ENZIMAS

Las enzimas son biomolculas especializadas en la catlisis de las reacciones

qumicas que tienen lugar en la clula. Tienen dos cualidades importantes:

1. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la

velocidad de las reacciones qumicas, reduciendo la energa de activacin.
2. Son altamente especficos pues inducen la transformacin de un slo tipo de
sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reaccin.
Por ser, en su gran mayora, protenas con alta especificidad, son muy sensibles a todos
los factores que afectan a este grupo de molculas, modificando su estructura
tridimensional nativa (desnaturalizacin).
Las enzimas, presentan un centro activo a travs del cual interactan con
molculas de ligando(sustrato), mediante un acoplamiento espacial (las superficies
moleculares de ambos tienen formas complementarias) y qumico (grupos funcionales
complementarios enzima sustrato establecen diferentes tipos de interacciones dbiles
entre s). Tanto la actividad cataltica como el elevado grado de especificidad qumica que
presentan las enzimas, residen en esta interaccin especfica entre enzima y su sustrato.
El centro activo es una cavidad existente en la superficie de la enzima que est
forrada interiormente por una serie de restos de aminocidos. Por regla general, los
aminocidos que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la cadena
polipeptdica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. El hecho de
que estos aminocidos coincidan prximos entre s sobre el centro activo no es ms que
una consecuencia del plegamiento caracterstico de la cadena polipeptdica, es decir, de
la conformacin tridimensional nativa de la protena enzimtica.
Figura 01: Esquema de una enzima y su sitio activo.

Aunque los enzimas son en general muy especficos comparados con cualquier
catalizador artificial, su grado de especificidad resulta ser muy variado. Existen enzimas
con una especificidad muy estricta que slo reconocen a un sustrato determinado y no
inducen la transformacin de otras molculas aunque estn estructuralmente muy
relacionadas con l; algunos enzimas incluso son capaces de distinguir entre formas
estereoismeras de una misma sustancia (por ejemplo la lactato-deshidrogenasa slo es
capaz de deshidrogenar al estereoismero L del cido lctico). En el otro extremo del
espectro de especificidades se encuentran enzimas con una especificidad relativamente
amplia: pueden inducir la transformacin de toda una serie de sustratos que presentan
determinado rasgo estructural comn (por ejemplo la fosfatasa alcalina induce la hidrlisis
de diferentes steres del cido fosfrico). Existen entre ambos extremos todos los grados
de especificidad imaginables.
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN.
Inicialmente se designaba a los enzimas aadiendo el sufijo -asa al nombre del
sustrato, o bien a una palabra que describe su actividad. Por ejemplo:
1. La ureasa cataliza la hidrlisis de la urea para rendir CO2 y agua.
2. La arginasa cataliza la hidrlisis del aminocido arginina.
3. La DNA polimerasa cataliza la sntesis del DNA.
Sin embargo, a medida que el nmero de enzimas conocidos iba aumentando, este tipo
de nomenclatura comenz a revelarse poco operativa y en ocasiones ambigua, por lo que
se ha adoptado una clasificacin sistemtica elaborada por una Comisin Internacional de
Enzimas reunida a tal efecto. El nuevo sistema divide a los enzimas en seis clases
principales, cada una de las cuales se divide a su vez en subclases y stas en subsubclases atendiendo al tipo de reaccin catalizada. Cada enzima es designada de tres
modos: 1) un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual,
2) un nombre sistemtico que identifica la reaccin que cataliza, y 3) un nmero de
clasificacin, que se emplea cuando se precisa una identificacin inequvoca del enzima.
Veamos como ejemplo el del enzima que cataliza la siguiente reaccin.
ATP + CREATINA = ADP + FOSFOCREATINA
Nombre recomendado: CREATIN-KINASA
Nombre sistemtico: ATP:CREATIN FOSFOTRANSFERASA
Nmero de clasificacin: EC 2.7.3.2.
En el nmero de clasificacin EC es la abreviatura de Comisin de Enzimas; el primer
dgito (2) indica la clase a la que pertenece el enzima, en este caso la clase transferasas;
el segundo dgito (7) indica la subclase (fosfotransferasas); el tercer dgito (3) la subsubclase (fosfotransferasas con grupo nitrogenado como aceptor); el cuarto dgito (2)
identifica inequvocamente al enzima en cuestin.

