ENZIMAS

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ENZIMAS:

Todas las enzimas son proteínas y las proteínas son biomacromoleculas que están constituidas por
aminoácidos o pueden contener otros componentes químicos como glicoproteínas
metaloproteinas

Una de las funciones de las proteínas es de catalizar al interior de la célula, acelerar la velocidad
de una reacción, es decir alguna reacción química que ocurra dentro de la célula es gracias a la
intervención de las enzimas

Existe una enzima por cada una de las reacciones químicas que se deben llevar en los seres
biológicos

Las enzimas trabajan bajo condiciones suaves de temperatura, presión y PH, quiere decir que no
se les puede aumentar la temperatura a los organismos vivos xq se pueden achicharrar o eliminar:
ejemplo: cuando da fiebre y está en 37 grados y se sube a tres o más grados es perjudicial para la
salud

Lo mismo sucede con el PH y la presión: si se le sube la temperatura o se disminuye excesivamente


se desnaturalizan las proteínas por lo tanto no podemos funcionar de manera normal

Una enzima es una proteína globular porque presenta distintos tipos de estructura secundaria

ORGANISMOS EXTREMOFILOS: procariotas que viven en ambientes extremadamente calientes,


básicos o ácidos, que estos organismos adaptaron sus enzimas estas temperaturas,

Las enzimas de los organismos extremófilos pueden trabajar bajo condiciones extremas de
temperaturas y PH

Dos tipos de catalizadores biológicos: Enzimas y ribozimas

Las ribozimas: son biomoléculas, no son proteínas como las enzimas, estas constituidas de
ribonucleótidos, son moléculas de ARN, son polímeros de ribonucleótidos, no son polímeros de
aminoácidos como las proteínas. Son capaces de catalizar reacciones químicas, un ejemplo:

La máquina de proteínas que se denomina el ribosoma, allí llegan los ARNt transportando
aminoácidos entrando al ribosoma y este ribosoma puede unir covalentemente aminoácido por
aminoácido mediante el enlace covalente de tipo amida (peptídico) para sintetizar un péptido o
una proteína y el ribosoma tiene ARN y ese ARN es el encargado de catalizar esa reacción de
formación del enlace peptídico

CICLO DE KREPS O CICLO CITRICO: es una ruta metabólica que le permite obtener energía química
en forma de transportadores electrónicos reducidos como el NAH y finalmente obtener energía
química en forma de ATP o GTP. Esta catalizado por 8 enzimas que son proteínas globulares que
actúan unas tras otra para completar las distintas reacciones químicas que componen a este ciclo
En la enzima anterior, se ve que cataliza una isomerización,

ISOMEROS: son moléculas que presentan la misma fórmula química pero diferente disposición en
el espacio, como se muestra dentro de las líneas rojas

SUSTRATO: es la especie química o molécula que va a utilizar la enzima para modificarla


químicamente

PRODUCTO: especie química que se genera al final de la reacción

Entonces la célula utiliza un sustrato para modificarlo químicamente y generar un producto

En las reacciones químicas se generan intermediarios de reacción, denominado CIS – ACONITASA

METALOPROTEINAS: pueden unirse a metales

LAS ENZIMAS PUEDEN COMPONERSE UNICAMENTE DE AMINOACIDOS (que no necesitan de


otros componentes para catalizar su reacción) Y OTROS COMPONENTES QUIMICOS como centro de
hierro y azufre

COFACTORES: no son de naturaleza proteica, no contienen aminoácidos en su estructura, que


pueden ser de DOS TIPOS: METALES-MOLECULAS ORGANICAS U ORGANO METALICAS se
denominan también CO-ENZIMAS

METALES: hierro

MOLECULAS ORGANICAS: Moléculas que contienen átomos de carbono

ORGANO METALICAS: moléculas que contiene tanto metálicas(hierro azufre zinc etc) como
estructuras orgánicas con átomos de carbono en su estructura química
Si estos tres elementos; METALES, MOLECULAS ORGANICAS U ORGANO METALICAS. Si cualquiera
de ellas se encuentra unidas a la enzima se denominan grupos prostéticos

HOLO ENZIMA: si la enzima está unida a su cofactor.

APO ENZIMA: si la enzima esta separa de su cofactor. Porción proteica de este


catalizador

Entonces cualquiera de los tres catalizadores le ayuda a distintas enzimas a catalizar su reacción

Algunas coenzimas que ya sabemos que son: moléculas orgánicas u órganos metálicas provienen
de vitaminas

Las vitaminas son muy importantes en los humanos porque están constituidas de moléculas
precursoras de las coenzimas que nosotros utilizamos en nuestras células y si no las consumimos
pues nuestros catalizadores de carácter proteico es decir las enzimas no van a funcionar
correctamente

NUCLETOTIDO: es una molécula que se compone de tres componentes; una base nitrogenada
unida covalentemente a un azúcar y el azúcar unido covalentemente a un grupo fosfato, en la
imagen se muestran los cuadros rojo y azul, cada uno es un nucleótido, unidos dinocluteotido

NADH: Una molécula que gana electrones y puede ganar electrones en forma de átomos de
hidrogeno (el cual tiene un protón y un electrón) se dice que esta reducida

NAD+: una molécula que todavía no ha recibido electrones o si el NADH pierde un átomo de
hidrogeno, se dice que el NADH pierde electrones o se encuentra en su forma oxidada
NADH: Una molécula que gana
electrones y puede ganar electrones en forma de átomos de hidrogeno (el cual tiene un protón y
un electrón) se dice que esta reducida

NAD+: una molécula que todavía no ha recibido electrones o si el NADH pierde un átomo de
hidrogeno, se dice que el NADH pierde electrones o se encuentra en su forma oxidada

Las enzimas son proteínas capaces de acelerar de manera magnifica las velocidades de la reacción

Si no tuviéramos enzimas rápidas como la catalasa una molécula por ejemplo el peróxido de
hidrogeno se acumularía al interior de nuestra célula que nos podría generar mutaciones

1. Se le da nombre de ureasa que se refiere a la urea, la enzima degrada a la urea


2. Reacción que cataliza la enzima, ADN POLIMERASA ENZIMA, polimeriza nucleótidos para
sintetizar una molécula de ADN

OPCION 2: lisozima, enzima que encontramos en las lágrimas, sábila y la clara de huevo, nos
protege de infecciones bacterianas, si nos cae una bacteria en los ojos la lisozima va a lisar la
bacteriana la va a romper, rompe el peptidodiclano de la cubierta de las bacterias
OPCION 3:

- OXIDOREDUCTASAS: originalmente es una molécula reducida y una molécula oxidada


gracias a la intervención de la enzima hay una oxidorreducción hay una transferencia
de los equivalentes de reducción desde el sustrato A hacia el sustrato B, este último
que estaba oxidado ha ganado electrones y se convierte en una molécula reducida y el
sustrato que era una molécula reducida ahora queda oxidada debido ha que ha
perdido sus electrones porque se los ha trasferido al sustrato B
- TRANSFERASAS: transfieren la porción desde un sustrato hacia el otro, entonces el
sustrato A B + C por acción de la reacción catalizada por la transferasa, entonces la
transferasa le transfiere la porción B a la porción C

- HIDROLASAS: son enzimas que utilizan moléculas de agua para romper un sustrato,
entonces el sustrato A B la enzima lo rompe en la porción A y en la porción B utilizando
componentes del agua, como un átomo de hidrogeno

- LIASAS O SINTASA: une covalentemente dos sustratos, el sustrato A + B van a dar lugar
al producto A B unidos

- ISOMERASAS: genera isómeros, reorganiza o cambia la posición de un grupo y átomos

- LIGASAS O SINTETASAS: ligan dos grupos A + B covalentemente para formar el


producto A B, pero necesitan moléculas energéticas para llevar a cabo su función,
como, por ejemplo: ATP, GTP UTP

- TRANSLOCASAS: proteínas que mueven iones o moléculas a través de las membranas


biológicas (que están constituidas por fosfolípidos, tiene sus cabezas y colas
hidrofóbicas) en medio tenemos insertas o integradas de proteínas y esas proteínas
pueden translocar moléculas de un lado al otro a través de la membrana como, por
ejemplo: hacia el lado citoplasmático encontramos ADP y ese ADP puede pasar a la
matriz mitocondrial a traes de una translocasa como lo vemos en la siguiente imagen

Esa clasificación de enzimas se compone de 4 números


¿Como actúan las enzimas? ese poder que ejercen para generar, las velocidades de
reacción
Las células mantienen estables las condiciones de PH temperatura y presión y por lo tanto
las reacciones al interior de la célula bajo esas condiciones suaves no tienden a reaccionar
en gran medida y si ocurren reacciones es gracias a la presencia de las enzimas.

