo
X1 X2 X3
11,167 16,167 18,167
X1 11.167 ----------- 5 7
X2 16.167 5 ----------- 2
X3 18,167 7 2 ------------


H0:μ1=μ2 0.7236
a que 5>0.7236.
H0:μ1=μ3 0.7236
a que 7>0.7236.
H0:μ2=μ1 0.7236
a que 5>0.7236.
H0:μ2=μ3 0.7236
a que 2>0.7236.
H0:μ3=μ1 0.7236
a que 7>0.7236.
H0:μ3=μ2 0.7236
a que 2>0.7236.
sustrato.

11,167 16,167 18,167
significativamente distintas, por ello, cuando a las salsas que se les adiciono
26,205UE, deslizaban mayor distancia por el consitometro a diferencia de las
salsas a las cuales se les adicino 16,205UE y 21,205UE respectivamente.


GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 0,5 0,0833 908,33 5.14
Total 8 151,889
medias, para las consistencias, empleando la enzima aislada con 30mg de
sustrato.
X1 X2 X3
5,167 9.333 15,167
X1 11.167 ----------- 4,166 10
X2 16.167 4.166 ----------- -5,834
X3 18,167 10 5.834 ------------


H0:μ1=μ2 0.7236
a que 4.166>0.7236.
H0:μ1=μ3 0.7236
a que 10>0.7236.
H0:μ2=μ1 0.7236
a que 4,166>0.7236.
H0:μ2=μ3 0.7236
a que 5.834>0.7236.
H0:μ3=μ1 0.7236
a que 10>0.7236.
H0:μ3=μ2 0.7236
a que 5,834>0.7236.
sustrato.

11,167 16,167 18,167
significativamente distintas. Al igual como se menciono anteriormente, cuando se
adionan mas unidades enzimáticas a la salsa esta se hace mas fluida, por ello
cada una de estas salsas es diferente.


GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 1,693 0,2822 196,37 5.14
Total 8 112,536
medias, para las consistencias, empleando la enzima aislada con 35mg de
sustrato.
X1 X2 X3
3,067 4,167 11,000
X1 3,067 ----------- 1,1 7,933
X2 4,167 1,1 ----------- 6.833
X3 11,000 7,933 6,833 ------------


H0:μ1=μ2 1,3316
a que 1,1<1,3316.
H0:μ1=μ3 1,3316
a que 7,933>1,3316.
H0:μ2=μ1 1,3316
a que 1,1<1,3316.
H0:μ2=μ3 1,3316
a que 6,833>1,3316.
H0:μ3=μ1 1,3316
a que 7,933>1,3316.
H0:μ3=μ2 1,3316
a que 6.833>1,3316.
significativas entre las concentraciones de enzima 16,205UE y 26,205UE;
21,205UE y 26,205UE, por ello la salsa a la cual se le adicionaron 26,205UE era
mas fluida que la salsa a la cual se le adiconaron 21,205UE, esto se confirma con
el desplazamiento a través del consistómetro. A diferencia de las salsas a las
cuales se les adicionó 16,205UE y 21,205UE, las cuales no presentan diferencia
alguna, ya que el desplazamiento por el consiteometro no es muy distante cuando
se aplica alguna de las dos concentraciones de enzima, por tal razón no hay
diferencias significativas entre ellas.

3.067 4,167 11,000
En este orden de ideas, de acuerdo con el análisis estadístico elaborado para los
datos obtenidos de la consistencia para la salsa tipo Bechamel, se concluye que la
salsa a la cual se le adiciono 16,205UE con 30 mg de sustrato, fue la que mejor
consistencia tuvo, a diferencia de las demás salsas.

para evaluar la consistencia se encontró la siguiente ANOVA utilizando 45 mg
de sustrato y tres concentraciones de enzima (cuadro 137) cuyos resultados
por triplicado se muestran en el cuadro 109. Estos datos se corrieron en el
el Anexo X.
GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 0,5 0,0833 156.33 5.14
Total 8 26,5556
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo Y. El valor de q es 4,341
(anexo Y). El valor obtenido DVS es de 0,7236. En el cuadro 138, aparecen las
diferencias entre medias, para las consistencias, empleando la enzima aislada con
45mg de sustrato.
X1 X2 X3
10,167 12,167 14,333
X1 10,167 ----------- 2 4.166
X2 12,167 2 ----------- 2.166
X3 14,333 4,166 2,166 ------------

H0:μ1=μ2 0,7236
a que 2>0,7236.
H0:μ1=μ3 0,7236
a que 4,166>0,7236.
H0:μ2=μ1 0,7236
a que 2>0,7236.
H0:μ2=μ3 0,7236
a que 2,166>0,7236.
H0:μ3=μ1 0,7236
a que 4.166>0,7236.
H0:μ3=μ2 0,7236
a que 2.166>0,7236.

sustrato.
10.167 12,167 14,333
significativamente distintas. Por lo anterior, cuando a cada una de las salsas se les
adiciono mayores unidades de enzima deslizaban mayor distancia por el
consistómetro.

el Anexo X.

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 0,0500 0,0833 144 5.14
Total 8 24,0000
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo Y. El valor de q es 4,341. El
entre medias, para las consistencias, empleando la enzima aislada con 50 mg de
sustrato.
X1 X2 X3
9,167 11,167 13,167
X1 9,167 ----------- 2 4
X2 11,167 2 ----------- 2
X3 13,167 4 2 ------------

H0:μ1=μ2 0,7236
a que 2>0,7236.
H0:μ1=μ3 0,7236
a que 4>0,7236.
H0:μ2=μ1 0,7236
a que 2,166>0,7236.
H0:μ2=μ3 0,7236
a que 2>0,7236.
H0:μ3=μ1 0,7236
a que 4>0,7236.
H0:μ3=μ2 0,7236
a que 2>0,7236.

sustrato.

10.167 12,167 14,333
significativamente distintas. Al igual como se emciono anteriormente, las salsas
que tienen 43.555,67UE, recorren mayor distancia a través del consitometro, a
diferencia de las salsas que tienen 43.545,67UE y 43.550,67UE.

el Anexo X.

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 0,333 0,0556 928,5 5.14
Total 8 103,5
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo Y. El valor de q es 4,341
(anexo Y). El valor obtenido DVS es de: 0,5908. En el cuadro 144, aparecen las
diferencias entre medias, para las consistencias, empleando la enzima aislada con
55mg de sustrato.
X1 X2 X3
4,167 7,000 12,333
X1 4,167 ----------- 2,833 8,166
X2 7,000 2,833 ----------- 5,333
X3 12,333 8,166 5,333 ------------

a que 2,833>0,5908.
a que 8,166>0,5908.
a que 2,833>0,5908.
a que 5,333>0,5908.
a que 8,166>0,5908.
a que 5,333>0,5908.

sustrato.

4,167 7,000 12,333
significativamente distintas. En este orden de ideas, la salsa tipo Bechamel con
mejor consistencia fue la salsa a la cual se le adiciono 43.550,67UE con 55 mg de
sustrato.
4.3 ELABORACIÓN DE SALSA TIPO CHUTNEY
Como se planteo en el numeral 1.4.2 la salsa tipo Chutney es una mezcla de

frutas y hortalizas, saborizada con especias y condimentos según las preferencias
del consumidor, que buscan resaltar el sabor de algunos platos preparados. Su
proceso de elaboración es fundamental para lograr el sabor deseado, y por eso en
este trabajo de grado se respetó cada una de las operaciones mostradas en el
diagrama de la figura 7, con un variación muy pequeña antes de la cocción, que se
basa en un precalentamiento para aplicar la enzima y modificar el almidón,
proceso que se explica detalladamente más adelante. El Chutney con el cual se
trabajó, fue uno de mango con la siguiente formulación.
Cuadro 146. Formulación para la salsa tipo Chutney

Ingredientes Porcentaje (%)
Mango 58,7
Vinagre 21,0
Azúcar 15,1
Mostaza 0,8
Clavo 0,4
Canela 0,6
Jengibre 0,8
Sal 0,4
Pimienta 0,3
Almidón 1,9
Para elaborar las salsas correspondientes a los ensayos realizados y

posteriormente determinar la viscosidad y la consistencia de las mismas, se
calculo a partir de la formulación, los ingredientes necesarios para 250g de salsa.
En esta etapa se tuvo en cuenta el aporte de almidón hecho por el mango, que se
determino a partir de la curva de calibración del almidón.
La absorbancia de la solución de mango fue de 0,047 y remplazando este valor en

la ecuación de la curva, y teniendo en cuenta las diluciones realizadas para poder
efectuar la lectura, se obtuvo que en 1,33g de mango se tenían 1103,3mg de
almidón.
A continuación se puede observar las cantidades que se utilizaron para elaborar la

salsa tipo Chutney y el almidón de yuca necesario para preparar 250g de la salsa
teniendo en cuenta el aporte de almidón del mango.
Cuadro 147. Cantidades de ingredientes para las pruebas de la salsa tipo chutney
Ingredientes Porcentaje (%) Cantidades
Pulpa de mango 58,7 146,74
Vinagre 21,0 52,38
Azúcar 15,1 37,70
Mostaza 0,8 2,10
Clavo 0,4 1,05
Canela 0,6 1,45
Jengibre 0,8 2,10
Sal 0,4 1,05
Pimienta 0,3 0,63
Almidón 1,9 4,80
TOTAL 100% 250g
Cuadro 148. Cantidad de almidón para elaborar 250g de salsa tipo Chutney
Almidón Catidades
Almidón aportado por el mango 1,1033
Almidón de yuca 3,6967
TOTAL 4,8
Después de haber pesado y medido los volúmenes correspondientes para la

elaboración de las salsas, se llevó a evaporar la pulpa del mango y el azúcar,
hasta aproximadamente 37°C, para adicionarle el almidón de yuca y el volumen
de la enzima correspondiente al ensayo. Manteniendo la temperatura constante se
dejo actuar la enzima sobre el sustrato por un tiempo de 10 minutos, y
posteriormente se incremento la temperatura (aproximadamente 92°C) para
desactivar la enzima y continuar la cocción de la pulpa. Cabe aclara que al
aumenta la temperatura rápidamente la pulpa tiende a adherirse a las paredes del
recipiente de preparación por lo cual se le adicionó una parte de agua a la mezcla.
Esta cocción duró entre 40 y 50 minutos en los cuales la pulpa se concentró y a su

vez fue se aromatizando el vinagre con las especias y condimentos descritos en la
formulación a una temperatura inferior de 40°C. Antes de terminar el proceso de
cocción (10 minutos) se adicionó el vinagre a la pulpa concentrada y se mezclo
dejándola lista para la medición de la viscosidad y consistencia.
4.4 RESULTADOS EXPERIMENTALES CON LA SALSA CHUTNEY
Con las salsas tipo Chutney ya elaboradas, se espero llegar a una temperatura
promedio de 20°C ± 2°C, para realizar las mediciones respectivas. Así mismo se
realizó una salsa con la misma formulación sin aplicar la enzima, siguiendo el
proceso descrito en el diagrama de la figura 7, todas estas salsas se realizaron
con la misma metodología que los geles, con el fin de trabajar con las mismas
cantidades de sustrato y concentraciones de enzima.
4.4.1 Salsa Chutney sin enzima. Las salsas que a continuación se

caracterizaron reológicamente, se elaboraron bajo las mismas condiciones,
siguiendo la formulación para el Chutney mostrada anteriormente y respetando
cada una de las operaciones que conlleva su preparación, pues era de vital
importancia que estas salsas quedaran lo mejor posible, ya que iban a ser el
parámetro de comparación con las salsas modificadas.
A continuación en el cuadro 149 se encuentran los valores obtenidos para su

viscosidad.
Cuadro 149. Viscosidad de las salsas Chutney sin almidón modificado
Salsa Viscosidad cP
Chutney 1 571
Chutney 2 570
Chutney 3 570
Los valores obtenidos con estas tres salsas fueron semejantes entre sí, lo que
indicó que se respetaron los parámetros para su elaboración. Así mismo se puede
decir que el Chutney es una salsa que tiene un comportamiento fluido y poco
viscoso.
En cuanto a la consistencia tomada a estas salsas se obtuvieron los valores que

se muestran en el cuadro 150.
Cuadro 150. Consistencia de las salsas Chutney sin almidón modificado
Salsa Consistencia (cm/min)

