5 Biocell

Biologie Cellulaire Avancée
Marc Bailly-Bechet
Master Epidémiologie, Univ. Yaoundé
Table des matières
• Structure des protéines
• Sécretion et vie des protéines après la
traduction
• Communication cellulaire et signalisation
• Cycle cellulaire, méiose, mitose,
recombinaison
• Différenciation cellulaire et gènes de
développement
Protéines
• Les protéines sont des molécules organiques
formées d’acides aminés. Elles peuvent atteindre
une très grande taille.
• Les fonctions des protéines incluent:
• Métabolisme
• Maintenance de la structure cellulaire
• Signalisation
• Les protéines ont une structure en domaines
fonctionnels
Structure des protéines
• Les polypeptides sont des chaînes d’acides
•Ces chaînes se replient en 3 dimensions
•Ce sont des chaînes simples, contrairement à l’ADN
• Les protéines ont une structure secondaire

•Hélices alpha et feuillets beta
• Les protéines ont une structure tertiaire

• Elle dépend des forces attractives (electromagnétiques) entre les
différentes parties de la protéine.
• Les protéines peuvent avoir une structure quaternaire

•Ce sont des agencements de protéines déjà repliées.
Structure Primaire
Structure secondaire
Formation de feuillet
Formation d’hélice
Chaaue feuillet est

représenté par un
ruban dirigé
Structure Tertiaire
Structure quaternaire
Triple hélice de collagene: trois
polypetptides emmêlées les unes
aux autres forment une structure de
filin. Le collagene est utilise pour lq
structure de long tissus musculqires
et ligamentaires.
L’hémoglobine consiste en 4
chaînes polypeptidiques, chacune
contenant un groupe heme (qui
contient du fer, en vert)
L’importance de la structure protéique
Le cas de la drépanocytose
Les acides aminés en position 6 de

l’hémoglobine sont différents
chez les personnes atteintes. A
cause de cette différence,
l’hémoglobine se replie mal quand
elle ne transporte pas d’oxygène, de-oxygenated
state
formant de longues structures en
feuillets. Le changement structurel
imposel des contrqintes fortes sur de-oxy
les globules rouges, qui finissent
par se déchirer : les personnes
atteintes sont anémiées.
oxy
Interaction paludisme-drépanocytose
Repartition de la drépanocytose Répartition du paludisme

L’importance de la structure protéique
§ Dénaturation, aggrégation et § Maladie et structure
mauvais repliement.
Causés par la chaleur, des agents Certaines maladies sont
chimiques ou biologiques dûes à un problème de
Parfois réversible
repliement protéique:
Exemples:
Blanchiement des oeufs après Alzheimer
cuisson
“Peau du lait” Parkinson
Vache folle
Un des dangers est la formation
d’aggrégat par interaction de
surfaces hydrophobes exposées.
Les chaperones sont ubiquitaires
Les chaperones aident au repliement des protéines
Rôle des protéines
• Protéines fibreuses
– Ont des propriétés mécaniques intéressantes
– Flexibilité pour les tendons et les vaisseaux
sanguins
• Collagene
– Elasticité pour les ligaments
• Elastine
– Résistance pour les cheveux, la peau, les écailles
• Kératine
– Contraction musculaire
• Actine et myosine
Rôle des protéines
• Protéines globulaires
– En solution ou dans les membranes
– Leur forme leur permet d’interragir spécifiquement
avec une substance précise
– Enzymes – accélèrent les réactions chimiques
– Transporteurs (au travers des membranes)
– Récepteurs – réagissent à la présence d’un composé
– Anticorps – reconnaissent spécifiquement des
éléments pathogènes
Que sont les enzymes?
• Les enzymes sont des catalystes.
• Un catalyste est une substance qui augmente la
vitesse d’une réaction chimique
– Les catalystes ne sont pas consommés
• Utilisés dans les milieux industriels et les êtres
vivants
• Sans eux les réactions chimiques au sein des
êtres vivants seraient trop lentes pour maintenir
la vie
• Les enzymes ont un substrat spécifique.
Le métabolisme
• C’est la somme des réactions chimiques dans un

organisme
• On peut voir le métabolisme comme une chaîne
de réactions, avec une enzyme différente pour
chacune
• C’est une voie métabolique
enzyme1 enzyme2 enzyme3 enzyme4
• A ---------> B ---------> C ---------> D ---------> E

