Universidad Nacional Autónoma de México

Facultad de Estudios Superiores Zaragoza

Carrera de Médico Cirujano

Semana 9:
Generalidades de las
enzimas
Equipo 8
Aguilar López Brandon Elías Santillán Sarmiento Salma Adamaris
Ochoa Zamora Oscar Emiliano Torres Alvarado Yamilet
Rebollo Zavala Yessica Itzel Torres Castillo Eymy Yeslinnee
Sánchez López Sara Mariel
 ENZIMAS
Se encuentran en cada órgano y célula del
Es una proteína compleja que
cuerpo, por ejemplo en:
produce un cambio químico
Sangre
específico. La finalidad de las
Los líquidos intestinales
enzimas puede ser:
La boca (saliva)
Ayudar a descomponer los
El estómago (jugo gástrico)
alimentos que consumimos para
que el cuerpo los pueda usar
Ayudar a la coagulación de la
sangre
 HOLOENZIMA
Es una ENZIMA que está formada por:
Una parte proteica (APOENZIMA)
Una molécula no proteica (COFACTOR).

Enzima completa y activada catalíticamente

 APOENZIMA
Es la parte proteica de una enzima que, para ser activa, necesita estar unida al
correspondiente cofactor.
Carecen de los componentes químicos para poder realizar la actividad catalítica
Proceso a través
del cual se
incrementa la
velocidad de una
reacción química
 COFACTOR
Componente: El cofactor se une a una estructura proteica
No proteico (apoenzima), y a esta unión/complejo se le
Termoestable denomina holoenzima. Entre los cofactores
De bajo peso molecular mencionables se encuentran: Iones
Necesario para la acción de una enzima metálicos
Fe2+ (Ion Hierro ll)
Cu2+ (Cobre ll)
K+ (Potasio)
Mn2+ (Óxido de manganeso ll)
Mg2+ (Magnesio)
 COENZIMA
Cofactor orgánico no proteico que se vincula con apoenzimas para formar holoenzimas

Sustrato: Molécula sobre la cual actúa una enzima

 PROENZIMA
Es una proteína precursora inactiva que se convierte en una enzima activa mediante un
proceso de activación. Las proenzimas no tienen actividad catalítica, pero poseen la
estructura primaria necesaria para convertirse en enzimas funcionales.

La activación de una proenzima

implica un cambio
conformacional en su estructura,
generalmente causado por la
eliminación de un péptido:
Autocatalitico
Heterocatalitico

Pepsina
 ISOENZIMA
Son formas múltiples de una enzima que comparten la misma función catalítica pero
difieren en su estructura primaria y, como consecuencia, en sus propiedades físicas y
cinéticas.
Estructura primaria: Presentan
diferencias en la secuencia de
aminoácidos, lo que puede
afectar su:
Peso molecular
Carga eléctrica
Afinidad por el sustrato
Ubicación celular

Creatina quinasa (CK)

 GRUPOS PROSTÉTICOS
Los grupos prostéticos son componentes no proteicos que se unen a las proteínas
de forma permanente o transitoria. Estos grupos son esenciales para la actividad
de algunas enzimas, proteínas transportadoras y otras proteínas funcionales.

Su estudio es fundamental para comprender

el metabolismo

Unión a la
Estructura Transporte
proteína
Clasificacion,
Funcion y
Nomenclatura
de las enzimas
 Clasificación
Existen diferentes sistemas de clasificar las enzimas: numérica,
funcional y sistemática.
Numérica
A cada enzima se le asignan 4 números separados por puntos y
precedidos por EC: EC 1.1.1.49.
El primer número designa la clase (tipo de reacción), el segundo
la subclase, el tercero la subsubclase y el cuarto el orden en la
lista (identifica a la enzima especifica)
 Funcional
Las enzimas se pueden organizar clasificándolas según el
sustrato sobre el que actúan y además se les puede añadir un
sufijo –ASA.
Sistemática
Las enzimas pueden ser nombradas de forma sistemática, es
decir que su nombre será formado por el nombre del sustrato
sobre el que trabajan, el tipo de reacción que realizan y ASA.
Este nombre puede ser fijo según la reacción que desempeñan.

