Jurnal Teori dan Aplikasi Fisika Vol. 06, No.

02, Juli 2018

Analisis Dinamika Molekul Protein Lysozyme Putih Telur

Dengan Model Potensial Lennard-Jones Menggunakan
Aplikasi Gromacs

Harry Prayoga(1)*, Yanti Yulianti(1), dan Agus Riyanto(1)

(1)
Jurusan Fisika FMIPA Unila,
Jl. Soemantri Brodjonegoro 1, Bandar Lampung 35144.
E-mail: harryprayoga4@gmail.com

Diterima (21 Mei 2018), Direvisi (4 Juni 2018)

Abstract.The molecular dynamic analysis oflysozyme protein has been done using Gromacs application.
Lysozyme protein filled by water in the cubic form with variation of temperature was 300 K, 325 K, and 350
K and calculatedpotential energy values used Lennard Jones equation. Structure protein on temperature was
300 K showed that pressure value was 2,54 barand density value was 997,54 kg/m3 then protein changed in
unfolded state on ARG21-CA and SER81-CAamino acid chain with potential energy was 2992,14 kJ/mol .
Structure protein on temperature was 325 K showed that pressure value was 4,84 barand density value was
974 kg/m3 then protein changed in unfolded state on ASP101-CA and GLN121-CAamino acid chainwith
potential energy was 2994,55 kJ/mol.Structure protein on temperature was 350 K showed that pressure value
was 0,82 barand density value was 948,747 kg/m3 then protein changed in unfolded state on ARG21-CA
amino acid chain and lost on GLN121-CA amino acid chainwith potential energy was 2994,55 kJ/mol. Root
Mean Standard Deviation (RMSD) showed that the protein will be denaturated on temperature 350 K
caused bylost on GLN121-CA amino acid with distance was0.07 nm.

Keywords: molecular dynamics, Lennard-Jones, lysozyme, Gromacs.

Abstrak.Telah dilakukan analisis dinamika molekul protein lysozyme putih telur yang diselimuti air bentuk
kubik dengan variasi temperatur 300 K, 325 K, dan 350 K serta melakukan perhitungan nilai energi potensial
dengan persamaan Lennard Jones yang dilakukan dengan aplikasi Gromacs.Pada temperatur 300
Kmenunjukan nilai tekanan 2,54 bardan nilai densitas 997,54 kg/m3serta terjadi perubahan unfolded state di
rantai asam amino ARG21-CA dan SER81-CA yang menghasilkan energi potensial 2992,14 kJ/mol. Pada
temperatur 325 K menunjukan nilai tekanan 4,84 bardan nilai densitas 974 kg/m3serta terjadi perubahan
unfolded state di rantai asam amino ASP101-CA dan GLN121-CA yang menghasilkan energi potensial
2994,55 kJ/mol. Pada temperatur 350 K menunjukan nilai tekanan 0,82 bardan nilai densitas 948,747
kg/m3serta terjadi perubahan unfolded state di rantai asam amino ARG21-CA dan menghilangnya rantai
asam amino GLN121-CA yang menghasilkan energi potensial 2994,55 kJ/mol. Hasil Root Mean Standart
Deviation (RMSD) menunjukan bahwa protein mulai terdenaturasi pada temperatur 350 K yang ditandai
pemutusan rantai asam amino GLN121-CA sejauh 0.07 nm.

Kata kunci:dinamika molekul, Lennard-Jones, lysozyme, Gromacs.

PENDAHULUAN unsur seperti karbohidrat, protein, mineral,

vitamin, dan serat. Protein merupakan
Makanan merupakan bahan yang polimer dari monomer monomer asam
sangat penting untuk kelangsungan hidup amino yang telah dihubungkan satu sama
manusia karena tubuh manusia lain dengan ikatan peptida [1] yang menjadi
membutuhkan energi yang digunakan untuk komponen penting bagi fungsi tubuh
aktivitas sehari-hari yang memiliki unsur- manusia yang dapat diperoleh dari protein

239
 Harry dkk.: Analisis Dinamika Molekul Protein Lysozyme Putih Telur Dengan Model Potensial Lennard-
Jones Menggunakan Aplikasi Gromacs

nabati seperti kedelai dan protein hewani Komponen yang paling penting dalam
seperti telur. Protein putih telur terdiri dari dinamika molekul adalah potensial. Gaya
protein serabut yaitu ovomucin dan protein yang sering bekerja pada partikel
globular yaitu ovalbumin, conalbumin, diturunkan dari potensial ini dan yang
ovomucoid, lysozyme, flavoprotein, sering digunakan adalah energi potensial
ovoglobulin, ovoinhibitor, dan avidin. Salah Lennard-Jones [6]. Oleh karena itu, untuk
satu jenis protein putih telur tersebut yang dapat memecahkan suatu masalah yang
dapat melawan bakteri adalah lysozyme[2]. sangat rumit maka diperlukan simulasi
Struktur protein terdiri atas struktur dengan eksperimen komputer. Eksperimen
primer, sekunder, tersier, dan kuartener ini menggunakan metode dinamika molekul
[3].Beberapa fungsi protein diantaranya dengan protein yang digunakan adalah
sebagai elemen struktural, sintesis hormon, protein lysozyme putih telur dengan
enzim dan antibodi, serta terlibat dalam menggunakan potensial Lennard-Jones.
transportasi oksigen. Protein dapat melipat Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui
secara fungsional dalam bentuk konformasi mengetahui prinsip kerja simulasi dinamika
pada jangka waktu milisekon serta sering molekul, pengaruh temperatur saat
kali dapat refold jika ikatan mereka kesetimbangan, serta energi yang terdapat
terganggu. Mekanisme untuk menjelaskan dalam protein lysozyme putih telur.
stabilitas protein masih menjadi masalah Simulasi dinamika molekul ini dilakukan
utama yang tidak dipahami sepenuhnya. dengan aplikasi Groningen Machine for
Banyak faktor yang mempengaruhi Chemical Simulation (Gromacs) yang
stabilitas termal protein. Proses pelipatan berjalan di linux yang berdasarkan
dari kebanyakan protein adalah fenomena algoritma Verlet serta visualisasi dilakukan
fisik murni yang tergantung pada urutan dengan software visualisasiVirtual
asam amino tertentu dari protein dan Molecular Dynamics (VMD).
lingkungan pelarut [3].
Dinamika molekul adalah simulasi METODE PENELITIAN
komputer yang mengamati pergerakan
molekul molekul yang saling berinteraksi Penelitian ini dimulai dengan
dengan menyimulasikan molekul yang menentukan jenis protein yang digunakan
saling menarik dan mendorong dan yaitu protein lysozyme yang dapat diunduh
menabrak satu sama lain[4].Teknik ini dari situs Research Collaboratory for
dapat digunakan dalam mempelajari Struktural Bioinformatic (RSCB) dengan
stabilitas enzim atau protein, struktur kode nama 1AKI.pdb. Protein lysozyme
protein, perubahan konformasi, pelipatan putih telur yang telah didapat mempunyai
protein, pengangkutan ion, dll. karena ukuran 59,062 x 68,451 x 30,517 Å yang
setiap protein memiliki sifat kestabilitas memiliki 1079 atom yang meliputi 613
thermal berbeda beda [3]. atom C, 263 atom O, 193 atom N, dan 10
Salah satu aplikasi yang dapat atom S[7] yang terikat oleh ikatan peptida
memvisualisasi struktur molekul dan dapat yang terhubung satu sama lain. Selanjutnya
menyimulasi dinamika molekul salah disimulasikan dengan menambahkan air
satunya adalah Gromacs. Gromacs pada protein karena protein putih telur
merupakan aplikasi yang melakukan mudah larut dalam air dan mudah bereaksi
simulasi dinamika molekul berdasarkan [8] sehingga protein putih telur lysozyme
pendekatan persamaan hukum newton dan dilarutkan dalam pelarut air. Protein
mekanika klasik [1] serta di dasarkan pada lysozyme putih telur ketika bereaksi dengan
mekanika kuantum [5]. air memiliki gaya interaksi antar atom yang

240
Jurnal Teori dan Aplikasi Fisika Vol. 06, No. 02, Juli 2018

saling berhubungan sehingga ikatan peptide Kesetimbangan pada simulasi ini dilakukan
pada rantai asam amino sangat rentan dengan ensemble kanoikal (NVT) dan
terputus dengan adanya gangguan yang isothermal-isokhorik (NPT) yang
diberikan dari molekul air di lingkungan divariasikan temperatur yaitu 300 K, 325 K,
sistem seperti terlihat pada Gambar 1. dan 350 K berdasarkan persamaan (1) dan
Berdasarkan gambar tersebut ikatan (2).
peptide rentan terlepas oleh molekul air 3
𝐾 = 2 𝑁𝑘𝑏 𝑇 (1)
sehingga diberikan medan gaya (force field)
yang diberikan agar ikatan asam amino 2𝑁
tidak terganggu. Model yang digunakan 𝑃= 𝐾 (2)
3𝑉
yaitu OPLS-AA/L all-atom force field
(2001 aminoacid dihedrals)yang di Dengan, K = energi kinetik (J), kb =
dalamnya terdapat interaksi gaya potensial konstanta bolzman (1,38 x 10-23 J/K), T =
Lennard-Jones yang bekerja pada tiap asam temperatur (K), N = jumlah molekul, P =
amino protein. tekanan (Pa), dan V = volume (nm3).
Gromacs menyediakan 3 bentuk yaitu
cubic, triclinic, dan octahedron. Penelitian Simulasi dinamika molekul dilakukan
ini menggunakan bentuk kubik dengan dengan waktu 1 ns. Setelah dilakukan
jarak 1.5 nm di atas ikatan protein atau simulasi maka struktur protein akan
kubik dengan sisi 8,3 nm. Muatan protein berubah sehinga diperlukan analisis pada
harus sama dengan muatan pada sistem struktur protein lysozyme dengan
yang berisi air. Muatan pada tiap atom menggunakan aplikasi Virtual Molecular
protein lysozyme putih telur terlihat dalam Dynamics (VMD). Bentuk struktur yang
aplikasi Gromacs memiliki muatan rata - ditampilkan menggunakan prinsip
rata sebesar +8 coloumb sehingga agar pendekatan dari algoritma Verlet agar
setimbang harus dinetralkan denan mengetahui letak suatu atom dalam waktu
menambah ion Cl- dalam NaCl sebesar 8 dan keadaan tertentu. Persamaan algortitma
ion negatif agar sistem setimbang lalu Verlet dapat ditunjukan pada persamaan (3)
dilakukan minimalisasi energi agar sistem
𝑅𝑙 (𝑡 ± ∆𝑡) = 2 𝑅𝑙 ′(𝑡) − 𝑅𝑙 ′′(𝑡 − ∆𝑡) + 𝑅𝑙 ′′′(𝑡)∆𝑡 2 + 𝑂∆𝑡 4 (3)
tidak terpengaruh eneri dari luar dan
berjalan secara terbatas. Dengan, R = posisi, t = waktu, ∆𝑡= time
Kesetimbangan dilakukan agar step, dan O = konstanta.
simulasi dapat berjalan dengan baik.

