Biomoleculas orgánicas III

Aminoácidos y Proteínas:
Ø Estructuras
Ø Clasificaciones
Ø Funciones
 Estructura de Aminoácidos
Aminoácido
Unidad estructural fundamental de las proteínas.

Grupo amino Grupo carboxilo

(básico) (ácido)

Carbono α
Grupo Radical
El carbono se dispone
en el centro (Carbono
α o Quiral) y los cuatro
elementos que se unen
a él ocupan los vértices.
Asimetría Molecular: Enan3omeros

Cuando el grupo amino

se dispone a la izquierda
se habla de a-L
aminoácidos y a la
derecha de a-D
aminoácidos
 Sólo los L-aa son usados en la
formación de proteínas

Los D-aminoácidos se encuentran en algunas

proteínas que han sufrido modificaciones después de
su traducción y traslocación al RE (caracoles cono).

v Son componentes abundantes de las paredes

celulares de peptidoglicano de bacterias (D-alanina).

v D-serina puede actuar como un neurotransmisor en

el cerebro.
Clasificación:

Ø Existen 20 aminoácidos.

Ø Pueden ser clasificados de acuerdo a las

características de su grupo R, y agrupados en
esenciales y no esenciales.
} Los Aa pueden
abreviarse usando
dos tipos de
sistemas: de una
letra y de tres
letras.

} De manera general
se usa
preferentemente el
sistema de tres
letras.

} Usualmente se usa
el sistema de una
letra solo para
escribir la lista de
la secuencia
aminoacídica de
proteínas
Interacciones entre aminoácidos
Los aminoácidos pueden formar enlaces covalentes y no covalentes.
Cisteína

Grupo tiol Puente disulfuro

Cisteína
Otros aminoácidos y derivados
ü Alrededor de 200 diferentes aminoácidos son encontrados en la
naturaleza.

ü Muchos son precursores de aminoácidos comunes o derivados

modificados químicamente.

ü Algunos aminoácidos son químicamente modificados una vez

que se incorporan a la cadena polipeptídica (descarboxilación,
hydroxilaciones).
Modificación cadenas laterales

ü Fosforilación
ü Carboxilación
ü Hidroxilación
ü Metilación
ü Acetilación
Glicosilación de proteínas en el RER
Glicosilación y fosforilación de proteínas en el golgi
Derivados de Aa biológicamente activos

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Aminoácidos esenciales

Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar

se denominan esenciales. Estos deben ser incorporados en la
dieta.

En humanos son esenciales ocho aminoácidos:

treonina
metionina
lisina
valina
triptófano
leucina
Isoleucina
fenilalanina

La histidina es esencial durante el crecimiento infantil,

pero no para el adulto.
 Propiedades generales de los aminoácidos

comportamiento anfótero.
} En disolución acuosa pueden ionizarse y dependiendo
del pH:

ü actúan como un ácido liberando protones y quedando

(-COO-);

ü como base , los grupos -NH2 captan protones,

quedando como (-NH3+ );

ü como ácido y base a la vez. En este caso los

aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una
forma dipolar iónica llamada Zwitterion.

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 a pH fisiológico....

Grupo Amino = -NH3+ (Protonado, ionizado)

zwitterión

Grupo Carboxilo = -COO- (Desprotonado, ionizado)

 Péptidos y Proteínas
¿Qué hace realmente la diferencia entre un péptido y
una proteína?

¿Tamaño o Función?

• Teóricamente se define un péptido como una cadena

aminoacídica de dos a unas pocas decenas de Aa
(dipéptido, tripéptido, oligopéptido, polipéptido).

• Una proteína puede tener miles de Aa, sin embargo se

acostumbra decir proteínas a cadenas mayores de 80
Aa.
El Enlace peptídico
 Una vez
ligado en la cadena de
proteína, un
aminoácido individual
se llama residuo, y la
serie enlazada de
carbono, nitrógeno,
átomos de oxígeno se
conoce como la
cadena principal o
esqueleto de la
proteína.
Importancia biológica de proteínas

1. Enzimas,
2. Moléculas de transporte
3. Soporte y formas (tubulina, actina, colágeno)
4. Movimiento mecánico (flagelos, mitosis, músculos)
5. Decodificación de información celular (traducción, regulación de
expresión génica)
6. Hormonas o receptores hormonales
7. funciones especializadas (anticuerpos toxinas, etc)
} Tamaño:
• Péptidos (Unos pocos Aminoácidos)
• Polipéptidos (Algunas decenas de Aminoácidos)
• Proteínas (80 a 50,000 Aminoácidos)

} Composición:
• Simples (Solo aminoácidos)
• Conjugadas (Otros componentes)