Nombre del sustrato + tipo de reacción de los enzimas + ASA

 Clasificación
El sistema de nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica
(UIB) clasifica las enzimas con base en la reacción química que catalizan
La clasificación de las enzimas se
hace distribuyéndolos en seis grupos
los cuales son:
1.Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas.
 Oxidorreductasas
En esta categoría
Son aquellas enzimas que entran las
catalizan la transferencia de deshidrogenasas,
reductasas, oxidasas,
electrones o átomos de
peroxidasas,
hidrógeno entre diferentes hidroxilasas y
sustratos. Catalizan reacciones oxigenasas
de oxidación-reducción
 Transferasas
Transfieren radicales o grupos Aciltransferasas,
funcionales de un sustrato a Fosfotransferasas,
otro. Glucotransferasas,
Catalizan la transferencia de Fosforribosiltransferasas
otros grupos, diferentes del Pirofosfotransferasas y
hidrógeno, que contienen Metiltransferasas.
carbono, nitrógeno, fosfato o
azufre, de un sustrato a otro.
 Hidrolasas
Catalizan la rotura de un enlace
por medio de la introducción de Esterasas,
una molécula de agua. Amidasas,
Son enzimas que catalizan Peptidasas,
Fosfatasas y
reacciones de hidrólisis
Glucosidasas.
 Liasas
Enzimas que catalizan la rotura de
enlaces entre carbono y carbono,
carbono y oxígeno, carbono y nitrógeno, En esta categoría
entran las
así como carbono y azufre.
Aldolasas y
Son enzimas que catalizan reacciones
Desaminasas.
de rotura (o establecimiento) de un
enlace de forma que la reacción puede
describirse como adición o sustracción
de un grupo
 Isomerasas
Son enzimas que catalizan
En esta categoría
reacciones de isomerización, en
entran las
las que el sustrato se transforma Isomerasas,
en otra molécula isómera. Racemasas,
Enzimas que catalizan las Epimerasas y
interconversiones entre Mutasas.
isómeros por medio de un
rearreglo intramolecular.
 Ligasas
Enzimas que utilizan la energía
de la hidrólisis de ATP, Piruvato
pirofosfato u otro donador de carboxilasa,
energía para la formación de un DNA ligasa
enlace entre dos moléculas o dos
grupos dentro de la misma
molécula.
Características
de un sistema
enzimático
 ¿Qué es un sistema
enzimático?
Grupo de enzimas que van a catalizar (acelerar) las reacciones químicas
en los organismos vivos, formando parte de procesos fisiológicos
importantes, tales como:

Conducción Replicación del

Digestión nerviosa ADN
Neurotransmisores
Biodevas Laboratoires. Sistema enzimático.
CORDIS | European Commission. Las rutas enzimáticas del sistema nervioso.
Ramírez-Ramírez J, Ayala-Aceves M. Enzimas: ¿qué son y cómo funcionan?
 Características
principales:

Son muy eficientes

Catalizadores extremadamente selectivos
Su especificidad abarca desde el tipo de
reacción catalizada hasta para un
sustrato único o un pequeño conjunto de
sustratos estrechamente relacionados

Harper HA, Harper HA, Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, et al. Harper: bioquímica ilustrada
Franco Vera L. Enzimas: qué son y para qué sirve.
Nelson DL, Cox MM. Lehninger. principios de bioquímica.
 Características
principales:

Funcionan en soluciones acuosas en

condiciones muy suaves de T° y pH
Van a catalizar la conversión de uno o
más compuestos (denominados
sustratos) en uno o más compuestos
diferentes (productos)

