Estudio de Los Cambios Bioquímicos

Universidad de Vigo
Departamento Ingeniería
Química
ESTUDIO DE LOS CAMBIOS BIOQUÍMICOS,

DEGRADACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y GENERACIÓN
DE COMPUESTOS VOLÁTILES DURANTE LA
MADURACIÓN DEL JAMÓN DE CERDO CELTA.
EFECTO DEL TIPO DE MÚSCULO
TESIS DOCTORAL
Roberto Bermúdez Piedra
Ourense, 2015
El trabajo presentado en esta tesis ha sido realizado en el Centro Tecnolóxico da Carne
de Galicia, bajo la dirección de los Doctores José Manuel Lorenzo Rodríguez, Daniel
José Franco Ruíz y Francisco Javier Carballo García, como parte del Proyecto FEADER
2010/15 financiado por la Xunta de Galicia y que llevó por título “Tipificación de
productos tradicionales y novedosos derivados del cerdo Celta y sus cruces”.
Campus de Ourense Facultade de Ciencias
D. Francisco Javier Carballo García, Catedrático del Departamento de Ingeniería

Química del Área Tecnología de los Alimentos de la Universidad de Vigo.
HACE CONSTAR: Que D Roberto Bermúdez Piedra, postgrado en Ciencia y

Tecnología Agroalimentaria, ha realizado bajo mi dirección y asesoramiento el presente
trabajo titulado “Estudio de los cambios bioquímicos, degradación de las proteínas y
generación de compuestos volátiles durante la maduración del jamón de cerdo Celta.
Efecto del tipo de músculo”, que cumple los requisitos de calidad científica necesarios
para optar al grado de Doctor por la Universidad de Vigo.
Y para que conste a los efectos oportunos, firmo la presente en Ourense, a día 25
de febrero de 2015.
Fdo: D. Francisco Javier Carballo García

D. José Manuel Lorenzo Rodríguez, Jefe de Investigación Agroalimentaria del Centro
Tecnolóxico da Carne de Galicia.

generación de compuestos volátiles durante la maduración del jamón de Cerdo celta.
Y considerando que constituye trabajo de tesis, autoriza su presentación en la

Universidad de Vigo.
de febrero de 2015.
Fdo: D. José Manuel Lorenzo Rodríguez

D. Daniel José Franco Ruíz, Investigador del Centro Tecnolóxico da Carne de Galicia.

generación de compuestos volátiles durante la maduración del jamón de cerdo Celta.
Y considerando que constituye trabajo de tesis, autoriza su presentación en la

Universidad de Vigo.
de febrero de 2015.
Fdo: D. Daniel José Franco Ruíz

Agradecimientos
A mis directores, el Dr. José Manuel Lorenzo Rodríguez, el Dr. Daniel José
Franco Ruíz y el Dr. Francisco Javier Carballo García, por darme la oportunidad de
realizar esta Tesis, confiar en mí y apoyarme en todo momento. El más profundo y
sincero agradecimiento por su dedicación y valiosa ayuda en mi formación profesional e
investigadora.
Al Centro Tecnolóxico da Carne y a su Director Gerente D. Miguel Fernández

Rodríguez por permitirme realizar esta Tesis en este Centro. Al personal del CTC que
no he mencionado y que de una u otra forma han contribuido a la realización de esta
Tesis.
A mi familia, en especial a mis padres, a mi hermana y sobrinas por su apoyo y

comprensión, ya que sin ellos nada de lo realizado en mi vida sería posible.
A Sandra, por compartir conmigo penas y alegrías, siempre con una sonrisa y
palabras de ánimo, por aportarme una dosis importante de tranquilidad para tomar la
mejor decisión en todo momento y, en definitiva, por el cariño recibido.
A mis amigos, por todos los buenos momentos vividos.
Gracias
Índice general
I. INTRODUCCIÓN 1
I.1. EL CERDO “CELTA” 3
I.1.1. ORIGEN 3
I.1.1.1. Razas europeas 4
I.1.1.1.1. Sus scrofa subesp. ferus 4
I.1.1.1.2. Sus scrofa subesp. mediterraneus 4
I.1.1.2. Razas asiáticas 5
I.1.2. CARACTERÍSTICAS MORFOLÓGICAS. PROTOTIPO RACIAL 6
I.1.2.1. Aspecto general 6
I.1.2.2. Aspecto regional 8
I.1.3. EVOLUCIÓN, CENSO Y DISTRIBUCIÓN GEOGRÁFICA 9
I.1.3.1. El cerdo Celta primitivo 9
I.1.3.2. El tipo Céltico reformado 10
I.1.3.3. El tipo Céltico precoz 10
I.2. LOS PRODUCTOS CÁRNICOS CRUDO-CURADOS 13
I.3. EL JAMÓN CRUDO-CURADO: CARACTERÍSTICAS Y VARIEDADES 14
I.3.1. JAMÓN SERRANO 15
I.3.2. D.O. JAMÓN DE TERUEL 18
I.3.3. I.G.P. JAMÓN DE SERÓN 19
I.3.4. D.O. JAMÓN DE GUIJUELO 20
I.3.5. D.O. DEHESA DE EXTREMADURA 21
I.3.6. D.O. JAMÓN DE HUELVA 22
I.3.7. D.O. JAMÓN LOS PEDROCHES 23
I.3.8. I.G.P. JAMÓN DE TRÉVELEZ 24
I.4. EL JAMÓN CRUDO-CURADO: PROCESO DE ELABORACIÓN 26
i
Índice general
I.4.1. PREPARACIÓN DE LOS PERNILES 26
I.4.2. SELECCIÓN Y CLASIFICACIÓN 27
I.4.3. SALAZÓN 27
I.4.4. LAVADO-CEPILLADO 28
I.4.5. REPOSO O POST-SALADO 28
I.4.6. SECADO-MADURACIÓN 28
I.4.7. ENVEJECIMIENTO O MADURACIÓN EN BODEGA 28
I.5. CAMBIOS BIOQUÍMICOS QUE TIENEN LUGAR DURANTE EL PROCESO DE

29
MADURACIÓN DEL JAMÓN
I.5.1. CAMBIOS FÍSICO-QUÍMICOS 29
I.5.2. CAMBIOS QUÍMICOS 32
I.5.2.1. Cambios en el contenido en agua 33
I.5.2.2. Cambios en el contenido en cloruro sódico (NaCl) 33
I.5.2.3. Cambios experimentados por los lípidos 33
I.5.2.4. Cambios experimentados por los compuestos nitrogenados 36
I.5.2.4.1. Cambios en la solubilidad de las proteínas 37
I.5.2.4.2. Cambios en las proteínas y sus productos de degradación 37
I.5.2.4.3. Cambios en los péptidos 38
I.5.2.4.4. Cambios en los aminoácidos libres 39
I.5.2.4.5. Cambios en el nitrógeno no proteico y en sus fracciones 40
I.5.2.5. Formación de compuestos volátiles 43
I.5.2.5.1. Reacciones de Maillard 43
I.5.2.5.2. Reacciones de Strecker 44
I.6. EL JAMÓN GALLEGO: HISTORIA Y SITUACIÓN ACTUAL 46
II. JUSTIFICACIÓN Y OBJETIVOS 49
ii
Índice general
III. CAMBIOS FISICOQUÍMICOS DURANTE LA ELABORACIÓN Y

CARACTERÍSTICAS SENSORIALES DEL JAMÓN DE CERDO CELTA. 53
EFECTO DEL TIPO DE MÚSCULO
III.1. INTRODUCCIÓN 55
III.2. MATERIAL Y MÉTODOS 56
III.2.1. DISEÑO EXPERIMENTAL Y MANEJO ANIMAL 56
III.2.2. MUESTRAS 56
III.2.3. MÉTODOS ANALÍTICOS 57
III.2.3.1. pH, actividad de agua y parámetros de color 57
III.2.3.2. Composición química 57
III.2.3.3. Test Warner-Braztler (WB) 57
III.2.3.4. Oxidación lipídica 58
III.2.3.4. Análisis sensorial 58
III.2.4. ANÁLISIS ESTADÍSTICO 58
III.3. RESULTADOS Y DISCUSIÓN 59
III.3.1. EFECTO DEL TIEMPO DE ELABORACIÓN Y EL TIPO DE MÚSCULO EN LAS

59
PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS
III.3.2. EFECTO DEL TIEMPO DE PROCESADO Y EL TIPO DE MÚSCULO EN LA

66
OXIDACIÓN LIPÍDICA
III.3.3. EFECTO DEL TIPO DE MÚSCULO EN LAS CARACTERÍSTICAS

67
SENSORIALES
IV. INFLUENCIA DEL TIPO DE MÚSCULO SOBRE LA EVOLUCIÓN

DE LOS AMINOÁCIDOS LIBRES Y DE LAS PROTEÍNAS
71
SARCOPLASMÁTICAS Y MIOFIBRILARES DURANTE LA
ELABORACIÓN DEL JAMÓN DE CERDO CELTA
IV.1. INTRODUCCIÓN 73
iii
Índice general
IV.2. MATERIAL Y MÉTODOS 74
IV.2.1. DISEÑO EXPERIMENTAL Y MANEJO ANIMAL 74
IV.2.2. MUESTRAS 75
IV.2.3. MÉTODOS ANALÍTICOS 75
IV.2.3.1. Composición química 75
IV.2.3.2. Aminoácidos libres 75
IV.2.3.3. Extracción y separación de proteínas sarcoplasmáticas y

76
miofibrilares
IV.2.4. ANÁLISIS ESTADÍSTICO 77
IV.3. RESULTADOS Y DISCUSIÓN 78
IV.3.1. EFECTO DEL TIPO DE MÚSCULO EN EL CONTENIDO DE AMINOÁCIDOS

78
LIBRES
IV.3.2. EFECTO DEL TIPO DE MÚSCULO EN LA DEGRADACIÓN DE LAS

87
PROTEÍNAS SARCOPLASMÁTICAS Y MIOFIBRILARES
V. INFLUENCIA DEL TIPO DE MÚSCULO SOBRE LOS

COMPUESTOS VOLÁTILES A LO LARGO DE LA ELABORACIÓN 95
DEL JAMÓN DE CERDO CELTA
V.1. INTRODUCCIÓN 97
V.2. MATERIAL Y MÉTODOS 98
V.2.1. DISEÑO EXPERIMENTAL Y MANEJO ANIMAL 98
V.2.2. MUESTRAS 98
V.2.3. MÉTODOS ANALÍTICOS 99
V.2.3.1. Composición química 99
V.2.3.1. Análisis de compuestos volátiles 99
IV.2.4. ANÁLISIS ESTADÍSTICO 100
V.3. RESULTADOS Y DISCUSIÓN 100
iv
Índice general
VI. DISCUSIÓN GENERAL 117
VII. CONCLUSIONES 135
VIII. BIBLIOGRAFÍA 139
IX. ANEXOS: 155
IX.1. ARTÍCULOS QUE RECOGEN LOS RESULTADOS DE LA PRESENTE TESIS

DOCTORAL
IX.1.1. "Physicochemical changes during manufacture and final sensory

characteristics of dry-cured Celta ham. Effect of muscle type"
IX.1.2. "Influence of muscle type on the evolution of free amino acids and
sarcoplasmic and myofibrillar proteins through the manufacturing process
of Celta dry-cured ham"
IX.1.3. "Influence of type of muscle on volatile compounds throughout the

manufacture of Celta dry-cured ham"
IX.2. INFORMACIÓN Y CRITERIOS DE CALIDAD DE LAS PUBLICACIONES
v
Índice de tablas
ÍNDICE DE TABLAS
Tabla I.1. Evolución de la distribución de razas porcinas en España 11

Tabla I.2. Evolución de la población total, reproductores y número 13
de ganaderos asociados a partir del año 2000
Tabla I.3. Número de ganaderías, animales inscritos y censos 13
medios por provincias
Tabla I.4. Principales variedades de jamón producidas en el mundo 17
(Campbell-Platt, 1995)
Tabla III.1. Evolución del pH, actividad de agua y la composición 60
durante el proceso de elaboración del jamón curado de
cerdo Celta. Efecto del tipo de músculo (BF y SM)
(valores medios de 5 muestras)
Tabla III.2. Evolución de los parámetros de color durante el proceso 63
de elaboración del jamón curado de cerdo Celta. Efecto
del tipo de músculo (BF y SM) (valores medios de 5
muestras)
Tabla III.3. Evolución de los parámetros de textura durante el 64
proceso de elaboración del jamón curado de cerdo Celta.
Efecto del tipo de músculo (BF y SM) (valores medios
de 5 muestras)
Tabla III.4. Correlaciones de Pearson entre los parámetros 65
fisicoquímicos y las propiedades sensoriales
Tabla IV.1. Variación en las concentraciones de aminoácidos libres 81
(mg/100 g de MS) durante el curado del jamón de cerdo
Celta. Efecto del tipo de músculo (valores medios de 5
piezas en cada punto de muestreo)
Tabla IV.2. Valores medios de la densidad relativa (%) de las bandas 88
electroforéticas correspondientes a las proteínas
sarcoplasmáticas extraídas del jamón curado de cerdo
Celta durante el proceso de elaboración. Efecto del tipo
de músculo (valores medios de 5 piezas en cada punto de
muestreo)
Tabla IV.3. Valores medios de la densidad relativa (%) de las bandas 91
electroforéticas correspondientes a las proteínas
miofibrilares extraídas del jamón curado de cerdo Celta
durante el proceso de elaboración. Efecto del tipo de
músculo (valores medios de 5 piezas en cada punto de
vi
Índice de tablas
muestreo)
Tabla V.1. Evolución de la composición durante el proceso de 101

elaboración del jamón curado de cerdo Celta. Efecto del
tipo de músculo (BF=biceps femoris y
SM=semimembranosus) (valores promedio de 5
muestras).
Tabla V.2. Efecto del tipo de músculo en la evolución de los 111
compuestos volátiles (unidades de área (AU) × 106/g de
MS) a través de la elaboración de jamón curado de cerdo
Celta, los resultados se expresaron como medias ± error
estándar (n = 5)
vii
Índice de figuras
ÍNDICE DE FIGURAS
Figura I.1: Raza Celta variedad Barcina 7

Figura I.2: Raza Celta variedad Carballina 7
Figura I.3: Raza Celta variedad Santiaguesa 8
Figura I.4. Evolución del censo de cerdo Celta (Fuente ASOPORCEL) 12
Figura I.5. Logotipo de la Fundación Jamón Serrano 15
Figura I.6. Logotipo de la D.O. Jamón de Teruel 18
Figura I.7. Logotipo de la I.G.P. Jamón de Serón 19
Figura I.8. Logotipo de la D.O. Jamón de Guijuelo 20
Figura I.9. Logotipo de la D.O. Dehesa de Extremadura 21
Figura I.10. Logotipo de la D.O. Jamón de Huelva 22
Figura I.11. Logotipo de la D.O. Los Pedroches 23
Figura I.12. Logotipo de la I.G.P. Jamón de Trevélez 24
Figura I.13. Distribución geográfica de productos cárnicos crudo-curados 25
elaborados en España a partir de piezas enteras con distintivo de
calidad
Figura I.14. Esquema del proceso tecnológico de elaboración del jamón crudo- 26
curado
Figura I.15.- Esquema del desarrollo de la lipólisis (Antequera y Martín, 2001) 34
Figura I.16. Estructura básica de los triglicéridos (a) y fosfolípidos (b) 35
Figura I.17. Desarrollo global de la proteólisis 36
Figura III.1. Evolución de la oxidación lipídica durante el proceso de elaboración 66
del jamón curado de cerdo Celta. Efecto del tipo de músculo (BF y
SM): A) índice de peróxidos e B) índice de TBARS. Los valores
representados son la media y la desviación estándar de 5 muestras
Figura III.2. Características sensoriales del jamón de cerdo Celta curado al final del 68
proceso de elaboración. Efecto del tipo de músculo (BF y SM). El
valor representado para cada atributo proviene de la media de 40
calificaciones
Figura IV.1. Evolución del contenido de humedad en los músculos biceps femoris y 79
semimembranosus durante el curado del jamón de cerdo Celta. Pieza
fresca (A), después del salado (B), después del post-salado (C),
después del secado-maduración (D), "Bodega 1" (E) y "Bodega 2" (F).
Figura IV.2. Evolución del contenido de NaCl en los músculos biceps femoris y 79
semimembranosus durante el curado del jamón de cerdo Celta. Pieza
fresca (A), después del salado (B), después del post-salado (C),
viii
Índice de figuras
después del secado-maduración (D), "Bodega 1" (E) y "Bodega 2" (F).
Figura IV.3. Evolución de los aa libres totales (mg/100 g de MS) en los músculos 80
biceps femoris y semimembranosus durante el curado del jamón de
cerdo Celta. Pieza fresca (A), después del salado (B), después del post-
salado (C), después del secado-maduración (D), "Bodega 1" (E) y
"Bodega 2" (F).
Figura IV.4. Cromatograma de aminoácidos libres del músculo semimembranosus 85
al final del proceso de elaboración del jamón curado de cerdo Celta
Figura IV.5. Cromatograma de aminoácidos libres del músculo bíceps femoris al 86
final del proceso de elaboración del jamón curado de cerdo Celta
Figura IV.6. Perfil electroforético SDS-PAGE de las proteínas sarcoplasmáticas en 89
los músculos biceps femoris y semimembranosus a través del proceso
de curado del jamón de cerdo “Celta”. Pieza fresca (A), después del
salado (B), después del post-salado (C), después del secado-
maduración (D), "Bodega 1" (E) y "Bodega 2" (F)
Figura IV.7. Perfil electroforético SDS-PAGE de las proteínas miofibrilares en los 92
músculos biceps femoris y semimembranosus a través del proceso de
curado del jamón de cerdo “Celta”. Pieza fresca (A), después del
salado (B), después del post-salado (C), después del secado-
maduración (D), "Bodega 1" (E) y "Bodega 2" (F)
Figura V.1. Evolución de los compuestos volátiles mayoritarios en los músculos 104
biceps femoris y semimembranosus durante la elaboración del jamón
curado de cerdo Celta. Pieza fresca (A), después del salado (B),
después del post-salado (C), después del secado-maduración (D),
"Bodega 1" (E) y "Bodega 2" (F). 1) ésteres, 2) hidrocarburos
alifáticos, 3) aldehídos, 4), alcoholes. Los valores representados son las
medias de cinco muestras. Los valores de la desviación estándar se
representan mediante líneas
Figura V.2. Evolución de los compuestos volátiles minoritarios en los músculos 106
biceps femoris y semimembranosus durante la elaboración del jamón
curado de cerdo Celta. Pieza fresca (A), después del salado (B),
después del post-salado (C), después del secado-maduración (D),
"Bodega 1" (E) y "Bodega 2" (F). 1) Hidrocarburos aromáticos, 2)
Ácidos, 3) Furanos, 4) Cetonas. Los valores representados son las
medias de cinco muestras. Los valores de la desviación estándar se
representan mediante líneas.
ix
Acrónimos
ACRÓNIMOS
2-DGE Electroforesis en gel bidimensional

a. de C. Antes de Cristo
ASOPORCEL Asociación de Criadores de Ganado Porcino Celta
aw Actividad de agua
BF biceps femoris
DOP Denominación de Origen
E.T.G. Especialidades Tradicionales Garantizadas
HPLC Cromatografía líquida de alta resolución
I.G.P. Indicación Geográfica Protegida
ISO Organización Internacional de Normalización
kDa KiloDalton
MS Materia seca
NaCl Cloruro sódico
NNP Nitrógeno no proteico
SDS-PAGE Electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato sódico
SM semimembranosus
SPME Microextracción en fase sólida
UA Unidades de área
UV Ultravioleta
WB Warner-Braztler
x
I.INTRODUCCIÓN
Introducción
I.1. EL CERDO “CELTA”.

I.1.1. ORIGEN.
El cerdo es un mamífero monogástrico ungulado, perteneciente al orden de los
Artiodáctilos (número par de dedos) y a la familia de los Súidos. En la actualidad, se
cría en casi todo el mundo como fuente de alimento. Desde el punto de vista zoológico,
su clasificación es la siguiente:
o Reino: ANIMALIA
o Filo: CHORDATA
o Clase: MAMMALIA
o Orden: ARTIODACTYLA
o Familia: SUIDAE
o Género: Sus
o Especie: scrofa
o Subespecie: domestica
La historia del cerdo está íntimamente ligada a la del hombre. Al igual que ocurre
con otros muchos animales, el origen de la domesticación del cerdo es discutible. Su
antecesor es el jabalí, que fuera de la época de celo se manejaría fácilmente. Las crías,
junto con sus madres, merodeaban los asentamientos humanos con doble finalidad, la
primera para alimentarse de los desechos que estos producían y la segunda para
protegerse de los depredadores. Algunos estudios indican que la domesticación se
realizó en el año 7.000 a. de C. en el Próximo Oriente, aunque también podría haber
ocurrido en alguno de los lugares del amplio dominio asiático. Se tiene conocimiento de
su domesticación en Europa desde el año 4.000 a. de C. En esa época entraba en
competencia con el hombre a la hora de alimentarse de los mismos recursos. La raza
asiática se introdujo en Europa desde el Extremo Oriente, pero los romanos ya la
conocían, y aconsejaban que para la reproducción se eligieran cerdos de “patas cortas” y
“hocico corto”.
Bajo el género Sus se agrupan cuatro especies (Collell, 2008):
- Sus scrofa, con cuatro subespecies:
 Sus scrofa subespecie domestica (cerdo doméstico).
 Sus scrofa subespecie scrofa (jabalí europeo).
-3-
Capítulo I
 Sus scrofa subespecie vittatus (jabalí asiático).

 Sus scrofa subespecie leucomystax (jabalí japonés).
- Sus barbatus (cerdo de Asia).
- Sus salvanius (cerdo enano del Nepal).
- Sus verrucosus (cerdo de Java y Filipinas).
Realmente, cualquier intento de clasificación y diferenciación de las razas

porcinas resulta una simplificación de la realidad, ya que actualmente, casi todas las
razas comerciales tienen una mezcla genética importante. De hecho, la mayoría de ellas
derivan del cruce de Sus scrofa y Sus vittatus en diferentes proporciones.
Las poblaciones porcinas actuales pueden agruparse en (Collell, 2008):
I.1.1.1. Razas europeas, que derivan principalmente de Sus scrofa (S. scrofa.
subesp. scrofa).
I.1.1.1.1. Sus scrofa subesp. ferus:

En esta subespecie se sitúan los cerdos del tronco Celta y los cerdos del norte de
Europa. Su domesticación se sitúa alrededor del año 7.000 a. de C. en el Próximo
Oriente. Este grupo localizado en el noroeste peninsular, que llega a España con las
civilizaciones que invadieron este área desde el Centro y Norte de Europa, dando lugar
a distintas agrupaciones célticas, algunas de ellas hoy extinguidas, como el cerdo Chato
de Vitoria (desaparecido y es irrecuperable), el Lermeño de Burgos, el Catalán de Vich,
el Molinés de Guadalajara, el Alistano de Zamora, el Navarro Batzanés, y el Gochu
Celta de Asturias.
I.1.1.1.2. Sus scrofa subesp. mediterraneus:
En este grupo se sitúan los cerdos del tronco Ibérico. Su domesticación se sitúa
alrededor del año 5.000 a. de C. en Grecia. El tipo de cerdo estaba representado por una
compleja estirpe Ibérica con una gran diversidad genética, mostrando razas de buena
adaptación al medio; las variedades del cerdo Ibérico se diferencian entre sí por su
apariencia externa y son clasificadas en función de la coloración de su capa y la
presencia o ausencia de pelo, del siguiente modo:
a. Variedades de fomento: Retinto, Entrepelado.
b. Variedades en peligro de extinción: Torbiscal, Manchado de
Jabugo, Lampiño
-4-
Introducción
La mayoría de las razas que pertenecen a esta subespecie presentan tendencia a

una mayor infiltración de grasa muscular.
I.1.1.2. Razas asiáticas, derivadas del Sus vittatus (Sus scrofa subesp. vittatus).
Son los cerdos del tronco asiático. Se cree que su domesticación se realizó en
torno al año 5.000 a. de C. en China.
Las razas de cerdos de la Península Ibérica descienden principalmente del jabalí

salvaje (Sus ferus y Sus mediterraneus), aunque la mayoría de ellas desaparecieron o
fueron cruzadas con razas comerciales.
Los animales que conocemos como “cerdo Celta” no corresponden únicamente a

una sola raza, sino a distintas agrupaciones raciales originadas desde un tronco común,
el tronco Celta. Al igual que el resto de los porcinos, el Celta se encuentra incluido en el
género animal Sus especie scrofa. Según la edición Razas Autóctonas de Galicia en
Perigo de Extinción publicada en el 2001 por la Consellería de Política Agroalimentaria
e Desenvolvemento Rural de la Xunta de Galicia, se pone de manifiesto que el tronco
Celta procedía del cruce del Sus scrofa ferus con el subgénero striatosus.
La raza de cerdo Celta era la más importante en Galicia hasta comienzos del
pasado siglo, iniciándose a partir de los años cincuenta una importante reducción censal
debido principalmente a la importación de otras razas de crecimiento más rápido y
mayor rendimiento. Así, en 1951 sólo el 14% de los cerdos eran de raza Celta, llegando
posteriormente casi a su desaparición en el territorio nacional.
El interés por la recuperación de la raza porcina Celta parte de la Xunta de

Galicia, concretamente de la entonces Consellería de Agricultura, Ganadería y Política
Agroalimentaria que, consciente de la merma genética, social y económica que
supondría la desaparición de esta raza, puso en marcha un programa movilizando los
medios técnicos e infraestructuras necesarias para la recuperación de la raza, el cual
culminó con la creación a principios del año 1999 de la Asociación de Criadores de
Ganado Porcino Celta (ASOPORCEL), y con el inicio por parte de esta asociación de
un proyecto de recuperación, conservación y fomento de esta raza porcina (Fernández et
al., 2009).
-5-
Capítulo I
En el año 2000 se aprobó la reglamentación específica del Libro Genealógico de

la raza porcina Celta, por la orden de 27/09/2000 derogada por el Decreto 149/2011, por
el que se establece el Catálogo Oficial de Razas Ganaderas Autóctonas de Galicia, se
regula el reconocimiento oficial de las asociaciones de criadores de razas autóctonas
de Galicia que creen o gestionen libros genealógicos y se aprueban los programas para
su conservación, mejora y fomento.
Actualmente la raza Celta está incluida en el Programa nacional de conservación,

mejora y fomento de las razas ganaderas como raza autóctona española en peligro de
extinción (Real Decreto 2129/2008).
I.1.2. CARACTERÍSTICAS MORFOLÓGICAS. PROTOTIPO RACIAL.
I.1.2.1. Aspecto general.
La raza porcina Celta agrupa animales de tamaño grande, dolicocéfalos y

mesencéfalos y perfil frontonasal de subcóncavo a recto, eumétricos y longilíneos. En
su conjunto son animales rústicos y armónicos, muy adaptados a su explotación en
régimen extensivo. El gran desarrollo de su esqueleto, sobre todo del tercio anterior, y la
longitud de sus miembros demuestran su aptitud para la marcha, que es viva, grácil y de
contoneo característico de la raza. Se encuentran ejemplares de la raza en todo el
territorio gallego (Carril et al., 2001). El peso medio en edad adulta es de 160 kg para
las hembras y de 200 kg para los machos. Se diferencian tres variedades: Barcina,
Carballina y Santiaguesa. Las tres variedades son morfológicamente idénticas y solo se
diferencian en la ausencia o presencia de pigmentaciones y por su lugar de origen:
Variedad Barcina (Figura I.1): Al igual que la Santiaguesa, está también

presente en el sur de las provincias de Lugo y A Coruña, y en toda la provincia de
Ourense (Rof Codina, 1947). Presenta en la piel zonas de pigmentación de tonalidad
pizarrosa, pero con el pelo blanco en esas zonas.
-6-
Introducción
Figura I.1: Raza Celta variedad Barcina
Variedad Carballina (Figura I.2): Se localiza en la comarca de Carballo (A

Coruña) y alrededores, aunque hoy en día se extiende hacia muchas otras zonas. Se
caracteriza esta variedad por su extensa pigmentación negra que en ocasiones puede
llegar a cubrir todo el cuerpo; el pelo es negro en las zonas pigmentadas.
Figura I.2: Raza Celta variedad Carballina
Variedad Santiaguesa (Figura I.3): Presente fundamentalmente en el sur de las

provincias de Lugo y de A Coruña y en toda la provincia de Ourense. Esta variedad
posee piel blanca de color rosado, cubierta por abundantes pelos largos y fuertes (Rof
Codina, 1947).
-7-
Capítulo I
Figura I.3: Raza Celta variedad Santiaguesa
I.1.2.2. Aspecto regional.
Cabeza: De tamaño grande, fuerte, alargada y de perfil frontonasal de subcóncavo

a recto, siendo en su conjunto voluminosa. Frente plana y proporcionada, formando una
arista aguda en la línea de la nuca. Jeta ancha y gruesa. Orejas grandes y caídas que
cubren los ojos que son pequeños.
Cuello: Largo, estrecho y fuerte.
Tórax: Fuerte y profundo, con costillares poco arqueados.
Espaldas: Largas, ligeramente inclinadas y de manifiesta musculatura, haciendo

más robusto el tercio anterior.
Dorso y lomos: Estrechos, largos (cuenta con seis vértebras lumbares) y

arqueados. La línea dorsolumbar dibuja desde la cruz ancha un arco que se hace más
prominente en la unión de lomos y grupa.
Grupa: Caída, con desarrollo muscular medio. El rabo es grueso y largo y está
provisto en su extremidad de una borla de cerdas, que se retuerce de modo típico cuando
el animal está nervioso siendo su postura habitual de manera estirada.
-8-
Introducción
Vientre y genitales externos: Vientre recogido, con línea inferior plana, con un
mínimo de 6/6 pezones desarrollados, de implantación amplia y regularmente
espaciados. Excepcionalmente podrán admitirse ejemplares con menos de 12 pezones,
siempre que su calificación global sea de superior a suficiente, a juicio del director
técnico. Testículos bien formados, simétricos en longitud y tamaño. Vulva bien formada
en las hembras.
Extremidades y marcha: Extremidades bien formadas, largas y fuertes, con

articulaciones limpias y definidas. Cuartillas de longitud media. Pezuñas resistentes y
duras; la pigmentación puede variar admitiéndose todas las gamas de colores. Marcha
viva, grácil y de contoneo característico de la raza.
Color y pelo: La variedad Santiaguesa se caracteriza por poseer una piel rosada
con ausencia total de pigmentaciones. La variedad Barcina posee pequeñas
pigmentaciones, como lunares circulares de color pizarroso y la variedad Carballina se
caracteriza por sus extensas pigmentaciones negras brillantes que en ocasiones pueden
llegar a cubrir todo su cuerpo. En las tres variedades la piel está cubierta de abundantes
cerdas, largas y fuertes, que son más abundantes en la variedad Carballina.
I.1.3. EVOLUCIÓN, CENSO Y DISTRIBUCIÓN GEOGRÁFICA.
La explotación del cerdo en Galicia ha estado íntimamente ligada a las

condiciones edafoclimáticas de la región, es decir, de su terreno y clima, que ofrece
variantes de importancia, según la zona y la configuración del terreno. Como las
posibilidades alimenticias eran distintas en cada zona, en cada una de ellas predominó
un tipo de cerdo adaptado a sus recursos y medio, por lo que desde el punto de vista
histórico se pueden considerar tres tipos:
I.1.3.1. El cerdo Celta primitivo de la montaña:

Localizado desde los 600 a los 1.300 metros sobre el nivel del mar, donde todavía
persiste en escasas individualidades; se trata del cerdo céltico primitivo o antiguo, de
piernas largas, tronco estrecho, lomo arqueado, orejas grandes, hocico alargado. Su tipo
es casi idéntico al cerdo que Dinamarca criaba en el siglo XVIII, considerado como
Céltico puro. Estos cerdos en las estaciones cálidas del año se mantenían en libertad de
la mañana a la noche, alimentándose de tubérculos, raíces o frutos de las plantas
espontáneas del monte, que se complementaba en la explotación con el suministro de
-9-
Capítulo I
berzas, salvado y harina de centeno. En invierno se estabulaban y se alimentaban con

verduras, patatas, bellotas de roble albar (Quercus pedunculada), y a medio cebar, se
sacrificaban en el mismo domicilio del ganadero. Según Rof Codina (1947), los
productos de estos cerdos, poseían poco tocino y mucho magro, siendo muy apreciados
por tener un sabor especial y un olor aromático adquirido de las plantas del monte.
I.1.3.2. El tipo Céltico reformado o de la montaña media y valles fértiles:

Fue durante mucho tiempo el más numeroso en la región, explotándose en
ganaderías situadas entre los 300 y 600 metros de latitud, en la zona llamada de castaño,
donde también abundaban los robles, y se cultivaba patata, nabos, coles forrajeras,
trébol violeta, maíz y prados naturales. La explotación de los cerdos se realizaba en un
régimen mixto de libertad y estabulación. Durante la mañana y la noche se le
suministraba comida caliente a base de verduras, patatas, nabos, salvado y algo de
harina de cereales, manteniéndose durante el día en libertad, en el que consumían frutos,
tubérculos y raíces.
I.1.3.3. El tipo Céltico precoz o del litoral:

Su régimen de explotación se situaba en la zona del litoral o zona baja de
montaña, comprendida entre el nivel del mar y las tierras de una altitud inferior a 300
metros.
Según Aparicio (1945), la zona que ocupaban a principios del siglo XX los cerdos
tipo Céltico se encontraba delimitada por una línea que partiendo de la desembocadura
del río Miño y siguiendo la dirección inclinada, llegaba hasta Valencia, dividiendo así
en dos partes casi iguales a la Península. En la zona Norte que comprendía Galicia,
Asturias, parte de Castilla-León, Castilla La Mancha, Cantabria, País Vasco, Navarra,
Aragón, Cataluña y parte de Valencia, predominaba claramente el tipo Céltico; mientras
que en la zona Sur (Extremadura, Andalucía, Murcia y parte de Castilla La Mancha y
Valencia) predominaba el tipo Ibérico.
En las últimas décadas la despoblación rural, con la consecuente falta de mano de
obra y abandono de las tierras, junto con la intensificación de los sistemas productivos
en búsqueda de mayores rendimientos de las explotaciones, hicieron que en Galicia
desapareciese casi totalmente el hábito del pastoreo con ganado porcino, realizado
mayoritariamente con la raza porcina Celta. En aquel momento fueron introducidas
razas foráneas más selectas, de explotación exclusiva en régimen intensivo, y con
- 10 -
Introducción
mayores rendimientos cárnicos que fueron sustituyendo y desplazando a la única raza

porcina autóctona gallega, llevándola a una situación de peligro de extinción.
La introducción de razas foráneas para explotación industrial ha motivado un

profundo cambio en la estructura de la población porcina española, con una evolución
de la distribución tal como se señala en la Tabla I..
Tabla I.1. Evolución de la distribución de razas porcinas en España

Razas o Tipos Aparicio (1945) M.A.P.A. (1995)
Ibérico 45% 5%
Celta 24% Descatalogada
Extranjeras 1% 37%
Cruces o Híbridos 30% 58%
En los años 80 las razas de las agrupaciones Célticas mencionadas anteriormente

estaban cerca de la extinción o ya extinguidas. El estado del tipo Céltico era crítico y en
el caso concreto del cerdo de raza Celta solo quedaban algunos ejemplares.
Las razas autóctonas, si bien poseen unos caracteres productivos más
desfavorables que los de las razas foráneas mejoradas, presentan, en cambio, una gran
adaptación al medio ambiente local, una gran resistencia y una mejor disposición para la
producción extensiva o semiextensiva, empleándose por lo tanto para aprovechar los
recursos infrautilizados y para la obtención de productos de gran calidad, muy valorados
en los mercados locales y nacionales. La recuperación de estas razas, por tanto, era
justificable desde varios puntos de vista.
Las especiales características de rusticidad de la raza porcina Celta que le
permiten una perfecta adaptación a las condiciones de hábitat de los bosques autóctonos
gallegos, cargados de peculiaridades orográficas y climáticas, hacen que estos animales
puedan explotarse totalmente en régimen extensivo, obteniendo de ellos unos productos
de calidad excepcional, muy demandados actualmente. Este sistema de explotación hace
además a esta raza colaboradora en el mantenimiento y control de la biomasa vegetal y
el embellecimiento del entorno paisajístico, lo que, unido a sus peculiares características
morfológicas, sus cualidades reproductivas y a la calidad organoléptica de sus
productos, hacen que se le deba prestar especial atención, de modo que se garantice su
recuperación y conservación.
- 11 -
Capítulo I
El inicio de la recuperación de la raza Celta y de sus producciones puede situarse,

como ya se ha señalado, en el año 1999. Además, los criterios productivos y
económicos, entraron en juego nuevos intereses como la atención por la recuperación
del patrimonio genético, la preservación del medio ambiente y el valor añadido de los
productos con atributos de calidad. El censo de estos animales experimentó un
incremento progresivo desde los inicios del año 2000 hasta la actualidad (Figura I.4),
con un incremento en el número de ganaderías inscritas lo que repercutió positivamente
en el aumento del censo total de la población porcina Celta.
5000
4500
4000
3500
Nº de animales
3000 Hembras
reproductoras
2500
Machos
2000 reproductores
Población total
1500
1000
500
Figura I.4. Evolución del censo de cerdo Celta (Fuente ASOPORCEL)
La evolución de los reproductores a lo largo de los últimos años se recoge en la

Tabla I.2.
- 12 -
Introducción
Tabla I.2. Evolución de la población total, reproductores y número de ganaderos asociados a partir del
año 2000
Población Hembras Machos Número de
Año
total reproductoras reproductores socios
2001 623 194 49 43
2002 761 235 71 69
2003 1079 317 78 94
2004 1523 428 95 130
2005 1954 462 112 155
2006 2307 504 117 181
2007 2500 580 140 216
2008 2734 620 160 240
2009 3215 721 181 284
2010 4034 795 203 317
2011 4117 784 194 319
2012 4429 793 201 359
2013 4096 737 179 329
Ago. 2014 4310 754 191 343
La Tabla I.3 recoge la distribución por provincias de las ganaderías y de los

animales inscritos
Tabla I.3. Número de ganaderías, animales inscritos y censos medios por provincias
Nº de ganaderías Total de animales inscritos Censos medios
A Coruña 97 1509 15,56
Lugo 121 1366 11,29
Ourense 48 675 14,06
Pontevedra 55 926 16,84
Total 321 4476 13,94
I.2. LOS PRODUCTOS CÁRNICOS CRUDO-CURADOS
La elaboración de productos cárnicos crudo-curados ha sido tradicionalmente la

forma más común de conservación de la carne de cerdo, logrando obtener productos
estables, sanitariamente seguros, de elevado valor nutritivo, y muy apreciados por la
población.
La conservación de la carne por salazón o adición de sal común se viene

utilizando desde tiempos muy remotos. Las piezas sazonadas se sometían, además, a un
- 13 -
Capítulo I
proceso de aireado o soleado con la finalidad de acelerar el secado. Con ello se producía
una pérdida de humedad que junto con el incremento de la concentración de NaCl y el
consiguiente descenso de la actividad de agua (aw) garantizaba la salubridad del
producto, evitando a su vez la alteración. Se conseguía así incrementar su vida útil, lo
que representaba una gran ventaja en una época en la que no se disponía de otros
métodos de conservación.
Actualmente, y debido al desarrollo experimentado por la Tecnología de los

Alimentos en los aspectos relacionados con la conservación de los mismos, el sazonado
no representa tanto una técnica de conservación sino una fuente de diversificación de
alimentos. Además, junto con el NaCl, se emplean otros ingredientes y/o aditivos, como
los nitratos y nitritos, azúcares, ascorbatos, fosfatos, potenciadores del sabor, etc.,
denominados “agentes de curado” que contribuyen no sólo a la conservación del
producto sino también al desarrollo del aroma y color característicos del mismo. Los
productos cárnicos crudo-curados pueden ser también adobados y sometidos a
ahumado.
Son varios los productos cárnicos que sufren un proceso de curado, con diferentes
orígenes y ampliamente difundidos, lo que indica que se trata de una técnica que si bien
en la actualidad ha sufrido alguna modificación, se desarrolló simultánea y aisladamente
en multitud de países y culturas como medida de aprovechamiento de un recurso que era
escaso, caro y de elevado valor nutritivo.
I.3. EL JAMÓN CRUDO-CURADO: CARACTERÍSTICAS Y

VARIEDADES
Dentro de los productos cárnicos crudo-curados obtenidos del cerdo, el principal,

el más apreciado y emblemático es el jamón. Se entiende por jamón curado al producto
elaborado a partir de la extremidad posterior del cerdo, cortada a nivel de la sínfisis
isquiopubiana, con pata y hueso, que incluye la pieza osteomuscular íntegra, procedente
de cerdos adultos, sometido a un proceso de salazón y secado-maduración. Como
consecuencia de una lenta y gradual reducción del contenido acuoso se consigue una
desecación de las piezas que, unida a una evolución de los procesos enzimáticos
- 14 -
Introducción
naturales, posibilita el desarrollo de las características sensoriales propias del producto

curado.
I.3.1. JAMÓN SERRANO
En nuestro país, que es el que presenta el consumo más alto de este producto
cárnico por habitante y año, el Jamón Serrano (Figura I.5) es uno de los productos
cárnicos crudo-curados más representativos y apreciados, incluso fuera de nuestras
fronteras. De él se elaboran dos variedades, el jamón de cerdo blanco y el procedente de
la raza Ibérica. El jamón de cerdo Ibérico posee unas características organolépticas
exclusivas que lo convierten en un producto muy demandado y con un elevado valor
comercial.
Figura I.5. Logotipo de la Fundación Jamón Serrano
El Jamón Serrano quedó inscrito en el Registro de Especialidades Tradicionales

Garantizadas (E.T.G.), de acuerdo al Reglamento 2082/1992, en el año 1999. Con su
inscripción, se daba respuesta a aspectos fundamentales para su futuro como la
necesidad de proteger el nombre Jamón Serrano, valorar esta denominación mediante su
registro a nivel comunitario, dar prestigio a este producto utilizando un logotipo
diferenciador y dar a conocer al consumidor que la calidad del producto ha sido
reconocida y avalada por la Unión Europea, además de disponer de un control eficaz e
imparcial para evitar la competencia desleal.
En la actualidad no hay ningún organismo oficial encargado de gestionar y

controlar la producción de jamón bajo las especificaciones de la E.T.G. Tan sólo la
Fundación Jamón Serrano que aglutina a 120 empresas jamoneras, repartidas en 13
comunidades autónomas, se comprometen a seguir los métodos productivos
establecidos en el pliego de condiciones de la E.T.G. Jamón Serrano. La Fundación,
como Órgano de Representación de la E.T.G. del Jamón Serrano, trabaja en la
protección, mejora, proyección y promoción del Jamón Serrano de calidad,
- 15 -
Capítulo I
diferenciándolo del resto de jamones curados que no se elaboran conforme marca el

Pliego de Condiciones y que no garantizan la calidad mínima exigible que garantiza el
cumplimiento de la E.T.G.
Por ello se ha creado una contramarca que permita distinguir al verdadero Jamón
Serrano, que ofrezca confianza sobre la máxima calidad de los productos, fomente el
conocimiento de la Especialidad Tradicional Garantizada y otorgue prestigio a las
piezas que la ostentan. Solo aquellas piezas que cumplen los requisitos mínimos
exigidos pueden acogerse a la denominación de Jamón Serrano, y solo las mejores de
éstas a su vez, pueden distinguirse con la contramarca de la Fundación.
La elaboración del jamón no es exclusiva de nuestro país ya que es un producto

que de modo tradicional también se viene elaborando en Alemania, Francia, Italia y
Estados Unidos; de hecho, los jamones italianos como el de Parma y San Daniele gozan
de un gran prestigio internacional; también están en esta línea y tienen características
similares el Country Style Americano, el jamón de Saboya, etc. (Tabla I.4).
- 16 -
Introducción
Tabla I.4. Principales variedades de jamón producidas en el mundo (Campbell-Platt, 1995)
Tipo Origen
Ardennes Bélgica
Bayonne País Vasco español y francés
Belfast Norte de Irlanda
Bradenham o Suffolk Suffolk, Inglaterra
Cumberland Norte de Inglaterra
Ibérico España
Jambon Blanc Francia
Jambon de Paris Francia
Kasseler Alemania, Holanda y
Escandinavia
Katenspeck Alemania, Austria y Suiza
EUROPA
Kraski Prsut Yugoslavia

Lachsschinken Alemania
Limerick Irlanda
Parma Parma, Italia
Prosciutto Italia
San Daniele Italia
Schwarzwalder Selva negra, Alemania
Scotch Escocia
Serrano España
Spekenskinke Noruega
Suffolk o Bradenham Suffolk, Inglaterra
Westphalian Westphalia, Alemania
York Norte de Inglaterra
Kentucky Kentucky, USA
Salt Pork USA
USA
Scotch USA
Smithfield Virginia, USA
Ching Hua China
ASIA
Mu-uan Sur de Tailandia

Yunnan China
- 17 -
Capítulo I
En España, incluidas en el Registro de Denominaciones de Origen e Indicaciones

Geográficas Protegidas de la Unión Europea, existe, para los jamones de cerdo blanco,
una Denominación de Origen (D.O. Jamón de Teruel) y una Indicación Geográfica
Protegida (I.G.P. Jamón de Serón). Para los jamones de cerdo de raza Ibérica, existen
cuatro denominaciones de origen: D.O. Guijuelo, D.O. Dehesa de Extremadura, D.O.
Pedroches y D.O. Huelva; también se cuenta con una Indicación Geográfica Protegida
(I.G.P. Jamón de Trevélez).
I.3.2. D.O. JAMÓN DE TERUEL
Figura I.6. Logotipo de la D.O. Jamón de Teruel
Fue el primero en España que estuvo amparado por una Denominación de Origen
Protegida, concretamente desde 1984. El 12 de junio de 1996 quedaba inscrita en el
Registro de Denominaciones de Origen e Indicaciones Geográficas Protegidas de la
Unión Europea, a través del Reglamento (CE) 1107/96 (Figura I.6). Su área de
producción se sitúa en los términos municipales de Teruel y la zona de elaboración la
constituyen los municipios de la provincia de Teruel que están situados a una altitud
media superior a 800 metros.
El ganado apto para la producción de perniles destinados a la Denominación de

Origen Protegida Jamón de Teruel, es el procedente de cruces entre:
Línea madre: Razas Landrace, Large White o cruce entre ambas

Línea padre: Duroc
En cuanto a sus características se puede decir que son jamones con forma
alargada, perfilada y redondeada en los bordes hasta la aparición del músculo,
conservando la pezuña. Su peso oscila entre los 8 y 9 kg y nunca podrá ser inferior a 7
kg. Predomina el color rojo y un aspecto brillante al corte, con grasa infiltrada en la
masa muscular. La carne tiene sabor delicado, poco salado. La grasa debe tener una
- 18 -
Introducción
consistencia untuosa, brillante con una coloración blanca, amarillenta, aromática y con
un sabor agradable (Ruíz, 1996).
I.3.3. I.G.P. JAMÓN DE SERÓN
Figura I.7. Logotipo de la I.G.P. Jamón de Serón
Ésta Indicación Geográfica Protegida data del 20 de marzo de 2006, siendo

incluida en el Registro de Denominaciones de Origen Protegidas de la Unión Europea el
5 de agosto de 2014 (Figura I.7).
La zona de elaboración abarca una superficie de 167 km², y la altitud media del
núcleo de la población de Serón 822 metros sobre el nivel del mar. La elaboración del
“Jamón de Serón”, se realizará exclusivamente dentro del término municipal de Serón,
provincia de Almería, ubicado en la cabecera del valle del río Almanzora, entre la Sierra
de Los Filabres y la Sierra de las Estancias. Es un entorno natural rodeado de una
vegetación mediterránea de clima semiárido. Su posición geográfica, entre las frías
altiplanicies de las Sierras Subbéticas orientales de Andalucía y el valle del río
Almanzora, la zona más árida de todo el continente europeo, determinan unas
condiciones microclimáticas particulares. Se admiten en esta I.G.P. perniles de cerdo
procedente de alguna de las siguientes razas o cruce entre ellas: Duroc, Large White,
Landrace, Blanco Belga, Pietrain y Chato Murciano. Los pesos mínimos establecidos en
sangre, incluyendo la piel, serán de 11,00 kg para la elaboración de jamones de la
categoría S-XVI, y de 12,50 kg para la elaboración de los jamones de la categoría S-
XX. Los perniles serán procedentes tanto de machos castrados como de hembras.
Al término de la elaboración, los jamones tendrán una forma alargada, perfilada
y redondeada en sus bordes hasta la aparición del músculo, conservando la pata. Puede
presentarse con toda la corteza, o perfilado en corte en forma de “V”, cuyo vértice
quedará situado en el punto medio de la masa del jamón.
El peso mínimo de expedición será de 7 kg, para la categoría “S-XVI”, y de 8 kg, para
la categoría “S-XX”. Tendrán una curación mínima de 16 ó 20 meses, establecidas
- 19 -
Capítulo I
según el peso del jamón en fresco, de los cuales, en ambos casos, al menos 12 meses
abarcará el proceso de secado-maduración natural. Con respecto a las características
organolépticas presentan un color rojo y aspecto brillante al corte, un sabor ligeramente
dulce, poco salado y aroma de medio a intenso y una fracción grasa parcialmente
infiltrada en la masa muscular, de consistencia untuosa, brillante, coloración blanca
amarillenta, de sabor dulce y aroma intenso.
I.3.4. D.O. JAMÓN DE GUIJUELO
La zona de producción de cerdos cuyas extremidades posteriores y anteriores son

aptas para la elaboración de jamones amparados por esta Denominación de Origen
(Figura I.8), está constituida por las dehesas de encinas y alcornoques pertenecientes a
determinadas comarcas agrícolas de algunas provincias de Castilla y León (Salamanca,
Ávila, Zamora y Segovia), Extremadura (Badajoz y Cáceres), Andalucía (Sevilla,
Córdoba y Huelva) y Castilla La Mancha (Ciudad Real y Toledo); la zona de
elaboración se restringe a 77 poblaciones de Salamanca, situadas al suroeste de dicha
provincia.
Figura I.8. Logotipo de la D.O. Jamón de Guijuelo
El ganado apto para elaborar este tipo de jamones es el de la raza porcina Ibérica o
cruce del 75% de sangre Ibérica y 25% de la raza Duroc-Jersey. Si se tiene en cuenta su
alimentación se pueden distinguir diversas categorías: cerdo de bellota o terminado en
montanera, de recebo o terminado en recebo y cerdo de pienso o terminado en pienso.
En cuanto a su aspecto exterior, éste será limpio, destacando la coloración de su flora
micótica: blanca, gris-azulada oscura o violeta; con forma alargada, estilizada, perfilada
mediante un corte en “V”. El peso no debe ser inferior a 4,5 kg. En cuanto a las
características organolépticas, el color debe estar entre el rosa y el rojo púrpura y de
aspecto brillante al corte con vetas de tejido adiposo y con grasa infiltrada en la masa
muscular. Tendrá un sabor delicado, dulce o poco salado, de consistencia poco fibrosa y
- 20 -
Introducción
alta friabilidad, la grasa presentará una coloración blanco-amarillenta aromática y de

sabor grato, no rancio.
I.3.5. D.O. DEHESA DE EXTREMADURA
Figura I.9. Logotipo de la D.O. Dehesa de Extremadura
Los jamones amparados por la Denominación de Origen Dehesa de Extremadura

fueron los terceros en conseguir el distintivo de calidad europeo mediante su inscripción
en el Registro de Denominaciones de Origen e Indicaciones Geográficas Protegidas de
la Unión Europea en 1987 (Figura I.9). La zona de producción comprende las dehesas
arboladas con encinas y/o alcornoques situadas entre Cáceres y Badajoz. La zona de
elaboración se sitúa en 40 municipios de las provincias extremeñas de las comarcas del
suroeste de Badajoz, Ibor-Villuercas, Cáceres-Gredos Sur, Sierra Montánchez y Sierra
de San Pedro.
Los jamones proceden de cerdos de raza Ibérica puros o cruzados de las razas
Ibérica y Duroc-Jersey, al igual que en el caso de los utilizados en la Denominación de
Origen Guijuelo. Los animales son clasificados en función de su alimentación en:
cerdos de bellota o terminados en montanera, de recebo y de pienso o terminados a
pienso. La forma exterior del producto suele ser alargada, estilizada, perfilada mediante
un corte en “V” conservando la pezuña. El peso no debe ser inferior a 4,5 kg. En cuanto
a las características organolépticas, el color debe estar entre el rosa y el rojo púrpura y
de aspecto brillante al corte y con grasa infiltrada en la masa muscular. La textura será
un tanto fibrosa y la grasa será brillante, con una coloración blanco-amarillenta
aromática y con un sabor grato.
- 21 -
Capítulo I
I.3.6. D.O. JAMÓN DE HUELVA.
Figura I.10. Logotipo de la D.O. Jamón de Huelva
Ésta Denominación de Origen dedicada al jamón Ibérico data de febrero de 1995,

siendo incluida en el Registro de Denominaciones de Origen Protegidas de la Unión
Europea en 1998 (Figura I.10). Recientemente (2014) el Tribunal Superior de Justicia
de Madrid (TSJM) ha comunicado al Ayuntamiento de Jabugo (Huelva) que ha dado luz
verde al cambio de nombre de la Denominación de Origen (DO) “Jamón de Huelva” a
la D. O “Jabugo”. El área de producción y crianza del ganado porcino que se destina a
la producción de jamones amparados por la Denominación la conforman las dehesas de
encinas, alcornoques y quejigos de las provincias de Cádiz, Córdoba, Huelva, Málaga,
Sevilla, Cáceres y Badajoz. Sin embargo, la zona de elaboración de jamones amparados
bajo esta Denominación de Origen se limita a 31 términos municipales enclavados
dentro de la sierra de Huelva.
Sólo son aptos los animales con un mínimo del 75% de sangre Ibérica,
permitiéndose el cruce con Duroc-Jersey, al igual que en otras denominaciones de
origen. La forma final característica será alargada, estilizada, perfilada mediante el
llamado corte serrano en “V”, con un peso no inferior a 4,5 kg. En cuanto a su aspecto
externo podemos decir que destaca la coloración de su flora micótica: blanca o gris-
azulada oscura. Su color característico es el rosa o rojo púrpura y de aspecto brillante al
corte, con vetas de tejido adiposo y con grasa infiltrada en la masa muscular. Su sabor
es delicado, dulce o poco salado y su aroma es agradable y característico. La textura
tiene una consistencia firme en las masas musculares y levemente untuosas y depresible
en las zonas del tejido adiposo, poco fibrosa y de alta friabilidad.
- 22 -
Introducción
I.3.7. D.O. LOS PEDROCHES
Figura I.11. Logotipo de la D.O. Los Pedroches
Esta Denominación de Origen dedicada al jamón Ibérico data de 18 de enero de

2006, siendo incluida en el Registro de Denominaciones de Origen Protegidas de la
Unión Europea el 6 de junio de 2012 (Figura I.11). La zona en la que se llevarán a cabo
tanto el nacimiento, cría y engorde de los cerdos cuyas extremidades vayan a ser
destinadas a la elaboración de jamones amparados por la Denominación de Origen «Los
Pedroches», así como todo el proceso de sacrificio y despiece de los cerdos ibéricos,
salado, curado, secado y maduración de las piezas, será la constituida por los siguientes
términos municipales de la provincia de Córdoba: Alcaracejos, Añora, Belalcázar,
Bélmez, Los Blázquez, Cardeña, Conquista, Dos Torres, Espiel, Fuente La Lancha,
Fuente Obejuna, La Granjuela, El Guijo, Hinojosa del Duque, Pedroche, Peñarroya-
Pueblonuevo, Pozoblanco, Santa Eufemia, Torrecampo, Valsequillo, Villanueva de
Córdoba, Villanueva del Duque, Villanueva del Rey, Villaralto y El Viso, y las zonas
con cota superior a los 300 metros de altitud de los términos de Adamuz, Hornachuelos,
Montoro, Obejo, Posadas, Villaharta y Villaviciosa.
El tipo de ganado apto para suministrar piezas para la elaboración de jamones

protegidos por la Denominación de Origen es el cerdo de raza ibérica, en todas sus
estirpes, admitiéndose aquellos animales que tengan un mínimo de 75 % de esta raza y
un máximo de un 25 % de las razas Duroc y Duroc Jersey siempre y cuando provengan
de madres ibéricas puras y hayan desarrollado todas las fases de su vida en
explotaciones inscritas en la Denominación de Origen «Los Pedroches». La curación
mínima de las piezas será de 18 meses para los jamones. Las características de los jamones, al
final del proceso de elaboración, son una forma exterior alargada, estilizada, perfilada mediante
el llamado corte serrano en “V”. Con respecto al color característico, este oscilará del rosa al
rojo púrpura y aspecto al corte con grasa infiltrada en la masa muscular. Grasa brillante, de
- 23 -
Capítulo I
coloración blanco-rosácea o amarillenta, aromática y de sabor grato. De textura poco fibrosa,

sabor poco salado o dulce y aroma agradable e intenso que recuerda a tostados o frutos secos.
I.3.8. I.G.P. JAMÓN DE TREVÉLEZ
A pesar de ser uno de los jamones de los que existen referencias más antiguas (la
Reina Isabel II lo distinguió en el año 1862 en un concurso de productos alimentarios y
le concedió el privilegio de lucir la corina real en un sello con el que desde entonces se
marcan las piezas), es una de las Denominaciones más jóvenes de nuestro país. El
Reglamento de la Denominación Específica fue aprobado el 18 de febrero de 2004 por
la Consejería de Agricultura y Pesca de la Junta de Andalucía (Figura I.12) (Orden
APA/2859/2004 de 2 de agosto, BOE de 25 de agosto). Con posterioridad, el
Reglamento CEE Nº 510/06 lo declaró inscrito en el registro de Indicaciones
Geográficas Protegidas.
Figura I.12. Logotipo de la I.G.P. Jamón de Trevélez
La zona de producción de la I.G.P. Jamón de Trevélez se encuentra a partir de una

altitud superior a los 1200 metros y engloba 8 términos municipales de la provincia de
Granada. Los jamones amparados por esta I.G.P. se obtienen de cerdos de las razas
Landrace, Large-White y Duroc-Jersey, o de sus cruces. El jamón curado de Trevélez
amparado por esta denominación es un jamón de cerdo blanco, con pata y corteza, y de
forma redondeada. El peso en fresco de las extremidades será mayor de 11,3 kg al
objeto de garantizar las mejores características y a efectos del cumplimiento del período
mínimo de elaboración exigido; se establecen las siguientes clases:
 Peso comprendido entre 11,3 kg y 12,3 kg para la primera clase.

