ЕФ рука
| ЕФ ханд | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Струкцтура рекомбинантног Paramecium tetraurelia калмодулина.[1] | |||||||||
| Идентификатори | |||||||||
| Симбол | ефханд | ||||||||
| Пфам | ПФ00036 | ||||||||
| ИнтерПро | ИПР002048 | ||||||||
| ПРОСИТЕ | ПДОЦ00018 | ||||||||
| СЦОП | 1оса | ||||||||
| СУПЕРФАМИЛY | 1оса | ||||||||
| ОПМ протеин | 1дјx | ||||||||
| |||||||||
ЕФ рука је хеликс-завој-хеликс структурни домен присутан у великом броју фамилија протеина који везују калцијум. Мотив ЕФ руке садржи хеликс-завој-хеликс топологију, слично раширеном палцу и кажипрсту људске руке, у коме су Ca2+ јони координирани са лигандима унутар петље. Он се састоји од два алфа хеликса позиционирана отприлике нормално један на други и повезана кратком петљом (често 12 аминокиселина дугом) која обично везује јоне калцијума. Име овог мотифа потиче из традиционалне номенклатуре која се користи за описивање протеина парвалбумина, који садржи три таква мотива, и који вероватно учествује у релаксацији мишића путем свог везивања калцијума. Мотиви ЕФ руке се такође јављају у сваком структурном домену сигналног протеина калмодулина и у мишићном протеину тропонин-C.
Примери
[уреди | уреди извор]Људски протеини који садрже овај домена су:
- ACTN1; ACTN2; ACTN3; ACTN4; APBA2BP; AYTL1; AYTL2
- C14orf143; CABP1; CABP2; CABP3; CABP4; CABP5; CABP7; CALB1; CALB2; CALM2; CALM3; CALML3; CALML4; CALML5; CALML6; CALN1; CALU; CAPN1; CAPN11; CAPN2; CAPN3; CAPN9; CAPNS1; CAPNS2; CAPS; CAPS2; CAPSL; CBARA1; CETN1; CETN2; CETN3; CHP; CHP2; CIB1; CIB2; CIB3; CIB4; CRNN
- DGKA; DGKB; DGKG; DST; DUOX1; DUOX2
- EFCAB1; EFCAB2; EFCAB4A; EFCAB4B; EFCAB6; EFCBP1; EFCBP2; EFHA1; EFHA2; EFHB; EFHC1; EFHD1; EFHD2; EPS15; EPS15L1
- FKBP10; FKBP14; FKBP7; FKBP9; FKBP9L; FREQ; FSTL1; FSTL5
- GCA; GPD2; GUCA1A; GUCA1B; GUCA1C
- hipokalcin; HPCAL1; HPCAL4; HZGJ
- IFPS; ITSN1; ITSN2; KCNIP1; KCNIP2; KCNIP3; KCNIP4; KIAA1799
- LCP1
- MACF1; MRLC2; MRLC3; MST133; MYL1; MYL2; MYL5; MYL6B; MYL7; MYL9; MYLC2PL; MYLPF
- NCALD; NIN; NKD1; NKD2; NLP; NOX5; NUCB1; NUCB2
- OCM
- PDCD6; PEF1; PKD2; PLCD1; PLCD4; PLCH1; PLCH2; PLS1; PLS3; PP1187; PPEF1; PPEF2; PPP3R1; PPP3R2; PRKCSH; PVALB
- RAB11FIP3; RASEF; RASGRP; RASGRP1; RASGRP2; RASGRP3; RCN1; RCN2; RCN3; RCV1; RCVRN; REPS1; RHBDL3; RHOT1; RHOT2; RPTN; RYR2; RYR3
- S100A1; S100A11; S100A12; S100A6; S100A8; S100A9; S100B; S100G; S100Z; SCAMC-2; SCGN; SCN5A; SDF4; SLC25A12; SLC25A13; SLC25A23; SLC25A24; SLC25A25; SPATA21; SPTA1; SPTAN1; SRI
- TBC1D9; TBC1D9B; TCHH; TESC; TNNC1; TNNC2
- USP32
- VSNL1
- ZZEF1
Референце
[уреди | уреди извор]- ^ Бан C, Рамакрисхнан Б, Линг КY, Кунг C, Сундаралингам M (1994). „Струцтуре оф тхе рецомбинант Парамециум тетраурелиа цалмодулин ат 1.68 А ресолутион”. Ацта Црyсталлогр. D Биол. Црyсталлогр. 50 (Пт 1): 50—63. ПМИД 15299476. дои:10.1107/С0907444993007991.