Chutney 1 17
Chutney 2 17
Chutney 3 17
La fluidez de las salsas fue evidente al registrar los datos de la consistencia de las
mismas, pues la distancia recorrida en un lapso de un minuto fue considerable,
teniendo en cuenta los valores manejados para las salsas tipo Bechamel.
4.4.2 Salsa tipo Chutney con almidón modificado con la enzima α- amilasa
aislada de la Universidad De La Salle. Al aplicar la enzima aislada sobre el
almidón que se utilizó para elaborar las salsas tipo Chutney se obtuvieron los
siguientes valores con respecto a la viscosidad y la consistencia.
Cuadro 151. Viscosidad de las salsas tipo Chutney con almidón modificado con la enzima α-
amilasa aislada de la Universidad De La Salle
Viscosidad (cP)
Salsa Cantidad de sustrato Concentración de enzima
16,205 UE 21,205 UE 26,205 UE
1 700 530 391
2 25 650 515 413
3 630 545 436
1 2270 680 500
2 30 2280 710 532
3 2160 693 525
1 2440 1870 1330
2 35 2070 1700 1370
3 2090 1765 1297
Como se observa, los valores de la viscosidad en estás salsas con almidón

modificado oscilaron entre 391cP y 2440cP, los cuales son considerablemente
alejados entre si. Comparando con la viscosidad de la salsa obtenida sin
aplicación de enzima, las que registraron valores más similares fueron las
obtenidas con una concentración de enzima de 21,205UE y 25mg de sustrato.
Con respecto a la consistencia de los Chutney se obtuvieron valores que muestran

claramente como cambia la fluidez de las salsas a medida que aumenta la
concentración de la enzima y disminuye la cantidad de sustrato, lo cual se puede
ver a continuación.
Cuadro 152. Consistencia de las salsas tipo Chutney con almidón modificado con la con
enzima α- amilasa aislada de la Universidad De La Salle
16,205 UE 21,205 UE 26,205 UE
1 17,0 18,5 20,0
2 25 17,0 19,0 20,5
3 16,5 18,5 22,0
1 11,0 16,0 18,0
2 30 11,5 16,0 18,5
3 11,0 16,5 18,0
1 9,5 13,5 16,5
2 35 8,0 14,0 16,0
3 8,5 15,5 16,5
Comparando con la salsa tipo Chutney sin aplicación de enzima, la salsa que le es
más similar por su consistencia es la realizada con 25mg de sustrato y 16,205UE,
a pesar de ello según el aspecto de las mismas la que mejor se asemeja a la salsa
no modificada es la elaborada con la misma cantidad de sustrato y 21,205UE.
4.4.3 Salsa tipo Chutney con almidòn modificado con la enzima comercial
BAN 800MG®. Al aplicar esta enzima se pudo observar que los valores en cuanto
a viscosidad y consistencia se refiere, no oscilaron en rangos tan amplios como
con la enzima aislada. Esto se muestra a continuación.
Cuadro 153. Viscosidad de las salsas tipo Chutney con almidón modificado con la enzima α-
amilasa comercial BAN 800MG®
Viscosidad (cP)
43545,67UE 43550,67UE 43555,67UE
1 417 284 211
2 45 413 292 215
3 398 271 207
1 430 384 368
2 50 442 390 353
3 458 361 375
1 471 420 387
2 55 487 429 394
3 463 411 415
Las viscosidades que se obtuvieron, estuvieron entre 207cP y 487cP, las salsas
que tuvieron un comportamiento similar a la comercial fueron las realizadas con
55mg de sustrato y 43545,67UE. Estas salsas visualmente se veían igual a la
comercial.
En la figura 21 se pude observar el viscosímetro trabajando sobre una muestra se

salsa tipo Chutney modificada con enzima comercial.
Figura 21. Viscosímetro trabajando sobre una

muestra de salsa tipo Chutney
Los valores de la consistencia por su parte estuvieron muy cercanos en la mayoría
a los de las salsas preparadas, como se muestra a continuación.
Cuadro 154. Consistencia de las salsas tipo Chutney con con almidón modificado con la
enzima α- amilasa comercial BAN 800MG®
43545,67UE 43550,67UE 43555,67UE
1 21,5 22,0 24,0
2 45 21,0 22,5 24,5
3 21,0 22,5 24,5
1 16,5 21,0 23,0
2 50 17,5 21,5 23,5
3 16,5 21,5 22,5
1 15,5 18,5 21,5
2 55 14,5 19,5 20,5
3 14,5 19,5 21,5
Estas salsas mostraron consistencias entre 14,5cm/min y 24,5cm/min, y las que

más cercanas estuvieron a las de la salsa sin enzima fueron las realizadas con
50mg de sustrato y 43545,67UE. Sin embargo visualmente las realizadas con la
misma concentración de enzima y 55mg de sustrato resultaron más parecidas a la
salsa realizada sin aplicación de enzima.
En la figura 22 se pude observar las diferencias de consistencia entre dos de las

salsas tipo Chutney modificadas con enzima comercial.
Figura 22. Consistometro de Bostwick trabajando sobre una
muestra de salsa tipo Chutney

consistencias de las salsas tipo Chutney elaboradas con almidón
modificado. Para la evaluación estadística de los resultados de viscosidad y
consistencia se plantearon las siguientes hipótesis:
-Hipótesis nula (H0): no hay diferencia significativa en cuanto a las viscosidades y

consistencias de las salsas en los tratamientos a diferentes cantidades de sustrato
y concentraciones de enzima.
y consistencias de las salsas en los tratamientos a diferentes cantidades de
sustrato y concentraciones de enzima.
Además, se corrieron los resultados en el programa estadístico Statistix® Versión

confiabilidad. El análisis estadístico determinado fue de Análisis de Varianza
A continuación se presenta el análisis estadístico para los valores encontrados de
consistencia y viscosidad para la salsa Chutney de mango, empleando las dos
enzimas.

encuentran en el Anexo Z.
Cuadro 155. Análisis de varianza de la viscosidad de la salsa tipo Chutney para 25 mg de

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 4062,7 677,1 67,46 5.14
Total 8 95418,2
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo AA. El valor de q es 4,341. El
sustrato.
Chutney para 25 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa aislada
X1 X2 X3
660,00 530,00 413,33
X1 660,00 ----------- 130 246,67
X2 530,00 130 ----------- 116,67
X3 413,33 246,67 116,67 -----------


H0:μ1=μ2 65,233
a que 130>65,233.
H0:μ1=μ3 65,233
a que 246,67>65,233.
H0:μ2=μ1 65,233
a que 130>65,233.
H0:μ2=μ3 65,233
a que 116,67>65,233.
H0:μ3=μ1 65,233
a que 246,67>65,233.
H0:μ3=μ2 65,233
a que 116,67>65,233.

sustrato.

660,00 530,00 413,33

significativamente distintas. Por lo anterior, a medida que se adicionan más
unidades enzimáticas, se obtiene una salsa menos viscosa.


GRADOS
DE
LIBERTAD
Tratamientos 2 5.359.913 2.679.956
Error 6 9.885 1648 1626,63 5.14
Total 8 5.369.798
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo AA. El valor de q es 4,341. El
sustrato.
X1 X2 X3
2236,7 694,3 519,0
X1 2236,7 ----------- 1542,4 1717,7
X2 694,3 1542,4 ----------- 175,3
X3 519,0 1717,7 175,3 -----------

Cuadro 160. Pruebas de hipótesis comparadas con DVS con enzima comercial y 30mg de
sustrato para salsa Chutney de mango.
H0:μ1=μ2 101,74
a que 1542,4>101,74.
H0:μ1=μ3 101,74
a que 1717,7>101,74.
H0:μ2=μ1 101,74
a que 1542,4>101,74.
H0:μ2=μ3 101,74
a que 175,3>101,74.
H0:μ3=μ1 101,74
a que 1717,7>101,74.
H0:μ3=μ2 101,74
a que 175,3>101,74.

sustrato.

2236,7 694,3 519,0

significativamente distintas. Por lo anterior a la salsa que se le adicino 26,205UE
fue la salsa menos viscosa, a diferencia de la salsa a la cual se le adiciono
16,205UE, la cual fue la mas viscosa de este grupo de salsas.


GRADOS
DE
LIBERTAD
Tratamientos 2 11.295.864 564.782
Error 6 103.989 17.332 32.59 5.14
Total 8 1.233.554
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo AA. El valor de q es 4,341
(anexo AA). El valor obtenido DVS es de: 329,98. En el cuadro 162, aparecen las
35mg de sustrato.
X1 X2 X3
2200,0 1778,3 1332,3
X1 2200,0 ----------- 421,7 867,7
X2 1778,3 421,7 ----------- 446
X3 1332,3 867,7 446 -----------


H0:μ1=μ2 329,98
a que 421,7>329,98.
H0:μ1=μ3 329,98
a que 867,7>329,98.
H0:μ2=μ1 329,98
a que 421,7>329,98.
H0:μ2=μ3 329,98
a que 446>329,98.
H0:μ3=μ1 329,98
a que 867,7>329,98.
H0:μ3=μ2 329,98
a que 446>329,98.

sustrato.
2200,0 1778,3 1332,3

significativamente distintas. En conclusión la salsa Chutney de mango con mejor
viscosidad, fue a la que se le adiciono 21,205UE con 25 mg de sustrato.

el Anexo BB.

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 457,3 76,2 397,22 5.14
Total 8 61010,9
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo CC. El valor de q es 4,341. El
sustrato.
Chutney para 45 mg de sustrato y tres concentraciones de enzima α-amilasa comercial
X1 X2 X3
409,33 282,33 211,00
X1 409,33 ----------- 127 198,33
X2 282,33 127 ----------- 71,33
X3 211,00 198,33 71,33 -----------


H0:μ1=μ2 21,883
a que 127>21,883.
H0:μ1=μ3 21,883
a que 198,33>21,883.
H0:μ2=μ1 21,883
a que 127>21,883.
H0:μ2=μ3 21,883
a que 71,33>21,883.
H0:μ3=μ1 21,883
a que 198,33>21,883.
H0:μ3=μ2 21,883
a que 71,33>21,883.

sustrato.

409,33 282,33 211,00

significativamente distintas. Lo anterior se confirma porque las salsas que tienen
mayores UE, son menos viscosas.

el Anexo BB.

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 1116,0,0 186,00 28,17 5.14
Total 8 11594
sustrato.
X1 X2 X3
443,33 378,33 365,33
X1 443,33 ----------- 65 78
X2 378,33 65 ----------- 13
X3 365,33 78 13 -----------


H0:μ1=μ2 34,184
a que 65>34,184.
H0:μ1=μ3 34,184
a que 78>34,184.
H0:μ2=μ1 34,184
a que 65>34,184.
H0:μ2=μ3 34,184
a que 13<34,184.
H0:μ3=μ1 34,184
a que 78>34,184.
H0:μ3=μ2 34,184
a que 13<34,184.

significativas entre las concentraciones 43.545,67UE y 43.550,67UE; 43.545,67UE
y 43.555,67UE, ya que las viscosidades de cada una de estas salsas es diferente,
y mas adelante se comprueba con la consistencia de cada una de ellas. Mientras
que las salsas con 43.550,67UE y 43.555,67UE son iguales, a pesar que el valor
de la viscosidad no sea el mismo, pero en cuanto a su textura es similar.
443,33 378.33 365.33

el Anexo BB.

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 885,33 147,56 30,36 5.14
Total 8 9845,56
valor obtenido DVS es de 30,447. En el cuadro 171, aparecen las diferencias
sustrato.
X1 X2 X3
473,67 420,00 398,67
X1 473,67 ----------- 53,67 75
X2 420,00 53,67 ----------- 21,33
X3 398,67 75 21,33 -----------

Cuadro 172. Pruebas de hipótesis comparadas con DVS con enzima comercial y 55mg de
sustrato para salsa Chutney de mango.
H0:μ1=μ2 30,447
a que 53,67>30,447.
H0:μ1=μ3 30,447
a que 75>30,447.
H0:μ2=μ1 30,447
a que 53,67>30,447.
H0:μ2=μ3 30,447
a que 21,33<30,447.
H0:μ3=μ1 30,447
a que 75>30,447.
H0:μ3=μ2 30,447
a que 21,33<30,447.

significativas entre las siguientes concentraciones de enzima: 43.545,67UE y
43.550,67UE; 43.545,67UE y 43.555,67UE, ya que la salsa que tenía la máxima
concentración de enzima era menos viscosa a diferencia de la salsa que tenía
43.545,67UE. Vale la pena aclarar, que entre 43.550,67UE y 43.555,67UE no hay
diferencias significativas, a pesar que el valor de la viscosidad para las salsas
respetivas haya sido diferente.
473,67 420,00 398,67
En terminos generales, la salsa Chutney de mango con mejor viscosidad, fue a la

que se adiciono 43.545,67UE con 55 mg de sustrato.

encuentran en el Anexo DD.
Cuadro 173. Análisis de varianza de la consistencia de la salsa tipo Chutney para 25 mg de

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 2,5 0,4167 28,87 5.14
Total 8 26,5556
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo EE. El valor de q es 4,341. El
entre medias, para la consistencia, empleando la enzima aislada con 25mg de
sustrato.
X1 X2 X3
16,833 18,667 20,833
X1 16,833 ----------- 1,834 4
X2 18,667 1,834 ----------- 2,166
X3 20,833 4 2,166 -----------


H0:μ1=μ2 1,6179
a que 1,834>1,6179.
H0:μ1=μ3 1,6179
a que 4>1,6179.
H0:μ2=μ1 1,6179
a que 1,834>1,6179.
H0:μ2=μ3 1,6179
a que 2,166>1,6179.
H0:μ3=μ1 1,6179
a que 4>1,6179.
H0:μ3=μ2 1,6179
a que 2,166>1,6179.

sustrato.
16,833 18,667 20,833

significativamente distintas. Por lo anterior, a medida que se adicionan mas UE la
salsa se hace mas fluida, lo cual se evidencia por la distancia desplazada a través
del consistómetro.


GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 0,5 0,0833 468 5.14
Total 8 78,5
valor obtenido DVS es de: 0.7236. En el cuadro 177, aparecen las diferencias
sustrato.
X1 X2 X3
11,167 16,167 18,167
X1 11,167 ----------- 5 7
X2 16,167 5 ----------- 2
X3 18,167 7 2 -----------


H0:μ1=μ2 0.7236
a que 5>0.7236.
H0:μ1=μ3 0.7236
a que 7>0.7236.
H0:μ2=μ1 0.7236
a que 5>0.7236.
H0:μ2=μ3 0.7236
a que 2>0.7236.
H0:μ3=μ1 0.7236
a que 7>0.7236.
H0:μ3=μ2 0.7236
a que 2>0.7236.

sustrato.

11,167 16,167 18,167

significativamente distintas. Por tal razón, si se cuando se adiciona mayores UE a
la salsa esta se hace mas fluida como en el caso de la salsa a la cual se le
adiciono 26,205UE.


GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 3,5 0,5833 81,33 5.14
Total 8 98,3889
valor obtenido DVS es de: 1.9144. En el cuadro 180, aparecen las diferencias
sustrato.
X1 X2 X3
8,667 14,333 16,333
X1 8,667 ----------- 5,666 7,666
X2 14,333 5,666 ----------- 2
X3 16,333 7,666 2 -----------


H0:μ1=μ2 1.9144
a que 5,666>1.9144.
H0:μ1=μ3 1.9144
a que 7,666>1.9144.
H0:μ2=μ1 1.9144
a que 5,666>1.9144.
H0:μ2=μ3 1.9144
a que 2>1.9144.
H0:μ3=μ1 1.9144
a que 7,666>1.9144.
H0:μ3=μ2 1.9144
a que 2>1.9144.

sustrato.

8,667 14,333 1 6,333
significativamente distintas.
El Chutney de mango con mejor consistencia fue al que se le adicino 16,205UE
con 25 mg de sustrato, ya que este no era muy viscoso y deslizaba fácilmente a
través del consitometro, sin dejar de lado el buen sabor y aroma de este.

el Anexo FF.

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 0,5 0,08333 92,23 5.14
Total 8 15,8889
Statistix® versión 9.0, que se encuentra en el anexo GG. El valor de q es 4,341. El
medias, para la consistencia, empleando la enzima aislada con 45mg de sustrato.
X1 X2 X3
21,167 22,333 24,333
X1 21,167 ----------- 1,166 3,166
X2 22,333 1,166 ----------- 2
X3 24,333 3,166 2 -----------


H0:μ1=μ2 0,7236
a que 1,166>0,7236.
H0:μ1=μ3 0,7236
a que 3,166>0,7236.
H0:μ2=μ1 0,7236
a que 1,166>0,7236.
H0:μ2=μ3 0,7236
a que 2>0,7236.
H0:μ3=μ1 0,7236
a que 3,166>0,7236.
H0:μ3=μ2 0,7236
a que 2>0,7236.

sustrato.
21,167 22,333 24,333
significativamente distintas. Lo anterior se evidencia seguin los datos tomados, ya
que cuando se aumenta la concentración de enzima en la salsa esta se hace mas
fluida, lo cual se refleja a través de la distancia recorrida en el consistómetro.

el Anexo FF.

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 1,3333 0,2222 137,38 5.14
Total 8 62,3889
entre medias, para la consistencia, empleando la enzima aislada con 50 mg de
sustrato.
X1 X2 X3
16,833 21,333 23,000
X1 16,833 ----------- 4.5 6.167
X2 21,333 4.5 ----------- 1.667
X3 23,000 6,167 1.667 -----------


H0:μ1=μ2 1,1816
a que 4.5>1,1816.
H0:μ1=μ3 1,1816
a que 6,167>1,1816.
H0:μ2=μ1 1,1816
a que 4.5>1,1816.
H0:μ2=μ3 1,1816
a que 1.667>1,1816.
H0:μ3=μ1 1,1816
a que 6.167>1,1816.
H0:μ3=μ2 1,1816
a que 1.667>1,1816.

sustrato.
16,833 21,333 23,000
significativamente distintas, lo cual se evidencia con la distancia recorrida a través
del consistómetro cuando se cambia la concentración de enzima en cada salsa.

el Anexo FF.

GRADOS
DE
LIBERTAD
Error 6 2 0,3333 94,33 5.14
Total 8 64,8889
enzima aislada con 55 mg de sustrato.
X1 X2 X3
14,833 19,167 21,167
X1 14,833 ----------- 4.334 6.334
X2 19,167 4,334 ----------- 2
X3 21,167 6,334 2 -----------


a que 4,334>1,4471.
a que 6,334>1,4471.
a que 4.334>1,4471.
a que 2>1,4471.
a que 6.334>1,4471.
a que 2>1,4471.

sustrato.

14,833 19,167 21,167
significativamente distintas. En conclusión, la salsa Chutney de mango con mejor
consistencia fue a la que se adiciono 43.545,67UE con 50 mg de sustrato.
4.5 PROCESOS PROPUESTO PARA LA ELABORACIÒN DE LAS SALSAS

SELECCIONADAS
Para la elaboración de las salsas tipo Bechamel y Chutney con almidón

modificado se debe transformar el procedimiento descrito en las figuras 6 y 7
respectivamente a partir de la experimentación, por lo cual a continuación se
muestran los diagramas de flujo propuestos para estas salsas. A su vez se podrá
observar el balance de materia que conlleva preparar 250g de cada una de ellas.
4.5.1 Diagrama de flujo del proceso de elaboración de salsa tipo Bechamel.

Este diagrama a diferencia del presentado en la figura 6 omite una operación muy
importante con respecto al proceso de elaboración de salsa Bechamel tradicional,
ya que en éste no se efectúa una tostión. Por otro lado se adiciona otros
componentes a la mezcla como lo es la enzima y el almidón de yuca en reemplazo
de la harina de trigo.
Figura 23. Diagrama de flujo propuesto del proceso de elaboración de salsa tipo Bechamel
con almidón modificado
EN L
AL
RECEPCIÓN DE
MATERIA PRIMA EC
MG
AL MG EC EN L
PESAJE DE MEDICIÓN DE
MATERIA PRIMA VOLUMEN
EC MG AL EN
L
HIDRÓLISIS
ENZIMÁTICA L
AH
COCCIÓN Y
MEZCLADO
STB
ENE
ENVASADO
CONVENCIONES:
STBE AL: ALMIDÓN
V V MG: MATERIA GRASA
DESAIREADO EC: ESPECIES Y CONDIMENTOS
L: LECHE
A EN: ENZIMA
ENV: ENVASE ESTERIL
T V: VAPOR
A: AIRE
SELLADO
T: TAPA
AH: ALMIDÓN HIFROLIZADO
STB: SALSA TIPO BECHAMEL
SALSA TIPO Bechamel STBE: SALSA TIPO BECHAMEL
ENVASADA
LISTA PARA CONSUMO
4.5.2 Balance de materia para la elaboración de salsa tipo Bechamel con
almidón modificado por la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La
Salle. Para el balance de materia que se muestra a continuación se tomo como
base la formulación para la elaboración de 250ml de salsa tipo Bechamel, el
volumen de enzima se determino según la modificación que permitió una salsa
más similar a la comercial, es decir la que se hizo a partir de 25mg de sustrato y
16,205UE, lo cual dio un volumen de 45.1ml. En el cuadro 191 se puede observar
el resumen del balance de materia y en el Anexo HH los cálculos del mismo.
Cuadro 191. Resumen del balance de materia para la elaboración de salsa tipo Bechamel
Entra Sale
Ingredientes g ó ml Producto g ó ml
Almidón de yuca 14,75 Salsa tipo
Leche 211,5 Bechamel
con 268,541
Margarina 21,25 almidón
Sal 1,25 modificado
Pimienta 0,625
Nuez moscada 0,625 Vapor 26,559
Enzima aislada 45,1
TOTAL 295,1 TOTAL 295,1
4.5.3 Diagrama de flujo del proceso de elaboración de salsa tipo Chutney.

En este diagrama se pueden apreciar cambios con respecto al diagrama 7, en
cuanto a la materia prima utilizada y la adición de una nueva operación, debido a
que se adiciono la corriente de almidón de yuca, y antes de la evaporación una
hidrólisis para romper los enlaces de almidón y evitar la formación de grumos.
Figura 24. Diagrama de flujo propuesto del proceso de elaboración de salsa tipo Chutney
EN
AL A
P RECEPCIÓN DE MP W
V EC
AL P A EC EN V W
PESAJE DE MP MEDICIÓN DE
P AL A VOLUMEN
EN
HIDRÓLISIS
V
ENZIMATICA
EC
PH CALENTAMIENTO
W
EVAPORACIÓN VA
COCCIÓN FILTRACIÓN
VF
PC
R
CH
ENE CONVENCIONES:
ENVASADO P: PULPA DE MANGO
V: VINAGRE
CHE AIR W: AGUA
VAP AL: ALMIDÓN
DESAIREADO VAP
A: AZÚCAR
EN: ENZIMA
PH: PULPA HIDROLIZADA
T ENV: ENVASE ESTERIL
VAP: VAPOR
SELLADO
AIR: AIRE
T: TAPA
PC: PULPA CONCENTRADA
VAP: VINAGRE AROMATIZADO
SALSA Chutney VF: VINAGRE FILTRADO
LISTA PARA CONSUMO R: RESIDUOS
CH: CHUTNEY
CHE: CHUTNEY ENVASADO
4.5.4 Balance de materia para la elaboración de salsa tipo Chutney con
almidón modificado. Para el balance de materia que se muestra a continuación
se tomo como base la formulación para la elaboración de 250ml de salsa tipo
Chutney, el volumen de enzima se determino según la modificación que permitió
una salsa más similar a la elaborada con almidón de yuca nativo, es decir la que
se hizo a partir de 25mg de sustrato y 21,205UE, lo cual dio un volumen de
19.2ml. En el cuadro 192 se puede observar el resumen del balance de materia y
en el Anexo II los cálculos del mismo.
Cuadro 192. Resumen del balance de materia para la elaboración de salsa tipo Chutney con
almidón modificado
Entra Sale
Ingredientes G ó ml Producto g ó ml
Mango 146,74
Vinagre 52,38 Salsa tipo
Chutney
Azúcar 37,7
con 263
Mostaza 2,1 almidón
Clavo 1,05 modificado
Canela 1,45
Jengibre 2,1
Sal 1,05
Pimienta 0,63 Vapor 5,0967
Almidón 3,6967
Enzima aislada 19,2
TOTAL 268,0967 TOTAL 268,0967
CONCLUSIONES
o El almidón de yuca nativo utilizado para el desarrollo de este trabajo de grado

presentó un contenido de cenizas de 0.19%±1% y humedad 10.9%, valores
que se encuentran en los rangos esperados para esta clase de almidón, según
referencias de la FAO.
o La Actividad Amilolítica de las enzimas trabajadas difieren entre sí

notablemente, la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle tuvo
212,06 UE/ml, mientras que la enzima α-amilasa BAN 800MG® 435.506,7
UE/ml, es decir que la enzima comercial es de 2053,7 UE/ml más activa que la
aislada en la Universidad De La Salle, esto se debe principalmente al grado de
pureza de la enzima y los procesos de concentración a la cual ha sido
sometida.
o La velocidad con que las enzimas trabajadas actuaron sobre el almidón,

hidrolizándolo en su totalidad, varió conforme a la A.A de las mismas, actuando
en un tiempo aproximado de 10 minutos la enzima α-amilasa aislada de la
Universidad De La Salle y en 6 minutos la enzima BAN 800MG®.
o Al evaluar el efecto que tiene la concentración de enzima sobre la hidrólisis del

