PFN2

PFN2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1D1J
Ідентифікатори
Символи	PFN2, D3S1319E, PFL, profilin 2
Зовнішні ІД	OMIM: 176590 MGI: 97550 HomoloGene: 1974 GeneCards: PFN2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• actin binding; • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding; • actin monomer binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • ATPase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • terminal bouton; • екзосома; • цитоскелет; • Schaffer collateral - CA1 synapse; • presynapse; • postsynapse; • glutamatergic synapse;
Біологічний процес	• regulation of actin filament polymerization; • regulation of synaptic vesicle exocytosis; • protein stabilization; • positive regulation of actin filament bundle assembly; • positive regulation of actin filament polymerization; • negative regulation of actin filament polymerization; • positive regulation of ATP-dependent activity; • negative regulation of epithelial cell migration; • positive regulation of stress fiber assembly; • actin cytoskeleton organization; • positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation; • negative regulation of ruffle assembly; • modification of postsynaptic actin cytoskeleton;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5217
	18645
	ENSG00000070087
	ENSMUSG00000027805
	P35080
	Q9JJV2
	NM_053024; NM_002628
	NM_019410
	NP_002619; NP_444252
	NP_062283
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PFN2 (англ. Profilin 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 140 амінокислот, а молекулярна маса — 15 046^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAGWQSYVDN	LMCDGCCQEA	AIVGYCDAKY	VWAATAGGVF	QSITPIEIDM
IVGKDREGFF	TNGLTLGAKK	CSVIRDSLYV	DGDCTMDIRT	KSQGGEPTYN
VAVGRAGRVL	VFVMGKEGVH	GGGLNKKAYS	MAKYLRDSGF

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як ацетиляція, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

Honore B., Madsen P.S., Andersen A.H., Leffers H. (1993). Cloning and expression of a novel human profilin variant, profilin II. FEBS Lett. 330: 151—155. PMID 8365484 DOI:10.1016/0014-5793(93)80262-S
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Gieselmann R., Kwiatkowski D.J., Janmey P.A., Witke W. (1995). Distinct biochemical characteristics of the two human profilin isoforms. Eur. J. Biochem. 229: 621—628. PMID 7758455 DOI:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20506.x
Nodelman I.M., Bowman G.D., Lindberg U., Schutt C.E. (1999). X-ray structure determination of human profilin II: a comparative structural analysis of human profilins. J. Mol. Biol. 294: 1271—1285. PMID 10600384 DOI:10.1006/jmbi.1999.3318

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8882 (англ.) . Процитовано 30 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P35080 (англ.) . Архів оригіналу за 11 жовтня 2016. Процитовано 30 серпня 2017.