AMINOÁCIDOS

1. ¿Qué son Aminoácidos?

Los aminoácidos son moléculas esenciales que se combinan para formar las
proteínas, estos a su vez forman los tejidos, las enzimas, la sangre, hormonas, anticuerpos,
material genético, entre otros.

Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida humana.

Los aminoácidos se dan a partir de la descomposición de las proteínas, estos

aminoácidos los usa el cuerpo humano para formar proteínas para ayudar al cuerpo a
realizar las siguientes funciones:

• Descomponer los alimentos

• Crecer
• Reparar tejidos corporales

Los aminoácidos también son usados por el cuerpo humano como una fuente de
energía.

Los aminoácidos se clasifican en 3 grupos:

• Aminoácidos esenciales
• Aminoácidos no esenciales
• Aminoácidos condicionalmente esenciales

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

• No los puede producir el cuerpo.

• Provienen de los alimentos.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

• El cuerpo produce el aminoácido, aun cuando los alimentos que

consumamos no lo obtengan.
• Algunos de ellos son: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína,
ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.

AMINOÁCIDOS CONDICIONALMENTE ESENCIALES

No son esenciales, a excepción de momentos de estrés o enfermedad.

 Algunos de ellos son: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, prolina y
serina.

2. ¿Qué son proteínas y clasifique las mismas por su estructura?

Las proteínas son macromoléculas, las cuales desempeñan el mayor número de

funciones en las células de los seres vivos. Forman parte de la estructura básica de tejidos
(músculos, tendones, piel, uñas, etc.), durante todos los procesos de crecimiento y
desarrollo, crean, reparan y mantienen los tejidos corporales; además desempeñan
funciones metabólicas (actúan como enzimas, hormonas, anticuerpos) y reguladoras a
saber: asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en a sangre, eliminación
de materiales tóxicos, regulación de vitaminas liposolubles y minerales, etc.

Son moléculas de gran tamaño formadas por una larga cadena lineal de sus
elementos constitutivos propios, los aminoácidos. Éstos se encuentran formados de un
grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH), enlazados al mismo carbono de la
molécula. Los aminoácidos se encuentran unidos por un enlace peptídico (enlace de un
grupo amino con otro carboxilo perteneciente a otro aminoácido).

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en
una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la
secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura
primaria de la proteína. La estructura primaria de una proteína es determinante en la
función que cumplirá después, así las proteínas estructurales (como aquellas que forman los
tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan
enlaces químicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman.

Se pueden distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:

• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria

Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o
enlace peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces que determinan la conformación
(estructuras secundaria y terciaria) y la asociación (estructura cuaternaria y quinaria) son de
tipo no covalente.
 ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la

cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente
ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el número
de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos
tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos que componen la molécula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos

aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir
del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos. Los átomos que componen la
cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el aminoácido
precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo
(que se condensa con el aminoácido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que
aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C=-CO-).

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena

polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que
forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y
-NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de
H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor
energía libre, y, por tanto, más estables.

• Hélice alfa

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de

hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -
C=O del cuarto aminoácido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los

giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación
denominada héliceα. Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede
establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH-
del enlace peptídico del aminoácido en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del
aminoácido situado en posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -
CO- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA
situado en posición n+4. Cada vuelta de la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.
 • Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus

enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β, que suele
representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos
se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena
polipeptídica. Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β
de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí
mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma
hojas plegadas u hojas β.

• Giros beta

Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están

conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una
conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal
de un polipéptido Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras
de tipo α o β) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La conformación de los
giros β está estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los
residuos 1 y 4 del giro β.

• Hélice de colágeno

Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno.

El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con
función estructural ya que es particularmente rígida.

Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de

tres aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o
hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-.

• Láminas beta o láminas plegadas

Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí
estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces
peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la
estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas
polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en
direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y
diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una
estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
 ESTRUCTURA TERCIARIA

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que

componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras
moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales
determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una
sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la
máxima información estructural que se puede obtener.

Tipos de estructura terciaria

• Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la
queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los elementos de
estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento
sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras
torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
• Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que
no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones
con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se
trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria debe considerar:

• El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que

integran el oligómero y
• La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que,

asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros
componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para
el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un
homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.
En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre
residuos de cisteína situados en cadenas distintas.

La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la

separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas
que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las
mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones
débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos
casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante
puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo que
indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.

3. ¿Qué son hormonas proteicas, haga una clasificación de las misma?

Las hormonas proteicas son de alto peso molecular y están formadas por
aminoácidos. Las más importantes son las hormonas hipofisarias (TSH, prolactina,
hormona de crecimiento, gonadotrofinas), las del sistema inmune y las del páncreas.