almidón se concluye que a mayor cantidad de enzima, la hidrólisis es mayor y
por ende aumenta la cantidad de azúcares reductores presentes en la solución.
En síntesis, se reduce el almidón permitiendo la aparición de glucosa.
o En porcentaje de Dextrosa aumenta con forme las concentraciones de enzima

son mayores y la cantidad de sustrato se mantiene constante, por el contrario
disminuye si la concentración de la enzima permanece constante y el sustrato
aumenta.
o Para lograr llegar a una hidrólisis de almidón con porcentaje de dextrosa
alrededor del 30-35%, en la elaboración de las salsas tipo Bechamel y Chutney
se requiere trabajar diferentes cantidades de sustrato (teniendo en cuenta la
formulación de las salsas) a partir de la A.A de las enzimas utilizadas así: con
la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle de 25mg a 35mg de
sustrato, con 16,205UE a 26,205UE, y con la enzima comercial α-amilasa BAN
800MG® de 45mg a 55mg, con 43545,67UE a 43555,67UE.
o Las viscosidades registradas en los geles elaborados con la enzima α-amilasa

aislada de la Universidad De La Salle y α-amilasa BAN 800MG®, distan
notablemente con relación a las que se alcanzaron en las salsas, teniendo en
cuanta que se mantuvo constante las mismas cantidades de sustrato y
concentración de enzima. En la salsa Bechamel con la enzima aislada se
registraron valores entre 900cP y 7120cP, mientras en los geles con está
misma enzima se registraron valores entre 118cP y 758cP, a su vez con este
mismo tipo de salsa y la aplicación de la enzima α-amilasa BAN 800MG® se
lograron obtener viscosidades entre 460cP y 3950cP y en los geles 24cP y
445cP, lo cual se debe principalmente a que este tipo de salsa contiene
ingredientes que le aportan viscosidad y por otro lado se evaporó parte del
agua aportada por la leche que acompañó en un comienzo la mezcla. En
cuanto a la salsa tipo Chutney las viscosidades de los geles con la enzima
aislada estuvieron entre 15cP y 41cP y las de la salsa entre 391cP y 2440cP.
Con la enzima comercial los geles oscilaron entre 1cP y 19cP y los Chutney
entre 207cP y 487cP. Es decir que en promedio la viscosidad de los Chutney
es 10 veces mayor que la de los geles que contenían la misma cantidad de
sustrato y concentración de enzima.
o La salsa Bechamel comercial tuvo una viscosidad alrededor de 5550cP y una

consistencia de 6 cm/min. No presentó grumos y fue claramente consistente a
20ºC ± 2ºC. A una temperatura alrededor de los 60ºC mostró una la
consistencia adecuada para las preparaciones que usualmente suele
acompañar, debido a su mayor fluidez.
o La salsa tipo Bechamel con almidón modificado con la enzima α-amilasa

aislada de la Universidad De La Salle mostró viscosidades similares a la
obtenida con la salsa Bechamel comercial, a partir de 35mg de sustrato y
21,205UE, a pesar de ello la salsa que visualmente se acerco más a la
comercial fue la elaborada con 25mg de sustrato y 16,205UE, que también
registró viscosidades cercanas; en promedio 5150cP.
o La salsa tipo Bechamel con almid enzima α-amilasa BAN 800MG® mostró
viscosidades menores que las obtenidas con la salsa Bechamel comercial, y
con la salsa tipo Bechamel, con enzima α-amilasa aislada de la Universidad De
La Salle, los valores oscilaron entre 530cP y 3950cP. Tomando como
referencia los valores de la salsa comercial, la viscosidad más cercana fue la
obtenida con 55mg de sustrato y 43545,67UE, lo cual coincide con la escogida
visualmente ya que no presentó grumos y fluía adecuadamente.
o La consistencia de las salsas tipo Bechamel con almidón modificado, respecto

a la obtenida con la salsa comercial Maggi® (6 cm/min) estuvieron oscilando
en rangos un poco amplios. Con la enzima α-amilasa aislada de la Universidad
De La Salle, la consistencia estuvo entre 3 y 18 cm/min, logrando obtener una
consistencia de 5 cm/min con 30mg de sustrato y 16,205UE, así mismo con la
enzima α-amilasa BAN 800MG® se obtuvo valores entre 4 y 14.5 cm/min,
siendo la más cercana a la comercial la obtenida con 55mg de sustrato y
43550,67UE, con una consistencia de 7 cm/min.
o La salsa Chutney elaborada con almidón nativo tuvo una viscosidad alrededor
de 570cP y una consistencia de 17 cm/min. No presentó grumos y a pesar de
su evaporación prolongada conservo su fluidez a 20ºC ± 2ºC.
o La salsa tipo Chutney con enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La

Salle mostró viscosidades muy alejadas entre si, con forme se iba cambiando
la cantidad sustrato y concentración de enzima, oscilando entre 391cP y
2440cP, llagando a concluir que la salsa con viscosidad más similar a la
obtenida con almidón nativo, es la elaborada a partir de 25mg de sustrato y
21,205UE.
o La salsa tipo Chutney con enzima α-amilasa BAN 800MG® registró

viscosidades menores que las obtenidas con la salsa Chutney con almidón
nativo de yuca, y con la salsa tipo Chutney, con enzima α-amilasa aislada de la
Universidad De La Salle, los valores oscilaron entre 207cP y 487cP. Tomando
como referencia los valores de la salsa sin almidón modificado, la viscosidad
más cercana fue la obtenida con 55mg de sustrato y 43545,67UE.
o Las consistencias de las salsas tipo Chutney con almidón modificado, respecto
a las obtenidas con almidón nativo (17 cm/min) estuvieron en la mayoría de los
casos muy cercanas. Con la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La
Salle, se logró una consistencia de 17 cm/min, con 25mg de sustrato y
16,205UE, sin embargo visualmente la que más se asemejaba a la del Chutney
con almidón nativo, fue la elaborada con la misma cantidad de sustrato y
21,205UE, con una consistencia promedio de 19 cm/min, así mismo con la
enzima α-amilasa BAN 800MG® se obtuvo una consistencia de 17 cm/min ±
0,5 cm, con 50mg de sustrato y 43545,67UE, a pesar de ello visualmente la
más cercana a la salsa sin modificar fue la elaborada con la misma
concentración de enzima y 55mg de almidón.
o Al modificar el almidón de yuca nativo con la enzima α-amilasa aislada de la
Universidad De La Salle se logró obtener un almidón con mejoras en sus
propiedades tales como mayor resistencia a la temperatura y a pH básicos y
ácidos, lo cual se puedo observar en la elaboración de las salsas tipo
bechamel (básica) y salsa tipo chutney (ácida), donde se obtuvo salsas con
cuerpo, sin formación de grumos y mejor textura. Claro está que en algunos
ensayos la concentración de la enzima no alcanzó a romper la mayoria de
enlaces, por lo cual no se alcanzó a obtener estas mejoras.
o La aplicación del almidón de yuca modificado permite obtener productos con

mejor textura, consisntecia y viscosidad, comparado con productos elaborados
con almidón nativo, la ventaja que presenta la modificación enzimática con α-
amilasa aislada de la Universidad De La Salle es que se pueden obtener
productos de alta calidad sin incurrir en costos tan elevados con respecto a la
aplicación de una enzima comercial.
RECOMENDACIONES
o Evaluar el comportamiento de la hidrosisis enzimática empleando la enzima α-

amilasa aislada de la Universidad De La Salle, frente a otros valores de
temperatura.
o Aplicar la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle, en

alimentos que tengan un pH acido, ya que la enzima demostró mejor
comportamiento en alimentos con pH bajo.
o Controlar la temperatura dentro del recipiente donde se este llevando a cabo la

hidrólisis enzimático, con el fin de asegurarse que el proceso se esta llevando
a cabo bajo la temperatura definida.
o Cuando se mida la viscosidad en el viscosímetro de Brookfield, tener en cuenta

que la aguja del viscosímetro este totalmente inmersa en el fluido al cual se le
este midiendo esta propiedad reológica.
o Aplicar la enzima α-amilasa aislada de la Universidad De La Salle, bajo los

mismos parámetros de este trabajo de grado, a un almidón de una fuente
diferente a la yuca, tal como: almidón de maíz o almidón de papa.
o Emplear almidón de yuca modificado, con diferente grado de hidrólisis, con el

fin de evaluar las propiedades reológicas de este.
BIBLIOGRAFÍA
o BELITZ, H. Química de los alimentos: Zaragoza: Acribia S.A. 1988. p.

257,262,126
o FAO. Tabla de composición de alimentos de América Latina. Oficina

Regional para América Latina y el Caribe. [En línea]:
http://www.rlc.fao.org/bases/alimento/resulta.asp/. 2002
o FENEMA. O. Química de los alimentos 2ª edición: Zaragoza: Acribia S.A.

2000. p. 241-244,245
o MONTALDO Álvaro. Cultivo de raíces y tubérculos tropicales: San José

Costa Rica: Servicio editorial ICA. 1991.p. 135-139
o LOPEZ MUNGUIA. Biotecnólogo de la UNAM. 1998
o ALARCÓN. Freddy. y DUFOUR. Dominique. Almidón agrio de yuca en

Colombia: Producción y recomendaciones. Cali: Publicación CIAT Nº 268.
1998.p. 2,6
o MURILLO. O. Ficha Técnica: Industrialización de yuca. Colombia: CNP. P.

5-7 [En línea]:
http://www.mercanet.cnp.go.cr/Desarrollo_Agroid/documentospdf/Yuca_FT
P.pdf 2007
o Biblioteca digital de la Universidad de Chile: disponible en:

<http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceut
icas/schmidth02/parte07/01.html.> .14 de Marzo de 2007.
o RAMIREZ, I. Análisis de alimentos Tercera edición: Colombia. 1998. p. 44-
62.
o FERNANDEZ, J. Análisis de los alimentos. Métodos analíticos y de control

de calidad segunda edición: Zaragoza: Acribia S. A. p 17,74-76,89.
o KIRK, R. Composición y análisis de los alimentos segunda edición: De C.V.

México:Compañía editorial continental , S.A. 1998 p.201 363.
o GUAGLIA, G. Ciencia y tecnología de la panificación: Zaragoza: Acribia

S.A. 1983 p. 183-185.
o ADAMES. J. producción de cultivos II: arroz-algodón-sorgo-plátano-fríjol-

yuca-papa-maíz-soya.universidad Santo Tomás.Bogota.1995.p.252.
o DOMINGUEZ. C. morfología de la planta de yuca. Centro internacional de

agricultura tropical. CIAT. Cali.p.5.
o ALARCÓN. Freddy. y DUFOUR. Dominique. Almidón agrio de yuca en

Colombia: Producción y recomendaciones. Cali:Publicación CIAT Nº 268.
1998.p. 3
o BERMUDEZ A. Química de los alimentos. UNAD. Bogota. 1999 p.42,43.
o PRIMO. E. Química de los alimentos. Editorial síntesis S.A. Madrid 1997

p.113.
o POTTER. N. Ciencia de los alimentos. Editorial Acribia 1995 .p.33.

o RAMÓN-AVALOS, Silvio Oswaldo. ARAMBULA-VILLA, Gerónimo. ROSAS-
ACEVEDO Jose Luis. Em línea:
[http://www.sicbasa.com/tuto/AMECIDER2006/PARTE%208/89%20Silvio%
20Oswaldo%20Ramon%20Avalos%20et%20al.pdf]. 3 de diciembre de
2007.
o RODRÍGUEZ, Aurelio. Intoxicación por cianuro.p.103-107. 2001. En línea:

[http://www.bvs.sld.cu/revistas/san/vol5_4_01/san13401.htm]. 10 de
diciembre de 2007.
o RODRÍGUEZ, Aurelio. Intoxicación por cianuro.p.103-107. 2001. En línea:

[http://www.bvs.sld.cu/revistas/san/vol5_4_01/san13401.htm]. 10 de
diciembre de 2007.
o CARDONA, Carlos. Biodegradación de residuos orgánicos de plazas de

mercado. Revista Colombiana De Biotecnología Vol. VI No. 2 Diciembre
2004 78-89.p.78-89.
o Industria alimenticia. Almidones a la vanguardia. Noviembre 2007.
o LAMBERT, Elisabeth. Enciclopedia de las especias, condimentos y plantas

aromáticas. Editorial Raices. S.A. Madrid:España. 1992. p. 248
o GOTTRET, María Verónica. ESCOBAR, Zully. PÉREZ Salomón. El sector

yuquero en Colombia: Desarrollo y Competitividad. En línea:[
http://www.clayuca.org/PDF/libro_yuca/capitulo20.pdf]
o PRIETO, Lena. GREBECHOVA .Renata. Determinación de cinética

enzimática y fenómenos de transporte de la fermentación sumergida con
Bacillus subtilis ATCC 21556 para producción y aislamiento de α-amilasa.
Departamento de Universidad de La Salle. 2007.p.
o GREBECHOVA, Renata. PRIETO, Lena. Biotecnología de las enzimas
microbianas pectinasa y amilasa. Departamento de Investigaciones.
Facultad de Ingeniería de Alimentos. Universidad de La Salle. Bogotá
2004.p.
o ALDAVE, Manuel. Extracción y ensayo de la actividad invertasa de levadura

de panadería. Departamento de bioquímica y biología molecular Campus
Universitario de Rabanales, Edificio Severo Ochoa, 14071-Córdoba. En
línea:[ http://www.uco.es/dptos/bioquimica-biol
mol/pdfs/31%20INVERTASA%20ENSAYO.pdf]
o UNIVERSIDAD DE BOGOTA JORGE TADEO LOZANO. Laboratorio de

bioquímica 502504. Guía No.5.1. Cinética enzimática. Departamento de
ciencias básicas.
o CHAPLIN, Martin. The use of enzymes in starch hydrolysis. Faculty of

engineering, science and the built environment. London South Bank
University. 20 December 2004. En línea:[
http://www.lsbu.ac.uk/biology/enztech/starch.html]
o WAYNE, Daniel. Bioestadística base para el análisis de las ciencias de la

salud. Editorial Limusa. México S.A. 1983. p.633.
ANEXO A.
NORMA DEL CODEX ALIMENTARIUS PARA LA SALSA PICANTE DE MANGO

(CODEX STAN 160-1987)
1. DESCRIPCION
1.1 Definición del producto

Por salsa picante de mango se entiende el producto preparado con frutas en buen
estado, lavadas y limpias de Mangifera indica L., que han sido peladas y cortadas
en rebanadas, picadas, desmenuzadas o pulverizadas, y luego tratadas
térmicamente con ingredientes básicos antes o después de ser encerradas
herméticamente en recipientes a fin de evitar su deterioro.
1.2 Tipos varietales
Podrá utilizarse cualquier variedad adecuada de la fruta Mangifera indica L.
2. FACTORES ESENCIALES DE COMPOSICION Y CALIDAD
2.1 Contenido mínimo de ingredientes de fruta

En su forma acabada, el producto deberá contener como mínimo el 40% m/m de
ingrediente de fruta de mango.
2.2 Ingredientes básicos

Edulcorantes nutritivos, miel, otras frutas y hortalizas, sal (cloruro sódico),
especias y aderezos (tales como vinagre, cebolla, ajo y jengibre) y otros
ingredientes alimentarios apropiados.
2.3 Porcentaje mínimo de sólidos solubles totales
La proporción de los sólidos solubles totales deberá ser como mínimo del 50%
m/m del producto acabado.
2.4 Criterios de calidad
2.4.1 Color: el producto deberá tener el color normal característico de la salsa

picante de mango.
2.4.2 Sabor: Deberá tener el sabor y el olor característicos de la salsa de mango,
y estar exento de sabores u olores extraños al producto.
2.4.3 Consistencia: el producto deberá poseer una buena consistencia y hallarse
razonablemente exento de materias fibrosas. Los trozos de fruta deberán poseer
un tejido razonablemente tierno.
2.4.4 Cenizas: la ceniza total y la ceniza insoluble en ácido clorhídrico no deberán
superar el 5% m/m y el 0,5% m/m respectivamente.
2.4.5 Defectos: El número, tamaño y presencia de defectos, tales como semillas o
partículas de las mismas, pieles o cualesquiera otras materias extrañas, no
deberán ser tales que repercutan seriamente en el aspecto o comestibilidad del
producto.
3. ADITIVOS ALIMENTARIOS
Dosis máxima en el producto final

3.1 Acidificantes
3.1.1 Acido cítrico

3.1.2 Acido acético
Para mantener el pH a un nivel no superior a 4,6 si el producto está pasteurizado
térmica-mente, o limitada por las BPF si el producto está esterilizado
térmicamente.
3.2 Sustancias conservadoras
3.2.1 Metabisulfuro de sodio

3.2.2 Metabisulfuro de potasio
3.2.3 Benzoato de sodio y de potasio
3.2.4 Parahidroxibenzoatos de metilo, etilo y propilo
3.2.5 Acido sórbico
100 mg/kg, solos o en cualquier combinación,expresados como SO2 250 mg/kg,

solos o en cualquier combinación,expresados como ácido 1 000 mg/kg
4. CONTAMINANTES
Plomo (Pb)
Estaño (Sn)
1 mg/kg 250 mg/kg, calculado como Sn

5. HIGIENE
5.1 Se recomienda que el producto a que se refieren las disposiciones de esta

norma se pre-pare y manipule de conformidad con las secciones correspondientes
del Código Internacional Recomendado de Prácticas - Principios Generales de
Higiene de los Alimentos (CAC/RCP 1-1969, Rev. 2 (1985), Volumen 1 del Codex
Alimentarius), y con los demás Códigos de Prácticas recomendados por la
Comisión del Codex Alimentarius que sean aplicables para este producto.
5.2 En la medida compatible con las buenas prácticas de fabricación, el producto
estará exento de materias objetables.
5.3 Analizado con métodos adecuados de muestreo y examen, el producto
deberá:
o estar exento de microorganismos en cantidades que puedan representar
un peligro para la salud;
o estar exento de parásitos que puedan representar un peligro para la
salud; y
o estar exento de cualquier sustancia originada por microorganismos en
cantidades que puedan representar un peligro para la salud.
6. ETIQUETADO
Además de los requisitos que figuran en la Norma General del Codex para el
Etiquetado de los Alimentos Preenvasados (CODEX STAN 1-1985 (Rev. 1-1991),
Volumen 1 del Codex Alimentarius)49, se aplicarán las siguientes disposiciones
específicas:
6.1 Nombre del alimento
6.1.1 El nombre del alimento que habrá de indicarse en la etiqueta será "salsa
picante de mango".
6.2 Requisitos obligatorios adicionales
6.2.1 Etiquetado cuantitativo de los ingredientes
De conformidad con la Norma General.
6.2.2 Alimentos irradiados
6.3 Exenciones de los requisitos de etiquetado obligatorios
49
En adelante denominada "Norma General".
6.4 Etiquetado de envases no destinados a la venta al por menor
Además de los requisitos que figuran en la Norma General del Codex para el
Etiquetado de los Alimentos Preenvasados (CODEX STAN 1-1985 (Rev. 1-1991),
Volumen 1 del Codex Alimentarius), se aplicarán las siguientes disposiciones
específicas:
6.4.1 La información sobre el etiquetado, especificada anteriormente, se facilitará
o bien en el envase, o bien en los documentos que lo acompañan, salvo el nombre
del producto, la identificación del lote, y el nombre y la dirección del fabricante o
envasador, que deberán figurar en el envase.
6.4.2 La identificación del lote, y el nombre y dirección del fabricante o del
envasador podrán ser sustituidos por una señal de identificación, a condición de
que dicha señal pueda identificarse claramente con los documentos que
acompañan el envase.
6.4.3 Los embalajes que contengan alimentos preenvasados en unidades
pequeñas (véase la Norma General), deberán estar etiquetados cabalmente.
7. METODOS DE ANALISIS Y MUESTREO

Véase el Volumen 13 del Codex Alimentarius.
ANEXO B.
FICHA TÉCNICA ENZIMA BAN 800MG®
Descripción
BAN- Bacterial Amylase Novo – es una alfa-amilasa producida por fermentación
sumergida de una cepa seleccionada de Bacillus amyloliquefaciens. El nombre
sitemático es 1,4-alfa-D-glucan glucano-hidrolasa (EC 3.2.1.1).
Propiedades del producto
Apariencia
Los productos líquidos (L) son de color marrón con densidades de alrededor de
1.2 g/ml. El microgranulado (MG) es de libre fluido, libre de polvo con un
tamaño medio de partícula de alrededor de 300 micras.
Tipos de producto
BAN se presenta como:
BAN 240 L ..................... 240 KNU/g
BAN 480 L ..................... 480 KNU/g
BAN 800 MG ................. 800 KNU/g
Determinación de la actividad
Una Kilo-Novo-alpha-amylase-Unit (KNU) es la cantidad de enzima que dextriniza
5.26 g de almidón seco por hora bajo condiciones estándar. Revise el método
analítico para mayor información.
Estado alimentario
Los productos de BAN cumplen con las especificaciones de pureza recomendadas
por la Joint FAO/WHO Expert Committee on Food Additives (JECFA) y Food
Chemicals Codex (FCC), relativas a enzimas de uso alimentario.
Envases
Revise la Lista de Envases estándar para mayor información.
Aplicación
BAN es una endo-amilasa. Hidroliza los enlaces 1,4-alfa-glucosídicos de la
amilosa y amilopectina al azar, lo que resulta en una rápida reducción de la
viscosidad y del almidón gelatinizado. Los productos de la ruptura son dextrinas de
diferentes largos de cadena, y oligosacáridos. BAN es una alfa-amilasa
convencional que opera a temperatura relativamente alta en un rango de 70-
90°C.
Parámetros de reacción
Actividad y estabilidad
BAN es activo en un amplio rango de temperatura como se muestra en las
Figuras 1 y 2.
Seguridad
Las enzimas son proteínas, y la inhalación de polvo o aerosoles puede provocar
sensibilización y causar reacciones alérgicas en personas propensas. Tras un
contacto prolongado, algunas enzimas pueden irritar la piel, los ojos y las
mucosas.
Producto enzimático líquido: El producto puede crear aerosoles inhalables si se
salpica o si se agita fuertemente. El producto derramado puede secarse y generar
polvo.
Cualquier material derramado debe lavarse con agua abundante. Deben evitarse
las salpicaduras. El material sobrante puede secarse y generar polvo.
Producto enzimático granulado: El producto está diseñado para resistir ciertos
efectos mecánicos. Sin embargo, el uso y desgaste mecánicos excesivos y la
trituración pueden generar polvo.
Cualquier derrame, incluso pequeño, debe lavarse inmediatamente. Se deben
utilizar medidas protectoras sobre el aparato respiratorio. Los grandes derrames
deben introducirse cuidadosamente en recipientes revestidos de plástico con una
pala. Los pequeños derrames y los restos procedentes de grandes derrames
deben eliminarse mediante aspiración o lavado con agua (sin salpicar). Las
aspiradoras y sistemas centrales de aspiración deben estar provistos de filtros
HEPA.
Úsense indumentaria y guantes adecuados y protección para los ojos/la cara
según las indicaciones en la etiqueta de advertencia. Lávese toda la ropa
manchada o salpicada.
Todos los productos se suministran con ficha de seguridad. Previa solicitud
facilitamos información detallada sobre el manejo seguro del producto.
Almacenamiento
Se recomienda almacenar el producto a 0-10°C/0-25°C en envase intacto, en lugar
seco y protegido de la luz solar. El producto ha sido formulado para mantener una
estabilidad óptima. Sin embargo, las enzimas pierden gradualmente su actividad
con el tiempo. Puede resultar necesario aumentar la dosificación si la enzima ha
experimentado un almacenamiento prolongado o condiciones adversas,
incluyendo temperatura o humeada alta.
ANEXO C
RESULTADOS DE LAS ANOVA DEL PROGRAMA ESTADÍSTICO STATISTIX®

VERSIÓN 9.0 PARA EVALUAR LOS EQUIVALENTES DE DEXTROSA DEL
ALMIDÒN MODIFICADO CON DIFERENTES CONCENTRACIONES DE ENZIMA
α-AMILASA AISLADA DE LA UNIVERSIDAD DE LA SALLE Y DIFERENTES
CANTIDADES DE SUSTRATO CON BASE EN LA FORMULACIÓN DE SALSA
TIPO BECHAMEL
o 25 mg de sustrato.
Statistix - 30 Day Trial Version 9.0

26/02/2008, 14:28:45
One-Way AOV for: CONENZ1 CONENZ2 CONENZ3
Source DF SS MS F P
Between 2 77.7867 38.8933 118.26 0.0000
Within 6 1.9733 0.3289
Total 8 79.7600
Grand Mean 35.700 CV 1.61
Homogeneity of Variances F P
Levene's Test 1.63 0.2728
O'Brien's Test 0.72 0.5234
Brown and Forsythe Test 0.49 0.6341
Welch's Test for Mean Differences

Source DF F P
Between 2.0 98.95 0.0008
Within 3.5
Component of variance for between groups 12.8548

Effective cell size 3,0
Variable Mean
CONENZ1 32.567
CONENZ2 34.900
CONENZ3 39.633
Observations per Mean 3
Standard Error of a Mean 0.3311
Std Error (Diff of 2 Means) 0.4683
o 30mg de sustrato.

