UNIVERSIDAD TECNOLOGICA DE SANTIAGO

UTESA
Lorena Maribel Regalado Batista

Matrícula: 1-17-4015

Sección: 003

Trabajo final

Materia: Bioquímica 2

Los alumnos elaborarán sus valoraciones acerca de catabolismo de aminoácidos, la

síntesis de urea y su regulación en relación con los siguientes aspectos:

1 Explique la respuesta esperada de la intensidad del catabolismo de

aminoácidos ante las eventualidades de una ingesta de comida rica en
proteínas, o ante un período superior a 72 horas sin ingerir alimentos.
Efecto de las hormonas glucagón y cortisol.

Las moléculas con nitrógeno orgánico son muy importantes para los organismos,
porque les cuesta mucha energía su síntesis. Cuando se degradan AAs se
produce NH 4 +. El exceso de NH 4 + puede ser tóxico y se debe de eliminar del
organismo. Su excreción se produce de forma muy diferenciada en las distintas
especies.

El amonio es tóxico, sobre todo para el tejido nervioso, no puede circular libre 2.
El amonio se ha de transportar hasta el hígado en forma distinta de NH4+ 3. El
amonio se convierte en urea en el hígado para su excreción.
La dieta balanceada y con un grado rico en proteínas estimula la síntesis de las
enzimas del ciclo de la urea.

Cuando nuestro cuerpo está perfectamente alimentado, el aporte calórico normal

se basa en tres principios inmediatos: glúcidos (azúcares e hidratos de carbono),
lípidos (grasas) y proteínas, junto con las sales minerales y las vitaminas. Una
vez asimilados a través del aparato digestivo se producen los siguientes
cambios metabólicos postprandiales: hiperglucemia, hipertrigliceridemia,
aumento de los ácidos grasos libres circulantes, modificaciones hemodinámicas
y aumento del estrés oxidativo.

Los Aminoácidos en los tejidos, procedentes de la degradación de proteínas,

pierden el grupo amino, que se traslada (pero nunca libre) hasta el hígado para
su eliminación, allí se separa de la cadena carbonada, mediante diferentes
reacciones:

Como respuesta, ante el aumento de glucemia con la comida, el organismo

incrementa la síntesis y secreción de insulina, al tiempo que disminuye la de
glucagón, para restaurar la normoglucemia a través de dos mecanismos:
Disminuyendo la producción de glucosa hepática al disminuir la glucogenólisis y
la gluconeogénesis; e incrementando la metabolización periférica de glucosa en
el músculo esquelético (glucogengénesis muscular) y en el tejido adiposo (uso
de la glucosa para fabricar glicerol, que se usará en la producción de triglicéridos
que se almacenan). También se favorece el anabolismo lipídico y proteínico, y el
exceso de glucosa se almacena en forma de glucógeno en el hígado, mediante
la glucogenogénesis.

En personas sanas, es poco probable que el ayuno prolongado (incluso de

varios días) y el ejercicio intenso (incluso tras un periodo de ayuno)
produzcan hipoglucemia.
Sin embargo, hay varias enfermedades o trastornos en los que el organismo no
consigue mantener la concentración adecuada de glucosa en la sangre tras un
periodo sin comer (hipoglucemia de ayuno). El abuso del alcohol sin comer
puede bloquear la formación de glucosa en el hígado. En las personas con
enfermedad hepática avanzada, como la hepatitis vírica, la cirrosis o el cáncer,
es posible que el hígado no consiga almacenar y producir suficiente glucosa. Los
bebés y los niños pequeños con una alteración en los sistemas enzimáticos que
controlan la glucosa (como la enfermedad del almacenamiento del glucógeno)
también pueden sufrir hipoglucemia de ayuno.

Una causa poco frecuente de hipoglucemia es un insulinoma, un tumor

pancreático productor de insulina. Los trastornos por los cuales la hipófisis
(glándula pituitaria) y las glándulas suprarrenales (en particular, la enfermedad
de Addison) disminuyen la producción de hormonas también pueden causar
hipoglucemia. Otras enfermedades, como la enfermedad renal crónica, la
insuficiencia cardíaca, el cáncer y la septicemia, también pueden causar
hipoglucemia, sobre todo en personas muy enfermas.

