UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

PORTAFOLIO DE
BIOQUÍMICA
Dr. Edmundo Estevez
Curso: A2-002

Odalys Paillacho
Fisiología
del tubo
digestivo

Compuesto por: la boca,

la faringe (garganta), el
esófago, el estómago, el
intestino delgado, el
intestino grueso, el recto
y el ano. La función global del tubo
digestivo es introducir
nutrientes y agua en el
torrente circulatorio y
eliminar los productos de
desecho. Los principales
procesos fisiológicos que se
producen en el tubo digestivo
son la motilidad, la secreción,
Las seis actividades más la digestión y la absorción.
importantes del sistema
digestivo son la
ingestión, propulsión,
degradación mecánica,
digestión química,
absorción y eliminación.
GLUCOSA
La glucosa es un tipo de azúcar

CONCEPTO

Es la principal fuente de energía del

cuerpo. Una hormona llamada insulina
ayuda a que la glucosa pase del torrente
sanguíneo a las células.

VALORES NORMALES

Los valores de azúcar en la sangre de 140 mg/dl

o menores a las 2 horas se consideran normales,
los valores de 140 a 199 mg/dl indican que tiene
prediabetes y los de 200 mg/dl o mayores
indican que tiene diabetes.

PRODUCCIÓN

El hígado suministra azúcar o glucosa

al convertir glucógeno en glucosa en
un proceso llamado glucogenólisis.

 GLUCÓGENO
La glucosa es la fuente principal
de combustible para nuestras
células. Cuando el cuerpo no
necesita usar la glucosa para
generar energía, la almacena en
el hígado y los músculos. Esta
forma almacenada de glucosa se
compone de varias moléculas
conectadas entre sí y se llama
“glucógeno”.
 GLUCÓLISIS

La primera etapa
de la respiración
celular es la
glucólisis, la cual
no requiere
oxígeno.
Durante la glucólisis, una
molécula de glucosa se
divide en dos moléculas de
piruvato, usando 2 ATP Fases de la
mientras se producen 4
moléculas de ATP y 2 glucólisis
moléculas de NADH Hexoquinasa.
Fosfoglucosa isomerasa
(Glucosa-6 P isomerasa)
Fosfofructoquinasa.
Aldolasa.
Trifosfato isomerasa.
Reacción Glyceraldehyde-3-
catalizada phosphate
por la Dehydrogenase.
enzima Fosfoglicerato quinasa.
hexoquinasa Fosfoglicerato mutasa.
 HEMOGLOBINA
GLICOSILADA

La prueba de hemoglobina glicosilada (HbA1c) es un examen de sangre para la diabetes tipo

2 y prediabetes. Mide el nivel promedio de glucosa o azúcar en la sangre durante los últimos
tres meses. Los médicos pueden usar la prueba HbA1c sola o en combinación con otras
pruebas de diabetes para hacer un diagnóstico. También utilizan la HbA1c para ver lo bien
que está manejando su diabetes. Esta prueba es diferente a los controles de azúcar en la
sangre que las personas con diabetes se hacen todos los días.El resultado de su prueba
HbA1c se entrega en porcentajes. Mientras más alto sea el porcentaje, mayor es su nivel de
azúcar en la sangre:
Un nivel de HbA1c normal es menor al 5,7%
La prediabetes se ubica entre 5,7 a 6,4%. Tener prediabetes es un factor de riesgo para
desarrollar diabetes tipo 2. Las personas con prediabetes pueden necesitar repetir las
pruebas cada año
La diabetes tipo 2 se ubica por encima del 6,5%
COLESTEROL
El colesterol es una sustancia similar a la
grasa e indispensable para la vida. Se
encuentra en las membranas celulares de
nuestros organismos, desde el sistema
nervioso al hígado y al corazón. El cuerpo
necesita colesterol para fabricar
hormonas, ácidos biliares, vitamina D, y
otras sustancias.

EUna parte importante del colesterol de

nuestro organismo se produce en el hígado.
El resto es aportado a través de la dieta
y del colesterol presente en la bilis, parte
del cual se vuelve a absorber en el
intestino.