} Función:
• Enzimas (Oxidasas, liasas, transferasas, etc)
• Almacenamiento (Ferritina, albumina, caseina, etc)
• Estructurales (Colagenos, queratinas, etc)
• Mecánica (tubulinas, actinas, miosinas, etc)
• Transporte (hemoglobina, citocromos, etc)
• Hormona (Insulina, prolactina, etc)
• Defensa (anticuerpos, proteoreceptores, etc)
α - 21 aa Clasificación por tamaño
β - 30 aa

468 aa
 Clasificación por composición
• Holoproteínas o simples

Formadas solamente por aminoácidos

• Heteroproteínas o compuestas

Formadas por una fracción proteínica y por un grupo

no proteínico, que se denomina “grupo prostético”.
 ENZIMÁTICAS
- Gastrina: jugo gástrico
- Pépsina: Jugo gástrico
Clasificación por función

- Amilasa: Jugo pancreático y saliva

DEFENSA TRANSPORTE

- Inmunoglobulinas - Hemoglobina
- Fibrinógeno - Mioglobina
- Trombina - Citocromos

RESERVA
- Ovoalbúmina, de la clara de huevo
- Gliadina, del grano de trigo
- Lactoalbúmina, de la leche
Función Ejemplo
De Reserva Ovoalbúmina, caseina, zeina, hordeína
De transporte Lipoproteínas, hemoglobina, homocianina
Contráctil Actina, miosina, flagelina
Protectora o Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas
Defensa
Hormonal Insulina, glucagón, somatrotopina
Estructural Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno,
elastina
Enzimática Catalasas, ribonucleasas
Homeostática Albúmina
Las cadenas laterales de los aminoácidos estándar, tienen una gran
variedad de estructuras y propiedades químicas.

El efecto combinado de todas las cadenas laterales de aminoácidos en

una proteína, determina su estructura tridimensional y reactividad
química.

Hidrofílicos Hidrofóbicos
 Las proteínas se ensamblan
a partir de los aminoácidos, usando
la información codificada en los
genes.

Cada proteína tiene su

propia secuencia de aminoácidos,
que está especificada por la
secuencia de nucleótidos del gen
que codifica esta proteína.
 Estructuras de Proteínas
Niveles de organización

La forma tridimensional de una proteína está

determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena y
esta secuencia está determinada genética y
termodinámicamente.

La forma final se denomina conformación y posee la menor

energía libre posible.

El enlace peptídico permite la rotación alrededor de el y por lo

tanto, la proteína se puede plegar, orientando los grupos R en
posiciones favorables.

Interacciones no covalentes débiles mantienen la proteína

en su forma funcional.
 Niveles de organización

• Estructura primaria
– Secuencia de aminoácidos de la proteína.

• Estructura secundaria
– Puentes de hidrógeno en la estructura de la cadena
polipeptídica.

• Estructura terciaria
– Interacciones no covalentes entre los grupos R de la proteína.

• Estructura cuaternaria
– Interacción entre 2 cadenas polipeptídicas.
Estructura Primaria

La estructura primaria
es la secuencia de
aminoácidos de la
proteína.

La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma

que ésta adopta.
Estructura Secundaria

a-helice
Estructura Secundaria
b-hoja
Estructura Terciaria

Esta estructura se mantiene estable, mediante interacciones entre los

grupos laterales (R) de la cadena de aminoácidos (intracatenários).
Interacciones intracatenarias de los grupos laterales de los resíduos aminoácídicos.
Las cadenas laterales ayudan a determinar el plegamiento en soluciones
acuosas.
Estructura Cuaternaria
Proteína formada por dos o más cadenas polipeptídicas unidas por
intercacciones intercatenarias.

Hemoglobina
 Primaria Unión
ESTRUCTURA

PROCESO
Secundaria Plegamiento

Terciaria Embalaje

Cuaternaria Interacción
 Desnaturalización e hidrólisis

• Desnaturalización de una
proteína: pérdida de la
conformación nativa,
funcionamiento y de sus
propiedades originales (ej.
coagulación por calor de las
proteínas de la clara del huevo).

• Hidrólisis de una proteína:

escisión en aminoácidos
(ruptura de un enlace covalente
por adición de agua).

Desnaturalización de la
ribonucleasa: enzima con puentes
disulfuros reducidos y sin actividad
enzimática
Agentes desnaturalizantes

I. Físicos

1. Calor
2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o

enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y pH extremos
4. Reactivos de grupos -SH
 } TEMPERATURA: Un aumento
en la temperatura causa un
descenso en la solubilidad y
provoca la ruptura de
interacciones débiles
desnaturalizando la proteína.

http://genomasur.com/lecturas/Guia03.htm
Efectos del pH:

Cambios en el pH se traducen en cambios en el número de cargas de la

proteína, y estos cambios pueden inhibir la interacción de la proteína con un
ligando determinado. Por este motivo, muchas proteínas (enzimas, sobre
todo) sólo pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH. Aquí
radica la importancia del mantenimiento de valores constantes de pH en el
medio interno del organismo
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