AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS Y ENZIMAS

PRESENTADO POR:

PRESENTADO A:

MSc. PEDRO ESPITIA PÉREZ

UNIVERSIDAD DEL SINÚ – ELÍAS BECHARA ZAINUM

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

BIOQUÍMICA I

2019
 1. ¿Qué son aminoácidos? ¿Cuál es la fórmula general de un aminoácido?

Rpta/.

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo
(-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de
las proteínas, juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la
base de las proteínas.

La fórmula general de los aminoácidos es la siguiente:

2. ¿Cuáles son las propiedades químicas de los aminoácidos?

Rpta/.

Las propiedades químicas más importantes de los aminoácidos son:

 Comportamiento anfótero: actúa como ácido y como base.

 Son sólidos, cristalinos, tienen un elevado punto de fusión y son solubles en agua.
 Forman zwitteriones.

3. De ejemplos de aminoácidos de importancia biomédica (3)

Algunos de los aminoácidos con propiedades biomédicas son:

 Glutamina: La glutamina es el aminoácido libre más abundante en el cuerpo. La glutamina

está involucrada en numerosas vías metabólicas en distintos órganos y sistemas; en el
metabolismo intermediario celular, participa en el ciclo de Krebs como donante de grupos
hidrocarbonados.
 Histidina: Son muchos los beneficios que nos puede reportar la histidina. En primer lugar,
ayuda en el crecimiento y la reparación de cualquier tipo de tejido, especialmente de la
mielina, una capa protectora alrededor del nervio. La histidina también es necesaria para
el mantenimiento del sistema circulatorio. Juega un papel fundamental a la hora de
producir glóbulos rojos y blancos en la sangre (de hecho, podemos encontrarla en
abundancia en la hemoglobina). Y por si esto fuera poco, es capaz de reducir la presión
arterial.
 Glicina: El aminoácido glicina junto a la prolina y a la lisina forman la proteína de colágeno,
que es una proteína muy abundante en nuestro organismo, y en donde la glicina es el
aminoácido principal.
 4. ¿A qué se debe el carácter quiral de los aminoácidos? ¿Existe un aminoácido no quiral?
Explique.

Rpta/.

Un átomo de carbón tetraédrico con 4 componentes distintos se dice que es un carbono quiral. La
quiralidad describe la direccionalidad de una molécula que se observa por su capacidad de girar el
plano de luz polarizada a la derecha (dextrógira) o a la izquierda (levógira). Por lo tanto, son todos
L-α-aminoácidos. Los D-aminoácidos nunca se encuentran en proteínas, aunque existan en la
naturaleza.

El único aminoácido que no exhibe quiralidad es la glicina ya que su "grupo-R" es un átomo de

hidrógeno.

5. Existen en total 20 aminoácidos comunes, los cuales se dividen según la cadena lateral
(grupo R). Describa usando cuadro o una tabla los siguientes tipos de aminoácidos y
muestre sus estructuras.
a) No polares con grupos alifáticos
b) No polares con grupos aromáticos
c) Polares sin carga
d) Polares con carga positiva
e) Polares con carga negativa

Rpta/.

En el siguiente cuadro se muestran los 20 aminoácidos proteínicos según la cadena lateral R que
poseen:
 6. Defina enlace peptídico. Muestre la reacción general para la formación de enlace
peptídico.

Rpta/.

El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo

carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. La formación del enlace de peptídico es una reacción de
condensación que lleva a la polimerización de aminoácidos en los péptidos y las proteínas.

La reacción que se da es la siguiente:

7. ¿Qué son péptidos? ¿A cuántos residuos de aminoácidos podemos considerar a una

molécula como péptido?

Rpta/.

Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante
enlaces peptídicos. Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son
responsables de un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.

Cuando el péptido está formado por menos de 10 AA se trata de un oligopéptido (dipéptido,

tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 10 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número de AA
es mayor, se habla de proteínas.

8. Dé ejemplos de péptidos de importancia biomédica (3)

Rpta/.

En el siguiente cuadro se muestran algunos péptidos, indicando el número de aminoácidos que

poseen y su importancia biomédica:
 9. ¿Qué es una proteína?

Rpta/.

Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La
mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas por la unión de varios
aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en
una proteína depende del código genético, ADN, de la persona.

Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso
biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.

10. ¿Cuáles son las propiedades químicas de una proteína?

Rpta/.

Las propiedades químicas más sobresalientes de una proteína son:

 Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH

debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando
electrones) o como bases (aceptando electrones).
 Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la
cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga
negativa y viceversa.
 Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su
estructura primaria.
 Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su función. Para
ello, la mayoría de proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico empaquetado. Está
relacionado con su vida media y el recambio proteico.
 Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue exponiendo residuos de
similar grado de polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene siempre y
cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH
se pierde la solubilidad.

