ED-proteínas (2023) - Gabarito

ED Proteínas
1) Sabendo-se que a imagem abaixo representa o esqueleto carbônico de um tripeptídeo, complete sua
estrutura seguindo os comandos apontados.
A. Aponte os grupos amino e carboxi-terminais.
B. Insira os carbonos alfa e os átomos que fazem parte da ligação peptídica no esqueleto carbônico.
C. Identifique as ligações peptídicas e o carbono alfa
C. Insira os hidrogênios ligados ao carbono alfa e os símbolos R, que indicam as cadeias laterais dos resíduos
de aminoácidos.
D. Substitua os símbolos R dos resíduos de aminoácidos por suas respectivas cadeias laterais sabendo-se que
o peptídeo tem a seguinte sequência Ala-Cis-Fen
2) As proteínas são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores. Elas participam da
composição de muitas estruturas dos seres vivos e têm funções diversas. Sobre as proteínas, assinale a(s)
alternativa(s) incorreta(s).
a) A ligação peptídica é caracterizada pela reação do grupo amina de um aminoácido com o grupo carboxila de
outro.
b) Ao formar uma proteína com 100 aminoácidos há a liberação de 100 moléculas de água.
c) A desnaturação inativa as proteínas, podendo ser provocada por altas temperaturas.
d) A troca de serina por valina na hemoglobina gera hemácias em forma de foice causando a anemia falciforme.
3) Ao desnaturar, um monômero proteico perde:

a) as ligações peptídicas.
b) a estrutura primária.
c) a extremidade N-terminal.
d) a estrutura secundária e/ou terciária.
4) Um novo medicamento atua clivando ligações entre átomos de enxofre de aminoácidos não adjacentes em uma
cadeia polipeptídica. Em qual nível estrutural essa proteína seria mais afetada?
a) Estrutura primária
b) Estrutura secundária
c) Estrutura terciária
d) Estrutura quaternária
5) No preparo de bolos a base de trigo, deve-se

atentar ao desenvolvimento do glúten, que, em
excesso, dificulta seu crescimento no forno,
conferindo o aspecto duro ou "solado". Isso acontece
por conta de uma proteína chamada glutenina,
presente em alta quantidade no trigo. A glutenina, na
presença de água e de uma outra proteína, a gliadina,
formam ligações dissulfeto em uma estrutura de rede,
chamada glúten.
Fonte: Preichardt, Leidi & Gularte, M.. (2013). Gluten formation: Its Sources, composition and health effects.
Gluten Composition and Health Effects. 55-70.
Por que o glúten em excesso no bolo tem o efeito mencionado?
As ligações dissulfeto são covalentes e tem capacidade de estabilizar as proteínas ao realizar ligações cruzadas.
Isso aumenta sua rigidez e resistência a deformação, o que impede que o bolo se expanda e se torne macio.
6) O que é representado pelas regiões coloridas no diagrama de Ramachandran?
a) A ordem dos resíduos de aminoácidos dentro de uma cadeia polipeptídica.

b) Os ângulos favoráveis das ligações dentro de uma cadeia polipeptídica.
c) Os resíduos de aminoácidos permitidos em uma determinada cadeia polipeptídica.
d) A energia necessária para quebrar uma ligação peptídica.
7) Quais proteínas são geralmente solúveis em água?