CICLO ALANINA – GLUCOSA

El hígado surte de glucosa al músculo (glucolisis) y allí se genera piruvato, que

se transamina para producir ALA y le devuelve ALANINA al hígado, que deriva a
piruvato para producir de nuevo glucosa (gluconeogénesis).

Ciclo de la urea

El ciclo se produce en la mitocondria (dos primeras reacciones) y en el

citoplasma de los hepatocitos (tres reacciones). En la urea un grupo amino
procede del amonio liberado de el GLU o GLN y el otro desde el ASP. El C=O
procede del HCO3-.
2 Indague sobre las implicaciones clínicas de las transaminasas

Los altos valores de transaminasas pueden ser síntoma de enfermedades

hepáticas producidas por diversos factores como el exceso de alcohol, la ingesta
de fármacos o por una dieta con demasiadas grasas que se debe tratar con
especialistas.

Las transaminasas que comúnmente se utilizan en clínica, glutámico oxalacética

(GOT) y glutámico pirúvica (GPT) son producidas en varios tejidos del organismo
entre los cuales se cuenta el músculo estriado, por lo que la elevación de
transaminasas en sangre no es producida exclusivamente por enfermedades
hepáticas. Objetivo: Demostrar la correlación entre el alza de la creatinkinasa
(CK) y transaminasas en pacientes con el diagnóstico de distrofia muscular de
Duchenne (DMD), la enfermedad neuromuscular más frecuente en niños.
Pacientes y Método: Evaluación en 61 niños con diagnóstico de DMD de los
niveles de CK, GOT y GPT y la relación entre ellos. Resultados: El aumento de
transaminasas se relacionó en forma directa con aumento de CK. Conclusiones:
Los pacientes con DMD presentan transaminasas aumentadas, por lo que es
necesario incluir esta posibilidad diagnóstica en niños con
hipertransaminasemia, previo a realizar biopsia hepática.

Los niveles de transaminasas se pueden medir fácilmente con un análisis de

sangre rutinario. En sí, los altos valores de esta enzima no es una enfermedad,
sino un síntoma o indicio de una patología hepática. Los valores normales tanto
de glutamato oxalacetato como de glutamato piruvato en sangre suelen ser de
10 a 40 UI/L en hombres y de 7 a 35 UI/L en mujeres.

Si los valores del análisis de sangre dan como resultado transaminasas altas, lo
recomendable es acudir a un especialista que diagnostique cuáles son las
 causas y marque un tratamiento específico para el paciente que restaure los
niveles.

Entre las enfermedades que pueden provocar los altos niveles de transaminasas
están:

 Hepatitis B y C.
 Hígado graso.
 Enfermedades en el páncreas.
 Anemia hemolítica.
 Hepatitis tóxica.
 Cirrosis.
3 Precise los precursores de la síntesis de urea y su origen.

CO2

En seres humanos y mamíferos, el casi 80% del nitrógeno excretado está bajo la
forma de urea, que se produce con una serie de reacciones que ocurren en el
cytosol y la matriz mitocondrial de las células de hígado. Estas reacciones se
llaman colectivamente el ciclo de la urea o el ciclo de Krebs-Henseleit.

Origen

El ciclo de la urea empieza en el interior de las mitocondrias del hígado, si bien