Catabolisme et anabolisme
• La partie de la protéine qui se lie au substrat est nommée
site actif, formant un complexe enzyme-substrat
• Les réactions anaboliques construisent de grandes
molécules à partir de plus petites
– Ces réactions sont endergoniques (énergie nécessaire)
– La synthèse des protéines et la photosynthèse sont deux
exemples
• Les réactions cataboliques cassent de grandes molécules
en plus petites
– Ces réactions libèrent de l’énergie (exergonique)
• Toute réaction nécessite une énergie d’activation pour
briser les liaisons covalentes
• Les enzymes réduisent l’éénergie d’activation
L’énergie d’activation
Localisation des protéines
Post-traductionnelle
La localisation post-
traductionnelle dans un
organelle est véhiculée par
la présence de séquences
d’acides aminés
particulières en tête de la
protéine, dites séquences
leader.
Sécrétion
Les protéines
extracellulaires doivent
suivre la voie de
sécrétion.
Exemples : les hormones,
les neurotransmetteurs
Formation de vésicules de l’ER au Golgi
Raffinement et modifications post-
traductionnelles dans le Golgi
Figure 4.12
Les vésicules sont différenciées
Au niveau de la synapse,
les neurotransmetteurs
vont être expulsés de la
cellule émettrice. Ils
étaient synthétisés bien
avant, mais le signal
dirigeant leur export est
l’arrivée dans la cellule
d’une émission
électrique : le signal
nerveux
Transduction du signal
Les tyrosines-kinases
Une cascade de
transduction est définie
par la succession de
réactions chimiques
modifiant en série
différentes protéines, par
exemple en les
phosphorylant
Les cascades de transduction sont
conservées évolutivement
Une forme de signalisation :
l’accouplement chez la levure
• Les levures ont un sexe, a ou alpha
• L’accouplement consiste en la fusion de deux
organismes haploïdes de sexe opposés
• Pour commencer cette fusion, les levures
émettent une molécule en fonction de leur
sexe, qui va déclencher un signal chez les
levures de sexe opposé à proximité.
Un accouplement en direct
Un autre exemple de réseau
biologique: le réseau de signalisation
Le cycle cellulaire
Deux grandes phases :
– phase d’activité
fonctionnelle
= interphase
– phase de
multiplication =
mitose
La division cellulaire procaryote
= fission binaire
La mitose eucaryote
Télophase
(G2)
Métaphase
Prophase
Anaphase
Mitose et réplication
La méiose
La méiose conduit à un brassage inter
et intra-chromosomique
• Le brassage inter-chromosomique est dû à
l’échantillonage : chaque gamète contient un
seul des deux chromosomes de la cellule
mère, offrant un très grand nombre de
combinaisons possibles.
• Le brassage intra-chromosomique est dû à des
phénomènes de crossing-over, ou échange de
petits morceaux de chromosomes entre
chromosomes appariés.
La méiose :
brassage intra-chromosomique
Recombinaison par formation de
chiasmes
Mécanismes de la recombinaison
Crossing-over et recombinaison
Le cycle de vie humain
Adulte
(2n)
Mitose Méiose
Différenciation
Croissance
Gamètes
Zygote (n)
(2n)
Fécondation
Le cycle de vie de la levure
Le cycle de vie est dirigé chez
la levure par des protéines,
les cyclines, qui sont
dégradées de manière
périodique dans la cellule
Checkpoints
Réparation de l’ADN
Différentiation cellulaire
Adult Stem Cells: Bone Marrow
Simposium Stem Cell di FKUI,

ULTAH Kalbe 40 tahun, 2
Sept.2006
Plasticity of Adult Stem Cells
Simposium Stem Cell di FKUI,

ULTAH Kalbe 40 tahun, 2
Sept.2006
Homéobox
Colinéarité de l’organisme et de
l’homéobox
Mutations homéotiques
Duplication et modifications des
clusters HOX
URCHINS
HEMICHORDATES
CEPHALOCORDATES
TUNICATES
TELEOSTS
TETRAPODS
FLIES
POLYCHAETES
• Ce module code pour des facteurs de trancription, spécifiques aux métazoaires (sauf
les éponges): lien avec la symétrie et l’organisation
• Les clusters HOX sont très similaires d’une expèce à l’autre
• Il suffit d’en enlever un (example des Tunicates)
• Duplication du cluster HOX chez les tétrapodes (2X) et les téléostes (3X)
Perte d’un gène du cluster HOX
• Perte de l’abdomen chez les Cirripèdes

• Les Tagmates sont une variété de crustacés qui ont été remodelés au cours de
l’évolution par perte d’un gène HOX
•etc….
Régulation de l’expression des
homéobox
• SUBFONCTIONNALIZATION AFTER DUPLICATION

• PATTERNING NEW EXPRESSION DOMAINS
Régulation des HOX chez les arthropodes
• Tous les arthropodes ont les mêmes gènes HOX, mais des plans d’organisation variés
• C’est l’expression des gènes HOX qui varie
Les gènes HOX contrôlent le plan
d’organisation
•LA MODIFICATION DES GENES D’UN MODULE

•MODIFICATION DE LA SEQUENCE PRIMAIRE DE GENES
•DUPLICATION GENIQUE ET NOMBRE DE SEGMENTS A/P
•LA REGULATION DE L’EXPRESSION D’UN MODULE

•DUPLICATION GENIQUE
•REGULATION DE L’EXPRESSION
Cellules souches

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Biologie Cellulaire Avancée

• Les protéines ont une structure secondaire

• Les protéines ont une structure tertiaire

• Les protéines peuvent avoir une structure quaternaire

Chaaue feuillet est

Les acides aminés en position 6 de

Repartition de la drépanocytose Répartition du paludisme

• C’est la somme des réactions chimiques dans un

• A ---------> B ---------> C ---------> D ---------> E

Simposium Stem Cell di FKUI,

Simposium Stem Cell di FKUI,

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• SUBFONCTIONNALIZATION AFTER DUPLICATION

•LA MODIFICATION DES GENES D’UN MODULE

•LA REGULATION DE L’EXPRESSION D’UN MODULE

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