Las enzimas estn clasificadas en seis grupos:

LA VELOCIDAD DE CATLISIS ENZIMATICA (CINTICA ENZIMTICA), DEPENDE DE

DIVERSOS FACTORES, COMO LA CONCENTRACIN DE ENZIMA O DE SUSTRATO
La cintica de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo
caracterstico que no se observa en las reacciones no enzimticas: la saturacin del
enzima por el sustrato. Cuando se mide la velocidad inicial de una reaccin catalizada
enzimticamente se observa que para concentraciones de sustrato bajas la velocidad de
reaccin es proporcional a dicha concentracin, como ocurre con carcter general para
las reacciones no enzimticas. A medida que la concentracin de sustrato aumenta la
velocidad de reaccin deja de ser proporcional a sta. Con un aumento posterior la

velocidad de reaccin llega a ser totalmente independiente de la concentracin del

sustrato y se aproxima asintticamente (hace una curva asntota horizontal en un sistema
de coordinadas velocidad concentracin de sustrato) a un valor mximo que es
caracterstico de cada enzima y que se conoce como velocidad mxima. Se dice entonces
que la enzima se halla saturada por el sustrato. La concentracin de sustrato a la cual la
reaccin alcanza la mitad de su velocidad mxima se conoce con el nombre de KM
(constante de Michaelis-Menten). KM es un valor caracterstico de cada enzima y
constituye una medida de la afinidad del enzima por el sustrato: valores bajos de KM
indican una alta afinidad mientras que valores altos representan una baja afinidad.
Figura 03: Grfico de la curva de velocidad de una enzima, donde se identifica el
Km y la Vmax.

El efecto de saturacin del enzima por el sustrato condujo a formular la hiptesis

de que el enzima y el sustrato se combinan de modo transitorio para formar un complejo
enzima-sustrato en el que se alcanza el estado de transicin con mayor probabilidad que
en la reaccin no catalizada.
Figura 04: Esquema de la hiptesis de accin de la enzima sobre un sustrato.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.

Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimtica.
Destacaremos dos: el pH y la temperatura.
EFECTO DEL pH.
La mayora de los enzimas presentan un pH ptimo para el cual su actividad es
mxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este
efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras
protenas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH vara ms all de unos lmites
estrechos. De ah la conocida importancia biolgica de los sistemas tampn.
Figura 05: Grfico de las curvas de actividad de tres enzimas en relacin con el pH
del medio. Pepsina pH ptimo 2, Amilasa salival pH ptimo 7, Arginasa pH ptimo
9.8

EFECTO DE LA TEMPERATURA.
Al igual que ocurre con la mayora de las reacciones qumicas, la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variacin de la
actividad enzimtica con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en funcin
de la barrera de energa de activacin de la reaccin catalizada. Sin embargo, a diferencia
de lo que ocurre en otras reacciones qumicas, en las reacciones catalizadas por enzimas
se produce un brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura
crtica. Este efecto no es ms que un reflejo de la desnaturalizacin trmica del enzima
cuando se alcanza dicha temperatura. Si representamos grficamente la variacin de la
actividad de los enzimas en funcin de la temperatura da la impresin de que existe una
temperatura "ptima" anloga al pH ptimo estudiado anteriormente; hay que resaltar que
esa aparente temperatura ptima no es ms que el resultado de dos procesos
contrapuestos: 1) el incremento habitual de la velocidad de reaccin con la temperatura y
2) la desnaturalizacin trmica del enzima.
Figura 06: Efecto de la Temperatura en la actividad de una enzima.

INHIBICIN ENZIMTICA
Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la
accin de los enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran utilidad
a la hora de comprender los mecanismos de catlisis, la especificidad de los enzimas y
otros aspectos de la actividad enzimtica.
La inhibicin enzimtica puede ser irreversible o reversible, esta ltima comprende
a su vez tres tipos: inhibicin competitiva, acompetitiva y no competitiva.
1. INHIBICIN IRREVERSIBLE.
Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima unindose
covalentemente a algn grupo funcional esencial para la catlisis con lo que el
enzima queda inactivado irreversiblemente. Este tipo de inhibicin se conoce
tambin como "envenenamiento" del enzima. Por ejemplo algunos compuestos
organofosforados txicos llamados venenos nerviosos, que se utilizan como
insecticidas, actan inhibiendo irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa, la
cual interviene en la actividad del sistema nervioso. Se sabe que estos
compuestos organofosforados inactivan al enzima formando un enlace ster
fosfrico con el grupo hidroxilo de un determinado resto del aminocido serina, lo
que demuestra que ese grupo funcional es esencial para la catlisis.
2. INHIBICIN REVERSIBLE.
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de
manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores
reversibles no se combinan con el enzima libre sino con el complejo enzimasustrato. Se distinguen tres tipos de inhibicin reversible:
2.1. INHIBICIN COMPETITIVA.
El inhibidor es una molcula que presenta un cierto parecido estructural con
el sustrato, de manera que puede competir con l por acceder al centro activo,
pero que no posee ningn enlace susceptible de ser atacado por el enzima. El
inhibidor forma con el enzima libre un complejo enzima-inhibidor de caractersticas

cinticas anlogas a las del complejo enzima-sustrato, pero que, lgicamente, no

puede descomponerse a continuacin para dar lugar al enzima libre y a los
productos.
Figura 07: Esquema de una reaccin enzimtica en presencia de un inhibidor
competitivo.

2.2. INHIBICIN INCOMPETITIVA.

El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unin al
sustrato, sino que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un
complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone
posteriormente para dar lugar a los productos. El inhibidor se coloca prximo al
centro activo situado de tal manera que impide fsicamente la salida de los
productos.
Figura 08: Esquema de una reaccin enzimtica en presencia de un inhibidor
incompetitivo.

2.3. INHIBICIN NO COMPETITIVA.

E+I
ES + I

EI
ESI

Figura 09: Esquema de una reaccin enzimtica en presencia de un inhibidor

incompetitivo.

El inhibidor puede combinarse con el enzima libre o bien con el complejo enzimasustrato, interfiriendo en la accin de ambos. Los inhibidores no competitivos se unen a
un lugar del enzima diferente del centro activo provocando en l una alteracin que
dificulta bien la formacin del complejo enzima-sustrato o bien la descomposicin de ste
para dar lugar a los productos. La unin con el inhibidor produce dos formas inactivas: los
complejos EI y ESI, ninguna de las cuales puede descomponerse para dar lugar a los
productos y al enzima libre.
Aunque podra pensarse que los distintos tipos de inhibicin estudiados pueden
desempear algn papel en la regulacin de la actividad enzimtica, todo parece indicar
que no es as; la regulacin de la actividad enzimtica se lleva a cabo mediante
mecanismos que no se ajustan a ninguno de los modelos de inhibicin estudiados y que
se describirn en el prximo apartado. El inters del estudio de la inhibicin enzimtica
reside ms en su utilidad para comprender la estructura, mecanismos catalticos y
especificidad de los enzimas, que en una importancia biolgica real.
Bibliografa:
1. http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf Excelente documento
en pdf con una detallada informacin general sobre las enzimas, propiedades,
clasificacin, nomenclatura y su accin. De este documento se ha tomado parte de
su contenido para la elaboracin de la presente separata.
2. http://dc437.4shared.com/doc/eGIgnOj1/preview.html Pgina donde encontraras
informacin sobre las enzimas en sus aspectos ms generales.
3. KENNELLY, P y Victor RODWELL. 2007. Harper Bioqumica Ilustrada. Cap. 8 y 9.
17 edicin. Ed. Manual Moderno. 692 pp.
4. NELSON, D y Michael COX. 2006. Lehninger: Principios de Bioqumica. Cuarta
Edicin. Ediciones Omega. Cap. 06.