tres de los pasos siguientes tienen lugar en el citosol; por tanto, el ciclo abarca
dos compartimientos celulares. El primer grupo amino que entra en el ciclo de la
urea proviene del amoníaco de la matriz mitocondrial, como resultado de las
múltiples rutas descritas. Parte del amoníaco también llega al hígado vía vena
porta a partir del intestino, en donde se produce por oxidación bacteriana de
aminoácidos. Cualquiera que sea su origen, el NH4 generado en las
mitocondrias hepáticas se utiliza inmediatamente junto con el CO2 (en forma de
HCO3-) producido por la respiración mitocondrial, generando carbamoil fosfato
en la matriz. Esta reacción dependiente de ATP es catalizada por la carbamoil
fosfato sintetasa I, la enzima reguladora. La forma mitocondrial de la enzima es
distinta de la forma citosólica (II), que tiene una función diferente en la síntesis
de pirimidinas. El carbamoil fosfato, que puede ser considerado como un
donador activado del grupo carbamilo, entra ahora en el ciclo de la urea, que
consta de cuatro pasos enzimáticos. En primer lugar, el carbamoil fosfato cede
su grupo carbamilo a la ornitina para formar citrulina y libera Pi y tiene lugar a
través de un intermedio citrulil-AMP'. La ornitina desempeña pues un papel
similar al del oxalacetato en el ciclo del ácido cítrico, aceptando material en cada
vuelta del ciclo. La reacción está catalizada por la ornitina transcarbamilasa, y la
citrulina formada pasa de la mitocondria al citosol.

El amoníaco es un producto tóxico del metabolismo del nitrógeno que se debe

quitar de nuestra carrocería. El ciclo de la urea o el ciclo de la ornitina convierte
exceso de amoníaco en la urea en las mitocondrias de las células de hígado. La
urea forma, después entra en la corriente de la sangre, es filtrada por los riñones
y excretada final en la orina.

El propósito principal del ciclo de la urea es eliminar el amoníaco tóxico de la

carrocería. Cerca de 10 a 20 g de amoníaco se quita de la carrocería de un
adulto sano cada día. Un ciclo disfuncional de la urea significaría exceso de la
cantidad de amoníaco en la carrocería, que puede llevar al hyperammonemia y a
las enfermedades relacionadas. La deficiencia de uno o más de las enzimas
dominantes que catalizan diversas reacciones en el ciclo de la urea puede
causar los desórdenes relacionados con el ciclo. Los defectos en el ciclo de la
urea pueden causar vomitar, la coma y convulsiones en bebés recién nacidos.
Esto se diagnostica como septicemia y se trata a menudo con los antibióticos en
vano. Incluso 1m m de exceso de amoníaco pueden causar daños y perjuicios
severos e irreversibles.
 4 Haga un esquema general de la síntesis de urea (sin fórmulas).

Omitina arginina

Mitocondria carbanoll fosfato Fulmarato Citogo

Citrulina Argino susinato

5 Realice la descripción personal de la 3er reacción que conduce a la
síntesis de urea.

En la tercera raccion el segundo grupo amino procedente del aspartato

(producido en la mitocondria por transaminación y posteriormente exportado al
citosol) se condensa con la citrulina para formar argininosuccinato. Reacción
catalizada por la argininosuccinato sintetasa citoplasmática. Enzima que
necesita ATP y produce como intermediario de la reacción citrulil-AMP.

En este proceso la citrulina en el citosol se forma con aspartato, reflejando la

union del segundo grupo amino de la urea, que formar argininsuccinato. La
energía para esta reacción proviene de la hidrólisis de ATP en ADP y dos
moléculas de pirofosfato; así como de la ulterior hidrólisis del pirofosfato
formado.

A continuación, se corta reversiblemente el argininosuccinato por la

argininosuccinato liasa, para formar arginina libre y fumarato, que entra en la
mitocondria y se une a la reserva de intermedios del ciclo del ácido cítrico. En la
última reacción del ciclo de la urea, la enzima citosólica arginasa corta la
arginina dando urea y ornitina. La ornitina es transportada a la mitocondria para
iniciar otra vuelta del ciclo de la urea.

Las enzimas de muchas rutas metabólicas están agrupados. El producto de una

enzima se canaliza directamente al siguiente enzima de la vía. En el ciclo de la
urea, los enzimas mitocondriales y citosólicos parecen estar agrupados de esta
forma. La citrulina transportada al exterior de la mitocondria no se diluye en la
reserva general de metabolitos del citosol sino que pasa directamente al centro
activo de la argininosuccinato sintetasa. Esta canalización entre enzimas
continúa para el argininosuccinato, arginina y ornitina. Sólo se libera la urea a la
reserva general de metabolitos del citosol.
6 Describa por escrito la reacción inicial y la reacción final del ciclo de la
urea.