Gambar 1. Ikatan peptide protein

241
 Harry dkk.: Analisis Dinamika Molekul Protein Lysozyme Putih Telur Dengan Model Potensial Lennard-
Jones Menggunakan Aplikasi Gromacs

Selanjutnya dilakukan analisis Root box akan berjalan secara acak (random).
Mean Standart Deviation (RMSD) dan Energi dalam ikatan protein dalam box
perhitungan energi potensial interaksi antar harus diturunkan mencapai 1000 kJ/mol
atom dalam ikatan asam amino protein agar pererakan protein lysozyme dapat
lysozyme berdasarkan persamaan (4) bergerak sangat terbatas sehinga tidak
terdapat gangguan dari luar.
12 6
𝜎 𝜎
𝑈(𝑅1𝑗 ) = 4 𝜀 [( ) −( ) ] (4)
𝑅1𝑗 𝑅1𝑗
Pengaruh Variasi temperatur Saat
Dengan, U = energi potensial, Kesetimbangan
𝜀 = konstanta kekuatan interaksi (J/mol),
𝜎 = panjang interaksi muatan, R = jarak [4]. Kesetimbangan menggunakan
ensemble kanoikal dan isothermal-
HASIL DAN PEMBAHASAN isokhorik yang berdasarkan persamaan (1)
dan (2). Ensembel kanoikal yaitu ensamble
Prinsip Kerja Dinamika Molekul dalam temperatur yang tetap serta jumlah
molekul dan volume yang tidak berubah
Simulasi dinamika molekul dapat [4] atau biasa disebut kesetimbangan NVT.
dibagi tiga tahap yaitu inisialisasi, Pada penelitian ini sampel yang telah dibuat
ekuibrasi, dan produksi [9]. Bentuk divariasikan temperatur berbeda yaitu pada
topologi sistem yang digunakan berbentuk temperatur 300 K, 325 K, dan 350 K yang
kubik dengan panjan sisi sebesar 8,3 nm dilakukan dengan 50000 step dalam waktu
seperti ditunjukan pada Gambar 2. Bentuk 100 ps. Hasil kesetimbangan berupa grafik
toplogi sistem ini di dalamnya terdapat temperatur, densitas, dan tekanan dapat
meolekul lysozyme putih telur yang ditunjukan pada Gambar 3. Hasil tersebut
diberikan ion Cl yang berwarna ungu yang menunjukan bahwa antar atom dalam ikatan
di isi oleh air. Volume dari protein yaitu tetap stabil meskipun dalam variasi
123,376 nm3 dan volume keseluruhan yaitu temperatur 300 K, 325 K, dan 350 K. Lama
579,94 nm3 waktu kesetimbangan, nilai akhir densitas,
Saat dilakukan simulasi maka protein dan tekanan ditunjukan dalam Tabel 1.
lysozyme yang berada di tengah – tengah

Gambar 2. Sistem protein lysozyme dalam box ukuran 8,3 nm

242
 Jurnal Teori dan Aplikasi Fisika Vol. 06, No. 02, Juli 2018

360 1000
340 500

Tekanan (bar)
Suhu (K)

300 K
320 325 K 300 K
0
300 350 K 325 K
0 50 100 150
280 -500 350 K
0 50 100 150
-1000
Waktu (ps) Waktu (ps)
(a) (b)
1020
Nilai Densitas (kg/m3)

1000
300 K
980
325 K
960
350 K
940
920
0 50 100 150
Waktu (ps)
(c)
Gambar 3. Grafik Kesetimbangan (a) Temperatur, (b) Tekanan, dan (c) Densitas

Tabel 1 Kesetimbangan Dinamika Molekul

Temperatur Waktu Tekanan Densitas
No
(K) NVT NPT (bar) (kg/m3)
1 300 2h:54:30 3h:42:52 2,54 997,54
2 325 3h:13:07 3h:44:36 4,84 974
3 350 3h:22:37 4h:08:05 0,82 948,747