Harper HA, Harper HA, Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, et al. Harper: bioquímica ilustrada
Nelson DL, Cox MM. Lehninger. principios de bioquímica.
 Es importante
considerar que...
Gran parte de las enzimas contienen
pequeñas moléculas no proteínicas, además
de iones metálicos que participan en la unión
de sustrato o en la catálisis.
Grupos prostéticos
Cofactores
Gran parte de estos, son
derivados de vitaminas B, Coenzimas
tales como:
B1 (Tiamina), B2 (Riboflavina),
B6 (Piridoxina), y B12
(Cianocobalamina)

Harper HA, Harper HA, Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, et al. Harper: bioquímica ilustrada
Nelson DL, Cox MM. Lehninger. principios de bioquímica.
 Grupos prostéticos
Incorporación estrecha y estable hacia la
estructura de una proteína por fuerzas (no)
covalentes.

Fosfato de piridoxal Iones metálicos de Co, Cu, Mg, Mn y Zn.

Empleados por metaloenzimas.

Harper HA, Harper HA, Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, et al. Harper: bioquímica ilustrada
Nelson DL, Cox MM. Lehninger. principios de bioquímica.
 Cofactores

Unión a la enzima o sustrato (ATP por

ejemplo) transitoria y disociable/reversible.

Los más comunes son también iones

metálicos, requeridos por enzimas activadas
por metal.

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Nelson DL, Cox MM. Lehninger. principios de bioquímica.
 Coenzimas
Agentes de transferencia de grupo.

Transportan sustratos desde un punto

intracelular hacia otro.

Estabilizan especies como átomos de

hidrógeno (FADH) o iones hidruro (NADH)
demasiado reactivos.

Adaptador que facilita el reconocimiento y

unión de grupos químicos pequeños, como
el Acetato (coenzima A) por sus enzimas
blanco.
Harper HA, Harper HA, Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, et al. Harper: bioquímica ilustrada
Nelson DL, Cox MM. Lehninger. principios de bioquímica.
Nelson DL, Cox MM. Lehninger. principios de bioquímica.
 01 02

Reacciones catalizadas Disminuyen la energía de

por enzimas forman Generalidades del activación (∆G‡) para

funcionamiento
complejos Enzima- incrementar la velocidad
Sustrato (ES) de reacción.

de las enzimas
03 04 05
Energía usada para Catálisis: Hay
aumentar la velocidad de interacciones covalentes
No alteran el equilibrio
reacciones enzimáticas transitorias entre E-S.
de una reacción.
viene de interacciones Completada la reacción,
débiles* entre E-S. la enzima recupera su
estado de no ligado.
* Enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas e interacciones iónicas

Harper HA, Harper HA, Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, et al. Harper: bioquímica ilustrada
Franco Vera L. Enzimas: qué son y para qué sirve.
Nelson DL, Cox MM. Lehninger. principios de bioquímica.
 Enzimas y Dx clínico Baynes JW, Dominiczak MH. Bioquímica médica.
Ronner P. Netter bioquímica esencial.

⬆ ENZIMA FUENTE TISULAR APLICACIÓN DIAGNÓSTICA

Aspartato aminotransferasa (AST) Corazón, músculo esquelético, hígado, cerebro Hepatopatía o cardiopatía

Alanina aminotransferasa (ALT) Hígado Hepatopatía

Amilasa Páncreas, glándulas salivales Pancreatitis aguda, obstrucción biliar

Distrofia muscular, Infarto de Miocardio;

Creatina fosfocinasa (CK) Músculo esquelético, corazón, cerebro daños a nivel muscular (esquelético y
cardiaco).

γ-glutamil transpeptidasa (GGT) Hígado Hepatitis, cirrosis

Lactato deshidrogenasa (LDH) Corazón, hematíes, hígado Linfoma, hepatitis. Daño en diversos tejidos.