El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amoníaco libre
intramitocondrial. El amoníaco producido en las mitocondrias, se utiliza junto con
el bicarbonato (producto de la respiración celular), para producir carbamoil-
fosfato. Reacción dependiente de ATP y catalizada por la carbamoil-fosfato-
sintetasa I. Enzima alostérica y modulada (+) por el N-acetilglutamato.

El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza en el

citoplasma, por la arginasa citoplasmática para formar urea y ornitina.

La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del
ciclo de la urea.

En resumen, el ciclo de la urea consta de dos reacciones mitocondriales y cuatro

citoplasmáticas.

Las mitocondrias son orgánulos unidos a la membrana, y lo hacen con dos

membranas diferentes. Eso es muy inusual para un orgánulo intracelular. Estas
membranas cumplen el objetivo de la mitocondria, que es esencialmente
producir energía. Esa energía es producida por sustancias químicas que siguen
distintas vías dentro de la célula, en otras palabras, son convertidas. Y ese
proceso de conversión produce energía en forma de ATP, ya que el fosfato es
un enlace de alta energía y proporciona energía para otras reacciones dentro de
la célula. Así que el propósito de la mitocondria es producir esa energía.

Como parte final del proceso el fumarato se reintegra en el ciclo y se libera la

arginina realizando el proceso de hidrolizacion en el citoplasma donde la ornitina
puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo de la
urea.
7 Calcule el gasto energético que conlleva la síntesis de urea.

Una regulación a largo plazo, sobre la expresión de las enzimas del ciclo. Así,
una dieta rica en proteínas estimula la síntesis de las enzimas del ciclo de la
urea.

 Formación de carbamilfosfato (paso 1): 2 ATP

 Ingreso de aspartato (paso 3): 1 ATP
 En total 3 ATP

En los que sigue:

 Los 20 aminoácidos convergen

 a sólo 7 metabolitos distintos:
 Piruvato
 Oxalacetato
 Fumarato
 Succinato
 Alpha-Ceto-glutarato

Los AA se clasifican según el destino de su cadena carbonada en glucogénicos

y cetogénicos.

Son AA cetogénicos los que su esqueleto carbonado se degrada a acetil-CoA o

Acetoacetato y pueden convertirse en ácidos grasos o cuerpos cetónicos:

El metotrexato es un fármaco antitumoral, por ser un análogo estructural del Ac.

Fólico y en consecuencia, inhibe su metabolismo y le impide actuar en la síntesis
de nucleótidos y AAs.
 La fenilalanina hidroxilasa es una enzima importante; su deficiencia o carencia
conlleva la patología hereditaria y grave, de fenilcetonuria (PKU).

8 ¿Por qué es necesario gastar esa energía si el amoniaco puede ser

excretado directamente por la orina?

No es posible eliminar del organismo el amoníaco producido por el catabolismo

de los aminoácidos; por tanto, es necesario transformarlo en urea en el hígado.
Hay varios compuestos nitrogenados más que se obtienen de la incorporación
de grupos amino en los carbohidratos y en lípidos (galactosamina, glucosamina,
esfingomielina y lecitina), pero no se estudian en esta práctica. Al ácido úrico, la
creatinina y la urea se les elimina en la orina y constituyen casi 93% de los
compuestos nitrogenados presentes en ésta. El resto lo conforman el amoníaco
y otras sustancias.

La mayor parte del nitrógeno se excreta como urea. Dentro de los tejidos, es
necesaria la desaminación de los aminoácidos destinados al metabolismo
energético para proporcionar el esqueleto carbonado. Existen tres mecanismos
para la eliminación del grupo amino de los aminoácidos: transaminación,
desaminación oxidativa y eliminación de una molécula de agua por una
deshidratasa (serina o treonina deshidratasa).

La histidina pierde el grupo amino mediante una histidasa. Por último, el

glutamato libera amoníaco por desaminación oxidativa. Al amoníaco se le
transporta al hígado, donde se combina con CO2 y ATP para formar carbamoil
fosfato, que se transforma en urea mediante el ciclo de la urea. Cuando el
hígado carece de la capacidad de formar urea debido a una disfunción hepática
provocada, por ejemplo, por cirrosis hepática, el amoníaco pasa a la circulación
general y provoca daños al sistema nervioso central, que desembocan en coma
hepático y, en última instancia, la muerte.
 Balance nitrogenado

En un adulto, se llega a un balance nitrogenado, cuando la cantidad de nitrógeno

ingerido es igual a la del eliminado. El balance nitrogenado debe ser positivo
durante el crecimiento del individuo o cuando se desea aumentar la masa
muscular, y negativo cuando se tiene una alimentación con un contenido
proteínico deficiente o cuando se ingiere una cantidad suficiente de proteína y
calorías pero con deficiencia en un aminoácido esencial.

Lo que indica la ruta desde el amino de los aminoácidos a los puricos del ácido
úrico requiere la energía.
9 ¿Cómo se establece el vínculo del ciclo de la urea con el ciclo del ácido
cítrico?

La síntesis de fumarato a partir del ciclo de la urea es importante ya que vincula

el ciclo de la urea con el ciclo del ácido cítrico. El fumarato se hidrata a malato
que, a su vez se oxida hasta oxalacetato. El oxalacetato tiene varias opciones
metabólicas: (1º) convertirse en aspartato (por transaminación); (2º) convertirse
en glucosa (gluconeogénesis); (3º) condensarse con acetil~CoA para formar
citrato; ó (4º) convertirse en piruvato.

El argininosuccinato se hidroliza por la arginino succinato liasa, para formar

arginina libre y fumarato. Este fumarato ingresa al ciclo de Krebs y la arginina
libre se hidroliza en el citoplasma, por la arginasa citoplasmática para formar
urea y ornitina.

Así pues, la síntesis de urea es un proceso caro (costoso) desde un punto de

vista de consumo de energía metabólica. Este “dispendio” energético solo se
justifica si se considera la importancia de eliminar el exceso de nitrógeno,
presente en el organismo en forma de ión amonio, muy tóxico.
10 Si el hígado es el único órgano capaz de sintetizar urea, ¿cómo se logra
eliminar el amoniaco producido en otros tejidos, como es el caso del
cerebro?

El amoníaco (NH3) es un producto de desecho del cuerpo durante la digestión

de las proteínas. Normalmente, el amoníaco se procesa en el hígado, donde se
transforma en otro producto de desecho llamado urea. La urea se elimina del
cuerpo en la orina.

Si el cuerpo no puede procesar o eliminar el amoníaco, éste se acumula en el

torrente sanguíneo. Los niveles de amoníaco altos en la sangre pueden llevar a
problemas de salud graves, como daño cerebral, coma e incluso la muerte.

La causa más común de los niveles de amoníaco altos en la sangre es

enfermedad del hígado. Otras causas incluyen la insuficiencia renal y las
enfermedades genéticas.

11 ¿Cuáles son los mecanismos implicados en regulación de la síntesis de

urea?

La síntesis de urea no es la única ruta, ni siquiera la más común, para excretar el