El aumento en las cifras de colesterol en

sangre y su depósito en las arterias origina
la enfermedad ateroesclerótica
cardiovascular que es la principal causa de
mortalidad. La enfermedad
ateroesclerótica incluye la enfermedad
coronaria (angina e infarto de miocardio),
cerebrovascular (infarto cerebral o ictus)
y la enfermedad arterial periférica
(claudicación o dolor en las piernas). El
colesterol elevado es uno de los principales
factores de riesgo cardiovascular, junto
con el tabaco, la hipertensión arterial y la
diabetes mellitus
 AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los
aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El
cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al
cuerpo a:
Descomponer los alimentos
Crecer
Reparar tejidos corporales
Llevar a cabo muchas otras funciones corporales
El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía.
Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:
Aminoácidos esenciales
Aminoácidos no esenciales
Aminoácidos condicionales
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia,
deben provenir de los alimentos.
Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido, aun
cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no
esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido
glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
AMINOÁCIDOS CONDICIONALES
Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en
momentos de enfermedad y estrés.
Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina,
glicina, ornitina, prolina y serina.
Usted no necesita ingerir aminoácidos esenciales y no esenciales en cada comida,
pero es importante lograr un equilibrio de ellos durante todo el día. Una dieta basada
en un solo producto no será adecuada, pero ya no nos preocupamos por emparejar
proteínas (como con los frijoles y el arroz) en una sola comida. En lugar de esto
ponemos atención en qué tan adecuada es la dieta en general durante todo el día.
 PROTEÍNAS

Las proteína
s son mol
formadas por a éculas
minoácidos que
unidos por u están
n tipo de en
conocidos como laces
enlaces peptídic
orden y la os. El
disposición de
aminoácidos d los
ependen del
genético de cad código
a persona. Tod
proteínas as las
c o mp u es ta s p or:
. están
Carbono
funcionan a Hidrógeno
modo de Oxígeno
amortiguado
res para Nitrógeno
mantener el ie ne además
equilibrio c on t
ácido-base y Y la mayoría
la presión u fr e y fó sf o r o .
oncótica del az
plasma.

a p r o x im a d a m en te
o t e ín a s s u p o n e n
Las pr os t e jid o s d el
d e l
la mitad del peso te s e n to d a s
o , y e s tá n pr es en
organ is m s d e
e l c u er p o , a d em á
las c él u la s d
a m en t e t o do s los
tic ip ar e n p rá ct ic
par s e p ro d u c en
o s b io ló g ic o sq u e
pro c e s
 ÁCIDOS
GRASOS
1. Los ácidos grasos son ácidos
2. Los ácidos grasos como tales
(ácidos grasos libres) son poco
orgánicos monoenoicos, que se frecuentes en los alimentos, y
encuentran presentes en las grasas, además son generalmente
raramente libres, y casi siempre producto de la alteración
esterificando al glicerol y lipolítica. Sin embargo, son
eventualmente a otros alcoholes. constituyentes fundamentales de
Son generalmente de cadena lineal la gran mayoría de los lípidos,
y tienen un número par de átomos hasta el punto de que su
de carbono presencia es casi definitoria de
esta clase de sustancias.

3. 4.
Ácidos grasos Ácidos grasos
saturados insaturados
La longitud de la cadena va desde Los ácidos grasos insaturados tienen
los cuatro carbonos del ácido en la cadena dobles enlaces, en un
butírico a los 35 del ácido número que va de 1 a 6.
ceroplástico.

5. 6.
Ácidos grasos Ácidos grasos menos
poliinsaturados y frecuentes
esenciales En la mayoría de las grasas comunes,
Los ácidos grasos poliinsaturados más la longitud de la cadena de los ácidos
frecuentes pertenecen a las series n-6 grasos saturados y monoinsaturados es
y n-3, que tienen como cabezas de 18 átomos de carbono como
respectivas al ácido linoleico (18:2 n- máximo, y de 24 carbonos para los
6) y al linolénico (18:3 n-3). poliinsaturados.
 PURINAS Y
PIRIMIDINAS

Las bases pirimidínicas derivan del anillo de

pirimidina. Las bases pirimidínicas que
aparecen en el RNA son uracilo y citosina,
mientras que en el DNA encontramos timina
y citosina

1. 2. 3.

Bases nitrogenadas:
Otras bases menores:
Purinas:
Hipoxantina
Adenina (A)
Xantina
Guanina (G)
Pirimidinas: Es una base nitrogenada, un compuesto
orgánico heterocíclico aromático. La
Timina (T) estructura de la purina está compuesta por
dos anillos fusionados, uno de seis átomos
Uracilo (U) y el otro de cinco. Dos de las bases de los
ácidos nucleicos, adenina y guanina, son
Citosina (C) derivados de una purina.
 ÁCIDO
URICO
El ácido úrico es un químico que se crea cuando el cuerpo descompone
sustancias llamadas purinas. Las purinas se producen normalmente en el
cuerpo y también se encuentran en algunos alimentos y bebidas.