Lipasa Páncreas Pancreatitis aguda, obstrucción biliar

Enfermedad/tumores óseos; embarazadas

Fosfatasa alcalina Osteoblasto
por pérdida de la placenta

Fosfatasa ácida (PSA) Próstata Cáncer de próstata

 Reaccion enzimatica.
Reaccion bioquimica que se lleva acabo mediante catalizadores biologicos (enzimas),
forman un complejo enzima sustrato y posteriormente un producto.
Efecto del pH y de la temperatura
sobre la actividad enzimática
Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de
pH específicos, y bajo condiciones que no son las óptimas una
enzima puede perder su capacidad de unirse a un sustrato.
 pH
Cada enzima tiene un rango óptimo de pH. El pH óptimo oscila entre 5 a 9
Cambiar el pH fuera de este rango hará más
lenta la actividad de la enzima. Valores de pH
extremos pueden causar la desnaturalización
de la enzima.
 Temperatura
Aumentar la temperatura generalmente
acelera una reacción, y bajar la temperatura la
hace más lenta. Sin embargo, temperaturas
extremadamente altas pueden causar que una
enzima pierda su forma (se desnaturalice) y
deje de trabajar.

Por debajo de la temperatura óptima (36-37°C),

se pierde la actividad enzimática. Por encima se
desnaturaliza.
 Cinética Enzimática
Estudia la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas

Michaelis Menten
La velocidad inicial Vo de una reacción catalizada
por una enzima va a depender de la
concentración de sustrato [S] Si la cantidad de
enzima permanece constante, a medida que
aumenta la [S], Vo aumenta hasta que la enzima
libre se agota, llegando a saturarse por el
sustrato.
Fundamentos de las gráficas de cinética enzimática (artículo) [Internet]. Khan Academy. [citado el 17 de marzo de 2024]. Disponible en:
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/basics-of-enzyme-kinetics-graphs
 Una Km más baja corresponde a una mayor
afinidad por el sustrato, mientras que una
Km más alta corresponde a una menor
afinidad por el sustrato

A diferencia de la Vmax, que depende de la

concentración de enzima

Fundamentos de las gráficas de cinética enzimática (artículo) [Internet]. Khan Academy. [citado el 17 de marzo de 2024]. Disponible en: https://es.khanacademy.org/science/ap-
biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/basics-of-enzyme-kinetics-graphs
 Referencias:
1. Biodevas Laboratoires. Biodevas Laboratoires [Internet]. Sistema enzimático; [consultado el 10 de marzo de 2024].
Disponible en: https://biodevas.es/glossaire/sistema-enzimatico/.
2. CORDIS. CORDIS | European Commission [Internet]. Las rutas enzimáticas del sistema nervioso; 3 de agosto de
2015 [consultado el 10 de marzo de 2024]. Disponible en: https://cordis.europa.eu/article/id/152090-targeting-
nervous-system-enzyme-pathways/es
3. Ramírez-Ramírez J, Ayala-Aceves M. RDU - UNAM [Internet]. Enzimas: ¿qué son y cómo funcionan?; [consultado el
10 de marzo de 2024]. Disponible en: https://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/.
4. Harper HA, Harper HA, Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, et al. Harper : bioquímica ilustrada
[Internet]. 29a. edición. McGraw-Hill Interamericana; 2013 [consultado el 10 de marzo de 2024]. (McGraw-Hill
educación). Disponible en: https://search-ebscohost-com.pbidi.unam.mx:2443/login.aspx?
direct=true&db=cat02025a&AN=lib.MX001001630887&lang=es&site=eds-live4
5. Franco Vera L. Real Academia de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales [Internet]. Enzimas: qué son y para qué
sirve; 2007 [consultado el 10 de marzo de 2024]. Disponible en: https://rac.es/ficheros/doc/00552.pdf
6. Nelson DL, Cox MM. Lehninger. principios de bioquímica - 7. edición. 7a ed. [lugar desconocido]: Omega; 2019.
1234 p.
7. Baynes JW, Dominiczak MH. Bioquímica médica. 5a ed. Glasgow: Elsevier; 2019. 704 p.
8. Ronner P. Netter bioquímica esencial. Barcelona: Elsevier; 2020. 1400 p.
¡Muchas
gracias!