amoníaco. La base para las diferentes formas moleculares en que se excretan
los grupos amino se encuentra en la anatomía y en la fisiología de los
organismos en relación con su hábitat natural. Las bacterias y los protozoos
simplemente liberan el amoníaco en su entorno acuoso, en el que se diluye, con
lo que se convierte en una forma inocua. En los peces óseos (animales
amonotélicos), el hígado es el lugar principal del catabolismo de los
aminoácidos. El amonio producido por transdesaminación se libera simplemente
del hígado a la sangre para su transporte a las branquias, y es rápidamente
eliminado de la sangre a medida que el agua pasa a través de las branquias. Así
pues, los peces óseos no requieren un complejo sistema urinario.
 La regulación alostérica de al menos una enzima clave ajusta el flujo a través del
ciclo de la urea. La primera enzima de la ruta, la carbamil fosfato sintetasa I, está
activada alostéricamente por el N-acetil glutamato, que es sintetizado a partir del
acetil-CoA y glutamato por la N-acetilglutamato sintasa. Este enzima cataliza el
primer paso de la síntesis de novo de la arginina a partir de glutamato en plantas
y microorganismos. Los mamíferos, sin embargo, tienen actividad N-
acetilglutamato sintasa en el hígado, pero carecen del resto de enzimas
necesarias para convertir glutamato en arginina. Por tanto, el uso de N-
acetilglutamato para activar un paso en el ciclo de la urea resulta enigmático.

 Regulación a corto plazo: carbamil

 Fosfato sintasa I
 Regulación a largo plazo: Biosíntesis de las enzimas

12 Realice un balance material (elementos precursores que se usan) de la

síntesis de urea.

Hay dos grupos aminos más un bicarbonato dando así molécula de urea

El Nitrógeno (N) junto a otros elementos, como Carbono, Oxigeno e Hidrogeno

participan en la constitución de las moléculas orgánicas fundamentales de la
materia viva. Entre los compuestos constituyentes del organismo, el N forma
parte de un grupo de compuestos orgánicos de gran jerarquía biológica a los
cuales están asignadas funciones muy importantes, como lo son las proteínas y
los nucleótidos. Este elemento constituye por sí solo el 3% del peso corporal.

En el ser humano, la principal fuente de sustancias nitrogenadas son las

proteínas de la dieta. Como estos compuestos, a diferencia de carbohidratos y
grasas, no se almacenan como reserva, los niveles en las células se regulan por
el equilibrio entre anabolismo y catabolismo, es decir un balance entre
 biosíntesis y degradación de proteínas, a lo que también se conoce como
recambio normal de proteínas.

13 Por qué resulta ventajoso que la regulación de la síntesis de urea se realice

en las primeras etapas del proceso. ¿Cuál principio de la bioquímica se
pone de manifiesto?

El ciclo de la urea reúne dos grupos amino y un bicarbonato, para formar una
molécula de urea:

La síntesis de la urea requiere 4 Pi de alta energía. 2 ATP para formar el

carbamoil - P y un ATP para producir argininosuccinato. En la segunda reacción
el ATP se hidroliza a AMP y PPi, que puede ser nuevamente hidrolizado para
dar 2 Pi.

La urea sirve, actualmente, como materia prima para la formación de alimentos

de ganado, fertilizantes agropecuarios, cremas humectantes y como AUS32
(AdBlue) que es un reactor químico para la degradación del óxido nitroso en los
gases de escape generados básicamente por los motores de combustión
interna. La obtención de dicho compuesto a nivel industrial va a estar
condicionado por ia formación de carbomatos, en cualquiera de sus materias
primas (Biomasas y/o Gas de hidrocarburos)

14 ¿Por qué resultan necesarias algunas enzimas del ciclo de Krebs para un
buen funcionamiento del ciclo de la urea (que también es de Krebs)? De
cuáles enzimas se trata.

El fumarato generado en la reacción de la argininosuccinato liasa se forma un

intermediario del ciclo del ácido cítrico, los ciclos están, en principio,
 interconectados –en un proceso conocido como el “doble ciclo de Krebs”-. Sin
embargo, cada ciclo puede funcionar de manera independiente y la
comunicación entre ellos depende del transporte de intermedios clave entre la
mitocondria y el citosol. Varias enzimas del ciclo del ácido cítrico, incluyendo la
fumarasa (fumarato hidratasa y la malato deshidrogenasa) también están
presentes como isozimas en el citosol. El fumarato generado en la síntesis
citosólica de arginina puede, por tanto, convertirse en malato y a continuación en
oxalacetato en el citosol, y estos intermedios pueden seguir siendo
metabolizados en el citosol o ser transportados a las mitocondrias para su
utilización en el ciclo del ácido cítrico.