11. Defina los niveles estructurales de una proteína. Utilice esquemas

Rpta/.

Sobre los niveles estructurales de las proteínas se podrían escribir muchas hojas, pero a
continuación se trataran de enunciar de una forma resumida:

La rigidez del enlace peptídico posibilita que las proteínas adopten formas tridimensionales bien
definidas. La libertad de rotación de los dos lados de la unidad pepitica es igualmente importante
porque permite a las proteínas doblarse de formas muy diferentes. Las proteínas se disponen en el
espacio formando una estructura tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de
organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

 ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la secuencia lineal de aminoácidos que integran una proteína, es decir, indica la cantidad y el
tipo de los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos.

La estructura primaria de las proteínas está determinada en la información genética y los enlaces
que mantienen su estabilidad son enlaces peptídicos. La comparación de secuencias de distintas
proteínas permite establecer relaciones evolutivas entre especies.

La estructura primaria de las proteínas es lineal, y se convierte en tridimensional al plegarse.

 ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la organización regular y periódica en el espacio de las cadenas polipeptídicas en una dirección.

El plegamiento característico de este tipo de organización está determinado por la secuencia de

aminoácidos y la rigidez del enlace peptídico, que sólo posibilita giros en torno a los enlaces
sencillos. La estabilidad de esta estructura es posible gracias a los puentes de hidrógeno que se
establecen entre los grupos amino y carboxilo.

ESTRUCTURA HELICOIDAL O HÉLICE Α

Es la estructura secundaria más corriente. En ella, la cadena polipeptídica se va enrollando en

espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al carbono α de cada
aminoácido. Características:
— Se establecen puentes de hidrógeno intracatenarios, entre el grupo –CO de un aminoácido y el
grupo –NH del aminoácido situado cuatro residuos después.

— Hay 3’6 aminoácidos por vuelta de hélice, cada aminoácido gira 100º respecto al anterior.

— Se produce un avance por residuo de 1’5 Å, por lo que el paso de rosca de 5’4 Å.

— El giro en las hélices α que se encuentran en las proteínas es dextrógiro (sentido de las agujas
del reloj)

— Todos los grupos carboxilo quedan orientados en la misma dirección, mientras que los amino se
orientan en la dirección contraria. Los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el
exterior de la α–hélice.

— Los residuos de prolina y hidroxiprolina desestabilizan la α–hélice, ya que estos aminoácidos

impiden la formación de enlaces de hidrógeno.

ESTRUCTURA DE HOJA PLEGADA O Β–LAMINAR

En este tipo de estructura secundaria la cadena polipeptídica se pliega de manera que los planos
de los enlaces peptídicos se disponen en forma de zig-zag. La interacción con otros fragmentos de
la cadena conduce a la formación de láminas u hojas, en vez de estar estrechamente enrollada
como en el caso de la hélice α. En ella:
— Se establecen puentes de hidrógeno intercatenarios, entre grupos –NH y –CO de filamentos
polipeptídicos diferentes.

— Las cadenas laterales se sitúan alternativamente por encima y por debajo del plano de la
lámina.

— Cada resto de aminoácido ocupa 3’5 Å.

— Las cadenas adyacentes en una hoja plegada β pueden orientarse en la misma dirección (hojas
β paralelas) o en direcciones opuestas (hojas β antiparalelas). En ambos casos, los radicales de los
aminoácidos se orientan hacia ambos lados de la hoja, de forma alterna. La disposición
antiparalela es un poco más compacta que la paralela, y aparece con mayor frecuencia en las
proteínas.

Como se puede observar es necesario introducir giros o codos en las cadenas polipeptídicas que
también se estabilizan por puentes de hidrógeno. Dependiendo de la secuencia de aminoácidos se
favorecerá una u otra estructura, y pueden aparecer combinadas en una misma proteína.

 ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria define la forma tridimensional que adquiere una cadena polipeptídica, es
decir, al modo en que una proteína se encuentra plegada en el espacio.
La estructura tridimensional condiciona la función de la proteína. En ella se pueden identificar
agrupaciones de menor tamaño que denominamos dominios. El concepto de dominio es muy útil
al explicar la relación entre estructura y función en las proteínas pues dominios particulares tienen
funciones propias en más de una proteína.

En la conformación espacial de una proteína influye la tendencia de las cadenas laterales

hidrófobas de los aminoácidos a mantenerse en el interior de la proteína; adoptando la forma
termodinámicamente más estable en ese medio. La proteína puede sufrir cambios
conformacionales en el desempeño de su función y en la regulación de su actividad.

La estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces que se establecen entre determinados

grupos de las cadenas laterales:

 Enlaces o puentes de hidrógeno: entre las cadenas laterales de aminoácidos polares sin
carga. Son de vital importancia debido a su abundancia.
 Atracciones electrostáticas o interacciones iónicas, entre grupos carboxilo y amino de
aminoácidos ácidos y básicos.
 Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos y aromáticos
de las cadenas laterales de los aminoácidos apolares.
 Puentes disulfuro: enlaces covalentes –S–S–, más fuertes que los anteriores, entre dos
grupos –SH de dos cisteínas (o derivados).
 Enlaces coordinados: entre cationes de metales de transición y la proteína.

 ESTRUCTURA CUATERNARIA

Aparece en las proteínas constituidas por más de una subunidad o protómero. La estructura
cuaternaria hace referencia a esta asociación de protómeros para formar la proteína
biológicamente activa.
Los protómeros pueden unirse débilmente entre sí a través de enlaces de hidrógeno o fuerzas de
van der Waals, y en algunos casos, aunque no es habitual, esta unión puede establecerse
mediante puentes disulfuro.

Esta estructura sólo la presentan las proteínas oligoméricas, que tienen dos o más cadenas
polipeptídicas, iguales o no, cada una de las cuales posee su propia estructura secundaria y
terciaria.

Así, en la queratina del pelo se forman tres hebras y cada una de las hebras está constituida por un
arrollamiento α–hélice. Por su parte, las cuatro cadenas polipeptídicas globulares de la
hemoglobina se encajan y adoptan una disposición aproximadamente tetraédrica, que constituye
la estructura cuaternaria de la hemoglobina.

En un nivel aún superior encontraríamos la asociación entre proteínas y moléculas no proteínicas

como glúcidos, lípidos y ácidos nucleicos.

12. Describa la función principal de la hemoglobina

Rpta/.

La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre. Es una proteína contenida en los Eritrocitos

que constituye, aproximadamente, el 35% de su peso y le da su color rojo característico además
de su función de transportar el oxígeno y el dióxido de carbono en el proceso de la respiración
celular.

A continuación se muestra la estructura de la hemoglobina:

13. De ejemplos de proteínas de importancia biomédica (3)

En el siguiente cuadro se muestran proteínas que resaltan por su importancia biomédica:

 14. ¿Qué es una enzima?

Rpta/.

Enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones
químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación"
propia de la reacción.

15. ¿Cuál es el mecanismo de acción de las enzimas?

Rpta/.

Para que la enzima (E) realice su función, primero debe unirse a un sustrato (S) y formar un
complejo enzima-sustrato (ES) del que obtiene un producto (P). Luego de la reacción, la enzima
queda libre para actuar sobre otro sustrato (S).
Los investigadores han establecido dos mecanismos básicos que explicarían, de manera dinámica,
cómo las enzimas llevan a cabo su función catalítica:

 Modelo de llave-cerradura: como lo indica su nombre, este modelo plantea una analogía
entre la interacción de las enzimas con su sustrato y el funcionamiento de una llave que se
complementa específicamente con una única chapa o cerradura. Si bien es cierto que este
modelo da cuenta de la relación específica entre una enzima y su sustrato, sugiere una
interacción ''rígida'' entre ellos, condición que algunos científicos actualmente cuestionan.

 Modelo de encaje-inducido: este modelo sugiere una interacción más flexible y plástica
entre la enzima y su sustrato. La idea es que a medida que el sustrato se acerca a la
enzima, induce cambios de forma en ella, de manera de ‘’acomodarse’’ y así establecer la
relación específica que caracteriza a esta interacción.
 16. ¿Qué factores afectan la actividad enzimática?

Rpta/.

Los factores que afectan la actividad enzimática son los siguientes:

 Efecto del pH: Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la
reacción). En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva.

 Temperatura: La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la

temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo
general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La actividad enzimática máxima se
alcanza a una temperatura óptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por
completo a causa de la desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la
temperatura.

A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque decrece la

cinética molecular, pero la acción catalítica reaparece cuando la temperatura se eleva a
valores normales para la enzima. No olvidar que una enzima humana típica posee su
óptimo a 37 º C, en cambio otros organismos como, por ejemplo, las bacterias termófilas
resistentes a altas temperaturas tienen su óptimo de actividad cercano a los 80º C.

 Concentración de sustrato: Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de

acuerdo a la concentración del sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar
la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las enzimas tienen
todos sus sitios activos ocupados

17. Dé ejemplos de enzimas de importancia biomédica (3)

Rpta/. En el siguiente cuadro se muestran algunas enzimas y su importancia biomédica:

Bibliografía

 http://cic.puj.edu.co/wiki/lib/exe/fetch.php?media=grupos:destino:biologiamolecularintr
oductionproteins.pdf

 http://aprendeenlinea.udea.edu.co/lms/moodle/pluginfile.php/6409/mod_resource/cont
ent/0/AMINOACIDOS-2008.pdf

 http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/08-O.pdf

 http://www.dagus.uson.mx/smoreno/4%20Amino%C3%A1cidos%20y%20Prote%C3%ADn
as.pdf

 https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf