Solubilidad y Espumado

INSTITUTO TECNOLOGICO SUPERIOR DE CALKINI EN
EL ESTADO DE CAMPECHE
ENZIMOLOGIA BASICA.
Profesor:
Dr. Luis Alfonso Can Herrera.
Alumnos:
Samuel Alejandro Chan Poot.
Andy Manuel Escalante Domínguez
Ingeniería Bioquímica
Semestre:
“Investigar tópicos acerca de solubilidad y espumado de
proteínas.”
15/09/17
INCREMENTO DE SOLUBILIDAD.
La solubilidad de las proteínas se define como la cantidad de proteína (%) que se encuentra
en solución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas. Esta es una de las
propiedades de mayor importancia y su determinación puede dar información valiosa sobre
el comportamiento de un alimento durante su proceso, ya que determina el desarrollo de
otras propiedades funcionales como en emulsificación y gelificación.
Factores que Afectan la Solubilidad. La solubilidad de las proteínas está determinada por
tres factores principales:
a) grado de hidratación
b) densidad y distribución de carga a lo largo de la cadena
c) presencia y concentración de compuestos no proteicos como, carbohidratos, lípidos
y sales que pueden tener un efecto estabilizante.
Esta propiedad puede ser modificada cuando se altera alguno de los tres factores anteriores
debido a cambios intrínsecos o de las condiciones ambientales.
Las sales neutras ejerces efectos muy marcados en la solubilidad de las proteínas. A baja
concentración, las sales incrementan la solubilidad de muchas proteínas, debido a que los
cationes y salones de éstas tienen afinidad por los grupos fónicos provenientes de los
aminoácidos ionizables, por b que evitan la interacción entre moléculas de proteína a través
de sus grupos cargados. Al inhibir dicha interacción, se aumenta considerablemente la
solubilidad de las proteínas y se produce su solubilización por salado. En el caso opuesto,
se considera que las sales en esas concentraciones tienen un efecto deshidratante sobre
las proteínas. Este efecto se refleja en que la proteína pierde parte del agua que la rodea y
que sirve como agente estabilizante, produciéndose la insolubilización por salado.
La trituración del músculo a fuerza iónica por encima de 0.6 provoca hinchamiento de las
fibras musculares, despolimerización de la miosina, su extracción y solubilización.
La solubilidad de las proteínas está relacionada con las cargas electrostáticas de los
aminoácidos ionizables de la superficie de la proteína. Cada proteína tiene su punto
isoeléctrico característico, es decir, un pH en d cual la carga neta es cero y las proteínas
precipitan. El rango de pH isoeléctrico de las proteínas cámicas es de 5.1-5.2 y de la
actomiosina es de 5.2-5.4.
Cuando los valores de pH están por debajo o por encima del punto isoeléctrico, todas las
moléculas de proteína poseen cargas eléctricas semejantes, provocando un incremento en
su solubilidad. Esto sucede incluso prescindiendo de la concentración de sal. A cualquier
concentración de sal la proteína tendrá su mínima solubilidad en el punto isoeléctrico.
Los disolventes influyen en la solubilidad de las proteínas. Al añadir solventes orgánicos
disminuye la solubilidad de las proteínas, ya que se reduce la constante dieléctrica del
medio, es decir, se aumenta la fuerza de atracción entre los iones de las proteínas
aumentando la interacción proteína y disminuyendo la interacción proteína agua.
La temperatura también influye en la solubilidad de las proteínas. Dentro de un

intervalo limitado, de 0 a 40°C, la solubilidad de la mayoría de las proteínas se incrementa
al aumentar la temperatura. Cuando la temperatura aumenta considerablemente y se sale
del intervalo de máxima solubilidad, el efecto se hace inverso y la proteína se desnaturaliza
con su consecuente precipitación (coagulación). La mayoría de las proteínas se vuelven
inestables a temperaturas mayores de 40-50°C.
CAPACIDAD ESPUMANTE.
La capacidad de las proteínas para formar espumas está relacionada con la naturaleza
anfipolar de sus moléculas que le permiten actuar como agentes tenso activos (disminución
de la tensión superficial). La formación de la espuma depende de la solubilidad de las
proteínas. Las proteínas que comúnmente se emplean como agentes de interfase son
caseínas, gluten, clara de "huevo y soya. La capacidad de espumado de una proteína
depende en gran parte de la rapidez con que actúe.
La rapidez con que la proteína disminuya la tensión superficial está vinculada a:
a) Habilidad de difundirse en la interfase

b) Ancla o se absorbe en la interfase}
c) Poder que tenga para reordenarse de manera que aumente la cantidad de puntos
de inserción entre las partes.
d) La molécula proteica debe ser flexible, pequeña y es preferible que posea alta
hidrofobicidad superficial.
Las propiedades espumantes de una proteína pueden ser evaluadas desde diferentes
parámetros, los más importantes son:
 Capacidad espumante, indica la cantidad de espuma en mililitros que pueden

obtenerse de 100 ml de dispersión proteica.
 La densidad de la espuma.
 Firmeza y viscosidad.
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS.
1. Serrano, R. (1978). Enzimología general y aplicada. Monografía, 57.

2. Benítez, R., Ibarz, A., & Pagan, J. (2008). Hidrolizados de proteína: procesos y
aplicaciones. Acta bioquímica clínica latinoamericana, 42(2), 227-236.
3. Perez, A. A. (2012). Espumado de proteínas de suero lácteo en presencia de
polisacáridos.

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“Investigar tópicos acerca de solubilidad y espumado de

La temperatura también influye en la solubilidad de las proteínas. Dentro de un

La rapidez con que la proteína disminuya la tensión superficial está vinculada a:

a) Habilidad de difundirse en la interfase

 Capacidad espumante, indica la cantidad de espuma en mililitros que pueden

1. Serrano, R. (1978). Enzimología general y aplicada. Monografía, 57.

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