Berdasarkan Tabel 4.3. menunjukan Simulasi dinamika molekul dilakukan

bahwa nilai temperatur mempengaruhi untuk mengetahui energi yang terkandung
nilai tekanan dan densitas. Pada sampel dalam protein lysozyme saat terdenaturasi
temperatur 300 K, 325 K dan 350 K dan mengetahui nilai interaksi potensial
densitas akan semakin menurun yaitu gaya Lennard-Jones yang dilakukan
berturut - turut 997,54 kg/m3, 974 kg/m3, berdasarkan pergerakan antara atom di
dan 948,747 kg/m3 sedangkan nilai tekanan protein dengan air dalam box. Simulasi
beruturut - turut 2,54 bar; 4,84 bar; dan 0,82 dinamika molekul pada sampel 300 K
bar. Namun menurut[10] semakin besar dilakukan dengan memvariasikan waktu
nilai temperatur maka densitas akan simulasi. Variasi waktu yang diberikan
semakin kecil dan nilai tekanan akan yaitu 0 ps, 200 ps, 400 ps, 600 ps, 800 ps,
semakin besar dengan batasan temperatur dan 1000 ps yang bertujuan untuk
lysozyme yaitu 345 K sehingga pada sampel menentukan waktu yang tepat dalam
dengan temperatur 350 K menunjukan simulasi. Hasil visualisasi dari simulasi
protein lysozyme telah terdenaturasi yang dinamika molekul dalam variasi waktu
ditandai dengan nilai tekanan semakin kecil dapat ditunjukan pada Gambar 4.
yaitu 0,82 bar.

243
 Harry dkk.: Analisis Dinamika Molekul Protein Lysozyme Putih Telur Dengan Model Potensial Lennard-
Jones Menggunakan Aplikasi Gromacs

ARG21-CA

(a) (b) (c)

SER81-CA

ARG21-CA
(d) (e) (f)
Gambar 4. Hasil simulasi dinamika molekul pada 300 K dalam waktu (a) 0 ps, (b) 200 ps, (c) 400 ps,
(d) 600 ps, (e) 800 ps dan (f) 1000 ps.

SER81-CA

ASP101-CA

ARG21-CA ARG21-CA
GLN121-CA
GLN121-CA

(a) (b) (c)

Gambar 5. Struktur protein lysozyme hasil simulasi dengan temperatur (a) 300 K ; (b) 325 K; (c) 350 K.

Pada penelitian ini protein tetap dapat simulasi sebesar 1 hari 14 jam 24 menit,
dilakukan analisis dengan waktu 1 ns sampel 325 K membutuhkan waktu 1 hari 8
karena struktur protein masih tetap utuh jam 41 menit 11 detik, sampel 350 K
walaupun terjadi unfolded state yang berada membutuhkan waktu 1 hari 6 jam 45 menit
di satu titik. Pada sampel dengan 36 detik. Hasil struktur protein setelah
temperatur 300 K membutuhkan waktu disimulasi ditunjukan pada Gambar 5.

244
Jurnal Teori dan Aplikasi Fisika Vol. 06, No. 02, Juli 2018

Stabilitas termal suatu protein 3500

Energi L-J (kJ/mol)

merupakan kemampuan protein dalam
mempertahankan struktur pada keadaaan 3000
300 K
folded sebagai respon terhadap energi 2500
tinggi. Unfolding terjadi saat keadaan 325 K
protein tidak stabil sehingga memiliki 2000
350 K
0 500 1000 1500
energi yang lebih tinggi daripada keadaan
folded[3]. Berdasarkan Gambar 5. terlihat Waktu (ps)
bahwa terjadi perubahan lipatan struktur Gambar 6. Grafik nilai energi Lennard Jones dalam
sampel
protein yang disebabkan oleh temperatur
yang berbeda. Perubahan stuktur menjadi
Besar nilai antar sampel dipengaruhi
unfolded pada sampel 300 K terdapat 2
oleh jumlah atom yang memiliki kekuatan
peristiwa unfolded yaitu pada rantai
interaksi, jarak antar atom, serta besar
ARG21-CA dan SER81-CA mempunyai
muatan dalam atom pada sampel. Pengaruh
tekanan 2,54 bar, pada sampel 325 K
temperatur dapat mempengaruhi struktur
terdapat 2 peristiwa unfolded yaitu pada
protein sehingga atom penyusunya menjadi
rantai ASP101-CA dan GLN121-CA
berubah yang mengakibatkan jumlah ikatan
mempunyai tekanan 4,84 bar. Namun pada
yang berinteraksi dan jarak antar atom
sampel ketiga yaitu sampel 350 K terdapat
dapat berubah dan terjadi perubahan nilai
1 peristiwa unfolded pada rantai ARG21-
energi pada tiap sampel.
CA dan menghilangnya rantai GLN121-CA
dan tekanan menurun menjadi 0,82 bar
Analisis RMSD
akibat peristiwa masuknya air dalam
protein sehingga membuat ikatan tersebut
Hasil dari simulasi dinamika molekul
terganggu yang mengakibatkan protein
perlu dilakukan analsis seperti analisis Root
terdenaturasi.
Mean Standart Deviasion (RMSD) yang
bertujuan agar memperlihatkan protein
Energi dalam Protein
dalam keadaan tetap stabil dan tidak
terdenaturasi. Nilai RMSD sangat baik
Pada saat unfolding energi yang berada
apabila tidak terjadi fluktuasi yang terlalu
dalam protein akan lebih tinggi daripada
tajam hingga 0.1 nm [11]. Fluktuasi grafik
saat keadaan folding [3]. Peristiwa folding
RMSD yang terlalu tajam berarti adanya
dan unfolding pada penelitian ini terjadi di
ikatan dari protein yang terlepas sejauh
rantai asam amino dalam satuan atomik
jarak tertentu sehingga protein dapat
sehingga dapat dihitung interaksi antar
terdenaturasi. Analsis RMSD dapat
atom dengan menggunakan gaya van der
ditunjukan dalam Gambar 7.
walls. Perhitungan dalam interaksi gaya van
der walls dapat dihitung menggunakan 0,15
persamaan Lennard-Jones pada persamaan 0,125
(4) sehingga hasil dalam bentuk grafik
RMSD (nm)

0,1
terlihat seperti Gambar 6. 0,075 300 K
Berdasarkan Gambar 6 terlihat bahwa 0,05
nilai energi pada ketiga sampel cenderung 325 K
0,025
stabil. Pada sampel 300 K, 325 K, dan 350 0
350 K
K besar energi rata rata dari interaksi van 0 500 1000 1500
der walls dalam sampel berturut turut yaitu
Waktu Simulasi (ps)
2992,14 kJ/mol; 2994,55 kJ/mol; 2999,65
Gambar 7. Analsis Root Mean Standart Deviation
kJ/mol. (RMSD)

245
 Harry dkk.: Analisis Dinamika Molekul Protein Lysozyme Putih Telur Dengan Model Potensial Lennard-
Jones Menggunakan Aplikasi Gromacs

Berdasarkan Gambar 7 terlihat bahwa kJ/mol.Berdasarkan data analisis RMSD,

tidak adanya grafik yang terjadi fluktuasi protein pada temperatur 325 K mulai
yang terlalu tajam. Pada sampel tersebut terganggu pada waktu 421 ps dan 843 ps
saat pada awal simulasi protein terganggu sebesar 0,1 nm ke 0,13 nm lalu pada
oleh adanya perubahan unfolded pada temperatur 350 K protein terdenaturasi saat
semua sampel. Namun terdapat puncak waktu 1 ps yang ditandai kenaikan yang
lainya pada waktu 421 ps dan pada 843 ps sangat drastis dari 0 nm ke 0.07 nm .
yang ditandai dengan adanya perubahan
unfolded state pada sampel 325 K yang
lebih banyak yang mengindikasi bahwa DAFTAR PUSTAKA
interaksi ikatan asam amino mulai
terganggu. Pada sampel 350 K pada waktu [1] A. D. Astuti and A. B. Mutiara,
1 ps terjadi kenaikan RMSD yang tajam “Simulasi dinamika molekuler
dari 0 nm ke 0,07 nm yang mengindikasi protein dengan aplikasi gromacs,”
bahwa protein telah terdenaturasi karena Teh. Inform. dan Ind., vol. 1, no. 2,
protein lysozyme hanya mampu bertahan pp. 1–9, 2011.
pada temperatur 345 K [10].
[2] S. W. J. and C. O. Z., Egg Science
KESIMPULAN and Technology Food Product.
United State: Howorth Press Inc,
Simulasi dinamika molekul berjalan 1994.
dengan fungsi waktu yang dapat ditunjukan
bahwa semakin besar temperatur maka [3] J. Hati, “Analisis Kestabilan Protein
waktu yang dibutuhkan untuk simulasi 1Gb1 Menggunakan Simulasi
dinamika molekul akan semakin cepat yaitu Dinamika Molekul,” Bogor: Institut
pada temperatur 300 K, 325 K, 350 K Pertanian Bogor, 2014.
berturut – turut yaitu 1 hari 14 jam 24
menit, 1 hari 8 jam 41 menit 11 detik, 1 hari [4] A. Witoelar, Perancangan dan
6 jam 45 menit 36 detik.Struktur protein Analisis Simulasi Dinamika Molekul
lysozyme dapat terganggu akibat perubahan Ensamble Mikrokanoikal dan
temperatur yaitu ketika temperatur 300 K Kanoikal dengan Potensial Lennard-
terjadi unfolding state di dua titik yaitu Jones. Bandung: Departement
rantai ARG21-CA dan SER81-CA Teknik Fisika ITB, 2002.
mempunyai tekanan 2,54 bar, temperatur
325 K terjadi unfolding state di dua titik [5] H. K. Dipojono, “Simulasi Dinamika
yaitu rantai ASP101-CA dan GLN121-CA Molekul (Sebuah Pengantar ),” in
mempunyai tekanan 4,54 bar, dan Hamburan Neutron dan Sinar X ke-
temperatur 350 K terjadi unfolding state di 4, 2001, pp. 1–4.
satu titik lalu terjadi folding state kembali
di dua titik yaitu rantai ARG21-CA dan [6] F. Fathurrahman and S. Haryono,
menghilangnya rantai GLN121-CA serta “Simulasi Dinamika Molekular
nilai tekanan menurun menjadi 0,82 bar Proses Adhesi pada Model
yang mengindikasi protein telah Nanopartikel 2D,” in Seminar
terdenaturasi. Nilai energi potensial Kontribusi Fisika, 2011, pp. 5–6.
Lennard-Jones pada temperatur 300 K, 325
K, dan 350 K berturut turut yaitu 2992,14 [7] R. Protein Data Bank, About PDB
kJ/mol; 2994,55 kJ/mol; 2999,65 Archieve and RSCB PDB. 2018.

246
Jurnal Teori dan Aplikasi Fisika Vol. 06, No. 02, Juli 2018

[8] A. Poedjadi, Dasar - Dasar “Picosecond Internal Dynamics of

Biokimia. Jakarta: Universitas Lysozyme As Affected by Thermal
Indonesia, 1994. Unfolding in Nonaqueous
Environment,” Biophys. J., vol. 86,
[9] P. Pandiangan, A. Arkundato, and I. no. 1 I, pp. 480–487, 2004.
Komalasari, Model Pembelajaran
Kimia Fisika Berbasis Simulasi [11] Ma. Abraham et al., GROMACS
Dinamika Molekul. Batam: Reference Manual 2016.3.
Universitas Terbuka, 2011. Netherland: University of
Groningen, 2016.
[10] A. De Francesco, M. Marconi, S.
Cinelli, G. Onori, and A. Paciaroni,

247
 Harry dkk.: Analisis Dinamika Molekul Protein Lysozyme Putih Telur Dengan Model Potensial Lennard-
Jones Menggunakan Aplikasi Gromacs

248