¿y como estas enzimas aceleran estas reacciones?

1. SITIO ACTIVO: es un sitio que ofrece la enzima para que ocurra cierta reacción o es
una región de la enzima donde los sustratos pueden encontrarse y acomodarse
químicamente y quedar muy cercanos entre sí para poder reaccionar

ENZIMA EXOQUINASA HUMANA: utiliza dos sustratos;


ATP y GLUCOSA para poder fosforilar a la glucosa. En el centro rojo es el sitio activo
donde se aloja la glucosa y más adelante en ese mismo sitio se va a alojar el ATP

Entonces las enzimas tienen un sitio especial donde acomodan o alojan a los sustratos,
que son componentes químicos de reacción y reaccionen entre sí, entonces si la
enzima no existiera los dos sustratos estarían a la deriva o en cualquier sitio de la
célula por ejemplo en el citoplasma y no se encontrarían fácilmente lo cual llevaría
grandes problemas de salud

Las enzimas ofrecen una ruta de reacción más rápida porque esa ruta ofrece una
barrera energética más pequeña

En ausencia de la enzima la reacción sin catalizar tiene una barrera energética más
grande y por lo tanto su ruta de reacción va a hacer más lenta
BARRERA ENERGETICA: se le conoce también como energía de activación y se
representa como delta G y es un punto en el cual se encuentra deformado, en el
momento en que se están separando los sustratos y se están doblando y este es el
estado de transición que tiene más energía entonces por consiguiente se le está
imprimiendo demasiada energía para poder llegar al producto

La energía de activación es esa barrera energética que se debe superar

ESTADO DE TRANSICION: momento fugaz en que los sustratos se han torsionado o


doblado para ser inestable y romperse, generando productos o podrían volver a su
forma original, ósea volver al sustrato original

Entonces el estado podría proseguir el producto o volver a regenerarse para regresar a


los sustratos

ENERGIA LIBRE: energía que está asociada a las moléculas, como vemos en la
siguiente imagen el sustrato tiene más energía que el producto (S10\P5) como lo
indican las líneas verdes, entonces se habla de energía libre cuando se tienen la
temperatura y la presión constante y esa energía libre como se lee en lo rojo

Un gran cambio de energía libre no significa mayor velocidad de reacción si no tiene el


catalizador
Al interior de nuestras células
tenemos enzimas y esas enzimas ofrecen una ruta de reacción, por el cual la reacción
ocurre con una energía de activación más bajita como lo indica las líneas azules, tiene
una barrera energética más pequeña pues la reacción se acelera en comparación con
la energía de activación que tiene una barrera energética grande y por consiguiente
una energía de activación más grande en ausencia del catalizador

¿DE DONDE PROVIENE EL PODER CATALITICO DE LAS ENZIMAS EN TERMINOS


MOLECULARES?

Porque cuando el sustrato ingresa a la enzima interactúa con la enzima mediante


enlaces de hidrogeno

Cada vez que el sustrato se une con la enzima y establece interacciones como por
ejemplo por puentes de hidrogeno, hidrofóbicas hidrofílicas, covalentes o
electroestáticas se libera una gran energía que se conoce como ENERGIA DE UNION

ENERGIA DE UNION: explica porque la energía energética disminuye en presencia de


un catalizador

Dato: el sitio activo de las enzimas es complementario no al sustrato sino al estado de


transición, las interacciones entre la enzima y el sustrato se optimizan en el estado de
transición
Entonces la enzima en el sitio activo no
es idéntica al sustrato, la enzima tiene una forma geométrica, unos grupos químicos al
interior que son complementarios al estado de transición, por ejemplo:
Las enzimas en su sitio activo presentan residuos de aminoácidos que pueden
interactuar con los sustratos están uniéndose y a los cuales están transformando
químicamente como puede ser la glucosa de los carbohidratos y romperlos por la
mitad por la mitad

