U. N. P. S. J. B.

Facultad de Ciencias Naturales y Ciencias de la Salud

B I O L O G ÍA

MEDICINA
Primer Cuatrimestre 2024
RECORDATORIO

La actividad propuesta de DESAFIO debe vincularse

al video
El interior de la célula
https://youtu.be/5GATtn4edeU

FECHA LIMITE 26/04.

biolomedicina2022@gmail.com

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PARCIAL DE OPCION MULTIPLE

08/05 PRIMER PARCIAL

20/05 RECUPERATORIO
1er PARCIAL
 Biología (Medicina)

Estructura y Función de

Proteínas.

Ácidos Nucleicos
3- PROTEÍNAS
 Macromoléculas orgánicas que se encuentran en
todas las células

Hay ciertos elementos químicos que todas

poseen
- carbono (C)
- hidrógeno (H)
- oxígeno (O)
- nitrógeno (N)
- muchas contienen también azufre (S)
 Están constituidas por el mismo tipo de subunidad:
AMINOÁCIDO (MONÓMERO).

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—

NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).
 ¿Cuántos aminoácidos ayudan a formar proteínas?

Se han identificado aproximadamente 500 aminoácidos en la naturaleza, pero solo 20

aminoácidos forman las proteínas que se encuentran en el cuerpo humano.

Algunos de los 20 aa los sintetiza nuestro propio cuerpo y otros deben ser adquiridos a través de la dieta. ….son los 9 aminoácidos
esenciales: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
 ¿Cuántos aminoácidos ayudan a formar proteínas?

Se han identificado aproximadamente 500 aminoácidos en la naturaleza,

pero solo 20 aminoácidos forman las proteínas que se encuentran en el
cuerpo humano.
 Los aminoácidos forman cadenas unidos por ENLACES COVALENTES
llamados ENLACES PEPTÍDICOS.Según su tamaño molecular, pueden ser

- Dipéptidos, formados por 2 Aa;

- Tripéptidos, formados por 3 Aa, etc.

- OLIGOPÉPTIDOS, formados por NO MÁS

de 10 Aa

- POLIPÉPTIDOS, formados por más de 10 Aa

Cuando el número de Aa supera los 50 y el

polipéptido tiene una estructura tridimensional
específica, se habla de proteínas.
 LOS ENLACES PEPTÍDICOSunen AA
ENLACES COVALENTES
Los grupos
AMINO y
CARBOXILO de 2
AA reaccionan para
formar un enlace
peptídico.

Una molécula de
agua se pierde
(condensación)
cada vez que se
forma el enlace.

La repetición de
esta reacción une
muchos AA juntos
en un polipéptido.
https://youtu.be/Dufnn1kqkuI?si=udk-WjdgsAi7jWc3
Unión Peptídica entre Aminoácidos
Unión Peptídica: https://youtu.be/Dufnn1kqkuI

Unión Peptídica
H H
O
H OH O

=
N C C C N C C

H ONH O
H H R
H
R

+ H2O

Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones

peptídicas para formar cadenas lineales no ramificadas.
https://youtu.be/0XRFUEhB9os

Unión Peptídica: https://youtu.be/Dufnn1kqkuI

 PROPIEDADES
SOLUBILIDAD
• Son SOLUBLES EN AGUA.

• Esta propiedad es la que hace posible la

hidratación de los tejidos de los seres vivos.

ESPECIFICIDAD Esto no
ocurre con
• Cada proteína realiza una determinada los glúcidos y
función exclusivamente: Un cambio en la
secuencia de Aa o en la conformación lípidos, que
puede impedir o dificultar la función. son comunes
a todos los
seres vivos.
 Estructura de las Proteínas:
ESTRUCTURA PRIMARIA: Los AA
Cuatro niveles: se unen por un “esqueleto“de
enlaces peptídicos COVALENTES,
formando cadenas polipeptídicas
ESTRUCTURA SECUNDARIA:Los
PUENTES DE HIDRÓGENO en el
esqueleto de péptidos pliegan los AA
en PATRONES.

ESTRUCTURA TERCIARIA:
Plegamiento tridimensional de una
proteína debido a las INTERACCIONES
ENTRE SUS CADENAS LATERALES.

ESTRUCTURACUATERNARIA: DOS O
MÁS POLIPÉPTIDOS SE ENSAMBLAN
para formar moléculas de proteína
más grandes.
 CLASIFICACIÓN según la estructura
Proteínas simples:
formadas
predominantemente
por aminoácidos.

Proteínas conjugadas: Poseen un

componente de proporción significativa NO
PROTEICO que recibe el nombre de grupo
prostético.
 EJEMPLOS
HOLOPROTEÍNAS Zeína (maíz), hordeína (cebada).
Glutenina (trigo)
Albúminas:
GLOBULARES: Forman
- Seroalbúmina (sangre),
estructuras compactas, casi
- ovoalbúmina (huevo),
esféricas, solubles en agua o
- lactoalbúmina (leche)
disolventes polares.
Hormonas: Insulina, hormona del
Participan de la actividad
crecimiento, prolactina, tirotropina
celular
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas,

FILAMENTOSAS (o fibrosas): más EJEMPLOS

simples que las globulares. Forman Colágeno: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
estructuras alargadas, ordenadas Queratina: En formaciones epidérmicas: pelos,
en una sola dimensión, formando uñas, plumas, cuernos.
haces paralelos. Elastina: En tendones y vasos sanguíneos
Son responsables de funciones Fibroína: En hilos de seda, (arañas, insectos)
estructurales y protectoras
 HETEROPROTEÍNAS

• Glucoproteínas: anticuerpos, hormona luteinizante

• Lipoproteínas: transportan lípidos en la sangre.

• Nucleoproteínas: histonas en los nucleosomas del

ADN

• Cromoproteínas: hemoglobina

• Fosfoproteínas: Ttenen fósforo (P), ej: caseína de la

leche.
 Péptidos de interés biológico
Existen algunos péptidos cortos con función
biológica:

• El tripéptido glutatión: actúa como

transportador de hidrógeno en algunas
reacciones metabólicas.

• Los nanopéptidos vasopresina y oxitocina

• El polipéptido insulina (51 Aa)

 CLASIFICACIÓN según la función
EJEMPLOS ESTRUCTURAL
HORMONAL
El colágeno, mantiene unidos
 Insulina los tejidos y forma tendones,
cartílagos.

La queratina, que se sintetiza en

la epidermis y forma parte de
DEFENSA pelos, uñas.

 Hormona del
crecimiento

Formando anticuerpos
(inmunoglobulinas)
 TRANSPORTE EJEMPLO:
HEMOGLOBINA

EL MOVIMIENTO Y LA
LOCOMOCIÓN en los Ejemplo:
unicelulares y pluricelulares FUNCIÓN ENZIMÁTICA
CONTRÁCTIL
dependen de las proteínas Enzimas digestivas
TODAS LAS ENZIMAS SON PROTEÍNAS
contráctiles:  Degradan (rompen) los grandes polímeros de los
Las enzimas
alimentos en moléculas actúan como
más pequeñas
• la DINEÍNA, en cilios y biocatalizadores de las reacciones
flagelos, Hidratos de Carbono → Monosacáridos
que constituyen el metabolismo
• la ACTINA Y MIOSINA, Lípidos → Ácidos grasos y Glicerol
celular.
responsables de la Proteínas → Aminoácidos
contracción muscular.Ácidos Nucléicos → Nucleótidos
 RESERVA

Algunas son utilizadas como nutrientes:

- la ovoalbúmina de la clara de huevo,
- la caseína de la leche

Son el último recurso para la obtención de energía cuando el

organismo carece de otras reservas tales como lípidos y carbohidratos.
EN RESUMEN
La función de una proteína depende de:

- su secuencia de aminoácidos

- de la forma que ésta adopte

- de su plegamiento particular.
 Consecuencias inmediatas:

- DISMINUCIÓN DRÁSTICA DE LA
SOLUBILIDAD de la proteína, acompañada
frecuentemente de precipitación

- PÉRDIDA DE SUS FUNCIONES BIOLÓGICAS

quedando la proteína reducida a un polímero

con estructura primaria.
 Agentes que pueden desnaturalizar a una
proteína:

-calor excesivo; entre 50 y 60 ºC.

- modificaciones en el pH;
- alta salinidad;
- radiaciones;
- agitación.
1. Selecciona la opción correcta. Las proteínas se clasifican en…
Homoproteínas y Heteroproteínas

Holoproteínas y Heteroproteínas

Holoproteínas y Poliproteínas

2. V o F
V Las proteínas globulares forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua, que
participan de la actividad celular.

V Los anticuerpos son glucoproteínas cuyo grupo prostético es un glúcido.

F Hay proteínas que cumplen función hormonal, entre ellas la elastina ubicada en el tejido
conectivo.

F La principal función de las proteínas es la obtención de energía

 ÁCIDOS
NUCLÉICOS
 ÁCIDOS NUCLÉICOS
 La información que dicta las estructuras de la enorme variedad de proteínas
está codificada en moléculas llamadas ÁCIDOS NUCLÉICOS (ADN y ARN)

 Están formados por cadenas largas de NUCLEÓTIDOS (monómero)

 Un NUCLEÓTIDO está formado por:

- Un GRUPO FOSFATO
- Un AZÚCAR DE 5 CARBONOS (pentosa)
- Una BASE NITROGENADA
 El azúcar puede ser RIBOSA o DESOXIRRIBOSA

 La RIBOSA es el azúcar de los nucleótidos que forman ÁCIDO

RIBONUCLEICO (ARN)

 La DESOXIRRIBOSA es el azúcar de los nucleótidos que forman el

ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN)

 Hay 5 BASES NITROGENADAS diferentes:

- CITOSINA (C), TIMINA (T) y URACILO (U) → PIRIMIDINAS

- ADENINA (A) y GUANINA (G) → PURINAS

 A, G y C → Se encuentran tanto en ADN como en ARN
 T → Sólo se encuentra en ADN
 U → Sólo se encuentra en ARN

Uracilo
 Los nucleótidos pueden unirse entre sí, mediante enlaces covalentes, para
formar polímeros, es decir los ácidos nucleicos, el ADN y el ARN.

 Dichas uniones covalentes se denominan UNIONES FOSFODIÉSTER.

Se forma un POLINUCLEÓTIDO

El grupo fosfato de un
nucleótido se une al
carbono 5’ de otro
nucleótido,
En la cadena quedan
dos extremos, de un
lado el carbono 5’ de la
pentosa unido al fosfato
y del otro el carbono 3’
de la pentosa.
 Cada peldaño de la escalera representa las
bases nitrogenadas unidas, respetando una
estricta complementariedad:
- A sólo se aparea con T (y viceversa) por medio
de 2 enlaces de hidrógeno
- G sólo con C (y viceversa) por medio de 3
enlaces de hidrógeno

 Las bases están hacia adentro, y los fosfatos y

las azúcares hacia afuera
SECUENCIA
ADN
ADN – Ácido Desoxirribonucléico
 Constituyente primario de los cromosomas de las células y
portador del mensaje genético.
 Se ubica en el NÚCLEO celular y no puede salir de él.
 Hay dos organelas que poseen su propio ADN: mitocondria y
cloroplasto.

 Formado por dos cadenas complementarias, que se

mantienen unidas por puentes hidrógeno

 Las dos cadenas se alinean en forma paralela, pero en

direcciones inversas. Se dice, entonces, que las cadenas son
antiparalelas.

 El modelo de Watson y Crick de la doble hélice de ADN,

propone que las cadenas están enrolladas sobre un eje,
como si se tratara de una escalera caracol; de tal forma que
cada diez pares de base se alcanza un giro completo.
ARN – Ácido Ribonucléico
-Es una cadena simple (excepto en algunos virus).

-Tiene como pentosa a la ribosa en lugar de la

desoxirribosa.

-Tiene como base el uracilo en lugar de la timina.

-Se distribuye en el núcleo, nucleólo, en el citoplasma

celular, en el RER, forma los ribosomas.

-Una célula típica contiene 10 veces más ARN que ADN.

-Participa en la expresión de la información genética:

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

 La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar

regiones con bases apareadas, de este modo se forman
estructuras secundarias del ARN con importancia funcional
Se conocen tres tipos principales de ARN y todos
ellos participan de una u otra manera en la
síntesis de las proteínas:
• ARN mensajero (ARNm)
• ARN ribosomal (ARNr)
• ARN de transferencia (ARNt).
ARN m

 Consiste en una molécula lineal de

nucleótidos (monocatenaria), cuya
secuencia de bases es
complementaria a una porción de la
secuencia de bases del ADN (molde).

 Copia la secuencia bases del ADN en

el núcleo y la transporta a los
ribosomas para la síntesis de proteínas.
ARN t
 Es el más pequeño, con aproximadamente 75
nucleótidos en su cadena, además se pliega
adquiriendo forma de hoja de trébol plegada.
 Se encarga de transportar los aminoácidos
específicos libres del citoplasma al lugar de
síntesis proteica.

ARN r
 Este tipo de ARN forman las
subunidades de los ribosomas
donde ocurre la síntesis proteica.
ARN heteronuclear(ARNhn)
 O heterogeneo nuclear, es el ARN que acaba de sintetizarse en el
núcleo (pre-ARN).

 Precursor de los distintos tipos de ARN.

REPASAMOS …
REPASO
1. Selecciona la opción correcta. Las proteínas se clasifican en…
Homoproteínas y Heteroproteínas

Holoproteínas y Heteroproteínas
Holoproteínas y Poliproteínas

2. V o F
V Las proteínas globulares forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua, que
participan de la actividad celular.

V Los anticuerpos son glucoproteínas cuyo grupo prostético es un glúcido.

F Hay proteínas que cumplen función hormonal, entre ellas la elastina ubicada en el tejido
conectivo.

F La principal función de las proteínas es la obtención de energía

 Diferencias entre ADN y ARN
ADN ARN
FORMA DE LA CADENA

LOCALIZACIÓN

AZÚCAR PENTOSA

BASES NITROGENADAS

FUNCIÓN
 3. Selecciona la opción correcta. Cuando una proteína se
desnaturaliza…
Pierde todas las estructuras de orden superior, se reduce a un polímero con estructura primaria,
pero conserva su función.
Pierde estructura 1° y queda reducida a un polímero con estructura 2° y afuncional

Pierde todas las estructuras de orden superior, se reduce a un polímero con estructura primaria
y pierde su función.
 4. ¿Cuál es la secuencia complementaria del siguiente fragmento de ADN?

5’ – ATG AGT ACC GCT – 3’

. ¿ Cuales son los tres tipos principales de ARN?