 Más de 12,3 kg y hasta 13,5 kg para la segunda clase.
 Mayor de 13,5 kg para la tercera clase.
El período total de elaboración del jamón será mínimo de 14 meses para los
jamones de la clase primera, 17 meses para los jamones de la clase segunda y 20 meses
para los jamones de la clase tercera. Al corte, se observa un color rojo y aspecto
- 24 -
Introducción
brillante, con grasa parcialmente infiltrada en la masa muscular, de grasa brillante, de

consistencia untuosa, coloración blanco amarillenta y de sabor muy agradable. Al jamón
de Trevélez se le califica como de los más "dulces", por el escaso grado de salazón que
se precisa (contenido máximo de cloruro sódico de 10%) para que los procesos de
secado y maduración se desarrollen sin problemas. En la Figura 13 se puede observar la
distribución geográfica de productos cárnicos crudo-curados elaborados en España a
partir de piezas enteras con distintivo de calidad.
Figura I.13. Distribución geográfica de productos cárnicos crudo-curados elaborados en España a partir
de piezas enteras con distintivo de calidad
- 25 -
Capítulo I
I.4. EL JAMÓN CRUDO-CURADO: PROCESO DE

ELABORACIÓN
De forma general, el proceso de elaboración del jamón está constituido por cuatro
fases bien diferenciadas: salado, post-salado, secado y maduración en bodega;
precedidas de una etapa previa de acondicionamiento (que incluye la preparación de los
perniles y la selección y clasificación de la materia prima) (Figura I.14).
Figura I.14. Esquema del proceso tecnológico de elaboración del jamón crudo-curado
I.4.1. PREPARACIÓN DE LOS PERNILES:

Esta fase engloba las operaciones de sacrificio, despiece del cerdo y las de
perfilado y sangrado de la extremidad posterior. Antes de realizar el perfilado de las
piezas se procede a medir el pH, cuyo valor tras 24 horas de sacrificio debe oscilar entre
5,6 y 6,2. Una vez comprobado el pH, las piezas se someten a un perfilado, operación
que consiste en eliminar parte de la musculatura, grasa y piel para conseguir una pieza
de unas proporciones determinadas. Con el sangrado se pretende evacuar mediante
- 26 -
Introducción
presión manual o mecánica los restos de sangre acumulados en los vasos sanguíneos del
pernil, cuya descomposición provocaría el deterioro de la pieza durante el proceso de
elaboración.
Los perniles, una vez sangrados y perfilados, se mantienen en cámaras a una

temperatura de entre 0 y 3 ºC durante 1-2 días con el objetivo de disminuir la
temperatura interna de la pieza, particularmente la de los puntos próximos a las
articulaciones coxofemorale y femorotibiorrotuliana. En cuanto a la forma exterior se
permiten dos posibilidades: corte redondeado con pata y acodado.
I.4.2. SELECCIÓN Y CLASIFICACIÓN:

En esta etapa se pretende descartar los perniles que no sean aptos para la
elaboración. Además del pH se tienen en cuenta otros criterios como el aspecto general
de la pieza y la temperatura, la cual debe ser inferior a 3-5 ºC. Solo se calificarán
aquellos perniles que alcancen un peso mínimo en sangre de 10,5 kg. Una vez
seleccionadas las piezas, estas se clasificarán por pesos y por el grado de engrasamiento
con el fin de conseguir partidas homogéneas de fabricación respecto al tiempo de
salado, estancia en el secadero, duración del periodo de bodega, etc.
I.4.3. SALAZÓN:
Tiene por finalidad la incorporación de la sal común y los agentes de curado,
contemplados en la Reglamento (CE) nº 1333/2008, a los perniles, favoreciendo la
deshidratación y conservación de las piezas, además de contribuir al desarrollo del color
y aroma típicos de los productos curados. Esta fase se puede realizar en cámaras de
salazón, en pilas o en contenedores en seco. Los perniles se frotan superficialmente con
las sales de curado y a continuación se colocan unos encima de otros separados y
cubiertos por sal común. El tiempo de salazón dependerá del peso, contenido graso,
conformación de la pieza y temperatura de la cámara de salazón, ya que a menor
temperatura se produce una menor difusión de la sal hacia el interior de los perniles.
Normalmente en esta fase las piezas suelen permanecer aproximadamente un día en sal
por cada kg de peso, a una temperatura entre 2-4 ºC y una humedad relativa entre 90-
95%.
- 27 -
Capítulo I
I.4.4. LAVADO-CEPILLADO:
El objetivo de esta fase es eliminar, tras el salado, la sal superficial de los perniles,
mediante un lavado con agua, acompañado en algunos casos de un cepillado. A
continuación las piezas se dejan escurrir en cámaras durante un periodo de tiempo no
superior a 24 horas.
I.4.5. REPOSO O POST-SALADO:

Esta etapa tiene como finalidad el conseguir la distribución homogénea de la sal
por el interior de la pieza, inhibir el crecimiento microbiano indeseable y regular los
procesos bioquímicos de hidrólisis (lipolisis y proteólisis) que darán lugar al aroma y
sabor característicos del producto terminado. Al mismo tiempo, también se produce una
eliminación lenta y paulatina del agua superficial, con lo cual los perniles van
adquiriendo una mayor consistencia externa. Esta fase se realiza en cámaras con una
temperatura que oscila entre 3 y 5 ºC y humedades relativas en progresivo descenso
desde el 85 hasta el 75%, y con ventilación adecuada que asegure la renovación del aire.
El tiempo de permanencia de las piezas en esta fase debe ser como mínimo de 80 días.
I.4.6. SECADO-MADURACIÓN:
Esta fase tiene lugar en secaderos, los cuales suelen ser cámaras de ambiente
natural que recuerdan a las tradicionales en las que los jamones pasaban la primavera y
el verano sometidos a las correspondientes variaciones climáticas. Los jamones, para su
curación, se colocarán en secaderos con una temperatura que oscila entre los 14-16 ºC
en los primeros meses hasta los 26-32 ºC en los meses más calurosos. Por su parte, la
humedad relativa sigue un comportamiento inverso a la temperatura, oscilando entre el
55 y 75%. El tiempo de permanencia en los secaderos debe ser como mínimo de 6
meses, durante el cual tiene lugar una mayor actividad de lipolisis y proteolisis. Durante
esta etapa prosigue la deshidratación paulatina del jamón y tiene lugar el sudado o
fusión natural de parte de las grasas de su tejido adiposo, momento en el que se estima
que la desecación es suficiente.
I.4.7. ENVEJECIMIENTO O MADURACIÓN EN BODEGA:

Para conseguir una lenta maduración los jamones pasan a continuación a las
bodegas donde continúan los procesos bioquímicos y enzimáticos iniciados en las
etapas anteriores, y donde la flora microbiana (principalmente levaduras y mohos)
cumple un papel muy importante en el desarrollo del peculiar sabor y aroma del
- 28 -
Introducción
producto final. En esta última fase los jamones se mantienen a una temperatura entre los
15-20 ºC y humedades relativas entre el 65-75%, permaneciendo en esta fase de
maduración como mínimo 10 meses.
I.5. CAMBIOS BIOQUÍMICOS QUE TIENEN LUGAR DURANTE

EL PROCESO DE MADURACIÓN DEL JAMÓN
I.5.1. CAMBIOS FÍSICO-QUÍMICOS

Los cambios físico-químicos más relevantes ocurridos durante el proceso de
secado-maduración afectan al contenido acuoso, color, dureza, pH y actividad de agua.
La deshidratación de las piezas comienza durante el salazonado y continúa en las
siguientes fases del proceso de elaboración, con una intensidad variable dependiendo
del grado de protección (debido a la grasa o piel) que tenga el tejido muscular de la
pieza y de la humedad relativa de la atmósfera circundante, siendo durante la etapa de
secado cuando se producen las mayores pérdidas de peso.
En el jamón, la deshidratación se produce prácticamente sólo a través de las masas

musculares expuestas al aire, y por lo tanto por una superficie reducida, cuya extensión
depende del tipo de recorte empleado. A ella tiene que llegar el agua de las demás
zonas, algunas de las cuales se hallan notablemente alejadas, merced a procesos de
difusión. De los estudios sobre la deshidratación de embutidos y de la influencia del pH
y la concentración salina sobre la capacidad de retención de agua de la carne, se deduce
que cuanto más bajo sea el pH más rápida será en iguales circunstancias la
deshidratación y que la concentración salina afecta negativamente a la velocidad de
deshidratación.
La deshidratación produce un aumento del contenido en NaCl; este aumento no

debe ser rápido ya que un aumento rápido de la sal provoca la formación de una costra
en la superficie que impide la salida de agua del interior de esa pieza y el secado no se
realiza de forma adecuada, por ello se debe de controlar la rapidez de este aumento
(Ventanas y Cava, 2001). El proceso de deshidratación en los productos cárnicos crudo-
curados, es bastante más complejo que una simple eliminación de agua; van a entrar en
juego otros factores como la incorporación de sal y su difusión, la formación de
productos de la maduración que son depresores de la actividad de agua, los cambios
estructurales, etc. Por ello, el punto de referencia para seguir el secado es la evolución
- 29 -
Capítulo I
de la disponibilidad de agua, para lo cual contamos con un parámetro objetivo: la

actividad de agua (aw).
En la etapa de salazonado se produce en un primer momento una importante

extracción de agua del pernil derivada de la necesidad de solubilización de la sal antes
de su penetración (periodo de captación de sal), y que se hace a expensas
fundamentalmente de la fase acuosa situada en la parte superficial. Durante el sazonado
la eliminación de agua es exclusivamente por deshidratación osmótica (salida de fluidos
para disolver la sal), siendo prácticamente inapreciable la evaporación. El contenido en
sal puede afectar a la transferencia de agua debido a dos mecanismos diferentes: por un
lado, tiene un efecto sobre las proteínas y por lo tanto sobre su capacidad de retención
de agua; y por otro, al aumentar la cantidad de sólidos disueltos se afecta a la actividad
de agua (Clemente Polo, 2003).
En la etapa de post-salado pasa a predominar el secado por arrastre de vapor y de

difusión salina hacia el interior del pernil, así como difusión acuosa hacia el exterior de
la pieza.
Cuando se emplean humedades relativas excesivamente altas, o no hay suficiente

ventilación, quedan zonas donde la lentitud del secado origina una excesiva humedad en
la superficie lo que permite el crecimiento microbiano. Por el contrario, si el ritmo de
evaporación de agua en la superficie supera la llegada de agua desde el interior (cuando
la humedad relativa es excesivamente baja o se emplean velocidades de aire
inadecuadas) hay una deshidratación intensa de la parte magra más externa que puede
dar lugar a la aparición de zonas “acortezadas”, mientras que los músculos internos se
presentan como carne fresca y “salada” que dan un aspecto de “poco hecho”.
Durante la etapa de secado-maduración se produce un incremento suave de la

temperatura provocando un incremento tanto de la migración del agua a la superficie
como de su evaporación. En un producto cárnico crudo-curado, la eficiencia de la
deshidratación disminuye rápidamente a bajas temperaturas, al reducirse
progresivamente la transferencia de agua desde el interior (que viene determinada por el
coeficiente de difusividad o valor “D”). La influencia de la temperatura en la
difusividad efectiva tiene su origen en la mayor movilidad (energía cinética) de las
moléculas de agua que se origina al aumentar la temperatura. Así, un aumento de la
temperatura provoca una mayor movilidad de las moléculas de agua, con lo cual la
- 30 -
Introducción
difusividad efectiva aumenta o lo que es lo mismo, disminuye la resistencia interna a la

transferencia de materia (Clemente Polo, 2003).
El color de la carne deriva de su contenido en mioglobina, pigmento hemínico

muscular, que actúa de reservorio de oxígeno en el músculo. La concentración y
proporciones relativas de sus formas químicas (mioglobina reducida, oximioglobina y
metamioglobina) van a determinar el color observado. Además de la mioglobina, en la
carne aparece una cantidad variable de hemoglobina, procedente de la sangre residual
que haya quedado en el músculo, contribuyendo al color junto con la mioglobina.
El color de la carne no sólo influye sobre la elección y su aceptación por el

consumidor sino que refleja además sus expectativas de calidad (Ruiz et al., 2002). El
color característico de este tipo de productos cárnicos crudo-curados se adquiere
mediante las reacciones de nitrosación ocasionadas por la adición de agentes del curado.
Cuando no se utilizan sustancias nitrificantes, la mioglobina sufre diversas
modificaciones, fundamentalmente debidas a la acción prooxidante de la sal, que
afectan al color. La grasa presenta habitualmente un color amarillo intenso debido a los
importantes procesos oxidativos que se desarrollan durante el largo periodo de
maduración. En zonas internas, expuestas a menos factores oxidantes, la grasa posee
una coloración blanca con un débil matiz amarillo. La intensidad de esta tonalidad
amarilla parece presentar una relación negativa con la calidad del producto.
En cuanto a la evolución de la dureza, es preciso señalar que ésta aumenta a lo

largo de la maduración de las piezas curadas enteras, como ha sido observado en el
jamón (Cilla et al., 2001; Franci et al., 2007), lacón (Lorenzo et al., 2015a) y cecina
(Lorenzo, 2014a). Este aumento en la dureza es atribuido, fundamentalmente, a la
deshidratación que sufre el tejido muscular. Recientemente están apareciendo jamones
con textura blanda o pastosa en el interior. Si bien este es un problema más frecuente en
jamón de cerdo blanco, se ha observado también en jamón de cerdo Ibérico. El origen
de este defecto ha sido relacionado con una proteolisis intensa que conduce a la ruptura
de las estructuras tisulares y consecuentemente a la aparición de texturas blandas (Wu et
al., 2014). Este defecto puede estar relacionado con la tendencia actual a disminuir el
contenido salino de los jamones (Armenteros et al., 2012), lo que favorece la actividad
enzimática.
- 31 -
Capítulo I
Posiblemente el parámetro físico-químico más importante en el curado de las

carnes es el pH, ya que tiene gran influencia sobre otras características: capacidad de
retención de agua, color, penetración de la sal, sabor, textura, conservación, etc. Al
inicio del proceso de curado el pH puede verse influenciado por la actividad metabólica
de las bacterias lácticas que, a partir de los carbohidratos que en ocasiones se añaden
junto con las sales de curado, pueden producir ácido láctico, disminuyendo ligeramente
su valor. Pero en términos generales se puede decir que el pH permanece constante o
sufre un ligero incremento al final del proceso madurativo, lo que resulta perfectamente
lógico dado que los procesos glicolíticos post mortem han concluido antes del inicio de
la elaboración y que en muchas de las mezclas de curado no se incluyen azúcares, o sólo
en una cuantía mínima por lo que la evolución del pH a lo largo del proceso madurativo
es estrictamente dependiente de la intensidad del proceso degradativo sufrido por las
proteínas. En el curso de la degradación proteica se generan sustancias nitrogenadas de
bajo peso molecular que determinan un incremento de los valores de pH. Al final del
proceso de elaboración de los productos cárnicos crudo-curados elaborados a partir de
piezas enteras se han descrito valores de pH que oscilan entre 6,05 y 6,15 (Lorenzo et
al., 2008a; Lorenzo, 2014a); sin embargo, también se han observados valores de pH más
bajos, entre 5,74 y 5,91 (Lorenzo et al., 2015b).
La actividad de agua (aw) es un parámetro físico-químico importante en las carnes

curadas, tanto desde el punto de vista de la seguridad higiénico-sanitaria como de la
estabilidad del producto. Se observa que desde el inicio de la elaboración ya existe un
descenso acusado de la actividad de agua, relacionado con la incorporación de sal; este
descenso se hace después más marcado como consecuencia de la intensa deshidratación
que sufren las piezas durante la etapa de secado-maduración. Su evolución ha sido
estudiada en diversos productos cárnicos crudo-curados, observándose en todos ellos un
descenso de la aw a lo largo del proceso de elaboración desde valores iniciales de 0,980
hasta cifras finales que oscilaron entre 0,767 y 0,880 (Armenteros et al., 2012; Lorenzo,
2014a).
I.5.2. CAMBIOS QUÍMICOS

Los cambios más importantes en la composición química sufrida por los
productos cárnicos crudo-curados elaborados a partir de piezas enteras durante el
periodo madurativo se refieren al contenido en agua, cloruro sódico y a los procesos
degradativos experimentados por los lípidos y las proteínas.
- 32 -
Introducción
I.5.2.1. Cambios en el contenido en agua

El contenido acuoso inicial de los productos cárnicos crudo-curados elaborados a
partir de piezas enteras oscila entre 70-75% (Lorenzo et al., 2008a; Pateiro et al., 2015).
Durante la elaboración de estos productos cárnicos el contenido en humedad disminuye
de un modo progresivo a lo largo de todo el proceso de elaboración alcanzando valores
finales que oscilan entre el 50 y el 60% según se ha descrito en jamón (Armenteros et
al., 2012; Carrapiso y García 2008), en cecina (Lorenzo et al., 2015b) y en lacón
(Lorenzo et al., 2015a). Como cabría esperar, la fase de secado-maduración es la etapa
en la que la deshidratación de las piezas resulta más intensa; esta circunstancia es debida
tanto a la mayor duración de este periodo de la elaboración, como a las condiciones
ambientales de las cámaras de secado (mayor temperatura y menor humedad relativa
que en las cámaras de post-salado). El aumento de la temperatura acelera
considerablemente la deshidratación de las piezas. Aunque explicar los fenómenos que
conlleva la activación del secado al aumentar la temperatura es una cuestión compleja,
sobre la que aún falta información, el aumento de la temperatura incrementa tanto la
velocidad de migración del agua a la superficie de las piezas como la evaporación de la
misma.
I.5.2.2. Cambios en el contenido en cloruro sódico (NaCl)

La penetración de la sal en las piezas y las pérdidas de agua conducen a un
aumento en la concentración en cloruro sódico a lo largo de la maduración. Los
contenidos en NaCl aumentan de un modo significativo tras el salado y también tras el
periodo de post-salado, ya que en esta última etapa la sal se distribuye de un modo
homogéneo por toda la pieza. Las tasas finales en la mayoría de los productos crudo-
curados elaborados con piezas enteras oscilan entre un 5 y un 12% (Mariscal et al.,
2004; Virgili et al., 2007).
I.5.2.3. Cambios experimentados por los lípidos

La lipolisis es un proceso enzimático de carácter hidrolítico que se desarrolla
sobre los lípidos y que genera ácidos grasos libres mediante la hidrólisis de los enlaces
éster que los vincula con la molécula de glicerol. Estos ácidos grasos libres van a servir
de sustratos para una sucesión de reacciones oxidativas que darán origen a diferentes
compuestos volátiles aromáticos de bajo peso molecular y de gran importancia en los
productos cárnicos curados. La lipólisis es uno de los principales procesos de
- 33 -
Capítulo I
degradación de los lípidos durante la elaboración de los productos cárnicos (Toldrá,

2006).
Figura I.15.- Esquema del desarrollo de la lipólisis (Antequera y Martín, 2001)
En el jamón, existen dos tipos de lípidos, los intramusculares y los que se

encuentran en el tejido adiposo o capa externa de grasa visible. La fracción lipídica
intramuscular está constituida fundamentalmente por triglicéridos (aproximadamente en
un 90%) y fosfolípidos (Antequera y Martín, 2001) (Figura I.15). Las enzimas
endógenas más importantes son las lipasas (ácida lisosomal y neutra) y las fosfolipasas
(A1, A2, C y D). Las primeras tienen como principal diana los triglicéridos, mientras las
- 34 -
Introducción
segundas hidrolizan los fosfolípidos, liberando ácidos grasos, tanto saturados como
mono y poliinsaturados (Ripollés et al., 2011; Gómez y Lorenzo, 2013). En los
triglicéridos los ácidos grasos monoinsaturados son los más importantes
cuantitativamente (49-51%), donde el ácido oleico (C18:1) representa el 45% del total,
mientras que los ácidos grasos poliinsaturados representan el 7-15%. Con respecto a los
ácidos grasos saturados su contenido es próximo al de los monoinsaturados (36-41%)
siendo el ácido palmítico (C16:0) el más importante.
O O
H 2C O R1 H 2C O R1
O O
R2 O CH R2 O CH
O
O
H 2C O R3 H 2C O P O R3
O
a) b)
a)
Figura I.16.- Estructura básica de los triglicéridos (a) y fosfolípidos (b)
El tejido muscular contiene iones metálicos y proteínas globulares, como la

mioglobina, que actúan como prooxidantes en los procesos oxidativos de los lípidos;
también se hallan lípidos neutros provenientes de la grasa intramuscular, y lípidos
polares, básicamente fosfolípidos, de la estructura básica del propio músculo, así como
cantidades menores de otras clases de lípidos como esfingomielina y glicolípidos
(Figura I.16). En los fosfolípidos, los ácidos grasos mayoritarios son los poliinsaturados
(40-48%), siendo el mayoritario el ácido linoleico (C18:2). Una característica de la
composición de los extractos lipídicos del tejido muscular es la abundancia del ácido
graso araquidónico (C20:4), que en la fracción de fosfolípidos llega a alcanzar hasta el
8%, mientras que los ácidos grasos saturados representan aproximadamente el 35%, de
los cuales el ácido palmítico (C16:0) es el principal. Los ácidos grasos monoinsaturados
son los menos importantes (18-25%), donde el oleico (C18:1) representa la mayor parte.
La insaturación de este ácido graso lo hace fácilmente oxidable y ello es un factor
potencial muy importante para la producción de sustancias volátiles.
- 35 -
Capítulo I
I.5.2.4. Cambios experimentados por los compuestos nitrogenados

A lo largo del proceso de maduración de los productos cárnicos crudo-curados, las
proteínas, y en general todos los compuestos nitrogenados, sufren una serie de
transformaciones que, en su mayoría, son catalizadas enzimáticamente dando lugar a
grandes modificaciones de la calidad sensorial, principalmente relacionadas con la
textura y en menor medida con el sabor y el aroma. Las proteínas musculares sufren
cambios de solubilidad y son degradadas fundamentalmente por las enzimas endógenas
del músculo, generándose en un primer momento péptidos de gran tamaño que con
posterioridad son degradados a oligopéptidos y éstos a aminoácidos libres, que son a su
vez catabolizados por reacciones de desaminación, descarboxilación y transaminación
dando lugar a distintos compuestos como amoníaco, cetoácidos, aminas, metilcetonas,
etc. (Toldrá, 2006). Algunos de estos compuestos originados en la proteólisis, junto con
los originados en los procesos de degradación de los nucleótidos, tienen interés por su
contribución al sabor (tal es el caso de los aminoácidos libres), mientras que otros
pueden tener implicaciones sanitarias como las aminas biógenas (Ruiz-Capillas y
Jiménez-Colmenero, 2005) (Figura I.17).
Figura I.17.- Desarrollo global de la proteólisis
- 36 -
Introducción
I.5.2.4.1. Cambios en la solubilidad de las proteínas
Durante el proceso de maduración de los productos cárnicos crudo-curados tiene

lugar una desnaturalización proteica debido al efecto que sobre las proteínas ejercen
factores como la sal, la temperatura, etc. La desnaturalización de las proteínas está
desencadenada, así como controlada, por las condiciones que van creándose durante el
proceso de elaboración de los productos cárnicos crudo-curados. Aunque se produce
tanto en proteínas sarcoplásmicas como en miofibrilares, son estas últimas las que se
ven más afectadas por estos fenómenos, que pueden influir en la aparición de cambios
irreversibles. La concentración de sal en el tejido muscular unida a otras condiciones
existentes en estos productos, como la deshidratación y, en determinadas etapas, la
existencia de incrementos de la temperatura hasta niveles relativamente altos,
probablemente ocasiona cambios estructurales de las proteínas, que dificultan la
extracción de las mismas.
Los cambios en la solubilidad de las proteínas musculares son atribuidos

principalmente a la acción de la sal (Larrea et al., 2006; Lorenzo et al., 2008b); aunque
también es probable que se formen estructuras resistentes a la extracción, que pueden
originarse, por ejemplo, mediante reacciones de oxidación quizás catalizadas por
metales pesados, presentes como contaminantes en la mezcla del curado, que pueden
dar origen a uniones entre las moléculas. La pérdida de solubilidad puede influir sobre
los procesos proteolíticos, bien estimulándolos o inhibiéndolos, y modificando algunas
propiedades funcionales, como la capacidad de retención de agua, que disminuye, lo
que favorece la deshidratación.
I.5.2.4.2. Cambios en las proteínas y sus productos de degradación

Las técnicas de electroforesis han permitido monitorizar los fenómenos
degradativos que sufren las proteínas, fundamentalmente las miofibrilares. Larrea et al.
(2006) analizaron las modificaciones sufridas, tanto por las proteínas sarcoplásmicas
como miofibrilares, durante el proceso de elaboración del jamón de Teruel. En relación
con las proteínas sarcoplásmicas, en los estudios electroforéticos se ha observado la
desaparición de determinadas bandas y la aparición de otras con diversos pesos
moleculares; sin embargo, es complicado el establecer qué fracciones concretas se ven
afectadas debido a la presencia en esta fracción de compuestos procedentes de la
degradación de las proteínas miofibrilares. En cuanto a las proteínas miofibrilares, se ha
- 37 -
Capítulo I
podido evidenciar como hechos más destacados una reducción progresiva de las bandas
de 220 kDa hasta su total desaparición, y un aumento de las bandas de 17 kDa durante
el proceso de maduración debido a la intensa actividad proteolítica (Larrea et al., 2006;
Lorenzo et al., 2008b), llegándose a la conclusión de que esta fracción proteica sufre la
acción de las enzimas proteolíticas en mucho menor grado que las proteínas
sarcoplásmicas. Se ha evidenciado también el hecho de que la actividad de estas
enzimas va disminuyendo a lo largo de la maduración, fundamentalmente por el
aumento en la concentración salina.
I.5.2.4.3. Cambios en los péptidos

El nivel de péptidos existente en cada etapa del proceso madurativo es el resultado
del equilibrio entre los fenómenos proteolíticos capaces de originar péptidos a partir de
las proteínas musculares y los fenómenos proteolíticos capaces de degradar tanto los
péptidos originados de esta forma como los ya existentes en el tejido muscular. Se ha
observado la presencia de péptidos de bajo peso molecular, que experimentan un
aumento progresivo durante la maduración del jamón (Sentandreu et al., 2003; Mora et
al., 2011, 2014). La evolución de estos péptidos tiene una relación directa con la
temperatura a la que se someten los jamones durante el procesado, y también con la
duración del mismo.
En las primeras etapas de maduración del jamón predominan los fenómenos

proteolíticos, que dan lugar a la formación de péptidos, sobre la hidrólisis de éstos,
existiendo al final de la maduración una cantidad de nitrógeno peptídico suficiente para
que la formación de aminoácidos libres siga teniendo lugar. El incremento de
temperatura y la desecación progresiva parece favorecer más la hidrólisis de péptidos
para convertirse en aminoácidos libres que la propia generación de péptidos.
Probablemente, la temperatura más elevada de esta etapa favorezca la actividad de
aminopeptidasas tisulares, cuya temperatura óptima de actuación es de 37 ºC (Toldrá et
al., 1993). En bodega, la cantidad de nitrógeno peptídico puede mantenerse constante,
debido a que se generan en menor cuantía y a que a medida que se liberan se hidrolizan,
convirtiéndose en otros compuestos, especialmente aminoácidos (Martín et al., 1998).
La reducción que puede sufrir en esta etapa la fracción de nitrógeno peptídico puede ser
explicada en base a la inactivación que sufren determinadas proteasas, siendo
especialmente dependiente este hecho del mayor o menor contenido en sal de los
productos cárnicos crudo-curados. En jamón curado los péptidos, al igual que ocurre
- 38 -
Introducción
con otros compuestos no volátiles como los aminoácidos libres, constituyen sustancias
muy activas y con gran influencia en el “flavor” del jamón (Mora et al., 2009).
I.5.2.4.4. Cambios en los aminoácidos libres

El estudio de la evolución de los aminoácidos libres durante el periodo
madurativo de los jamones curados se ha considerado de especial importancia, tanto
para establecer la intensidad de los fenómenos proteolíticos, como por su intervención
en el desarrollo del aroma. La evolución de los aminoácidos libres durante la
maduración, como cabe esperar, es muy semejante a la que se produce en la fracción del
nitrógeno -aminoacídico, observándose un aumento progresivo durante todo el
procesado, que es más intenso durante la etapa de secado (Lorenzo et al., 2008b; Virgili
et al., 2007; Martuscelli et al., 2009) y que continúa de forma más suave en bodega,
donde incluso los niveles de algunos aminoácidos libres se mantienen o incluso
disminuyen. El nivel de aminoácidos formados en el producto final es un buen
indicador de la extensión y la profundidad de la proteolisis que se ha producido durante
la elaboración. Los aminoácidos ácido glutámico, alanina y lisina son los que muestran
una concentración superior al final del procesado del jamón (Jurado et al., 2007; Virgili
et al., 2007; Zhao et al., 2005) y del lacón (Lorenzo et al., 2003, 2008b). Estos tres
aminoácidos observados como mayoritarios han sido descritos como generadores de
sabores muy agradables. En general los aminoácidos mayoritarios en el jamón curado
coinciden con los que se encuentran en mayor cantidad en las proteínas de la carne
fresca, lo que indica que la proteolisis no tiene lugar de forma selectiva hacia la
liberación de un determinado aminoácido o grupo de éstos. Hay que tener en cuenta,
además, que los aminoácidos básicos, como histidina, asparagina o arginina, muestran
menores incrementos probablemente debido a que están implicados en otras reacciones
de degradación posterior, como la formación de compuestos volátiles y aminas. La
actividad de las exopeptidasas se reduce al final del proceso, debido al efecto inhibitorio
de la sal y de la desecación y la propia proteolisis de las enzimas (Zhao et al., 2005). A
su vez, se ha observado que las aminopeptidasas se ven inhibidas por la presencia de los
propios aminoácidos libres (Flores et al., 1998), lo que explica las diferencias obtenidas
en la concentración de aminoácidos libres dependiendo del tipo de proceso o producto.
La formación de aminoácidos está muy influida por el nivel de sal, pero sobre
todo por la temperatura a la que se somete el pernil durante el proceso de maduración.
Así, se ha observado en experiencias donde la temperatura alcanza unos valores más
- 39 -
Capítulo I
altos en ciertas etapas del procesado, que el incremento diario en la cantidad de

aminoácidos libres formados es mayor que en jamones sometidos a temperaturas
menores (Antequera y Martín, 2001).
Un caso particular ocurre con la tirosina, y es la formación de cristales de este

aminoácido durante la maduración del jamón. Se ha establecido como origen de estos
cristales la proteolisis enzimática, por la que se libera tirosina que precipita a lo largo de
la maduración al disminuir el contenido acuoso, dada la alta insolubilidad de este
aminoácido. Otra causa de la liberación de tirosina en jamón curado puede ser la acción
de microorganismos; se ha observado, por una parte, actividad proteolítica en levaduras
y, además, se apunta a la síntesis aminoacídica microbiana debido a que los depósitos
de tirosina alcanzan niveles muy superiores al contenido medio de este aminoácido que
se encuentra en las proteínas de la carne fresca y de los productos cárnicos crudo-
curados.
El mecanismo de formación de los aminoácidos en el jamón ha sido objeto de

estudio por diversos autores (Toldrá, 2006, Virgili et al., 2007; Martuscelli et al., 2009)
y ha sido atribuido a enzimas proteolíticas musculares activas durante la maduración. El
primer nivel de escisión de las proteínas, con formación de péptidos de elevado peso
molecular es debido a la acción de las calpaínas y de las captesinas que son capaces de
degradar las proteínas sarcoplasmáticas y las proteínas miofibrilares (Toldrá, 2006).
El segundo grado de ruptura proviene de la acción de las peptidasas que liberan tri
y dipéptidos de la cadena polipeptídica, mientras que son las aminopeptidasas las que
van a provocar la liberación de los aminoácidos a partir de los tri y dipéptidos (Toldrá,
2006). Zhao et al. (2005) sostienen que la cantidad y tipo de aminoácidos liberados
depende de la actividad de las aminopeptidasas musculares, de las catepsinas y de las
peptidasas responsables de los procesos precedentes y de variables como el contenido
en cloruro sódico y la actividad de agua que influyen en el proceso enzimático.
I.5.2.4.5. Cambios en el nitrógeno no proteico y en sus fracciones (nitrógeno peptídico,

aminoacídico y básico volátil total)
Durante la maduración de los productos cárnicos crudo-curados elaborados a
partir de piezas enteras, la proteolisis da lugar al incremento en la concentración de
nitrógeno no proteico (NNP) (Lorenzo et al., 2008; Virgili et al., 2007), pudiendo este
índice ser considerado como un indicador fiable de la extensión de la proteolisis
- 40 -
Introducción
responsable de una textura excesivamente blanda. La evolución tanto del NNP como de
las distintas fracciones integrantes del mismo es un parámetro válido para establecer el
grado de proteolisis que tiene lugar en los jamones curados a lo largo de la maduración.
Los valores finales de NNP total son muy variables en los distintos tipos de
jamones estudiados, siendo además muy difícil llegar a establecer en qué etapas de la
maduración se producen de una manera más intensa los fenómenos proteolíticos. Se
deduce que pueden ser numerosos los factores responsables de las variaciones
observadas en el desarrollo de la proteolisis, influyendo el contenido salino, la
temperatura, la dotación enzimática de los diversos músculos, la actividad de agua, el
pH, el grado de desnaturalización previa sufrida por las distintas proteínas y otros
factores diversos. Las condiciones de elaboración ejercen una importante influencia
sobre el contenido en compuestos nitrogenados no proteicos del jamón curado (Zhao et
al., 2005). Parolari et al. (1994) han relacionado la textura excesivamente blanda del
jamón de Parma con la degradación de proteínas ya que encuentran una elevada
correlación entre la intensidad de este efecto y el nivel de NNP, por lo que se puede
considerar a este parámetro como un indicador fiable de la extensión de la proteólisis.
 Nitrógeno peptídico
Los productos cárnicos frescos contienen unas tasas muy bajas de nitrógeno
peptídico, encontrándose presentes en la materia prima dipéptidos como carnosina,
anserina y balenina (Cornet y Bousset, 1999). Durante la maduración del jamón se
producen una gran cantidad de fragmentos de proteínas y péptidos de bajo peso
molecular (Careri et al., 1993). El nitrógeno peptídico experimenta en las etapas de
salado y post-salado un marcado incremento, que es del mismo orden que el que se
produce para el nitrógeno -aminoacídico. Este hecho parece indicar que en estas
primeras etapas de proteolisis se generan tanto péptidos como aminoácidos libres,
probablemente debido al equilibrio que se establece entre la formación de fragmentos de
alto peso molecular y las reacciones hidrolíticas que dan lugar a aminoácidos libres
(Martín et al., 1998).
En cambio, durante la etapa de secadero el nitrógeno peptídico sigue aumentando,

aunque de forma menos importante que el nitrógeno aminoacídico, debido
probablemente al incremento de temperatura y a la desecación progresiva, que favorece
más la hidrólisis de péptidos hacia aminoácidos libres que la propia generación de
- 41 -
Capítulo I
péptidos. Probablemente, el aumento del nivel de sal y de la temperatura en esta etapa

favorezca la actividad de aminopeptidasas tisulares, cuya temperatura óptima de
actuación es de 37 ºC, frente a la actividad de endoproteasas (Toldrá, 2006).
En las últimas fases del procesado, la cantidad de nitrógeno peptídico no varía

significativamente o incluso disminuye. Este balance negativo podría indicar que la
liberación de péptidos ha quedado inhibida y la proteolisis se dirige hacia la formación
de otros compuestos de menor tamaño, especialmente aminoácidos (Martín et al., 1998).
Las concentraciones de sal alcanzadas en estas etapas inhiben la mayor parte de las
proteinasas, que son las que liberan fragmentos grandes de proteína, en especial la
catepsina D y la catepsina H (Rico et al., 1991). Esta hipótesis está apoyada porque se
ha observado que cuando se procesan jamones con un bajo contenido en sal, la
formación de péptidos continúa en las fases finales, manteniéndose los niveles de
nitrógeno peptídico e incluso aumentando si la temperatura es elevada, cuantificándose
contenidos en nitrógeno peptídico de 8 mg/g de MS (Martín et al., 1998).
 Nitrógeno -aminoacídico
Es la fracción más abundante del nitrógeno no proteico, alcanzando entre 55 y el
67% del total del nitrógeno no proteico en el producto final (Lorenzo et al., 2008b).
Experimenta, como parece lógico, un incremento prácticamente paralelo al nitrógeno no
proteico produciéndose el mayor crecimiento de esta fracción cuando la temperatura es
más alta (Lorenzo et al., 2008b). Durante la etapa de secado-maduración se produce un
ligero aumento global en la concentración de nitrógeno no proteico total, de donde se
deduce que debe proceder de la conversión de los compuestos incluidos en la fracción
de nitrógeno peptídico (Martín et al., 1998).
 Nitrógeno básico volátil total

El nitrógeno básico volátil total, integrado fundamentalmente por aminas, es el
resultado de diversos fenómenos proteolíticos llevados hasta las últimas consecuencias,
lo que no es un hecho deseable en el proceso de elaboración del jamón curado. De
hecho, este parámetro se utiliza para elaborar un índice de alteración del jamón Serrano.
La fracción de nitrógeno amoniacal ha resultado ser siempre la menos abundante de
todas las que se han cuantificado en el jamón Ibérico (Martín et al., 1998). Destaca en
su evolución el aumento significativo en secadero, coincidiendo con las temperaturas
más altas del procesado. Los valores alcanzados al final no superan los 1,1 mg/g de MS
- 42 -
Introducción
(Martín et al., 1998) lo que representa un 3% del nitrógeno no proteico, lo que indica
que en el jamón Ibérico no tiene lugar una importante formación de compuestos
nitrogenados volátiles del tipo de aminas y amoniaco. Masturcelli et al. (2009) han
descrito niveles de aminas biógenas igualmente bajos en el jamón curado (entre 129 y
219 mg/kg), por lo que, a pesar del prolongado tiempo de maduración y de que existe
una elevada liberación de aminoácidos precursores de las aminas biógenas, y teniendo
en cuenta, además, la presencia de microorganismos, no se da una importante formación
de este tipo de compuestos nitrogenados volátiles. Si se compara el contenido en aminas
en los productos cárnicos crudo-curados elaborados a partir de piezas enteras con el de
otros productos cárnicos fermentados, como por ejemplo embutidos madurados, los
valores son considerablemente superiores en estos últimos, pudiéndose alcanzar niveles
de hasta 1200 mg/kg (De Mey et al., 2014), frente a los 195 mg/kg a los que puede
llegar el jamón (Virgili et al., 2007) y los 162 mg/kg en lacón (Lorenzo et al., 2007).
I.5.2.5. Formación de compuestos volátiles

En el caso de los productos cárnicos crudo-curados, los compuestos volátiles se
generan gracias a las numerosas reacciones químicas y bioquímicas que tienen lugar
durante las diferentes fases implicadas en su elaboración. Las principales reacciones
bioquímicas son consecuencia de las actividades de una gran variedad de sistemas
enzimáticos, en su mayor parte de origen endógeno, aunque también pueden ser de
origen microbiano. Destacan los fenómenos de proteolisis y lipolisis que hemos tratado
con anterioridad (ver apartado I.5.). De forma simultánea y/o consecutiva a estas
reacciones, tienen lugar un conjunto de reacciones químicas tanto primarias (formación
de precursores de los compuestos volátiles) como secundarias (formación de
compuestos volátiles aromáticos) que, aunque de menor importancia que las
bioquímicas, contribuyen al sabor y, en particular, al aroma. La reacción de Maillard y
la degradación vía Strecker de aminoácidos se encuentran entre las reacciones químicas
más importantes que se desarrollan durante la elaboración de los productos cárnicos
curados.
I.5.2.5.1. Reacciones de Maillard

Las reacciones de Maillard (glucosilación no enzimática de las proteínas) son
reacciones complejas en las que intervienen un grupo amino, proveniente de proteínas,
aminoácidos libres y/o aminas, y un azúcar reductor, dando lugar a compuestos que a su
vez pueden reaccionar entre sí o con grupos carbonilo de origen lipídico, generando
- 43 -
Capítulo I
numerosos compuestos volátiles. Los principales sustratos de estas reacciones van a ser
los aminoácidos liberados en los procesos de proteolisis y los compuestos carbonilos
que provienen de los ácidos grasos liberados en los procesos lipolíticos y degradados
por las reacciones de oxidación lipídica.
La reacción de Maillard o de pardeamiento no enzimático ocurre normalmente

bajo tratamiento térmico de los alimentos o bien durante almacenamientos prolongados
a temperatura ambiente, contribuyendo a la formación del flavor. En general, los
compuestos volátiles generados por la reacción de Maillard se pueden dividir en tres
grupos: a) productos de la fragmentación de azúcares: furanos, pirazinas, ciclopentanos,
carbonilos y ácidos, b) productos de la degradación de aminoácidos: aldehídos y
compuestos azufrados, y c) productos de reacciones secundarias: pirroles, piridinas,
imidazoles, tiazoles y compuestos de condensación aldólica.
I.5.2.5.2. Reacciones de Strecker

Las reacciones de Strecker constituyen otra ruta de formación de compuestos
volátiles y forman parte del mecanismo de la reacción de Maillard o pardeamiento no
enzimático (Cremer y Eichner, 2000). Involucran la desanimación oxidativa y la
descarboxilación de aminoácidos en presencia de compuestos α-dicarbonilos, para
producir aminocetonas, aldehídos y dióxido de carbono. Los compuestos generados a
partir de la degradación de Strecker poseen características aromáticas intensas y pueden
contribuir al desarrollo del aroma final del producto. Se trata de una ruta de formación
de compuestos volátiles tales como el 2-metil propanal, 2-metil butanal y 3-metil
butanal procedentes de los aminoácidos valina, isoleucina y leucina, respectivamente.
También se forman compuestos volátiles azufrados a partir de aminoácidos ricos en
azufre como la metionina y cisteína. La contribución de cada uno de los compuestos
volátiles en el aroma y olor global depende de la cantidad de compuesto, de su umbral
olfativo y de sus posibles interacciones entre ellos y con otros compuestos de la matriz.
A continuación se nombran las principales familias químicas a las que pertenecen los
compuestos volátiles responsables del aroma y el olor de los productos cárnicos
curados.
Los aldehídos constituyen una de las familias más importantes en el análisis

cuantitativo de compuestos volátiles presentes en productos cárnicos curados (Purriños
et al., 2011; Lorenzo et al., 2013). Estos compuestos tienen mucha importancia en el
- 44 -
Introducción
aroma debido a que presentan un bajo umbral de olfacción (Ramírez y Cava, 2007). Los
aldehídos lineales tienen su origen en la oxidación de los ácidos grasos insaturados
(Leroy et al., 2009), los que presentan un bajo número de átomos de carbonos (C3-C4)
se caracterizan por un olor fuerte e irritante, mientras que los aldehídos lineales de
cadena larga (C10-C12) poseen un marcado olor a cítrico y se generan a partir de la
degradación de Strecker de los aminoácidos (Théron et al., 2010). Los alcoholes se
originan a partir de la oxidación de lípidos, de la reducción de los correspondientes
aldehídos y metil-cetonas a través de la actividad de bacterias ácido lácticas
deshidrogenasas y reacciones bioquímicas o, en el caso de alcoholes de cadena corta
ramificada, de la degradación de Strecker de los aminoácidos (Leroy et al., 2009; Rivas-
Cañedo et al., 2011; Théron et al., 2010). Los alcoholes, debido a su bajo umbral de
percepción de olor, contribuyen al aroma del jamón, con notas grasas, a madera y
herbáceas (García y Timón, 2001).
Los hidrocarburos se originan en productos cárnicos procedentes de la

degradación de la grasa y de la auto-oxidación química (Leroy et al., 2009), y se
considera en general que no tendrán un impacto sustancial en el flavor debido a su alto
umbral de olor. Los hidrocarburos alifáticos con menos de 10 átomos de carbono surgen
principalmente de la oxidación de los lípidos (Ansorena et al., 2001), mientras que
aquellos con cadenas más largas podrían acumularse en los depósitos de grasa del
animal, provenientes probablemente de la alimentación (Tejada et al., 2001). Por otra
parte, los hidrocarburos aromáticos puede proceder de la oxidación de los lípidos
(Poligné et al., 2001), de la actividad microbiana (Leroy et al., 2009), y de
contaminantes ambientales o compuestos de origen vegetal presentes en la dieta
(Théron et al., 2010). Los hidrocarburos aromáticos, especialmente tolueno y
etilbenceno, podrían desempeñar un papel importante en el aroma de los productos
cárnicos curados (Ramírez y Cava, 2007).
Con respecto a las cetonas sabemos que se originan por la oxidación de lípidos y
sus formas metiladas a partir de la β-oxidación de los ácidos grasos insaturados (Poligné
et al., 2001), mientras que las ciclopentonas son compuestos volátiles típicos del humo
de la madera (Yu et al., 2008). Los esteres pueden puede influir en el flavor global
debido a sus bajos umbrales de percepción, añadiendo notas frutales, principalmente los
formados a partir de ácidos de cadena corta (Théron et al., 2010), mientras que los
ésteres con ácidos de cadena larga tienen un ligero olor a grasa (Narváez -Rivas et al.,
- 45 -
Capítulo I
2012). Los ésteres afectan en gran medida al flavor de los productos cárnicos curados,
confiriéndoles notas a curado típicas de este tipo de productos; en particular, los ésteres
metilicos ramificados de cadena corta se han asociado con el “flavor curado” (Montel et
al., 1996).
Los alcoholes se originan a partir de la oxidación de lípidos, de la reducción de los

correspondientes aldehídos y metil-cetonas a través de la actividad de bacterias ácido
lácticas deshidrogenasas y reacciones bioquímicas o, en el caso de alcoholes de cadena
corta ramificada, de la degradación de Strecker de los aminoácidos (Leroy et al., 2009;
Rivas-Cañedo et al., 2011; Théron et al., 2010). Los alcoholes, debido a su bajo umbral
de percepción de olor, contribuyen al aroma del jamón, con notas grasas, a madera y
herbáceas (García y Timón, 2001). Por último, los ácidos son producto de la oxidación
de los aldehídos, aunque también pueden ser originados a partir de la lipólisis
enzimática durante el proceso de secado-maduración (Ramírez y Cava, 2007). Los
ácidos de cadena ramificada se originan por la degradación microbiana de la leucina y la
isoleucina o por la oxidación del metil butanal (Purriños et al., 2011). Por otro lado, los
ácidos de cadena corta (menos de seis átomos de carbono) tienen un efecto importante
en el desarrollo del aroma debido a sus olores característicos, que se describen como
vinagre, queso o pepino (Stahnke, 1995), y a su bajo umbral de percepción.
I.6. EL JAMÓN GALLEGO: HISTORIA Y SITUACIÓN ACTUAL

El jamón gallego o xamón ha sido un producto cárnico con una calidad y prestigio
reconocidos a lo largo de la primera mitad del siglo pasado, siendo en esas décadas su
producción y comercialización una de las actividades de dinamización de la economía
de la Galicia rural. El Catálogo de embutidos y jamones curados de España, de 1983,
elaborado por el Ministerio de Agricultura, Pesca y Alimentación, lo recoge como un
producto tradicional y diferenciado.
Sin embargo, la recesión de la raza porcina autóctona de Galicia, la escasa

organización de productores y comercializadores y la nula batalla de imagen presentada
a los jamones foráneos, muchos de ellos con denominaciones de origen y con calidad
contrastada, han hecho que el jamón gallego haya ido perdiendo progresivamente
presencia en los mercados hasta prácticamente su desaparición en el último tercio del
siglo pasado.
- 46 -
Introducción
En el último lustro, no obstante, existe, liderada por pequeños industriales, una

iniciativa creciente de fabricación de jamón crudo-curado tomando como materia prima
la raza autóctona de Galicia, aplicando la tecnología tradicional gallega de elaboración,
y aprovechando también las particularidades medioambientales de algunas comarcas de
nuestra Comunidad Autónoma (A Fonsagrada (Lugo), A Paradanta (Pontevedra) y el
Macizo Central orensano) poseedoras de condiciones privilegiadas para la maduración y
deshidratación de los productos cárnicos. Se está obteniendo así un jamón de cerdo de
raza Celta que aúna las características de calidad de la materia prima utilizada (carnes
muy hechas, con un color y capacidad de retención de agua óptimos, abundante grasa
infiltrada, etc.) con el valor añadido de la elaboración tradicional (corte de las piezas
característico, prolongados periodos de maduración en particulares y óptimas
condiciones medioambientales), para dar lugar a un producto de máxima calidad
organoléptica capaz de satisfacer las exigencias más estrictas de los consumidores y de
competir con éxito en los mercados locales y foráneos con los mejores jamones de otras
procedencias.
- 47 -
II. JUSTIFICACIÓN Y OBJETIVOS
Justificación y objetivos
La labor de recuperación del jamón tradicional gallego a la que se aludió en el

apartado I.6 de esta memoria debía ir, en nuestra opinión, acompañada de una labor de
estandarización del proceso de elaboración, fijando unos criterios que afecten tanto a las
materias primas como a las condiciones de procesado, y de un trabajo científico
riguroso de establecimiento y definición de sus características bioquímicas,
microbiológicas y organolépticas, con la finalidad de poder hacer una descripción
objetiva de sus particularidades, dotar a los elaboradores de unos valores analíticos de
referencia y eventualmente poderlo distinguir y diferenciar de los jamones de otras
procedencias y denominaciones. Esta labor contribuiría de una forma eficaz a sentar las
bases que permitan el reconocimiento futuro de un indicativo de calidad.
Con esta finalidad se ejecutó el Proyecto FEADER 2010/15 financiado por la

Xunta de Galicia y que llevó por título “Tipificación de productos tradicionales y
novedosos derivados del cerdo Celta y sus cruces”.
La presente Tesis Doctoral forma parte de este trabajo amplio de caracterización

del jamón tradicional gallego elaborado a partir de cerdo de raza Celta. El plan de
trabajo fijado para esta Tesis incluyó los siguientes objetivos específicos:
1. Estudiar los cambios fisicoquímicos (composición química global, valores de

pH y actividad de agua, parámetros del color y de la textura, y oxidación
lipídica) que tienen lugar a lo largo del procesado del jamón de cerdo de raza
Celta elaborado siguiendo los procedimientos tradicionales, y definir las
características sensoriales del producto final.
2. Estudiar los fenómenos proteolíticos (degradación de las proteínas
sarcoplasmáticas y miofibrilares y evolución del contenido de los aminoácidos
libres) que tienen lugar a lo largo de la elaboración del jamón de cerdo Celta.
3. Estudiar los compuestos volátiles presentes a lo largo de la elaboración del
jamón de cerdo Celta.
La consecución de los objetivos parciales planteados, y los resultados obtenidos

en los trabajos realizados para dicha consecución, ha derivado hasta el momento en las
publicaciones cuyas copias se adjuntan en el Anexo incluido al final de la presente
memoria. A saber:
- 51 -
Capítulo II
1. Bermúdez, R., Franco, D., Carballo, J., Lorenzo, J.M. (2014). Physicochemical
changes during the manufacture and final sensory characteristics of dry-cured
Celta ham. Effect of muscle type. Food Control, 43, 263-269.
2. Bermúdez, R., Franco, D., Carballo, J., Sentandreu, M.A., Lorenzo, J.M. (2014).
Influence of muscle type on the evolution of free amino acids and sarcoplasmic
and myofibrillar proteins through the manufacturing process of Celta dry-cured
ham. Effect of muscle type. Food Research International, 56, 226-235.
3. Bermúdez, R., Franco, D., Carballo, J., Lorenzo, J.M. (2015). Influence of type
of muscle on volatile compounds throughout the manufacture of Celta dry-cured
ham. Effect of muscle type. Food Science and Technology International, In
press.
- 52 -
III. CAMBIOS FISICOQUÍMICOS
DURANTE LA ELABORACIÓN Y
CARACTERISTICAS SENSORIALES DEL
JAMÓN DE CERDO CELTA. EFECTO
DEL TIPO DE MÚSCULO
Características fisicoquímicas y sensoriales
III.1. INTRODUCCIÓN
El jamón curado es un producto cárnico muy apreciado por los consumidores en
Europa y en otros países por su elevada calidad. Esta depende de varios factores, tales
como el sistema de crianza, la edad de los animales, la propia genética de los cerdos, la
dieta y las condiciones de procesado de los perniles (Bermúdez et al., 2012; Carrapiso y
García, 2008; Cilla et al., 2005). Los parámetros relacionados con la calidad de la
materia prima fresca y con la calidad de los jamones durante todas las etapas del
proceso de curado, son el pH, el color, la textura, la actividad de agua y la concentración
de NaCl.
En España, se crían actualmente varias razas de cerdos autóctonas tales como
“Chato Murciano”, “Gochu Asturcelta”, “Negro Canario”, “Negro Mallorquin” y
“Celta”. El cerdo Celta fue la raza típica criada en las granjas de Galicia hasta mediados
del siglo 20 y desde este momento sufrió una importante recesión debido a la
importación de otras razas mejoradas y sus cruces (Franco et al., 2014). Hoy en día, el
cerdo Celta está recuperando popularidad y se ha visto beneficiado por la creación de
una asociación de criadores desde el año 1999 (Asociación de Criadores de Ganado
Porcino Celta-ASOPORCEL) así como por su inclusión en el catálogo de razas
autóctonas (Diario Oficial de Galicia, 2000, p. 14325). Los cerdos de raza Celta están
vinculados a la agricultura extensiva, y ofrecen productos que se caracterizan por una
alta calidad.
Debido a las especiales características de su carne, las razas de cerdo autóctonas
son muy apreciadas para la elaboración de productos crudo-curados de alta calidad y
por esta razón la producción de cerdos de raza Celta se enfoca principalmente a la
elaboración de productos cárnicos crudo-curados (Lorenzo et al., 2012) tales como el
jamón curado.
En las muestras de jamón se pueden distinguir dos zonas: el músculo biceps
femoris (BF) cubierto de una capa de piel y grasa (músculo interno) y el músculo
semimembranosus (SM) que no está cubierto ni de piel ni de grasa (músculo externo).
El SM es un músculo externo con un alto contenido en NaCl y que alcanza rápidamente
un bajo contenido en agua en las primeras etapas del proceso, mientras que el BF es un
músculo interno con un bajo contenido en NaCl durante las primeras etapas del proceso
de elaboración y con un alto contenido en agua durante todo el proceso de maduración
(Morales et al., 2007).
- 55 -
Capítulo III
El objetivo de este trabajo fue estudiar el efecto del tipo de músculo (BF vs. SM)
en las propiedades fisicoquímicas y sensoriales del jamón de cerdo Celta durante el
proceso de elaboración, con el fin de establecer las bases científicas para la mejora de la
calidad de este producto cárnico.
III.2. MATERIAL Y MÉTODOS
III.2.1. DISEÑO EXPERIMENTAL Y MANEJO ANIMAL

Se utilizaron quince cerdos (machos y hembras castrados) de raza Celta (Barcina),
inscritos en el libro genealógico de la raza Celta. Los animales fueron criados en un solo
grupo en un sistema extensivo. Fueron alimentados ad libitum con pienso comercial
conforme a sus necesidades nutritivas. Los cerdos fueron sacrificados en un matadero
acreditado (Novafrigsa S.A., Lugo, España) con 12 meses de edad y con un peso vivo
medio de 167,30 ± 11,65 kg usando dióxido de carbono en la etapa de aturdimiento.
III.2.2. MUESTRAS
Después de la refrigeración (24 h a 4 °C), se extrajeron los perniles de las canales
y se recortaron los jamones. Se usaron 30 jamones frescos (peso medio de 10,80 ± 0,75
kg). Los jamones fueron salados por exceso con sal gruesa formándose una pila de
capas de jamón y de sal. El salado se llevó a cabo durante 11 días en una cámara con
una temperatura entre 2 – 5 °C y con una humedad relativa entre el 90 – 95 %. Después
de la etapa de salado, los perniles fueron sacados de la pila, cepillados y lavados, y
transferidos a la zona de post-salado donde se mantuvieron durante 120 días a una
temperatura entre 3 – 6 °C y con una humedad relativa entre el 85 – 90 %. Después de
la etapa de post-salado, las muestras fueron maduradas durante 115 días en una cámara
donde la temperatura fue en aumento hasta los 30 °C y la humedad relativa descendió
hasta el 40 % con el objetivo de alcanzar un adecuado secado de las muestras. Después,
los jamones se dejaron madurar durante 11 meses, con unas condiciones de temperatura
entre los 12 – 24 °C y una humedad relativa entre el 70 – 80 %.
Muestras al azar fueron tomadas en fresco, al final de la etapa de salado, después
de 120 días de post-salado, al final de la etapa de secado-maduración y después de 165
y 330 días de la etapa de “bodega”. En cada punto de muestreo, fueron analizados un
total de cinco jamones que fueron transportados al laboratorio en condiciones de
refrigeración (< 4 °C). Una vez en el laboratorio, se retiró la piel y el hueso de las
- 56 -
muestras, y se extrajeron los músculos SM y BF. En cada uno de los músculos se

hicieron las medidas de pH, color, test WB y composición química. Además, se
obtuvieron lonchas de 2 mm de grosor para análisis sensorial.
III.2.3. MÉTODOS ANALÍTICOS
III.2.3.1. pH, actividad de agua y parámetros de color

El pH de las muestras fue medido usando un pH-metro digital equipado con una
sonda de penetración (Thermo Orion 710 A, Cambridgeshire, UK). La actividad de
agua fue medida usando el equipo Fast-lab (Gbx, Romans sur Isére Cédex, France)
previamente calibrado con una solución de cloruro sódico (2,33 M). Las medidas del
color fueron llevadas a cabo usando un colorímetro CM-600d (Minolta Chroma Meter
Measuring Head, Osaka, Japan). Se cortó cada uno de los músculos (20 mm) y se midió
el color en tres lugares diferentes de la muestra (músculo). Se obtuvieron los parámetros
del espacio CIELAB: luminosidad (L*), índice de rojo (a*) e índice de amarillo (b*).
Antes de cada serie de medidas, el instrumento fue calibrado usando un blanco
cerámico.
III.2.3.2. Composición química

Se midió la humedad, grasa, cenizas y proteína (Kjeldahl N x 6.25) siguiendo los
protocolos ISO 1442:1997 (ISO, 1997), 1443:1973 (ISO, 1973), 936:1998 (ISO, 1998)
y 937:1978 (ISO, 1978), respectivamente. Los cloruros totales fueron cuantificados de
acuerdo al método oficial Carpentier-Vohlard siguiendo la recomendación estándar de
la ISO 1841-1:1996 (ISO, 1996).
III.2.3.3. Test Warner-Braztler (WB)

Se utilizó un texturómetro (TA-XT2 Stable Micro Sistems, UK) para llevar a cabo
el test Warner-Braztler. Las muestras para realizar este test fueron obtenidas cortando
las muestras en trozos con unas medidas aproximadas de 1 x 1 x 2,5 cm (alto x ancho x
largo). Fueron cortadas en perpendicular a la dirección de las fibras musculares usando
una cuchilla con un corte triangular (1 mm de grosor) a una velocidad de 3,33 mm/s. Se
obtuvieron los valores de máxima fuerza de corte (Møller, 1980), firmeza (Brady y
Hunecke, 1985) y trabajo de corte. El primero, muestra el pico más alto de fuerza frente
al tiempo, y representa la resistencia máxima de la muestra al corte. La firmeza está
- 57 -
Capítulo III
representada por la pendiente desde el comienzo del corte hasta el punto más alto de la
fuerza frente al tiempo y el trabajo de corte por el área bajo la curva.
III.2.3.4. Oxidación lipídica

El valor del índice de peróxidos y de TBARS (sustancias reactivas al ácido
tiobarbitúrico) fueron medidos evaluando los productos primarios y secundarios de la
oxidación lipídica, respectivamente. El índice de peróxidos (mEq O2/kg de grasa) fue
determinado siguiendo el método oficial AOAC 965.33 (AOAC, 2007) después de la
extracción de la grasa de acuerdo con Folch et al. (1957). El índice de TBARS fue
medido de acuerdo al método propuesto por Vyncke (1975).
III.2.3.5. Análisis sensorial

Al final del proceso de elaboración se analizaron muestras de los dos músculos
(lonchas de 2 mm de grosor) de los cinco jamones. Ambas muestras (BF y SM) fueron
evaluadas al mismo tiempo. El panel estuvo formado por ocho catadores seleccionados
por el Centro tecnológico de la Carne de Galicia. Los catadores fueron entrenados
durante cuatro meses con los atributos y la escala usada de acuerdo a la metodología
propuesta por la normativa ISO (ISO 8586:2012). Las muestras fueron etiquetadas
individualmente con números aleatorios de tres dígitos. Se evaluaron diez características
sensoriales del jamón curado de cerdo Celta, agrupados en apariencia visual
(luminosidad, color del magro, amarillo de la grasa y veteado), olor (intensidad, rancio
y curado), sabor (salado) y textura del magro (dureza y jugosidad) de acuerdo a la
metodología propuesta por la normativa ISO (ISO 3972: 1991; ISO 11036: 1994; ISO
5496: 2006). La definición de los atributos fue explicada por Ruiz et al.,1998. La
intensidad de cada atributo se expresó en una escala estructurada de 0 (muy bajo) a 9
(muy alto). Durante la evaluación sensorial, los catadores estaban situados en cabinas
individuales iluminadas con luz roja, de acuerdo con la normativa ISO (ISO 8589:
2007). Se proporcionó agua a los catadores para limpiar el paladar y eliminar sabores
residuales al comienzo de la sesión y entre la cata de muestras.
III.2.4. ANÁLISIS ESTADÍSTICO

Para el análisis estadístico de los resultados, se realizó un análisis de varianza
(ANOVA) utilizando el programa IBM SPSS Statistics 19.0 (IBM Corporation, Somers,
Nueva York, USA) para todas las variables consideradas en el estudio. Para cada
- 58 -
parámetro se compararon los valores medios en los diferentes tiempos de muestreo en

cada músculo, y entre los músculos en cada tiempo de muestreo. La separación de las
medias se llevó a cabo mediante el test Duncan para un nivel de significancia de α <
0,05. Las correlaciones entre las variables se determinaron mediante el coeficiente de
correlación lineal de Pearson con el paquete estadístico mencionado anteriormente.
III.3. RESULTADOS Y DISCUSIÓN
III.3.1. EFECTO DEL TIEMPO DE ELABORACIÓN Y EL TIPO DE MÚSCULO EN

LAS PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS
La Tabla III.1 muestra el efecto del tiempo de procesado en el pH, actividad de

agua y la composición química (humedad, grasa intramuscular, proteínas, cenizas y
cloruros) de los músculos BF y SM. Los valores medios iniciales de pH (5,56) se
encontraron dentro del rango de valores normales para muestras de carne fresca
destinada a la elaboración de jamón (Cilla et al., 2006; Oliver et al., 1994). En ambos
músculos, los valores de pH sufrieron un pequeño pero significativo (P<0,05)
incremento a lo largo del proceso de elaboración. No se encontraron diferencias
significativas (P>0,05) entre los dos músculos al final del procesado, alcanzando
valores medios de 5,99. Los valores de pH finales fueron similares a los observados por
otros autores en diferentes tipos de jamones, como Ibérico (Martin et al., 1998) y
Serrano (Gou et al., 1995), pero menores que en los jamones de la DOP de Teruel
curados durante 20 meses (Cilla et al., 2005).
- 59 -
Capítulo III
Tabla III.1. Evolución del pH, actividad de agua y la composición durante el proceso de elaboración del
jamón curado de cerdo Celta. Efecto del tipo de músculo (BF y SM) (valores medios de 5 muestras)
“Bodega”
Post- Secado-
Fresco Salado Primera Segunda SEM P
salado maduración
fase fase
pH
BF 5,58a 5,63a1 5,75b1 5,90c 5,86c 6,00d 0,02 <0,001
a a2 b2 c c d
SM 5,55 5,50 5,79 5,91 5,90 5,98 0,03 <0,001
P 0,345 0,005 0,027 0,886 0,190 0,554
aw
BF 0,98e1 0,96d1 0,95d1 0,94c1 0,90b1 0,87a 0,007 <0,001
d2 c2 c2 c2 b2 a
SM 0,99 0,94 0,93 0,93 0,87 0,84 0,001 <0,001
P 0,014 <0,001 0,038 0,045 0,001 0,187
Humedad (%)
BF 73,68e 72,46e1 68,05d1 65,36c1 56,55b1 52,35a1 1,46 <0,001
f e2 d2 c2 b2 a2
SM 73,80 65,95 61,12 56,30 40,54 35,82 2,51 <0,001
P 0,813 <0,001 <0,001 <0,001 <0,001 <0,001
Grasa intramuscular (% de material seca)
BF 8,02ab1 7,74a1 8,28b1 8,01ab1 8,03ab1 7,83ab1 0,07 0,237
c2 ab2 a2 ab2 ab2 a2
SM 7,36 6,62 5,97 6,47 6,39 5,96 0,12 0,002
P 0,011 0,011 <0,001 <0,001 <0,001 <0,001
Proteína (% de material seca)
BF 85,03e1 83,39d1 75,85c 73,32b1 73,03b1 71,49a1 1,08 <0,001
c2 a2 a a2 b2 b2
SM 87,36 78,51 77,73 77,99 81,18 80,73 0,81 <0,001
P 0,026 0,004 0,102 0,004 <0,001 <0,001
Cenizas (% de material seca)
BF 4,58a 8,28b1 14,85c 16,60d1 19,79e1 19,68e1 1,08 <0,001
a e2 d c2 b2 b2
SM 4,75 20,57 16,32 13,21 11,22 11,38 0,98 <0,001
P 0,181 <0,001 0,095 0,002 <0,001 <0,001
Cloruros (% de material seca)
BF 0,50a 3,62b1 11,74c 13,02c1 16,15d1 15,87d1 1,15 <0,001
a e2 d c2 b2 b2
SM 0,83 15,37 11,88 10,30 8,44 8,46 0,90 <0,001
P 0,157 <0,001 0,885 0,021 <0,001 <0,001
a–e
Los valores medios en la misma fila (correspondiente al mismo músculo y parámetro) no seguidos de
la misma letra son significativamente diferentes (P<0,05; prueba de Duncan) (diferencias entre los puntos
de muestreo) .1-2 Los valores medios en la misma columna y parámetro no seguidos del mismo número
son significativamente diferentes (P<0,05; prueba de Duncan) (diferencias entre los músculos)
Los valores medios iniciales de aw en los dos músculos (0,985) fueron similares a
los observados en carne fresca por otros autores (Lorenzo et al., 2008). Los valores de
aw disminuyeron de forma progresiva y significativamente (P<0,05) durante todo el
proceso de elaboración en ambos músculos. No se encontraron diferencias significativas
- 60 -
(P>0,05) entre los músculos al final del curado. Esta disminución puede ser atribuida al
proceso de salado y al aumento del contenido en NaCl, pero sobre todo, a la intensa
deshidratación a la que son sometidas las muestras durante la etapa de secado-
maduración, de hecho los valores de aw mostraron una correlación positiva con el
contenido de humedad y una correlación negativa con el contenido de sal (Tabla III.4).
Durante el procesado, el contenido de humedad disminuyó en ambos músculos.

Esta disminución fue más rápida en el músculo SM que en el BF debido a que el
músculo SM no está cubierto por la capa de piel y grasa subcutánea. Se observaron
diferencias significativas (P<0,001) entre los músculos en todas las etapas del proceso
de elaboración, alcanzando valores medios finales de 52,35 y 35,82 % en los músculos
BF y SM, respectivamente. El contenido de humedad final medido como valor medio de
los dos músculos (44,08 %) fue menor que el observado en jamón Ibérico (Martin et al.,
1988), Serrano (Armenteros et al., 2012), francés (Buscailhon et al., 1994) o italiano
(Toscani et al., 2000). Sin embargo, otros autores encontraron valores similares en
jamón Ibérico (Carrapiso y García, 2008). En cuanto a la pérdida de agua, la
deshidratación fue más intensa (dos veces en términos cuantitativos) durante la etapa de
secado-maduración, debido tanto a la duración de esta etapa como a las condiciones
ambientales (altas temperaturas y menor humedad relativa) de la cámara donde tuvo
lugar. Se observó una disminución significativa (P<0,001) en el contenido de proteína,
expresado cómo porcentaje de MS, durante el proceso de elaboración en los dos
músculos, desde un valor medio inicial de 87,4 y 85,0 hasta 80,7 y 71,5 % de MS al
final de la etapa de "bodega" para los músculos SM y BF, respectivamente. Esta
disminución parece ser debida a la adición y distribución de NaCl en las muestras
durante las etapas de salado y post-salado, lo que causaría una disminución importante
de la contribución de la proteína en el contenido total de sólidos de las muestras (Tabla
III.4). El descenso del contenido de proteína fue menos pronunciado durante la etapa de
“bodega”. La grasa intramuscular también disminuyó ligeramente desde un valor medio
inicial de 7,4 y 8,0 hasta 5,9 y 7,8 % de MS al final del procesado para los músculos SM
y BF, respectivamente. Al igual que con la proteína, esta disminución parece ser debida
a la adición y distribución de NaCl en las muestras durante las etapas de salado y post-
salado, lo que causaría una disminución importante de la contribución de la grasa en el
contenido total de sólidos de las muestras. En general el contenido en proteína es más
bajo y el de grasa más alto en el músculo BF que en el SM.
- 61 -
Capítulo III
En cuanto al contenido de NaCl y cenizas, se observó una tendencia distinta entre

los dos músculos, ya que en el músculo BF el mayor incremento ocurrió durante la
etapa de post-salado (0,5 a 11,74 % de MS) debido a que en esta etapa la sal se
distribuye de forma homogénea por toda la pieza, mientras que en el músculo SM el
nivel de sal aumentó rápidamente durante el salado (0,83 a 15,37 % de MS) debido a
que en esta etapa el músculo está en contacto directo con la sal. Durante los siguientes
pasos del procesado, la concentración de sal en el músculo BF continuó aumentando
hasta el final del curado, mientras que en músculo SM el nivel de sal sólo aumentó
durante la etapa de salado, donde alcanzó valores máximos, para luego descender hasta
el final de procesado. En la etapa final, el contenido medio de NaCl en el músculo SM
(8,46 % de MS) fue menor que los valores (9,29 - 11,4 % de MS) observados por
algunos autores en jamón Ibérico (Mariscal et al., 2004) y Serrano (Mariscal et al.,
2004). Sin embargo, otros autores (Buscailhon et al, 1994; Gou et al, 1995) describieron
valores hasta dos y tres veces mayores (13 - 20 % de MS).
En la Tabla III.2 se muestran los cambios en los parámetros de color en ambos

músculos (BF y SM) durante todo el proceso de elaboración. En el jamón curado, el
color es una de las características más importantes (Ruiz et al., 2002) pues influye en la
elección, por parte del consumidor, del jamón cortado en lonchas. El tiempo de
maduración afectó a la luminosidad (CIE L*) (P<0,001), al índice de rojo (CIE a*)
(P<0,001), y al índice de amarillo (CIE b*) (P<0,001). En todos los parámetros de color
la tendencia fue similar porque se observaron disminuciones significativas durante todo
el proceso de maduración. El descenso fue más importante en el índice de amarillo del
músculo SM. Esta diferencia entre los músculos podría estar relacionada con las
diferencias en el pH y el contenido de humedad y sal. Mediante el test de Pearson se
encontró una relación entre los valores de luminosidad y el contenido de humedad de las
muestras (Tabla III.4). En la misma línea, algunos autores (Sanabria et al., 2004)
mostraron que la pérdida de humedad eleva las concentraciones de la mioglobina
causando una reducción en los valores de L*. Por otra parte, los valores de L*
descendieron a medida que aumentó la concentración de sal. Sanabria et al. (2004)
observaron una tendencia similar en los valores de L* en el jamón curado. Sin embargo,
en los jamones curados de la DOP de Teruel madurados durante diferentes tiempos (de
12 a 26 meses), Cilla et al. (2005) no encontraron cambios significativos en los
parámetros de color, con la excepción del índice de rojo en el músculo BF. Además, se
- 62 -
encontraron numerosas y significativas diferencias entre los músculos en casi todas las
etapas del procesado (Tabla III.2). El músculo BF fue más brillante (alto valor de L*),
más rojo (alto valor de a*) y también tenía valores de b* superiores que el músculo SM.
Estos resultados están de acuerdo con lo señalado por Franci et al. (1996). Además,
Cilla et al. (2005) encontraron la misma tendencia, aunque las diferencias en los valores
de color no eran tan grandes como las que se presentan en este trabajo. De hecho, Cilla
et al. (2005) notificaron valores de índice de rojo y amarillo del mismo orden en los
músculos SM y BF a los 18 meses.
Tabla III.2. Evolución de los parámetros de color durante el proceso de elaboración del jamón curado de
cerdo Celta. Efecto del tipo de músculo (BF y SM) (valores medios de 5 muestras)
“Bodega”
Post- Secado-
salado maduración
fase fase
Luminosidad (L*)
BF 48,90d 47,84d1 40,35b1 43,48c1 39,73b1 37,11a 0,86 <0,001
SM 46,44cd 40,54d2 37,40cd2 35,27bc2 32,60ab2 31,53a 1,12 <0,001
P 0,129 0,014 0,031 <0,001 0,013 0,056
Índice de rojo (a*)
BF 18,13c1 18,15c1 13,48b 13,04ab1 13,81b1 11,51a1 0,52 <0,001
SM 14,04cd2 13,41cd2 14,83d 11,56bc2 10,77ab2 8,64a2 0,49 <0,001
P <0,001 0,017 0,146 0,010 0,043 0,006
Índice de amarillo (b*)
BF 13,13b1 12,99b1 7,55a1 7,65a1 7,15a1 8,63a1 0,52 <0,001
SM 10,75b2 9,08b2 9,32b2 5,65a2 4,93a2 5,31a2 0,50 <0,001
P 0,008 0,021 0,046 0,004 0,038 0,002
a–e
La Tabla III.3 muestra los cambios en los parámetros instrumentales de textura durante
todo el procesado. Los resultados del test WB con el tiempo, mostraron diferencias
significativas (P<0,001) en la fuerza de corte y en la firmeza en ambos músculos,
mientras que en el músculo BF el trabajo de corte no se vio afectado por el tiempo de
procesado (P>0,05). Se encontraron diferencias significativas (P<0,05) entre los
músculos a excepción del punto inicial (P>0,05). Al final del procesado, la fuerza de
corte fue más baja en el músculo BF que en el SM (3,81 vs. 6,62 kg/cm2; P<0,001). El
valor medio final de la fuerza de corte para ambos músculos (5,22 kg/cm2) fue menor
que el registrado por Soriano Pérez et al. (2001) (6,84 kg/cm2) y por Franci et al. (2007)
quienes registraron valores de 20,9 kg y 15,36 kg en los músculos BF y SM,
respectivamente.
- 63 -
Capítulo III
Tabla III.3.- Evolución de los parámetros de textura durante el proceso de elaboración del jamón curado
de cerdo Celta. Efecto del tipo de músculo (BF y SM) (valores medios de 5 muestras)
“Bodega”
Post- Secado-
salado maduración
fase fase
Fuerza de corte (kg/cm2)
BF 1,73a 1,96ab1 2,85bc1 3,01c1 3,63c1 3,81c1 0,20 0,001
SM 1,78a 2,79b2 4,46c2 5,04d2 5,93e2 6,62f2 0,36 <0,001
P 0,640 0,008 0,009 0,001 0,003 <0,001
Firmeza (kg/cm2)
BF 0,39a 0,36a1 0,55a 0,54a1 1,03b 1,15b 0,07 0,001
a
SM 0,47 0,53a2 0,81b 0,81b2 0,99b 0,92b 0,04 <0,001
P 0,192 0,006 0,064 0,004 0,851 0,378
Trabajo (kg*s)
BF 21,97 17,401 25,521 28,50 32,71 36,51 2,87 0,476
SM 24,68a 32,58a2 36,27ab2 48,18bc 53,28c 49,52bc 2,77 0,001
P 0,393 <0,001 0,029 0,063 0,102 0,409
a–e
- 64 -
Tabla III.4.- Correlaciones de Pearson entre los parámetros fisicoquímicos y las propiedades sensoriales
aw Humedad NaCl Grasa Proteina Luminosidad (L*) TBARS Trabajo de corte Fuerza de corte Dureza Veteado Jugosidad
aw 1.000
Humedad 0,938** 1,000
NaCl -0,825** -0,373** 1,000
Grasa 0,490** 0,589** -0,053 1,000
Proteina 0,433** 0,300* -0,929** -0,241 1,000
Luminosidad (L*) 0,826** 0,824** -0,496** 0,591** -0,512** 1,000
TBARS -0,058 0,009 0,549** -0,004 -0,527** -0,170 1,000
Trabajo de corte 0,031 0,130 -0,203 0,479** 0,079 0,424** -0,277 1,000
Fuerza de corte -0,409** -0,317* 0,119 0,271 -0,184 0,014 -0,133 0,816** 1,000
Dureza 0,308 0,919** 0,893** -0,790** -0,541* 0,608** 0,320 0,642** 0,637** 1,000
Veteado 0,174 -0,472* -0,658** 0,495** 0,787** -0,625** -0,421 -0,086 -0,293 -0,555* 1,000
Jugosidad -0,319 -0,816** -0,778** 0,661** 0,348 -0,566** -0,255 -0,383 -0,461* -0,764** 0,502* 1,000
Significancia: * (P<0,05); ** (P<0,01)
- 65 -
Capítulo III
III.3.2. EFECTO DEL TIEMPO DE PROCESADO Y EL TIPO DE MÚSCULO EN

LA OXIDACIÓN LIPÍDICA
La oxidación de los lípidos durante el proceso de fabricación de jamón curado de

cerdo Celta se evaluó mediante los índices de peróxidos y TBARS, como se muestra en
la Figura III.1. Se identificaron los valores de peróxidos en la fracción lipídica extraída
de los músculos, normalmente considerados como productos de oxidación primaria.
Como se muestra en la Figura III.1A, los valores de peróxidos en el músculo BF
aumentaron desde las muestras frescas hasta el final de la etapa de secado-maduración
seguidos de un rápido descenso.
Peróxidos (mEq oxígeno/kg grasa)
TBARS (mg MDA/kg muestra)

6
20
5
15 4
3
10
2
5
1
0 0
0 200 400 600 0 200 400 600
Tiempo (días de procesado) Tiempo (días de procesado)
SM BF SM BF
A B
Figura III.1. Evolución de la oxidación lipídica durante el proceso de elaboración del jamón curado de
cerdo Celta. Efecto del tipo de músculo (BF y SM): A) índice de peróxidos e B) índice de TBARS. Los
valores representados son la media y la desviación estándar de 5 muestras
Por contra, los valores de peróxidos en el músculo SM alcanzaron el máximo

después de la etapa de post-salado, lo que indica que la oxidación de lípidos evoluciona
más rápido en el músculo externo (SM) que en el músculo interno (BF). Esto puede ser
explicado por la mayor disponibilidad de oxígeno y sal en el músculo externo. Se
encontraron comportamientos similares en jamón Ibérico curado (Cava et al., 1999),
observando un valor máximo de peróxidos después de 7 meses de curado y un mínimo
al final del procesado (24 meses), y en jamón de Parma por Koutina et al. (2012),
quienes observaron un incremento en los valores de peróxidos durante los primeros
meses de procesado, seguido de una rápida disminución durante las etapas finales. La
disminución del contenido en peróxidos en ambos músculos puede explicarse por la
posterior formación de productos de oxidación lipídica secundarios, tales como
- 66 -
aldehídos o cetonas, denominados a menudo como especies reactivas de los carbonilos

(Antequera et al., 1992).
Los valores de TBARS aumentaron significativamente (P<0,001) durante las

etapas de salado y post-salado, alcanzando los valores más altos después de las etapas
de secado y post-salado en los músculos BF y SM, respectivamente. Los valores de
TBARS aumentaron más rápidamente en el músculo externo (SM) que en el músculo
interno (BF) de acuerdo con la formación de compuestos primarios de la oxidación
lipídica. El aumento en el contenido de malonaldehido durante la etapa de post-salado y
durante el período de secado-maduración puede estar relacionado con la acción
prooxidante de los iones metálicos presentes como impurezas en la sal usada en el
proceso de curado. El test de Pearson indicó que los valores de TBARS se
correlacionaron positivamente con el contenido de NaCl (Tabla III.4). A partir de estos
valores máximos, se observó una disminución significativa (P<0,001) al final del
proceso de curado hasta alcanzar valores medios finales de 1,57 y 1,38 mg MDA/kg
para los músculos BF y SM, respectivamente. La disminución de los valores de TBARS
en los músculos BF y SM ha sido relacionada con las reacciones de productos de
oxidación lipídica secundaria con residuos de proteínas, especialmente en condiciones
de baja actividad de agua, para producir proteínas modificadas por oxidación
(Kikugawa et al., 1991). El aumento de los valores de TBARS en jamón curado durante
las primeras etapas de procesado, seguido de un descenso hacia las últimas etapas ha
sido previamente observado en jamón Ibérico (Andrés et al., 2004; Cava et al, 1999) y
en jamón de Parma (Koutina et al., 2012). Al final del curado no hubo diferencias
significativas (P>0,05) entre los músculos. El valor medio final (1,48 mg MDA/kg de
músculo) fue tres veces mayor que los valores obtenidos en jamones de Istria (Marusic
et al., 2011), en jamones Ibéricos (Andrés et al., 2004) y en jamones de la DOP de
Teruel (Cilla et al., 2006).
III.3.3. EFECTO DEL TIPO DE MÚSCULO EN LAS CARACTERÍSTICAS

SENSORIALES
En la Figura. III.2 se muestran los valores medios de los parámetros sensoriales.

Casi todas las propiedades sensoriales se vieron significativamente (P<0,05) afectadas
por el tipo de músculo, excepto en la etapa de salado, que mostraron puntuaciones
similares en ambos músculos.
- 67 -
Capítulo III
Color del magro

8
Jugosidad 7 Luminosidad
6
5
4
3
Dureza Veteado
2
1 SM
0
BF
Salado Amarillo de la grasa
Olor a rancio Intensidad de olor
Olor a curado
Figura III.2.- Características sensoriales del jamón de cerdo Celta curado al final del proceso de
elaboración. Efecto del tipo de músculo (BF y SM). El valor representado para cada atributo proviene de
la media de 40 calificaciones
Con respecto a las características visuales, las puntuaciones del color amarillo de
la grasa y del rojo del magro fueron significativamente (P<0,001) mayores en el
músculo SM que en el músculo BF (5,6 frente a 2,3 y 7,3 frente a 2,5 para el color
amarillo de la grasa y el rojo del magro, respectivamente). Por otra parte, también se
observaron diferencias significativas (P<0,01) en el veteado (1,61 vs. 3,61 para los
músculos SM y BF, respectivamente) y en el brillo (3,06 frente a 5,02, P<0,001 para los
músculos SM y BF, respectivamente). Estos resultados son coherentes con los obtenidos
con la medida instrumental del color y con el contenido en humedad, grasa
intramuscular y proteína analizados. El valor instrumental de la luminosidad se
correlacionó positivamente con el contenido de humedad y negativamente con el grado
de veteado y el contenido en proteína (Tabla III.4). Estos resultados están de acuerdo
con los encontrados previamente por Carrapiso y García (2008) y Ramírez y Cava
(2008), que también obtuvieron una correlación significativa entre el valor instrumental
de la luminosidad y el grado de veteado, y sugirieron que el color del jamón ibérico está
más influenciado por la distribución de la grasa que por la cantidad de grasa
intramuscular presente en el músculo. Las características del olor (intensidad, rancidez y
- 68 -
curado) también se vieron significativamente (P<0,05) afectadas por el tipo de músculo,

ya que se obtuvieron valores más altos en las muestras del músculo SM (ver Figura
III.2). En esta línea, Ramírez y Cava (2008) encontraron una estrecha relación entre el
contenido en grasa intramuscular / veteado y la intensidad de aroma y olor, aunque en
nuestro estudio no encontramos ninguna correlación entre estos parámetros.
Finalmente, los catadores encontraron diferencias significativas entre los

músculos en los parámetros de textura, lo que está de acuerdo con lo detectado por las
técnicas instrumentales (Tabla III.3). Se encontró, aplicando la prueba de correlación de
Pearson, que las puntuaciones de dureza se correlacionaron con el trabajo de corte y la
fuerza de corte (Tabla III.4). Los catadores puntuaron las muestras del músculo SM
como más duras (P<0,001) y menos jugosas (P<0,001) que las muestras del músculo
BF (Figura III.2) en el jamón de cerdo Celta. Estos resultados están de acuerdo con los
obtenidos por Ramírez y Cava (2008) quienes también encontraron una correlación
positiva entre las puntuaciones sensoriales de dureza y la fuerza de corte medida
instrumentalmente mediante el test WB.
Las diferencias en los atributos sensoriales de textura pueden estar causados por
varios factores: (i) pH final en la carne fresca, (ii) contenido en grasa intramuscular y
(iii) contenido en humedad (Ramírez y Cava, 2008). El aumento de los niveles de grasa
intramuscular reduce la fuerza de la masticación necesaria, facilita la separación de las
fibras musculares y provoca una mayor percepción de la terneza de la carne (Essen-
Gustavson et al., 1994). En este sentido, sensorialmente, los mejores parámetros de
textura fueron encontrados en jamones ibéricos con mayor contenido en grasa
intramuscular encontrándose correlaciones positivas significativas entre el veteado y la
jugosidad (Ramírez y Cava, 2008). En el presente estudio, se encontró una correlación
positiva significativa entre el contenido de grasa intramuscular y la jugosidad y una
correlación negativa entre el contenido de humedad y la jugosidad (Tabla III.4) fue
constatada.
- 69 -
IV. INFLUENCIA DEL TIPO DE
MÚSCULO SOBRE LA EVOLUCIÓN DE
LOS AMINOÁCIDOS LIBRES Y DE LAS
PROTEÍNAS SARCOPLASMÁTICAS Y
MIOFIBRILARES DURANTE LA
ELABORACIÓN DEL JAMÓN DE
CERDO CELTA
Evolución de aminoácidos y proteínas
IV.1. INTRODUCCIÓN
El jamón de cerdo Celta, es un producto cárnico curado tradicional del noroeste de
España, considerado un producto de alta calidad, con un sabor de excepcional calidad,
lo que contribuye a la gran aceptación por parte del consumidor final. La textura
también es característica y muy apreciada por el consumidor. La elaboración de este
producto requiere un largo proceso de elaboración que implican etapas de salado, post-
salado y maduración, que pueden durar hasta 24 meses o incluso más.
La formación final del aroma característico del jamón curado se alcanza después
de varios meses de procesado como resultado de reacciones enzimáticas (proteólisis y
lipólisis) y de procesos químicos (oxidación lipídica y reacciones de Strecker y
Maillard), que tienen lugar a lo largo del proceso de elaboración (Jurado et al., 2007).
Debido a la relación existente entre el sabor y la aceptabilidad final del consumidor, es
muy importante conocer los factores que influyen en el sabor con el fin de producir
productos cárnicos de calidad.
La proteólisis es uno de los procesos bioquímicos más importantes que se
producen durante el proceso de fabricación del jamón curado. Además de la pérdida de
agua y la difusión de la sal, la calidad de los jamones curados está muy influenciada por
la presencia y la evolución de la actividad enzimática durante el procesado (Toldrá,
2005). Se sabe que, durante la maduración, las endopeptidasas (principalmente
catepsinas) están implicadas en la degradación inicial de las proteínas sarcoplásmicas y
miofibrilares, mientras que las exopeptidasas (di y tri peptil petidasa, junto con las
aminopeptidasas) continúan con la degradación proteica produciendo principalmente
pequeños péptidos y aminoácidos libres (Toldrá, 2006). Por otra parte, aunque con
menor importancia las proteasas exógenas de las bacterias ácido lácticas y levaduras
también contribuyen a la proteolisis durante la etapa de secado (Dura et al., 2004;
Scannell et al., 2004). El desarrollo del sabor a curado deseado requiere un tiempo de
curado largo, ya que los aminoácidos libres contribuyen directamente al gusto (Jurado et
al., 2007), y también participan indirectamente en el desarrollo del flavor debido a que
son precursores de muchas sustancias volátiles (Hidalgo y Zamora, 2004; Pripis-
Nicolau et al., 2000) importantes en los productos cárnicos curados. En este sentido, las
técnicas como electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato sódico (SDS-
PAGE), electroforesis en gel bidimensional (2-DGE), o la cromatografía líquida de alta
resolución (HPLC) (Soares et al., 2012), han sido las más las empleadas para estudiar
- 73 -
Capítulo IV
los cambios en las proteínas durante la elaboración del jamón curado, así como para
separar los fragmentos proteicos generados para su posterior identificación, y también
para la evaluación de los aminoácidos libres.
Durante el proceso de elaboración, las partes internas y externas del jamón son
sometidas a diferentes condiciones relacionadas con la penetración de la sal y la
migración del agua. Los músculos bíceps femoris (BF) y semimembranosus (SM) son
metabólicamente similares (Flores et al., 1996) y representan, respectivamente, la parte
interna y externa del jamón. El bíceps femoris es un músculo interno cubierto de un lado
con una capa gruesa de grasa subcutánea, que implica que el contenido de sal se eleve
lentamente a través del procesado. Esto favorece una mayor actividad proteolítica en
este músculo, lo que afectará principalmente a las propiedades de textura (Virgili et al.,
1998). Por otro lado, el músculo semimembranosus está cerca de la superficie y sin
revestimiento de grasa subcutánea, lo que permite una absorción rápida y fácil de la sal
después de la etapa de salado y la inhibición de los procesos proteolíticos con
consecuencias sobre la textura y el sabor.
El objetivo de este estudio fue evaluar el efecto del tipo de músculo (bíceps
femoris vs. semimembranosus) en la formación de aminoácidos libres y la degradación
de las proteínas sarcoplasmáticas y miofibrilares a través del proceso de elaboración del
jamón curado de cerdo Celta, para tratar de explicar las diferencias en las características
sensoriales entre los dos músculos. Los resultados podrían ayudar a establecer bases
científicas para mejorar la calidad y el valor añadido de este producto cárnico curado.
IV.2. MATERIAL Y MÉTODOS
IV.2.1. DISEÑO EXPERIMENTAL Y MANEJO ANIMAL

adecuado a sus necesidades nutritivas. Los cerdos fueron sacrificados en un matadero
acreditado (Novafrigsa S.A., Lugo, España) con 12 meses de edad y con un peso medio
en vivo de 167,30 ± 11,65 kg usando dióxido de carbono en el procedimiento de
aturdimiento.
- 74 -
IV.2.2. MUESTRAS
muestras, y se extrajeron los músculos SM y BF. Los músculos fueron picados,
homogeneizados, envasados al vacío y almacenados a -80 ° C durante un máximo de
cuatro semanas, hasta el momento del análisis.
IV.2.3. MÉTODOS ANALÍTICOS
IV.2.3.1. Composición química

La humedad se cuantificó de acuerdo con las recomendaciones estándar ISO
1442: 1997 (ISO, 1997), mientras que los cloruros totales fueron cuantificados de
acuerdo al método oficial Carpentier-Vohlard siguiendo las recomendaciones estándar
de la ISO 1841-1: 1996 (ISO, 1996).
IV.2.3.2. Aminoácidos libres

La extracción y derivatización de los aminoácidos libres se realizó según la
metodología descrita por Alonso et al. (1994). Su identificación y cuantificación se
llevó a cabo utilizando un equipo HPLC modelo Alliance 2695 (Waters, Milford, MA,
- 75 -
Capítulo IV
USA) y un detector de fotodiodos UV / visible Waters 996 (Waters), siguiendo las

condiciones descritas por Alonso et al. (1994) con algunas pequeñas modificaciones.
Para controlar el funcionamiento del cromatógrafo y la gestión de resultados se empleó
el programa Empower 2™ advanced software (Waters). Se utilizó una columna de fase
reversa Kinetex 5 μm C18 4.6 mm ID × 250 mm (Phenomenex, Torrance, CA, USA).
La temperatura de la columna fue controlada a 50 °C con un horno Spectra Physics
8792 (Spectra Physics, San Jose, CA, USA). La detección se realizó a 254 nm. Los
patrones de los 21 aminoácidos individuales fueron suministrados por Sigma Chemical
Co. (St. Louis, MO, USA).
IV.2.3.3. Extracción y separación de proteínas sarcoplasmáticas y miofibrilares

La extracción de proteínas musculares se llevó a cabo según la metodología
descrita por Sentandreu et al. (2010) con algunas modificaciones: se homogeneizó un
gramo de cada muestra con 10 ml de 50 mMTris-HCl (pH 8,0) en un homogeneizador
(IUL, Silver, Barcelona, España) durante 2 min, seguido de una homogeneización
adicional en un homogeneizador Polytron (KINEMATICA AG, Lucerna, Suiza) durante
1 min. El homogeneizado se centrifugó a 10.000 g durante 20 min a 4 ° C en una
centrífuga Allegra X-22R (Beckman, Fullerton, CA, USA). Se recogió el sobrenadante,
que constituye el extracto sarcoplasmático en el que estaban contenidas todas las
proteínas solubles. Se lavó el precipitado con 10 ml del mismo tampón y luego se
homogeneizó en un vortex durante 1 min. Después de una centrifugación a 10.000 g
durante 20 min a 4 ° C en la centrífuga Allegra X-22R, se descartó el sobrenadante, y se
recogió el precipitado, que se redisolvió en 10 ml de tampón 50 mM Tris-HCl (pH 8,0),
que contenía urea 6 M y tiourea 1 M, y se homogeneizó en un vortex durante 5 min con
el fin de solubilizar las proteínas miofibrilares. El homogeneizado se centrifugó
finalmente a 10.000 g durante 10 min en la centrífuga Allegra X-22R, recogiendo el
sobrenadante que constituyó el extracto de las proteínas miofibrilares. Ambos extractos,
sarcoplasmático y miofibrilares, se filtraron a través de filtros de membrana de 0,45 μm
(Lab Filtro, Barcelona, España) antes de su cuantificación. La proteínas
sarcoplasmáticas se cuantificaron utilizando el kit comercial Quick Start bovine serum
albumin standard (Bio-Rad, Hercules, CA, USA), mientras que las proteínas
miofibrilares se cuantificaron utilizando el método del ácido bicinconínico (BCA)
(Smith et al., 1985).
- 76 -
La separación y la identificación de las proteínas se llevó a cabo por SDS-PAGE

en un sistema tamponado discontinuo de acuerdo con Laemmli (1970) usando un gel de
separación (12% de poliacrilamida) y un gel de compactación (4% de poliacrilamida).
Se mezcló un volumen de 10 μL (1 mg/ml de proteína) del extracto que contiene las
proteínas sarcoplasmáticas o miofibrilares con 19 μL de tampón de Laemmli (Bio-Rad,
Hercules, CA, USA y 1 μL de 2-mercaptoetanol (Merck, Darmstadt, Germani). Se
cargó una solución estándar de proteína en paralelo a las muestras para la identificación
de las proteínas de las muestras (Bio-Rad, Hercules, CA, USA) compuesto por miosina
(211 kDa), β-galactosidasa (119 kDa), albúmina de suero bovino (79 kDa),
ovoalbúmina (53 kDa), anhidrasa carbónica (37 kDa), inhibidor de tirosina (29 kDa),
lisozima (18 kDa) y aprotinina (6 kDa). La electroforesis se realizó en un equipo Mini-
Protean Tetra system (Bio-Rad, Hercules, CA, USA) y se llevó a cabo a 220 V hasta
que el frente alcanzó la línea base del gel. Los geles se fijaron durante 15 min en una
solución de metanol/agua/ácido acético (50: 43: 7), se tiñeron con Coomassie brilliant
blue R-250 (Panreac, Barcelona, España) 0,05% (p/v) disuelto en una mezcla de
metanol/ácido acético/agua (45:10:45) durante 2 h, y se destiñó durante la noche en una
solución de metanol/etanol/ácido acético/agua (20: 10: 5: 65).
Después del proceso de decoloración, las proteínas y sus productos de
degradación se identificaron de acuerdo con sus pesos moleculares estimados, a partir
de sus movilidades electroforéticas relativas, en comparación con los pesos moleculares
que conforman el estándar utilizado. La cantidad de cada banda de proteína se relacionó
con la densidad óptica utilizando un escáner Gel Doc ™ XR + imaging system (Bio-
Rad, Hercules, CA, USA) y el software Image Lab (Bio-Rad). Se seleccionaron las
bandas más importantes de cada carril para calcular su cantidad relativa con respecto a
la densidad óptica total de cada muestra. Seleccionándose las bandas más importantes
de cada línea para calcular su cantidad relativa con respecto a la densidad óptica total de
cada muestra.
IV.2.4. ANÁLISIS ESTADÍSTICO

- 77 -
Capítulo IV
0,05.
IV.3. RESULTADOS Y DISCUSIÓN
IV.3.1. EFECTO DEL TIPO DE MÚSCULO EN EL CONTENIDO DE

AMINOÁCIDOS LIBRES
En las Figuras IV. 1, 2 y 3 y en la Tabla IV.1, se muestra la evolución de la
humedad, el contenido en sal, los aminoácidos libres totales, el contenido en
aminoácidos libres a lo largo del proceso de curado del jamón de cerdo Celta y el efecto
del tipo de músculo (BF vs. SM). En general, el efecto del tiempo de maduración fue
significativo en todas las etapas, mientras que el tipo de músculo mostro diferencias
significativas (P<0,05) después de la etapa de post-salado. Fueron identificados
veintidós aminoácidos por el procedimiento cromatográfico (Tabla IV.1). Estos
aminoácidos libres han sido anteriormente identificados en estudios de jamón curado
(Jurado et al., 2007; Martín et al., 2001; Virgili et al., 2007; Zhao et al., 2008; Zhao et
al., 2005). El principal aminoácido libre, en ambos músculos, en la pieza fresca fue la
taurina, seguida por alanina y glutamina, lo cual está de acuerdo con los resultados
observados por otros autores en piezas frescas de cerdo (Lorenzo et al., 2008).
- 78 -
80
BF
SM
Humedad (%) 70
60
50
40
30
A B C D E F
Etapa de procesado
Figura IV.1.- Evolución del contenido de humedad en los músculos biceps femoris y semimembranosus
durante el curado del jamón de cerdo Celta. Pieza fresca (A), después del salado (B), después del post-
salado (C), después del secado-maduración (D), "Bodega 1" (E) y "Bodega 2" (F).
20
BF
SM
15
NaCl (% materia seca)
10
0
A B C D E F
Etapa de procesado
Figura IV.2.- Evolución del contenido de NaCl en los músculos biceps femoris y semimembranosus
durante el curado del jamón de cerdo Celta. Pieza fresca (A), después del salado (B), después del post-
salado (C), después del secado-maduración (D), "Bodega 1" (E) y "Bodega 2" (F).
- 79 -
Capítulo IV
Aminoácidos libres totales (mg/100 g materia seca)

10000
BF
SM
8000
6000
4000
2000
0
A B C D E F
Etapa de procesado
Figura IV.3.- Evolución de los aminoácidos libres totales (mg/100 g de MS) en los músculos biceps
femoris y semimembranosus durante el curado del jamón de cerdo Celta. Pieza fresca (A), después del
salado (B), después del post-salado (C), después del secado-maduración (D), "Bodega 1" (E) y "Bodega
2" (F).
- 80 -
Tabla IV.1.- Variación en las concentraciones de aminoácidos libres (mg/100 g de MS) durante el curado del jamón de cerdo Celta. Efecto del tipo de músculo (valores medios de 5 piezas en cada punto
de muestreo)
Tiempo de
Pieza fresca Tras salado Tras post-salado Tras secado-maduración Etapa de “Bodega”
procesado
Primera etapa Segunda etapa P
BF SM P BF SM P BF SM P BF SM P
BF SM P BF SM P BF SM
Ácido Aspártico 3,7±0,31a 4,5±0,32a 0,003 4,8±0,6a 4,1±0,8a 0,193 38,5±4,11b 12,8±4,12ab 0,000 66,1±12,11c 13,7±1,62b 0,000 116,4±6,91c 46,2±12,72c 0,000 117,6±7,91d 90,8±7,32d 0,003 0,000 0,000
Ácido Glutámico 41,5±3,7a 40,4±2,2a 0,583 35,8±8,6a 30,3±6,7a 0,297 156,8±10,31b 108,1±23,52b 0,003 267,9±44,51c 185,1±33,52c 0,011 362,9±17,71d 247,2±37,82d 0,000 389,7±9,91d 303,4±7,42e 0,000 0,000 0,000
Hidroxiprolina 4,2±0,3a 3,5±0,62a 0,048 4,4±0,3a 3,5±1,1b 0,109 8,4±0,61b 6,5±1,42a 0,019 8,9±0,31c 3,4±0,42a 0,000 9,5±0,91cd 3,0±0,32a 0,000 5,4±0,81d 3,6±0,52a 0,013 0,000 0,000
Aspargina 11,5±1,3a 12,0±0,7a 0,480 13,2±1,4a 11,6±1,05a 0,073 76,1±4,61b 41,1±4,42c 0,000 105,4±13,61c 69,8±7,82b 0,001 93,5±1,71c 45,3±5,12b 0,000 93,4±7,01d 48,4±8,42b 0,000 0,000 0,000
Seina 19,9±2,6a 20,0±2,9a 0,948 23,9±2,5a 23,9±2,3a 0,996 163,2±5,61b 100,1±7,72b 0,000 251,4±29,01c 189,9±24,72c 0,007 339,6±10,41d 194,7±21,52c 0,000 403,5±4,2e 320,7±25,2d 0,003 0,000 0,000
Glutamina 60,6±3,41a 47,7±6,72a 0,005 55,1±7,5a 58,1±11,4b 0,540 134,1±14,61b 93,1±19,32c 0,005 111,1±14,81b 84,4±3,62c 0,005 37,2±4,21c 17,5±4,22a 0,000 26,5±3,01d 16,1±2,52a 0,002 0,000 0,000
Glycina 25,0±1,21a 29,6±1,62a 0,001 27,2±0,7a 28,7±4,1a 0,426 137,7±8,81b 87,3±4,82b 0,000 225,8±20,71c 158,6±15,02c 0,000 299,9±17,51d 162,5±26,12c 0,000 368,8±20,31e 194,7±6,42d 0,000 0,000 0,000
Histidina 14,3±1,2a 16,0±1,6a 0,123 16,4±1,7a 17,3±1,2a 0,339 108,1±3,81b 69,5±1,52b 0,000 180,6±12,31c 118,3±11,82c 0,000 250,4±16,71d 137,6±22,82d 0,000 289,2±14,51e 165,2±6,22e 0,000 0,000 0,000
Taurina 101,2±1,2a 94,3±9,3a 0,311 98,5±17,2a 117,9±23,1ab 0,170 209,5±26,1b 190,4±12,5c 0,180 225,8±10,61bc 180,7±31,12c 0,015 252,3±16,61cd 133,7±12,92b 0,000 243,7±20,81d 120,8±19,82ab 0,000 0,000 0,000
Arginina 21,7±2,7a 21,6±3,8a 0,955 28,4±5,7a 27,2±3,5a 0,690 233,7±4,31b 130,2±7,42b 0,000 394,9±16,51c 269,4±27,02c 0,000 512,3±21,41d 304,1±32,42d 0,000 617,8±34,21e 378,2±15,92e 0,000 0,000 0,000
Treonina 17,4±0,9a 18,6±1,6a 0,168 22,8±1,51a 20,5±1,52a 0,041 150,8±2,21b 81,4±3,42b 0,000 253,5±11,41c 158,9±23,62c 0,000 335,5±16,61d 183,6±30,92d 0,000 425,3±19,41e 224,8±6,82e 0,000 0,000 0,000
Alanina 66,0±2,61a 71,0±3,12a 0,025 71,4±4,0a 66,8±5,2a 0,152 254,2±6,51b 186,9±6,92b 0,000 403,0±16,91c 356,1±39,82c 0,041 544,1±33,31d 373,8±35,62d 0,000 751,7±6,91e 396,2±12,62d 0,000 0,000 0,000
Prolina 15,8±1,51a 19,0±1,62a 0,012 22,1±1,6a 22,8±1,4a 0,455 151,9±5,41b 86,8±4,32b 0,000 267,6±34,71c 175,9±12,92c 0,001 435,2±29,51d 219,8±30,02cd 0,000 551,2±11,21e 262,6±11,22e 0,000 0,000 0,000
Cisteina 2,1±0,3a 2,7±0,6a 0,109 4,2±1,11b 9,1±1,02b 0,000 27,4±2,6c 24,8±3,9d 0,244 32,7±1,71c 27,1±3,72d 0,015 30,4±0,8d 25,2±6,2d 0,101 26,1±1,61e 17,2±0,32e 0,000 0,000 0,000
Tirosina 8,1±1,51a 5,1±1,02a 0,005 19,7±2,9a 23,1±1,9b 0,065 135,6±2,11b 80,5±4,82c 0,000 217,8±10,81c 155,4±9,72d 0,000 273,9±11,51d 167,1±10,92d 0,000 306,1±29,81e 189,8±15,72c 0,000 0,000 0,000
Valina 24,0±1,0a 24,8±0,7a 0,167 28,6±3,21a 23,3±1,62a 0,011 164,5±4,41b 88,1±1,92b 0,000 295,0±15,61c 194,1±20,02c 0,000 393,1±20,41d 210,3±23,62e 0,000 462,1±34,71e 257,1±6,12f 0,000 0,000 0,000
Metionina 12,9±1,11a 15,3±1,32a 0,014 16,9±1,7a 17,4±1,7a 0,645 86,7±2,11b 54,4±2,32b 0,000 144,7±6,51c 97,5±15,62c 0,000 197,8±8,11d 112,9±19,32c 0,000 255,7±13,21e 139,4±4,22d 0,000 0,000 0,000
Isoleucina 20,6±1,0a 20,1±0,9a 0,496 24,9±2,9a 23,1±1,9a 0,279 153,3±4,71b 75,9±4,32bb 0,000 258,0±21,71c 164,9±18,62c 0,000 343,5±15,51d 178,7±20,62d 0,000 412,6±15,61e 226,4±8,92e 0,000 0,000 0,000
Leucina 39,2±2,1a 40,9±2,6a 0,283 47,1±0,91a 40,6±3,72a 0,006 262,6±9,41b 149,7±6,82b 0,000 431,3±18,41c 297,4±32,52c 0,000 559,6±27,81d 340,2±61,62d 0,000 741,9±32,91e 414,2±5,02d 0,000 0,000 0,000
Fenilalanina 24,5±1,7a 25,1±1,9a 0,580 29,4±2,5a 28,5±3,2a 0,661 155,8±6,21b 88,1±4,82b 0,000 265,2±10,31c 172,1±18,22c 0,000 347,2±13,61d 183,2±15,72c 0,000 403,6±16,71e 238,9±4,82e 0,000 0,000 0,000
Triptofano 5,8±0,81a 8,9±2,82a 0,047 7,4±1,21a 4,3±0,42a 0,001 39,6±1,71b 19,1±0,62b 0,000 71,5±9,71c 35,1±3,42c 0,000 99,9±8,31d 41,8±9,32d 0,000 86,2±5,01e 48,5±0,62d 0,000 0,000 0,000
Lisina 26,3±2,8a 28,1±2,8a 0,358 35,8±6,5a 37,1±3,5a 0,719 255,1±9,71b 162,9±10,52b 0,000 492,1±37,91c 418,0±43,72c 0,021 621,0±36,91d 442,7±13,92c 0,000 905,7±16,51e 538,7±12,62e 0,000 0,000 0,000
1-2
Los valores medios en la misma fila y en el mismo punto de muestro que no van seguidos del mismo número son significativamente diferentes (P<0,05) (diferencias entre los músculos). a-f Los valores
medios en la misma fila y en el mismo músculo que no van seguidos de la misma letra son significativamente diferentes (P<0,05; Test Duncan) (diferencias entre los puntos de muestreo).
- 81 -
Capítulo IV
El valor medio del contenido total de aminoácidos libres se incrementó

significativamente (P<0,001) desde 567,3 y 570,3 mg/100 g de MS en la pieza fresca
hasta 7884,1 y 4595,9 mg/100 g de MS al final de la etapa de “bodega” para los
músculos BF y SM, respectivamente (Figura IV.3). Estos valores finales fueron
similares a los encontrados en anteriores estudios de jamón curado (sobre 4000 mg/100
g de MS; Córdoba et al., 1994; Martín et al., 2001; Ruiz et al., 1999). Sin embargo,
otros estudios mostraron concentraciones más altas (sobre 12500 mg/100 g de MS;
Jurado et al., 2007; Zhao et al., 2005). Estas diferencias pueden ser debidas al diferente
contenido en NaCl (15,8 y 8,5% para los músculos BF y SM, respectivamente, frente a
5,7% en esos estudios) (Figura IV.2), porque la sal es un inhibidor efectivo de la
mayoría de las proteasas musculares (Flores et al., 1997), por lo tanto podría causar
diferencias en la liberación de aminoácidos libres durante el procesado.
De la misma forma, las diferencias encontradas en el contenido total de
aminoácidos libres en los dos músculos desde el final de la etapa de post-salado hasta el
final del proceso de elaboración podría estar relacionado con las diferencias en el
porcentaje de NaCl encontradas entre los músculos después de la etapa de salado (3,62
vs. 15,37% de MS, para los músculos BF y SM, respectivamente) (Figura IV.2). La
actividad de la aminopeptidasa considerada como principal agente implicado en la
liberación de aminoácidos libres en carne se ve negativamente afectada por el aumento
de la concentración relativa de sal que se produce durante el secado y maduración,
debido a la evaporación de agua y, como consecuencia, por los cambios
correspondientes en las propiedades físico-químicas de la pieza (valor de pH,
temperatura y actividad del agua) (Zhao et al., 2005). Ello explica que, el contenido
total de aminoácidos libres se incrementó más rápidamente en el músculo interno (BF)
que en el músculo externo (SM) (Figura IV.3).
Las variaciones en el contenido de aminoácidos libres dependen del equilibrio
entre la formación y la degradación de aminoácidos libres. En nuestro estudio, el
incremento en el contenido de aminoácidos libres fue observado durante todo el proceso
de elaboración: 71,7 y 70 mg/100 g de MS después de la etapa de salado; 2465,6 y
1298,5 mg/100 g de MS en la etapa de post-salado; 1866,7 y 1588,1 mg/100 g de MS
durante la etapa de secado-maduración; 1484,9 y 245,3 mg/100 g de MS en el primer
punto de “bodega”; y 1428,6 y 824,6 mg/100 g de MS durante el segundo punto de
“bodega”, para los músculos BF y SM, respectivamente. La actividad enzimática
responsable de la liberación de los aminoácidos libres depende de la temperatura (Zhao
- 82 -
et al., 2005). La temperatura alcanzada durante la etapa de secado-maduración parece

estimular la actividad proteolítica de la catepsina D y de las exopeptidasas de ambos
músculos (principalmente en el músculo BF) lo cual conduce a la liberación de
aminoácidos.
Además, la actividad de las proteasas es más alta al comienzo que al final del
procesado (por ejemplo, la alanina-aminopeptidasa permanece activa durante los
primeros 240 días de procesado, desapareciendo esta actividad tras este período (Toldrá
et al., 2000). Zhao et al. (2005) sugirieron que las aminopeptidasas podrían estar activas
durante todo el proceso, pero varias circunstancias reducen su actividad durante el
curado. El contenido en sal aumenta y la actividad de agua se reduce significativamente
durante la maduración como resultado de la pérdida de humedad, lo cual afectaría a la
actividad de la aminopeptidasa y, consecuentemente, a la liberación de aminoácidos
(Zhao et al., 2005). La gran cantidad de aminoácidos libres acumulada durante la etapa
de secado-maduración en el músculo SM podría explicar los pequeños aumentos
durante el primer punto de “bodega”, debido a la inhibición de algunas aminopeptidasas
por la presencia de aminoácidos libres hidrofóbicos (Flores et al., 1998). Sin embargo,
en el músculo BF, la generación de aminoácidos libres fue progresiva. Esto puede ser
debido al diferente contenido en humedad y NaCl, observado en ambos músculos (ver
Figuras IV.1 y 2).
Los aminoácidos libres presentes en mayor concentración al final del proceso
fueron: lisina, alanina, leucina y arginina, mientras que hidroxiprolina y cisteína se
encontraron en las cantidades más pequeñas. Este perfil de aminoácidos libres coincide
básicamente con los observados por otros autores en diferentes tipos de jamón curado
(Jurado et al., 2007; Martín et al., 2001; Virgili et al., 2007; Zhao et al., 2005). Los
aminoácidos libres que mostraron un mayor incremento fueron lisina, leucina, alanina,
arginina y prolina; valina, treonina, isoleucina, fenilalanina, ácido glutámico, glicina y
serina mostraron un incremento moderado, mientras que la cisteína, triptófano y
asparagina sufrieron un bajo incremento.
Aunque al final del procesado el músculo BF tenía un mayor contenido de
aminoácidos libres que el músculo SM, solo hubo pequeñas diferencias entre los
perfiles de aminoácidos de los dos músculos (Figuras IV.4 y 5). Se calculó la cantidad
relativa de aminoácidos deseables con sabor dulce (alanina, glicina y serina) y umami
(ácidos aspártico y glutámico) (Mau y Tseng, 1998), y el porcentaje que representa la
suma de estos aminoácidos deseables con respecto al total de aminoácidos libres al final
- 83 -
Capítulo IV
del proceso, siendo este de un 25,8 % en el músculo BF, frente a 28,4 % en el músculo
SM (datos no mostrados). La diferencia en las proporciones relativas de los diferentes
aminoácidos podría atribuirse a los diferentes fenómenos proteolíticos que tienen lugar,
los cuales se relacionan con los diferentes niveles de sal y contenidos de humedad
observados en ambos músculos, y esto podría explicar en parte la mayor aceptación del
músculo SM por parte del consumidor.
- 84 -
Lys
Ala
Glu
Leu
Val
Gly
Ser
Arg
Pro
Ileu
Phe
Thr
Tyr
Asp
Met
Tau
His
Cis
OH-Pro
Asn
Trp
Gln
Figura IV.4.- Cromatograma de aminoácidos libres del músculo semimembranosus al final del proceso de elaboración del jamón curado de cerdo Celta
- 85 -
Capítulo IV
Lys
Glu
Ala
Leu
Val
Gly Arg
Ser
Ileu
Pro
Thr Phe
Asp
Tyr
Met
OH- His
Pro Tau
Asn
Cis
Gln Trp
Figura IV.5.- Cromatograma de aminoácidos libres del músculo bíceps femoris al final del proceso de elaboración del jamón curado de cerdo Celta
- 86 -
IV.3.2. EFECTO DEL TIPO DE MÚSCULO EN LA DEGRADACIÓN DE LAS

PROTEÍNAS SARCOPLASMÁTICAS Y MIOFIBRILARES
En la Tabla IV.2 y Figura IV.6 se muestra la evolución de las proteínas
sarcoplasmáticas y sus productos de degradación en los músculos BF y SM durante la
elaboración del jamón curado de cerdo Celta. El análisis estadístico mostró que algunas
proteínas sarcoplasmáticas de los músculos BF y SM se vieron significativamente
afectadas en la etapa de salado: las proteínas de 120,7 kDa, 41,8 kDa (probablamente
aldolasa), 39,8 kDa, 18,8 kDa y 10,7 kDa en el músculo BF y las proteínas de 120,7
kDa, 98,9 kDa, 89,9 kDa, 83,9 kDa, 53,8 kDa (probablamente glucosa-fosfato
isomerasa), 41,8 kDa, 24,1 kDa, 18,8 kDa y 10,7 kDa en el músculo SM. El efecto de la
etapa de salado fue más fuerte en el músculo SM; después de la etapa de salado se
observó una mayor desnaturalización e insolubilización de las proteínas
sarcoplasmáticas comparado con el músculo BF. En particular, para la proteína de 120,7
kDa, la densidad óptica descendió un 60 % en el músculo SM durante la etapa de salado
comparado con un 44 % en el músculo BF, mientras que la proteína de 10,7 KDa
descendió un 47 % en el músculo SM y un 20 % en el BF. Este efecto es debido a que el
músculo SM está en contacto directo con la sal durante la etapa de salado, mientras que
el músculo BF, al ser un músculo interno, está protegido por una capa gruesa de piel y
grasa. Así, después de la etapa de salado el contenido de NaCl fue de 3,62 y 15,37 g
NaCl/100 g de MS, en los músculos BF y SM, respectivamente (ver Figura IV.2). Estos
resultados están de acuerdo con los encontrados por Larrea et al. (2006) que observaron
similares descensos en las proteínas sarcoplasmáticas de ambos músculos después de la
etapa de salado.
- 87 -
Capítulo IV
Tabla IV.2.- Valores medios de la densidad relativa (%) de las bandas electroforéticas correspondientes a las proteínas sarcoplasmáticas extraídas del jamón curado de cerdo Celta durante el proceso de
elaboración. Efecto del tipo de músculo (valores medios de 5 piezas en cada punto de muestreo)
“Bodega” Tiempo de procesado

Fresco Salado Post-salado Secado-maduración
Primera fase Segunda fase P
KDa BF SM P BF SM P BF SM P BF SM P BF SM P BF SM P BF SM
153,9 2,00±0,95b 2,17±0,75a,b 0,795 2,47±0,21b 2,30±1,42a,b 0,851 1,53±1,01b 2,30±0,93a,b 0,345 1,30±0,82a,b 2,55±0,79b 0,097 1,43±0,35b 2,25±0,74a,b 0,143 0,00±0,00a 0,00±0,00a - 0,048 0,241
120,7 7,60±1,15c 7,73±0,43e 0,846 4,27±1,14a,b 3,13±0,22c 0,095 4,95±0,51a,b,c 4,37±0,57d 0,211 5,13±0,321,a,b,c 3,06±0,812,c 0,006 6,46±3,261,b,c 2,05±0,812,b 0,035 2,30±0,301,a 0,73±0,782,a 0,023 0,026 0,000
98,9 1,23±0,321,a,b 5,1±1,912,b 0,026 1,15±0,44a 2,10±0,82a 0,102 2,70±1,23b 1,00±0,67a 0,063 1,23±0,50a,b 1,03±0,30a 0,517 1,43±0,57a,b 1,05±0,91a 0,514 2,43±1,53a,b 1,73±0,65a 0,506 0,105 0,000
a a a a a,b b a b a,b b b b
89,9 3,90±0,17 2,57±0,95 0,074 3,97±1,20 1,70±1,81 0,121 4,930,35 5,10±0,66 0,718 4,27±1,17 6,10±1,04 0,113 5,40±0,96 6,30±0,50 0,225 6,20±0,44 7,00±0,80 0,203 0,031 0,000
a b 1,a 2,a 1,a 2,c 1,b,c 2,d 1,c 2,d 1,b 2,c
83,9 1,65±1,10 3,17±0,95 0,115 2,87±0,06 1,23±0,29 0,001 1,53±0,21 9,73±0,49 0,000 7,60±2,35 11,67±0,32 0,041 8,23±1,27 11,63±1,08 0,024 5,83±0,86 10,13±0,32 0,001 0,000 0,000
75,9 8,57±1,34a 8,43±0,52b 0,854 9,68±2,60a 12,35±0,82c 0,097 8,33±2,91a 8,73±2,77b 0,872 7,60±4,03a 10,90±1,67b,c 0,260 7,33±3,12a 3,77±1,60a 0,153 7,83±0,401,a 1,90±0,002,a 0,000 0,871 0,000
1,d 2,a 1,d 2,a c,d a 1,b,c 2,a 1,a,b 2,b a a
67,5 10,50±1,04 0,20±1,16 0,000 10,17±0,46 0,98±0,76 0,000 8,30±4,84 2,02±2,15 0,065 5,60±2,41 1,68±1,35 0,039 1,75±1,63 4,50±0,85 0,047 0,800,78 1,93±1,27 0,258 0,000 0,011
60,5 9,40±1,31c 9,58±0,89c 0,840 8,77±1,25c 9,18±1,232,c 0,683 4,83±2,91b 6,40±1,54b 0,393 2,23±1,12a,b 3,93±0,86a 0,071 1,63±1,271,a 6,48±0,612,b 0,001 0,63±0,061,a 5,20ç0,902,a,b 0,001 0,000 0,000
b c b b a,b b a b 1,a,b 2,a 1,a 2,a
53,8 12,20±2,50 12,64±2,18 0,774 11,95±3,00 9,03±0,45 0,164 10,37±3,00 8,15±0,68 0,200 7,80±1,08 7,90±0,44 0,889 9,07±1,06 2,50±1,57 0,002 7,53±0,51 2,33±0,58 0,000 0,046 0,000
48,7 14,50±1,42b 12,07±1,50b 0,111 14,53±0,941,b 12,30±0,422,b 0,037 21,90±1,611,c 9,20±3,182,b 0,003 5,18±3,98a 5,08±1,34a 0,962 13,40±5,66b 3,83±1,63a 0,059 13,50±8,91b 5,47±0,35a 0,186 0,001 0,000
a b a,b c a c 1,b 2,a 1,c 2,a 1,b 2,a
45,9 10,37±1,37 10,20±0,26 0,846 13,03±0,89 14,33±2,00 0,288 11,031,27 13,33±1,36 0,098 15,80±0,40 2,73±0,70 0,000 20,87±3,59 2,83±0,85 0,001 15,70±0,42 1,13±0,45 0,000 0,000 0,000
43,7 0,00±0,00a 0,00±0,00a - 2,20±0,871,a 9,43±0,762,b 0,000 14,17±3,11b,c 14,13±2,44c 0,989 17,70±1,64c 18,27±1,88d 0,714 10,70±0,851,b 19,75±0,422,d 0,000 11,753,18b 18,13±2,86d 0,067 0,000 0,000
b a,b a a c c b,c b,c c b,c b,c a,b,c
41,8 7,53±1,94 6,20±4,23 0,590 3,67±0,93 4,43±1,55 0,503 11,93±1,71 12,27±2,74 0,867 11,07±2,89 10,47±0,45 0,740 12,20±3,60 10,07±0,64 0,370 8,97±0,64 8,57±0,06 0,344 0,003 0,012
b,c a a,b c 1,a 2,a,b b,c a,b c a b,c a
39,8 8,45±1,00 9,27±1,54 0,429 7,47±3,39 12,90±3,00 0,106 5,07±0,32 11,40±1,22 0,001 10,63±1,45 10,53±0,81 0,903 11,67±2,29 9,03±0,38 0,121 8,47±0,29 8,90±0,92 0,478 0,008 0,037
36,2 6,90±0,36a 6,77±1,70b 0,901 6,60±0,561,a 17,20±0,102,c 0,000 9,00±2,861,a,b 2,37±2,302,a 0,035 10,63±0,471,b 0,13±0,062,a 0,000 10,23±1,861,b 0,20±0,142,a 0,005 16,77±0,671,c 0,40±0,002,a 0,000 0,000 0,000
a,b a a,b a a,b a,b b b,c 1,a,b 2,c,d 1,a 2,d
32,8 10,90±1,05 11,20±0,72 0,701 11,57±1,33 10,93±0,47 0,481 11,97±2,20 13,47±2,90 0,514 12,30±2,13 15,63±0,68 0,061 9,77±3,65 17,77±2,26 0,032 7,83±1,45 20,40±0,42 0,001 0,182 0,000
31,4 2,65±2,19a 4,77±0,61a 0,173 5,600,70b 6,10±0,75a,b 0,448 5,87±1,70b 6,63±1,50b,c 0,590 5,40±0,99b 7,47±0,58b,c 0,055 5,27±0,611,a,b 8,00±0,352,c 0,003 4,77±0,601,a,b 8,15±0,212,c 0,005 0,085 0,004
a,b a a,b a 1,a 2,a,b a,b b,c b c 1,a 2,a,b
27,3 12,50±1,21 11,97±1,03 0,592 11,65±0,78 11,37±0,91 0,744 10,10±0,14 12,27±0,31 0,003 13,33±1,89 15,53±1,21 0,164 14,90±3,35 17,97±3,97 0,364 10,07±0,80 14,60±0,40 0,001 0,074 0,005
25,8 7,20±2,551,a 3,63±1,212,a 0,054 7,632,63a 6,50±2,12b 0,553 8,93±4,01a 6,20±1,44b 0,328 8,20±3,80a 6,80±0,72b 0,565 6,40±2,01a 8,30±1,04b 0,219 9,27±0,421,a 7,87±0,402,b 0,014 0,815 0,006
1,a 2,b 1,a,b 2,a a,b b 1,b 2,c 1,b 2,d 1,a,b 2,c
24,1 3,43±0,40 4,73±0,61 0,037 5,23±1,40 2,33±0,31 0,025 4,47±1,47 3,93±0,97 0,628 5,83±0,84 7,33±0,12 0,037 5,90±1,56 10,50±0,98 0,013 4,80±0,14 6,85±0,07 0,003 0,173 0,000
18,8 1,18±0,98a 2,35±0,58b 0,085 0,57±0,061,a 1,77±0,742,a,b 0,048 1,10±0,96a 1,64±0,60a,b 0,357 0,88±0,60a 1,05±1,11a 0,791 0,57±0,06a 0,85±0,70a 0,528 0,67±0,061,a 1,00±0,102,a 0,007 0,722 0,072
a,b a b,c a,b c a,b a,b a,b 1,a,b 2,a,b a b
15,3 0,23±0,06 0,30±0,00 0,116 0,50±0,10 1,23±1,21 0,354 0,70±0,30 1,18±0,46 0,104 0,28±0,22 1,43±1,01 0,068 0,28±0,19 1,13±0,12 0,001 0,00±0,00 0,00±0,00 - 0,009 0,141
10,7 8,50±1,54b 9,63±0,75c 0,316 6,83±1,59b 5,07±1,50b 0,235 3,23±0,39a 2,83±0,76a 0,405 3,23±0,66a 4,33±0,49a,b 0,059 3,33±0,85a 4,37±1,10a,b 0,213 2,43±1,01a 3,37±0,90a,b 0,298 0,000 0,000
1-2 a-f
Los valores medios en la misma fila y en el mismo punto de muestro que no van seguidos del mismo número son significativamente diferentes (P<0,05) (diferencias entre los músculos). Los valores
medios en la misma fila y en el mismo músculo que no van seguidos de la misma letra son significativamente diferentes (P<0,05; Test Duncan) (diferencias entre los puntos de muestreo).
- 88 -
biceps femoris
Semimembranosus
Figura IV.6.- Perfil electroforético SDS-PAGE de las proteínas sarcoplasmáticas en los músculos biceps
femoris y semimembranosus a través del proceso de curado del jamón de cerdo “Celta”. Pieza fresca (A),
después del salado (B), después del post-salado (C), después del secado-maduración (D), "Bodega 1" (E)
y "Bodega 2" (F)
- 89 -
Capítulo IV
Los cambios más significativos en el perfil de las proteínas sarcoplasmáticas del

músculo BF tuvieron lugar durante la etapa de secado-maduración, desde el jamón post-
salado hasta el jamón curado, donde se produjo un fuerte descenso de la mayoría de las
proteínas bajo estudio, particularmente al final de esta etapa. Durante todo el proceso de
curado del jamón de cerdo Celta se produjo un descenso significativo (P<0,05) en las
proteínas de 153,9 kDa, 120,7 kDa, 67,5 kDa, 60,5 kDa, 53,8 kDa y 10,7 kDa
(P<0,001). Por otra parte, el análisis estadístico mostró una disminución significativa
(P<0,001) de las proteínas de 120,7 kDa, 98,9 kDa, 60,5 kDa, 53,8 kDa, 48,7 kDa, 45,9
kDa, 36,2 kDa y 10,7 kDa, en las muestras del músculo SM, durante el proceso de
elaboración del jamón de cerdo Celta. En la bibliografía, la información sobre la
degradación de las proteínas de productos cárnicos evaluados mediante técnicas de
SDS-PAGE es muy escasa. Sin embargo, los resultados de este estudio (disminución de
las proteínas de 67,5 y 53,8 kDa) están de acuerdo con los encontrados por Larrea et al.
(2006) quienes observaron un comportamiento similar en proteínas sarcoplasmáticas en
el músculo BF del jamón curado de Teruel. En consonancia con nuestros resultados,
Lorenzo et al. (2013) observaron que las proteínas de 60,5 y 53,8 kDa sufrieron una
disminución similar durante la elaboración de pechuga de pato curada.
Por otro lado, durante el proceso de elaboración del jamón de cerdo Celta se
detectó un aumento significativo (P<0,05) en algunas fracciones proteicas del músculo
BF (89,9, 83,9, 45,9, 43,7, 36,2 y 31,4 kDa) y del músculo SM (89,9, 83,9, 43,7, 41,8,
32,8, 31,4, 27,3, y 25,8 kDa) alcanzando densidades ópticas máximas en la etapa de
"bodega". Este hecho podría estar relacionado con la hidrólisis de las proteínas
miofibrilares que dan lugar a productos solubles que se extraen en conjunto con la
fracción sarcoplasmática (Córdoba et al., 1994; Lorenzo et al., 2013).
La Tabla IV.3 y la Figura IV.7 muestran la evolución de las proteínas
miofibrilares y sus productos de degradación en los músculos BF y SM durante la
elaboración del jamón curado de cerdo Celta. La degradación de las proteínas
miofibrilares, debido a que son los componentes principales del tejido muscular, son las
responsables de la textura y las características sensoriales finales de los productos
cárnicos curados (Toldrà y Flores, 1998).
- 90 -
Tabla IV.3.- Valores medios de la densidad relativa (%) de las bandas electroforéticas correspondientes a las proteínas miofibrilares extraídas del jamón curado de cerdo Celta durante
el proceso de elaboración. Efecto del tipo de músculo (valores medios de 5 piezas en cada punto de muestreo)
“Bodega” Tiempo de procesado

Fresco Salado Post-salado Secado-maduración
Primera fase Segunda fase P
KDa BF SM P BF SM P BF SM P BF SM P SM P BF SM P BF SM
155,3 1,65±0,45a 1,30±0,42a 0,301 1,52±0,68a 1,10±0,73a 0,402 1,78±0,56a 0,75±0,19a 0,014 2,75±0,791,a 1,17±0,452,a 0,028 11,40±1,521,b 5,07±1,552,b 0,003 10,83±6,16b 4,80±0,14b 0,280 0,000 0,000
130,3 1,00±0,46a 0,50±0,00a,b 0,132 0,270,06a 0,47±0,12a 0,055 0,53±0,29a 0,47±0,06a 0,715 1,23±0,21a 1,20±0,53b 0,924 6,47±1,441,b 1,03±0,322,a,b 0,003 14,37±0,981,c 1,17±0,642,a,b 0,000 0,000 0,059
1,b 2,a,b a a,b a a a a,b a a,b 1,c 2,a,b
115,3 3,43±0,72 1,80±0,40 0,027 0,73±0,60 0,73±0,50 1,000 0,17±0,06 0,60±0,46 0,179 1,23±0,74 1,03±0,62 0,700 0,97±0,35 2,98±1,95 0,146 9,87±1,45 2,33±2,06 0,007 0,000 0,142
100,8 0,30±0,20a 0,53±0,25a 0,277 0,67±0,32a 0,54±0,38a 0,647 1,23±0,72a 1,07±1,00a 0,827 0,60±0,20a 0,37±0,21a 0,234 1,40±0,411,a 4,63±2,212,b 0,028 11,53±4,75b 6,93±1,63c 0,123 0,000 0,000
75,8 6,12±2,13a,b 4,55±1,22a 0,234 6,30±1,32b 4,70±0,83a,b 0,086 4,98±1,04a,b 5,75±1,95a,b,c 0,509 4,73±1,89a,b 7,13±1,66b,c,d 0,105 4,70±0,431,a,b 9,25±2,162,d 0,006 3,80±0,441,a 8,23±0,652,c,d 0,001 0,208 0,002
b a,b a,b b a,b b 1,a,b 2,a,b a,b b a a

66,2 3,33±2,26 2,53±1,25 0,559 2,33±1,08 4,32±1,56 0,067 2,27±0,60 4,78±2,70 0,174 1,40±0,56 2,94±0,80 0,014 2,14±1,50 4,28±2,24 0,114 0,53±0,06 0,98±0,38 0,107 0,169 0,033
a a 1,a 2,a a a a a a a a a
57,4 10,84±3,62 12,80±0,61 0,403 11,18±2,35 15,33±0,55 0,027 11,90±3,79 14,05±3,18 0,418 10,13±2,51 12,60±3,14 0,317 13,67±1,86 14,17±4,08 0,856 15,03±5,95 13,83±1,12 0,749 0,491 0,790
a a a a a a a a a a a a
48,9 14,68±2,39 14,66±2,25 0,989 14,54±3,69 11,87±4,96 0,384 16,13±7,95 14,50±5,49 0,727 12,24±3,23 13,20±1,28 0,554 12,23±4,79 16,77±3,50 0,227 12,43±2,94 12,10±1,22 0,865 0,725 0,511
b,c a c a a,b,c a a,b,c a 1,a 2,a 1,a,b 2,a
41,6 26,60±2,76 29,18±5,54 0,427 28,28±5,63 27,85±6,21 0,922 25,85±11,26 24,43±3,07 0,815 20,46±6,29 24,40±4,79 0,336 15,76±4,08 30,20±5,78 0,006 16,43±5,65 26,65±4,49 0,044 0,041 0,522
33,1 2,22±0,80c 2,52±0,39a,b 0,473 1,48±0,46b,c 2,82±1,50b 0,132 1,20±0,75b,c 2,10±1,76a,b 0,444 0,67±0,32a,b 0,96±1,27a,b 0,715 0,10±0,00a 1,10±1,60a,b 0,340 0,10±0,00a 0,70±0,97a 0,618 0,001 0,106
27,8 1,80±0,70a 1,26±0,26a 0,154 1,80±0,761,a 3,44±1,052,a 0,035 2,70±1,00a 3,22±2,79a 0,772 5,33±2,74b 2,58±0,76a 0,068 4,20±1,35a,b 2,24±1,62a 0,072 2,33±1,31a 2,57±0,57a 0,791 0,019 0,284
a a a a b a c a a a a,b a
23,2 0,90±0,42 2,15±1,97 0,261 1,27±0,45 2,10±1,45 0,396 2,93±0,46 3,03±1,81 0,931 4,67±1,76 2,83±0,58 0,162 1,33±0,50 1,77±0,99 0,535 1,60±0,87 1,23±0,45 0,553 0,001 0,645
22,4 2,00±0,72a,b 1,67±0,25a 0,484 3,64±1,111,b,c 1,93±0,312,a 0,045 4,78±1,83c 2,98±1,20a 0,151 3,48±1,66b,c 2,00±1,57a 0,289 1,30±0,53a 1,85±0,75a 0,334 1,83±0,93a,b 1,47±0,96a 0,659 0,013 0,411
b b,c b c b b b b 1,a 2,b a a
20,0 7,73±1,83 9,15±1,64 0,330 7,20±1,23 11,90±3,47 0,079 10,63±3,52 8,30±0,79 0,325 9,30±2,57 8,05±1,86 0,460 1,07±0,15 5,47±2,21 0,026 0,00±0,00 0,00±0,00 - 0,000 0,000
17,4 4,14±1,91c 6,75±2,08b 0,091 2,90±0,96a,b,c 3,65±1,21a,b 0,332 1,56±0,85a,b 4,17±3,31a,b 0,258 2,43±0,61a,b,c 4,63±1,99a,b 0,141 3,25±0,55b,c 5,70±2,07b 0,067 1,07±0,61a 1,27±0,35a 0,649 0,020 0,050
b b b b b b,c 1,b 2,c,d a a a a
15,6 1,95±1,12 1,57±0,50 0,611 2,08±0,70 1,87±0,83 0,725 1,47±0,72 2,58±0,66 0,087 2,27±0,31 3,90±0,98 0,042 0,00±0,00 0,00±0,00 - 0,00±0,00 0,00±0,00 - 0,012 0,000
a a a,b a,b c b c b b,c c a,b,c a,b
<13,5 23,90±3,19 19,96±5,08 0,180 26,40±4,76 26,12±3,44 0,918 41,08±7,39 30,48±9,86 0,136 41,10±9,14 34,13±5,15 0,232 36,58±9,82 44,57±10,40 0,334 31,67±6,71 28,30±3,28 0,414 0,005 0,001
1-2
Los valores medios en la misma fila y en el mismo punto de muestro que no van seguidos del mimo número son significativamente diferentes (P<0,05) (diferencias entre los
músculos). a-f Los valores medios en la misma fila y en el mismo músculo que no van seguidos de la misma letra son significativamente diferentes (P<0,05; Test Duncan) (diferencias
entre los puntos de muestreo).
- 91 -
Capítulo IV
biceps femoris
Semimembranosus
Figura IV.7.- Perfil electroforético SDS-PAGE de las proteínas miofibrilares en los músculos biceps
femoris y semimembranosus a través del proceso de curado del jamón de cerdo “Celta”. Pieza fresca (A),
después del salado (B), después del post-salado (C), después del secado-maduración (D), "Bodega 1" (E)
y "Bodega 2" (F)
- 92 -
El electroferograma de las proteínas miofibrilares del músculo BF del jamón

curado de cerdo Celta, en las diferentes etapas de su elaboración, muestra que estas
proteínas se vieron significativamente (P<0,05) afectadas durante el proceso, en
particular al final de este (Figura IV.7). Los cambios más llamativos al final de la etapa
de secado-maduración se produjeron en las proteínas de 33,1 kDa (probablemente
tropomiosina) y de 20,0 kDa (probablemente troponina C) (P<0,001), en las proteínas
de 22,4 kDa (probablemente miosina de cadena ligera) y de 15,6 kDa (P<0,01), y en la
proteína de 17,4 kDa (P<0,05). Por otro lado, la proteína de 48,9 kDa (probablemente
actina) disminuyó durante todo el proceso (alrededor de un 23%), desde un 16,13% de
la densidad óptica total después de la etapa post-salado hasta un 12,43% de la densidad
óptica total al final del procesado, aunque esta disminución no fue estadísticamente
significativa. Esta disminución está de acuerdo con los resultados obtenidos por Larrea
et al. (2006) en jamón curado de Teruel y por Lorenzo et al. (2008) en "lacón" curado.
Tabilo et al. (1999) no encontraron diferencias significativas (P<0,05) en esta banda
durante el proceso de fabricación de jamón curado.
Por otro lado, en el músculo BF, las bandas de 75,8 kDa y 57,4 kDa
(probablemente desmina) se mantuvieron relativamente sin cambios durante el proceso
de secado-maduración, mientras que otras bandas (155,3, 130,3, 115,3 y 100,8 kDa)
incrementaron su intensidad óptica a través del proceso de curado (Tabla IV.3). A este
respecto, Thorarinsdottir et al. (2002) también observaron, durante el proceso de
elaboración de productos curados, numerosas bandas en el rango de 60-150 kDa que se
tiñeron más intensamente durante el secado-maduración, debido posiblemente a la
migración de otros productos de degradación más importantes.
Además, se encontraron diferentes productos de degradación de las proteínas
miofibrilares (peso molecular <13,5 kDa) del músculo BF en las diferentes etapas del
procesado. Estas bandas de proteínas muestran un continuo aumento en las imágenes
electroforéticas durante el curado del jamón (Figura IV.7) y se han vinculado a la
intensa degradación de las proteínas miofibrilares en el músculo BF al final del
procesado (Larrea et al., 2006). Estas bandas (peso molecular <13,5 kDa) aumentaron
(alrededor de 70%) desde el 23,90% de la densidad óptica total en la pieza fresca hasta
el 41,10% después de la etapa de secado-maduración para posteriormente descender al
final del procesado (Tabla IV.3). Estos resultados están de acuerdo con lo observado por
Larrea et al. (2006) quienes observaron una ligera disminución de estas bandas desde la
mitad hasta el final del procesado en jamón curado.
- 93 -
Capítulo IV
En cuanto al músculo SM, se observó un comportamiento similar en comparación

con el músculo BF (Tabla IV.3), aunque algunas proteínas, tales como la de 48,9 kDa
(probablemente actina) y la de 33,1 kDa (probablemente tropomiosina) aparecieron
menos degradadas en el músculo SM que en el BF a lo largo de todo el proceso de
curado del jamón de cerdo Celta. La proteína de 48,9 kDa disminuyó un 17% en el
músculo SM (desde un 14,50% de la densidad óptica total después de la etapa post-
salado a un 12,10% al final del proceso de elaboración), mientras que en el músculo BF
esta proteína se redujo un 23%. Este hecho podría estar relacionado con la menor
actividad enzimática detectada en el músculo SM al final del proceso de curado del
jamón (Larrea et al., 2006). También podría estar relacionado con los diferentes
contenidos de humedad en ambos músculos (52,35 vs 35,82%, para los músculos BF y
SM, respectivamente) al final del procesado.
En el músculo SM, hubo una desaparición significativa en la fracción miofibrilar
de las proteínas de 66,2 kDa y 17,4 kDa (P<0,05), y en las proteínas de 20,0 kDa y 15,6
kDa (P<0,001) a lo largo del proceso de elaboración del jamón curado de cerdo Celta.
En este sentido, es posible que estas proteínas se degradaran a péptidos de menor peso
molecular durante la etapa de maduración. La desaparición progresiva de estas proteínas
también se ha observado en otros productos cárnicos curados, como el "lacón" (Lorenzo
et al., 2008). Finalmente, tal como ocurrió en el músculo BF, en el músculo SM el
análisis estadístico mostró que las bandas correspondientes a las proteínas de 155,3,
100,8, 75,8 y <13,5 kDa aumentaron significativamente (P<0,05) a lo largo de todo el
proceso de elaboración del jamón curado de cerdo Celta, siendo estos cambios más
importantes desde la etapa de secado-maduración hasta el final del procesado.
- 94 -
V. INFLUENCIA DEL TIPO DE
MÚSCULO SOBRE LOS COMPUESTOS
VOLÁTILES A LO LARGO DE LA
ELABORACIÓN DEL JAMÓN DE
CERDO CELTA
Evolución de compuestos volátiles
V.1. INTRODUCCIÓN
El cerdo Celta fue la raza típica criada en las granjas de Galicia hasta mediados
del siglo XX y desde este momento sufrió una importante recesión debido a la
importación de otras razas mejoradas y sus cruces (Lorenzo et al., 2012a). Esta raza es
muy apreciada por los consumidores debido a la suculenta carne (Franco et al., 2014)
que resulta de la abundante infiltración de la grasa y debido a que la producción de estos
cerdos se centra principalmente en la fabricación de productos cárnicos curados como el
jamón (Bermúdez et al., 2012; 2014a, 2014b; Lorenzo et al., 2013a), ''lacón'' (Lorenzo
et al., 2014), lomo curado (Pateiro et al., 2015) y embutidos (Gómez y Lorenzo, 2013).
El jamón de cerdo Celta es un producto cárnico tradicional en el noroeste de
España, muy apreciado por los consumidores. Esta alta aceptabilidad por el consumidor
se sustenta principalmente en sus características sensoriales únicas, que son
consecuencia tanto de las características de la materia prima como del método de
elaboración tradicional que requiere entre uno y dos años de maduración. El secado-
curado es un proceso muy complejo que implica muchas reacciones y cambios
bioquímicos. Algunos de estos cambios son debidos a la pérdida de agua y a la sal que
afectan principalmente a las proteínas y los lípidos. Durante la maduración, las proteínas
y los lípidos se someten a intensos procesos de degradación, lo que da lugar a una
considerable cantidad de pequeños péptidos, aminoácidos libres, ácidos grasos libres y
un gran número de compuestos volátiles que contribuyen al flavor característico de los
productos curados (Ruiz et al., 2002 ).
Los dos músculos más representativos del jamón, el biceps femoris (BF) y el
semimembranosus (SM), son sometidos a diferentes condiciones durante el procesado
del jamón curado. El SM es un músculo externo, que tiene un alto contenido en sal en
las primeras etapas del procesado y alcanza rápidamente un bajo contenido en agua,
mientras que el BF es un músculo interno, con un menor contenido de sal durante las
primeras etapas del procesado y con un mayor contenido de agua durante todo el
proceso de elaboración. Esto da lugar a fenómenos de lipolisis y una proteolisis más
intensa en el músculo BF en comparación con el músculo SM, lo que da lugar a un
número o cantidad de compuestos volátiles diferentes entre los dos músculos.
La microextracción en fase sólida (SPME) es una técnica de muestreo basado en
la adsorción de analitos sobre o dentro de un material polimérico que recubre una fibra
de sílice. La técnica SPME está en consonancia con desarrollar técnicas analíticas para
- 97 -
Capítulo V
pequeños volúmenes de muestra más, con un reducido consumo de disolvente y un

menor tiempo de análisis, manteniendo o mejorando la sensibilidad. Así, en su segunda
década de existencia, SPME es una técnica de preparación de muestra ampliamente
empleada para el análisis de compuestos volátiles y semi-volátiles en una gran variedad
de alimentos (Steffen y Pawliszyn, 1996).
El objetivo de este estudio fue evaluar el efecto que el tipo de músculo tenía en los
compuestos volátiles a lo largo del proceso de elaboración del jamón curado de cerdo
Celta, aplicando la técnica de SPME.
V.2. MATERIAL Y MÉTODOS
V.2.1. DISEÑO EXPERIMENTAL Y MANEJO ANIMAL

adecuado a sus necesidades nutritivas. Los cerdos fueron sacrificados en un matadero
acreditado (Novafrigsa S.A., Lugo, España) con 12 meses de edad y con un peso medio
en vivo de 167,30 ± 11,65 kg usando dióxido de carbono en el procedimiento de
aturdimiento.
V.2.2. MUESTRAS
- 98 -

muestras, y se extrajeron los músculos SM y BF. Los músculos fueron picados,
homogeneizados, envasados al vacío y almacenados a -80 ° C durante un máximo de
cuatro semanas, hasta el momento del análisis.
V.2.3. MÉTODOS ANALÍTICOS
V.2.3.1. Composición química

Se cuantificó la humedad, grasa, cenizas y proteína (Kjeldahl N x 6,25) de
acuerdo con las normas ISO 1442:1997 (ISO, 1997), 1443:1973 (ISO, 1973), 936:1998
(ISO, 1998) y 937:1978 (ISO, 1978), respectivamente. Los cloruros totales fueron
cuantificados de acuerdo al método oficial Carpentier-Vohlard siguiendo las
recomendaciones estándar de la ISO 1841-1: 1996 (ISO, 1996).
V.2.3.2. Análisis de compuestos volátiles

Para el análisis de compuestos volátiles, se picaron y pesaron 3 g de muestra en
viales de 20 ml y se sellaron con septum de silicona PTFE (Supelco, Bellefonte, PA,
USA). Se utilizó un equipo de SPME (Supelco, Bellefonte, PA, USA) que contiene una
fibra de sílice fundida (longitud 10 mm) recubierta con una capa de 50/30 µm de
DVD/CAR/PDMS. El vial se dejó a 35 °C en un bloque térmico (Memmert Modell 100-
800, Schwabach, Alemania) durante 15 min para equilibrar el espacio de cabeza. A
continuación, una fibra de SPME fue expuesta al espacio de cabeza mientras se
mantenía la muestra a 35 °C durante 30 min. A continuación, los compuestos absorbidos
por las fibras fueron identificados y cuantificados por análisis de cromatografía de gases
utilizando detector de espectrometría de masas.
Los análisis se realizaron utilizando un cromatógrafo de gases Hewlett-Packard
6890N (Agilent Technologies, S.L., Madrid, España) equipado con un detector selectivo
de masas 5973N (Agilent Technologies, S.L., Madrid, España). Los compuestos se
separaron usando una columna capilar DB-624 (30 m de longitud x ID 0,25 mm, 1,4 µm
- 99 -
Capítulo V
de espesor de capa, J & W Scientific Inc., Folsom, CA, USA). La fibra de SPME se
extrajo y se mantuvo en el puerto de inyección a 260 °C durante el tiempo (5 min)
sugerido por los fabricantes. Las muestras se inyectaron en modo no fraccionado. Se
utilizó helio como gas portador a una velocidad lineal de 40 cm/s. El programa de
temperatura fue el que sigue: isotérmico durante 10 min a 40 °C, se elevó a 200 °C a una
velocidad de 5 °C/min y luego a 250 °C a una velocidad de 20 °C/min, y se mantuvo
durante 5 min más: el tiempo total de ejecución fue de 49,5 min. Tanto el inyector como
el detector se mantuvieron a una temperatura de 260 °C. Los espectros de masas se
obtuvieron utilizando un detector selectivo de masas trabajando con un impacto
electrónico de 70 eV, voltaje de 1953 V, y la recolección de datos se realizó a una
velocidad de 6,34 lecturas/s en el rango de m/z 40-300. Los compuestos fueron
identificados mediante la comparación de sus espectros de masas con los que figuran en
la biblioteca NIST05 (Instituto Nacional de Estándares y Tecnología, Gaithersburg) y/o
por el cálculo del índice de retención en relación con una serie de alcanos estándar (C5-
C19) (para el cálculo de los índices de Kovats, Supelco 44585-T, Bellefonte, PA, USA).
Las muestras se analizaron al menos por duplicado. Los resultados de los análisis de los
compuestos volátiles se dan en unidades de área totales.
V.2.4. ANÁLISIS ESTADÍSTICO

0,05.
V.3. RESULTADOS Y DISCUSIÓN

La Tabla V.1 muestra el efecto del tipo de músculo sobre la composición química
a través del proceso de elaboración del jamón curado de cerdo Celta. Durante el curado,
el contenido de humedad disminuyó en ambos músculos. Esta disminución fue más
rápida en el músculo SM que en el BF debido al hecho de que el SM no está cubierto ni
- 100 -
de piel ni de grasa subcutánea. Se encontraron diferencias significativas (P<0,001) entre

los músculos en todas las etapas del proceso de elaboración, alcanzando valores medios
finales de 52,35 y 35,82% para los músculos BF y SM, respectivamente. Se observó
durante el proceso de curado de los dos músculos una disminución significativa
(P<0,001) en el contenido de proteína, expresado cómo porcentaje de materia seca
(MS), desde un valor medio inicial de 87,4 y 85,0 a 80,7 y 71,5% MS al final de la
etapa ''bodega'' para las músculos SM y BF, respectivamente.
Tabla V.1. Evolución de la composición durante el proceso de elaboración del jamón curado de cerdo
Celta. Efecto del tipo de músculo (BF=biceps femoris y SM=semimembranosus) (valores promedio de 5
muestras).
“Bodega”
Post- Secado-
salado maduración
fase fase
Humedad (%)
BF 73,68e 72,46e1 68,05d1 65,36c1 56,55b1 52,35a1 1,46 <0,001
f e2
SM 73,80 65,95 61,12d2 56,30c2 40,54b2 35,82a2 2,51 <0,001
P 0,813 <0,001 <0,001 <0,001 <0,001 <0,001
Grasa intramuscular (% material seca)
BF 8,02ab1 7,74a1 8,28b1 8,01ab1 8,03ab1 7,83ab1 0,07 0,237
SM 7,36c2 6,62ab2 5,97a2 6,47ab2 6,39ab2 5,96a2 0,12 0,002
P 0,011 0,011 <0,001 <0,001 <0,001 <0,001
Proteína (% material seca)
BF 85,03e1 83,39d1 75,85c 73,32b1 73,03b1 71,49a1 1,08 <0,001
c2 a2
SM 87,36 78,51 77,73a 77,99a2 81,18b2 80,73b2 0,81 <0,001
P 0,026 0,004 0,102 0,004 <0,001 <0,001
NaCl (% material seca)
BF 0,50a 3,62b1 11,74c 13,02c1 16,15d1 15,87d1 1,15 <0,001
a e2
SM 0,83 15,37 11,88d 10,30c2 8,44b2 8,46b2 0,90 <0,001
P 0,157 <0,001 0,885 0,021 <0,001 <0,001
a–e
Por otro lado, la grasa intramuscular también disminuyó ligeramente de un valor

medio inicial de 7,4 y 8,0% MS hasta 5,9 y 7,8% MS al final del procesado para los
músculos SM y BF, respectivamente. En cuanto al contenido de NaCl, se observó una
tendencia diferente entre los dos músculos, ya que en el músculo BF el mayor
incremento ocurrió durante la etapa de post-salado (desde 0,5 a 11,74% de MS) debido
al hecho de que en esta etapa la sal se distribuye homogéneamente a lo largo de toda la
pieza, mientras que en el músculo SM el nivel de sal aumentó rápidamente durante la
etapa de salado (desde 0,83 a 15,37% de MS; Tabla V.1) debido a que durante esta
- 101 -
Capítulo V
etapa, el músculo está en contacto directo con sal. En las siguientes etapas del
procesado, la concentración de sal en el músculo BF continuó aumentando hasta el final
del curado, mientras que en las muestras del músculo SM, el nivel de sal sólo aumentó
durante la etapa de salado donde se alcanzaron valores máximos (15,37%) y luego
descendió hasta el final del proceso.
El contenido medio de los compuestos volátiles extraídos en las diferentes etapas

del proceso de elaboración en ambos músculos se muestra en la Tabla V.2. Cincuenta y
cuatro compuestos volátiles fueron identificados y cuantificados en el jamón curado de
cerdo Celta. En los jamones frescos (antes de curar), sólo se encontraron 23 y 24 de
ellos, para los músculos SM y BF, respectivamente, y mostraron niveles muy bajos. A
medida que el curado avanzó, con el aumento de la temperatura y la disminución del
contenido de humedad, la cantidad y las áreas totales de los compuestos volátiles
aumentaron gradualmente; después de 560 días de procesado se encontraron 39 y 40
compuestos volátiles en las muestras de los músculos SM y BF, respectivamente. Los
compuestos volátiles identificados y cuantificados pertenecían a las siguientes familias
químicas: ácidos (4), alcoholes (6), aldehídos (7), hidrocarburos aromáticos (8), ésteres
(12), cetonas (4) e hidrocarburos alifáticos (12) (Pérez-Juan et al. (2006) y Purriños et
al. (2012)).
Las áreas cromatográficas obtenidas para los compuestos volátiles extraídos de

las piezas, en crudo, después de las etapas de salado y post-salado, y después de las
etapas de secado-maduración y “bodega” mostraron variaciones significativas (P<0,05).
Treinta y treinta y un compuestos volátiles encontrados en los jamones curados en los
músculos SM y BF, respectivamente, no fueron detectados en las piezas frescas. El
análisis estadístico mostró que la cantidad total de compuestos volátiles aumentó de
manera significativa (P<0,001) durante el proceso de elaboración, a partir de valores
iniciales medios de 459,3 y 550,7 x 106 unidades de área (UA) a 760,4 y 1118,9 x 106
UA para los músculos SM y BF, respectivamente, siendo este incremento más marcado
en las muestras del músculo BF. Esta diferencia observada entre los músculos podría
estar relacionada con las diferencias en las propiedades físico-químicas existentes entre
ellos (principalmente en la humedad, la grasa intramuscular y el contenido en sal) (ver
Tabla V.1). Al final del proceso, ambos músculos mantuvieron la siguiente relación
ésteres > hidrocarburos alifáticos > aldehídos > alcoholes > ácidos > hidrocarburos
aromáticos > cetonas > furanos. Se detectaron diferencias entre los músculos en la
- 102 -
cantidad de ésteres (ácido butanoico-metil éster; ácido pentanoico-metil éster; ácido

hexanoico-metil éster y ácido octanoico-metil éster), alcoholes (1-hexanol y 2-metoxi
fenol), aldehídos (acetaldehído benceno), cetonas (2-pentanona) e hidrocarburos
alifáticos (heptano; octano; heptano, 3-etil y 5-heptano-2-ona, 6-metil).
Los ésteres fueron la familia química más importante observada en ambos
músculos durante el proceso de elaboración. Los ésteres se redujeron significativamente
(P<0,05) desde la pieza cruda hasta la etapa de secado-maduración, y luego aumentaron
significativamente (P<0,01) durante la etapa de ''bodega'' alcanzando la cantidad más
alta en las muestras del músculo BF (757 vs 469 x 106 UA; P<0,001) (Figura V.1). Los
hidrocarburos alifáticos aumentaron significativamente (P<0,001) durante las etapas de
secado-maduración y ''bodega'', mostrando las cantidades más altas al final del proceso
(228 y 270 x 106 UA, para los músculos SM y BF, respectivamente) (Figura V.2). Los
aldehídos mostraron un comportamiento diferente entre los dos músculos: en las
muestras del músculo SM aumentaron significativamente (P<0,001) durante la etapa de
salado y después disminuyeron significativamente (P<0,001) hasta el final del
procesado, mientras que en las muestras del músculo BF aumentaron significativamente
(P<0,001) hasta la etapa de secado-maduración y luego su cantidad descendió hasta el
final del proceso (Figura V.3).
- 103 -
Capítulo V
900 300
Unidades de área (AUx106)

BF

BF
800 SM SM
250
700 1 2
600 200
500
150
400
300 100
200
50
100
0 0
A B C D E F A B C D E F
Etapa de procesado Etapa de procesado
400 120
BF

BF
SM SM
350
100
300 3 4
80
250
200 60
150
40
100
20
50
0 0
Figura V.1.- Evolución de los compuestos volátiles mayoritarios en los músculos biceps femoris y semimembranosus durante la elaboración del jamón curado de cerdo Celta. Pieza
fresca (A), después del salado (B), después del post-salado (C), después del secado-maduración (D), "Bodega 1" (E) y "Bodega 2" (F). 1) ésteres, 2) hidrocarburos alifáticos, 3)
aldehídos, 4), alcoholes. Los valores representados son las medias de cinco muestras. Los valores de la desviación estándar se representan mediante líneas
- 104 -
Los alcoholes fueron la cuarta familia química más importante, de las

principales observadas, durante la elaboración del jamón curado de cerdo Celta,
mostrando valores variables que iban desde 0 hasta 96,5 x 106 UA en todas las muestras
analizadas (Figura V.1). Los hidrocarburos aromáticos representaron aproximadamente
el 5,4% y el 4,7% del área cromatográfica total de compuestos volátiles en los músculos
SM y BF, respectivamente, en las piezas crudas, y esta proporción descendió por debajo
del 0,7% en ambos músculos al final del proceso de elaboración (Figura V.2). Con
respecto a la familia de los ácidos, estos se mantuvieron constantes durante las etapas de
salado y post-salado y después aumentaron significativamente (P<0,001) hasta el final
del procesado mostrando los valores más altos en las muestras del músculo BF (16,9 vs.
12,5 x 106 UA, P<0.001) (Figura V.2). Finalmente, las cetonas mostraron un
comportamiento similar en ambos músculos; aumentaron significativamente (P<0,001)
hasta el primer punto de la etapa de “bodega” y luego disminuyeron en el punto final de
esta etapa, mostrando cantidades similares en ambos músculos (Figura V.2).
- 105 -
Capítulo V
35 20

BF

BF
SM SM
30
15 2
25 1
20
10
15
10
5
5
0 0
12 18
Unidades de área (AUx10 6)

BF BF
SM 16 SM
10
14
3 4
8 12
10
6
8
4 6
4
2
2
0 0
Figura V.2. Evolución de los compuestos volátiles minoritarios en los músculos biceps femoris y semimembranosus durante la elaboración del jamón curado de cerdo Celta.
Pieza fresca (A), después del salado (B), después del post-salado (C), después del secado-maduración (D), "Bodega 1" (E) y "Bodega 2" (F). 1) Hidrocarburos aromáticos, 2)
Ácidos, 3) Furanos, 4) Cetonas. Los valores representados son las medias de cinco muestras. Los valores de la desviación estándar se representan mediante líneas.
- 106 -
La deshidratación fue más intensa (dos veces en términos cuantitativos) en la

etapa de secado-maduración debido tanto a la duración de esta como a las condiciones
ambientales (temperatura más alta y humedad relativa más baja) en la cámara donde
tiene lugar. La disminución en el contenido de proteína podría estar relacionado con la
adición y distribución del NaCl en las muestras durante las etapas de salado y post-
salado, lo que provocaría una contribución de las proteínas al contenido total de sólidos
de las muestras para disminuir sustancialmente. Al igual que con la proteína, la
disminución de la grasa intramuscular parece ser debida a la adición y distribución del
NaCl en las muestras durante las etapas de salado y post-salado. En general, el
contenido de proteína es más bajo y el de grasa más alto en el músculo BF que en el
músculo SM.
En general, los compuestos volátiles identificados han sido previamente

detectados en diferentes tipos de jamones curados utilizando diferentes técnicas de
extracción (Marusic et al., 2011; Pérez-Juan et al., 2006). Los resultados indicaron que
la familia química que puede explicar el flavor al final del proceso de elaboración
fueron los ésteres, que se forman a través de la esterificación enzimática de ácidos
grasos y alcoholes durante el curado, principalmente por la acción de microorganismos
tales como bacterias ácido lácticas y Micrococcaceae (Purriños et al., 2011). Esta
conclusión está de acuerdo con los resultados obtenidos por Bolzoni et al. (1996),
quienes encontraron que los ésteres fueron la familia de compuestos volátiles que
registró el porcentaje más alto en el jamón de Parma. Sin embargo, nuestros resultados
no están de acuerdo con lo observado por otros autores (Lorenzo et al., 2013a; Pastorelli
et al., 2003) que encontraron que los principales compuestos en jamón curado eran los
aldehídos, aunque Gaspardo et al. (2008) concluyeron que los alcoholes fueron los
compuestos volátiles más abundantes, con un 41,38% del total en el jamón “San
Daniele”. Estas diferencias podrían explicarse en base a los diferentes métodos de
extracción empleados, debido a que la extracción purga y trampa y la técnica de SPME
muestran grandes diferencias en el perfil de compuestos volátiles. Con respecto a esto,
hay muchos factores que afectan al rendimiento de la fibra de SPME, tales como la
elección de la fase estacionaria y las condiciones de extracción (Lorenzo, 2014a).
La cantidad de ésteres fue mayor en las muestras del músculo BF que en las del
músculo SM (Figura V.1) durante todo el proceso, aunque se observaron las mayores
diferencias entre los músculos en la etapa de “bodega” (469 vs. 757 x 106 UA para los
- 107 -
Capítulo V
músculos SM y BF, respectivamente). El éster más abundante fue el ácido hexanoico

metil éster, el cual mostró diferencias significativas (P<0,001) entre los músculos,
siendo el músculo biceps femoris el que presentó los contenidos más altos. Esta familia
química puede influir en el flavor global debido a sus bajos umbrales de percepción,
añadiendo notas frutales, principalmente los formados a partir de ácidos de cadena corta
(Théron et al., 2010), mientras que los ésteres con ácidos de cadena larga tienen un
ligero olor a grasa (Narváez -Rivas et al., 2012). Los ésteres afectan en gran medida al
flavor de los productos cárnicos curados, confiriéndoles notas a curado típicas de este
tipo de productos; en particular, los ésteres metilicos ramificados de cadena corta se han
asociado con el “flavor curado” (Montel et al., 1996).
Los hidrocarburos se originan en productos cárnicos procedentes de la

degradación de la grasa y de la auto-oxidación química (Leroy et al., 2009), y se
considera en general que no tendrán un impacto sustancial en el flavor debido a su alto
umbral de olor. Los hidrocarburos alifáticos con menos de 10 átomos de carbono surgen
principalmente de la oxidación de los lípidos (Ansorena et al., 2001), mientras que
aquellos con cadenas más largas podrían acumularse en los depósitos de grasa del
animal, provenientes probablemente de la alimentación (Tejada et al., 2001). Al final de
las etapas de salado y post-salado, los hidrocarburos alifáticos de cadena lineal con más
de 10 átomos de carbono presentaron los valores más altos en ambos músculos, siendo
el undecano el más abundante (17,5 y 21,9 x 106 UA para los músculos SM y BF,
respectivamente, en la etapa de post-salado), mientras que al final de la fase de
“bodega”, los hidrocarburos alifáticos predominantes fueron los de longitud de cadena
más corta (Tabla V.2). Al final del proceso, sólo cuatro hidrocarburos alifáticos
(heptano; octano; heptano 3-etil y 5-hepten-2-ona, 6-metil) presentaron diferencias
significativas (P<0,05) entre los músculos. El heptano-2,2,4,6,6-pentametil fue el más
importante de los hidrocarburos alifáticos del jamón curado de cerdo Celta. Además,
este compuesto volátil se ha utilizado para discriminar jamones en la diferenciación de
tres dietas de engorde (Montanera, cebo extensivo y cebo intensivo) (Narváez-Rivas et
al., 2011).
Los aldehídos se conocen como los principales contribuyentes del sabor

característico del jamón curado debido a su rápida formación durante la oxidación de
los lípidos y a sus bajos umbrales de olor (Ramírez y Cava, 2007). Se sabe que los
aldehídos lineales se originan de la oxidación de los ácidos grasos insaturados (Leroy et
- 108 -
al., 2009) y los aldehídos de cadena ramificada a partir de la degradación de Strecker de

los aminoácidos (Théron et al., 2010). Los resultados obtenidos en este estudio
mostraron que el contenido de aldehídos descendió durante las últimas etapas de
procesado en ambos músculos, lo cual está de acuerdo con los resultados obtenidos por
Lorenzo et al. (2014) que observaron que el porcentaje relativo de aldehídos disminuyó
durante las últimas etapas de elaboración del “lacón” curado de cerdo Celta. Entre los
aldehídos lineales, el hexanal fue el compuesto más abundante, y mostró un
comportamiento diferente entre los dos músculos durante el curado del jamón de cerdo
Celta. El hexanal es generalmente considerado como un buen indicador del nivel de
oxidación, y altas concentraciones de este compuesto indican un deterioro del sabor en
los productos cárnicos, que a menudo resulta en un aroma a rancio (Pham et al., 2008;
Ramírez y Cava, 2007). Después de la etapa de salado, los mayores contenidos de
hexanal se observaron en las muestras del músculo semimembranosus (239 vs. 113 x
106 UA para los músculos SM y BF, respectivamente). Desde la etapa de post-salado
hasta el final del procesado, los niveles más altos de hexanal se encontraron en las
muestras del músculo biceps femoris (véase la Tabla V.2). Este hecho podría estar
relacionado con los diferentes contenidos de sal en ambos músculos: después de la fase
de salado, el músculo SM mostró los niveles más altos (3,62 vs. 15,37% de MS en los
músculos BF y SM, respectivamente), mientras que durante las etapas de secado-
maduración y “bodega” el músculo BF presentó el mayor contenido (15,87 vs. 8,46% de
MS en los músculos BF y SM, respectivamente) como resultado de la difusión de la sal
a lo largo de toda la pieza. Estos resultados están de acuerdo con Pérez-Juan et al.
(2006) quienes observaron que la oxidación de los ácidos grasos insaturados a
compuestos volátiles carbonílicos se ve favorecida en el centro del jamón, debido a que,
el mayor contenido en sal actúa como un prooxidante. Además los aldehídos saturados,
tales como heptanal, octanal y nonanal también podrían estar relacionados con la
oxidación de los ácidos grasos insaturados, tales como oleico, linoleico, linolénico y
araquidónico (Pastorelli et al., 2003). La Figura V.1 muestra que la cantidad total de
aldehídos disminuyó desde la etapa de post-salado hasta el final del proceso de curado.
Con el aumento notable de la temperatura desde la fase de post-salado (3-6 °C) hasta la
etapa de “bodega” (12-24 °C), el contenido de hexanal disminuyó notablemente. Este
hecho podría ser debido a que los aldehídos son convertidos en ácidos carboxílicos y
otros compuestos volátiles que influyen en el flavor durante la etapa de maduración.
- 109 -
Capítulo V
No se encontraron alcoholes en las piezas en fresco. Durante el procesado, se

detectaron seis alcoholes diferentes a distintos niveles (Tabla V.2). La proporción de
alcoholes en el área total fue máxima después de la etapa de salado, representando
aproximadamente el 11,8% y el 5,4% del área cromatográfica total para los músculos
SM y BF, respectivamente. Los alcoholes se originan a partir de la oxidación de lípidos,
de la reducción de los correspondientes aldehídos y metil-cetonas a través de la
actividad de bacterias ácido lácticas deshidrogenasas y reacciones bioquímicas o, en el
caso de alcoholes de cadena corta ramificada, de la degradación de Strecker de los
aminoácidos (Leroy et al., 2009; Rivas-Cañedo et al., 2011; Théron et al., 2010). Los
alcoholes, debido a su bajo umbral de percepción de olor, contribuyen al aroma del
jamón, con notas grasas, a madera y herbáceas (García y Timón, 2001). Después de la
etapa de salado, el 1-octen-3-ol fue el alcohol más abundante, mostrando su mayor
contenido en las muestras del músculo SM (71 vs. 26 x 106 UA para los músculos SM y
BF, respectivamente). Este alcohol se origina a partir de la descomposición oxidativa
del ácido linoleico (Pham et al., 2008) y a menudo se describe como un componente
importante de las sustancias volátiles de la carne, siendo considerado el responsable de
notas a setas (Théron et al., 2010). En línea con esto, Salles (2006) observó que el
contenido de sal estaba relacionado con el aumento de la volatilidad de los compuestos
más hidrofóbicos, tales como el 1-octen-3-ol por la disminución de las moléculas de
agua disponible para su solubilización. Sin embargo, en nuestro estudio no hemos
encontrado relación alguna entre el contenido de sal y el 1-octen-3-ol. Los alcoholes
observados en este estudio, tales como, 1-pentanol, 1-hexanol y 1-octen-3-ol también se
han detectado en otros productos cárnicos crudo-curados (Kaban, 2009; Lorenzo et al,
2014; Purriños et al, 2012.; Ramírez y Cava, 2007).
- 110 -
Tabla V.2. Efecto del tipo de músculo en la evolución de los compuestos volátiles (unidades de área (AU) × 10 6/g de MS) a través de la elaboración de jamón curado de cerdo
Celta, los resultados se expresaron como medias ± error estándar (n = 5)
“Bodega”
Familia química (AU x Fresca Salado Post-salado Secado-maduración P
LIR R Primera fase Segunda fase
106)
SM BF SM BF SM BF SM BF SM BF SM BF Músculo Tiempo
Esteres
Propanoic acid, 2-methyl-,
713 m, k 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 4,67±1,41b,1 0,69±0,22a,b,2 3,97±2,13b 1,82±0,40b 1,87±0,64a,1 5,05±1,28c,2 7,18±2,26c,1 13,57±2,40d,2 0,589 0,001
methyl ester
120,63±14,86d, 138,51±7,90e, 35,12±13,86a,b, 105,47±12,73d,
Butanoic acid, methyl ester 759 m, k 1 2 1 81,63±11,19c,2 34,44±9,83a,b,1 2 41,58±7,23b,1 26,97±3,31a,2 21,73±4,33a,1 51,51±8,48b,2 58,18±8,07c,1 84,94±10,84c,2 0,002 0,001
a a a a a a a a b,1 b,2 c,1 156,32±14,13c,

Pentanoic acid, methyl ester 813 m, k 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 41,22±6,56 103,89±2,38 86,02±6,02 2 0,100 0,001
b,1 a,2 b,1 a,2 b a c a a,1 b,2 d,1 b,2

Pentanoic acid, methyl ester 814 m, k 11,89±1,69 16,05±2,38 12,58±0,93 14,93±1,07 12,99±1,99 14,15±0,95 17,31±1,28 16,76±2,87 6,93±1,60 34,12±4,39 21,92±3,48 30,47±5,13 0,001 0,001
190,10±20,29a, 216,52±22,36 b a 195,42±18,15a,b, a,2 212,76±8,76b, 245,86±25,00a, 178,32±31,57a, 365,35±12,24b, 220,51±31,93b, 340,47±43,62b,
Hexanoic acid, methyl ester 856 m, k b a 222,25±18,31 239,06±16,09 1 216,91±6,14 1 2 1 2 1 2 0,001 0,001
Heptanoic acid, methyl ester 933 m, k 8,56±1,17a,1 11,15±0,89a,2 13,79±2,51b 10,78±2,20a 7,65±1,89a,1 10,25±1,89a,2 17,71±1,90c,1 13,12±1,46a,2 23,59±3,74d 27,59±2,26b 22,08±3,71d 26,99±6,64b 0,579 0,001
3-(Methylthio)propanoic acid
1053 m, k 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,77±0,10b,1 1,74±0,29b,2 0,230 0,001
methyl ester
d c b,1 b,2 a,1 b,2 a,b a a,b,1 b,2 c,1 c,2
Octanoic acid, methyl ester 1076 m, k 56,73±13,00 69,85±15,32 19,22±6,45 35,08±8,34 8,79±1,59 38,68±4,33 13,53±1,18 13,16±2,54 17,42±3,07 32,10±4,30 38,06±8,85 77,53±13,43 0,001 0,001
c b,c b,c,1 c,2 b,c,1 a,2 a,b a,b a,1 a,b,c,2 a,b,1 d,2
Nonanoic acid, methyl ester 1153 m, k 4,89±1,41 4,24±1,04 3,83±0,26 4,64±0,38 3,86±0,42 2,70±0,46 3,19±0,23 3,04±0,73 2,64±0,51 3,62±0,60 3,26±1,02 6,21±1,63 0,157 0,001
c c b b a,b,1 a,2 a a a,b,1 b,2 c,1 d,2

Decanoic acid, methyl ester 1245 m, k 6,87±1,20 5,76±1,82 2,08±0,53 3,32±1,44 1,63±0,24 0,97±0,26 0,74±0,25 0,90±0,12 1,11±0,25 2,57±0,64 7,61±1,10 9,87±1,60 0,494 0,001
Butanoic acid, butyl ester 1354 m, k 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 3,64±0,56b,1 8,98±2,41b,2 0,203 0,001
b b a a a a a a a a a a
Dodecanoic acid, methyl ester 1457 m, k 0,62±0,12 0,68±0,15 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,879 0,001
Hidrocarburos alifáticos
Heptane 700 m, t 0,00±0,00a 0,00±0,00a 3,67±0,70c,1 1,17±0,58b,2 1,29±0,45b 1,43±0,56b 3,69±0,46c,1 2,26±0,54c,2 0,63±0,16a,b,1 0,00±0,00a,2 3,93±1,58c,1 0,00±0,00a,2 0,001 0,001
Octane 800 m, t 3,83±0,18a,1 2,99±0,55a,2 19,64±2,37d,1 6,04±0,78c,2 6,43±1,84a 6,24±0,83c 12,60±1,18c,1 10,08±1,93d,2 9,75±2,41b 9,04±1,03d 10,84±2,95b,c,1 4,59±0,78b,2 0,001 0,001
Heptane, 3-ethyl- 872 m 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,28±0,04c,1 0,00±0,00a,2 1,14±0,15e,1 0,00±0,00a,2 0,55±0,09d 0,65±0,15c 0,17±0,05b,1 0,27±0,02b,2 0,025 0,001
a a a a a a c,1 a,2 b,1 a,2 a,1 b,2

Nonane 900 m, t 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 2,24±0,27 0,00±0,00 1,63±0,55 0,00±0,00 0,00±0,00 8,78±0,82 0,203 0,001
Heptane, 2,2,4,6,6- a a a a a a b,1 a,2 126,26±14,32c, b,2 d c
963 m, t 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 88,33±5,69 4,68±0,91 1 53,44±6,02 198,05±25,49 218,90±23,78 0,277 0,001
pentamethyl-
a,1 a,2 a,1 a,2 b,1 a,2 c,1 b,2 c c b,1 d,2
Decane 1000 m, t 1,21±0,33 1,87±0,41 2,80±0,52 1,32±0,23 5,23±0,61 2,91±0,35 15,77±2,79 5,91±1,07 17,34±3,25 14,87±1,50 5,59±1,18 17,20±3,36 0,708 0,001
5-Hepten-2-one, 6-methyl- 1033 m 0,00±0,00a 0,00±0,00a 1,39±0,26b,1 0,00±0,00a,2 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a,1 2,22±0,45b,2 0,00±0,00a,1 3,21±0,45c,2 0,00±0,00a,1 4,68±1,30d,2 0,001 0,001
Dodecane, 2,6,10-trimethyl- 1043 m 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 8,91±1,36b,1 14,04±2,47b,2 0,467 0,001
- 111 -
Capítulo V
Undecane 1100 m 13,74±2,90b,1 18,26±2,05b,2 25,86±4,02d 29,41±7,54d 17,51±1,65c,1 21,93±3,22b,c,2 25,51±2,87d 30,71±5,70d 24,53±3,44d 24,95±5,22c,d 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,270 0,001
Dodecane 1200 m, t 1,26±0,31a,1 2,54±0,32a,2 3,12±1,02a 2,08±0,49a 5,90±0,44b,1 1,88±0,21a,2 12,12±3,03c,1 3,41±0,68a,2 13,15±2,17c 17,01±3,98b 0,97±0,17a,1 1,64±0,40a,2 0,356 0,001
b,1 c,2 c,1 c,2 a,b b c,1 b,2 c,1 d,2 a a

Tridecane 1300 m, t 1,37±0,30 2,45±0,46 3,45±0,38 1,89±0,47 0,93±0,53 0,76±0,11 3,20±0,88 1,04±0,41 4,07±1,58 7,17±1,05 0,00±0,00 0,00±0,00 0,928 0,001
Aldehídos
23,48±10,58a, 239,14±57,00d, 112,89±25,75b, 67,22±20,10b, 177,56±38,36c,
Hexanal 843 m, k 5,33±2,29a,1 2 1 2 165,60±31,55c 174,82±50,94c 1 2 9,32±3,98a,1 45,48±7,49a,2 9,22±1,44a,1 22,25±7,04a,2 0,644 0,001
Heptanal 925 m, k 0,66±0,44a 1,83±1,17a 17,99±7,08b,1 4,97±2,39a,2 3,00±1,22a,1 10,16±2,18b,2 5,45±2,54a,1 19,88±4,71c,2 5,06±4,55a 8,90±1,26b 2,40±0,89a,1 5,00±2,38a,2 0,115 0,001
a a a a a a a a a a b b
Propanal, 3-(methylthio)- 945 m, k 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,63±0,15 0,71±0,16 0,842 0,001
a a a a a a a a b b b,1 b,2
Benzaldehyde 1020 m, k 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 3,74±2,00 4,85±0,18 3,01±0,34 4,28±1,11 0,451 0,001
a a b,1 b,2 a a a a a a a a
Octanal 1047 m, k 0,00±0,00 0,00±0,00 20,04±3,83 4,17±1,62 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,072 0,001
Benzeneacetaldehyde 1113 m 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a,1 1,15±0,24b,2 0,00±0,00a,1 2,65±0,51c,2 2,26±0,36b 3,33±1,16c 0,011 0,001
Nonanal 1149 m, k 0,00±0,00a 0,00±0,00a 26,03±4,35b,1 0,00±0,00a,2 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a,1 22,43±1,60b,2 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,803 0,001
Alcoholes
1-Pentanol 831 m, k 0,00±0,00a 0,00±0,00a 16,48±5,98b,1 0,00±0,00a,2 0,00±0,00a,1 8,25±2,11b,2 0,00±0,00a,1 23,39±12,08c,2 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,250 0,002
a a c b a,1 b,2 b,1 c,2 b a,b b,1 a,b,2

1-Hexanol 910 m, k 0,00±0,00 0,00±0,00 9,13±1,23 7,95±2,56 0,00±0,00 10,37±5,48 4,66±3,35 17,83±10,62 3,90±2,34 5,85±1,19 3,31±0,54 4,73±0,41 0,005 0,001
1-Octen-3-ol 1026 m, k 0,00±0,00a 0,00±0,00a 70,97±15,99c,1 25,70±7,33c,2 0,00±0,00a 0,00±0,00a 18,95±4,71b,1 45,78±13,22d,2 0,00±0,00a 0,00±0,00a 8,13±1,07a 8,98±3,20b 0,620 0,001
a a a a a a b,1 a,2 c b c c
Phenol 1108 m, k 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 1,17±0,33 0,00±0,00 1,73±0,73 1,99±0,48 1,95±0,22 2,84±1,14 0,992 0,001
a a a a b,1 a,2 b,1 a,2 c a c a

Phenol, 2-methoxy- 1160 m 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 1,80±0,36 0,00±0,00 1,69±0,12 0,00±0,00 3,16±1,18 2,34±0,30 3,57±0,45 2,77±0,68 0,020 0,001
a a a a a a b,1 a,2 c,1 a,2 c b

Phenol, 2-methyl- 1163 m, 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,79±0,09 0,00±0,00 1,68±0,67 0,00±0,00 1,73±0,22 1,97±0,68 0,078 0,001
Ácidos
Acetic acid 706 m, k 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,40±0,04b,1 0,00±0,00a,2 0,20±0,32a,b,1 0,77±0,12b,2 1,13±0,23c,1 1,92±0,41c,2 0,319 0,001
a,b a a a b b a,b a a,b,1 a,b,2 a,b,1 b,2

Butanoic acid 879 m, k 2,98±1,16 3,68±1,16 2,44±1,29 3,08±1,15 5,86±5,08 5,74±1,34 2,87±0,24 3,17±0,92 2,80±0,99 4,66±1,36 4,32±0,42 5,37±0,84 0,152 0,002
a a a a a a a b b c a a
Butanoic acid, 3-methyl- 918 m, k 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 2,24±0,15 1,85±0,98 5,39±4,26 5,55±2,01 0,00±0,00 0,00±0,00 0,949 0,001
Hexanoic acid 1066 m, k 2,93±1,03b 2,71±1,67b 6,65±1,37c 5,01±1,14c 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a,1 4,38±0,81b,c,2 0,00±0,00a 0,00±0,00a 6,98±1,85c 9,61±2,51d 0,335 0,001
Hidrocarburos aromáticos
Toluene 797 m, k 6,94±1,79b,c 6,86±0,84c 8,31±2,06c 8,96±1,62d 4,09±0,98b 4,52±1,31b 5,44±0,89b,c 6,26±1,71c 17,31±4,61d,1 4,23±1,48b,2 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,120 0,001
d c c b,c b,1 b,2 b,c b b,1 a,2 a a

Ethylbenzene 883 m, k 5,09±1,23 5,04±1,42 3,74±0,88 4,21±0,54 2,40±0,23 3,61±0,67 2,87±0,26 3,22±0,62 2,15±0,68 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,957 0,001
d c c,d c b,c,d,1 b,2 b,c b b b a,1 a,2

p-Xylene 888 m, k 10,73±3,58 9,83±1,75 10,12±2,92 10,39±2,33 8,27±1,69 5,93±0,51 7,04±1,50 7,64±1,79 5,99±2,57 6,72±1,21 0,79±0,15 1,20±0,15 0,827 0,001
o-Xylene 910 m, k 2,41±0,39c,1 4,13±1,08c,2 1,81±0,08b 2,41±0,79b 3,21±0,60d,1 0,00±0,00a,2 1,48±0,44b,1 0,00±0,00a,2 0,00±0,00a,1 1,86±0,27b,2 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,816 0,001
- 112 -
Oxime-, methoxy-phenyl- 1014 m 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 1,65±0,63b 2,30±0,63b 0,600 0,001
Benzene, nitro- 1168 m 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 1,02±0,24b 1,15±0,34b 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,00±0,00a 0,844 0,001
a a a a a a a a b,1 b,2 b,1 b,2

Benzene, 1,2-dimethoxy- 1195 m 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 1,77±0,59 2,91±0,35 1,99±0,13 3,09±0,35 0,240 0,001
a a a a a a a a b b c c
2,3-Dimethoxytoluene 1279 m 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,42±0,25 0,52±0,13 0,63±0,03 0,72±0,20 0,688 0,001
Cetonas
2-Pentanone 733 m, k 0,00±0,00a,1 3,10±0,22c,2 1,58±0,38c,1 2,80±0,27c,2 2,93±0,22d,1 1,78±0,18b,2 2,00±0,49c 1,80±0,32b 1,63±0,25c,1 3,84±0,91d,2 0,62±0,28b,1 1,01±0,15a,2 0,001 0,001
a,1 a,2 d,1 b,2 b,1 b,2 c,d,1 c,2 e d b,c c

2-Heptanone 919 m, k 0,90±0,15 0,00±0,00 7,60±0,71 2,98±0,59 5,74±0,51 3,98±0,25 7,07±0,64 5,45±0,56 8,83±0,99 10,24±1,83 6,24±0,77 5,36±0,96 0,073 0,001
a,1 b,2 b,1 c,2 a a a a a a a a

3-Nonanone 1132 m, k 0,00±0,00 0,47±0,09 1,01±0,11 0,59±0,08 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,928 0,001
a a a a a a b b c c a a
2-Nonanone 1140 m, k 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,00±0,00 0,84±0,26 0,75±0,05 1,73±0,43 1,47±0,26 0,00±0,00 0,00±0,00 0,725 0,001
Furanos
Furan, 2-pentyl- 1008 m, k 0,00±0,00a 0,00±0,00a 8,51±1,59c,1 2,16±0,24a,b,2 2,36±0,60b 2,68±0,55b 2,53±0,18b,1 1,92±0,41a,b,2 2,12±0,28b,1 0,73±0,14a,b,2 2,95±0,26b 4,83±3,72c 0,109 0,001
LIR: índices de retención lineal, calculados en relación con el tiempo de retención de la serie n-alcano (C5-C19).
R: Fiabilidad de la identificación: k: índice Kovats de acuerdo con la bibliografía; (Kaban, 2009; Lorenzo, 2014b; Lorenzo et al, 2012b, 2013b; Purriños et al, 2012) m: espectro
de masas de acuerdo con la base de datos (NIST05); t: posible identificación por espectro de masas.
a-e
Los valores medios que no van seguidos de la misma letra, en la misma fila (correspondiente al mismo músculo), son significativamente diferentes (P<0,05; prueba de Duncan)
(diferencias entre los puntos de muestreo).
1-2
Los valores medios que no van seguidos del mismo número, en la misma fila, son significativamente diferentes (P<0,05; prueba de Duncan) (diferencias entre los músculos).
- 113 -
Capítulo V
La presencia de compuestos volátiles pertenecientes a la familia de los ácidos, a

través del proceso de elaboración del jamón curado de cerdo Celta, fue baja en ambos
músculos. Los ácidos volátiles son, probablemente, producto de la oxidación de los
aldehídos, aunque también pueden ser originados a partir de la lipólisis enzimática
durante el proceso de secado-maduración (Ramírez y Cava, 2007). Los ácidos más
abundantes detectados durante la elaboración del jamón curado de cerdo Celta fueron el
butanoico y el hexanoico. Estos resultados están en desacuerdo con los obtenidos por
Pérez-Juan et al. (2006), que detectaron que el ácido acético era el ácido principal en el
jamón curado. Los ácidos de cadena ramificada se originan por la degradación
microbiana de la leucina y la isoleucina o por la oxidación del metil butanal (Purriños et
al., 2011). Por otro lado, los ácidos de cadena corta (menos de seis átomos de carbono)
tienen un efecto importante en el desarrollo del aroma debido a sus olores
característicos, que se describen como vinagre, queso o pepino (Stahnke, 1995), y a su
bajo umbral de percepción. Con respecto a esto, Schmidt y Berger (1998) encontraron al
ácido butanoico 3-metil, como un compuesto clave entre los responsables del olor
activo en diferentes tipos de embutidos curados.
Sólo se detectaron cuatro hidrocarburos aromáticos (tolueno, etilbenceno, p-

xileno, y σ-xileno) en las piezas en fresco. Este grupo químico puede proceder de la
oxidación de los lípidos (Poligné et al., 2001), de la actividad microbiana (Leroy et al.,
2009), y de contaminantes ambientales o compuestos de origen vegetal presentes en la
dieta (Théron et al., 2010). Los hidrocarburos aromáticos, especialmente tolueno y
etilbenceno, podrían desempeñar un papel importante en el aroma de los productos
cárnicos curados (Ramírez y Cava, 2007). Durante el proceso de elaboración del jamón
curado de cerdo Celta, se generaron cuatro nuevos hidrocarburos aromáticos con niveles
muy bajos. Entre estos compuestos, el p-xileno fue el más importante, mostrando los
valores más altos después de la etapa de salado (10,1 y 10,4 x 106 UA para los músculos
SM y BF, respectivamente), seguido por el tolueno y el etilbenceno (Tabla V.2). Al
final del proceso de elaboración, cuatro hidrocarburos aromáticos (tolueno, etilbenceno,
σ-xileno y nitrobenceno) no fueron detectados en ninguna muestra. Este resultado está
de acuerdo con los obtenidos por Kaban (2009) quien no encontró tolueno al final del
proceso de elaboración de la Pastirma (producto cárnico curado de Turquía); sin
embargo, este autor observó que el σ-xileno alcanzó niveles máximos al final del
proceso de curado.
- 114 -
Sólo fueron detectadas cuatro cetonas (2-pentanona, 2-heptanona, 3-nonanona y

2-nonanona) a través del proceso de elaboración del jamón curado de cerdo Celta. La
cetona más abundante durante el proceso fue la 2-heptanona, presentando los niveles
más altos después del primer punto de la etapa de “bodega” (8,8 vs. 10,2 x 106 UA para
los músculos SM y BF, respectivamente). Se sabe que las cetonas alifáticas se originan
por la oxidación de lípidos y sus formas metiladas a partir de la β-oxidación de los
ácidos grasos insaturados (Poligné et al., 2001), mientras que las ciclopentonas son
compuestos volátiles típicos del humo de la madera (Yu et al., 2008). En el presente
estudio se encontraron cetonas de cadena lineal tales como 2-pentanona, 2-heptanona,
3-nonanona y 2-nonanona; que han sido descritas como productos de la oxidación de
ácidos grasos (Beliz y Grosch, 1997). Especialmente las 2-cetonas, se considera que
tienen una gran influencia en el aroma de la carne y los productos cárnicos, ya que están
presentes en grandes cantidades y tienen un aroma peculiar, descrito como, verde, fruta
tropical, de nuez , curado como el jamón y similares o tostado (Narváez-Rivas et al.,
2012).
Finalmente, no se detectaron furanos en la pieza fresca (véase la Tabla V.2). Sólo

el 2-pentil-furano, estuvo presente desde la etapa de salado hasta el final del proceso,
observándose los mayores contenidos en la última etapa de “bodega” (2,9 vs. 4,8 x 106
UA para los músculos SM y BF, respectivamente). Normalmente, los furanos se
describen como compuestos generados durante el calentamiento; sin embargo, han sido
encontrados en otros productos cárnicos curados elaborados a partir de piezas enteras
como en el jamón curado (García-González et al., 2008; Lorenzo et al., 2014), en el
lomo curado (Muriel et al., 2004) y en el “lacón curado” (Purriños et al., 2013).
- 115 -
VI. DICUSIÓN GENERAL
Discusión general
A lo largo de las páginas que componen la memoria de esta Tesis Doctoral se han
descrito los cambios bioquímicos que tienen lugar durante la maduración del jamón
elaborado al estilo tradicional gallego utilizando perniles procedentes de cerdo Celta, la
raza autóctona de Galicia.
Los cambios bioquímicos a lo largo del proceso madurativo se han estudiado en

dos músculos diferentes, semimembranosus (SM) y bíceps femoris (BF), tratando con
ello de ilustrar la diversidad en la localización, y consecuentemente en las
características intrínsecas, existente dentro de una misma pieza. El músculo BF es un
músculo que podríamos calificar de “interno” dentro de la pieza, hallándose cubierto
por una gruesa capa de grasa subcutánea y por la piel. Por el contrario, el músculo SM
no está recubierto por ningún otro tejido y se encuentra, por tanto, directamente en
contacto con el ambiente exterior. Debido a esta circunstancia, el músculo SM alcanza
rápidamente un alto contenido en sal durante el proceso de salado, y su deshidratación
es también más rápida e intensa durante el proceso de maduración. En el músculo BF, la
interposición de la grasa subcutánea y la piel moderan la penetración de la sal, que va
difundiendo lentamente durante la etapa de salado y sobre todo durante la de post-
salado. Por otra parte, la deshidratación es también más lenta y suave en el músculo BF
y su contenido en agua permanece relativamente alto durante todo el proceso
madurativo. Tales diferencias en los contenidos de humedad y salino han de tener
necesariamente reflejo en la intensidad de los cambios bioquímicos que tienen lugar en
ambos músculos durante la elaboración del jamón y, como consecuencia de ello, en las
características sensoriales de ambos músculos en el producto terminado.
Los valores iniciales de pH y Aw en ambos músculos se hallan dentro de los

descritos por otros autores para la carne fresca en los perniles y brazuelos de cerdo
(Cilla et al., 2006; Oliver et al., 1994; Lorenzo et al., 2008). En ambos músculos los
valores de pH sufrieron un pequeño pero significativo (P<0,05) incremento durante el
proceso de maduración. Los valores de Aw disminuyeron progresiva y
significativamente (P<0,05) durante el proceso. En el producto final, no se encontraron
diferencias entre músculos en ninguno de los dos parámetros, estando en general los
valores observados en el intervalo de los descritos por otros autores en diferentes tipos
de jamón (Gou et al., 1995; Martín et al., 1998).
- 119 -
Capítulo VI
El contenido en humedad disminuyó en los dos músculos a lo largo del proceso de

elaboración. Tal disminución fue más rápida en el músculo SM que en el BF,
observándose diferencias significativas entre ambos músculos en todos los puntos de
muestreo considerados durante el proceso con contenidos medios finales de humedad de
52% y 36% en los músculos BF y SM, respectivamente.
Los contenidos en proteína y grasa, expresados como porcentaje de la materia

seca, disminuyeron en ambos músculos durante el proceso de elaboración. Esta
disminución parece estar provocada por la incorporación de cantidades importantes de
sal durante las etapas de salado y post salado, lo que causa una disminución importante
de la contribución porcentual que la proteína y la grasa hacen al valor del contenido en
materia seca.
Los contenidos en NaCl y cenizas mostraron una evolución y tendencia diferentes

en los dos músculos estudiados. En el músculo BF el mayor incremento del contenido
en sal ocurrió durante el post-salado, mientras que en el músculo SM el contenido salino
aumentó rápidamente, alcanzando valores máximos, durante la etapa de salado como
consecuencia del contacto directo con la sal. Durante las etapas posteriores, la
concentración de sal continuó aumentando en el músculo BF hasta el final del proceso,
mientras que en el músculo SM descendió de modo paulatino. Los valores finales
fueron significativamente superiores en el músculo BF que en el SM, siendo los valores
en el músculo SM notablemente inferiores a los descritos en esta misma localización en
otros jamones (Mariscal et al., 2004; Buscailhon et al., 1994; Gou et al., 1995).
En el jamón curado el color es uno de los atributos sensoriales más importantes,

influyendo notablemente en la elección del consumidor cuando el producto se presenta
en forma de lonchas. El tiempo de maduración provocó en ambos músculos un descenso
significativo de la luminosidad (CIE L*), índice de rojo (CIE a*) e índice de amarillo
(CIE b*). El descenso más importante se registró en el parámetro CIE b* en el músculo
SM. Los descensos de estos parámetros a lo largo de la maduración, previamente
observados también por otros autores (Sanabria et al., 2004), parecen estar relacionados
con el descenso del contenido acuoso y el incremento de la concentración salina. En
casi todas las etapas del procesado se observaron diferencias significativas entre los
parámetros del color de ambos músculos. El músculo BF resultó ser más brillante
(valores de L* más elevados), más rojo (valores de a* superiores) y con valores
- 120 -
Discusión general
superiores de índice de amarillo (b*) que el músculo SM. Estas diferencias están de
acuerdo con lo señalado previamente por otros autores en diferentes tipos de jamón
(Cilla et al., 2005; Franci et al., 2006) y parecen estar relacionadas con diferencias en
los valores de pH y en los contenidos de humedad y sal entre ambos músculos.
Los parámetros instrumentales de textura, medidos por el test de Warner-Braztler,

mostraron también valores diferentes para ambos músculos. A lo largo de la maduración
se incrementan significativamente la fuerza de corte, la firmeza y el trabajo, siendo, en
casi todos los puntos de muestreo considerados, los valores de estos parámetros
significativamente superiores para el músculo SM.
La oxidación lipídica a lo largo del proceso de elaboración se evaluó en ambos

músculos a través de la cuantificación de los índices de peróxidos y de sustancias
reactivas al ácido tiobarbitúrico (TBARs). Los valores del índice de peróxidos en el
músculo BF aumentaron hasta el final de la etapa de secado-maduración para seguir
después con un descenso rápido hasta el final del proceso; en el músculo SM este
parámetro alcanzó el valor máximo de una manera más temprana (al final de la etapa de
post-salado) siendo después el descenso menos pronunciado. La evolución de los
índices de peróxidos concuerda básicamente con la descrita previamente en otros
jamones (Cava et al., 1999; Koutina et al., 2012). La evolución de los valores en ambos
músculos parece indicar una mayor rapidez de la oxidación lipídica en el músculo SM,
lo que estaría relacionado con una mayor disponibilidad de O2, y unos contenidos de sal
iniciales más elevados, en el músculo externo. El descenso final del índice de peróxidos
en ambos músculos está relacionado con la ulterior descomposición de los peróxidos
formados, generando productos secundarios de la oxidación lipídica tales como
aldehídos y cetonas (Antequera et al., 1992).
Los valores de TBARs aumentaron significativamente durante las etapas de

salado y post salado, alcanzado los valores máximos en los músculos BF y MS al final
de las etapas de secado-maduración y post-salado, respectivamente, coincidiendo con lo
observado en la evolución del índice de peróxidos. Los valores de TBARs se
correlacionaron positivamente con los valores de NaCl lo que parece corroborar la
acción prooxidante de la sal y de los iones metálicos contenidos en ella como
impurezas. A partir de los valores máximos se observó una disminución significativa,
alcanzando valores medios finales de 1,57 y 1,38 mg de MDA/kg para los músculos BF
- 121 -
Capítulo VI
y MS, respectivamente. Tal disminución parece estar relacionada con la reacción de los
productos secundarios de la oxidación lipídica con residuos de proteínas, especialmente
en condiciones de bajos valores de actividad de agua, dando lugar a proteínas
modificadas por oxidación (Kikugawa et al., 1991). La evolución de los valores de
índice de TBARs observada por nosotros en ambos músculos coincide con la
previamente observada por otros autores en otros tipos de jamón (Cava et al., 1999;
Andrés et al., 2004; Koutina et al., 2012); sin embargo, el valor final observado en el
presente estudio fue notablemente superior al descrito por otros autores (Andrés et al.,
2004; Cilla et al., 2006; Marusic et al., 2011).
Al final del proceso de elaboración, no hubo diferencias significativas entre

ambos músculos en los valores de los dos parámetros utilizados para cuantificar la
oxidación lipídica.
Las modificaciones de la fracción proteica en ambos músculos a lo largo del

proceso de elaboración se investigaron a través del estudio de la degradación de las
proteínas sarcoplasmáticas y miofibrilares por técnicas de electroforesis en geles de
poliacrilamida, y de la cuantificación de los aminoácidos libres por técnicas de
cromatografía líquida de alta resolución.
El análisis estadístico de los valores medios de la densidad relativa de las bandas

electroforéticas, correspondientes a las proteínas sarcoplasmáticas extraídas de los
músculos del jamón a lo largo del proceso madurativo, muestra que algunas de las
proteínas sarcoplasmáticas se vieron significativamente desnaturalizadas e
insolubilizadas en ambos músculos durante la etapa de salado. El efecto de
desnaturalización e insolubilización en esta etapa fue más marcado en el músculo SM
que en el BF, lo que quedó particularmente patente en algunas proteínas concretas
(bandas de 120,7 y 10,7 kDa). Este efecto parece ser debido a la mayor intensidad de
penetración de la sal en el músculo SM, dada su condición ya comentada de músculo
externo directamente en contacto con la sal. Nuestros datos en este sentido concuerdan
con las observaciones realizadas por Larrea y col. (2006) en jamón.
Los cambios más significativos en el perfil de proteínas sarcoplasmáticas en el

músculo BF tuvieron lugar durante la etapa de secado-maduración.
- 122 -
Discusión general
Considerando globalmente todo el proceso de elaboración, en el músculo BF se

produjo un descenso significativo (P<0,05) en la intensidad de las bandas
correspondientes con los pesos moleculares de 153,9, 120,7, 67,5, 60,5, 53,8 y 10,7
kDa, mientras que en el músculo SM descendieron significativamente (P<0,001) las
intensidades de las bandas correspondientes a los pesos moleculares de 120,7, 98,9,
60,5, 53,8, 48,7, 45,9, 36,2 y 10,7 kDa. En la bibliografía científica es escasa la
información relativa a la degradación de proteínas sarcoplasmáticas durante la
maduración de productos cárnicos, evaluada por técnicas de SDS-PAGE. No obstante,
nuestros resultados en relación con el descenso de las bandas de 67,5 y 53,8 kDa en el
músculo BF están de acuerdo con los observados por Larrea y col. (2006) en este
mismo músculo durante la maduración del jamón de la D.O. Teruel.
Por otra parte, durante la maduración del jamón de cerdo Celta, en el extracto
correspondiente a las proteínas sarcoplasmáticas se detectó un aumento significativo de
las bandas generadas por algunas fracciones proteicas (89,9, 83,9, 45,9, 43,7, 36,2 y
31,4 kDa en el músculo BF, y 89,9, 83,9, 43,7, 41,8, 32,8, 31,4, 27,3 y 25,8 kDa en el
músculo SM), alcanzando estas bandas densidades óptimas máximas al final de la etapa
de “bodega”. Como han señalado previamente algunos autores (Córdoba et al., 1994;
Lorenzo et al., 2013), estas bandas podrían corresponder a productos de degradación de
las proteínas miofibrilares que fueron extraídos, y analizados por tanto, con la fracción
de proteínas sarcoplasmáticas.
Debido a su condición mayoritaria dentro del tejido muscular y a su presencia

como elementos estructurales constituyentes de los miofilamentos, la degradación de las
proteínas miofibrilares durante la maduración es el fenómeno más importante de entre
todos los que condicionan y determinan la textura y las características sensoriales
finales de los productos cárnicos crudo-curados (Toldrá y Flores, 1998).
Del análisis de los electroferogramas de los extractos de las proteínas

miofibrilares, obtenidos a partir del músculo BF en los distintos puntos de muestreo a lo
largo de la maduración de los jamones de cerdo Celta, se desprende que las proteínas
miofibrilares de este músculo se vieron significativamente afectadas (P<0,05) durante el
proceso madurativo, y en especial en las etapas finales. Los cambios más llamativos
durante la fase de secado-maduración se produjeron por este orden en las bandas
correspondientes a las fracciones de 33,1 kDa (posiblemente tropomiosina), 20,0 kDa
- 123 -
Capítulo VI
(posiblemente troponina C), 22,4 kDa (posiblemente miosina de cadena ligera), 15,6
kDa y 17,4 kDa. Por otra parte, la fracción de 48,9 kDa (probablemente correspondiente
a la actina) disminuyó durante todo el proceso de elaboración, aunque esta disminución
no resultó estadísticamente significativa. Un comportamiento tal de la banda de actina
concuerda con los resultados descritos por Larrea et al. (2006) a lo largo de la
maduración dl jamón de la D.O. Teruel y por Lorenzo et al. (2008) en el curso de la
maduración del lacón crudo-curado. Igualmente, Tabilo et al. (1999) no encontraron
modificaciones significativas en la banda correspondiente a esta proteína durante el
proceso de elaboración del jamón curado.
En el músculo BF las bandas correspondientes a las proteínas de peso molecular

de 75,8 kDa y 57,4 kDa (probablemente desmina) se mantuvieron relativamente
inalteradas durante el proceso de secado-maduración, mientras que otras bandas
correspondientes con pesos moleculares de 155,3, 130,3, 115,3 y 100,8 kDa
incrementaron su intensidad tintorial. En concordancia con nuestra observación a este
respecto, Thorarinsdottir et al. (2002) también describieron durante la maduración de
productos cárnicos crudo-curados numerosas bandas en el rango de 60-150 kDa que se
tiñeron más intensamente en la etapa de secado-maduración; tales bandas podrían
corresponderse con productos de degradación de moléculas más pesadas. Además, se
observaron bandas correspondientes a pesos moleculares inferiores a 13,5 kDa, debidas
posiblemente a productos de degradación de las proteínas miofibrilares; tales bandas
experimentaron un continuo aumento durante prácticamente todo el proceso de
elaboración y se han vinculado a la intensa degradación de las proteínas miofibrilares en
el músculo BF (Larrea et al., 2006). En nuestro caso particular, la intensidad de estas
bandas de bajo peso molecular aumentó en más de un 70% entre las piezas frescas
(donde representaron el 23,90% de la D.O. total) y las piezas al final de la etapa de
secado-maduración (donde supusieron el 41,10% de la D.O. total); al final del proceso,
la D.O. relativa de estas bandas descendió ligeramente, lo que concuerda con las
observaciones realizadas por Larrea et al. (2006) que también describen un ligero
descenso de la importancia de estas bandas a partir de la mitad del proceso madurativo
del jamón.
En las proteínas miofibrilares del músculo SM se observó un comportamiento

semejante al mostrado por esta misma fracción en el músculo BF, si bien, algunas
- 124 -
Discusión general
proteínas como las correspondientes a las masas moleculares de 48,9 kDa

(probablemente la actina) y 33,1 kDa (probablemente la tropomiosina) presentaron una
degradación menor en el músculo SM a lo largo del proceso madurativo. A modo de
ejemplo, la banda de 48,9 kDa disminuyó un 17% a lo largo de la maduración en el
músculo SM, frente a un 23% de reducción en el músculo BF. Este hecho podría estar
relacionado con la menor actividad enzimática detectada en el músculo SM al final del
proceso de curado del jamón (Larrea et al., 2006). Los menores contenidos de humedad
en el músculo SM (un 35,82%, frente a un 52,35% en el músculo BF) podrían estar
detrás de esta menor actividad enzimática.
En el músculo SM, no obstante, se observó a lo largo de la maduración una

desaparición significativa de las proteínas con pesos moleculares de 66,2, 20,0, 17,4 y
15,6 kDa. Igualmente, como ocurrió en el músculo BF, el análisis estadístico de los
datos mostró un aumento significativo (P<0,001) de las bandas correspondientes a las
proteínas de 155,3, 100,8 y 75,8 kDa; también las bandas correspondientes a masas
moleculares menores de 13,5 kDa aumentaron significativamente (P<0,05) durante el
proceso de elaboración, siendo en ambos casos estos cambios más importantes desde el
final de la etapa de secado maduración hasta el final de la fase de bodega.
El contenido total de aminoácidos libres se incrementó de un modo significativo

(P<0,001) desde valores medios de 567,3 y 570,3 mg/100 g de materia seca en la pieza
fresca hasta 7884,1 y 4595,9 mg/100 g de materia seca al final de la etapa de “bodega”
para los músculos BF y SM, respectivamente. Se observó una diferencia significativa
entre los dos músculos (P<0,05) a partir de la etapa de post-salado. Los valores finales
observados por nosotros en jamón de cerdo Celta pueden ser considerados como
intermedios entre los diferentes valores descritos en la bibliografía para distintas
variedades de jamones; mientras que algunos autores determinaron contenidos finales
de en torno a 4000 mg/100 g de materia seca (Córdoba et al., 1994; Martín et al., 2001;
Ruíz et al., 1999), otros hallaron valores considerablemente más altos, del orden de
12500 mg/100 g de materia seca (Jurado et al., 2007; Zhao et al., 2005). Dado que la sal
resulta un inhibidor efectivo de la mayoría de las proteasas y peptidasas que operan en
el músculo (Flores et al., 1997), tales diferencias podrían estar relacionadas con el
distinto contenido salino de los músculos analizados. En el presente trabajo, las
diferencias entre los contenidos de aminoácidos libres de los dos músculos parecen
- 125 -
Capítulo VI
estas relacionadas con el diferente contenido en sal, muy evidentes en las primeras
etapas del procesado, y por los diferentes valores de la relación sal/humedad que en las
etapas finales son más favorables a la actividad enzimática en el músculo BF, dada la
intensa deshidratación que sufre el músculo SM en las últimas fases del proceso
madurativo.
Las variaciones en el contenido de aminoácidos libres durante el proceso

madurativo reflejan la relación entre la liberación de los aminoácidos por efecto de las
peptidasas operantes y su ulterior degradación por procesos catabólicos. En nuestro
estudio se observó un incremento continuo del contenido de aminoácidos libres: valores
de incremento de 71,7 y 70 mg / 100 g de materia seca después de la etapa de salado;
2465,6 y 1298,5 mg / 100 g de materia seca tras la etapa de post-salado; 1866,7 y
1588,1 mg / 100 g de materia seca tras la etapa de secado-maduración; 1484,9 y 245,3
mg / 100 g de materia seca tras la primera etapa de “bodega” ; y 1428,6 y 824,6 mg /
100 g de materia seca tras la segunda etapa de “bodega”, respectivamente para los
músculos BF y SM. Dado que las actividades enzimáticas responsables de la liberación
de los aminoácidos se ven influidas por la temperatura (Zhao et al., 2005), todo parece
indicar que el incremento de temperatura en la fase de secado-maduración
(progresivamente en aumento hasta los 30 ºC) en relación con los valores en las cámaras
de salado y post-salado (2-6 ºC) estimularía la actividad de estas enzimas,
particularmente de la catepsina D y de las exopeptidasas de ambos músculos. Por otra
parte, la actividad de estas enzimas parece ser más alta al inicio que al final del proceso
madurativo; a modo de ejemplo, la alanina-aminopeptidasa permanece activa durante
los primeros 240 días del proceso de maduración del jamón, desapareciendo después
(Toldrá et al., 2000). Zhao et al. (2005) sugieren que las aminopeptidasas podrían estar
activas durante todo el proceso madurativo, pero la reducción de los valores de
actividad de agua como consecuencia de la progresiva deshidratación y del aumento del
contenido salino debido a la distribución de la sal por toda la pieza podría afectar
negativamente a la actividad de estas enzimas (Zhao et al., 2005). La elevada
concentración de aminoácidos libres al final de la etapa de secado-maduración en el
músculo SM podría explicar los pequeños incrementos en este músculo durante la
primera fase de “bodega” debido al efecto inhibitorio feedback ejercido sobre las
actividades de algunas aminopeptidasas por parte de determinados aminoácidos
hidrofóbicos (Flores et al., 1998). La liberación de aminoácidos fue progresiva, sin
- 126 -
Discusión general
embargo, en el músculo BF; el efecto de los contenidos de sal y humedad, diferentes en

ambos músculos, podría ser el causante de este diferente comportamiento.
Al final del proceso de elaboración los aminoácidos libres mayoritarios fueron la

lisina, alanina, leucina y arginina, siendo la hidroxiprolina y cisteína los minoritarios.
Tal perfil de aminoácidos libres coincide en general con los perfiles observados al final
del proceso madurativo de otros jamones (Jurado et al., 2007; Martín et al., 2001;
Virgili et al., 2007; Zhao et al., 2005). El incremento experimentado a lo largo de la
maduración fue diferente en los distintos aminoácidos libres. La lisina, leucina, alanina,
arginina y prolina fueron los que se incrementaron en mayores cantidades; valina,
treonina, isoleucina, fenilalanina, ácido glutámico, glicina y serina mostraron un
incremento moderado, mientras que cisteína y cisteína sufrieron un incremento muy
bajo. Si bien existe, como ya se ha señalado, una diferencia significativa entre los
contenidos en aminoácidos libres de los dos músculos estudiados, únicamente se
observaron pequeñísimas diferencias entre sus perfiles de aminoácidos libres, lo cual
parece indicar que son las mismas las enzimas actuantes en los dos músculos,
moduladas, eso sí, por las diferentes condiciones operantes en ambos.
El sumatorio del total de los aminoácidos libres deseables (con sabor dulce –
alanina, glicina y serina- y con sabor umami – ácidos aspártico y glutámico-) (Mau y
Tseng, 1998), supuso al final del proceso madurativo el 25, 8% del total de aminoácidos
libres en el músculo BF y el 28,4% en el SM. Tal diferencia, aunque escasa, podría
reflejar también la diferencia en los procesos degradativos de las proteínas en ambos
músculos y explicaría la tradicional mayor aceptación del músculo SM por parte de los
consumidores.
En ambos músculos (BF y SM) se determinó asimismo el contenido en

compuestos volátiles utilizando técnicas de cromatografía de gases/detección de masas,
previa extracción de los mismos utilizando la técnica de microextracción en fase sólida
(SPME).
En los dos músculos analizados en los diferentes puntos de muestreo

establecidos a lo largo del proceso de elaboración se identificaron y cuantificaron un
total de 55 compuestos volátiles. En los perniles frescos únicamente se detectaron 23
- 127 -
Capítulo VI
compuestos en el músculo SM y 24 en el BF, y siempre en cantidades muy bajas. A

medida que avanzó el proceso de elaboración, aumentó el número de compuestos
volátiles identificados y de un modo significativo (P<0,05) el área total de cada uno de
ellos. Tras los 560 días de procesado, se detectaron 39 y 40 compuestos volátiles
diferentes en las muestras de los músculos SM y BF, respectivamente. Los compuestos
detectados y cuantificados fueron identificados como ácidos (4 de ellos), alcoholes (6),
aldehídos (7), hidrocarburos aromáticos (8), ésteres (12), cetonas (4), e hidrocarburos
alifáticos (12). La cantidad total de compuestos volátiles aumentó de manera
significativa (P<0,001) durante el proceso de elaboración, desde valores iniciales
medios de 459,3 x 106 y 550,7 x 106 unidades de área hasta cifras medias de 760,4 x
106 y 1118,9 x 106 unidades de área al final de la fase de bodega para los músculos SM
y BF, respectivamente; el incremento en la cantidad de compuestos volátiles resultó, así
pues, más marcado en el músculo BF. Al final del proceso de elaboración, en ambos
músculos, los ésteres fueron los compuestos más abundantes, seguidos de los
hidrocarburos alifáticos, aldehídos, alcoholes, ácidos, hidrocarburos aromáticos, cetonas
y furanos. Se detectaron diferencias entre los dos músculos en la cantidad de ésteres
(ácido butanoico, metil éster; ácido pentanoico, metil éster; ácido hexanoico, metil éster
y ácido octanoico, metil éster), alcoholes (1-hexanol y 2-metoxi fenol), aldehídos
(acetaldehído benceno), cetonas (2-pentanona) e hidrocarburos alifáticos (heptano;
octano; heptano, 3-etil y 5-heptano-2-ona, 6-metil).
Los ésteres resultaron ser la familia química más importante en ambos músculos
a lo largo de todo el proceso de elaboración. Su abundancia se redujo de un modo
significativo desde la pieza cruda hasta el final de la etapa de secado-maduración, para
después aumentar también de modo significativo durante la etapa de bodega,
presentando una cantidad más alta en el músculo BF que en el MS. Estos resultados
parecen indicar que los ésteres constituyen la familia química que realiza una mayor
contribución al flavor en el jamón de cerdo Celta al final de la maduración. Esta
observación está de acuerdo con los resultados ofrecidos por Bolzoni et al. (1991) en
jamón de Parma. Sin embargo en otros trabajos, los compuestos más abundantes
resultaron ser los aldehídos (Lorenzo et al., 2013a; Pastorelli et al., 2003) o los
alcoholes (Gaspardo et al., 2008). Los ésteres parecen tener su origen en la
esterificación de ácidos grasos y alcoholes durante el curado, sobre todo por la
intervención de microorganismos, principalmente bacterias lácticas y Micrococcaceae
- 128 -
Discusión general
(Purriños et al., 2011). Su contribución al flavor de los productos cárnicos es relevante

no solo por su abundancia, sino también debido a sus bajos umbrales de percepción.
Aportan notas frutales, sobre todo los formados a partir de ácidos grasos de cadena corta
(Théron et al., 2010); los procedentes de ácidos grasos de cadena larga presentan un
ligero olor a grasa (Narváez-Rivas et al., 2012) y los ésteres metílicos ramificados de
cadena corta se han asociado con “flavor curado” (Montel et al., 1996), confiriendo
notas de “envejecido” muy típicas del flavor de los jamos curados. El éster más
abundante en nuestro estudio resultó ser el ácido hexanoico metil éster, cuyo contenido
fue significativamente mayor (P<0,001) en el músculo BF.
Los hidrocarburos alifáticos aumentaron significativamente (P<0,001) durante

las etapas de secado-maduración y bodega, mostrando en ambos músculos las
cantidades más elevadas al final del proceso de elaboración. Los hidrocarburos
alifáticos en los productos cárnicos curados tienen su origen mayoritario en la auto-
oxidación química de los lípidos (Leroy et al., 2009); la oxidación lipídica parece ser el
origen de los hidrocarburos alifáticos de menos de 10 átomos de carbono (Ansorena et
al., 2001), mientras que aquellos con cadenas más largas podrían depositarse en la grasa
del animal provenientes directamente de la alimentación (Tejada et al., 2001). En el
presente estudio, los hidrocarburos alifáticos con cadena lineal de más de 10 átomos de
carbono predominaron en ambos músculos tras el salado y post-salado, mientras que los
de cadena corta fueron mayoritarios al final de la etapa de bodega; esta circunstancia
concuerda con el posible origen apuntado para estos dos grupos de hidrocarburos. El
heptano-2,2,4,6,6-pentametil resultó ser el hidrocarburo más abundante en el jamón de
cerdo Celta. En cualquier caso, a pesar de su abundancia, se considera en general que la
contribución de los hidrocarburos alifáticos al flavor es escasa, debido a su elevado
umbral de percepción.
Los aldehídos presentaron un comportamiento diferente en los dos músculos

estudiados. En el músculo SM su contenido aumentó de modo significativo (P<0,001)
durante el salado, para después disminuir de un modo igualmente significativo
(P<0,001) hasta el final del proceso de elaboración; en el músculo BF el incremento se
prolongó hasta el final de la etapa de secado maduración, descendiendo después su
cantidad en la etapa de “bodega”. Los aldehídos son descritos por muchos autores como
los principales contribuyentes al flavor característico del jamón curado, debido a su
- 129 -
Capítulo VI
rápida formación y a sus bajos umbrales de percepción (Ramírez y Cava, 2007). Es bien
conocido que los aldehídos lineales tienen su origen en la oxidación de los ácidos grasos
insaturados (Leroy et al., 2009), mientras que los de cadena ramificada proceden de la
degradación de Strecker de los aminoácidos (Théron et al., 2010). En el presente
estudio, el contenido de aldehídos descendió durante las últimas etapas del proceso de
elaboración, lo que concuerda con observaciones previas realizadas en lacón crudo-
curado elaborado también a partir de cerdo de raza Celta (Lorenzo et al., 2004). Entre
los aldehídos saturados lineales, el hexanal fue el más abundante. Este compuesto es
considerado generalmente como un buen indicador del nivel de oxidación y niveles
altos de este compuesto suelen estar asociados con una elevada oxidación de la grasa
que puede provocar olores y sabores a rancio, indeseables en cualquier caso (Pham et
al., 2008; Ramírez y Cava, 2007). El contenido de hexanal mostró una evolución
diferente en los dos músculos estudiados; tras el salado los mayores contenidos de este
aldehído se observaron en el músculo SM, mientras que a partir del post-salado fue el
músculo BF el que presentó niveles más elevados. Tal circunstancia podría estar
relacionada con los diferentes contenidos salinos en ambos músculos, inicialmente
superiores en el SM y más elevados después en el BF. Nuestros resultados en este
sentido son coherentes con los descritos por Pérez-Juan et al. (2006) que observaron una
mayor oxidación de ácidos grasos a carbonilos volátiles en el centro del jamón,
propiciada por un mayor contenido de sal a este nivel, que actuaría como prooxidante.
El origen de otros aldehídos saturados tales como el heptanal, octanal y nonanal podría
estar también relacionado con la oxidación de ácidos grasos insaturados tales como
oleico, linoleico, linolénico y araquidónico (Pastorelli et al., 2003). El descenso del
contenido total de aldehídos, y particularmente del hexanal, a partir de la fase de post-
salado podría estar asociado a la transformación de los aldehídos en ácidos carboxílicos
y otros compuestos volátiles propiciada por las mayores temperaturas en las últimas
etapas del proceso de elaboración.
Los alcoholes, en razón de su bajo umbral de percepción, contribuyen al aroma

del jamón con tonos “grasos”, “a madera” y “herbáceos” (García y Timón, 2001).
Tienen su origen mayoritario en la oxidación lipídica, tras reducción de los
correspondientes aldehídos y metil-cetonas por acción de las bacterias lácticas y otros
agentes reductores; los de cadena corta y ramificada parecen proceder de la degradación
de Strecker de los aminoácidos (Leroy et al., 2009; Rivas-Cañedo et al., 2011; Théron et
- 130 -
Discusión general
al., 2010). En el presente estudio, no se detectaron alcoholes en los perniles frescos. La

contribución de los alcoholes al total de volátiles fue máxima tras el salado; en este
punto de muestreo, el 1-octen-3-ol fue el alcohol más abundante, siendo su contenido
mayor en el músculo SM que en el BF. A este alcohol, que tiene su origen en la
descomposición oxidativa del ácido linoleico (Pham et al., 2008), se le atribuye con
frecuencia un papel importante en el aroma de los productos cárnicos, al que aporta una
nota “a setas” (Théron et al., 2010). Salles (2006) observó que el aumento de la
volatilidad de los compuestos más hidrofóbicos, tales como el 1-octen-3-ol, estaba
relacionada con el contenido de sal en el medio, que reduciría el número de moléculas
de agua disponibles para la solubilización de tales compuestos; sin embargo, en el
presente estudio no hemos observado correlación alguna entre los contenidos de sal y de
1-octen-3-ol. Los alcoholes observados por nosotros en este estudio (1-pentanol, 1-
hexanol, 1-octen-3-ol) son los habituales en los productos cárnicos crudo-curados
(Kaban, 2009; Lorenzo et al., 2014; Purriños et al., 2012; Ramírez y Cava, 2007).
Los contenidos de ácidos se mantuvieron constantes durante las etapas de salado

y post-salado, para después aumentar de modo significativo (P<0,001) hasta el final del
proceso de elaboración; los valores fueron significativamente más altos en el músculo
BF que en el MS, si bien el contenido de estos compuestos resultó bajo en ambos
músculos. Los ácidos volátiles probablemente son resultado de la oxidación de
aldehídos, aunque también pueden proceder de la lipolisis enzimática de los glicéridos
que tiene lugar durante la maduración (Ramírez y Cava, 2007); los de cadena ramificada
parecen originarse por degradación microbiana de los aminoácidos leucina e isoleucina,
o por oxidación del metil-butanal (Purriños et al., 2011). En el presente trabajo, los
ácidos volátiles más abundantes fueron el butanoico y hexanoico, lo que no concuerda
con los resultados de Pérez-Juan et al. (2006) que describieron el ácido acético como
mayoritario en jamón curado. Los ácidos de cadena corta (menos de seis átomos de
carbono) tienen un protagonismo indudable en el aroma debido a sus bajos umbrales de
percepción y aportan olores característicos a “vinagre”, “queso” o “pepino” (Stahnke,
1995). Schmidt y Berger (1998) atribuyen al ácido butanoico 3-metil un papel clave en
el olor de distintos embutidos crudo-curados.
Los hidrocarburos aromáticos tuvieron escasa presencia en los perniles crudos,

donde se detectaron cuatro compuestos de esta naturaleza (tolueno, etilbenceno, p-
- 131 -
Capítulo VI
xileno y σ-xileno), y su protagonismo fue en descenso a lo largo del proceso

madurativo. Este grupo químico puede proceder de la oxidación lipídica (Poligné et al.,
2001), de la actividad de microorganismos (Leroy et al., 2009), de la contaminación
ambiental, o tratarse de compuestos de origen vegetal presentes en la dieta de los
animales cuya carne se utiliza como materia prima en los procesos de elaboración
(Théron et al., 2010). Algunos de estos compuestos, sobre todo tolueno y etilbenceno,
podrían tener un papel no desdeñable en el aroma de los productos cárnicos crudo-
curados (Ramírez y Cava, 2007). Entre los compuestos de esta familia detectados en el
jamón de cerdo Celta, el p-xileno fue el más importante, mostrando los contenidos más
altos después del salado, seguido por el tolueno y etilbenceno. Al final del proceso de
elaboración no se detectó ninguno de estos compuestos en ninguna de las muestras
analizadas. Nuestros resultados en este sentido están de acuerdo con los obtenidos por
Kaban (2009), quien no encontró tolueno al final del proceso madurativo de la Pastirma
(un producto cárnico crudo-curado elaborado en Turquía); no obstante, este autor
describió niveles máximos de σ-xileno al final de la maduración.
Las cetonas evolucionaron de un modo idéntico en los dos músculos analizados;

su contenido aumentó significativamente (P<0,001) hasta el primer punto de muestreo
establecido en la etapa de “bodega” y luego disminuyó hasta el final del proceso de
elaboración, hallándose cantidades similares en ambos músculos. Las cetonas alifáticas
tienen su origen en la oxidación de los lípidos, y sus formas metiladas en la β-oxidación
de los ácidos grasos insaturados (Belitz y Grosch, 1997; Poligné et al., 2001); las
ciclopentonas, en cambio, son un componente característico del humo de madera que se
deposita sobre los productos cárnicos durante la operación de ahumado (Yu et al.,
2008). En el jamón de cerdo Celta se encontraron cetonas de cadena lineal (2-
pentanona, 2-heptanona, 2-nonanona y 3-nonanona), siendo la más abundante la 2-
heptanona, que presentó los máximos contenidos en el primer punto de muestreo de la
etapa de “bodega”. Las cetonas, especialmente las 2-cetonas, tienen gran protagonismo
en el aroma de la carne y productos cárnicos, dada su presencia frecuente en grandes
cantidades y su peculiar aroma que ha sido descrito como “verde”, “fruta tropical”,
“nuez”, “curado” o “tostado” (Narváez-Rivas et al., 2012).
Los furanos, finalmente, resultaron ser los compuestos volátiles minoritarios en el

jamón de cerdo Celta. No se detectaron en las piezas frescas y únicamente el 2-pentil-
- 132 -
Discusión general
furano estuvo presente desde el salado hasta el final del proceso de elaboración,
observándose los mayores contenidos en el producto final. Los furanos se describen
habitualmente como compuestos generados durante el calentamiento (cocinado y
tratamientos térmicos de conservación). No obstante, también han sido descritos
previamente en otros productos cárnicos crudo-curados (no tratados térmicamente)
como el jamón (García-González et al., 2008), lomo (Muriel et al., 2004) y lacón
(Purriños et al., 2013; Lorenzo et al., 2014 ).
Los músculos BF y SM fueron también sometidos a un análisis sensorial al final

del proceso madurativo. Casi la totalidad de los descriptores evaluados por los catadores
se vieron afectados de un modo significativo por el tipo de músculo (P<0,05). En
relación con los atributos visuales, las puntuaciones medias otorgadas al color amarillo
de la grasa y al rojo del magro fueron significativamente mayores (P<0,001) en el
músculo SM que en el BF. Por el contrario, las puntuaciones otorgadas al veteado y al
brillo fueron significativamente (P<0,01) más elevadas en el músculo BF. Tales
resultados muestran coherencia con los obtenidos en ambos músculos en la medida
instrumental del color y en las determinaciones de los contenidos en humedad, proteína
y grasa intramuscular; el veteado, por ejemplo, mostró una correlación positiva
(P<0,01) con el contenido en grasa intramuscular y con la luminosidad. Estos resultados
están de acuerdo con los aportados por Carrapiso y García (2008) y por Ramírez y Cava
(2008) que también obtuvieron una correlación positiva entre el valor instrumental de la
luminosidad y el grado de veteado.
Los atributos evaluados en relación con el olor (intensidad, rancidez y curado)

recibieron puntuaciones medias significativamente más elevadas (P<0,05) en el
músculo SM que en el BF. Ramírez y Cava (2008) describieron una estrecha correlación
entre el contenido en grasa intramuscular/veteado y la intensidad del aroma y olor; en el
presente estudio, no obstante, no hemos podido establecer tal correlación.
Por último, se detectaron también diferencias significativas entre músculos en los

atributos relacionados con la textura. Los integrantes de jurado de catadores
describieron las muestras de músculo SM como más duras (P<0,001) y menos jugosas
(P<0,001) que las del músculo BF, lo que está en consonancia con los mayores
contenidos de humedad y grasa intramuscular del músculo BF. Tales diferencias
concuerdan con las detectadas usando técnicas instrumentales y con los resultados de la
- 133 -
Capítulo VI
composición proximal. Pudo establecerse una correlación positiva entre los valores
medios de las puntuaciones de dureza y el trabajo de corte y la fuerza de corte
determinados instrumentalmente; estos resultados concuerdan con los descritos por
Ramírez y Cava (2008) en jamón.
- 134 -
VII. CONCLUSIONES
Conclusiones
PRIMERA.- Las dinámicas de penetración de la sal durante el salado, distribución de

la sal en las piezas durante el post-salado y pérdida de humedad durante todo el proceso
de elaboración en el jamón de cerdo Celta no difirieron sustancialmente de las descritas
en la literatura para otros tipos de jamón. Los valores de los parámetros
composicionales y físico-químicos del producto final están también dentro del rango de
los observados en otros jamones.
SEGUNDA.- En los dos músculos estudiados en el jamón (semimembranosus (SM) y

bíceps femoris (BF)), se observó un descenso significativo de la luminosidad (CIE L*),
índice de rojo (CIE a*) e índice de amarillo (CIE b*) a lo largo del tiempo de
elaboración. En casi todas las etapas del procesado, el músculo BF fue más brillante,
más rojo y con valores superiores del índice de amarillo que el músculo SM.
TERCERA.- A lo largo de la maduración se incrementaron significativamente la fuerza

de corte, la firmeza y el trabajo en ambos músculos. En casi todos los puntos de
muestreo establecidos, los valores de estos parámetros relacionados con la textura
fueron significativamente superiores en el músculo SM que en el BF.
CUARTA.- La evolución de los valores de los índices de peróxidos y de los contenidos

en sustancias reactivas al ácido tiobarbitúrico (TBARs) concuerda básicamente con la
descrita con anterioridad en otros jamones. La evolución de los valores de estos
parámetros en los dos músculos parece indicar una mayor rapidez de la oxidación
lipídica en el músculo SM, lo que estaría relacionado con una mayor disponibilidad de
oxígeno y unos contenidos de sal iniciales más elevados en este músculo. Al final del
proceso de elaboración, no obstante, no hubo diferencias significativas en el grado de
oxidación lipídica de ambos músculos.
QUINTA.- El estudio de las proteínas y sus productos de degradación por técnicas de

SDS-PAGE reveló una insolubilización inicial de las proteínas sarcoplasmáticas, más
intensa en el músculo SM, y una degradación paulatina de las proteínas
sarcoplasmáticas y miofibrilares. Esta degradación resultó ser más pronunciada en el
músculo BF, posiblemente debido a la menor deshidratación experimentada por este
músculo a lo largo de la elaboración.
SEXTA.- El contenido total de aminoácidos libres se incrementó en ambos músculos de

un modo significativo a lo largo de la maduración. En consonancia con la mayor
degradación proteica observada por técnicas de electroforesis, los contenidos de
- 137 -
Capítulo VII
aminoácidos libres fueron significativamente más elevados en el músculo BF que en el

SM. Los perfiles de aminoácidos libres en ambos músculos no difirieron, no obstante,
de un modo significativo, lo que parece indicar que en ambos músculos actúan
básicamente las mismas proteasas y peptidasas, pero moduladas por las diferentes
condiciones de humedad y salinidad operantes en los mismos.
SÉPTIMA.- A medida que avanzó el proceso de elaboración, aumentó el número de

compuestos volátiles identificados en ambos músculos y, en general, la cantidad de cada
uno de ellos. De los resultados obtenidos parece desprenderse que los ésteres
constituyen la familia química que realiza una mayor contribución al flavor del jamón
de cerdo Celta, sin descartar la aportación de aldehídos, ácidos, hidrocarburos y cetonas.
OCTAVA.- El análisis sensorial reveló diferencias significativas entre los dos músculos
estudiados. Las puntuaciones medias otorgadas al color amarillo de la grasa y al rojo del
magro fueron significativamente superiores en el músculo SM, mientras que las
asignadas al veteado y brillo fueron superiores en el músculo BF. Los atributos
evaluados en relación con el olor recibieron puntuaciones más elevadas en el músculo
SM. En consonancia con los resultados obtenidos de los análisis instrumentales de
textura, los catadores describieron las muestras del músculo SM como más duras y
menos jugosas que las del músculo BF.
- 138 -
VIII. BIBLIOGRAFÍA
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- 153 -
IX. ANEXO:
Artículos que recogen los resultados
de la presente Tesis Doctoral y
criterios de calidad de las revistas
donde se han publicado
Food Control 43 (2014) 263e269
Contents lists available at ScienceDirect
Food Control
journal homepage: www.elsevier.com/locate/foodcont
Physicochemical changes during manufacture and final sensory

characteristics of dry-cured Celta ham. Effect of muscle type
Roberto Bermúdez a, Daniel Franco a, Javier Carballo b, José M. Lorenzo a, *
a
Centro Tecnológico de la Carne de Galicia, Rúa Galicia N 4, Parque Tecnológico de Galicia, San Cibrán das Viñas, 32900 Ourense, Spain
b
Area de Tecnologia de los Alimentos, Facultad de Ciencias de Ourense, Universidad de Vigo, 32004 Ourense, Spain
a r t i c l e i n f o a b s t r a c t
Article history: The effect of the type of muscle [semimembranosus (SM) and biceps femoris (BF)] on physicochemical and
Received 12 December 2013 sensory properties throughout the manufacture of dry-cured Celta ham was studied. A total of 30 Celta
Received in revised form hams were taken in the green stage, at the end of the salting stage, after 120 days of post-salting, at the
12 March 2014
end of drying-ripening stage and after 165 and 330 days of “bodega” step.
Accepted 18 March 2014
Available online 26 March 2014
Almost all physicochemical properties were affected by muscle type, since BF muscle presented higher
values of moisture (52.3 vs. 35.8%), intramuscular fat (7.8 vs. 5.9% of DM) and NaCl content (15.9 vs. 8.5%
of DM) than SM muscle of final dry-cured-ham. Instrumental colour parameters were also affected by
Keywords:
Muscle type
muscle type, since BF muscle had a higher redness (11.5 vs. 8.6) yellowness (8.6 vs. 5.3), and lightness
Celta ham (37.1 vs. 31.5) compared to those from SM muscle. Muscle type showed an effect of lipid oxidation and
Sensory characteristics both parameters (peroxide value and TBARS index) increased more rapidly during the manufacture in the
Physicochemical properties external muscle (SM) compared to the internal muscle (BF). The results from WarnereBratzler test
suggested an effect of muscle type; SM muscle presented higher shear force values compared to BF
muscle. Regarding sensorial analysis, panellists considered SM muscle harder (P < 0.001) and lesser juicy
(P < 0.001) than BF muscle.
Ó 2014 Elsevier Ltd. All rights reserved.
1. Introduction recovering its population and this breed has benefitted from a
breeders’ association since 1999 (Asociación de Criadores de
Dry-cured ham is a traditional meat product highly appreciated Ganado Porcino Celta-ASOPORCEL) as well as a Pedigree Book
by consumers in Europe and in other countries. Its quality is (Diario Oficial de Galicia, 2000, p. 14325). Celta pigs are generally
influenced by several factors, such as rearing system, age of the linked to extensive farming where they can offer products char-
animals, pig genotype, diet of the animals and processing condi- acterized by high specificity.
tions (Bermúdez, Franco, Franco, Carballo, & Lorenzo, 2012; Due to the special characteristics and performances of their
Carrapiso & García, 2008; Cilla, Martínez, Beltrán, & Roncalés, carcass and meat, the native pig breeds are highly appreciated for
2005). On the other hand, a number of important parameters the manufacture of high quality dry-cured meat products and for
pertaining to the quality of the raw material or dried hams at the this reason the production of Celta pigs is mainly focused to the
stages of processing have been identified, including the pH, manufacture dry-cured meat products (Lorenzo, Montes, Purriños,
instrumental colour, texture, water activity and NaCl concentration. Cobas, & Franco, 2012) such as dry-cured ham.
In Spain, several native pig breeds such as “Chato Murciano”, In the ham samples two zones can be distinguished: biceps
“Gochu Asturcelta”, “Negra Canaria”, “Negra Mallorquina” and femoris (BF) is covered with the skin and thick layer of fat (and so it
“Celta” are reared at the present. The Celta was the typical pig breed is internal) and semimembranosus (SM) muscle is superficial with
raised on farms in Galicia (northwest Spain) until the middle of the neither skin nor fat cover (and so, external). The SM is an external
20th century and from this time it suffered an important recession muscle which has high NaCl content in the first stages of the pro-
in numbers due to the introduction of improved breeds and their cess and achieves low water content rapidly, whereas the BF is an
crosses (Franco, Vázquez, & Lorenzo, 2014). Nowadays, Celta pig is internal muscle with lower NaCl content during the first stages of
the manufacturing process and with higher water content
throughout ripening (Morales, Guerrero, Serra, & Gou, 2007).
* Corresponding author. Tel.: þ34 988 548 277; fax: þ34 988 548 276. The aim of this work was to study the effect of muscle type (BF
E-mail address: jmlorenzo@ceteca.net (J.M. Lorenzo). vs. SM) on physicochemical and sensorial properties through the
http://dx.doi.org/10.1016/j.foodcont.2014.03.028
0956-7135/Ó 2014 Elsevier Ltd. All rights reserved.
264 R. Bermúdez et al. / Food Control 43 (2014) 263e269
manufacturing process of dry-cured Celta ham in order to establish sur Isére Cédex, France) water activity metre, previously adjusted
scientific basis for improving the quality of this high added value with sodium chloride solution (2.33 M).
meat product.
2.3.2. Chemical composition
2. Materials and methods Moisture, fat, ash and protein (Kjeldahl N 6.25) were quanti-
fied according to the ISO recommended standards 1442:1997 (ISO,
2.1. Experimental design and animal management 1997), 1443:1973 (ISO, 1973), 936:1998 (ISO, 1998) and 937:1978
(ISO, 1978), respectively. Total chlorides were quantified according
Fifteen pigs (castrated males and females) from the Celta breed to the Carpentier-Vohlard official method (ISO 1841-1:1996).
(Barcina line), all registered in the Record of Births of Stud-Book,
obtained from ASOPORCEL (the association of breeders of this 2.3.3. WarnereBraztler (WB) test
pig) were used. The animals were reared in a single group in an The Texture Analyzer (TA-XT2 of Stable Micro Sistems, UK) was
extensive system. They were fed ad libitum with commercial used to perform WarnereBraztler (WB) test. The samples for WB
concentrate suited to their nutritive needs. Pigs were slaughtered at shear test were obtained by cutting samples of approximately
12 months with an average live weight of 167.30 11.65 kg in an 1 1 2.5 cm (height width length) which were completely
accredited abattoir (Novafrigsa S.A., Lugo, Spain) using carbon di- cut perpendicular to the muscle fibre direction through using a WB
oxide as stunning procedure. Before slaughtering, they were shear blade with a triangular slot cutting edge (1 mm thickness) at a
weighed and transported to the abattoir trying to minimize the crosshead speed of 3.33 mm/s. Maximum shear force (Møller,
stress situations. 1980), firmness (Brady & Hunecke, 1985) and work cut performed
to cut the sample were obtained. The first one, shown by the peak
higher of the forceetime curve, represents the maximum resis-
2.2. Samples tance of the sample to the cut. Firmness is represented by the slope
from the beginning of the cut up to the highest point of the forcee
After the refrigeration (24 h at 4 C), leg were cut from the time curve and work cut by the area under the curve.
carcass and hams were trimmed. Thirty raw ham samples
(10.80 0.75 kg average weight) were used. Hams were dry-salted 2.3.4. Lipid oxidation
with an excess of coarse salt. A heap was formed alternating layers Peroxide value and TBARS (thiobarbituric acid reactive sub-
of ham samples and layers of salt. In this way, the samples were stances) index were measured to assess primary and secondary
totally covered with salt. Salting was carried out during 11 days in a lipid oxidation products, respectively. Peroxide value (mEq O2/kg
salting room at 2e5 C and 90e95% relative humidity. After the fat) was determined following the AOAC Official Method 965.33
salting stage, the samples were taken from the heap, brushed, (AOAC, 2007) after extraction of the fat according to Folch, Lees, and
washed, and transferred to a post-salting room where they stayed Stanley (1957). TBARS index was measured according to the
for 120 days at 3e6 C and around 85e90% relative humidity. After method of Vyncke (1975).
the post-salting stage, the samples were ripened for 115 days in a
room where the temperature was moderately raised up to 30 C 2.3.5. Sensorial analysis
and the relative humidity progressively lowered down to 40% in Samples from the two muscles (2 mm of thickness) of the five
order to achieve adequate drying of the thighs. Then, the hams samples at the end of the manufacture were sensory analysed. Both
were left to mature for 11 additional months (“bodega” step) in a samples (BF and SM) were tested together. A panel was conducted
chamber under a temperature range of 12e24 C and a relative with eight panellists selected from the Meat Technology Centre of
humidity of 70e80%. Galicia. The panellists were trained according to the methodology
Samples were randomly taken from the fresh samples, at the proposed by ISO regulations (ISO 8586:2012) during four months
end of the salting stage, after 120 days of post-salting, at the end of with the attributes and the scale to be used. The samples were
drying-ripening stage and after 165 and 330 days of “bodega” step. individually labelled with three-digit random numbers. Ten sen-
In each sampling time, a total of five ham samples were analysed. sory traits of dry-cured Celta ham, grouped in appearance (light-
Hams were transported to the laboratory under refrigerated con- ness, lean colour, fat yellowness and marbling), odour (intensity,
ditions (<4 C) and analysed at this point. Once in the laboratory, rancidity and cured), taste (saltiness) and lean texture (hardness
the entire samples were skinned, deboned, and SM and BF muscles and juiciness) were assessed according to the methodology pro-
were obtained. Samples were divided in two. The first half was used posed by ISO regulations (ISO 3972:1991; ISO 11036:1994; ISO
for colour measurement on cut surface, for obtaining pieces of 5496:2006). The attributes definition was explained by Ruiz,
1 1 2.5 cm for WB test and for pH measurement. The second Ventanas, Cava, Timón, and García (1998). The intensity of each
half was ground for chemical composition. At the end of process, attribute was expressed on a structured scale from 0 (very low) to 9
slices of 2 mm were obtained for sensorial analysis. (very high). During sensory evaluation, the panellists were situated
in private cubicles illuminated with red light, according to ISO
2.3. Analytical methods regulations (ISO 8589:2007). Water was given to the panellists to
clean the palate and remove residual flavours at the beginning of
2.3.1. pH, water activity and colour parameters the session and between samples.
The pH of samples was measured using a digital pH-metre
(Thermo Orion 710 Aþ, Cambridgeshire, UK) equipped with a 2.4. Statistical analysis
penetration probe. Colour measurements were carried out using a
CM-600d colorimeter (Minolta Chroma Meter Measuring Head, For the statistical analysis of the results, an analysis of variance
Osaka, Japan). Each muscle was cut (20 mm) and the colour of the (ANOVA) of one way using IBM SPSS Statistics 19.0 program (IBM
slices was measured three times. CIELAB space: lightness, (L*); Corporation, Somers, NY, USA) was performed for all variables
redness, (a*); yellowness, (b*) were obtained. Before each series of considered in the study. For each parameter (individual trait)
measurements, the instrument was adjusted using a white ceramic means were compared in the different sampling times in each
tile. Water activity was determinated using a Fast-lab (Gbx, Romans muscle, and between muscles in each sampling time. The least
R. Bermúdez et al. / Food Control 43 (2014) 263e269 265
Table 1
Evolution of pH, water activity and proximate composition during the manufacturing process of dry-cured Celta ham. Effect of muscle type (BF and SM) (mean values of 5
samples).
Fresh piece After salting After post-salting After drying-ripening “Bodega” stage SEM p-Value
First step Second step
pH
BF 5.58a 5.63a1 5.75b1 5.90c 5.86c 6.00d 0.02 <0.001
SM 5.55a 5.50a2 5.79b2 5.91c 5.90c 5.98d 0.03 <0.001
P-value 0.345 0.005 0.027 0.886 0.190 0.554
aw
BF 0.98e1 0.96d1 0.95d1 0.94c1 0.90b1 0.87a 0.007 <0.001
SM 0.99d2 0.94c2 0.93c2 0.93c2 0.87b2 0.84a 0.001 <0.001
P-value 0.014 <0.001 0.038 0.045 0.001 0.187
Moisture (%)
e
BF 73.68 72.46e1 68.05d1 65.36c1 56.55b1 52.35a1 1.46 <0.001
SM 73.80f 65.95e2 61.12d2 56.30c2 40.54b2 35.82a2 2.51 <0.001
P-value 0.813 <0.001 <0.001 <0.001 <0.001 <0.001
Intramuscular fat (% of dry matter)
BF 8.02ab1 7.74a1 8.28b1 8.01ab1 8.03ab1 7.83ab1 0.07 0.237
SM 7.36c2 6.62ab2 5.97a2 6.47ab2 6.39ab2 5.96a2 0.12 0.002
P-value 0.011 0.011 <0.001 <0.001 <0.001 <0.001
Protein (% of dry matter)
BF 85.03e1 83.39d1 75.85c 73.32b1 73.03b1 71.49a1 1.08 <0.001
SM 87.36c2 78.51a2 77.73a 77.99a2 81.18b2 80.73b2 0.81 <0.001
P-value 0.026 0.004 0.102 0.004 <0.001 <0.001
Ash (% of dry matter)
BF 4.58a 8.28b1 14.85c 16.60d1 19.79e1 19.68e1 1.08 <0.001
SM 4.75a 20.57e2 16.32d 13.21c2 11.22b2 11.38b2 0.98 <0.001
P-value 0.181 <0.001 0.095 0.002 <0.001 <0.001
NaCl (% of dry matter)
BF 0.50a 3.62b1 11.74c 13.02c1 16.15d1 15.87d1 1.15 <0.001
SM 0.83a 15.37e2 11.88d 10.30c2 8.44b2 8.46b2 0.90 <0.001
P-value 0.157 <0.001 0.885 0.021 <0.001 <0.001
aee
Means in the same row (corresponding to the same muscle and parameter) not followed by a common letter are significantly different (P < 0.05; Duncan test) (differences
among sampling points).
1e2
Means in the same column and parameter not followed by a common number are significantly different (P < 0.05; Duncan test) (differences between muscles).
squares mean (LSM) were separated using Duncan’s t-test. All mean pH values (5.56) were in the “normal” range of pH values in
statistical test of LSM were performed for a significance level fresh meat samples destined for ham manufacture (Cilla et al.,
P < 0.05. Correlations between variables were determined by cor- 2006; Oliver et al., 1994). In both muscles, the pH values suffered
relation analyses using the Pearson’s linear correlation coefficient small but significant (P < 0.05) increase during the whole
with the statistical software package mentioned above. manufacturing process. There was no significant differences
(P > 0.05) at the end of the process between the two muscles,
3. Result and discussion reaching a final mean value of 5.99. The final pH values were similar
to those previously reported by other authors for different hams,
3.1. Effects of processing time and muscle type on physicochemical such as Iberian (Martin, Córdoba, Antequera, Timón, & Ventanas,
properties 1998) and Serrano (Gou, Guerrero, & Arnau, 1995) but lesser than
those in dry-cured hams matured for 20 months from Teruel P.D.O.
Table 1 shows the effects of processing time on the pH, water (Cilla et al., 2005).
activity and chemical composition (moisture, intramuscular fat, The average initial values of aw for the two muscles (0.985) were
protein, ashes and chlorides) of the BF and SM muscles. The initial consistent with those observed in fresh meat (Lorenzo, García
Table 2
Evolution of colour parameters during the manufacturing process of dry-cured Celta ham. Effect of muscle type (BF and SM) (mean values of 5 samples).
Lightness (L*)
BF 48.90d 47.84d1 40.35b1 43.48c1 39.73b1 37.11a 0.86 <0.001
SM 46.44cd 40.54d2 37.40cd2 35.27bc2 32.60ab2 31.53a 1.12 <0.001
P-value 0.129 0.014 0.031 <0.001 0.013 0.056
Redness (a*)
BF 18.13c1 18.15c1 13.48b 13.04ab1 13.81b1 11.51a1 0.52 <0.001
SM 14.04cd2 13.41cd2 14.83d 11.56bc2 10.77ab2 8.64a2 0.49 <0.001
P-value <0.001 0.017 0.146 0.010 0.043 0.006
Yellowness (b*)
BF 13.13b1 12.99b1 7.55a1 7.65a1 7.15a1 8.63a1 0.52 <0.001
SM 10.75b2 9.08b2 9.32b2 5.65a2 4.93a2 5.31a2 0.50 <0.001
P-value 0.008 0.021 0.046 0.004 0.038 0.002
aed
1e2
Table 3
Evolution of textural parameters during the manufacturing process of dry-cured Celta ham. Effect of muscle type (BF and SM) (mean values of 5 samples).
Shear force (kg/cm2)

BF 1.73a 1.96ab1 2.85bc1 3.01c1 3.63c1 3.81c1 0.20 0.001
SM 1.78a 2.79b2 4.46c2 5.04d2 5.93e2 6.62f2 0.36 <0.001
P-value 0.640 0.008 0.009 0.001 0.003 <0.001
Firmness (kg/cm2)
BF 0.39a 0.36a1 0.55a 0.54a1 1.03b 1.15b 0.07 0.001
SM 0.47a 0.53a2 0.81b 0.81b2 0.99b 0.92b 0.04 <0.001
P-value 0.192 0.006 0.064 0.004 0.851 0.378
Work cut (kg*s)
BF 21.97 17.401 25.521 28.50 32.71 36.51 2.87 0.476
SM 24.68a 32.58a2 36.27ab2 48.18bc 53.28c 49.52bc 2.77 0.001
P-value 0.393 <0.001 0.029 0.063 0.102 0.409
aef
1e2
Fontán, Franco, & Carballo, 2008). The aw values decreased pro- value of 87.4 and 85.0 to 80.7 and 71.5% DM at the end of the
gressively and significantly (P < 0.05) throughout the whole “bodega” stage for SM and BF muscles, respectively. This decrease
manufacturing process in both muscles. No significant differences appears to be due to the addition and distribution of NaCl in the
(P > 0.05) between muscles were found at the end of the process. samples during the salting and post-salting stages, which would
This decrease can be attributed to the salting process and to the cause the protein contribution to the total solid content of the
increase in the NaCl content, and above all, to the intense dehy- samples to decrease substantially (Table 4). The decrease in the
dration that the samples undergo during the drying-ripening stage, protein content was less pronounced during the “bodega” stage.
in fact aw values showed a positive correlation with moisture The intramuscular fat (IMF) also decreased slightly from an initial
content and a negative correlation with salt content (Table 4). average value of 7.4 and 8.0 to 5.9 and 7.8% DM at the end of process
During processing the moisture content decreased in both for SM and BF muscles, respectively. As with the protein, this
muscles. This decrease was faster in SM than in BF due to the fact decrease appears to be due to the addition and distribution of NaCl
that SM muscle is not covered with skin and subcutaneous fat. in the samples during the salting and post-salting stages, which
There were significant differences (P < 0.001) between muscles in would cause the fat contribution to the total solid content of the
all stages of the manufacturing process, reaching final average samples to decrease substantially. In general, protein contents are
values of 52.35 and 35.82% for BF and SM, respectively. The final lower and fat contests higher in BF than in SM muscle.
moisture content determined in the present study obtained as Regarding NaCl and ash content, a different trend was observed
mean value of both muscles (44.08%) was lower than those in the two muscles, since in BF muscle the highest increase occurred
observed in Iberian (Martin et al., 1988) Serrano (Armenteros, during the post-salting stage (from 0.5 to 11.74% of DM) due to the
Aristoy, Barat, & Toldrá, 2012), French (Buscailhon, Berdagué, fact that salt is distributed homogeneously throughout the whole
Gandemer, Touraille, & Monin, 1994) or Italian (Toscani, Virgili, piece in this stage, while in SM muscle salt level increased rapidly
Corbari, & Calzolari, 2000) hams. However, similar values were during the salting stage (from 0.83 to 15.37% of DM) as this muscle is
found in Iberian ham (Carrapiso & García, 2008). In terms of water in direct contact with salt during salting step. During the next steps
loss, the dehydration was more intense (two fold in quantitative of process, the concentration of salt in BF muscle continued to in-
terms) during the drying-ripening stage due to both the duration of crease till the end of the process, whereas in SM muscle the level of
this stage and the environmental conditions (higher temperature salt only increased during the salting stage where maximum values
and lower relative humidity) in the chamber where it takes place. were reached and then dropped to the end of process. At the final
A significant (P < 0.001) decrease in the protein content, stage, the average NaCl content in SM (8.46% of DM) was lesser than
expressed in % of dry matter, was observed during the the values (9.29e11.4% of DM) reported by some authors for Iberian
manufacturing process for the two muscles, from an initial average (Mariscal, García-Ruíz, Soriano, & Cabezudo, 2004) and Serrano
Table 4
Pearson correlations between physicochemical parameters and sensorial properties.
aw Moisture NaCl IMF Protein CIE L*-value TBARS Work cut Shear force Hardness Marbling Juiciness
aw 1.000
Moisture 0.938** 1.000
NaCl 0.825** 0.373** 1.000
IMF 0.490** 0.589** 0.053 1.000
Protein 0.433** 0.300* 0.929** 0.241 1.000
CIE L*-value 0.826** 0.824** 0.496** 0.591** 0.512** 1.000
TBARS 0.058 0.009 0.549** 0.004 0.527** 0.170 1.000
Work cut 0.031 0.130 0.203 0.479** 0.079 0.424** 0.277 1.000
Shear force 0.409** 0.317* 0.119 0.271 0.184 0.014 0.133 0.816** 1.000
Hardness 0.308 0.919** 0.893** 0.790** 0.541* 0.608** 0.320 0.642** 0.637** 1.000
Marbling 0.174 0.472* 0.658** 0.495** 0.787** 0.625** 0.421 0.086 0.293 0.555* 1.000
Juiciness 0.319 0.816** 0.778** 0.661** 0.348 0.566** 0.255 0.383 0.461* 0.764** 0.502* 1.000
Significance: * (P < 0.05); ** (P < 0.01).

(Mariscal et al., 2004) hams. However, other authors (Buscailhon 3.2. Effects of processing time and muscle type on lipid oxidation
et al., 1994; Gou et al., 1995) reported values even two and three
times higher (13e20% of DM). The progression of lipid oxidation during the manufacturing
The changes in the colour parameters in both muscles (BF and process of dry-cured Celta ham was evaluated by two markers of
SM) throughout the manufacturing process are shown in Table 2. In lipid oxidation, peroxide value and TBARS, as shown in Fig. 1.
dry-cured ham, colour is one of the greatest characteristic of Peroxide values were quantified in the lipid fraction extracted from
appearance (Ruiz, García, Muriel, Andrés, & Ventanas, 2002) and it is the muscles and correspond to the concentration of lipid peroxides,
assumed that it could influence the consumer’s choice of sliced ham normally considered as primary lipid oxidation products. As shown
in the supermarket. Ripening time affected the lightness (CIE L*- in Fig. 1A, peroxide values of BF muscle increased from raw samples
value) (P < 0.001), redness (CIE a*-value) (P < 0.001), and yellow- to the end of the drying-ripening stage being this muscle followed
ness (CIE b*-value) (P < 0.001). In all colour traits the trend was by a rapid decrease. In contrast, peroxide values in SM muscle
similar because significant decreases were observed during the reached a maximum after the post-salting step, indicating that lipid
manufacturing process. The decrease was more marked in SM yel- oxidation progresses more rapidly in the external (SM) compared to
lowness index. This difference between muscles could be related to the internal (BF) muscle. This may be explained by the higher
differences in pH, moisture and salt content. It was found from availability of oxygen and salt in the external muscle. Similar be-
Pearson correlation test, that CIE L*-values was linked to moisture haviours were found in Iberian dry-cured ham by Cava, Ruiz,
content (Table 4). In the same line, some authors (Sanabria, Martín- Ventanas, and Antequera (1999) who noticed a maximum
Alvarez, & Carrascosa, 2004) showed that moisture loss raised peroxide value after 7 months and a subsequent minimum level at
pigment concentrations such as myoglobin and caused a reduction in the end of the ripening stage (24 months), and in Parma ham by
L*-values. On the other hand, CIE L*-values also fall as salt concen- Koutina, Jongberg, and Skibsted (2012), who observed an increase
tration increased (Table 4). A similar trend in CIE L*-values was re- in peroxide values during the first months of the production, fol-
ported by Sanabria et al. (2004) for dry-cured ham. However, in dry- lowed by a fast decrease during the final stages. The decline of
cured hams from Teruel P.D.O matured during different times (from peroxide content in both muscles may be explained by the subse-
12 to 26 months), Cilla et al. (2005) did not report significant changes quent formation of secondary lipid oxidation products, such as al-
in the colour parameters with the exception of BF redness index. In dehydes or ketones, often referred to as reactive carbonyl species
addition, numerous and significant differences between muscles (Antequera et al., 1992).
were found in almost all processing stages (Table 2). BF muscle was TBARS values increased significantly (P < 0.001) during the
brighter (higher CIE L*-value) and redder (higher CIE a*-value) and salting and post-salting period, reaching the highest values after
also had higher CIE b*-values than SM muscle. These findings are in drying and post-salting stages for BF and SM muscles, respectively.
agreement with those reported by Franci et al. (1996) for dry-cured TBARS values increased more rapidly in the external muscle (SM)
ham. Also, Cilla et al. (2005) found the same trend, although differ- compared to the internal muscle (BF) in accordance with the for-
ences in colour values were not as large as those presented in this mation of the primary lipid oxidation. The increase in malonalde-
work. In fact, values of redness and yellowness in the same range hyde contents during the post-salting stage and during the dry-
were noticed by Cilla et al. (2005) in SM and BF muscles at 18 months. ripening period could be related to the prooxidant action of
Table 3 shows the changes in the instrumental texture param- metallic ions present as impurities in the salt used in the curing
eters during the whole process. The results from WB test showed process. Pearson correlation test indicated that TBARS values were
significant differences (P < 0.001) in shear force and firmness in positively correlated to NaCl content (Table 4). From these
both muscles over time, while work cut for BF was not affected by maximum values, a significant (P < 0.001) drop was observed at the
processing time (P > 0.05). Between muscles significant differences end of process reaching final average values of 1.57 and 1.38 mg
(P < 0.05) were obtained with the exception of the initial point MDA/kg of muscle for BF and SM muscles, respectively. The
(P > 0.05). At the end of the process, shear force was lower in BF decrease in TBARS values for BF and SM muscle was assigned to the
than in SM muscle (3.81 vs. 6.62 kg/cm2; P < 0.001). The final mean advanced reactions of secondary lipid oxidation products with
value of shear force (5.22 kg/cm2) was lesser than those recorded by protein residues, especially for conditions of low water activity to
Soriano Pérez, Quiles Zafra, and García Ruiz (2001) (6.84 kg/cm2) yield oxidatively modified proteins (Kikugawa, Kato, & Hayasaka,
and by Franci et al. (2007) who reported values of 20.9 kg and 1991). Increased TBARS values in dry-cured ham during the first
15.36 kg for BF and SM muscles, respectively. stages of production followed by a decrease toward the final stages
Fig. 1. Evolution of lipid oxidation during the manufacturing process of dry-cured Celta ham. Effect of muscle type (BF and SM): A) lipid peroxide values and B) TBARS index. Plotted
values are the mean and standard deviations of 5 samples.
have previously been reported for Iberian ham (Andrés, Cava, (P < 0.001) than those from BF muscle (Fig. 2). These results are
Ventanas, Thovar, & Ruiz, 2004; Cava et al., 1999) and Parma ham consistent with those reported by Ramirez and Cava (2008) who
(Koutina et al., 2012). At the end of the process there were no sig- also found a positive correlation between hardness scores and
nificant differences (P > 0.05) between muscles. The final mean WBSF.
value (1.48 mg MDA/kg muscle) was three fold higher than values Differences in sensory textural attributes could be caused by
obtained in Istrian (Marusi c, Petrovi
c, Vida
cek, Petrak, & Medi
c, several factors: (i) final pH in fresh meat, (ii) IMF content and (iii)
2011), Iberian (Andres et al., 2004) and Teruel P.D.O. (Cilla et al., moisture content (Ramirez & Cava, 2008). Increasing IMF levels
2006) hams. reduce the force for chewing, ease the separation of muscle fibres
and cause an enhanced perception of meat tenderness (Essén-
Gustavson, Karlsson, Lundström, & Enfalt, 1994). In this sense,
3.3. Effect of muscle type on sensory characteristics
better sensory texture parameters have been reported in Iberian
hams with higher IMF content and significant positive correlations
Mean scores for sensory characteristics are shown in Fig. 2.
between marbling and juiciness (Ramirez & Cava, 2008). In agree-
Almost all sensory properties were significantly (P < 0.05) affected
ment in the present study, a significant positive correlation be-
by muscle type, with the exception of saltiness, which showed
tween IMF content and juiciness and a negative correlation
similar scores in both muscles. Within appearance, fat yellowness
between moisture content and juiciness were found (Table 4).
and lean redness scores were significantly (P < 0.001) higher in SM
muscle compared to BF muscle (5.6 vs. 2.3 and 7.3 vs. 2.5 for fat
yellowness and lean redness, respectively). On the other hand, 4. Conclusions
significant differences (P < 0.01) were also observed for marbling
(1.61 vs. 3.61 for SM and BF muscles, respectively) and lightness The results of this study indicated that the physicochemical and
(3.06 vs. 5.02, P < 0.001 for SM and BF muscles, respectively). These sensory properties of dry-cured Celta ham were affected by muscle
results are consistent with data reported for instrumental colour type. Samples from BF muscle had more salt content and intra-
determination and IMF, protein and moisture contents. In agree- muscular fat level compared to SM muscle. On the other hand,
ment with this, Pearson correlations indicated that CIE L*-value was instrumental colour parameters of lean indicated that BF muscle
positively correlated to moisture content and negatively correlated had a higher redness (higher CIE a*-value), higher yellowness (CIE
to marbling and protein content (Table 4). These results agree with b*-value) and higher lightness (higher CIE L*-value) compared to
previous reports from Carrapiso and García (2008) and Ramirez and SM muscle. The results from WB test suggested an effect of muscle
Cava (2008) who also obtained a significant correlation between type, since SM muscle presented more hardness compared to
CIE L*-value and marbling and suggested that colour of Iberian ham samples from BF muscle. Finally, sensory analysis showed that
is more influenced by fat distribution than by chemical IMF content samples from SM muscle were harder and less juicy than those
of the muscle. from BF muscle.
The odour (intensity, rancidity and cured) traits were also Owing to the extended manufacture period (long “ripening”
significantly (P < 0.05) affected by muscle type, since the highest and, above all, “bodega” steps) and to the special features of the
scores were obtained in samples from SM muscle (see Fig. 2). In this ham pieces in the Celta pig (less thickness than in the hams from
line, Ramirez and Cava (2008) suggested a close relationship among industrial breeds and crosses) further investigations are needed on
IMF/marbling, aroma and odour intensity but we did not find any reduction of the salting time and covering the ham surface (using
correlation among these parameters in our study. pork fat) before the “ripening” and “bodega” steps in order to
Finally, panellists observed significant differences between improve the texture and juiciness of the SM muscle.
muscles in texture traits that are in agreement with those detected
by instrumental techniques (see Table 3). It was found from Pearson Acknowledgements
correlation test that hardness scores were correlated to work cut
and shear force (Table 4). Panellists scored dry-cured Celta ham Authors are grateful to Xunta de Galicia (The Regional Govern-
samples from SM muscle harder (P < 0.001) and less juicy ment) (Project FEADER 2010/15) for the financial support. Special
thanks to “ASOPORCEL” (Asociación de Criadores de Ganado
Porcino Celta) for the ham samples supplied for this research.
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Food Research International 56 (2014) 226–235
Contents lists available at ScienceDirect
Food Research International

journal homepage: www.elsevier.com/locate/foodres
Influence of muscle type on the evolution of free amino acids and

sarcoplasmic and myofibrillar proteins through the manufacturing
process of Celta dry-cured ham
Roberto Bermúdez a, Daniel Franco a, Javier Carballo b, Miguel Ángel Sentandreu c, José M. Lorenzo a,⁎
a
Centro Tecnológico de la Carne de Galicia, Rúa Galicia No. 4, Parque Tecnológico de Galicia, San Cibrán das Viñas, 32900 Ourense, Spain
b
Area de Tecnologia de los Alimentos, Facultad de Ciencias de Ourense, Universidad de Vigo, 32004 Ourense, Spain
c
Instituto de Agroquímica y Tecnología de Alimentos (CSIC), Avenida Agustín Escardino, 7, Paterna, 46980 Valencia, Spain
a r t i c l e i n f o a b s t r a c t
Article history: The effect of the muscle type [semimembranosus (SM) and biceps femoris (BF)] on the evolution of free amino
Received 7 October 2013 acids and sarcoplasmic and myofibrillar proteins throughout the manufacture of Celta dry-cured ham was stud-
Accepted 17 December 2013 ied. A total of thirty Celta hams were analyzed, 5 in the green stage, 5 after the end of the salting stage, 5 after
Available online 26 December 2013
120 days of post-salting, 5 after the end of the drying–ripening stage, 5 after 165 days and 5 after 330 days of
“bodega” step. Possibly due to its higher moisture values, the BF muscle underwent higher protein degradation
Keywords:
Celta ham
than the SM muscle. The average of total FAA content increased significantly (P b 0.001) from 567.3 and
Biceps femoris 570.3 mg/100 g of dry matter in the raw pieces to 7884.1 and 4595.9 mg/100 g of dry matter at the end of the
Semimembranosus “bodega” stage for BF and SM muscles, respectively. SDS-PAGE analysis also revealed that myofibrillar proteins
Sarcoplasmic and myofibrillar proteins were more intensely degraded in BF muscle, differences being more evident for the 48.9 kDa and 33.1 kDa
Free amino acids proteins.
© 2013 Elsevier Ltd. All rights reserved.
1. Introduction peptidases (di- and tri-peptidyl peptidases, together with aminopepti-

dases) continue the protein degradation producing mainly small pep-
Celta ham, a traditional dry-cured meat from the north-west of tides and free amino acids (Toldrá, 2006). Moreover, although with
Spain, is considered a high quality product, with flavor as an outstand- lesser importance than in the minced meat products, the exogenous
ing quality parameter and major contribution to consumer acceptance. proteases from lactic acid bacteria and yeasts also contribute to proteol-
Texture is also typical and greatly appreciated. These parameters re- ysis during the drying stages (Durà, Flores, & Toldrà, 2004; Scannell,
quire a long process of production involving salting, post-salting, and Kenneally, & Arendt, 2004). The development of the desired aging flavor
ripening steps, which can last up to 24 months or even more. requires a long processing time, since free amino acids contribute di-
The final formation of the characteristic dry-cured ham aroma is rectly to taste (Jurado et al., 2007), and also participate indirectly in fla-
reached after several months of processing as a result of enzymatic vor development because they are precursors of many odorants
reactions (proteolysis and lipolysis) and chemical processes (lipid (Hidalgo & Zamora, 2004; Pripis-Nicolau, De Revel, Bertrand, &
autooxidation, Strecker and Maillard reactions), which take place Maujean, 2000) important for dry-cured meat products. To this regard,
throughout the manufacturing process (Jurado, García, Timón, & techniques such as sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electro-
Carrapiso, 2007). Due to the relationship between flavor and consumer phoresis (SDS-PAGE), two dimensional gel electrophoresis (2-DGE), or
acceptability, it is important to know the factors influencing meat flavor high performance liquid chromatography (HPLC) (Soares et al., 2012),
in order to produce quality meat products. have been the most employed techniques to study the protein changes
Proteolysis is one of the most important biochemical processes oc- during dry-cured ham processing, as well as to separate the generated
curring during the manufacturing process of dry-cured ham. Besides protein fragments for their subsequent identification, and also the free
water loss and salt diffusion, quality of dry-cured hams is highly depen- amino acid assessment.
dent on the presence and evolution of enzymatic activities during pro- During the manufacturing process, outer and inner parts of the ham
cessing (Toldrá, 2005). It is well known that, during ripening, are subjected to different conditions related to the pattern of salt pene-
endopeptidases (mainly cathepsins) are involved in the initial break- tration and water migration. Biceps femoris (BF) and semimembranosus
down of sarcoplasmic and myofibrillar proteins, whereas exo- (SM) muscles are of similar metabolic type (Flores et al., 1996) and rep-
resent, respectively, the inner and outer parts of the ham. Biceps femoris
⁎ Corresponding author. Tel.: +34 988 548 277; fax: +34 988 548 276. is an internal muscle covered with a thick layer of subcutaneous fat on
E-mail address: jmlorenzo@ceteca.net (J.M. Lorenzo). one side which implies that salt content slowly rises throughout the
0963-9969/$ – see front matter © 2013 Elsevier Ltd. All rights reserved.
http://dx.doi.org/10.1016/j.foodres.2013.12.023
R. Bermúdez et al. / Food Research International 56 (2014) 226–235 227
processing. This promotes greater proteolytic activity in this muscle, 2.3.2. Free amino acids
which will affect mainly texture properties (Virgili, Schivazappa, The extraction and the derivatization of free amino acids were per-
Parolari, Bordini, & Degni, 1998). On the other hand, semimembranosus formed as described by Alonso, Álvarez, and Zapico (1994). Their iden-
is close to the surface and without subcutaneous fat covering enabling tification and quantification were carried out using a HPLC instrument
a fast and easy salt uptake after the salting step and inhibiting the pro- Alliance 2695 model (Waters, Milford, MA, USA) and a UV/visible Wa-
teolytic processes and their consequences on texture and flavor. ters 996 photodiode array detector (Waters), following the conditions
The objective of this study was to assess the effect of muscle type described by Alonso et al. (1994) with some minor modifications. The
(biceps femoris vs. semimembranosus) on the free amino acid formation Empower 2™ advanced software (Waters) was used to control system
and sarcoplasmic and myofibrillar protein degradation through the operation and result management. The column used was a reversed
manufacturing process of Celta dry-cured ham, which would explain phase Kinetex 5 μm C18 4.6 mm ID × 250 mm (Phenomenex, Tor-
differences in sensory characteristics between the two muscles. The rance, CA, USA). The temperature of the column was controlled to
findings could help to establish scientific basis for improving the quality 50 °C with a column heater Spectra Physics 8792 (Spectra Physics, San
of this high added value dry-cured meat product. Jose, CA, USA). The wavelength of the detector was at 254 nm. Stan-
dards of the 21 individual amino acids were supplied by Sigma Chemical
2. Materials and methods Co. (St. Louis, MO, USA).
2.1. Experimental design and animal management 2.3.3. Sarcoplasmic and myofibrillar protein extraction and separation
Extraction of muscle proteins was carried out as described by
Fifteen pigs (castrated males and females) from the Celta breed Sentandreu, Fraser, Halket, Patel, and Bramley (2010) with some mod-
(Barcina line), all registered in the Record of Births of Stud-Book, obtain- ifications: one gram of each muscle sample was homogenized with
ed from ASOPORCEL (the association of breeders of this pig) were used. 10 mL of 50 mM Tris–HCl buffer (pH 8.0) in a homogenizer (IUL masti-
The animals were reared in a single group in an extensive system. They cator, Silver, Barcelona, Spain) for 2 min, followed by a further homog-
were fed ad libitum with commercial concentrate suited to their nutri- enization in a Polytron® homogenizer (KINEMATICA AG, Luzern,
tive needs. Pigs were slaughtered at 12 months with an average live Switzerland) for 1 min. The homogenate was then centrifuged at
weight of 167.30 ± 11.65 kg in an accredited abattoir (Novafrigsa 10,000 g for 20 min at 4 °C in an Allegra X-22R centrifuge (Beckman,
S.A., Lugo, Spain) using carbon dioxide as the stunning procedure. Be- Fullerton, CA, USA). The supernatant was collected, constituting the sar-
fore slaughtering, they were weighed and transported to the abattoir coplasmic extract in which all the soluble proteins were contained. The
trying to minimize the stress situations. pellet was washed in 10 mL of the same buffer and then homogenized
with a vortex for 1 min. After centrifugation at 10,000 g for 20 min at
2.2. Samples 4 °C in the Allegra X-22R centrifuge, the supernatant was discarded,
collecting the precipitate, which was redissolved in 10 mL of 50 mM
After refrigeration (24 h at 4 °C), legs were cut from the carcass and Tris–HCl (pH 8.0), containing 6 M urea and 1 M thiourea, and homoge-
hams were trimmed. Thirty raw ham pieces (10.80 ± 0.75 kg average nized in a vortex for 5 min in order to solubilize the myofibrillar pro-
weight) and pH values ranged from 5.51 to 5.59 and from 5.53 to 5.68 teins. The homogenate was finally centrifuged at 10,000 g for 10 min
for SM and BF muscles, respectively were used. Hams were dry-salted in the Allegra X-22R centrifuge, collecting the supernatant that consti-
with an excess of coarse salt. A heap was formed alternating layers of tuted the myofibrillar protein extract. Both sarcoplasmic and myofibril-
ham pieces and layers of salt. In this way, the pieces were totally cov- lar extracts were filtered through 0.45 μm membrane filters (Filter Lab,
ered with salt. Salting was carried out for 11 days in a salting room at Barcelona, Spain) prior to use. Quantification of sarcoplasmic proteins
2–5 °C and around 90–95% relative humidity. After the salting stage, was carried out using the commercial kit Quick Start bovine serum albu-
the pieces were taken from the heap, brushed, washed, and transferred min standard set (Bio-Rad, Hercules, CA, USA), while myofibrillar pro-
to a post-salting room where they stayed for 120 days at 3–6 °C and teins were quantified using the bicinchoninic acid (BCA) method
around 85–90% relative humidity. After the post-salting stage, the (Smith, Krohn, & Hermanson, 1985).
pieces were ripened for 115 days in a room where the temperature Separation and identification of the proteins were carried out by
was moderately raised up to 30 °C and the relative humidity progres- SDS-PAGE on a discontinuous buffered system according to Laemmli
sively lowered down to 40% in order to achieve adequate drying of the (1970) using a separation gel (12% polyacrylamide) and a stacking gel
thighs. Then, the hams were left to mature for 11 additional months (4% polyacrylamide). A volume of 10 μL (1 mg/mL of protein) of sarco-
(“bodega” step) in a chamber under a temperature range of 12–24 °C plasmic or myofibrillar proteins was mixed with 19 μL of Laemmli buff-
and a relative humidity of 70–80%. er (Bio-Rad, Hercules, CA, USA) and 1 μL of 2-mercaptoethanol (Merck,
Samples were randomly taken from the fresh pieces, after the end Darmstadt, Germany). A protein molecular weight standard (Bio-Rad,
of the salting stage, after 120 days of post-salting, after the end of the Hercules, CA, USA) composed by myosin (211 kDa), β-galactosidase
drying–ripening stage and after 165 and 330 days of “bodega” step. (119 kDa), bovine serum albumin (79 kDa), ovoalbumin (53 kDa),
In each sample point, a total of five ham pieces were analyzed. carbonic anhydrase (37 kDa), tyrosine inhibitor (29 kDa), lysozyme
Hams were transported to the laboratory under refrigerated condi- (18 kDa) and aprotinin (6 kDa) was run in parallel for protein iden-
tions (b 4 °C) and analyzed at this point. Once in the laboratory, the tification. Electrophoresis was performed in a Mini-Protean Tetra
entire pieces were skinned, deboned, and semimembranosus (SM) system (Bio-Rad, Hercules, CA, USA) and was conducted at 220 V
and biceps femoris (BF) muscles were obtained. The muscles were until the front reached the gel baseline. Gels were fixed for 15 min
minced, homogenized, vacuum packed and stored at − 80 °C for no in a methanol/water/acetic acid (50:43:7) solution, stained with 0.05%
longer than four weeks until analysis. (w/v) Coomassie brilliant blue R-250 (Panreac, Barcelona, Spain)
dissolved in a methanol/acetic acid/water (45:10:45) solution for
2.3. Analytical methods 2 h, and destained overnight in a methanol/ethanol/acetic acid/water
(20:10:5:65) solution.
2.3.1. Chemical composition After the destaining process, the proteins and their degradation
Moisture was quantified according to the ISO 1442:1997 recom- products were identified according to their molecular weights estimat-
mended standard (ISO, 1997), whereas total chlorides were quantified ed from their relative electrophoretic motilities compared to the molec-
according to the Charpentier–Volhard official method following the ular weight standards. The amount of each protein band was related to
ISO 1841-1:1996 standard (ISO, 1996). the optical density using a densitometry scanner Gel Doc™ XR +
228 R. Bermúdez et al. / Food Research International 56 (2014) 226–235
BF
imaging system (Bio-Rad, Hercules, CA, USA) and an Image Lab software
20 SM
(Bio-Rad). The most significant bands of each lane were selected to cal-
2d 1d 1d
culate their relative quantity with respect to the total optical density of
each sample. 1c
NaCl (% dry matter)

15
c
c
2.4. Statistical analysis
2c
10 2b 2b
For the statistical analysis of the results, a one way analysis of vari-
ance (ANOVA) using IBM SPSS Statistics 19.0 program (IBM Corpora-
tion, Somers, NY, USA) was performed for all variables considered in 1b
5
the study. For each parameter (individual trait) means were compared
in the different sampling times in each muscle, and between muscles
a
in each sampling time. The least square means (LSM) were separated a
using Duncan's t-test. All statistical tests of LSM were performed for a 0
A B C D E F
significance level of P b 0.05.
Processing step
3. Results and discussion Fig. 2. Evolution of NaCl (% dry matter) of biceps femoris and semimembranosus muscles
throughout the manufacture of Celta dry-cured ham. Fresh piece (A), after salting (B),
after post-salting (C), after dry-ripening (D), “Bodega 1” (E) and “Bodega 2” (F). Plotted
3.1. Effect of muscle type on free amino acid contents values are the means of five samples, standard deviation values are presented with
lines. a–dMeans for the same muscle not followed by a common letter are significantly dif-
The evolution of moisture, salt, total free amino acid (FAA) and FAA ferent (P b 0.05) (differences among processing steps). 1–2Means in the same processing
contents along the processing of Celta ham and the effect of muscle type step not followed by a common number are significantly different (P b 0.05) (differences
between muscles).
(BF vs. SM) are shown in Figs. 1, 2 and 3 and Table 1, respectively. In
general, the effect of ripening time was significant, whereas muscle
Zhao et al., 2005). These marked differences could be related to differ-
type showed significant differences (P b 0.05) after the post-salting
ences in NaCl content (15.8 and 8.5% for BF and SM muscles, respective-
stage. Twenty-two amino acids were identified by the chromatographic
ly against 5.7% in those studies) (Fig. 2), because salt is an effective
procedure (Table 1). These FAAs have been usually identified when
inhibitor of most muscle proteases (Flores, Aristoy, & Toldrá, 1997)
studying dry-cured ham (Jurado et al., 2007; Martín, Antequera,
and therefore could cause differences in the release of FAA during the
Ventanas, Benítez-Donoso, & Córdoba, 2001; Virgili, Saccani, Gabba,
process.
Tanzi, & Soresi-Bordini, 2007; Zhao et al., 2008; Zhao et al., 2005). The
In line with this, the different total FAA contents observed in the two
main FFA, in both muscles, in the raw pieces was taurine, followed by al-
muscles from the end of the post-salting stage to the end of the
anine and glutamine, which is in agreement with those observed in
manufacturing process could be related with the differences found be-
fresh pork pieces by other authors (Lorenzo, García-Fontán, Franco, &
tween muscles in NaCl level after the salting step (3.62 vs. 15.37% dry
Carballo, 2008).
matter, for BF and SM muscles, respectively) (Fig. 2). The aminopepti-
The average of total FAA content increased significantly (P b 0.001)
dase activity is considered the main agent implied in the FAA release
from 567.3 and 570.3 mg/100 g of dry matter in the raw pieces to
in meat. However, the enzymatic activity is negatively affected by the
7884.1 and 4595.9 mg/100 g of dry matter at the end of the “bodega”
relative increase of the salt concentration occurring during drying and
stage for BF and SM muscles, respectively (Fig. 3). These final contents
ripening due to water evaporation and, as a consequence, by the corre-
were similar to those reported in previous studies on dry-cured ham
spondent changes in the physico-chemical properties of the matrix (pH
(about 4000 mg/100 g dry matter; Córdoba et al., 1994; Martín et al.,
value, temperature and activity water) (Zhao et al., 2005). Thus, total
2001; Ruiz et al., 1999). However, other studies displayed higher total
concentrations (about 12,500 g/100 g dry matter, Jurado et al., 2007;
80 10000 BF
BF SM
Total FAA (mg/100 g dry matter)
e f 1e SM
1e
70 2e 1d 8000
1c
2d 1d
Moisture (%)
60 2c 1b 6000
1a 1c
2d
2c 2c
50 4000
2b 1b
2b
40 2a 2000
a a a a
30 0
Processing step Processing step
Fig. 1. Evolution of moisture content of biceps femoris and semimembranosus muscles Fig. 3. Evolution of total FAA (mg/100 dry matter) of biceps femoris and semimembranosus
throughout the manufacture of Celta dry-cured ham. Fresh piece (A), after salting (B), muscles throughout the manufacture of Celta dry-cured ham. Fresh piece (A), after salting
after post-salting (C), after dry-ripening (D), “Bodega 1” (E) and “Bodega 2” (F). Plotted (B), after post-salting (C), after dry-ripening (D), “Bodega 1” (E) and “Bodega 2” (F). Plot-
values are the means of five samples, standard deviation values are presented with ted values are the means of five samples, standard deviation values are presented with
lines. a–fMeans for the same muscle not followed by a common letter are significantly dif- lines. a–eMeans for the same muscle not followed by a common letter are significantly dif-
ferent (P b 0.05) (differences among processing steps). 1–2Means in the same processing ferent (P b 0.05) (differences among processing steps). 1–2Means in the same processing
step not followed by a common number are significantly different (P b 0.05) (differences step not followed by a common number are significantly different (P b 0.05) (differences
between muscles). between muscles).
Table 1
Variation in free amino acid concentrations (mg/100 g of dry matter) during the manufacture of Celta dry-cured ham. Effect of muscle type (mean values from 5 pieces in each sampling
point).
Fresh piece After salting After post-salting After dry-ripening
BF SM P BF SM P BF SM P BF SM P
value value value value
Aspartic acid 3.7 ± 0.31a 4.5 ± 0.32a 0.003 4.8 ± 0.6a 4.1 ± 0.8a 0.193 38.5 ± 4.11b 12.8 ± 4.12ab 0.000 66.1 ± 12.11c 13.7 ± 1.62b 0.000
Glutamic acid 41.5 ± 3.7a 40.4 ± 2.2a 0.583 35.8 ± 8.6a 30.3 ± 6.7a 0.297 156.8 ± 10.31b 108.1 ± 23.52b 0.003 267.9 ± 44.51c 185.1 ± 33.52c 0.011
Hydroxiproline 4.2 ± 0.3a 3.5 ± 0.62a 0.048 4.4 ± 0.3a 3.5 ± 1.1b 0.109 8.4 ± 0.61b 6.5 ± 1.42a 0.019 8.9 ± 0.31c 3.4 ± 0.42a 0.000
Asparagine 11.5 ± 1.3a 12.0 ± 0.7a 0.480 13.2 ± 1.4a 11.6 ± 1.05a 0.073 76.1 ± 4.61b 41.1 ± 4.42c 0.000 105.4 ± 13.61c 69.8 ± 7.82b 0.001
Serine 19.9 ± 2.6a 20.0 ± 2.9a 0.948 23.9 ± 2.5a 23.9 ± 2.3a 0.996 163.2 ± 5.61b 100.1 ± 7.72b 0.000 251.4 ± 29.01c 189.9 ± 24.72c 0.007
Glutamine 60.6 ± 3.41a 47.7 ± 6.72a 0.005 55.1 ± 7.5a 58.1 ± 11.4b 0.540 134.1 ± 14.61b 93.1 ± 19.32c 0.005 111.1 ± 14.81b 84.4 ± 3.62c 0.005
Glycine 25.0 ± 1.21a 29.6 ± 1.62a 0.001 27.2 ± 0.7a 28.7 ± 4.1a 0.426 137.7 ± 8.81b 87.3 ± 4.82b 0.000 225.8 ± 20.71c 158.6 ± 15.02c 0.000
Histidine 14.3 ± 1.2a 16.0 ± 1.6a 0.123 16.4 ± 1.7a 17.3 ± 1.2a 0.339 108.1 ± 3.81b 69.5 ± 1.52b 0.000 180.6 ± 12.31c 118.3 ± 11.82c 0.000
Taurine 101.2 ± 1.2a 94.3 ± 9.3a 0.311 98.5 ± 17.2a 117.9 ± 23.1ab 0.170 209.5 ± 26.1b 190.4 ± 12.5c 0.180 225.8 ± 10.61bc 180.7 ± 31.12c 0.015
Arginine 21.7 ± 2.7a 21.6 ± 3.8a 0.955 28.4 ± 5.7a 27.2 ± 3.5a 0.690 233.7 ± 4.31b 130.2 ± 7.42b 0.000 394.9 ± 16.51c 269.4 ± 27.02c 0.000
Threonine 17.4 ± 0.9a 18.6 ± 1.6a 0.168 22.8 ± 1.51a 20.5 ± 1.52a 0.041 150.8 ± 2.21b 81.4 ± 3.42b 0.000 253.5 ± 11.41c 158.9 ± 23.62c 0.000
Alanine 66.0 ± 2.61a 71.0 ± 3.12a 0.025 71.4 ± 4.0a 66.8 ± 5.2a 0.152 254.2 ± 6.51b 186.9 ± 6.92b 0.000 403.0 ± 16.91c 356.1 ± 39.82c 0.041
Proline 15.8 ± 1.51a 19.0 ± 1.62a 0.012 22.1 ± 1.6a 22.8 ± 1.4a 0.455 151.9 ± 5.41b 86.8 ± 4.32b 0.000 267.6 ± 34.71c 175.9 ± 12.92c 0.001
Cysteine 2.1 ± 0.3a 2.7 ± 0.6a 0.109 4.2 ± 1.11b 9.1 ± 1.02b 0.000 27.4 ± 2.6c 24.8 ± 3.9d 0.244 32.7 ± 1.71c 27.1 ± 3.72d 0.015
Tyrosine 8.1 ± 1.51a 5.1 ± 1.02a 0.005 19.7 ± 2.9a 23.1 ± 1.9b 0.065 135.6 ± 2.11b 80.5 ± 4.82c 0.000 217.8 ± 10.81c 155.4 ± 9.72d 0.000
Valine 24.0 ± 1.0a 24.8 ± 0.7a 0.167 28.6 ± 3.21a 23.3 ± 1.62a 0.011 164.5 ± 4.41b 88.1 ± 1.92b 0.000 295.0 ± 15.61c 194.1 ± 20.02c 0.000
Methionine 12.9 ± 1.11a 15.3 ± 1.32a 0.014 16.9 ± 1.7a 17.4 ± 1.7a 0.645 86.7 ± 2.11b 54.4 ± 2.32b 0.000 144.7 ± 6.51c 97.5 ± 15.62c 0.000
Isoleucine 20.6 ± 1.0a 20.1 ± 0.9a 0.496 24.9 ± 2.9a 23.1 ± 1.9a 0.279 153.3 ± 4.71b 75.9 ± 4.32bb 0.000 258.0 ± 21.71c 164.9 ± 18.62c 0.000
Leucine 39.2 ± 2.1a 40.9 ± 2.6a 0.283 47.1 ± 0.91a 40.6 ± 3.72a 0.006 262.6 ± 9.41b 149.7 ± 6.82b 0.000 431.3 ± 18.41c 297.4 ± 32.52c 0.000
Phenylalanine 24.5 ± 1.7a 25.1 ± 1.9a 0.580 29.4 ± 2.5a 28.5 ± 3.2a 0.661 155.8 ± 6.21b 88.1 ± 4.82b 0.000 265.2 ± 10.31c 172.1 ± 18.22c 0.000
Tryptophan 5.8 ± 0.81a 8.9 ± 2.82a 0.047 7.4 ± 1.21a 4.3 ± 0.42a 0.001 39.6 ± 1.71b 19.1 ± 0.62b 0.000 71.5 ± 9.71c 35.1 ± 3.42c 0.000
Lysine 26.3 ± 2.8a 28.1 ± 2.8a 0.358 35.8 ± 6.5a 37.1 ± 3.5a 0.719 255.1 ± 9.71b 162.9 ± 10.52b 0.000 492.1 ± 37.91c 418.0 ± 43.72c 0.021
1–2
Means in the same row and sampling point not followed by a common number are significantly different (P b 0.05) (differences between muscles). a–fMeans in the same row and mus-
cle not followed by a common letter are significantly different (P b 0.05; Duncan test) (differences among sampling points). Significance: *** (P b 0.001); ** (P b 0.01); * (P b 0.05); n.s.
(not significant). SEM: standard error of the mean.
FAA content increased more rapidly in the internal muscle (BF) com- matter in the post-salting step; 1866.7 and 1588.1 mg/100 g of dry mat-
pared to the external muscle (SM) (Fig. 3). ter during the drying–ripening phase; 1484.9 and 245.3 mg/100 g of
FAA content variations depend on the ratio between FAA formation dry matter in the first “bodega” point; and 1428.6 and 824.6 mg/100 g
and degradation. In our study, the increase in FAA content was observed of dry matter during the second “bodega” point, for BF and SM muscles,
over the whole manufacturing process: 71.7 and 70 mg/100 g of dry respectively. The enzymatic activities responsible for the FAA release
matter after the salting stage; 2465.6 and 1298.5 mg/100 g of dry are temperature dependent (Zhao et al., 2005). The temperature
Table 2
Mean values for relative density (%) of electrophoretic bands corresponding to sarcoplasmic proteins extracted from Celta dry-cured ham during the manufacturing process. Effect of mus-
cle type (mean values from 5 pieces in each sampling point).
Fresh piece After salting After post-salting
kDa BF SM P value BF SM P value BF SM P value

b a,b b a,b b a,b
153.9 2.00 ± 0.95 2.17 ± 0.75 0.795 2.47 ± 0.21 2.30 ± 1.42 0.851 1.53 ± 1.01 2.30 ± 0.93 0.345
120.7 7.60 ± 1.15c 7.73 ± 0.43e 0.846 4.27 ± 1.14a,b 3.13 ± 0.22c 0.095 4.95 ± 0.51a,b,c 4.37 ± 0.57d 0.211
98.9 1.23 ± 0.321,a,b 5.1 ± 1.912,b 0.026 1.15 ± 0.44a 2.10 ± 0.82a 0.102 2.70 ± 1.23b 1.00 ± 0.67a 0.063
89.9 3.90 ± 0.17a 2.57 ± 0.95a 0.074 3.97 ± 1.20a 1.70 ± 1.81a 0.121 4.930.35a,b 5.10 ± 0.66b 0.718
83.9 1.65 ± 1.10a 3.17 ± 0.95b 0.115 2.87 ± 0.061,a 1.23 ± 0.292,a 0.001 1.53 ± 0.211,a 9.73 ± 0.492,c 0.000
75.9 8.57 ± 1.34a 8.43 ± 0.52b 0.854 9.68 ± 2.60a 12.35 ± 0.82c 0.097 8.33 ± 2.91a 8.73 ± 2.77b 0.872
67.5 10.50 ± 1.041,d 0.20 ± 1.162,a 0.000 10.17 ± 0.461,d 0.98 ± 0.762,a 0.000 8.30 ± 4.84c,d 2.02 ± 2.15a 0.065
60.5 9.40 ± 1.31c 9.58 ± 0.89c 0.840 8.77 ± 1.25c 9.18 ± 1.232,c 0.683 4.83 ± 2.91b 6.40 ± 1.54b 0.393
53.8 12.20 ± 2.50b 12.64 ± 2.18c 0.774 11.95 ± 3.00b 9.03 ± 0.45b 0.164 10.37 ± 3.00a,b 8.15 ± 0.68b 0.200
48.7 14.50 ± 1.42b 12.07 ± 1.50b 0.111 14.53 ± 0.941,b 12.30 ± 0.422,b 0.037 21.90 ± 1.611,c 9.20 ± 3.182,b 0.003
45.9 10.37 ± 1.37a 10.20 ± 0.26b 0.846 13.03 ± 0.89a,b 14.33 ± 2.00c 0.288 11.031.27a 13.33 ± 1.36c 0.098
43.7 0.00 ± 0.00a 0.00 ± 0.00a – 2.20 ± 0.871,a 9.43 ± 0.762,b 0.000 14.17 ± 3.11b,c 14.13 ± 2.44c 0.989
41.8 7.53 ± 1.94b 6.20 ± 4.23a,b 0.590 3.67 ± 0.93a 4.43 ± 1.55a 0.503 11.93 ± 1.71c 12.27 ± 2.74c 0.867
39.8 8.45 ± 1.00b,c 9.27 ± 1.54a 0.429 7.47 ± 3.39a,b 12.90 ± 3.00c 0.106 5.07 ± 0.321,a 11.40 ± 1.222,a,b 0.001
36.2 6.90 ± 0.36a 6.77 ± 1.70b 0.901 6.60 ± 0.561,a 17.20 ± 0.102,c 0.000 9.00 ± 2.861,a,b 2.37 ± 2.302,a 0.035
32.8 10.90 ± 1.05a,b 11.20 ± 0.72a 0.701 11.57 ± 1.33a,b 10.93 ± 0.47a 0.481 11.97 ± 2.20a,b 13.47 ± 2.90a,b 0.514
31.4 2.65 ± 2.19a 4.77 ± 0.61a 0.173 5.600.70b 6.10 ± 0.75a,b 0.448 5.87 ± 1.70b 6.63 ± 1.50b,c 0.590
27.3 12.50 ± 1.21a,b 11.97 ± 1.03a 0.592 11.65 ± 0.78a,b 11.37 ± 0.91a 0.744 10.10 ± 0.141,a 12.27 ± 0.312,a,b 0.003
25.8 7.20 ± 2.551,a 3.63 ± 1.212,a 0.054 7.632.63a 6.50 ± 2.12b 0.553 8.93 ± 4.01a 6.20 ± 1.44b 0.328
24.1 3.43 ± 0.401,a 4.73 ± 0.612,b 0.037 5.23 ± 1.401,a,b 2.33 ± 0.312,a 0.025 4.47 ± 1.47a,b 3.93 ± 0.97b 0.628
18.8 1.18 ± 0.98a 2.35 ± 0.58b 0.085 0.57 ± 0.061,a 1.77 ± 0.742,a,b 0.048 1.10 ± 0.96a 1.64 ± 0.60a,b 0.357
15.3 0.23 ± 0.06a,b 0.30 ± 0.00a 0.116 0.50 ± 0.10b,c 1.23 ± 1.21a,b 0.354 0.70 ± 0.30c 1.18 ± 0.46a,b 0.104
10.7 8.50 ± 1.54b 9.63 ± 0.75c 0.316 6.83 ± 1.59b 5.07 ± 1.50b 0.235 3.23 ± 0.39a 2.83 ± 0.76a 0.405
1–2
Means in the same row and sampling point not followed by a common number are significantly different (P b 0.05) (differences between muscles). a–fMeans in the same row and mus-
cle not followed by a common letter are significantly different (P b 0.05; Duncan test) (differences among sampling points). Significance: *** (P b 0.001); ** (P b 0.01); * (P b 0.05); n.s.
(not significant). SEM: Standard error of the mean.
Table 1
Variation in free amino acid concentrations (mg/100 g of dry matter) during the manufacture of Celta dry-cured ham. Effect of muscle type (mean values from 5 pieces in each sampling
point).
“Bodega” stage Processing time
First point Second point P value
BF SM P value BF SM P value BF SM
116.4 ± 6.91c 46.2 ± 12.72c 0.000 117.6 ± 7.91d 90.8 ± 7.32d 0.003 0.000 0.000
362.9 ± 17.71d 247.2 ± 37.82d 0.000 389.7 ± 9.91d 303.4 ± 7.42e 0.000 0.000 0.000
9.5 ± 0.91cd 3.0 ± 0.32a 0.000 5.4 ± 0.81d 3.6 ± 0.52a 0.013 0.000 0.000
93.5 ± 1.71c 45.3 ± 5.12b 0.000 93.4 ± 7.01d 48.4 ± 8.42b 0.000 0.000 0.000
339.6 ± 10.41d 194.7 ± 21.52c 0.000 403.5 ± 4.2e 320.7 ± 25.2d 0.003 0.000 0.000
37.2 ± 4.21c 17.5 ± 4.22a 0.000 26.5 ± 3.01d 16.1 ± 2.52a 0.002 0.000 0.000
299.9 ± 17.51d 162.5 ± 26.12c 0.000 368.8 ± 20.31e 194.7 ± 6.42d 0.000 0.000 0.000
250.4 ± 16.71d 137.6 ± 22.82d 0.000 289.2 ± 14.51e 165.2 ± 6.22e 0.000 0.000 0.000
252.3 ± 16.61cd 133.7 ± 12.92b 0.000 243.7 ± 20.81d 120.8 ± 19.82ab 0.000 0.000 0.000
512.3 ± 21.41d 304.1 ± 32.42d 0.000 617.8 ± 34.21e 378.2 ± 15.92e 0.000 0.000 0.000
335.5 ± 16.61d 183.6 ± 30.92d 0.000 425.3 ± 19.41e 224.8 ± 6.82e 0.000 0.000 0.000
544.1 ± 33.31d 373.8 ± 35.62d 0.000 751.7 ± 6.91e 396.2 ± 12.62d 0.000 0.000 0.000
435.2 ± 29.51d 219.8 ± 30.02cd 0.000 551.2 ± 11.21e 262.6 ± 11.22e 0.000 0.000 0.000
30.4 ± 0.8d 25.2 ± 6.2d 0.101 26.1 ± 1.61e 17.2 ± 0.32e 0.000 0.000 0.000
273.9 ± 11.51d 167.1 ± 10.92d 0.000 306.1 ± 29.81e 189.8 ± 15.72c 0.000 0.000 0.000
393.1 ± 20.41d 210.3 ± 23.62e 0.000 462.1 ± 34.71e 257.1 ± 6.12f 0.000 0.000 0.000
197.8 ± 8.11d 112.9 ± 19.32c 0.000 255.7 ± 13.21e 139.4 ± 4.22d 0.000 0.000 0.000
343.5 ± 15.51d 178.7 ± 20.62d 0.000 412.6 ± 15.61e 226.4 ± 8.92e 0.000 0.000 0.000
559.6 ± 27.81d 340.2 ± 61.62d 0.000 741.9 ± 32.91e 414.2 ± 5.02d 0.000 0.000 0.000
347.2 ± 13.61d 183.2 ± 15.72c 0.000 403.6 ± 16.71e 238.9 ± 4.82e 0.000 0.000 0.000
99.9 ± 8.31d 41.8 ± 9.32d 0.000 86.2 ± 5.01e 48.5 ± 0.62d 0.000 0.000 0.000
621.0 ± 36.91d 442.7 ± 13.92c 0.000 905.7 ± 16.51e 538.7 ± 12.62e 0.000 0.000 0.000
reached during the drying–ripening stage seems to stimulate proteolyt- Flores, 2000)). Zhao et al. (2005) suggested that aminopeptidases
ic activity of cathepsin D and exopeptidases of both muscles (mainly BF could be active during the whole process, but several circumstances
muscle) leading to the release of amino acids. In addition, protease could reduce their activity along the drying–curing process. Salt con-
activity is higher at the beginning than at the end of processing (for tent increases and water activity decreases significantly during rip-
example alanine-aminopeptidase remains active during the first ening as a result of water loss, which would affect aminopeptidase
240 days of processing but not after this period (Toldrá, Aristoy, & activity and therefore amino acid release (Zhao et al., 2005). The
Table 2
Mean values for relative density (%) of electrophoretic bands corresponding to sarcoplasmic proteins extracted from Celta dry-cured ham during the manufacturing process. Effect of mus-
cle type (mean values from 5 pieces in each sampling point).
After dry-ripening “Bodega” stage Processing time
BF SM P value BF SM P value BF SM P value BF SM

a,b b b a,b a a
1.30 ± 0.82 2.55 ± 0.79 0.097 1.43 ± 0.35 2.25 ± 0.74 0.143 0.00 ± 0.00 0.00 ± 0.00 – 0.048 0.241
5.13 ± 0.321,a,b,c 3.06 ± 0.812,c 0.006 6.46 ± 3.261,b,c 2.05 ± 0.812,b 0.035 2.30 ± 0.301,a 0.73 ± 0.782,a 0.023 0.026 0.000
1.23 ± 0.50a,b 1.03 ± 0.30a 0.517 1.43 ± 0.57a,b 1.05 ± 0.91a 0.514 2.43 ± 1.53a,b 1.73 ± 0.65a 0.506 0.105 0.000
4.27 ± 1.17a 6.10 ± 1.04b 0.113 5.40 ± 0.96a,b 6.30 ± 0.50b 0.225 6.20 ± 0.44b 7.00 ± 0.80b 0.203 0.031 0.000
7.60 ± 2.351,b,c 11.67 ± 0.322,d 0.041 8.23 ± 1.271,c 11.63 ± 1.082,d 0.024 5.83 ± 0.861,b 10.13 ± 0.322,c 0.001 0.000 0.000
7.60 ± 4.03a 10.90 ± 1.67b,c 0.260 7.33 ± 3.12a 3.77 ± 1.60a 0.153 7.83 ± 0.401,a 1.90 ± 0.002,a 0.000 0.871 0.000
5.60 ± 2.411,b,c 1.68 ± 1.352,a 0.039 1.75 ± 1.631,a,b 4.50 ± 0.852,b 0.047 0.800.78a 1.93 ± 1.27a 0.258 0.000 0.011
2.23 ± 1.12a,b 3.93 ± 0.86a 0.071 1.63 ± 1.271,a 6.48 ± 0.612,b 0.001 0.63 ± 0.061,a 5.20ç0.902,a,b 0.001 0.000 0.000
7.80 ± 1.08a 7.90 ± 0.44b 0.889 9.07 ± 1.061,a,b 2.50 ± 1.572,a 0.002 7.53 ± 0.511,a 2.33 ± 0.582,a 0.000 0.046 0.000
5.18 ± 3.98a 5.08 ± 1.34a 0.962 13.40 ± 5.66b 3.83 ± 1.63a 0.059 13.50 ± 8.91b 5.47 ± 0.35a 0.186 0.001 0.000
15.80 ± 0.401,b 2.73 ± 0.702,a 0.000 20.87 ± 3.591,c 2.83 ± 0.852,a 0.001 15.70 ± 0.421,b 1.13 ± 0.452,a 0.000 0.000 0.000
17.70 ± 1.64c 18.27 ± 1.88d 0.714 10.70 ± 0.851,b 19.75 ± 0.422,d 0.000 11.753.18b 18.13 ± 2.86d 0.067 0.000 0.000
11.07 ± 2.89b,c 10.47 ± 0.45b,c 0.740 12.20 ± 3.60c 10.07 ± 0.64b,c 0.370 8.97 ± 0.64b,c 8.57 ± 0.06a,b,c 0.344 0.003 0.012
10.63 ± 1.45b,c 10.53 ± 0.81a,b 0.903 11.67 ± 2.29c 9.03 ± 0.38a 0.121 8.47 ± 0.29b,c 8.90 ± 0.92a 0.478 0.008 0.037
10.63 ± 0.471,b 0.13 ± 0.062,a 0.000 10.23 ± 1.861,b 0.20 ± 0.142,a 0.005 16.77 ± 0.671,c 0.40 ± 0.002,a 0.000 0.000 0.000
12.30 ± 2.13b 15.63 ± 0.68b,c 0.061 9.77 ± 3.651,a,b 17.77 ± 2.262,c,d 0.032 7.83 ± 1.451,a 20.40 ± 0.422,d 0.001 0.182 0.000
5.40 ± 0.99b 7.47 ± 0.58b,c 0.055 5.27 ± 0.611,a,b 8.00 ± 0.352,c 0.003 4.77 ± 0.601,a,b 8.15 ± 0.212,c 0.005 0.085 0.004
13.33 ± 1.89a,b 15.53 ± 1.21b,c 0.164 14.90 ± 3.35b 17.97 ± 3.97c 0.364 10.07 ± 0.801,a 14.60 ± 0.402,a,b 0.001 0.074 0.005
8.20 ± 3.80a 6.80 ± 0.72b 0.565 6.40 ± 2.01a 8.30 ± 1.04b 0.219 9.27 ± 0.421,a 7.87 ± 0.402,b 0.014 0.815 0.006
5.83 ± 0.841,b 7.33 ± 0.122,c 0.037 5.90 ± 1.561,b 10.50 ± 0.982,d 0.013 4.80 ± 0.141,a,b 6.85 ± 0.072,c 0.003 0.173 0.000
0.88 ± 0.60a 1.05 ± 1.11a 0.791 0.57 ± 0.06a 0.85 ± 0.70a 0.528 0.67 ± 0.061,a 1.00 ± 0.102,a 0.007 0.722 0.072
0.28 ± 0.22a,b 1.43 ± 1.01a,b 0.068 0.28 ± 0.191,a,b 1.13 ± 0.122,a,b 0.001 0.00 ± 0.00a 0.00 ± 0.00b – 0.009 0.141
3.23 ± 0.66a 4.33 ± 0.49a,b 0.059 3.33 ± 0.85a 4.37 ± 1.10a,b 0.213 2.43 ± 1.01a 3.37 ± 0.90a,b 0.298 0.000 0.000
Lys
2.50
Ala
2.00
Glu
Leu
1.50
Val
Gly
AU
Ser
Arg
Pro
Ileu
1.00
Phe
Thr
Tyr
Asp
Met
Tau
His
0.50
OH-Pro
Cis
Asn
Trp
Gln
0.00
5.00 10.00 15.00 20.00 25.00 30.00 35.00 40.00 45.00

Minutes
Fig. 4. Chromatogram of FAA from semimembranosus muscle at the end of the manufacturing process of Celta dry-cured ham.
high quantity of FAA accumulated during the drying–ripening step in relative quantity of desirable amino acids possessing a sweet (alanine,
SM muscle could explain the small increases during the first “bode- glycine and serine) or umami (aspartic and glutamic acids) taste was
ga” point, due to the inhibition of some aminopeptidases by the pres- calculated (Mau & Tseng, 1998) and the percentage representing the
ence of released hydrophobic FAA (Flores, Aristoy, & Toldrá, 1998). sum of these desirable amino acids with respect to the total FAA at the
However, in BF muscle, the generation of FAA was progressive. This end of the process was 25.8% in BF muscle, compared with 28.4% in
fact could be due to the different moisture and NaCl contents ob- SM muscle (data not shown). The difference in relative proportions of
served in both muscles (see Figs. 1 and 2). the different amino acids could be attributed to the different proteolytic
Lysine, alanine, leucine and arginine were found to be the FAAs phenomena that take place, which is related with different salt levels
present in the highest concentration at the end of the process, and moisture contents observed in both muscles, and could partially ex-
while hydroxiproline and cysteine were in the lowest. This FAA pro- plain the larger consumer acceptance of SM muscle.
file basically coincides with those observed by different types of dry-
cured ham (Jurado et al., 2007; Martín et al., 2001; Virgili et al., 2007; 3.2. Effect of muscle type on sarcoplasmic and myofibrillar protein
Zhao et al., 2005). The FAAs that showed the greatest increase were breakdown
lysine, leucine, alanine, arginine and proline; valine, threonine, iso-
leucine, phenylalanine, glutamic acid, glycine and serine underwent Table 2 and Fig. 6 show the evolution of the sarcoplasmic proteins
moderate increase, while cysteine, tryptophan and asparagine suffered and their degradation products in BF and SM muscles during the
the lowest increase. manufacture of dry cured ham from the Celta pig breed. Statistical
Although at the end of processing BF muscle had higher contents of analysis displayed that some sarcoplasmic proteins of BF and SM
free amino acids than SM muscle, there was only a slight difference in muscles were significantly affected by the salting stage: 120.7 kDa
the profiles of free amino acids in the two muscles (Figs. 4 and 5). The protein, 41.8 kDa protein (presumable aldolase), 39.8 kDa protein,
Lys
2.50
Glu
Ala
2.00 Le
u
Val
Gly Arg
Ser
1.50 Pro
Ile
AU
u
Thr Ph
As
e
p
Tyr Me
1.00 t
OH His
- Ta
Pro u
As
0.50 n Gln
Cis
Trp
0.00
0.00 5.00 10.00 15.00 20.00 25.00 30.00 35.00 40.00 45.00
Minutes
Fig. 5. Chromatogram of FAA from biceps femoris muscle at the end of the manufacturing process of Celta dry-cured ham.
biceps femoris respectively (see Fig. 2). These outcomes are in agreement with those
reported by Larrea, Hernando, Quiles, Lluch, and Pérez-Munuera
(2006) who noticed a similar decrease of the sarcoplasmic proteins in
both muscles after the salting stage.
The most significant change in the profile of sarcoplasmic proteins in
the biceps femoris muscles occurred during the drying–ripening stage,
from post-salted ham to dry-cured ham, when there was a sharp fall
in the amount of the majority of the proteins studied, particularly at
the end of this stage. There was a significant (P b 0.05) decrease in
153.9 kDa protein, 120.7 kDa protein, 67.5 kDa protein, 60.5 kDa pro-
tein, 53.8 kDa protein and 10.7 kDa protein (P b 0.001) during the
whole process of Celta dry-cured ham. On the other hand, statistical
analysis showed that the 120.7 kDa protein, 98.9 kDa protein,
60.5 kDa protein, 53.8 kDa protein, 48.7 kDa protein, 45.9 kDa protein,
36.2 kDa protein and 10.7 kDa protein presented a significant
(P b 0.001) decrease during the manufacturing process of Celta dry-
cured ham in the samples from SM muscle. In the literature, information
on the degradation of the proteins of meat products assessed by SDS-
PAGE techniques is certainly scarce. However, findings in this study (de-
crease of 67.5 and 53.8 kDa proteins) are in accordance with those
found by Larrea et al. (2006) who observed a similar behavior in sarco-
plasmic proteins of BF muscle from Teruel dry-cured ham. Also in line
with our results, Lorenzo, Bermúdez, and Franco (2013) observed that
60.5 and 53.8 kDa proteins suffered a similar decrease during the man-
semimembranosus ufacture of dry-cured duck breast.
On the other hand, a significant (P b 0.05) increase in some protein
fractions in the biceps femoris (89.9, 83.9, 45.9, 43.7, 36.2, and 31.4 kDa
proteins) and in the semimembranosus (89.9, 83.9, 43.7, 41.8, 32.8, 31.4,
27.3, and 25.8 kDa proteins) muscles was detected during the
manufacturing process of Celta dry-cured ham, reaching maximum op-
tical densities at the “bodega” stage. This fact could be related to the hy-
drolysis of myofibrillar proteins that produce soluble proteolysis
products that were extracted and analyzed together with the sarcoplas-
mic fraction (Córdoba et al., 1994; Lorenzo et al., 2013).
Table 3 and Fig. 7 display the evolution of the myofibrillar proteins
and their degradation products in biceps femoris and semimembranosus
muscles during the manufacture of Celta dry-cured ham. Degradation
of the myofibrillar proteins, due to their condition of major components,
is largely responsible for the muscle tissue texture and final sensorial
characteristics of dry-cured meat products (Toldrá & Flores, 1998).
The myofibrillar protein electrophoregram for BF muscle of Celta
dry-cured ham at different stages of the manufacture displayed that
these proteins were significantly (P b 0.05) affected by processing,
particularly at the end of the manufacturing process (Fig. 7). The
most striking changes at the end of the drying–ripening stage were
in the 33.1 kDa (presumably tropomyosin) and 20.0 kDa (presum-
ably troponin C) proteins (P b 0.001), in the 22.4 kDa (presumably
Fig. 6. SDS-PAGE profile of sarcoplasmic proteins of biceps femoris and semimembranosus myosin light chain) and 15.6 kDa proteins (P b 0.01), and in the
muscles throughout the manufacture of Celta dry-cured ham. Fresh piece (A), after salting 17.4 kDa protein (P b 0.05). On the other hand, the 48.9 kDa protein
(B), after post-salting (C), after dry-ripening (D), “Bodega 1” (E) and “Bodega 2” (F).
(presumably actin) decreased during the whole process (around
23%), from 16.13% of the total optical density after the post-salting
18.8 kDa protein and 10.7 kDa protein in the biceps femoris muscle and stage to 12.43% of the total optical density at the end of the process,
120.7 kDa protein, 98.9 kDa protein, 89.9 kDa protein, 83.9 kDa pro- although this decrease was not significant statistically. This decrease
tein, 53.8 kDa protein (presumable glucose-phosphate isomerase), is in agreement with those reported by Larrea et al. (2006) in Teruel
41.8 kDa protein, 24.1 kDa protein, 18.8 kDa protein and 10.7 kDa pro- dry-cured ham and by Lorenzo et al. (2008) in dry-cured “lacón”.
tein in the semimembranosus muscle. The effect of the salting stage was Tabilo, Flores, Fiszman, and Toldrá (1999) did not find significant
stronger in SM muscle; a more marked denaturing and insolubilizing ef- (P N 0.05) differences for this band during the manufacturing pro-
fect on the sarcoplasmic proteins compared to BF muscle was observed cess of dry-cured ham.
after the salting phase. In particular, for the 120.7 kDa protein, the On the other hand, the 75.8 kDa, and 57.4 kDa (presumably desmin)
optical density decreased by 60% in semimembranosus muscle during bands of biceps femoris muscle remained relatively unchanged during
the salting stage compared to 44% in biceps femoris muscle, whereas the drying–ripening process, while other bands (155.3, 130.3, 115.3
10.7 kDa protein decreased by 47% in SM muscles and by 20% in BF and 100.8 kDa proteins) increased the optical intensity through the
muscles. This effect is due to the fact that SM muscle is in direct contact manufacturing process (Table 3). To this regard, Thorarinsdottir,
with the salt, whereas BF is an internal muscle protected by a thick layer Arason, Geirsdottir, Bogason, and Kristbergsson (2002) also observed
of skin and fat. To this regard, after the salting stage the NaCl content numerous bands in the 60–150 kDa range during the manufacturing
was 3.62 and 15.37 g NaCl/100 g of dry matter, for BF and SM muscles, process of dry-cured products, stained more intensely during drying–
Table 3
Mean values for relative density (%) of electrophoretic bands corresponding to myofibrillar proteins extracted from Celta dry-cured ham during the manufacturing process. Effect of muscle type (mean values from 5 pieces in each sampling point).
Fresh piece After salting After post-salting
kDa BF SM P value BF SM P value BF SM P value
155.3 1.65 ± 0.45a 1.30 ± 0.42a 0.301 1.52 ± 0.68a 1.10 ± 0.73a 0.402 1.78 ± 0.56a 0.75 ± 0.19a 0.014
130.3 1.00 ± 0.46a 0.50 ± 0.00a,b 0.132 0.270.06a 0.47 ± 0.12a 0.055 0.53 ± 0.29a 0.47 ± 0.06a 0.715
115.3 3.43 ± 0.721,b 1.80 ± 0.402,a,b 0.027 0.73 ± 0.60a 0.73 ± 0.50a,b 1.000 0.17 ± 0.06a 0.60 ± 0.46a 0.179
100.8 0.30 ± 0.20a 0.53 ± 0.25a 0.277 0.67 ± 0.32a 0.54 ± 0.38a 0.647 1.23 ± 0.72a 1.07 ± 1.00a 0.827
75.8 6.12 ± 2.13a,b 4.55 ± 1.22a 0.234 6.30 ± 1.32b 4.70 ± 0.83a,b 0.086 4.98 ± 1.04a,b 5.75 ± 1.95a,b,c 0.509
66.2 3.33 ± 2.26b 2.53 ± 1.25a,b 0.559 2.33 ± 1.08a,b 4.32 ± 1.56b 0.067 2.27 ± 0.60a,b 4.78 ± 2.70b 0.174
57.4 10.84 ± 3.62a 12.80 ± 0.61a 0.403 11.18 ± 2.351,a 15.33 ± 0.552,a 0.027 11.90 ± 3.79a 14.05 ± 3.18a 0.418
48.9 14.68 ± 2.39a 14.66 ± 2.25a 0.989 14.54 ± 3.69a 11.87 ± 4.96a 0.384 16.13 ± 7.95a 14.50 ± 5.49a 0.727
41.6 26.60 ± 2.76b,c 29.18 ± 5.54a 0.427 28.28 ± 5.63c 27.85 ± 6.21a 0.922 25.85 ± 11.26a,b,c 24.43 ± 3.07a 0.815
33.1 2.22 ± 0.80c 2.52 ± 0.39a,b 0.473 1.48 ± 0.46b,c 2.82 ± 1.50b 0.132 1.20 ± 0.75b,c 2.10 ± 1.76a,b 0.444
27.8 1.80 ± 0.70a 1.26 ± 0.26a 0.154 1.80 ± 0.761,a 3.44 ± 1.052,a 0.035 2.70 ± 1.00a 3.22 ± 2.79a 0.772
23.2 0.90 ± 0.42a 2.15 ± 1.97a 0.261 1.27 ± 0.45a 2.10 ± 1.45a 0.396 2.93 ± 0.46b 3.03 ± 1.81a 0.931
R. Bermúdez et al. / Food Research International 56 (2014) 226–235

22.4 2.00 ± 0.72a,b 1.67 ± 0.25a 0.484 3.64 ± 1.111,b,c 1.93 ± 0.312,a 0.045 4.78 ± 1.83c 2.98 ± 1.20a 0.151
20.0 7.73 ± 1.83b 9.15 ± 1.64b,c 0.330 7.20 ± 1.23b 11.90 ± 3.47c 0.079 10.63 ± 3.52b 8.30 ± 0.79b 0.325
17.4 4.14 ± 1.91c 6.75 ± 2.08b 0.091 2.90 ± 0.96a,b,c 3.65 ± 1.21a,b 0.332 1.56 ± 0.85a,b 4.17 ± 3.31a,b 0.258
15.6 1.95 ± 1.12b 1.57 ± 0.50b 0.611 2.08 ± 0.70b 1.87 ± 0.83b 0.725 1.47 ± 0.72b 2.58 ± 0.66b,c 0.087
b13.5 23.90 ± 3.19a 19.96 ± 5.08a 0.180 26.40 ± 4.76a,b 26.12 ± 3.44a,b 0.918 41.08 ± 7.39c 30.48 ± 9.86b 0.136
1–2
Means in the same row and sampling point not followed by a common number are significantly different (P b 0.05) (differences between muscles). a–fMeans in the same row and muscle not followed by a common letter are significantly different
(P b 0.05; Duncan test) (differences among sampling points). Significance: *** (P b 0.001); ** (P b 0.01); * (P b 0.05); n.s. (not significant). SEM: standard error of the mean.
Table 3 (continued)
After dry-ripening “Bodega” stage Processing time
kDa BF SM P value BF SM P value BF SM P value BF SM
155.3 2.75 ± 0.791,a 1.17 ± 0.452,a 0.028 11.40 ± 1.521,b 5.07 ± 1.552,b 0.003 10.83 ± 6.16b 4.80 ± 0.14b 0.280 0.000 0.000
130.3 1.23 ± 0.21a 1.20 ± 0.53b 0.924 6.47 ± 1.441,b 1.03 ± 0.322,a,b 0.003 14.37 ± 0.981,c 1.17 ± 0.642,a,b 0.000 0.000 0.059
115.3 1.23 ± 0.74a 1.03 ± 0.62a,b 0.700 0.97 ± 0.35a 2.98 ± 1.95a,b 0.146 9.87 ± 1.451,c 2.33 ± 2.062,a,b 0.007 0.000 0.142
100.8 0.60 ± 0.20a 0.37 ± 0.21a 0.234 1.40 ± 0.411,a 4.63 ± 2.212,b 0.028 11.53 ± 4.75b 6.93 ± 1.63c 0.123 0.000 0.000
75.8 4.73 ± 1.89a,b 7.13 ± 1.66b,c,d 0.105 4.70 ± 0.431,a,b 9.25 ± 2.162,d 0.006 3.80 ± 0.441,a 8.23 ± 0.652,c,d 0.001 0.208 0.002
66.2 1.40 ± 0.561,a,b 2.94 ± 0.802,a,b 0.014 2.14 ± 1.50a,b 4.28 ± 2.24b 0.114 0.53 ± 0.06a 0.98 ± 0.38a 0.107 0.169 0.033
57.4 10.13 ± 2.51a 12.60 ± 3.14a 0.317 13.67 ± 1.86a 14.17 ± 4.08a 0.856 15.03 ± 5.95a 13.83 ± 1.12a 0.749 0.491 0.790
48.9 12.24 ± 3.23a 13.20 ± 1.28a 0.554 12.23 ± 4.79a 16.77 ± 3.50a 0.227 12.43 ± 2.94a 12.10 ± 1.22a 0.865 0.725 0.511
41.6 20.46 ± 6.29a,b,c 24.40 ± 4.79a 0.336 15.76 ± 4.081,a 30.20 ± 5.782,a 0.006 16.43 ± 5.651,a,b 26.65 ± 4.492,a 0.044 0.041 0.522
33.1 0.67 ± 0.32a,b 0.96 ± 1.27a,b 0.715 0.10 ± 0.00a 1.10 ± 1.60a,b 0.340 0.10 ± 0.00a 0.70 ± 0.97a 0.618 0.001 0.106
27.8 5.33 ± 2.74b 2.58 ± 0.76a 0.068 4.20 ± 1.35a,b 2.24 ± 1.62a 0.072 2.33 ± 1.31a 2.57 ± 0.57a 0.791 0.019 0.284
23.2 4.67 ± 1.76c 2.83 ± 0.58a 0.162 1.33 ± 0.50a 1.77 ± 0.99a 0.535 1.60 ± 0.87a,b 1.23 ± 0.45a 0.553 0.001 0.645
22.4 3.48 ± 1.66b,c 2.00 ± 1.57a 0.289 1.30 ± 0.53a 1.85 ± 0.75a 0.334 1.83 ± 0.93a,b 1.47 ± 0.96a 0.659 0.013 0.411
20.0 9.30 ± 2.57b 8.05 ± 1.86b 0.460 1.07 ± 0.151,a 5.47 ± 2.212,b 0.026 0.00 ± 0.00a 0.00 ± 0.00a – 0.000 0.000
17.4 2.43 ± 0.61a,b,c 4.63 ± 1.99a,b 0.141 3.25 ± 0.55b,c 5.70 ± 2.07b 0.067 1.07 ± 0.61a 1.27 ± 0.35a 0.649 0.020 0.050
15.6 2.27 ± 0.311,b 3.90 ± 0.982,c,d 0.042 0.00 ± 0.00a 0.00 ± 0.00a – 0.00 ± 0.00a 0.00 ± 0.00a – 0.012 0.000
b13.5 41.10 ± 9.14c 34.13 ± 5.15b 0.232 36.58 ± 9.82b,c 44.57 ± 10.40c 0.334 31.67 ± 6.71a,b,c 28.30 ± 3.28a,b 0.414 0.005 0.001
233
biceps femoris slight decrease of these bands from half cured ham to the end of
the process.
Regarding SM muscle, a similar behavior compared to biceps femoris
muscle was observed (Table 3), although some proteins such as
48.9 kDa (presumably actin) and 33.1 kDa (presumably tropomyosin)
appeared less degraded in SM than in BF muscles during the whole pro-
cess of Celta dry-cured ham. The 48.9 kDa protein decreased by 17% in
SM muscle (from 14.50% of the total optical density after the post-
salting stage to 12.10% of the total optical density at the end of the pro-
cess), whereas in BF muscle this protein band decreased by 23%. This
fact could be related to the minor enzymatic activity detected in
semimembranosus muscle at the end of the process of dry-cured ham
(Larrea et al., 2006). It could be linked to the different moisture contents
in both muscles (52.35 vs. 35.82%, for BF and SM muscles, respectively)
at the end of the process.
In SM muscle, there was a significant disappearance in the myofibril-
lar fraction of the 66.2 kDa and 17.4 kDa proteins (P b 0.05), and in the
20.0 kDa and 15.6 kDa proteins (P b 0.001) throughout the manufac-
ture of Celta dry-cured ham. At this regard, it is possible that these pro-
tein bands were degraded to peptides of smaller molecular weight
during the ripening stage. The progressive disappearance of these pro-
teins has also been observed in other dry-cured meat products, such
as “lacón” (Lorenzo et al., 2008). Finally, as it occurred in the BF muscle,
semimembranosus in the SM muscle statistical analysis displayed that the bands corre-
sponding to a 155.3, 100.8, 75.8 and b13.5 kDa increased significantly
(P b 0.05) along the whole process of Celta dry-cured ham, being
these changes were more marked from after dry-ripening stage to the
end of the process.
4. Conclusions
a) BF muscle underwent higher protein degradation than the SM mus-

cle during the manufacture of Celta ham, possibly due to its higher
moisture values.
b) Free amino acid content increased 13.9 and 8 times in BF and SM
muscles, respectively, which could explain differences in sensory
characteristics.
c) Muscles also differed in the free amino acid profile, the desirable
amino acid content slightly being higher in the SM than in the BF
muscle.
d) Denaturation of sarcoplasmic proteins as a result of the salting pro-
cess was significantly higher in the SM than in the BF muscle.
e) Myofibrillar proteins were more intensely degraded in BF muscle,
these differences being more evident for the 48.9 kDa and
33.1 kDa proteins.
f) Considering the observed differences in proteolytic processes be-
Fig. 7. SDS-PAGE profile of myofibrillar proteins of biceps femoris and semimembranosus tween the two muscles, further studies correlating intensity of pro-
muscles throughout the manufacture of Celta dry-cured ham. Fresh piece (A), after salting teolytic processes and sensory characteristics in the two muscles
(B), after post-salting (C), after dry-ripening (D), “Bodega 1” (E) and “Bodega 2” (F). will help to establish scientific basis for improving the quality of
dry-cured ham.
ripening, possibility due to the comigration of other major degradation Acknowledgments

products.
In addition, different myofibrillar protein degradation products The authors are grateful to Xunta de Galicia (The Regional Govern-
(molecular weight b 13.5 kDa) of biceps femoris muscle were found ment) (Project FEADER 2010/15) for the financial support. Special
at different stages of the process. These protein bands displayed a thanks to “ASOPORCEL” (Asociación de Criadores de Ganado Porcino
continuously increasing background in the electrophoretic images Celta) for the ham samples supplied for this research.
in the course of progressive dry-cured ham aging (Fig. 7) and they
have been linked to intense degradation of the myofibrillar proteins References
in BF muscle at the end of the process (Larrea et al., 2006). These
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total optical density after drying–ripening stage and then they Evolution of free amino acids and amines during ripening of Iberian cured ham.
Journal of Agricultural and Food Chemistry, 42, 2296–2301.
drop to the end of the process (Table 3). These results are in agree- Durà, M.A., Flores, M., & Toldrà, F. (2004). Effect of Debaryomyces spp. on the proteolysis
ment with those reported by Larrea et al. (2006) who observed a of dry-fermented sausages. Meat Science, 68, 319–328.
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Article
Influence of type of muscle on volatile compounds

throughout the manufacture of Celta dry-cured ham
Roberto Bermúdez1, Daniel Franco1, Javier Carballo2 and

José M Lorenzo1
Abstract
The effect of muscle type on volatile compounds throughout the manufacture of Celta dry-cured ham was
studied. Thirty Celta ham were taken from the fresh pieces, after the end of the salting stage, after 120 days of
post-salting, after the end of drying-ripening stage, and after 165 and 330 days of ‘‘bodega’’ step. The volatile
compounds from semimembranosus (SM) and biceps femoris (BF) muscles were extracted by using head-
space-solid phase microextraction (SPME) and analysed by gas chromatographic/mass spectrometry (GC/
MS). Fifty-five volatile compounds were identified and quantified. The number of volatile compounds
increased during the different steps of the process, reaching at 550 days of process 39 and 40 volatile
compounds in SM and BF muscles, respectively. Results indicated that the most abundant chemical family
in flavour at the end of the manufacturing process were esters in the two muscles studied, followed by
aliphatic hydrocarbons and aldehydes. During the manufacturing process, an increase in the total amount
of volatile compounds was observed, being this increase more marked in samples from BF muscle (from
550.7 to 1118.9 106 area units) than in samples from SM muscle (from 459.3 to 760.4 106 area units).
Finally, muscle type displayed significant (P < 0.05) differences for four esters, two alcohols, one aldehyde,
one ketone and four aliphatic hydrocarbons.
Keywords
Dry-cured ham, volatile compounds, type of muscle, SPME, GC/MS
Date received: 24 June 2014; revised: 15 September 2014; accepted: 17 September 2014
(Bermúdez et al., 2012; 2014a, 2014b; Lorenzo et al.,

INTRODUCTION 2013a), ‘‘lacón’’ (Lorenzo et al., 2014), dry-cured loin
The Celta pig was the typical breed raised on farms in (Pateiro et al., 2014) and sausages (Gómez and
Galicia (NW Spain) until the middle of the 20th cen- Lorenzo, 2013).
tury, at which time they suffered an important recession Celta ham is a typical meat product from the north-
due to the introduction of improved breeds and their west of Spain, very appreciated by consumers. This
crosses (Lorenzo et al., 2012a). This breed is highly high consumer acceptability is mainly sustained on its
appreciated by consumers because of the succulent unique sensory features, which are consequence of both
meat that results from the profuse infiltration of fat the characteristics of the raw material and the
into the lean meat (Franco et al., 2014 ) and the pro-
duction of these pigs is mainly focused on the manu- 1
Centro Tecnológico de la Carne de Galicia, Parque Tecnológico
facture of dry-ripened meat products such as ham de Galicia, San Cibrán das Viñas, Ourense, Spain
2
Area de Tecnologia de los Alimentos, Facultad de Ciencias de
Food Science and Technology International 0(0) 1–12
Ourense, Universidad de Vigo, Ourense, Spain
! The Author(s) 2014 Reprints and permissions: Corresponding author:
sagepub.co.uk/journalsPermissions.nav José M Lorenzo, Centro Tecnológico de la Carne de Galicia, Rúa
DOI: 10.1177/1082013214554935 Galicia N 4, Parque Tecnológico de Galicia, San Cibrán das
fst.sagepub.com Viñas, 32900 Ourense, Spain.
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Food Science and Technology International 0(0)
prolonged traditional processing method that requires

Samples
between 1 and 2 years of ripening. Dry-curing is a very
complex process which involves many biochemical After refrigeration (24 h at 4 C), the legs were cut from
reactions and changes. Some of these changes concern the carcass and hams were trimmed. Thirty raw ham
water loss and salt intake affecting mainly proteins and samples (10.80 0.75 kg average weight) were used.
lipids. During ripening, proteins and lipids undergo Hams were dry-salted with excess of coarse salt. A
intense degradations processes, resulting in a consider- heap was formed alternating layers of ham samples
able amount of small peptides, free amino acids, free and layers of salt. In this way, the samples were totally
fatty acids and great number of volatile compounds covered with salt. Salting was carried out during 11
which contribute to the characteristic flavour of the days in a salting room at 2–5 C and 90–95% relative
ripened products (Ruiz et al., 2002). humidity. After the salting stage, the samples were
On the other hand, the biceps femoris (BF) and semi- taken from the heap, brushed, washed and transferred
membranosus (SM) muscles, the two most representa- to a post-salting room where they stayed for 120 days at
tive muscles in ham, are submitted to different 3–6 C and around 85–90% relative humidity. After the
conditions during the dry-cured ham process. The SM post-salting stage, the samples were ripened for 115
is an external muscle, which has high salt content in the days in a room where the temperature was moderately
first stages of the process and achieves low water con- raised up to 30 C and the relative humidity progres-
tent rapidly, whereas the BF is an internal muscle, with sively lowered down to 40% in order to achieve ade-
lower salt content during the first stages of the process quate drying of the thighs. Then, the hams were left to
and with higher water content throughout the process. mature for 11 additional months (‘‘bodega’’ step) in a
This could imply a more intense lipolysis and proteoly- chamber under a temperature range of 12–24 C and a
sis in the BF muscle compared with SM muscle, which relative humidity of 70–80%.
could promote a different number or amount of volatile Samples were randomly taken from the fresh sam-
compounds in the two muscles. ples, at the end of the salting stage, after 120 days of
Solid-phase micro-extraction (SPME) is a sampling post-salting, at the end of drying-ripening stage and
technique based on sorption of analytes on or into a after 165 and 330 days of ‘‘bodega’’ step. In each sam-
polymeric material that coats a silica fibre. SPME fits pling time, a total of five ham samples were analysed.
into a trend of developing analytical techniques for Hams were transported to the laboratory under refri-
smaller sample volumes, reduced solvent consumption gerated conditions (<4 C) and analysed at this point.
and shorter analysis time, while maintaining or improv- Once in the laboratory, the entire samples were
ing sensitivity. Well into its second decade of existence, skinned, deboned, and SM and BF muscles were
SPME is an established sample preparation technique obtained. The samples were vacuum-packed and
for the analysis of volatile and semi-volatile compounds stored at 80 C for no longer than four weeks until
in a wide variety of foods (Steffen and Pawliszyn, 1996). analysis.
The aim of this study was to evaluate the effect of the
type of muscle on volatile compounds throughout the
Chemical composition
manufacture of Celta dry-cured ham, assessed after
extraction following the SPME technique. Moisture, fat and protein (Kjeldahl N 6.25) were
quantified according to the ISO recommended stand-
MATERIAL AND METHODS ards 1442:1997 (ISO, 1997), 1443:1973 (ISO, 1973) and
937:1978 (ISO, 1978), respectively. Total chlorides were
Experimental design and animal management
quantified according to the Carpentier-Vohlard official
Fifteen pigs (castrated males and females) from the method standard (ISO 1841-1:1996) (ISO, 1996).
Celta breed (Barcina line), all registered in the Record
of Births of Stud-Book, obtained from ASOPORCEL
Analysis of volatile compounds
(the association of breeders of this pig) were used. The
animals were reared in a single group in an extensive For volatile compound analysis, 3 g of muscle were
system. They were fed ad libitum with commercial con- minced and weighed into a 20 mL headspace vial and
centrate suited to their nutritive needs. Pigs were sealed with a PTFE-faced silicone septum (Supelco,
slaughtered at 12 months with an average live weight Bellefonte, PA, USA). A SPME device (Supelco,
of 167.30 11.65 kg in an accredited abattoir Bellefonte, PA, USA) containing a fused-silica fibre
(Novafrigsa S.A., Lugo, Spain) using carbon dioxide (10 mm length) coated with a 50/30 mm layer of DVD/
as stunning procedure. Before slaughtering, they were CAR/PDMS was used. The vial was left at 35 C in a
weighed and transported to the abattoir trying to min- thermo block (Memmert modell 100-800, Schwabach,
imise the stress situations. Germany) during 15 min to equilibrate its headspace.
2
XML Template (2014) [16.10.2014–9:46am] [1–12]
Bermúdez et al.
Then, a SPME fibre was exposed to the headspace identified by comparing their mass spectra with those
while maintaining the sample at 35 C during 30 min. contained in the NIST05 (National Institute of
The compounds absorbed by the fibres were next iden- Standards and Technology, Gaithersburg) library
tified and quantified by gas chromatographic analysis and/or by calculation of retention index relative to a
using MS detectors. series of standard alkanes (C5–C19) (for calculating
Analyses were performed using a Hewlett-Packard Kovats indexes, Supelco 44585-U, Bellefonte, PA,
6890N (Agilent Technologies Spain, S.L., Madrid, USA). Samples were analysed at least in duplicate.
Spain) gas chromatograph equipped with a mass select- Results from volatile analyses are provided in total
ive detector 5973N (Agilent Technologies Spain, S.L., area counts.
Madrid, Spain). The compounds were separated using
a DB-624 capillary column (30 m length 0.25 mm
Statistical analysis
I.D., 1.4 mm film thickness, J&W Scientific Inc.,
Folsom, CA, USA). The SPME fibre was desorbed To detect differences associated to the type of muscle
and maintained in the injection port at 260 C and for and also to the processing time, an analysis of variance
the time (5.0 min) suggested by manufacturers. The (ANOVA) of one way using the IBM SPSS Statistics
samples were injected in splitless mode. Helium was 19.0 program (IBM Corporation, Somers, NY, USA)
used as a carrier gas with a linear velocity of 40 cm/s. was performed for all variables considered in the study.
The temperature program was isothermal for 10 min at The least squares mean (LSM) were separated using
40 C, raised to 200 C at a rate of 5 C min1 and then Duncan’s t-test. All statistical tests of LSM were per-
raised to 250 C at a rate of 20 C min1, and held for formed for a significance level P < 0.05.
5 min: total run time was 49.5 min. Injector and detec-
tor temperatures were both set at 260 C. The mass
spectra were obtained using a mass selective detector
RESULTS
working in electronic impact at 70 eV, with a multiplier Table 1 displays the effect of muscle type on chemical
voltage of 1953 V, and collecting data at a rate of 6.34 composition through the manufacturing process of
scans/s over the range of m/z 40–300. Compounds were Celta dry-cured ham. During processing, the moisture
Table 1. Evolution of proximate composition during the manufacturing process of Celta dry-cured ham
‘‘Bodega’’ Stage
After After
Fresh piece After salting post-salting drying-ripening First point Second point SEM P-value
Moisture (%)
BF 73.68 e 72.46 e,1 68.05 d,1 65.36 c,1 56.55 b,1 52.35 a,1 1.46 <0.001
SM 73.80f 65.95 e,2 61.12 d,2 56.30 c,2 40.54 b,2 35.82 a,2 2.51 <0.001
P-value 0.813 <0.001 <0.001 <0.001 <0.001 <0.001
Intramuscular fat (% of dry matter)
BF 8.02 a,b,1 7.74 a,1 8.28 b,1 8.01 a,b,1 8.03 a,b,1 7.83 a,b,1 0.07 0.237
c,2
SM 7.36 6.62 a,b,2 5.97 a,2 6.47 a,b,2 6.39 a,b,2 5.96 a,2 0.12 0.002
P-value 0.011 0.011 <0.001 <0.001 <0.001 <0.001
Protein (% of dry matter)
BF 85.03 e,1 83.39 d,1 75.85 c 73.32 b,1 73.03 b,1 71.49 a,1 1.08 <0.001
c,2
SM 87.36 78.51 a,2 77.73 a 77.99 a,2 81.18 b,2 80.73 b,2 0.81 <0.001
P-value 0.026 0.004 0.102 0.004 <0.001 <0.001
Chlorides (% of dry matter)
BF 0.50 a 3.62 b,1 11.74 c 13.02 c,1 16.15 d,1 15.87 d,1 1.15 <0.001
a
SM 0.83 15.37 e,2 11.88 d 10.30 c,2 8.44 b,2 8.46 b,2 0.90 <0.001
P-value 0.157 <0.001 0.885 0.021 <0.001 <0.001
Note: Effect of muscle type (BF: bicep femoris; SM: semimembranosus) (mean values of five samples).
a–e
Means in the same row (corresponding to the same muscle and parameter) not followed by a common letter are significantly different
(P < 0.05; Duncan test) (differences among sampling points).
1.2
Means in the same column and parameter not followed by a common number are significantly different (P < 0.05; Duncan test)
(differences between muscles).
3
XML Template (2014) [16.10.2014–9:46am] [1–12]
content decreased in both muscles. This decrease was manufactured hams were not found in the fresh
faster in SM than in BF due to the fact that SM muscle pieces. Statistical analysis displayed that the total
is not covered with skin and subcutaneous fat. There amount of volatile compounds significantly
were significant differences (P < 0.001) between muscles (P < 0.001) increased during the manufacturing pro-
in all stages of the manufacturing process, reaching cess, from an initial average value of 459.3 and
final average values of 52.35 and 35.82% for BF and 550.7 106 area units to 760.4 and 1118.9 106 area
SM, respectively. A significant (P < 0.001) decrease in units for SM and BF muscles, respectively, being this
the protein content, expressed as % of dry matter, was increase more marked in samples from BF muscle. This
observed during the manufacturing process for the two difference observed between muscles could be related
muscles, from an initial average value of 87.4 and 85.0 with differences in physico-chemical properties
to 80.7 and 71.5% DM at the end of the ‘‘bodega’’ (mainly moisture, IMF and salt content) between
stage for SM and BF muscles, respectively. On the them (see Table 1). At the end of the process,
other hand, the intramuscular fat (IMF) also decreased both muscles maintained the relationship esters > ali-
slightly from an initial average value of 7.4 and 8.0 to phatic hydrocarbons > aldehydes > alcohols > acids >
5.9% and 7.8% DM at the end of process for SM and aromatic hydrocarbons > ketones > furans. Differences
BF muscles, respectively. Regarding NaCl contents, a between muscles were detected in the amount of esters
different trend was observed in the two muscles, since in (butanoic acid, methyl ester; pentanoic acid, methyl
BF muscle the highest increase occurred during the ester; hexanoic acid, methyl ester and octanoic acid,
post-salting stage (from 0.5 to 11.74% of DM) due to methyl ester), alcohols (1-hexanol and phenol,
the fact that salt is distributed homogeneously through- 2-methoxy), aldehydes (benzeneacealdehyde), ketones
out the whole piece in this stage, whereas in the SM (2-pentanone) and aliphatic hydrocarbons (heptane;
muscle the salt level increased rapidly during the salting octane; heptane, 3-ethyl and 5-hepten-2-one, 6-methyl).
stage (from 0.83 to 15.37% of DM; Table 1) due to the Esters were the main chemical family observed in
fact that this muscle is in direct contact with salt during both muscles through the manufacturing process.
salting step. During the next steps of process, the con- Esters decreased significantly (P < 0.05) from raw
centration of salt in BF muscle continued to increase till piece to drying-ripening stage, and then increased sig-
to the end of the process, whereas in samples from SM nificantly (P < 0.01) during ‘‘bodega’’ step reaching the
muscle, the level of salt only increased during the salt- highest amount in samples from BF muscle (757 vs.
ing stage where maximum values were reached 469 106 area units; P < 0.001) (Figure 1.1). Aliphatic
(15.37%) and then dropped to the end of process. hydrocarbons increased significantly (P<0.001) during
The average contents of extracted volatile com- drying–ripening step and ‘‘bodega’’ stage, showing the
pounds at different processing stages in both muscles highest amounts at the end of the process (228 and
are shown in Table 2. Fifty-four volatile compounds 270 106 area units, for SM and BF muscles, respect-
were identified and quantified from Celta dry-cured ively) (Figure 1.2). Aldehydes showed a different behav-
ham. In raw material (before curing), only 23 and 24 iour in the two muscles: in samples from SM muscle
of them for SM and BF muscles, respectively, were they increased significantly (P < 0.001) during salting
found, and they demonstrated very low levels. With stage and then decreased significantly (P < 0.001) till
the increase of temperature as the process progresses, the end of process, while in samples from BF muscle
and the decrease of moisture content as discussed pre- aldehydes increased significantly (P < 0.001) till drying–
viously, the quantity and the areas of total volatile com- ripening stage and then their amount dropped to the
pounds increased gradually; after 560 days of process end of process (Figure 1.3).
39 and 40 volatile compounds in samples from SM and Alcohols were the fourth main chemical family
BF muscles, respectively, were found. Volatile com- observed during the manufacture of Celta dry-cured
pounds that were identified and quantified were ham showing variable values that ranged from 0 to
assigned to the following chemical families: acids (4), 96.5 106 area units for all samples analysed (Figure
alcohols (6), aldehydes (7), aromatic hydrocarbons (8), 1.4). Aromatic hydrocarbons were approximately 5.4%
esters (12), ketones (4) and aliphatic hydrocarbons (12) and 4.7% of total chromatographic area of volatile
according to Pérez-Juan et al. (2006) and Purriños et al. compounds for SM and BF muscles, respectively, in
(2012). the raw pieces, and this proportion dropped to below
The chromatographic areas obtained for volatile 0.7% in both muscles at the end of the process (Figure
compounds extracted from fresh pieces, after salting 2.1). With regard to acids family, they remained con-
and post-salting stage, after dry-ripening process and stant during the salting and post-salting stages and then
after ‘‘bodega’’ step displayed significant variations increased significantly (P < 0.001) till the end of the
(P < 0.05). Thirty and 31 volatile compounds of SM process and showing the highest amounts in samples
and BF muscle, respectively, obtained from from BF muscle (16.9 vs. 12.5 106 area units,
4
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Table 2. Effect of muscle type on the evolution of volatile compounds (area units (AU) 106/g dry matter) through the manufacturing of Celta dry-cured ham, results expressed as
means standard error (n ¼ 5)
Fresh piece After salting After post-salting After dry-ripening First point Second point P-value
Chemical class Processing

(AU 106) LIR R SM BF SM BF SM BF SM BF SM BF SM BF Muscle time
Ester compounds
[16.10.2014–9:47am]
Propanoic acid, 713 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 4.67 1.41 b,1 0.69 0.22 a,b,2 3.97 2.13 b 1.82 0.40 b 1.87 0.64 a,1 5.05 1.28 c,2 7.18 2.26 c,1 13.57 2.40 d,2 0.589 0.001
2-methyl-,
methyl ester
Butanoic acid, 759 m, k 120.63 14.86 d,1 138.51 7.90 e,2 35.12 13.86 a,b,1 81.63 11.19 c,2 34.44 9.83 a,b,1 105.47 12.73 d,2 41.58 7.23 b,1 26.97 3.31 a,2 21.73 4.33 a,1 51.51 8.48 b,2 58.18 8.07 c,1 84.94 10.84 c,2 0.002 0.001
//blrnas3.glyph.com/cenpro/ApplicationFiles/Journals/SAGE/3B2/FSTJ/Vol00000/140035/APPFile/SG-FSTJ140035.3d
methyl ester
Pentanoic acid, 813 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 41.22 6.56 b,1 103.89 2.38 b,2 86.02 6.02 c,1 156.32 14.13 c,2 0.100 0.001
methyl ester
(FST)
Pentanoic acid, 814 m, k 11.89 1.69 b,1 16.05 2.38 a,2 12.58 0.93 b,1 14.93 1.07 a,2 12.99 1.99 b 14.15 0.95 a 17.31 1.28 c 16.76 2.87 a 6.93 1.60 a,1 34.12 4.39 b,2 21.92 3.48 d,1 30.47 5.13 b,2 0.001 0.001
methyl ester
Hexanoic acid, 856 m, k 190.10 20.29 a,b 216.52 22.36 a 222.25 18.31 b 239.06 16.09 a 195.42 18.15 a,b,1 216.91 6.14 a,2 212.76 8.76 b,1 245.86 25.00 a,2 178.32 31.57 a,1 365.35 12.24 b,2 220.51 31.93 b,1 340.47 43.62 b,2 0.001 0.001
methyl ester
Heptanoic acid, 933 m, k 8.56 1.17 a,1 11.15 0.89 a,2 13.79 2.51 b 10.78 2.20 a 7.65 1.89 a,1 10.25 1.89 a,2 17.71 1.90 c,1 13.12 1.46 a,2 23.59 3.74 d 27.59 2.26 b 22.08 3.71 d 26.99 6.64 b 0.579 0.001
methyl ester
[PREPRINTER stage]
[1–12]
3 -(Methylthio)propanoic 1053 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.77 0.10 b,1 1.74 0.29 b,2 0.230 0.001
acid methyl ester
Octanoic acid, 1076 m, k 56.73 13.00 d 69.85 15.32 c 19.22 6.45 b,1 35.08 8.34 b,2 8.79 1.59 a,1 38.68 4.33 b,2 13.53 1.18 a,b 13.16 2.54 a 17.42 3.07 a,b,1 32.10 4.30 b,2 38.06 8.85 c,1 77.53 13.43 c,2 0.001 0.001
methyl ester
Nonanoic acid, 1153 m, k 4.89 1.41 c 4.24 1.04 b,c 3.83 0.26 b,c,1 4.64 0.38 c,2 3.86 0.42 b,c,1 2.70 0.46 a,2 3.19 0.23 a,b 3.04 0.73 a,b 2.64 0.51 a,1 3.62 0.60 a,b,c,2 3.26 1.02 a,b,1 6.21 1.63 d,2 0.157 0.001
methyl ester
Decanoic acid, 1245 m, k 6.87 1.20 c 5.76 1.82 c 2.08 0.53 b 3.32 1.44 b 1.63 0.24 a,b,1 0.97 0.26 a,2 0.74 0.25 a 0.90 0.12 a 1.11 0.25 a,b,1 2.57 0.64 b,2 7.61 1.10 c,1 9.87 1.60 d,2 0.494 0.001
methyl ester
Butanoic acid, 1354 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 3.64 0.56 b,1 8.98 2.41 b,2 0.203 0.001
butyl ester
Dodecanoic acid, 1457 m, k 0.62 0.12 b 0.68 0.15 b 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.879 0.001
methyl ester
Aliphatic hydrocarbons

Heptane 700 m, t 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 3.67 0.70 c,1 1.17 0.58 b,2 1.29 0.45 b 1.43 0.56 b 3.69 0.46 c,1 2.26 0.54 c,2 0.63 0.16 a,b,1 0.00 0.00 a,2 3.93 1.58 c,1 0.00 0.00 a,2 0.001 0.001
Octane 800 m, t 3.83 0.18 a,1 2.99 0.55 a,2 19.64 2.37 d,1 6.04 0.78 c,2 6.43 1.84 a 6.24 0.83 c 12.60 1.18 c,1 10.08 1.93 d,2 9.75 2.41 b 9.04 1.03 d 10.84 2.95 b,c,1 4.59 0.78 b,2 0.001 0.001
Heptane, 3-ethyl- 872 m 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.28 0.04 c,1 0.00 0.00 a,2 1.14 0.15 e,1 0.00 0.00 a,2 0.55 0.09 d 0.65 0.15 c 0.17 0.05 b,1 0.27 0.02 b,2 0.025 0.001
Nonane 900 m, t 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 2.24 0.27 c,1 0.00 0.00 a,2 1.63 0.55 b,1 0.00 0.00 a,2 0.00 0.00 a,1 8.78 0.82 b,2 0.203 0.001
Heptane, 2,2,4,6, 963 m, t 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 88.33 5.69 b,1 4.68 0.91 a,2 126.26 14.32 c,1 53.44 6.02 b,2 198.05 25.49 d 218.90 23.78 c 0.277 0.001
6-pentamethyl-
Decane 1000 m, t 1.21 0.33 a,1 1.87 0.41 a,2 2.80 0.52 a,1 1.32 0.23 a,2 5.23 0.61 b,1 2.91 0.35 a,2 15.77 2.79 c,1 5.91 1.07 b,2 17.34 3.25 c 14.87 1.50 c 5.59 1.18 b,1 17.20 3.36 d,2 0.708 0.001
5-Hepten-2-one, 1033 m 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 1.39 0.26 b,1 0.00 0.00 a,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a,1 2.22 0.45 b,2 0.00 0.00 a,1 3.21 0.45 c,2 0.00 0.00 a,1 4.68 1.30 d,2 0.001 0.001
6-methyl-
a a a a a a a a a a b,1 b,2
Dodecane, 2,6, 1043 m 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 8.91 1.36 14.04 2.47 0.467 0.001
10-trimethyl-
b,1 b,2 d d c,1 b,c,2 d d d c,d a a
Undecane 1100 m 13.74 2.90 18.26 2.05 25.86 4.02 29.41 7.54 17.51 1.65 21.93 3.22 25.51 2.87 30.71 5.70 24.53 3.44 24.95 5.22 0.00 0.00 0.00 0.00 0.270 0.001
Dodecane 1200 m, t 1.26 0.31 a,1 2.54 0.32 a,2 3.12 1.02 a 2.08 0.49 a 5.90 0.44 b,1 1.88 0.21 a,2 12.12 3.03 c,1 3.41 0.68 a,2 13.15 2.17 c 17.01 3.98 b 0.97 0.17 a,1 1.64 0.40 a,2 0.356 0.001
a
Tridecane 1300 m, t 1.37 0.30 b,1 2.45 0.46 c,2 3.45 0.38 c,1 1.89 0.47 c,2 0.93 0.53 a,b 0.76 0.11 b 3.20 0.88 c,1 1.04 0.41 b,2 4.07 1.58 c,1 7.17 1.05 d,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 0.928 0.001
Aldehydes
Hexanal 843 m, k 5.33 2.29 a,1 23.48 10.58 a,2 239.14 57.00 d,1 112.89 25.75 b,2 165.60 31.55 c 174.82 50.94 c 67.22 20.10 b,1 177.56 38.36 c,2 9.32 3.98 a,1 45.48 7.49 a,2 9.22 1.44 a,1 22.25 7.04 a,2 0.644 0.001
Heptanal 925 m, k 0.66 0.44 a 1.83 1.17 a 17.99 7.08 b,1 4.97 2.39 a,2 3.00 1.22 a,1 10.16 2.18 b,2 5.45 2.54 a,1 19.88 4.71 c,2 5.06 4.55 a 8.90 1.26 b 2.40 0.89 a,1 5.00 2.38 a,2 0.115 0.001
(continued)
XML Template (2014)
Table 2. Continued
Fresh piece After salting After post-salting After dry-ripening First point Second point P-value
Chemical class Processing

(AU 106) LIR R SM BF SM BF SM BF SM BF SM BF SM BF Muscle time
Propanal, 3 945 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.63 0.15 b 0.71 0.16 b 0.842 0.001
-(methylthio)-
a a a a a a a a b b b,1 b,2
Benzaldehyde 1020 m, k 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 3.74 2.00 4.85 0.18 3.01 0.34 4.28 1.11 0.451 0.001
Octanal 1047 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 20.04 3.83 b,1 4.17 1.62 b,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.072 0.001
Benzeneacetaldehyde 1113 m 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a,1 1.15 0.24 b,2 0.00 0.00 a,1 2.65 0.51 c,2 2.26 0.36 b 3.33 1.16 c 0.011 0.001
Nonanal 1149 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 26.03 4.35 b,1 0.00 0.00 a,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a,1 22.43 1.60 b,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.803 0.001
Alcohols
[16.10.2014–9:47am]
1-Pentanol 831 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 16.48 5.98 b,1 0.00 0.00 a,2 0.00 0.00 a,1 8.25 2.11 b,2 0.00 0.00 a,1 23.39 12.08 c,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.250 0.002
1-Hexanol 910 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 9.13 1.23 c 7.95 2.56 b 0.00 0.00 a,1 10.37 5.48 b,2 4.66 3.35 b,1 17.83 10.62 c,2 3.90 2.34 b 5.85 1.19 a,b 3.31 0.54 b,1 4.73 0.41 a,b,2 0.005 0.001
1-Octen-3-ol 1026 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 70.97 15.99 c,1 25.70 7.33 c,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 18.95 4.71 b,1 45.78 13.22 d,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 8.13 1.07 a 8.98 3.20 b 0.620 0.001
Phenol 1108 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 1.17 0.33 b,1 0.00 0.00 a,2 1.73 0.73 c 1.99 0.48 b 1.95 0.22 c 2.84 1.14 c 0.992 0.001
//blrnas3.glyph.com/cenpro/ApplicationFiles/Journals/SAGE/3B2/FSTJ/Vol00000/140035/APPFile/SG-FSTJ140035.3d
Phenol, 2-methoxy- 1160 m 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 1.80 0.36 b,1 0.00 0.00 a,2 1.69 0.12 b,1 0.00 0.00 a,2 3.16 1.18 c 2.34 0.30 a 3.57 0.45 c 2.77 0.68 a 0.020 0.001
Phenol, 2-methyl- 1163 m, 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.79 0.09 b,1 0.00 0.00 a,2 1.68 0.67 c,1 0.00 0.00 a,2 1.73 0.22 c 1.97 0.68 b 0.078 0.001
(FST)
Acids
Acetic acid 706 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.40 0.04 b,1 0.00 0.00 a,2 0.20 0.32 a,b,1 0.77 0.12 b,2 1.13 0.23 c,1 1.92 0.41 c,2 0.319 0.001
Butanoic acid 879 m, k 2.98 1.16 a,b 3.68 1.16 a 2.44 1.29 a 3.08 1.15 a 5.86 5.08 b 5.74 1.34 b 2.87 0.24 a,b 3.17 0.92 a 2.80 0.99 a,b,1 4.66 1.36 a,b,2 4.32 0.42 a,b,1 5.37 0.84 b,2 0.152 0.002
Butanoic acid, 918 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 2.24 0.15 a 1.85 0.98 b 5.39 4.26 b 5.55 2.01 c 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.949 0.001
3-methyl-
Hexanoic acid 1066 m, k 2.93 1.03 b 2.71 1.67 b 6.65 1.37 c 5.01 1.14 c 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a,1 4.38 0.81 b,c,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 6.98 1.85 c 9.61 2.51 d 0.335 0.001
[PREPRINTER stage]
[1–12]
Aromatic
hydrocarbons
Toluene 797 m, k 6.94 1.79 b,c 6.86 0.84 c 8.31 2.06 c 8.96 1.62 d 4.09 0.98 b 4.52 1.31 b 5.44 0.89 b,c 6.26 1.71 c 17.31 4.61 d,1 4.23 1.48 b,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.120 0.001
Ethylbenzene 883 m, k 5.09 1.23 d 5.04 1.42 c 3.74 0.88 c 4.21 0.54 b,c 2.40 0.23 b,1 3.61 0.67 b,2 2.87 0.26 b,c 3.22 0.62 b 2.15 0.68 b,1 0.00 0.00 a,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.957 0.001
p-Xylene 888 m, k 10.73 3.58 d 9.83 1.75 c 10.12 2.92 c,d 10.39 2.33 c 8.27 1.69 b,c,d,1 5.93 0.51 b,2 7.04 1.50 b,c 7.64 1.79 b 5.99 2.57 b 6.72 1.21 b 0.79 0.15 a,1 1.20 0.15 a,2 0.827 0.001
o-Xylene 910 m, k 2.41 0.39 c,1 4.13 1.08 c,2 1.81 0.08 b 2.41 0.79 b 3.21 0.60 d,1 0.00 0.00 a,2 1.48 0.44 b,1 0.00 0.00 a,2 0.00 0.00 a,1 1.86 0.27 b,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.816 0.001
Oxime-, 1014 m 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 1.65 0.63 b 2.30 0.63 b 0.600 0.001
methoxy-phenyl-
Benzene, nitro- 1168 m 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 1.02 0.24 b 1.15 0.34 b 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.844 0.001
Benzene, 1195 m 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 1.77 0.59 b,1 2.91 0.35 b,2 1.99 0.13 b,1 3.09 0.35 b,2 0.240 0.001
1,2-dimethoxy-
a a a a a a a a b b c c
2,3-Dimethoxytoluene 1279 m 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.42 0.25 0.52 0.13 0.63 0.03 0.72 0.20 0.688 0.001

Ketones
a,1 c,2 c,1 c,2 d,1 b,2 c b c,1 d,2 b,1 a,2
2-Pentanone 733 m, k 0.00 0.00 3.10 0.22 1.58 0.38 2.80 0.27 2.93 0.22 1.78 0.18 2.00 0.49 1.80 0.32 1.63 0.25 3.84 0.91 0.62 0.28 1.01 0.15 0.001 0.001
2-Heptanone 919 m, k 0.90 0.15 a,1 0.00 0.00 a,2 7.60 0.71 d,1 2.98 0.59 b,2 5.74 0.51 b,1 3.98 0.25 b,2 7.07 0.64 c,d,1 5.45 0.56 c,2 8.83 0.99 e 10.24 1.83 d 6.24 0.77 b,c 5.36 0.96 c 0.073 0.001
3-Nonanone 1132 m, k 0.00 0.00 a,1 0.47 0.09 b,2 1.01 0.11 b,1 0.59 0.08 c,2 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.928 0.001
2-Nonanone 1140 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.84 0.26 b 0.75 0.05 b 1.73 0.43 c 1.47 0.26 c 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 0.725 0.001
Furnas
Furan, 2-pentyl- 1008 m, k 0.00 0.00 a 0.00 0.00 a 8.51 1.59 c,1 2.16 0.24 a,b,2 2.36 0.60 b 2.68 0.55 b 2.53 0.18 b,1 1.92 0.41 a,b,2 2.12 0.28 b,1 0.73 0.14 a,b,2 2.95 0.26 b 4.83 3.72 c 0.109 0.001
LIR: Linear retention indexes, calculated in relation to the retention time of n-alkane (C5-C19) series
R: Reliability of identification: k: Kovats index in agreement with literature (Kaban, 2009; Lorenzo, 2014b; Lorenzo et al., 2012b, 2013b; Purriños et al., 2012); m: mass spectrum agreed with mass database (NIST05);
t: tentative identification by mass spectrum
a–e
Means in the same row (corresponding to the same muscle) not followed by a common letter are significantly different (P < 0.05; Duncan test) (differences among sampling points)
1,2
Means in the same row not followed by a common number are significantly different (P < 0.05; Duncan test) (differences between muscles).
XML Template (2014) [16.10.2014–9:47am] [1–12]
Bermúdez et al.
(a) 900 BF (b) 300 BF

Total area counts (AUx106)

SM SM
800
250
700
600 200
500
150
400
300 100
200
50
100
0 0
(c) 400 (d) 120 BF


BF
SM SM
350
100
300
80
250
200 60
150
40
100
20
50
0 0
Figure 1. Evolution of volatile compounds of biceps femoris and semimembranosus muscles throughout the manufac-
ture of Celta dry-cured ham. Fresh piece (A), after salting (B), after post-salting (C), after dry-ripening (D), ‘‘Bodega 1’’ (E)
and ‘‘Bodega 2’’ (F). 1) Esters, 2) Aliphatic hydrocarbons, 3) Aldehydes, 4), Alcohols. Plotted values are the means of five
samples. Standard deviation values are presented with lines.
P < 0.001) (Figure 2.2). Finally, ketones displayed a post-salting stages, which would cause the fat contribu-
similar pattern in both muscles; they increased signifi- tion to the total solid content of the samples to decrease
cantly (P < 0.001) till the first ‘‘bodega’’ point and then substantially. In general, protein contents are lower and
dropped in the final ‘‘bodega’’ point, showing similar fat contests higher in BF than in SM muscle.
amounts in both muscles (Figure 2.4). In general, the volatile compounds identified in
the headspace have been previously detected in the head-
space of different types of dry-cured hams using different
DISCUSSION extraction techniques (Marušić et al., 2011; Pérez-Juan
Concerning water loss, the dehydration was more et al., 2006). Results indicated that the chemical family
intense (two fold in quantitative terms) during the that can explain the flavour at the end of the manufac-
drying–ripening stage due to both the duration of this turing process was esters, which are formed through the
stage and the environmental conditions (higher tem- enzymatic esterification of fatty acids and alcohols
perature and lower relative humidity) in the chamber during curing, mostly by the action of microorganisms
where it takes place. On the other hand, the decrease in such as lactic acid bacteria and Micrococcaceae
protein content could be related with the addition and (Purriños et al., 2011). This finding is in agreement
distribution of NaCl in the samples during the salting with those reported by Bolzoni et al. (1996) who found
and post-salting stages, which would cause the protein that the esters were the compound family that registered
contribution to the total solid content of the samples to the highest percentage in the headspace of Parma ham.
decrease substantially. As with the protein, the decrease However, our results were not in accordance with those
in IMF appears to be due to the addition and distribu- observed by other authors (Lorenzo et al., 2013a;
tion of NaCl in the samples during the salting and Pastorelli et al., 2003) who found that the main
7
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(a) Total area counts (AUx106) 35 BF (b) 20

BF
SM SM
30
25 15
20
10
15
10
5
5
0 0
(c) (d)
12 18 BF
BF

SM 16 SM
10
14
8 12
10
6
8
4 6
4
2
2
0 0
Figure 2. Evolution of volatile compounds of biceps femoris and semimembranosus muscles throughout the manufac-
ture of Celta dry-cured ham. Fresh piece (A), after salting (B), after post-salting (C), after dry-ripening (D), ‘‘Bodega 1’’ (E)
and ‘‘Bodega 2’’ (F). 1) Aromatic hydrocarbons, 2) Acids, 3) Furans, 4) Ketones. Plotted values are the means of five
samples, Standard deviation values are presented with lines.
compounds in dry-cured ham were aldehydes. On the methyl ester and butanoic acid, buthyl ester were only
other hand, Gaspardo et al. (2008) concluded that alco- detected during ‘‘bodega’’ stage, while dodecanoic acid,
hols were the most abundant, representing 41.38% of methyl ester was only found in raw pieces (Table 2). This
the total volatile fraction in ‘‘San Daniele’’ ham. These chemical family can modulate the global flavour due to
differences could be explained in the bases of the volatile their low odour thresholds, imparting fruity notes,
extraction methods, because the purge and trap extrac- mainly those formed from short-chain acids (Théron
tion with cold Tenax trap and the SPME technique offer et al., 2010), whereas esters with long-chain acids have
a potential different profile of volatile. To this regards, a slight fatty odor (Narváez-Rivas et al., 2012). Esters
there are many factors that affect SPME fibre perform- strongly affect the flavor of dry-cured meat products as
ance, such as the choice of stationary phase and extrac- typical aged meat products; in particular, the methyl
tion conditions (Lorenzo, 2014a). branched short-chain esters has been associated with
The amount of esters was higher in samples from BF ‘‘ripened flavor’’ (Montel et al., 1996).
muscle than in those from SM muscle (Figure 1.1) Hydrocarbons originate in meat products from fat
during all the process, although the highest differences degradation and chemical auto-oxidation (Leroy et al.,
between muscles were observed in ‘‘bodega’’ stage (469 2009), and are generally considered to have no substan-
vs. 757 106 area units for SM and BF muscles, respect- tial impact on flavour because of their high odour
ively). The most abundant ester was hexanoic acid, threshold values. Aliphatic hydrocarbons with less
methyl ester, which showed significant (P < 0.001) dif- than 10 carbon atoms arise mainly from lipid oxidation
ferences between muscles, since biceps femoris muscles (Ansorena et al., 2001), while those with longer chains
presented the higher contents. On the other hand, pen- could be accumulated in the fat depots of the animal,
tanoic acid, methyl ester; 3 -(methylthio)propanoic acid, probably from feeding (Tejada et al., 2001). At the end
8
XML Template (2014) [16.10.2014–9:47am] [1–12]
Bermúdez et al.
of salting and post-salting stages, straight chain aliphatic content acts as a prooxidant. Additionally, saturated
hydrocarbons with more than 10 carbons presented the aldehydes such as heptanal, octanal and nonanal could
highest values in both muscles, being the undecane the also be related with the auto-oxidation of unsaturated
most abundant (17.5 and 21.9106 area units for SM fatty acids such as oleic, linoleic, linolenic and arachi-
and BF muscles, respectively at post-salting stage), donic (Pastorelli et al., 2003). Figure 1.3 displays that
while at the end of ‘‘bodega’’ phase, the predominant the total amount of aldehydes decreased from post-
aliphatic hydrocarbons were those with shorter chain sating stage to the end of process. With the conspicuous
length (Table 2). At the end of the process, only four increase in the temperature from the post-salting phase
aliphatic hydrocarbons (heptane; octane; heptane, 3- (3–6 C) to ‘‘bodega’’ stage (12–24 C), the content of
ethyl and 5-hepten-2-one, 6-methyl) presented signifi- hexanal had markedly decreased. This fact could be due
cant (P < 0.05) differences between muscles. The hep- to aldehydes being converted into carboxylic acids and
tane-2,2,4,6,6-pentamethyl was the most important other volatile flavor compounds during the high tempera-
aliphatic hydrocarbons in dry-cured Celta ham. In add- ture maturating stage.
ition, this volatile compound has been used to discrim- Alcohols were not found in the raw pieces. During
inate hams according to the differentiation of three processing, six different alcohols were detected at dif-
fattening diets (Montanera, extensive cebo and intensive ferent levels (Table 2). The proportion of alcohols in
cebo) (Narváez-Rivas et al., 2011). the total area was maximum after salting stage, repre-
Aldehydes are known as the major contributors to the senting approximately 11.8% and 5.4% of total chro-
unique flavour of dry-cured ham due to their rapid for- matographic area for SM and BF muscles, respectively.
mation during lipid oxidation and their low odour thresh- Alcohols originate from lipid oxidation, from the
olds (Ramı́rez and Cava, 2007). Linear aldehydes are reduction of the corresponding aldehydes and methyl-
known to originate from the auto-oxidation of unsatur- ketones through the activity of lactic acid bacteria
ated fatty acids (Leroy et al., 2009) and branched-chain dehydrogenases and biochemical reactions or, in the
aldehydes from the Strecker degradation of amino acids case of short branched-chain alcohols, from the
(Théron et al., 2010). Results obtained from this study Strecker degradation of amino acids (Leroy et al.,
showed that aldehyde contents dropped during the final 2009; Rivas-Cañedo et al., 2011; Théron et al., 2010).
stages of processing in both muscles which is in agreement Alcohols, because of their low odor threshold, contrib-
with those reported by Lorenzo et al. (2014) who noticed ute to the aroma of ham, with fatty, woody and herb-
that the relative percentage of aldehydes decreased during aceous notes (Garcı́a and Timón, 2001). After the
the final stages of processing of Celta dry-cured ‘‘lacón’’. salting stage, 1-octen-3-ol was the most abundant alco-
Among linear saturated aldehydes, hexanal was the most hol, showing the highest contents in samples from SM
abundant compound, showing a different behaviour in muscle (71 vs. 26 106 area units for SM and BF mus-
the two muscles during the process of Celta ham. To cles, respectively). This alcohol originates from the oxi-
this regards, hexanal is generally considered as a good dative breakdown of linoleic acid (Pham et al., 2008)
indicator of the oxidation level and high concentrations and it is often described as an important component of
of hexanal indicate flavour deterioration in meat products meat volatiles, being considered the responsible for a
often resulting in a rancid aroma (Pham et al., 2008; mushroom note (Théron et al., 2010). In line with this,
Ramı́rez and Cava, 2007). After the salting stage, the Salles (2006) observed that salt content related with the
highest hexanal contents were observed in samples from increase the volatility of the most hydrophobic com-
semimembranosus muscle (239 vs. 113 106 area units for pounds such as 1-octen-3-ol by decreasing the water
SM and BF muscles, respectively). From post-salting molecules available for their solubilisation. However,
stage to the end of the process, the highest levels of hex- in our study we did not find a relationship between
anal were found in samples from biceps femoris muscle salt content and 1-octen-3-ol. Among alcohols
(see Table 2). This fact could be related with the different observed in present study, 1-pentanol, 1-hexanol and
salt contents in both muscles: after the salting stage, SM 1-octen-3-ol have also been detected in other dry-
muscle showed the highest levels (3.62 vs. 15.37% of dry cured meat products (Kaban, 2009; Lorenzo et al.,
matter for BF and SM muscles, respectively), while 2014; Purriños et al., 2012; Ramı́rez and Cava, 2007).
during the dry-ripening and ‘‘bodega’’ stages BF muscle The presence of the volatile compounds belonging to
presented the highest contents (15.87 vs. 8.46% of dry acids family through the manufacturing process of Celta
matter for BF and SM muscles, respectively) as result of dry-cured ham was low in both muscles. Volatile acids
salt diffusion throughout the whole piece. These out- are probably products of the oxidation of aldehydes,
comes were in accordance with those reported by Pérez- though they may also be originated from enzymatic lip-
Juan et al. (2006) who observed that the oxidation of olysis during the drying-ripening process (Ramı́rez and
unsaturated fatty acids to volatile carbonile compounds Cava, 2007). Butanoic acid and hexanoic acid were the
is favoured in the centre of the ham where the higher salt most abundant acids detected during the processing of
9
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Celta ham. These findings are in disagreement with those of meat and meat products as they are present in large
reported by Pérez-Juan et al. (2006), who noticed that amounts and have a peculiar aroma, described such as
acetic acid was the main acid detected in dry-cured ham. ethereal, green, tropical fruit, nutty, dry-cured ham-like
Branched-chain acids originate from the microbial deg- or toasted (Narváez-Rivas et al., 2012).
radation of leucine and isoleucine or from the oxidation Finally, furans were not detected in raw pieces (see
of methylbutanal (Purriños et al., 2011). On the other Table 2). Only furan, 2-pentyl was present from the
hand, the short chain acids (less than six carbon atoms) after salting stage to the end of the process, displaying
have an important effect in the aroma development due the highest contents in the last ‘‘bodega’’ stage (2.9 vs.
to their characteristic odours, described as vinegar, 4.8 106 area units for SM and BF muscles, respect-
cheese or cucumber (Stahnke, 1995) and to their low ively). Normally, furans are described as compounds
threshold values. To this regards, Schmidt and Berger generated during heating; nevertheless, they have been
(1998) found butanoic acid, 3-methyl to be a key com- found in other dry-cured meat products manufactured
pound among the odour-active compounds in different from whole pieces such as dry-cured ham (Garcı́a-
types of dry-cured sausages. González et al., 2008; Lorenzo et al., 2014), dry-cured
Only four aromatic hydrocarbons (toluene, ethyl- loin (Muriel et al., 2004) and dry-cured ‘‘lacón’’
benzene, p-xylene, and s-xylene) were detected in raw (Purriños et al., 2013).
pieces. This chemical group may originate from lipid
oxidation (Poligné et al., 2001), microbial activity
(Leroy et al., 2009), environmental contaminants or
CONCLUSIONS
compounds of plant origin present in the diet (Théron During the manufacturing process of Celta dry-cured
et al., 2010). Aromatic hydrocarbons, especially toluene ham, an increase in the total amount of volatile com-
and ethylbenzene, could play an important role in the pounds was observed, being this increase more marked
aroma of dry-cured meat products (Ramı́rez and Cava, in biceps femoris muscle than in semimembranosus. A
2007). During the manufacturing process of Celta dry- total of 55 volatile compounds (4 acids, 6 alcohols, 7
cured ham, four new aromatic hydrocarbons have been aldehydes, 8 aromatic hydrocarbons, 12 esters, 4
generated at very low levels. Among these compounds, ketones and 12 aliphatic hydrocarbons) were identified.
p-xylene was the major one, showing the highest values At the end of the process, esters were the main chemical
after salting stage (10.1 and 10.4 106 area units for family among flavour substances, followed by aliphatic
SM and BF muscles, respectively), and followed by hydrocarbons and aldehydes. Regarding the effect of
toluene and ethylbenzene (Table 2). At the end of the muscle type, only four esters, two alcohols, one alde-
process, four aromatic hydrocarbons (toluene, ethyl- hyde, one ketone and four aliphatic hydrocarbons dis-
benzene, s-xylene and benzene, nitro-) have not been played significant differences between muscles.
detected in any sample. This result is in agreement with
those reported by Kaban (2009) who did not find tolu- ACKNOWLEDGEMENTS
ene at the end of the process of Pastirma (Turkish dry- The authors are grateful to Xunta de Galicia (The Regional
cured meat product); however, this author observed Government) for the financial support (Project FEADER
that s-xylene reached maximum levels at the end of 2010/15). They specially thank ‘‘ASOPORCEL’’
the process. (Asociación de Criadores de Ganado Porcino Celta) for the
Regarding ketones, only four (2-pentanone, 2-hepta- ham samples supplied for this research.
none, 3-nonanone and 2-nonanone) were detected
through the manufacturing process of Celta dry-cured FUNDING
ham. 2-heptanone was the most abundant ketone
This research received no specific grant from any funding
during process, displaying the highest levels after first agency in the public, commercial, or not-for-profit sectors.
‘‘bodega’’ point (8.8 vs. 10.2 106 area units for SM
and BF muscles, respectively). Aliphatic ketones are
REFERENCES
known to originate from lipid oxidation and their
methylated forms from the b-oxidation of unsaturated Ansorena D, Gimeno O, Astiasarán I and Bello J. (2001).
fatty acids (Poligné et al., 2001) while cyclopentones are Analysis of volatile compounds by GC–MS of a dry fer-
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none, 3-nonanone and 2-nonanone were detected in 2nd ed. Zaragoza: Acribia.
the present study; they have also been reported to be Bermúdez R, Franco D, Carballo J and Lorenzo JM. (2014b).
oxidation products of fatty acids (Beliz and Grosch, Physicochemical changes during manufacture and final
1997). To this regards, ketones, especially 2-ketones, sensory characteristics of dry-cured Celta ham. Effect of
are considered to have a great influence on the aroma muscle type. Food Control 43: 263–269.
10
XML Template (2014) [16.10.2014–9:47am] [1–12]
Bermúdez et al.
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(CSCB) with different fiber coatings using SPME. Food
der during refrigerated storage. Food Chemistry 124:
Chemistry 110: 233–238.
749–758.
12
Anexos
IX.2. INFORMACIÓN Y CRITERIOS DE CALIDAD DE LAS

PUBLICACIONES
En la normativa interna de la Universidad de Vigo sobre Tesis Doctorales
formadas por compendio de artículos se indica que para la admisión de la Tesis debe
incluirse una descripción del factor de impacto u otros criterios de calidad de la revista
en la que están publicados los artículos que forman parte de la memoria. Deben quedar
claramente explícitos los nombres de todos los autores y su orden, su filiación, el
nombre de la publicación, la editorial y el ISSN o ISBN.
A continuación se da la información requerida de cada uno de los artículos,

incluyendo factores de impacto de las revistas donde están publicados sus posiciones
relativas dentro de los epígrafes en los que se encuentran.
ARTICULO I
Autores: Roberto Bermúdeza, Daniel Francoa, Javier Carballob y José M. Lorenzoa.
a
Filiación: Centro Tecnolóxico da Carne de Galicia, Rúa Galicia Nº4, Parque
Tecnológico de Galicia, San Cibrán das Viñas, 32900 Ourense. bÁrea de Tecnología de
los Alimentos, Facultad de Ciencias de Ourense, Universidad de Vigo, 32004 Ourense.
Título: Physicochemical changes during manufacture and final sensory characteristics

of dry-cured Celta ham. Effect of muscle type
Revista: Food Control
Editorial: Elsevier Science Ltd
ISSN: 0956-7135
Epígrafe: Food Science & Technology
Factor de impacto (2.013): 2,819
Posición relativa de la revista en el epígrafe (2.013): 17/123
Cuartil: Q1
- 157 -
Capítulo IX
ARTICULO II
Autores: Roberto Bermúdeza, Daniel Francoa, Javier Carballob, Miguel Ángel

Sentandreuc y José M. Lorenzoa.
a
c
Instituto de Agroquímica y Tecnología de Alimentos (CSIC), Avenida Agustín
Escardino, 7, Paterna, 46980 Valencia, España.
Título: Influence of muscle type on the evolution of free amino acids and sarcoplasmic
and myofibrillar proteins through the manufacturing process of Celta dry-cured ham
Revista: Food Research International
Editorial: Elsevier Science Ltd
ISSN: 0963-9969
Cuartil: Q1
- 158 -
Anexos
ARTICULO III
Autores: Roberto Bermúdeza, Daniel Francoa, Javier Carballob y José M. Lorenzoa.
a
Título: Influence of type of muscle on volatile compounds throughout the manufacture

of Celta dry-cured ham
Revista: Food Science and Technology International
Editorial: SAGE PUBLICATIONS LTD
ISSN: 1082-0132
Cuartil: Q3
- 159 -

Estudio de Los Cambios Bioquímicos

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Universidad de Vigo

ESTUDIO DE LOS CAMBIOS BIOQUÍMICOS,

D. Francisco Javier Carballo García, Catedrático del Departamento de Ingeniería

HACE CONSTAR: Que D Roberto Bermúdez Piedra, postgrado en Ciencia y

Fdo: D. Francisco Javier Carballo García

HACE CONSTAR: Que D Roberto Bermúdez Piedra, postgrado en Ciencia y

Y considerando que constituye trabajo de tesis, autoriza su presentación en la

Fdo: D. José Manuel Lorenzo Rodríguez

HACE CONSTAR: Que D Roberto Bermúdez Piedra, postgrado en Ciencia y

Y considerando que constituye trabajo de tesis, autoriza su presentación en la

Fdo: D. Daniel José Franco Ruíz

Al Centro Tecnolóxico da Carne y a su Director Gerente D. Miguel Fernández

A mi familia, en especial a mis padres, a mi hermana y sobrinas por su apoyo y

A mis amigos, por todos los buenos momentos vividos.

I.1. EL CERDO “CELTA” 3

I.1.1.1. Razas europeas 4

I.1.1.1.1. Sus scrofa subesp. ferus 4

I.1.1.1.2. Sus scrofa subesp. mediterraneus 4

I.1.1.2. Razas asiáticas 5

I.1.2. CARACTERÍSTICAS MORFOLÓGICAS. PROTOTIPO RACIAL 6

I.1.2.1. Aspecto general 6

I.1.2.2. Aspecto regional 8

I.1.3. EVOLUCIÓN, CENSO Y DISTRIBUCIÓN GEOGRÁFICA 9

I.1.3.1. El cerdo Celta primitivo 9

I.1.3.2. El tipo Céltico reformado 10

I.1.3.3. El tipo Céltico precoz 10

I.2. LOS PRODUCTOS CÁRNICOS CRUDO-CURADOS 13

I.3. EL JAMÓN CRUDO-CURADO: CARACTERÍSTICAS Y VARIEDADES 14

I.3.1. JAMÓN SERRANO 15

I.3.2. D.O. JAMÓN DE TERUEL 18

I.3.3. I.G.P. JAMÓN DE SERÓN 19

I.3.4. D.O. JAMÓN DE GUIJUELO 20

I.3.5. D.O. DEHESA DE EXTREMADURA 21

I.3.6. D.O. JAMÓN DE HUELVA 22

I.3.7. D.O. JAMÓN LOS PEDROCHES 23

I.3.8. I.G.P. JAMÓN DE TRÉVELEZ 24

I.4. EL JAMÓN CRUDO-CURADO: PROCESO DE ELABORACIÓN 26

I.4.1. PREPARACIÓN DE LOS PERNILES 26

I.4.2. SELECCIÓN Y CLASIFICACIÓN 27

I.4.5. REPOSO O POST-SALADO 28

I.4.7. ENVEJECIMIENTO O MADURACIÓN EN BODEGA 28

I.5. CAMBIOS BIOQUÍMICOS QUE TIENEN LUGAR DURANTE EL PROCESO DE

I.5.1. CAMBIOS FÍSICO-QUÍMICOS 29

I.5.2. CAMBIOS QUÍMICOS 32

I.5.2.1. Cambios en el contenido en agua 33

I.5.2.2. Cambios en el contenido en cloruro sódico (NaCl) 33

I.5.2.3. Cambios experimentados por los lípidos 33

I.5.2.4. Cambios experimentados por los compuestos nitrogenados 36

I.5.2.4.1. Cambios en la solubilidad de las proteínas 37

I.5.2.4.2. Cambios en las proteínas y sus productos de degradación 37

I.5.2.4.3. Cambios en los péptidos 38

I.5.2.4.4. Cambios en los aminoácidos libres 39

I.5.2.4.5. Cambios en el nitrógeno no proteico y en sus fracciones 40

I.5.2.5. Formación de compuestos volátiles 43

I.5.2.5.1. Reacciones de Maillard 43

I.5.2.5.2. Reacciones de Strecker 44

I.6. EL JAMÓN GALLEGO: HISTORIA Y SITUACIÓN ACTUAL 46

II. JUSTIFICACIÓN Y OBJETIVOS 49

III. CAMBIOS FISICOQUÍMICOS DURANTE LA ELABORACIÓN Y

III.2. MATERIAL Y MÉTODOS 56