Entonces cuando el sustrato


entra al sitio activo de la enzima para formar el complejo enzima – sustrato no solo
cambia la forma del sustrato sino la forma de la enzima también y puede catalizar la
reacción de una forma más sencilla que se conoce como el MODELO DEL AJUSTE
INDUCIDO, hay un ajuste en la forma de la enzima cada vez que se une el sustrato y
esa nueva conformación de la enzima es la que puede llevar a cabo la catálisis
Así es como funciona una enzima, con este
tipo de modelo

El modelo del ajuste inducido al cambiar la conformación de la enzima es capaz de


acercar residuos de aminoácidos que se encontraban lejanos entre si antes de la
reacción

Entonces cuando el sustrato


(color amarillo) entra al sitio activo, la posición en el espacio de esos tres residuos
cambia y se acercan más entre ellos y la enzima cambia su conformación. Los tres
residuos de aminoácidos ofrecen sus cadenas R para interactuar con el sustrato
quitarle o ponerle átomos y poder catalizar la reacción
Parte 2: CINETICA ENZIMATICA
¿Qué factores afectan la velocidad de la reacción?

TEMPERATURA:

A medida que empieza


aumentar la temperatura, empieza aumentar la velocidad de reacción, esto sucede xq
al aumentar la temperatura aumenta la energía calorífica de las moléculas que
tengamos en nuestro sistema de reacción, con esto los sustratos y las enzimas pueden
moverse pueden colisionar entre ellos y cuando el sustrato se encuentra con la enzima
y forma el complejo enzima sustrato se puede catalizar la reacción

Esa velocidad alcanza un valor máximo, conocida como temperatura optima, esa es la
la temperatura a la cual la velocidad de reacción exhibe el máximo valor

Pero si se aumenta la temperatura por encima de la temperatura optima, la velocidad


de reacción comienza a disminuir hasta alcanzar , otra vez la velocidad de cero, esto
sucede xq las enzimas son proteínas y las proteínas exhiben una estructura
tridimensional que está estabilizada entre otras interacciones por enlaces de
hidrogeno, hidrofóbicas puentes salinos y todo estos son afectadas por aumentos en la
temperatura, se puede desnaturalizar a la enzima, lo cual conduce a una disminución a
una velocidad de reacción

Entonces la temperatura afecta las velocidades de reacción


El efecto del PH sobre la velocidad

Para la enzima Glucosa 6 fosfatasa a medida que aumenta el PH, aumenta la velocidad
de reacción hasta llegar a un punto optimo
Las enzimas presentan un pH óptimo de reacción en el cual trabaja a toda velocidad,
entonces por encima de ese ph optimo y por debajo del PH optimo la velocidad de
reacción es menor
Las enzimas son proteínas y están constituidas por residuos de aminoácidos y los
aminoácidos presentan grupos que se pueden ionizar, grupos que pueden protonarse
o desprotonarse y esa protonación o deprotonación de los diferentes grupos químicos
como los grupos R son susceptibles a los valores de PH
Los valores de PH afectan los valores de ionización de los residuos d aminoácidos que
constituyen a la enzima y esto afecta a la unión de la catálisis
Otras enzimas trabajan a otros PH diferentes, por ejemplo: la pepsina, que es una
enzima q encontramos en la actividad estomacal, reside en un ambiente acido como
ph2, pues esta enzima se ha adaptado óptimamente para trabajar a ese PH, entonces
las enzimas exhiben o presentan valores de PH optimo ajustados al medio ambiente en
el que se encuentran

En el trazo rojo se observa que a


medida que aumenta la concentración de sustrato aumenta también la actividad
enzimática, hasta alcanzar un punto máximo y a partir de ese punto máximo se
mantiene la actividad enzimática de allí constante, que a pesar de que se aumente la
concentración de sustrato la actividad enzimática ya no varía, porque se a alcanzado
un punto de saturación, ósea todos los sitios activos de la enzima se encuentran
ocupados llevando la catálisis
Entonces la concentración de sustrato puede afectar al principio la actividad
enzimática

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