El aspartato formado en las mitocondrias por transaminación entre oxalacetato y

glutamato puede ser transportado al citosol, en donde actúa como donador de
nitrógeno en la reacción del ciclo de la urea catalizada por la argininosuccinato
sintetasa. Estas reacciones, que constituyen la desviación del aspartato-
argininosuccinato, proporcionan vínculos metabólicos entre las rutas separadas
por las que se procesan los grupos amino y los esqueletos carbonados de los
aminoácidos

15 La hiperamonemia consecutiva a una depresión del ciclo de la urea

produce, entre otras manifestaciones clínicas, trastornos neurológicos.
¿Cuál sería el mecanismo fisiopatológico implicado?

En condiciones fisiológicas los astrocitos aportan a las neuronas adyacentes

adenosina-5 trifosfato, glutamina y colesterol. Las neuronas metabolizan la
glutamina a glutamato, neurotransmisor que activa los receptores N-metil D-
aspartato. Posterior a su liberación sináptica, el glutamato es reciclado por los
astrocitos a glutamina. Cuando los niveles de amonio se elevan de forma aguda
en el cerebro, la conducción de los astrocitos y de las neuronas se afecta. Los
astrocitos metabolizan el amonio a glutamina, como consecuencia se presenta
elevación de la osmolaridad intracelular que causa edema y pérdida de los
 astrocitos liberando citocinas inflamatorias como factor de necrosis tumoral alfa
(FNTα), Interleucina-1 y 6 e interferón. En los astrocitos remanentes se presenta
inhibición de la deshidrogenasa alfa cetoglutarato, mediada por amonio y
depleción del ácido carboxílico necesarios para la síntesis de la glutamina
causando por consiguiente parálisis del ciclo de Krebs. La disminución de la
expresión de los receptores de glutamato en los astrocitos induce aumento en
sus concentraciones y pueden presentarse crisis convulsivas, aumento en el
flujo sanguíneo cerebral, pérdida de la autorregulación cerebral efectiva y
desarrollo de edema cerebral e hipertensión intracraneana.

16 indague sobre el control enzimático de la síntesis de urea (alostérica y

genetica)

Las enzimas limitantes del ciclo de la urea son:

Carbamoil-fosfato-sintetasa I. Enzima alostérica y modulada de manera positiva
por el Nacetilglutamato.
 Ornitina tranascarbamilasa (OTC)
 Argininosuccinato sintetasa (ASS)
 argininosuccinato sintetasa. Enzima que requiere ATP y produce como
intermediario de la reacción citrulil-AMP.

17 Respuesta esperada de la intensidad de síntesis de urea ante las

eventualidades de una ingesta de comida rica en glúcidos, o ante un
período de ocho horas sin ingerir alimentos. Efecto de las hormonas
implicadas.

Después del proceso digestivo, los glúcidos son absorbidos en forma de

glucosa, fructosa, manosa y galactosa, 1.0s cuales, llegados al hígado, se
transforman en un polisacárido de reserva, el glucógeno. El glucógeno hepático
puede también formarse de fuentes endógenas: los ácidos aminados glucof
 ormadores, la glicerina resultante del desdoblamiento de las grasas y el ácido
láctico procedente de la actividad muscular, Del 5 al 10 s de los ácidos grasos
puede también transformarse en glucosa.

18 Respuesta esperada de la intensidad de síntesis de urea ante las

eventualidades de una dieta estable rica en proteínas, o ante un periodo de
72 horas sin ingerir alimentos. ¿Cuáles serían los mecanismos
implicados?

El amonio es tóxico, sobre todo para el tejido nervioso, no puede circular libre 2.
El amonio se ha de transportar hasta el hígado en forma distinta de NH4+ 3. El
amonio se convierte en urea en el hígado para su excreción.

La dieta balanceada y con un grado rico en proteínas estimula la síntesis de las

enzimas del ciclo de la urea.