28/02/2008, 13:13:44
Source DF SS MS F P
Between 2 34.1267 17.0633 38.01 0.0004
Within 6 2.6933 0.4489
Total 8 36.8200

Source DF F P
Between 2.0 37.54 0.0033
Within 3.8

Variable Mean
CONENZ1 29.400
CONENZ2 31.933
CONENZ3 34.167
o 35 mg de sustrato

28/02/2008, 13:40:51
Source DF SS MS F P
Between 2 9.3956 4.69778 13.25 0.0063
Within 6 2.1267 0.35444
Total 8 11.5222

Source DF F P
Between 2.0 12.69 0.0192
Within 3.9

Variable Mean
CONENZ1 25.200
CONENZ2 26.800
CONENZ3 27.667
ANEXO D
RESULTADOS DE LAS PRUEBAS DE TUKEY DEL PROGRAMA

ESTADÍSTICO STATISTIX® VERSIÓN 9.0 PARA EVALUAR DIFERENCIAS
SIGNIFICATIVAS DE LOS EQUIVALENTES DE DEXTROSA DEL ALMIDÒN
MODIFICADO CON DIFERENTES CONCENTRACIONES DE ENZIMA α-
AMILASA AISLADA DE LA UNIVERSIDAD DE LA SALLE Y DIFERENTES
TIPO BECHAMEL
o 25 mg de sustrato.

26/02/2008, 14:46:10
Tukey HSD All-Pairwise Comparisons Test
Variable Mean Homogeneous Groups

CONENZ3 39.633 A
CONENZ2 34.900 B
CONENZ1 32.567 C
Alpha 0.05 Standard Error for Comparison

0.4683
Critical Q Value 4,341 Critical Value for Comparison
1.4375
All 3 means are significantly different from one another.
o 30 mg de sustrato

28/02/2008, 13:28:05

CONENZ3 34.167 A
CONENZ2 31.933 B
CONENZ1 29.400 C

0.5470
1.6793
o 35 mg de sustrato
28/02/2008, 13:44:19

CONENZ3 27.667 A
CONENZ2 26.800 A
CONENZ1 25.200 B

0.4861
1.4923
There are 2 groups (A and B) in which the means
are not significantly different from one another.
ANEXO E

α-AMILASA COMERCIAL BAN 800MG® Y DIFERENTES CANTIDADES DE
SUSTRATO CON BASE EN LA FORMULACIÓN DE SALSA TIPO BECHAMEL
o 45 mg de sustrato
28/02/2008, 14:30:25
Source DF SS MS F P
Between 2 131.376 65.6878 367.20 0.0000
Within 6 1.073 0.1789
Total 8 132.449

Source DF F P
Between 2.0 266.54 0.0001
Within 3.9

Variable Mean
CONENZ1 33.333
CONENZ2 36.833
CONENZ3 42.600
o 50 mg de sustrato

28/02/2008, 14:52:35
Source DF SS MS F P
Between 2 41.2822 20.6411 59.93 0.0001
Within 6 2.0667 0.3444
Total 8 43.3489

Source DF F P
Between 2.0 40.66 0.0028
Within 3.8

Variable Mean
CONENZ1 31.067
CONENZ2 34.000
CONENZ3 36.300
o 55 mg de sustrato

28/02/2008, 15:07:11
Source DF SS MS F P
Between 2 7.74222 3.87111 20.14 0.0022
Within 6 1.15333 0.19222
Total 8 8.89556

Source DF F P
Between 2.0 24.74 0.0067
Within 3.8

Variable Mean
CONENZ1 30.800
CONENZ2 28.867
CONENZ3 30.867
ANEXO F

AMILASA COMERCIAL BAN 800MG® Y DIFERENTES CANTIDADES DE
o 45 mg de sustrato

28/02/2008, 14:33:08

CONENZ3 42.600 A
CONENZ2 36.833 B
CONENZ1 33.333 C

0.3453
1.0601
o 50 mg de sustrato

28/02/2008, 14:54:47

CONENZ3 36.300 A
CONENZ2 34.000 B
CONENZ1 31.067 C

0.4792
1.4711
o 55 mg de sustrato

28/02/2008, 15:12:23

CONENZ3 30.867 A
CONENZ1 30.800 A
CONENZ2 28.867 B

0.3580
1.0989
ANEXO G

α-AMILASA AISLADA DE LA UNIVERSIDAD DE LA SALLE Y DIFERENTES
TIPO CHUTNEY
o 25mg de sustrato

28/02/2008, 16:56:02
Source DF SS MS F P
Between 2 36.4200 18.2100 45.15 0.0002
Within 6 2.4200 0.4033
Total 8 38.8400

Source DF F P
Between 2.0 47.76 0.0020
Within 3.8

Variable Mean
CONENZ1 32.467
CONENZ2 34.467
CONENZ3 37.367
o 30 mg de sustrato
29/02/2008, 8:07:15
Source DF SS MS F P
Between 2 80.3822 40.1911 116.31 0.0000
Within 6 2.0733 0.3456
Total 8 82.4556

Source DF F P
Between 2.0 112.06 0.0003
Within 4.0

Variable Mean
CONENZ1 27.733
CONENZ2 32.133
CONENZ3 35.000
o 35 mg de sustrato

29/02/2008, 8:20:35
Source DF SS MS F P
Between 2 26.8867 13.4433 29.73 0.0008
Within 6 2.7133 0.4522
Total 8 29.6000

Source DF F P
Between 2.0 39.56 0.0034
Within 3.6

Variable Mean
CONENZ1 25.000
CONENZ2 27.167
CONENZ3 29.233
ANEXO H

TIPO CHUTNEY
o 25 mg de sustrato

28/02/2008, 16:59:00

CONENZ3 37.367 A
CONENZ2 34.467 B
CONENZ1 32.467 C

0.5185
1.5918
o 30 mg de sustrato

29/02/2008, 8:10:30

CONENZ3 35.000 A
CONENZ2 32.133 B
CONENZ1 27.733 C

0.4800
1.4734
o 35mg de sustrato

29/02/2008, 8:23:12

CONENZ3 29.233 A
CONENZ2 27.167 B
CONENZ1 25.000 C

0.5491
1.6856
ANEXO I

α-AMILASA COMERCIAL BAN 800MG® Y DIFERENTES CANTIDADES DE
SUSTRATO CON BASE EN LA FORMULACIÓN DE SALSA TIPO CHUTNEY
o 45 mg de sustrato

29/02/2008, 8:38:15
Source DF SS MS F P
Between 2 43.0422 21.5211 65.22 0.0001
Within 6 1.9800 0.3300
Total 8 45.0222

Source DF F P
Between 2.0 67.53 0.0010
Within 3.9

Variable Mean
CONENZ1 32.933
CONENZ2 36.033
CONENZ3 38.267
o 50 mg de sustrato

29/02/2008, 8:50:45
Source DF SS MS F P
Between 2 61.9622 30.9811 110.65 0.0000
Within 6 1.6800 0.2800
Total 8 63.6422

Source DF F P
Between 2.0 123.18 0.0004
Within 3.8

Variable Mean
CONENZ1 29.467
CONENZ2 34.033
CONENZ3 35.667
o 55 mg de sustrato

29/02/2008, 9:01:37
Source DF SS MS F P
Between 2 24.0800 12.0400 45.72 0.0002
Within 6 1.5800 0.2633
Total 8 25.6600

Source DF F P
Between 2.0 41.06 0.0024
Within 3.9

Variable Mean
CONENZ1 27.833
CONENZ2 29.633
CONENZ3 31.833
ANEXO J

SUSTRATO CON BASE EN LA FORMULACIÓN DE SALSA TIPO CHUTNEY
o 45 mg de sustrato
29/02/2008, 8:41:15

CONENZ3 38.267 A
CONENZ2 36.033 B
CONENZ1 32.933 C

0.4690
1.4399
o 50mg de sustrato

29/02/2008, 8:52:04

CONENZ3 35.667 A
CONENZ2 34.033 B
CONENZ1 29.467 C
0.4320
1.3263
o 55 mg de sustrato

29/02/2008, 9:04:44

CONENZ3 31.833 A
CONENZ2 29.633 B
CONENZ1 27.833 C

0.4190
1.2862
ANEXO K

VERSIÓN 9.0 PARA EVALUAR LA VISCOSIDAD DEL ALMIDÒN MODIFICADO
CON DIFERENTES CONCENTRACIONES DE ENZIMA α-AMILASA AISLADA
DE LA UNIVERSIDAD DE LA SALLE Y DIFERENTES CANTIDADES DE
o 25 mg de sustrato

29/02/2008, 9:22:32
Source DF SS MS F P
Between 2 205680 102840 496.81 0.0000
Within 6 1242 207
Total 8 206922

Source DF F P
Between 2.0 292.47 0.0001
Within 3.8

Variable Mean
CONENZ1 473.67
CONENZ2 446.67
CONENZ3 140.33
o 30 mg de sustrato

29/02/2008, 9:47:53
Source DF SS MS F P
Between 2 75616.9 37808.4 26.51 0.0011
Within 6 8558.7 1426.4
Total 8 84175.6

Source DF F P
Between 2.0 29.55 0.0122
Within 2.9

Variable Mean
CONENZ1 564.00
CONENZ2 486.00
CONENZ3 342.67
o 35 mg de sustrato

29/02/2008, 10:09:57
Source DF SS MS F P
Between 2 200636 100318 292.28 0.0000
Within 6 2059 343
Total 8 202696

Source DF F P
Between 2.0 195.41 0.0002
Within 3.7

Variable Mean
CONENZ1 737.00
CONENZ2 548.33
CONENZ3 371.33
ANEXO L

SIGNIFICATIVAS DE LAS VISCOSIDADES DEL ALMIDÒN MODIFICADO CON
DIFERENTES CONCENTRACIONES DE ENZIMA α-AMILASA AISLADA DE LA
UNIVERSIDAD DE LA SALLE Y DIFERENTES CANTIDADES DE SUSTRATO
CON BASE EN LA FORMULACIÓN DE SALSA TIPO BECHAMEL
o 25 mg de sustrato

29/02/2008, 11:11:18

CONENZ1 473.67 A
CONENZ2 446.67 A
CONENZ3 140.33 B

11.747
36.062
o 30 mg de sustrato
29/02/2008, 9:50:44

CONENZ1 564.00 A
CONENZ2 486.00 A
CONENZ3 342.67 B
30.838
94.667
o 35 mg de sustrato
29/02/2008, 10:12:21

CONENZ1 737.00 A
CONENZ2 548.33 B
CONENZ3 371.33 C

15.127
46.436
ANEXO M

CON DIFERENTES CONCENTRACIONES DE ENZIMA α-AMILASA
COMERCIAL BAN800MG®
Y DIFERENTES CANTIDADES DE SUSTRATO CON BASE EN LA
FORMULACIÓN DE SALSA TIPO BECHAMEL
o 45 mg de sustrato

29/02/2008, 10:28:21
Source DF SS MS F P
Between 2 1873.56 936.778 27.37 0.0010
Within 6 205.33 34.222
Total 8 2078.89

Source DF F P
Between 2.0 47.79 0.0021
Within 3.8

Variable Mean
CONENZ1 63.333
CONENZ2 46.333
CONENZ3 28.000
o 50 mg de sustrato

29/02/2008, 10:38:29
Source DF SS MS F P
Between 2 23102.0 11551.0 242.33 0.0000
Within 6 286.0 47.7
Total 8 23388.0

Source DF F P
Between 2.0 180.63 0.0002
Within 3.7

Variable Mean
CONENZ1 165.00
CONENZ2 75.00
CONENZ3 46.00
o 55 mg de sustrato

29/02/2008, 10:48:41
Source DF SS MS F P
Between 2 53940.2 26970.1 131.85 0.0000
Within 6 1227.3 204.6
Total 8 55167.6

Source DF F P
Between 2.0 329.20 0.0002
Within 3.2

Variable Mean
CONENZ1 425.67
CONENZ2 370.67
CONENZ3 241.00
ANEXO N

DIFERENTES CONCENTRACIONES DE ENZIMA α-AMILASA COMERCIAL
BAN800MG® Y DIFERENTES CANTIDADES DE SUSTRATO CON BASE EN
LA FORMULACIÓN DE SALSA TIPO BECHAMEL
o 45 mg de sustrato

29/02/2008, 10:30:22

CONENZ1 63.333 A
CONENZ2 46.333 B
CONENZ3 28.000 C

4.7765
14.663
o 50 mg de sustrato

29/02/2008, 10:40:46

CONENZ1 165.00 A
CONENZ2 75.000 B
CONENZ3 46.000 C
5.6372
17.305
o 55 mg de sustrato

29/02/2008, 10:50:50

CONENZ1 425.67 A
CONENZ2 370.67 B
CONENZ3 241.00 C

11.678
35.849
ANEXO O

o 25 mg de sustrato

29/02/2008, 13:31:00
Source DF SS MS F P
Between 2 88.667 44.3333 1.55 0.2862
Within 6 171.333 28.5556
Total 8 260.000

Source DF F P
Between 2.0 1.39 0.3538
Within 3.7

Variable Mean
CONENZ1 28.000
CONENZ2 26.333
CONENZ3 20.667
o 30 mg de sustrato

29/02/2008, 13:36:46
Source DF SS MS F P
Between 2 134.000 67.0000 2.26 0.1857
Within 6 178.000 29.6667
Total 8 312.000

Source DF F P
Between 2.0 1.76 0.2901
Within 3.7

Variable Mean
CONENZ1 31.667
CONENZ2 33.667
CONENZ3 24.667
o 35 mg sustrato

29/02/2008, 13:40:33
Source DF SS MS F P
Between 2 363.556 181.778 6.65 0.0300
Within 6 164.000 27.333
Total 8 527.556

Source DF F P
Between 2.0 6.67 0.0542
Within 3.9

Variable Mean
CONENZ1 35.667
CONENZ2 25.667
CONENZ3 20.333
ANEXO P

DIFERENTES CONCENTRACIONES DE ENZIMA α-AMILASA AISLADA DE LA
UNIVERSIDAD DE LA SALLE Y DIFERENTES CANTIDADES DE SUSTRATO
CON BASE EN LA FORMULACIÓN DE SALSA TIPO CHUTNEY
o 35 mg de sustrato

29/02/2008, 13:45:11

CONENZ1 35.667 A
CONENZ2 25.667 AB
CONENZ3 20.333 B

4.2687
13.104
ANEXO Q

CON DIFERENTES CONCENTRACIONES DE ENZIMA COMERCIAL
BAN800MG® Y DIFERENTES CANTIDADES DE SUSTRATO CON BASE EN
LA FORMULACIÓN DE SALSA TIPO CHUTNEY
o 45 mg de sustrato

29/02/2008, 14:07:41
Source DF SS MS F P
Between 2 16.2222 8.11111 3.32 0.1071
Within 6 14.6667 2.44444
Total 8 30.8889

Source DF F P
Between 2.0 4.02 0.1182
Within 3.7

Variable Mean
CONENZ1 4.6667
CONENZ2 2.0000
CONENZ3 5.0000
o 50 mg de sustrato

29/02/2008, 14:10:46
Source DF SS MS F P
Between 2 97.556 48.7778 4.10 0.0753
Within 6 71.333 11.8889
Total 8 168.889

Source DF F P
Between 2.0 3.78 0.1210
Within 4.0

Variable Mean
CONENZ1 13.000
CONENZ2 11.333
CONENZ3 5.333
o 55 mg de sustrato

29/02/2008, 14:13:34
Source DF SS MS F P
Between 2 29.556 14.7778 0.90 0.4556
Within 6 98.667 16.4444
Total 8 128.222

Source DF F P
Between 2.0 0.86 0.4881
Within 4.0
Component of variance for between groups -0.55556

Variable Mean
CONENZ1 15.333
CONENZ2 14.000
CONENZ3 11.000
ANEXO R

VERSIÓN 9.0 PARA EVALUAR LA VISCOSIDAD DE LAS SALSAS TIPO
BECHAMEL CON DIFERENTES CONCENTRACIONES DE ENZIMA α-
CANTIDADES DE SUSTRATO CON BASE EN SU FORMULACIÓN
o 25 mg de sustrato
29/02/2008, 16:07:03
Source DF SS MS F P
Between 2 2.899E+07 1.449E+07 2479.87 0.0000
Within 6 35069.3 5844.89
Total 8 2.902E+07

Source DF F P
Between 2.0 5050.74 0.0000
Within 3.5
Component of variance for between groups 4829568

Variable Mean
CONENZ1 5149.3
CONENZ2 4128.0
CONENZ3 935.7
o 30 mg de sustrato

29/02/2008, 16:08:58
Source DF SS MS F P
Between 2 1.225E+07 6125651 1739.58 0.0000
Within 6 21128.0 3521
Total 8 1.227E+07

Source DF F P
Between 2.0 1168.24 0.0000
Within 3.6

Variable Mean
CONENZ1 6063.7
CONENZ2 4531.3
CONENZ3 3208.3
o 35 mg de sustrato

29/02/2008, 16:10:13
Source DF SS MS F P
Between 2 1.833E+07 9166627 1653.30 0.0000
Within 6 33266.7 5544
Total 8 1.837E+07

Source DF F P
Between 2.0 1151.43 0.0000
Within 3.8

Variable Mean
CONENZ1 7090.7
CONENZ2 5386.0
CONENZ3 3595.0
ANEXO S

SIGNIFICATIVAS DE LAS VISCOSIDADES DE LAS SALSAS TIPO BECHAMEL
SUSTRATO CON BASE EN SU FORMULACIÓN
o 25 mg de sustrato
29/02/2008, 16:07:52

CONENZ1 5149.3 A
CONENZ2 4128.0 B
CONENZ3 935.67 C

62.423
191.63
o 30 mg de sustrato

29/02/2008, 16:09:19

CONENZ1 6063.7 A
CONENZ2 4531.3 B
CONENZ3 3208.3 C
48.452
148.74
o 35 mg de sustrato
tatistix - 30 Day Trial Version 9.0

29/02/2008, 16:10:29

CONENZ1 7090.7 A
CONENZ2 5386.0 B
CONENZ3 3595.0 C

60.797
186.64
ANEXO T

o 45 mg de sustrato
29/02/2008, 16:14:20
Source DF SS MS F P
Between 2 4167800 2083900 880.52 0.0000
Within 6 14200 2367
Total 8 4182000

Source DF F P
Between 2.0 718.81 0.0000
Within 3.8

Variable Mean
CONENZ1 2160.0
CONENZ2 1540.0
CONENZ3 510.0
o 50 mg de sustrato

29/02/2008, 16:15:33
Source DF SS MS F P
Between 2 6150156 3075078 141.06 0.0000
Within 6 130800 21800
Total 8 6280956

Source DF F P
Between 2.0 739.85 0.0000
Within 3.4

Variable Mean
CONENZ1 2766.7
CONENZ2 1823.3
CONENZ3 743.3
o 55 mg de sustrato

29/02/2008, 16:16:44
Source DF SS MS F P
Between 2 1.423E+07 7119211 60.03 0.0001
Within 6 711600 118600
Total 8 1.495E+07

Source DF F P
Between 2.0 884.70 0.0001
Within 3.0

Variable Mean
CONENZ1 3833.3
CONENZ2 3033.3
CONENZ3 856.7
ANEXO U

SIGNIFICATIVAS DE LAS VISCOSIDADES DE LAS SALSAS TIPO BECHAMEL
COMERCIAL BAN800MG® Y DIFERENTES CANTIDADES DE SUSTRATO
CON BASE EN SU FORMULACIÓN
o 45 mg de sustrato
29/02/2008, 16:14:32

CONENZ1 2160.0 A
CONENZ2 1540.0 B
CONENZ3 510.00 C

39.721
121.94
o 50 mg de sustrato

29/02/2008, 16:15:48

CONENZ1 2766.7 A
CONENZ2 1823.3 B
CONENZ3 743.33 C
120.55
370.08
o 55 mg de sustrato

29/02/2008, 16:17:01

CONENZ1 3833.3 A
CONENZ2 3033.3 A
CONENZ3 856.67 B

281.19
863.20
ANEXO V

VERSIÓN 9.0 PARA EVALUAR LAS CONSISTENCIAS DE LAS SALSAS TIPO
o 25 mg de sustrato

29/02/2008, 16:26:27
Source DF SS MS F P
Between 2 78.0000 39.0000 468.00 0.0000
Within 6 0.5000 0.0833
Total 8 78.5000

Source DF F P
Between 2.0 401.14 0.0000
Within 4.0

Variable Mean
CONENZ1 11.167
CONENZ2 16.167
CONENZ3 18.167
o 30 mg de sustrato

29/02/2008, 16:27:53
Source DF SS MS F P
Between 2 151.389 75.6944 908.33 0.0000
Within 6 0.500 0.0833
Total 8 151.889

Source DF F P
Between 2.0 778.57 0.0000
Within 4.0

Variable Mean
CONENZ1 5.167
CONENZ2 9.333
CONENZ3 15.167
o 35 mg de sustrato
29/02/2008, 16:29:17
Source DF SS MS F P
Between 2 110.842 55.4211 196.37 0.0000
Within 6 1.693 0.2822
Total 8 112.536

Source DF F P
Between 2.0 113.40 0.0013
Within 3.1

Variable Mean
CONENZ1 3.067
CONENZ2 4.167
CONENZ3 11.000
ANEXO W

SIGNIFICATIVAS DE LAS CONSISTENCIAS DE LAS SALSAS TIPO
o 25 mg de sustrato
29/02/2008, 16:27:07

CONENZ3 18.167 A
CONENZ2 16.167 B
CONENZ1 11.167 C

0.2357
0.7236
o 30 mg de sustrato
tatistix - 30 Day Trial Version 9.0
29/02/2008, 16:28:13

CONENZ3 15.167 A
CONENZ2 9.3333 B
CONENZ1 5.1667 C
0.2357
0.7236
o 35 mg de sustrato

29/02/2008, 16:29:28

CONENZ3 11.000 A
CONENZ2 4.1667 B
CONENZ1 3.0667 B

0.4338
1.3316
ANEXO X

o 45 mg de sustrato
29/02/2008, 16:33:03
Source DF SS MS F P
Between 2 26.0556 13.0278 156.33 0.0000
Within 6 0.5000 0.0833
Total 8 26.5556

Source DF F P
Between 2.0 134.00 0.0002
Within 4.0

Variable Mean
CONENZ1 10.167
CONENZ2 12.167
CONENZ3 14.333
o 50 mg de sustrato
29/02/2008, 16:34:11
Source DF SS MS F P
Between 2 24.0000 12.0000 144.00 0.0000
Within 6 0.5000 0.0833
Total 8 24.5000

Source DF F P
Between 2.0 123.43 0.0003
Within 4.0

Variable Mean
CONENZ1 9.167
CONENZ2 11.167
CONENZ3 13.167
o 55 mg de sustrato
29/02/2008, 16:35:16
Source DF SS MS F P
Between 2 103.167 51.5833 928.50 0.0000
Within 6 0.333 0.0556
Total 8 103.500

Source DF F P
Between 2.0 M 0.0000
Within M

Variable Mean
CONENZ1 4.167
CONENZ2 7.000
CONENZ3 12.333
ANEXO Y

SIGNIFICATIVAS DE LAS CONSISTENCIAS DE LAS SALSAS TIPO
AMILASA COMERCIAL BAN800MG® Y DIFERENTES CANTIDADES DE
o 45 mg de sustrato
29/02/2008, 16:33:31

CONENZ3 14.333 A
CONENZ2 12.167 B
CONENZ1 10.167 C

0.2357
0.7236
o 50 mg de sustrato
29/02/2008, 16:34:50

CONENZ3 13.167 A
CONENZ2 11.167 B
CONENZ1 9.1667 C
0.2357
0.7236
o 55 mg de sustrato
29/02/2008, 16:35:46

CONENZ3 12.333 A
CONENZ2 7.0000 B
CONENZ1 4.1667 C

0.1925
0.5908
ANEXO Z

CHUTNEY CON DIFERENTES CONCENTRACIONES DE ENZIMA α-AMILASA
AISLADA DE LA UNIVERSIDAD DE LA SALLE Y DIFERENTES CANTIDADES
DE SUSTRATO CON BASE EN SU FORMULACIÓN
o 25 mg de sustrato

29/02/2008, 16:39:41
Source DF SS MS F P
Between 2 91355.6 45677.8 67.46 0.0001
Within 6 4062.7 677.1
Total 8 95418.2

Source DF F P
Between 2.0 47.54 0.0025
Within 3.6

Variable Mean
CONENZ1 660.00
CONENZ2 530.00
CONENZ3 413.33
o 30 mg de sustrato
29/02/2008, 16:40:58
Source DF SS MS F P
Between 2 5359913 2679956 1626.63 0.0000
Within 6 9885 1648
Total 8 5369798

Source DF F P
Between 2.0 805.33 0.0000
Within 3.6

Variable Mean
CONENZ1 2236.7
CONENZ2 694.3
CONENZ3 519.0
o 35 mg de sustrato

29/02/2008, 16:42:08
Source DF SS MS F P
Between 2 1129564 564782 32.59 0.0006
Within 6 103989 17332
Total 8 1233554

Source DF F P
Between 2.0 46.07 0.0048
Within 3.1

Variable Mean
CONENZ1 2200.0
CONENZ2 1778.3
CONENZ3 1332.3
ANEXO AA

SIGNIFICATIVAS DE LAS VISCOSIDADES DE LAS SALSAS TIPO CHUTNEY
o 25 mg de sustrato
29/02/2008, 16:39:52

CONENZ1 660.00 A
CONENZ2 530.00 B
CONENZ3 413.33 C

21.246
65.223
o 30 mg de sustrato

29/02/2008, 16:41:15

CONENZ1 2236.7 A
CONENZ2 694.33 B
CONENZ3 519.00 C
33.142
101.74
o 35 mg de sustrato

29/02/2008, 16:42:23

CONENZ1 2200.0 A
CONENZ2 1778.3 B
CONENZ3 1332.3 C

107.49
329.98
ANEXO BB

COMERCIAL BAN 800MG® Y DIFERENTES CANTIDADES DE SUSTRATO
o 45 mg de sustrato

29/02/2008, 16:45:37
Source DF SS MS F P
Between 2 60553.6 30276.8 397.22 0.0000
Within 6 457.3 76.2
Total 8 61010.9

Source DF F P
Between 2.0 441.12 0.0001
Within 3.3

Variable Mean
CONENZ1 409.33
CONENZ2 282.33
CONENZ3 211.00
o 50 mg de sustrato
29/02/2008, 16:46:38
Source DF SS MS F P
Between 2 10478.0 5239.00 28.17 0.0009
Within 6 1116.0 186.00
Total 8 11594.0

Source DF F P
Between 2.0 25.36 0.0057
Within 3.9

Variable Mean
CONENZ1 443.33
CONENZ2 378.33
CONENZ3 365.33
o 55 mg de sustrato
29/02/2008, 16:47:37
Source DF SS MS F P
Between 2 8960.22 4480.11 30.36 0.0007
Within 6 885.33 147.56
Total 8 9845.56

Source DF F P
Between 2.0 23.78 0.0069
Within 3.8

Variable Mean
CONENZ1 473.67
CONENZ2 420.00
CONENZ3 398.67
ANEXO CC

SIGNIFICATIVAS DE LAS VISCOSIDADES DE LAS SALSAS TIPO CHUTNEY
o 45 mg de sustrato
29/02/2008, 16:45:51

CONENZ1 409.33 A
CONENZ2 282.33 B
CONENZ3 211.00 C

7.1285
21.883
o 50 mg de sustrato

29/02/2008, 16:46:52

CONENZ1 443.33 A
CONENZ2 378.33 B
CONENZ3 365.33 B
11.136
34.184
o 55 mg de sustrato

29/02/2008, 16:47:52

CONENZ1 473.67 A
CONENZ2 420.00 B
CONENZ3 398.67 B

9.9182
30.447
ANEXO DD

AISLADA DE LA UNIVERSIDAD DE LA SALLE Y DIFERENTES CANTIDADES
DE SUSTRATO CON BASE EN SU FORMULACIÓN
o 25 mg de sustrato

29/02/2008, 16:56:31
Source DF SS MS F P
Between 2 24.0556 12.0278 28.87 0.0008
Within 6 2.5000 0.4167
Total 8 26.5556

Source DF F P
Between 2.0 36.28 0.0039
Within 3.6

Variable Mean
CONENZ1 16.833
CONENZ2 18.667
CONENZ3 20.833
o 30 mg de sustrato

29/02/2008, 16:57:19
Source DF SS MS F P
Between 2 78.0000 39.0000 468.00 0.0000
Within 6 0.5000 0.0833
Total 8 78.5000

Source DF F P
Between 2.0 401.14 0.0000
Within 4.0

Variable Mean
CONENZ1 11.167
CONENZ2 16.167
CONENZ3 18.167
o 35 mg de sustrato

29/02/2008, 16:58:22
Source DF SS MS F P
Between 2 94.8889 47.4444 81.33 0.0000
Within 6 3.5000 0.5833
Total 8 98.3889

Source DF F P
Between 2.0 110.35 0.0012
Within 3.2

Variable Mean
CONENZ1 8.667
CONENZ2 14.333
CONENZ3 16.333
ANEXO EE

SIGNIFICATIVAS DE LAS CONSISTENCIAS DE LAS SALSAS TIPO CHUTNEY
o 25 mg de sustrato
29/02/2008, 16:56:46

CONENZ3 20.833 A
CONENZ2 18.667 B
CONENZ1 16.833 C

0.5270
1.6179
o 30 mg de sustrato
29/02/2008, 16:57:41

CONENZ3 18.167 A
CONENZ2 16.167 B
CONENZ1 11.167 C

0.2357
0.7236
o 35 mg de sustrato
29/02/2008, 16:58:39

CONENZ3 16.333 A
CONENZ2 14.333 B
CONENZ1 8.6667 C

0.6236
1.9144
ANEXO FF

COMERCIAL BAN 800MG® Y DIFERENTES CANTIDADES DE SUSTRATO
o 45 mg de sustrato

29/02/2008, 16:50:36
Source DF SS MS F P
Between 2 15.3889 7.69444 92.33 0.0000
Within 6 0.5000 0.08333
Total 8 15.8889

Source DF F P
Between 2.0 79.14 0.0006
Within 4.0

Variable Mean
CONENZ1 21.167
CONENZ2 22.333
CONENZ3 24.333
o 50 mg de sustrato
29/02/2008, 16:51:41
Source DF SS MS F P
Between 2 61.0556 30.5278 137.38 0.0000
Within 6 1.3333 0.2222
Total 8 62.3889

Source DF F P
Between 2.0 87.96 0.0008
Within 3.6

Variable Mean
CONENZ1 16.833
CONENZ2 21.333
CONENZ3 23.000
o 55 mg de sustrato
29/02/2008, 16:53:10
Source DF SS MS F P
Between 2 62.8889 31.4444 94.33 0.0000
Within 6 2.0000 0.3333
Total 8 64.8889

Source DF F P
Between 2.0 80.86 0.0006
Within 4.0

Variable Mean
CONENZ1 14.833
CONENZ2 19.167
CONENZ3 21.167
ANEXO GG

SIGNIFICATIVAS DE LAS CONSISTENCIAS DE LAS SALSAS TIPO CHUTNEY
o 45 mg de sustrato
29/02/2008, 16:50:50

CONENZ3 24.333 A
CONENZ2 22.333 B
CONENZ1 21.167 C

0.2357
0.7236
o 50 mg de sustrato
29/02/2008, 16:52:26

CONENZ3 23.000 A
CONENZ2 21.333 B
CONENZ1 16.833 C
0.3849
1.1816
o 55 mg de sustrato
29/02/2008, 16:53:22

CONENZ3 21.167 A
CONENZ2 19.167 B
CONENZ1 14.833 C

0.4714
1.4471
ANEXO HH.
CALCULOS PARA EL BALANCE DE MATERIA DE LA SALSA TIPO

BECHAMEL CON ALMIDÓN MODIFICADO A PARTIR DE ENZIMA α-AMILASA
AISLADA DE LA UNIVERSIDAD DE LA SALLE
AL= Almidón de yuca

MG= Materia grasa (margarina)
EC= Especiaes condimentos (sal, pimienta, nuez moscada)
L= Leche
EN= Enzima aislada
STB= Salsa tipo Bechamel
V= Vapor
Balance General:
AL+MG+EC+L+EN=STB+VAP
AL+L+MG+EC+EN=SA+VAP
14,75+21,25+2,5+211,5+45,1 = 268,541+VAP
VAP = (14,75+21,25+2,5+211,5+45,1)- 268,541

VAP = 26,559g
ANEXO II.
CALCULOS PARA EL BALANCE DE MATERIA DE LA SALSA TIPO CHUTNEY

CON ALMIDÓN MODIFICADON A PARTIR DE ENZIMA α-AMILASA AISLADA
DE LA UNIVERSIDAD DE LA SALLE.
P= Pulpa de Mango
V= Vinagre
EC= Especiaes condimentos (mostaza, clavo, canela, jengibre, sal, pimienta)
AL= Almidón de yuca
A= Azúcar
EN= Enzima aislada
VAP= Vapor
CH= Salsa tipo Chutney
Balance General:
P+V+EC+AL+A+EN=CH+VAP
AL+L+MG+EC+EN=SA+VAP
146,74+52,38+8,38+3,6967+37,7+19,2 = 263+VAP
VAP = (146,74+52,38+8,38+3,6967+37,7+19,2)- 263

VAP = 5,0967g

Tesis Salsas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Tesis Salsas

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Tesis Salsas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

MODIFICACIÓN HIDROLÍTICA DE ALMIDÓN DE YUCA NATIVO CON

ENZIMA α-AMILASA BACTERIANA AISLADA DE Bacillus subtilis

CESAR ANDRES CALA CASTILLO

Trabajo de grado para optar al título de

CESAR ANDRES CALA CASTILLO

Johana Stefany Martìnez M.

Los autores de este trabajo de grado expresan sus agradecimientos a:

Lena Prieto Contreras, Ingeniera química y directora de nuestro trabajo de grado,

Rothman Guzmán, por su colaboración en el desarrollo de este trabajo de grado y

Cuadro 122. Análisis de varianza de la viscosidad de la salsa tipo Bechamel para

Figura 1. Formas de raíces tuberosas de la yuca 10

Anexo A. Norma del CODEX ALIMENTARIUS para la salsa picante de mango

Ácaros: son un orden de artrópodos que pertenecen a la clase Arachnida

Bráctea primaria: La bráctea, término usado en botánica e introducido por Carlos

Bracteóla: Bráctea de segundo orden en una inflorescencia compleja o ramificada.

Dehiscente: Es el órgano que se abre espontáneamente en su madurez.

Duxelles: Champiñones finamente picados, a veces mezclados con maíz tierno ó

Endospermo: El endospermo o albumen es la reserva alimentaria contenida en la

Mirepoix: es una preparación de un caldo con ingredientes de ciertas verduras

Panícula: La Panícula es una inflorescencia racemosa compuesta de racimos en

Pedicelo: Es el tallo de una flor individual en la inflorescencia de una dicotiledónea

Pedúnculo: Es la ramita, o rabillo que sostiene la inflorescencia simple. Es una

Pudín: Se denomina budín o pudín a un postre originario de la cocina inglesa que

Salsa: Composición blanda o líquida de sustancias comestibles que se hace para

Testa: Es la Cubierta externa de la semilla.

Velouté: Mezcla de un roux con un caldo preferiblemente de ternera hasta que

A nivel mundial se calcula que se extraen 60 millones de toneladas de almidón al

El almidón es una de las materias primas que proporciona mejores resultados en

La diversa cantidad de propiedades útiles específicas de los almidones,

Los tipos de modificación llevados a cabo con más frecuencia, a veces de

Otra alternativa para modificar las propiedades de los almidones, es a través de la

En la modificación del almidón se presenta la hidrólisis parcial del almidón

Por lo tanto, en este trabajo de grado se evaluó el comportamiento de la enzima α-

Para ello, se inició el proceso con la obtención de la enzima α-amilasa bacteriana,

Como parte de los indicadores de la hidrólisis enzimática, los azúcares reductores

Los geles de almidón, se realizaron como un preensayo para observar el

A partir de ello se escogieron las salsas Bechamel y Chutney realizadas con

Modificar enzimáticamente con α-amilasa bacteriana aislada de la cepa de Bacillus

- Realizar la caracterización del almidón de yuca nativo por medio de la

- Evaluar la actividad de la enzima α-amilasa bacteriana aislada de la cepa

- Comparar experimentalmente el comportamiento de la enzima α-amilasa

- Caracterizar el almidón modificado de yuca con la enzima α-amilasa bacteriana

- Estudiar el comportamiento del almidón de yuca modificado enzimáticamente

En el presente capítulo se mencionan generalidades sobre la yuca como su

1.1 ASPECTOS GENERALES DE LA YUCA

La yuca, mandioca, casava o casabe, es originaria del nordeste de Brasil, según

Por otra parte, la yuca contiene pequeñas cantidades de glúcidos cianogénicos

Sin embargo, las variedades de yuca amarga contienen concentraciones más

Estos glúcidos se descomponen en el tracto digestivo humano, lo que produce la

En Colombia entre los Departamentos líderes en la siembra de yuca, se

o Selección del terreno. Se debe escoger un terreno suelto, a pesar que se

1.1.2 Descripción botánica y morfológica. Este tubérculo pertenece a la familia

FUENTE: DOMINGUEZ, 1981

o Tallo. A través de esta parte, la planta lleva a cabo la reproducción asexual en

FUENTE: ADAMES, 1995

o Fruto. Es una cápsula dehiscente y trilocular de forma ovoide, con seis

Por otra parte, al seleccionar una variedad de yuca destinada a la industria es

Raíces desarrolladas alargadas, corteza o

Raíces medias, epidermis carmelita,