Es generado a través del metabolismo de la conversión tanto de

purinas exógenas como de las purinas endógenas inicialmente en
el hígado e intestino.

La gran mayoría de ácido úrico que producimos es disuelto

en la sangre a la que pasa a través del hígado, y se dirige
hacía los riñones para ser expulsada en la orina, pero cuando
ingerimos una gran dosis de purina puede darse una
acumulación de ácido úrico en la sangre.
GOTA
Producida por el depósito de
cristales microscópicos de ácido
úrico en las articulaciones

La gota crónica se refiere a

episodios repetitivos de dolor e
inflamación

Más de una articulación puede verse

afectada

Un ataque agudo de gota dura de 3

a 10 días en promedio.

TRATAMIENTO
Los pacientes con gota crónica
pueden modificar sus hábitos,
como la dieta, el ejercicio y reducir
la ingesta de alcohol, para
minimizar la frecuencia de los
ataques. Además, los pacientes con
gota crónica suelen usar
medicamentos como la colchicina.
METABOLISMO CELULAR

CONSTA de
catabolismo y CATABOLISMO
anabolismo
La primera se ocupa de
liberar energía, rompiendo
vínculos químicos dados

-Obtener energía química (ATP)

ANABOLISMO degradando nutrientes ricos en
energía (o a partir de la energía
egunda de emplear esa solar) -Convertir moléculas
energía en formar nuevos nutrientes en moléculas
enlaces químicos y celulares (fabricar los
componer nuevos componentes celulares) -
compuestos orgánicos Polimerizar precursores
monoméricos a proteínas,
ácidos nucleicos, polisacáridos,
etc.

El metabolismo es el conjunto de reacciones

químicas que tienen lugar en las células del cuerpo
para convertir los alimentos en energía. Nuestro
cuerpo necesita esta energía para todo lo que
hacemos, desde movernos hasta pensar o crecer.
REGULACIÓN
METABÓLICA

La regulación metabólica puede ejercerse a varios niveles: A nivel

molecular. Se controlan las moléculas que participan en las
reacciones metabólicas como las enzimas actuando bien sobre
la concentración de la enzima (inhibiendo o induciendo la síntesis
proteica) o bien sobre su actividad.
 DIGESTIÓN

PROCESO DE DESCOMPONER LOS

ALIMENTOS EN SUSTANCIAS QUE EL
CUERPO PUEDE USAR COMO ENERGÍA
Y PARA EL CRECIMIENTO Y LA
REPARACIÓN DE LOS TEJIDOS.

LA DIGESTIÓN ES UN PROCESO DE
6 PASOS. LAS SEIS ACTIVIDADES
MÁS IMPORTANTES DEL SISTEMA
DIGESTIVO SON LA INGESTIÓN,
PROPULSIÓN, DEGRADACIÓN
MECÁNICA, DIGESTIÓN QUÍMICA,
ABSORCIÓN Y ELIMINACIÓN.

LOS ÓRGANOS QUE COMPONEN A ESTE SISTEMA SON:

LA BOCA, EL ESÓFAGO, ESTÓMAGO, PÁNCREAS,
INTESTINO DELGADO, HÍGADO E INTESTINO GRUESO; EL
PÁNCREAS, POR EJEMPLO, FABRICA ENZIMAS QUE
DESCOMPONEN QUÍMICAMENTE LOS CARBOHIDRATOS,
GRASAS Y PROTEÍNAS, MIENTRAS EL HÍGADO PRODUCE
UN JUGO LLAMADO BILIS, QUE AYUDA A DIGERIR LAS
GRASAS Y ALGUNAS VITAMINAS.

EL CUERPO USA AZÚCARES,

AMINOÁCIDOS, ÁCIDOS GRASOS Y
GLICEROL PARA DESARROLLAR LAS
SUSTANCIAS NECESARIAS PARA LA
ENERGÍA, CRECIMIENTO Y REPARACIÓN
DE LAS CÉLULAS.
Estructura celular VEGETAL
La membrana celular, el núcleo, el citoplasma y todo lo demás.

NÚCLEO nucléolo
Da instrucciones de Es el «cerebro» del
diferentes actividades núcleo. Facilita la
en la célula. síntesis y producción de
Ribosomas Pared celular
ribosomas.
Es donde se produce la Es la cubierta exterior
síntesis de proteínas. de la célula. Protege y
da forma a la célula.

Retículo membrana celular

endoplasmático (ER)
Se encuentra en la
Crea y transporta pared celular y controla
qué materiales entran y
materiales a diferentes
salen de la célula.
partes de la célula.

Retículo VACUOLA CENTRAL

endoplasmático RUGOSO
Almacena los residuos,
agua y nutrientes. La
Este ER ayuda a la producción
mayoría de las plantas
y el control de la calidad de
solo tienen una vacuola.
las proteínas. Además tiene
millones de ribosomas.

CITOPLASMA
Es un líquido espeso que rellena
Retículo los espacios en la célula para
ayudar a mantener su forma.
endoplasmático LISO
Este ER ayuda a la producción
y la síntesis de lípidos. A
diferencia de los ER ásperos,
NO tiene ribosomas. AMILOPLASTO
Sirve como almacenamiento
de almidón para las plantas.

Mitocondria DRUSA CRISTALINA

Descompone el azúcar (del
APARATO DE GOLGI Almacena el exceso de calcio,
cloroplasto) en energía que la llamado oxalato cálcico, en las
célula puede usar. También Son una serie de depósitos plantas. Este calcio presente en
se considera como la «central CLOROPLASTO aplanados que ayudan a la planta en altas cantidades
energética» de la célula. clasificar las proteínas resulta venenoso para los
Mediante la fotosíntesis, humanos.
sintetizadas en el retículo
este orgánulo produce endoplasmático rugoso.
azúcar para la célula.
 METABOLIC
BIOCHEMISTRY
GRAND
ROUNDS

THE GRAND ROUNDS IN MEDICINE

Corresponde a una metodología de educación médica en la cual se abordan problemas específicos de la
medicina y con la participación de estudiantes, residentes, médicos y profesores

THE KREBS IMPORTANT FACTS

CYCLE Acetyl-CoA can be obtained from the metabolism of carbohydrates, fatty
THE CITRIC ACID acids, and amino acids, making it a key molecule in the crossroads of many
CYCLE , ALSO CALLED metabolic pathways and a highly testable compound.
THE KREBS CYCLE OR
THE TRICARBOXYLIC THE SCIENTIFIC REVOLUTION: QUICK FACTS
ACID ( TCA ) CYCLE, The citric acid cycle takes place in the mitochondrial matrix and begins
OCCURS IN THE with the coupling of a molecule of acetyl-CoA to a molecule of
MITOCHONDRIA. THE oxaloacetate . While parts of this molecule are oxidized to carbon dioxide
MAIN FUNCTION OF and both energy (GTP) and energy carriers (NADH and FADH 2 ) are
THIS CYCLE IS THE produced, the other substrates and products of the cycle are reused over
OXIDATION OF ACETYL- and over again. Although oxygen is not directly required in the cycle, the
COA TO CO 2 AND H 2 pathway will not occur anaerobically. This is because NADH and FADH 2
O. IN ADDITION, THE will accumulate if oxygen is not available for the electron transport chain
CYCLE PRODUCES THE and will inhibit the cycle. As we look at the individual reactions that take
HIGH-ENERGY place during the citric acid cycle, it cannot be overemphasized that this
ELECTRON-CARRYING process is exactly what it’s called: a cycle , not just a series of reactions.
MOLECULES NADH
AND FADH 2 . ACETYL-
COA CAN BE OBTAINED
FROM THE METABOLISM
OF CARBOHYDRATES,
FATTY ACIDS,
 ACTIVIDADES GRUPALES
PROFF. EESTÉVEZ

CADA SEMANA DEBATIMOS UN TEMA

DE LOS SIGUIENTES QUE SELECCIONA
CADA GRUPO:

1. LOS PRINCIPIOS DEL METABOLISMO CELULAR

2. MECANISMOS CELULARES INVOLUCRADOS EN LA REGULACIÓN METABÓLICA
3. DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN INTESTINAL
4. REGULACIÓN DEL METABOLISMO A LARGO PLAZO
5. INTEGRACIÓN DEL METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS, LÍPIDOS Y PROTEÍNAS
6. EL SNC Y EL CONTROL DEL METABOLISMO
7. BALANCE ENERGÉTICO Y REGULACIÓN DEL PESO CORPORAL

1. EL CICLO DE KREBS: LAS REACCIONES

2. EL CICLO DE KREBS: MECANISMOS DE REGULACIÓN ALOSTÉRICA
3. EL CICLO DE KREBS: LA CADENA RESPIRATORIA Y FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
4. EL CICLO DE KREBS: LAS REACCIONES ANAPLERÓTICAS
5. EL CICLO DE KREBS: LOS ÁCIDOS GRASOS Y LA GLUCONEOGÉNESIS
6. EL CICLO DE KREBS: DAÑO HEPÁTICO Y CARENCIA DE VITAMINA B1
 Determinación de Proteínas Totales

TERCERA PRÁCTICA
DETERMINACIÓN DE PROTEÍNAS TOTALES

OBJETIVOS

ü Reconocer la importancia biológica de los aminoácidos y proteínas

ü Identificar los aminoácidos esenciales y no esenciales.
ü Establecer el proceso de digestión y absorción de proteínas
ü Determinar la importancia clínica de las proteínas.

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son macromóleculas complejas que desempeñan múltiples funciones de vital
importancia para la correcta homeostasis del cuerpo. Una proteína “nace” con la traducción genética
a partir de una cadena de aminoácidos y “muere” cuando es degradada por otras proteínas hacia los
mismos aminoácidos que la componen. (1)

DESARROLLO

AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas Los aminoácidos esenciales son: Valina,
constituidas por un grupo amino (-NH2) y un Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Triptófano,
grupo carboxilo (-COOH), y constituyen los Metionina, Treonina, Lisina, Arginina,
“bloques de construcción” a partir de los Histidina. (1)
cuales se formarán las proteínas. (2)
Los otros 10 aminoácidos, denominados a su
Un aminoácido puede unirse con otro vez, “aminoácidos no esenciales”, pues el
aminoácido mediante sus grupos amino y organismo los puede sintetizar de novo, son:
carboxilo, respectivamente, a través de enlaces Alanina, Glicina, Cisteína, Glutamina,
peptídicos, así, la unión de varios aminoácidos Tirosina, Ácido Aspártico, Prolina, Serina,
formarán cadenas de polipéptidos que al Asparigina, Ácido Glutamínico. (1)
organizarse estructuralmente dará lugar a la
formación de proteínas. (2) PROTEÍNAS

Se han llegado a descubrir más de 300 tipos de El nombre proteína deriva de la palabra griega
aminoácidos en la naturaleza, sin embargo tan “protos” que significa primero, pues se
solo 20 se encuentran formando proteínas, y de consideraba el principal nutriente de la
éstos son 10 los aminoácidos que el ser alimentación humana. Las proteínas son
humano no puede sintetizar en las cantidades macromoléculas constituidas por polímeros de
adecuadas para mantener un correcto aminoácidos unidos entre sí mediante enlances
crecimiento infantil o favorecer la salud en los peptídicos. (2)
adultos. Estos aminoácidos por lo tanto son
denominados “Esenciales”, y el ser humano Las proteínas se forman en el ribosoma de las
los incorpora a partir de la dieta. (1,2) células a partir de la información suministrada
por los genes, quienes dictarán qué
aminoácidos y en qué orden deberán
disponerse para formar una proteína
específica. (1)

El Laboratorio de Bioquímica de Segundo Semestre 23

 Determinación de Proteínas Totales

De todos los elementos que constituyen una

proteína, 4 son los elementos básicos que se Figura 2. Los 4 órdenes de la estructura de las proteínas.
encuentran en todas: carbono (C), hidrógeno
(H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). Cabe
mencionar que las proteínas son el único
macronutriente que contiene N, por lo cual
constituyen la principal fuente de este
elemento en la dieta, indispensable para la
formación de ácidos nucleicos. (2)

Son múltiples las funciones que las proteínas

desempeñan en el organismo, como por
ejemplo estructural, pues mantiene la forma y
la integridad física de las células
(citoesqueleto); contráctil, pues forman parte
de la maquinaria muscular (filamentos de
actina y miosina); transportadora, pues
pueden acoplar a su estructura otras moléculas
para llevarlas a otras células del organismo
(hemoglobina que transporta oxígeno);
defensiva, que nos protegen contra invasores
extraños (anticuerpos); catalizadoras, donde
intervienen en reacciones para la obtención de
Fuente: tomada de la web:
energía para la célula (enzimas); de reserva, http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.html
que almacenan moléculas que pueden ser
empleadas más tarde (ferritina); entre otras
funciones siendo todas imprescindibles para - Hélice α: la cadena polipeptídica toma
el correcto funcionamiento del organismo. esta forma al enrollarse
(1,2) helicoidalmente sobre sí misma.
- Lámina β: denominada así por ser la
Para que las proteínas puedan cumplir con segunda en frecuencia, aquí la cadena
todas estas funciones, es importante que su polipeptídica no forman una hélice sino
“esqueleto” polipeptídico se encuentre una cadena en forma de zigzag.
ordenado y que éste a su vez, adopte una
conformación eficiente física y funcional. Esta Estructura Terciaria: se refiere a la
forma de organización de las proteínas se disposición en que la estructura secundaria de
conoce como “Órdenes de la Estructura de las un polipéptido se pliega sobre sí misma
Proteínas”(1). (Figura 2): originando una conformación globular
(tridimensional).

Estructura Primaria: es la secuencia de Estructura Cuaternaria: es la unión de

aminoácidos de la proteína. Nos indica qué varias subunidades de cadenas polipeptídicas
aminoácidos componen la cadena con estructura terciaria (monómeros), para
polipeptídica y el orden en que dichos formar un complejo proteico funcional.
aminoácidos se encuentran.
Los órdenes superiores de las proteínas,
Estructura Secundaria: es el plegado de estructuras terciaria y cuaternaria, se
segmentos cortos y contiguos de la cadena estabilizan principalmente por enlaces no
polipeptídica, hacia unidades ordenas de covalentes. Esta estabilización a su vez está
madera geométrica. Los dos tipos de definida por factores externos como pH,
estructura secundaria más frecuentes son: temperatura, presión, entre otros, por lo cual

El Laboratorio de Bioquímica de Segundo Semestre 24

 Determinación de Proteínas Totales

cualquier modificación en estos factores APLICACION CLÍNICA:

ambientales, llevará a la desestabilización de
la estructura de la proteína, produciendo su EDEMAS
desnaturalización y la consiguiente pérdida de
función. (2) El edema es el aumento clínicamente
apreciable del volumen del líquido intersticial,
que se desarrolla cuando las fuerzas de
DIGESTIÓN, ABSORCIÓN Y Starling se alteran para que existe un mayor
METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS. flujo de líquido desde el espacio intravascular
hacia el intersticial. (4) (Figura 3)
Las proteínas que se obtienen a partir de la
dieta deben der escindidas por enzimas a La presión hidrostática dentro de los capilares
moléculas de menor tamaño para que el y la presión oncótica en el líquido intersticial
organismo las pueda asimilar. (3) promueven el paso de líquido desde el espacio
vascular al extravascular. Mientras que la
La digestión de inicia en el estómago por la presión oncótica plasmática y la presión
pepsina, pero fundamentalmente se da en el hidrostática dentro del intesticio promueven el
intestino delgado gracias a la acción de movimiento de líquido hacia el
enzimas pancreáticas, principalmente la compartimiento vascular. Dicho esto, existe
tripsina, quimiotripsina, aminopeptidasas y paso de agua y solutos desde el espacio
carboxipeptidasas, enzimas secretadas en vascular en el extremo arteriolar de los
forma inactiva por el páncreas y que son capilares pero los mismos regresan desde el
activadas una vez en el lumen intestinal espacio intersticial al sistema vascular en su
gracias a enterocinasas. (3) extremo venoso. (4)

Luego, enzimas del borde epitelial del En condiciones normales, estas presiones
enterocito, las oligopeptidasas y deben mantenerse en constante equilibrio, sin
aminopeptidasas, completan la digestión. Así embargo, si se aumenta la presión hidrostática
la cadena polipeptídica que forma la proteína capilar y / o se reduce la presión oncótica, se
se transforma en cadenas de tripéptidos, producirá un movimiento neto adicional de
dipéptidos y aminoácidos que pueden ser fluido desde los espacios intravasculares a los
absorbidos. (3) intersticiales. (4)

La absorción ocurre principalmente a nivel del

intestino delgado proximal por transporte
activo, principalmente mediante
transportadores dependientes de sodio, que a
su vez son específicos para cada tipo de
aminoácidos. (3)

Tras la absorción, los aminoácidos llegan a

través de la circulación portal al hígado,
principal órgano que interviene en el
metabolismo de los aminoácidos, donde se
almacenarán en un pool para la producción de
proteínas endógenas y el exceso será
metabolizado para su excreción como urea. (1)

El Laboratorio de Bioquímica de Segundo Semestre 25

 Determinación de Proteínas Totales

Figura 3. Fuerzas de Starling

Fuente: tomado a partir de la web https://www.uninet.edu/tratado/c060204.html

RIÑÓN Y PROTEÍNAS:

El riñón es un órgano fundamental para el ser secundarias (diabetes, lupus) y se debe a un

humano pues cumple con diversas funciones. aumento de la permeabilidad glomerular a las
La unidad funcional del riñón es la nefrona, proteínas plasmáticas. Sus signos
que se encarga del filtrado de la sangre, característicos son:
permitiendo la reabsorción de aquellos solutos
útiles como agua y electrolitos y eliminar - Proteinuria (pérdida de proteínas en
sustancias tóxicas producto del metabolismo. orina) > 3,5 g/24 horas.
En condiciones fisiológicas, la integridad de la - Hipoalbuminemia (albúmina <3 g/dl).
membrana glomerular permitirá la filtración - Edema periférico (blando, deja fóvea,
de pequeñas moléculas, pero cuando se altera frío).
esta integridad, se permitirá el paso de
moléculas más grandes como las proteínas que Entre las complicaciones del síndrome
al no poder reabsorberse se perderán por la nefrótico se encuentran: Hipercoagulabilidad,
orina. (4,5) aterogénesis, infección, insuficiencia renal
aguda o crónica. (5)
Los principales síndromes renales que se
asocian a una pérdida de la integridad
glomerular con la consiguiente pérdida de SÍNDROME NEFRÍTICO.
proteínas por la orina son el Síndrome
Nefrótico y el Síndrome Nefrítico. (5) Es la presentación súbita de edema asociado
con proteinuria (de rango no nefrótico),
SÍNDROME NEFRÓTICO. hematuria, hipertensión arterial y moderada
reducción de la función renal, que se observa
Es una de las formas clínicas de presentación en glomerulopatías con mecanismo
más frecuentes de las glomerulopatías, tanto inflamatorio predominante como la
primarias (glomerulopatía membranosa) como Glomerulonefritis postestreptocócica y la
Glomerulonefritis por IgA), entre otras. Los
signos característicos son:

El Laboratorio de Bioquímica de Segundo Semestre 26

 Determinación de Proteínas Totales

- Oliguria (excreción de orina <400 directamente proporcional a la concentración

ml/día o <0,5 ml/kg/dia) de proteínas presentes en la muestra.
- Proteinuria (>30 mg, pero <3,5 g / 24
horas) Reactivos y método
- Hematuria (presencia de hematíes en
orina) 1. Se obtiene una muestra de 4 ml de
- Edema en cara, párpados, sangre por punción venosa,
extremidades de predominio matutino centrifugar a 3000 rpm para obtener
- Hipertensión arterial plasma.

Las complicaciones de mayor frecuencia del 2. Tomar 20 ul de plasma con pipeta

Síndrome Nefrítico son: proteinuria automática y colocarlos en el tubo que
recurrente, insuficiencia renal e hipertensión. contiene el reactivo de Biuret (1ml) y
(5) mezclar en el vórtex.

Tabla 1. Principales diferencias entre Síndrome 3. Incubar el tubo por 10 minutos a una
Nefrótico y Síndrome Nefrítico. temperatura de 20-25ºC en baño de
aire caliente
Sd. Nefrótico Sd. Nefrítico
-Crónico -Agudo 4. Leer la absorbancia a una longitud de
-Más frecuente en -Más frecuente en onda de 550 nm en el
adultos y ancianos edad escolar espectrofotómetro o en el fotómetro a
-Edema periférico que -Edema palpebral 540nm.
empieza en miembros (duro, sin fóvea,
inferiores (blando, deja caliente) Valores de referencia:
fóvea, frío) -Proteinuria (>30
-Proteinuria (>3,5 g/24 mg pero < 3,5 g /
h) 24 h Tabla 2. Proteínas Plasmáticas: valores de referencia.
-Hipoalbuminemia (<3 -Hematuria
g/dl) -Oliguria (<400 Proteínas Totales 6,4-8,3 g/dl
-Hematuria ausente ml/día) Albúmina 3,5-5 g/dl
-Hipercolesterolemia -Hipertensión Alfa 1 globulinas 0,1-0,3 g/dl
-Hipercoagulabilidad Arterial (alfa 1 antitripsina)
Alfa 2 globulinas 0,7-1,1 g/dl
(haptoglobina)
Fuente: elaborada por los autores
Beta globulinas 0,7-1,1 g/dl
(LDL)
Gama Globulinas 0,6-1,6 g/dl
(anticuerpos)
PCR <10 mg/dl
DISEÑO DE LA PRÁCTICA: MÉTODO
DE BIURET Fuente: modificada a partir de Harper bioquímica
ilustrada. 2017.

Fundamento

Las proteínas y péptidos reaccionan con iones

de cobre en solución alcalina, formando un
quelato color violeta de configuración
desconocida. La intensidad de color es

El Laboratorio de Bioquímica de Segundo Semestre 27

 Determinación de Proteínas Totales

ANEXO 1 EVALUACION CLINICA OBJETIVA ESTRUCTURADA PARA DETERMINACIÓN DE

PROTEÍNAS EN SANGRE VENOSA.

CC: FECHA:

PRE-ECOE COMUNICACIÓN Y TECNICA

COMUNICACION SI NO
S 1. Se identifica con el paciente.
E 2. Explica el procedimiento a realizar
C 3. Solicita consentimiento.
TECNICA
L 4. Tiene listo todo el material que usará antes del procedimiento
L 5. Lavado de manos o uso de gel antiséptico

A 6. Selecciona el miembro superior donde se logre Identificar de mejor manera

las venas del paciente y coloca torniquete a una altura de 4 traveses de
dedos del pliegue del codo.

A 7. Se coloca guantes de manejo y limpia la zona deseada a ser puncionada

con una solución antiséptica, en forma circular.

I 8. Inserta la aguja con el bisel hacia arriba, en un ángulo de 45º en dirección

de la vena
R 9. Obtiene 4 ml de sangre venosa, retira la aguja y al mismo tiempo, usa una
pequeña cantidad de gasa y aplica presión firme en el lugar.
R 10. Retira la aguja de la jeringa y la deposíta en el contenedor de
cortopunzantes.
E 11. Rotula y envía la muestra al laboratorio oportunamente.
Nombre del instructor que evalúa:

Total de aciertos a evaluar: 11 Multiplicar # de aciertos obtenidos por 10 y el

resultado dividirlo entre 11. El número resultante es la calificación final. Calificación
aprobatoria mínima de 7.
CALIFICACIÓN FINAL
PRE-ECOE INTERPRETACION

INTERPRETACION SI NO
VA 1. Identifica valores de proteínas totales plasmáticas
P 2. Identifica valores de albúmina

P 3. Correlaciona valores con clínica del paciente

Nombre del instructor que evalúa:

Total de aciertos a evaluar: 3 Multiplicar # de aciertos obtenidos por 10 y el

resultado dividirlo entre 3. El número resultante es la calificación final. Calificación
aprobatoria mínima de 7.

CALIFICACIÓN FINAL

El Laboratorio de Bioquímica de Segundo Semestre 30

 Determinación de Proteínas Totales

BIBLIOGRAFIA

1. Rodwell V, Bender D, Botham K,

Kenelly P, Weil A. Harper,
Bioquímica ilustrada. 30oEdición.
McGran Hill; 2017.
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Bioquímica de los procesos
metabólicos. 3o Edición. Reverté;
2019.
3. Vázquez M, García P. Proteínas en
nutrición artificial Patología renal
aguda y crónica. SENPE. 2016;
4. Kasper D, Fauci A, Hauser S, Longo
D, Jameson J, Loscalzo J. Harrison
Principios de Medicina Interna.
19oEdición. McGraw Hill; 2015. 250–
253 p.
5. Rivera F, Anaya S, Romera ANA,
Rivera I. Síndromes Clinicos en
Nefrología. 2020;

El Laboratorio de Bioquímica de Segundo Semestre 32

 Trauma/
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Keratoses z pS roid cancer.
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Breast cancer,
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é. K— lipoma

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FS pancreas
Renal'cell | martomas
cancer Sy E a
a3
Gastrointestinal
Hhamartomas 2
cancer
CHAPTER 3 Digestion, Absorption, and Metabolism

Ethyl alcohol —>

Calcium
Magnesium «——Actively absorbed
Iron monosaccharides,
Fat-soluble —————=> glucose, and
vitamins | galactose
AandD

«<—— Fat (i.e., short-chain

fatty acids, long-chain
fatty acids, and
partially split glycerides)
Disaccharides: sucrose, «—— Proteins and
maltose, lactose -- amino acids
Water-soluble vitamins: thiamine,
pyridoxine, riboflavin, folic acid,
ascorbic acid
[[— sto sat
Vitamin B,, —> |

| |— Som chloride
O Cengage Leaming 2014

Short-chain fatty
| acids and volatile
fatty acids from
Water
fiber digestion
SEAN RES
TRACTO DIGESTIVO

LS '
Elo | | ¡olle Melo Reo] (Te [etelo)

ee sis pancreático
pr TS
de 2d loted le [ol AVE
Vitaminas (MA Ao
liposolubles
(A y D)
Grasa (AGCM, AGCL,
lee Td te (o)
MEA A no
Lactosa)
Vitaminas hidrosolubles olínas y
(tiamina, piridoxina, riboflavina aminoácidos
Ac. Fólico, ac. Ascórbico)
Vitamina B12 —=> ' ETS