Литература
[уреди | уреди извор]- Бранден C, Тоозе Ј (1999). „Цхаптер 2: Мотифс оф протеин струцтуре”. Интродуцтион то Протеин Струцтуре. Неw Yорк: Гарланд Пуб. стр. 24–25. ИСБН 978-0-8153-2305-1.
- Накаyама С, Кретсингер РХ (1994). „Еволутион оф тхе ЕФ-ханд фамилy оф протеинс”. Анну Рев Биопхyс Биомол Струцт. 23: 473—507. ПМИД 7919790. дои:10.1146/аннурев.бб.23.060194.002353.
- Зхоу Y, Yанг W, Кирбергер M, Лее ХW, Аyаласомаyајула Г, Yанг ЈЈ (2006). „Предицтион оф ЕФ-ханд цалциум-биндинг протеинс анд аналyсис оф бацтериал ЕФ-ханд протеинс”. Протеинс. 65 (3): 643—55. ПМИД 16981205. дои:10.1002/прот.21139.
- Зхоу Y, Фреy ТК, Yанг ЈЈ (2009). „Вирал цалциомицс: интерплаyс бетwеен Ца2+ анд вирус”. Целл Цалциум. 46 (1): 1—17. ПМИД 19535138. дои:10.1016/ј.цеца.2009.05.005.
- Накаyама С, Монцриеф НД, Кретсингер РХ (1992). „Еволутион оф ЕФ-ханд цалциум-модулатед протеинс. II. Домаинс оф северал субфамилиес хаве диверсе еволутионарy хисториес”. Ј. Мол. Евол. 34 (5): 416—48. ПМИД 1602495. дои:10.1007/БФ00162998.
- Хогуе ЦW, МацМанус ЈП, Банвилле D, Сзабо АГ (1992). „Цомпарисон оф тербиум (III) луминесценце енханцемент ин мутантс оф ЕФ ханд цалциум биндинг протеинс”. Ј. Биол. Цхем. 267 (19): 13340—7. ПМИД 1618836.
- Баироцх А, Цоx ЈА (1990). „ЕФ-ханд мотифс ин иноситол пхоспхолипид-специфиц пхоспхолипасе Ц”. ФЕБС Летт. 269 (2): 454—6. ПМИД 2401372. дои:10.1016/0014-5793(90)81214-9.
- Финн БЕ, Форсéн С (1995). „Тхе еволвинг модел оф цалмодулин струцтуре, фунцтион анд ацтиватион”. Струцтуре. 3 (1): 7—11. ПМИД 7743133. дои:10.1016/С0969-2126(01)00130-7.
- Статхопулос ПБ, Зхенг L, Ли ГY, Плевин МЈ, Икура M (2008). „Струцтурал анд мецханистиц инсигхтс инто СТИМ1-медиатед инитиатион оф сторе-оператед цалциум ентрy”. Целл. 135 (1): 110—22. ПМИД 18854159. дои:10.1016/ј.целл.2008.08.006.
- Нелсон МР, Тхулин Е, Фаган ПА, Форсéн С, Цхазин WЈ (2002). „Тхе ЕФ-ханд домаин: а глобаллy цооперативе струцтурал унит”. Протеин Сци. 11 (2): 198—205. ПМЦ 2373453
. ПМИД 11790829. дои:10.1110/пс.33302.
Спољашње везе
[уреди | уреди извор]- Eukaryotic Linear Motif resource motif class .html LIG_IQ
- Nelson M, Chazin W. „EF-Hand Calcium-Binding Proteins Data Library”. Vanderbilt University. Архивирано из оригинала 25. 08. 2009. г. Приступљено 29. 8. 2009.
- Haiech J. „EF-hand protein database (EF-handome)”. European Calcium Society and the Université Libre de Bruxelles. Архивирано из оригинала 09. 08. 2009. г. Приступљено 29. 8. 2009. „upon request to haiech@pharma.u-strasbg.fr”
- Yang J. „Calciomics”. Georgia State University. Приступљено 29. 8. 2009. „prediction server for EF-hand calcium binding proteins”