ENZIMAS

INSTITUCIÓN: I.E.S Profesor Eduardo Antonio Fracchia.

CARRERA: Profesorado en Química.

UNIDAD CURRICULAR: Química Biológica.

TEMA: Cacería de información sobre las Enzimas.

CURSO: 4º año.

PROFESOR: López, Carlos.

AUTORA: Colombo, Karin.

Fecha de Entrega: 15/08/20

CONSIGNA:
 Luego de realizar la exploración y lectura de los materiales de estudio
responder el cuestionario que se adjunta, el cual incluye preguntas que
podrían aparecer en un examen del tema Enzimas.
Bueno, en esta ocasión nos toca hacer énfasis sobre el siguiente tema: Las
enzimas. ¡¡Comencemos!! 😊
1) LAS ENZIMAS
Las transformaciones o reacciones químicas de ciertas sustancias que suceden
a nivel celular en un organismo vivo, están facilitadas con la presencia de
compuestos llamados enzimas o catalizadores que participan activamente en

estos procesos
de cambio
regulando el

metabolismo de la célula.
 Las enzimas son proteínas, polímeros formados por
aminoácidos covalentemente unidos entre sí, que
catalizan en los organismos una gran variedad de reacciones
químicas. La actividad catalítica de las enzimas depende de que mantengan su
plegamiento, es decir, su estructura tridimensional.

Por ejemplo, las enzimas se utilizan para degradar o digerir los alimentos
que comemos; en el caso del pan la enzima es la amilasa salival o también
llamada ptialina.

Las enzimas son esenciales para todos los procesos biológicos ya que son las responsables de las
reacciones que mantienen la vida. Cualquier mutación o disfunción en un gen responsable de la
codificación de una enzima puede causar una enfermedad severa y hasta la muerte.

2) Naturaleza química de las enzimas

Las enzimas son los biocatalizadores celulares. Son proteínas específicas
que catalizan las reacciones químicas que tienen lugar en las células —
metabolismo celular—, acelerándolas hasta hacerlas casi instantáneas, sin
consumirse. Sin la acción catalítica de los enzimas, las reacciones
químicas serían tan lentas que el metabolismo celular no podría
desarrollarse.

Para saber más…

Las enzimas son catalizadores, por lo que aceleran la velocidad de

reacción, pero debe tratarse de reacciones espontáneas, en las que la
energía de los sustratos sea mayor que la de los productos ya que los
catalizadores no afectan a los parámetros termodinámicos —no varía la
constante de equilibrio— sino solamente la cinética de la reacción.

3) Clasificación de las enzimas

Las enzimas se clasifican en:
OXIDOREDUCTASAS: Catalizan reacciones de oxidorreducción, es
decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro, según la reacción general:

AH2 + B A + BH2
Ared + Box Aox + Bred

Suelen requerir de coenzimas: NAD, FAD, etc.

Ejemplos son el succinato deshidrogenasa o el citocromo c oxidasa.
TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo químico
(distinto del hidrógeno) como: amino, carboxilo, fosfato, etc de un
sustrato a otro, según la reacción:

A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en

la figura de la derecha:

Glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

HIDROLASAS: Catalizan las reacciones de

hidrólisis:

A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

Lactosa + Agua Glucosa + Galactosa

LIASAS: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

 A-B A+B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

Ácido Acetacético CO2 + Acetona

ISOMERASAS: Catalizan la interconversión de isómeros:

A B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que

catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:

Fosfotriosa Isomerasa Fosfoglucosa Isomerasa

glucosa-6- fructosa-6-
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato
fosfato fosfato

LIGASAS: Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea

de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es el piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

Piruvato + CO2 + ATP Oxaloacetato + ADP + Pi

4) Modelos del proceso enzimático

Los modelos de acción enzimática son:
1. Modelo de llave-cerradura
2. Modelo de ajuste inducido
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro
activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una
cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre
correcto.

En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en

presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima
desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del

producto. Este es el modelo del ajuste inducido.

5) Aplicaciones de las propiedades de las enzimas en la vida

cotidiana
Son capaces de ofrecer numerosas ventajas a nuestro cuerpo,
están en él para ayudarnos a realizar distintas funciones y son
esenciales para la vida misma.
Ayudan a mejorar los procesos de la digestión, a aumentar la
fluidez de la sangre y la fuerza para cicatrizar, regulan el
sistema inmune, inhiben el proceso de inflamación, poseen propiedades
anticancerígenas y tienen una acción depurativa y desintoxicante. Por solo
mencionar algunas de sus ventajas.
Debido a que la mayor parte de estas son de origen proteico, sus propiedades
son las mismas. Cada enzima cuenta con un óptimo pH por actividad y son
solubles en el agua.
La temperatura también juega un papel importante en las propiedades de
las enzimas ya que, al estar expuestas a bajas temperaturas, aunque no se
destruyen se debilitan o inactivan mientras que la exposición a una temperatura
más alta, hará crecer su actividad increíblemente, aunque si se excede en altas
temperaturas puede terminar decreciendo y muriendo.
El pH es muy importante ya que determina la carga que pueden tener ya
sea positiva, negativa o neutra. Las enzimas son sustancias complejas y en
diversas ocasiones se forman por una parte de proteína y por una parte activa.
Para los humanos pueden funcionar como los que sintetizan las
vitaminas y los podemos incorporar en nuestra dieta con distintos alimentos
que los contienen.
Entre otras de sus propiedades cabe destacar que su actividad puede ayudar
a inhibir o a activar cambios en el metabolismo.
Por estas y otras ventajas, las enzimas tienen numerosas aplicaciones en la
industria química, alimentaria, farmacéutica y cosmética, entre otras.
Enzimas muy útiles en nuestra vida cotidiana son
las proteasas, amilasas o lipasas que forman parte de los detergentes. Las
proteasas eliminan manchas de sangre o hierba; las amilasas residuos de
alimentos como salsas o purés y las lipasas las manchas de aceite o
maquillaje.
Muchos de los medicamentos que tenemos a nuestro alcance se obtienen o
formulan a partir de enzimas.
Sectores como el alimentario, emplean enzimas para mejorar sabores, facilitar
la digestión, mejorar los valores nutricionales de los alimentos o reducir los
efectos alergénicos, como es el caso de la lactasa. Esta enzima se emplea en
la preparación de productos para intolerantes a la lactosa, degradando ésta en
azúcares, glucosa y galactosa.
En la industria textil, se emplean para el tratamiento de fibras y telas, para
los pantalones vaqueros lavados a la piedra sustituyendo a otros productos
químicos.
Los productos cosméticos y de cuidado personal incluyen o usan enzimas en
su fabricación para mejorar la calidad o propiedades de los mismos.
En la industria papelera, se emplean para el refinado y blanqueado del papel,
retirar capas protectoras de almidón y mejorar las características de la hoja
tales como la resistencia, grosor o suavidad.
En veterinaria, para el tratamiento de efluentes, o en la nutracéutica, se
emplean también enzimas para mejorar los productos y producciones.
Es de especial interés el uso de enzimas en la producción de bioetanol de
segunda generación (2G), donde la utilización de las mismas juega un papel
fundamental en la degradación de la biomasa lignocelulósica contribuyendo a
la viabilidad de la tecnología.
Las enzimas son, por tanto, biocatalizadores con numerosas aplicaciones,
que abaratan procesos industriales y reducen su impacto ambiental, estando
presente en un sorprendente número de actividades en nuestra vida cotidiana.

6) Principales factores que afectan la actividad enzimática

Los factores que afectan la actividad enzimática son:
 Efecto del pH
Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la
reacción). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH óptimo de
2, al graficar su actividad enzimática para valores crecientes de pH,
comenzando desde la zona ácida, se obtiene una curva en forma de campana.
El máximo de la curva corresponde al pH óptimo en el cual la enzima tiene su
máxima actividad. En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se
desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una actividad
óptima a pH alcalino como la tripsina (enzima intestinal)
Efecto del pH sobre la actividad enzimática de la pepsina y tripsina.

 Temperatura
La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la
temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La
velocidad por lo general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La
actividad enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego la

actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la

desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la temperatura.
A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen
porque decrece la cinética molecular, pero la acción catalítica reaparece
cuando la temperatura se eleva a valores normales para la enzima. No olvidar
que una enzima humana típica posee su óptimo a 37 º C, en cambio otros
organismos como, por ejemplo, las bacterias termófilas resistentes a altas
temperaturas tienen su óptimo de actividad cercano a los 80º C

Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática en una enzima típica humana y

una bacteria termófila.

 Concentración de sustrato
Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de acuerdo a la
concentración del sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta,
hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a
que las enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados

Efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de una reacción enzimática.

7) Inhibidores enzimáticos
Un inhibidor enzimático es algún compuesto que impide que alguna, o
algunas, enzimas catalicen. Este tipo de compuestos son específicos, o sea
que pueden inhibir a un grupo de enzimas, pero no tener ninguna actividad con
otras enzimas.
Se reconocen dos grupos generales de inhibidores de acuerdo a si su acción
inhibitoria es reversible o irreversible.
 En la inhibición reversible el inhibidor puede disociarse de la enzima
debido a que se une mediante enlaces no covalentes.
 Los inhibidores irreversibles normalmente se unen covalentemente a la
enzima.
Tipos de inhibidores enzimáticos
 Inhibidores competitivos: El inhibidor se une de forma reversible a la
enzima libre, y no al complejo ES.
Esto suelen tener una estructura semejante a la del sustrato.

 Inhibidores acompetitivos: En
la inhibición acompetitiva, el inhibidor sólo se une al complejo enzima-
sustrato, y no a la enzima libre.

 Inhibidores no competitivos: El inhibidor se une a un lugar diferente del

lugar activo, esto modifica la conformación de la enzima que impide la
formación del producto.
8) Diferencia entre cofactor y
coenzima
Algunas enzimas llamadas
holoenzimas son proteínas conjugadas, en ellos se diferencian dos
partes: una parte proteica denominada apoenzima, y una parte no
proteica que recibe el nombre de cofactor. Ambos componentes
(apoenzima y cofactor) son inactivos por sí mismos. Para ser activas,
han de estar unidas, formando la holoenzima. Los cofactores pueden
ser: iones metálicos o moléculas sencillas.
En este caso se llaman coenzimas, cuando la coenzima está unido a la
apoenzima por enlaces covalentes, denominado grupo prostético.
Por lo tanto, podemos decir que, los cofactores son la parte no proteica de
las holoenzimas, mientras que las coenzimas solamente serán aquellos
cofactores que son moléculas orgánicas y que se unen de forma temporal
a la apoenzima.

9) Velocidad de un proceso enzimático. Y qué efecto tiene sobre ella la

cantidad de sustrato presente en el medio de reacción.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas
por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del
mecanismo de la reacción catalítica y de la
especifidad del enzima. La velocidad de una
reacción catalizada por un enzima puede medirse
con relativa facilidad, ya que en muchos casos no
es necesario purificar o aislar el enzima. La
medida se realiza siempre en las condiciones
óptimas de pH, temperatura, presencia de
cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En
estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima
(Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los
productos o la desaparición de los reactivos.
Al seguir la velocidad de aparición de
producto (o de desaparición del sustrato) en
función del tiempo se obtiene la
llamada curva de avance de la reacción, o
simplemente, la cinética de la reacción. A
medida que la reacción transcurre, la
velocidad de acumulación del producto va
disminuyendo porque se va consumiendo el
sustrato de la reacción (Figura de la
derecha). Para evitar esta complicación se
procede a medir la velocidad inicial de la
reacción (v0). La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la
curva de avance a tiempo cero (Figura de la derecha). De esta forma, la
medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total del sustrato,
de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo
largo del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario
considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada es
tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De esta forma se
simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad.

Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de

la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad
inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de
enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0
obtenemos una gráfica como la de la Figura de la
derecha. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial
es directamente proporcional a la concentración de
sustrato, y, por tanto, la reacción es de primer orden. A
altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el
sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este
punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax).

10) Enzimas alostéricas

Una enzima alostérica tiene dos sitios de unión: uno para su(s) sustrato(s)
—el centro activo— y otro para otra molécula o "efector" —el sitio
alostérico—.
En ausencia de la molécula efectora, la enzima cataliza la conversión del
sustrato en producto(s). Pero cuando a la enzima se le une el efector, altera
su conformación de forma que se modifica su actividad catalítica, y la
transformación del sustrato se hace menos eficaz (es así en este ejemplo de
"efector negativo"; en otros casos, el efector aumenta la eficacia de la enzima
para catalizar la conversión del sustrato: "efectores positivos").
En las enzimas alostéricas la unión de un sustrato a un sitio activo puede
afectar las propiedades de otros sitios activos en la misma molécula.
Un posible resultado de esta interacción entre subunidades es que la unión del
sustrato resulte cooperativa, es decir que la unión del sustrato en un sitio
activo facilita la unión de los otros sustratos en los sitios activos vecinos.
Además, la actividad de una enzima alostérica puede ser alterada por
moléculas regulatorias que se unan de manera reversible sitios sobre la
proteína que se encuentren en sitios diferentes al sitio activos. Así, las
propiedades catalíticas de las enzimas alostéricas pueden ajustarse para
cumplir con las demandas inmediatas de la célula. Debido a ello las enzimas
alostéricas son los puntos clave de regulación de las vías metabólicas.
Las enzimas alostéricas son sensibles reguladores del metabolismo,
porque al conectarse los determinados metabolitos celulares su actividad sufre
grandes alteraciones. Estos metabolitos también pueden ser llamados
efectuadores o moduladores alostéricos, y pueden ser positivos (aumento
de la velocidad de reacción) o negativos (reducción de la velocidad de
reacción) de acuerdo con su efecto. Por lo tanto, los moduladores alostéricos
pueden tutear tanto como inhibidores como activadores de la reacción
enzimática.

11) Centro activo y complejo enzima-sustrato

El centro activo de la enzima es el lugar donde se localizan los grupos
funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos que realizan la
acción catalítica. Para ejercer su acción, la molécula enzimática se une a la
molécula de sustrato formando el complejo enzima-sustrato.
 El centro activo es una estructura dinámica. Teniendo en cuenta que las
fuerzas que mantienen la estructura del centro activo son
fundamentalmente interacciones débiles, en un conjunto de moléculas de
una misma enzima pueden existir centros activos que presenten diferentes
estados conformacionales interconvertibles, desde aquellos que facilitan
grandemente la unión al sustrato hasta los que prácticamente no permiten
la entrada del sustrato pasando por todos los estados intermedios
imaginables.
 El complejo enzima-sustrato es la asociación de un sustrato al centro
activo de la enzima. La capacidad catalítica de los enzimas depende en
gran parte de la especificidad de esta unión. Es el intermediario que se
forma cuando la molécula de sustrato interactúa con el punto activo de una
enzima. Tras la formación del complejo enzima-sustrato, la molécula de
sustrato sufre una reacción química y es trasformada en un nuevo producto.

12) En los enzimas alostéricos, ¿es lo mismo el centro activo que el

centro alostérico?
Una enzima alostérica es una enzima cuya actividad está regulada mediante
un centro alostérico, que es un sitio, distinto del centro activo de la
enzima, al que se une un regulador (llamado regulador alostérico) de
manera reversible y no covalente. La unión de este regulador modifica la
estructura tridimensional de la enzima y llega a afectar la configuración del sitio
activo, por lo que aumenta o disminuye su actividad, según el caso.

13) 3 propiedades para considerar a las enzimas como catalizadores

 Las enzimas son biocatalizadores, que: Aceleran las reacciones ya
que sin su presencia no se desarrollarían o lo harían a velocidades
incompatibles para la vida.
 Actúan a bajas concentraciones: Ya que no se alteran en el
transcurso de la reacción.
 Su acción es específica, ya que una determinada enzima tan solo
cataliza un tipo de transformación.
Centro activo:
El centro activo es la región de la enzima que se une al sustrato, y tiene las
siguientes características:
Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.
Están formados por aminoácidos que quedan próximos por los
repliegues de la cadena polipeptídica, aunque estuvieran lejanos en la
cadena original.
 Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco en el que encaja
el sustrato.
Algunos aminoácidos tienen radicales con afinidad química por el
sustrato, por lo que lo atraen y establecen enlaces débiles con él.
Cuando se rompen estos enlaces, los productos se separan del centro
activo.

14) Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva

 Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato,
por ejemplo, al pegarse al sitio activo. Esto se conoce como inhibición
competitiva porque el inhibidor "compite" con el sustrato por la
enzima. Es decir, solo el inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a la
enzima en un momento dado.
 En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del
sustrato con el sitio activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la
enzima haga su función. Se dice que esta inhibición es "no
competitiva" porque el inhibidor y el sustrato pueden estar unidos a la
enzima al mismo tiempo.

Se puede diferenciar
entre un inhibidor
competitivo y uno no
competitivo por la forma como afectan la actividad de una enzima a diferentes
concentraciones del sustrato.
Si un inhibidor es competitivo, disminuirá la velocidad de reacción
cuando no hay mucho sustrato, pero si hay mucho sustrato, este
"ganará". Es decir, la enzima de cualquier forma puede alcanzar la
velocidad máxima de reacción siempre que haya suficiente sustrato.
En ese caso, casi todos los sitios activos de casi todas las moléculas de
enzima estarán ocupadas por el sustrato en lugar del inhibidor.
 Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la enzima
jamás llegará a su velocidad de reacción máxima normal, incluso en
presencia de mucho sustrato. Esto se debe a que las moléculas de enzima
que están unidas al inhibidor no competitivo están "envenenadas" y no
pueden hacer su función, independientemente de la cantidad disponible de
sustrato.

15) Tipos de coenzimas

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que
transportan grupos químicos entre enzimas.
Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de
vitaminas. Muchas coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte
de su estructura, como el ATP, la coenzima A y el NAD+. Esta estructura
común puede reflejar un origen evolutivo como parte de las ribozimas en un
antiguo mundo de ARN.
Existen dos clasificaciones:
VITAMINAS Y DERIVADOS

Grupo
Componente
Coenzima Vitamina químico Distribución
adicional
transferido

Bacterias,
Niacina (B3
NAD+ y NADP+ ADP Electrones arqueas y
)
eucariotas

Ácido Grupo acetilo Bacterias,

Coenzima A pantoténico ADP y otros arqueas y
(B5) grupos acilo eucariotas

Grupos
metilo, Bacterias,
Ácido Ácido fólico Residuos de
formilo, arqueas y
tetrahidrofólico (B9) glutamato
metileno y eucariotas
formimino

Filoquinona (K1)
Bacterias,
Grupo
arqueas y
Vitamina K Ninguno carbonilo y
eucariotas
electrones
Menaquinona (K2) * Sintética
Menadiona(K3)
 Bacterias,
Ácido ascórbico Vitamina C Ninguno Electrones arqueas y
eucariotas

Metanógenos
Riboflavina
Coenzima F420 Aminoácidos Electrones y algunas
(B2)
bacterias

NO VITAMINAS

Grupo químico
Coenzima Distribución
transferido

Bacterias, arqueas y
Adenosina trifosfato (ATP) Grupo fosfato
eucariotas

Bacterias, arqueas y
S-Adenosil metionina Grupo metilo
eucariotas

3'-Fosfoadenosina-5'- Bacterias, arqueas y

Grupo sulfato
fosfosulfato eucariotas

Bacterias, arqueas y
Coenzima Q Electrones
eucariotas

Átomo de oxígeno y Bacterias, arqueas y

Tetrahidrobiopterina
electrones eucariotas

Diacilgliceroles y Bacterias, arqueas y

Citidina trifosfato
grupos lipídicos eucariotas

Bacterias, arqueas y
Azúcares nucleótidos Monosacáridos
eucariotas

Algunas bacterias y la
Glutatión Electrones
mayoría de eucariotas

Coenzima M Grupo metilo Metanógenos

Coenzima B Electrones Metanógenos

Metanofurano Grupo formilo Metanógenos

 Tetrahidrometanopterina Grupo metilo Metanógenos

16) Catalizadores:
Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química hasta
hacerla instantánea o casi instantánea. Las células desarrollan su actividad
por medio de una serie de reacciones químicas orgánicas. Si estas reacciones
se produjeran sin catalizador, serían tan lentas que prácticamente no se
llevarían a cabo. Los catalizadores aceleran las reacciones químicas al
disminuir la energía de activación.

17) Características de las enzimas alostéricas

 Regulación a través del efector.
 Se sitúan en puntos irreversibles, y otras están situadas en puntos
claves.
 Todas las enzimas alostericas nos la vamos a encontrar con una
cinética con curva sigmoidal, y (por eso se pueden regular muy bien
cuando el sustrato actúa como un inhibidor.)
 Hay efectores, que aumentan o disminuyen la actividad de las enzimas:
Activadores: ↗ la velocidad de la reacción.
Inhibidores: ↘ la velocidad de la reacción.

18) Experiencias de laboratorio para verificar la acción enzimática

Detergente Enzimático
¡Rico en celulasa!
¿Qué necesitas?
 Detergente de ropa en polvo (en lo posible, dos marcas
comerciales diferentes. Fíjate en el contenido, si incluyen
enzimas o no)

 Una cebolla cabezona

 Dos frascos de vidrio transparentes (como de mermelada)
 Una cucharita

Consejitos para tu seguridad:

 Usa la cuchara para que no toques el detergente con tus
manitas. Ten cuidado de no ingerir el detergente. No es
tan toxico, pero no tiene un sabor muy agradable.

¿Qué hacer?

1. En cada frasco disolver en agua cada uno de los jabones y revuelve con
ayuda de la cuchara, hasta que se disuelva el jabón.

2. Agregar a cada frasco trozos de la piel de la cebolla

3. Déjalo toda la noche en un lugar seguro.

4. Retira con la cuchara todos los trozos de la piel de cebolla

5. Observa el color del agua en cada frasco y la consistencia

de los trozos de cebolla que has retirado de cada uno de ellos.

¿Qué sucede?
Si el jabón tiene celulasa, verás que el agua se ha tornado café
oscuro y los trozos de piel de cebolla están más suaves y oscuros.
Si el jabón no tiene celulasa ni peróxidos, el agua queda color amarillo claro y
los trozos de piel de cebolla mantienen su color y consistencia original.

¿Qué pasará si usamos en este experimento, la cebolla

en lugar de usar la piel de la cebolla? ¡Inténtalo y observa qué
sucede!

Pero, ¿y qué es la celulasa?

La celulasa es una enzima que es capaz de degradar la pared que

envuelve las células vegetales. La celulasa se llama así porque hidroliza un
compuesto llamado celulosa, que es un polímero de la glucosa. Al romperse
la celulosa y liberarse otras substancias ocurren unas reacciones químicas que
hacen que el color del agua se vuelva café oscuro. Estas reacciones químicas
se llaman oxidación.

EXPERIMENTANDO CON LA CATALASA

La enzima catalasa es tan crucial para nuestra salud que se encuentra en
casi todos los organismos vivos en el planeta que están expuestos al
oxígeno. Esta enzima antioxidante puede catalizar la conversión de
peróxido de hidróxido en agua y oxígeno. El peróxido de hidrógeno es un
subproducto del metabolismo celular que apoya algunas funciones útiles
incluyendo una respuesta inmunológica saludable.
Por sus innegables, poderosas y demostradas propiedades antioxidantes,
la catalasa es muy benéfica para los procesos de los órganos y el
cuerpo. Además de fungir como súper antioxidantes, la catalasa también
tiene la habilidad de usar el peróxido de hidrógeno para oxidar toxinas
incluyendo el metanol, etanol, ácido fórmico, formaldehido, y nitrito.
Este tipo de actividad dual la convierte en una enzima celular crucial.
La catalasa tiene uno de los índices de movimiento más grandes
comparados con el resto de las enzimas. En otras palabras, una enzima
catalasa puede cambiar 40 millones de moléculas de peróxido de
hidrógeno en agua y oxígeno en sólo un segundo.
De hecho, la enzima catalasa sirve para proteger nuestras células,
contrarrestando y equilibrando la producción continua de peróxido de
hidrógeno. Sin embargo, debido a su naturaleza proteica la catalasa y las
enzimas en general están sujetas a la desnaturalización y pérdida de su
actividad catalítica a causa de distintos factores.

Estructura Proteica de la
Catalasa
 A partir de esta información se plantea la siguiente interrogante:
¿Cómo influye las condiciones respecto al medio en que se encuentra la
catalasa durante la actividad enzimática cuando hay presencia de
peróxido de hidrógeno?

Al tener conocimiento acerca de los materiales que serían empleados en

esta experimentación formulamos dos hipótesis:
1) La presencia de catalasa en la papa, al entrar en contacto con el agua
oxigenada generaría una reacción cada una de estándares diferentes.
2) Los ingredientes sancochados (papa) al entrar en contacto con el agua
oxigenada no reaccionaría, ya que la catalasa al ser una proteína, se
desnaturaliza con los cambios de temperatura.

Materiales y métodos
Se necesitarán:
- 3 tubos de ensayo

- 3 porciones de papa (Triturada, cruda y licuada)

- Agua oxigenada (Peróxido de hidrógeno)

-Pipeta.
-Gradilla.
-Vasos de precipitado.
Diseño experimental y pasos a seguir
                                        Experimentando con la papa
Rotulamos los tubos del uno al tres. 
Tubo Nº 1 Papa cruda en trozos.
Tubo Nº 2 Papa licuada
Tubo Nº 3 Papa sancochada
-Añadimos a cada tubo 10 mL de agua oxigenada (H 2O2) mediante la pipeta.
Luego de haber realizado la respectiva experimentación se obtuvieron los
siguientes resultados:
Catalasa en Tejido vegetal (Papa)
Del gráfico
podemos decir que:
En el tubo
número
1 (Papa
cruda en
trozos) la
reacción
fue rápida y
existió un
burbujeo.
En el tubo
número
2 (Papa
triturada) la reacción fue más rápida aún y en nivel de burbujeo fue más
alto.
En el tubo número 3 (Papa sancochada) no hubo reacción alguna.
Conclusión general
La papa, contiene la enzima (Catalasa) la cual es un poderoso antioxidante, es
decir, que impide la oxidación de las sustancias químicas. Si agregamos
agua oxigenada o Peróxido de Oxigeno (H2O2) a una de estos crudos, la
catalasa separará el Oxígeno del Peróxido de Oxígeno, liberando una gran
cantidad de gas (O2), esto es lo que produce el burbujeo que observamos en
nuestro experimento, por el
contrario, cuando este cocinado
(sancochado) no se podría liberar el
oxígeno porque esta se
desnaturalizó en la cocción.

19) Enzimas que intervienen en el

proceso digestivo y qué
acción realizan las mismas
¿Qué son las enzimas digestivas?

El papel de las enzimas

digestivas es principalmente
actuar como catalizadores de reacciones fundamentales específicas para el
organismo. Esencialmente, las enzimas ayudan a descomponer las moléculas
grandes en porciones más pequeñas para que se absorban mejor y permitan
que el cuerpo sobreviva.
Efectos de las enzimas digestivas
Entonces, ¿qué hacen estas enzimas y qué son? Estas son moléculas de
proteínas que funcionan combinándose con una sustancia específica para
transformarla en una sustancia diferente. Los encontramos en varios
distritos del sistema gastrointestinal, desde la saliva hasta el estómago, el
páncreas y el intestino delgado. Cada uno de ellos tiene un papel específico:
hay quienes descomponen las grasas, quienes se especializan en
descomponer los carbohidratos y las proteínas. La falta de incluso un solo
tipo de enzima puede crear trastornos molestos (intolerancia a la lactosa)
hasta enfermedades reales (como la fenilceuria).

Las principales enzimas digestivas

 Lipasa: enzima pancreática que convierte los triglicéridos
en ácidos grasos y glicerofosfatos.

 Aminopeptidasa: Degrada los péptidos en aminoácidos;

 Lactasa: Convierte la lactosa en glucosa;
 Colecistoquinina: Ayuda a la digestión de grasas y proteínas;
 Sacarasa: Convierte la sacarosa en disacáridos y monosacáridos;
 Maltasa: Convierte maltosa en glucosa;
 Isomaltasa: Convierte la isomaltosa.

Otras sustancias importantes son las enzimas pancreáticas, que trabajan en

particular en grasas y aminoácidos:
 Lipasa: Convierte los triglicéridos en ácidos grasos y glicerofosfatos;
 Amilasa: Convierte los carbohidratos en azúcares simples;
 Elastasa: Degrada la elastina;
 Tripsina: Convierte proteínas en aminoácidos;
 Chimitripsina: Convierte proteínas en aminoácidos;
 Nucleasas: Convierte los ácidos nucleicos en nucleótidos y nucleósidos;
 Fosfolilasa: Convierte los fosfolípidos en ácidos grasos.
Las enzimas digestivas no solo son útiles: son esenciales para digerir los
alimentos y obtener aminoácidos, ácidos grasos, colesterol, azúcares
simples y ácidos nucleicos que ayudan a la formación del ADN.

¿Cuáles son las mejores fuentes de enzimas digestivas?

Derivados de la fruta: de piña (bromelina) y papaya (papaína);
 Fuentes animales: pancreatina;
Derivados de plantas y hongos: probióticos.
Digestión
El proceso digestivo se puede dividir en seis fases y comienza con la

masticación, que desencadena una cascada de mecanismos y secreciones con

un efecto dominó.
 
1. La amilasa salival es la primera enzima que, en la boca, ayuda a la
descomposición de los alimentos en sus moléculas componentes.
2. Las células parietales del estómago liberan varios ácidos, pepsina y
enzimas, incluida la amilasa gástrica, para lograr una digestión parcial y
obtener quimo (masa semi-fluida y semi-digerida).
3. Los ácidos también neutralizan la amilasa salival, favoreciendo la
intervención de la gástrica.
4. Después de aproximadamente una hora, el quimo es empujado hacia el
duodeno, donde la acidez adquirida en el estómago estimula la
liberación de la hormona secretina.
5. Luego, el páncreas libera hormonas, bicarbonato, bilis y numerosas
enzimas pancreáticas, como lipasa, tripsina, amilasa y nucleasa.
6. Nuestra "máquina digestiva", gracias al bicarbonato, cambia la acidez
del quimo en una forma alcalina, permitiendo no solo una mejor
degradación de los alimentos, sino también creando un ambiente hostil
para las bacterias que posiblemente sobrevivieron al paso del estómago.
Esta síntesis del proceso puede llevarse a cabo de manera efectiva y sin
problemas si el sistema enzimático es saludable, de lo contrario se requiere
una suplementación cuidadosa.

20) Nomenclatura de las enzimas

NOMBRES PARTICULARES
Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su
descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo
necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción
específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

NOMBRE SISTEMÁTICO
Este nombre permite reconocer a la enzima sin ambigüedad y localizarla en el
metabolismo. El nombre sistemático de un enzima consta de 3 partes:
-El sustrato preferente
-El tipo de reacción realizado
-Terminación "asa"

NOMENCLATURA ENZIMÁTICA
El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico,
encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro
números separados por puntos. El primer número indica la clase a la cual
de las 6 clases pertenece la enzima, el segundo se refiere a distintas
subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los
grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.

 CLASIFICACIÓN: 6 grupos de enzimas. -

1.- OXIDO-REDUCTASAS 
Enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas 
Hay varias subclases: 
w Deshidrogenasas y oxidasas Importantes en los procesos oxidativos
de la respiración celular 
w Peroxidasas  Usan agua oxigenada (H2O2) como
oxidante 
w Hidroxilasas  Incorporan átomos de oxígeno en los
sustratos

2.- TRANSFERASAS 
Catalizan el traspaso de grupos químicos entre dos sustratos (excepto el
hidrógeno) 
Principales grupos: 
w Metiltransferasas  Traspaso de grupos metilo entre 2 sustratos 
w Aciltransferasas  Catalizan el traspaso de grupos acilo 
w Glucosiltransferasas Catalizan el traspaso de residuos de
azúcares 
w Transferasas Enzimas de la transferencia de grupos
nitrogenados 
w Quinasas Traspaso de grupos fosfatos por medio del
ATP

3.- HIDROLASAS 
Poseen la capacidad de introducir los elementos del agua, H y OH, en el
sustrato atacado, produciendo así su rompimiento 
Subclases importantes: 
w Esterasas Atacan diversas uniones éster 
w Fosfatasas Enzimas encargadas de la eliminación de
fosfato 
w Glicosidasas Sobre compuestos glucosídicos 
w Enzimas activas sobre uniones peptídicas muy comunes en el aparato
digestivo

4.- LIASAS 
Catalizan la introducción o la eliminación de un grupo químico a una doble
ligadura. 
Tienen varias subclases de acuerdo con la unión atacada y el grupo
separado o añadido: 
w Descarboxilasas aldehído-reductasas 
w Cetoácido-liasa

5.- ISOMERASAS 
Catalizan diversos tipos de isomerización (óptica, geométrica, funcional, de
posición) 
Varias subclases: 
w Racemasas Responsables de racemización de
aminoácidos 
w Epimerasas Responsables de epimerización de
azúcares 
w Isomerasas cis-trans  Modifican la configuración geométrica
a  nivel de una doble ligadura 
w Óxido-reductasas intramoleculares  Catalizan la
interconversión de aldosas y cetosas o cambian de lugar las dobles ligaduras 
w Transferasas intramoleculares (Mutasas) facilitan el
traspaso de grupos químicos de una parte a otra de la molécula
6.- LIGASAS 
Permiten la unión de 2 moléculas simultáneamente a la degradación del ATP
u otro enlace químico, con la liberación de la energía necesaria para la unión
de dichas moléculas 
Grupos importantes: 
w Acetil coenzima A sintetasa Formadora de acetil-CoA a partir
del acetato y coenzima A 
w Enzimas activadoras de aminoácidos 

EL MAPA CONCEPTUAL
CONTINUA ABAJO 😅
21) Mapa conceptual sobre las enzimas (Lo hice utilizando el Cmap Tools)