a) Proteínas globulares
b) Proteínas fibrosas
c) Ambas as proteínas fibrosas globulares
d) Nem proteínas globulares nem fibrosas
8) Uma glicoproteína possui açúcar O-ligado, isso significa que o açúcar encontra-se ligado com:
a) Arginina e lisina
b) Asparagina
c) Serina ou Treonina
d) Metionina ou treonina
9) Analise e explique a afirmativa “sais inorgânicos ((NH4)2SO4, Na2SO4 e outros) podem alterar a camada de
solvatação de proteínas, aumentando (“salting-in”) ou diminuindo (“salting-out) a solubilidade.
O sal, ao se dissociar em solução, forma íons que interagem com os dipolos da água. Quando em baixa
concentração o sal forma uma rede com as moléculas de água e facilita a interação da água com a proteína,
facilitando a formação da camada de solvatação (“salting-in”). Entretanto em altas concentrações, somente o sal
fará interação com a água e a proteína perderá a camada de solvatação (“salting-out).
10) Diferencie o uso do reativo de biureto e da ninidrina e explique como funcionam.
Os íons cúpricos presentes no reativo de biureto (CuSO4 em meio alcalino) formam complexos com o nitrogênio de
duas ligações peptídicas adjacentes, gerando uma cor azul-violeta em presença de proteína. Peptídeos com 3 ou
mais aminoácidos também reagem positivamente com o Biureto.
Todos os aminoácidos quando aquecidos com excesso de ninidrina, geram produto colorido na cor purpura, a
PÙRPURA DE RUHERMANN.
Observem que na reação o aminoácido é transformado em aldeído após sofrer descarboxilação e desaminação
enquanto a ninidrina sofre desidratação e se liga a outra molécula de ninidrina usando o nitrogênio do aminoácido.
É importante salientar que os grupos amina dos aminoácidos são, na sua grande maioria, aminas primárias, que
reagem formando o complexo purpura.
Entretanto, no caso do aminoácido prolina, que possui amina secundária, ocorre a formação de um outro complexo,
que tem coloração amarela. Notem que o complexo formado nesta situação possui apenas uma molécula de
ninidrina que fica ligada ao anel da prolina.
Portanto, a reação do biureto é útil para detecção de proteínas e peptídeos com três ou mais aminoácidos,
enquanto a ninidrina detecta aminoácidos.
11) Descreva um método que permita separar a proteína no 6 de uma mistura que contenha seis proteínas,
sabendo-se que: a) as proteínas de no 1, 3 e 5 precipitam pelo sulfato de amônio a 40% de saturação; b) as
proteínas de no 1, 2, 4 e 6 precipitam pelo etanol gelado; c) as proteínas de no 1, 3, 5 e 6 precipitam pelo sulfato de
amônio a 75% de saturação; d) os pontos isoelétricos das proteínas 1 e 3 são iguais a 6,5 ; o da proteína 2 é 7,2; o
das proteínas 4 e 6 se igualam a 6,3 e o da proteína 5 é 6,8.
A tabela abaixo apresenta as informações contidas no texto
Proteínas sulfato de amônio a etanol gelado sulfato de amônio a isoelétricos das proteínas
40% de saturação 75% de saturação
1 x x x 6,5
2 x 7,2
3 x x 6,5
4 x 6,3
5 x x 6,8
6 x x 6,3
Possíveis resoluções:
1) sulfato de amônio a 40% → proteínas 1, 3 e 5 precipitam →centrifugar→ recolher o sobrenadante que possui as
proteínas 2, 4 e 6 → adicionar sulfato de amônio a 75% → somente a proteína 6 precipitará e poderá ser recolhida
por precipitação.
2) sulfato de amônio a 75%→ proteínas 1, 3, 5 e 6 precipitam → acertar o pH=6,5→ proteínas 1 e 3 precipitam→

após centrifugação, acertar o pH=6,3 → precipita apenas a proteína 6
3) sulfato de amônio a 75%→ proteínas 1, 3, 5 e 6 precipitam → acertar o pH=6,3 → proteína 6 precipita
4) sulfato de amônio a 75%→ proteínas 1, 3, 5 e 6 precipitam → recolher o precipitado → etanol gelado → proteínas
3 e 6 precipitam → amônio a 40% → precipitado da 3 a 6 fica solubilizada-sobrenadante corrigir

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A. Aponte os grupos amino e carboxi-terminais.

C. Identifique as ligações peptídicas e o carbono alfa

3) Ao desnaturar, um monômero proteico perde:

5) No preparo de bolos a base de trigo, deve-se

Por que o glúten em excesso no bolo tem o efeito mencionado?

6) O que é representado pelas regiões coloridas no diagrama de Ramachandran?

a) A ordem dos resíduos de aminoácidos dentro de uma cadeia polipeptídica.

7) Quais proteínas são geralmente solúveis em água?

10) Diferencie o uso do reativo de biureto e da ninidrina e explique como funcionam.

A tabela abaixo apresenta as informações contidas no texto

2) sulfato de amônio a 75%→ proteínas 1, 3, 5 e 6 precipitam → acertar o pH=6,5→ proteínas 1 e 3 precipitam→

3) sulfato de amônio a 75%→ proteínas 1, 3, 5 e 6 precipitam → acertar o pH=6,3 → proteína 6 precipita

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