Se almacenan antes de su secreción y se secretan mediante exocitosis.

Se sintetizan como preprohormonas y luego prohormona antes de convertirse en

hormona activa.

Es hidrosoluble por lo que se disuelve en el plasma sanguíneo.

Clasificación:

• Hormona del crecimiento o somatotropina o GH

También conocida como somatotropina, es una hormona proteica producida por la

glándula pituitaria. Su función principal es estimular el crecimiento y desarrollo de los
tejidos y órganos en todo el cuerpo. Además, regula el metabolismo de los nutrientes y
promueve la síntesis de proteínas.

• Prolactina o PRL

La prolactina afecta muchos procesos del cuerpo. Pero su función principal es

indicar al tejido mamario que crezca durante el embarazo y producir leche para amamantar
después del parto. Por ello, los niveles de prolactina en mujeres embarazadas y madres
primerizas normalmente son altos.

• Hormona paratiroidea o parathormona o PTH

 La hormona paratiroidea es una hormona proteica producida por las glándulas
paratiroides. Su principal función es regular los niveles de calcio en el organismo,
estimulando su liberación desde los huesos y aumentando su absorción a nivel intestinal.
Asimismo, estimula la reabsorción de calcio en los riñones.

• Hormona adrenocorticotropa o corticotropina o ACTH

La corticotropina, hormona adrenocorticotropa (ACTH) es una hormona que

estimula la producción de cortisol. El cortisol es una hormona esteroidea fabricada por las
glándulas suprarrenales (o adrenales) importante en la regulación del metabolismo de la
glucosa, de las proteínas y de los lípidos, además de en la respuesta del sistema inmunitario
y de la presión arterial. Esta prueba mide la cantidad de ACTH en la sangre.

• Hormona liberadora de GH o GHRH

Hormona elaborada por una parte del encéfalo que se llama hipotálamo. La
hormona liberadora de gonadotropina (GnRH) hace que la hipófisis elabore y libere la
hormona luteinizante (LH) y la hormona foliculoestimulante (FSH). En los hombres, estas
hormonas hacen que los testículos produzcan testosterona. En las mujeres, estas hormonas
hacen que los ovarios produzcan estrógeno y progesterona. También se llama HLG, HLGn,
hormona liberadora de gonadotropina, hormona liberadora de hormona luteinizante, LH-
RH y LHRH.

• Insulina

La insulina es una hormona proteica producida por las células beta del páncreas. Su
principal función es regular los niveles de glucosa en sangre, facilitando la entrada de esta
molécula a las células para su utilización como fuente de energía. Además, también
participa en el metabolismo de los lípidos y las proteínas.

• Glucagón

El glucagón es una hormona que, igual que la insulina, también se produce en el

páncreas. La principal diferencia la encontramos en el efecto que produce, siendo contrario
precisamente al de la insulina: aumentar los niveles de glucosa en sangre.

4. ¿Qué son las enzimas, haga un listado de las mismas y clasifíquelas por su
funcionalidad?

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que tienen la capacidad de

facilitar y acelerar reacciones químicas. El empleo de enzimas presenta una serie de
ventajas como son: no propician reacciones secundarias indeseables debido a su gran
especificidad al sustrato, presentan alta actividad catalítica y llevan a cabo reacciones regio
selectivas y estereoselectivas. Además, actúan a bajas concentraciones, en condiciones
experimentales poco agresivas.

Las enzimas son indispensables para la vida y catalizan alrededor de 4000

reacciones químicas conocidas, siempre que sean estables las condiciones de pH,
temperatura o concentración química, ya que las enzimas, al ser proteínas, pueden también
desnaturalizarse y perder su efectividad.

Lista de enzimas:

1. Peroxidasas - Oxidorreductasas
2. Catalasas - Oxidorreductasas
3. Oxidorreductasas - Oxidorreductasas
4. Glucotransferasa - Transferasas
5. Glutatión S-transferasa - Transferasas
6. GMP-AMP sintasa cíclica (cGAS) - Transferasas
7. GRK2 - Transferasas
8. Amilasas - Hidrolasas
9. Protesas - Hidrolasas
10. Xilanasas - Hidrolasas
11. Lipasas - Hidrolasas
12. Acetacetato descarboxilasa - Liasas
13. Fosfotriosa isomerasa - Isomerasas
14. Piruvato carboxilasa - Ligasas

Clasificación:

• Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea,

transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro.
Ejemplo de ellas son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
• Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico
diferente del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la
enzima glucoquinasa.
• Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas
orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
• Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por
ejemplo, el acetato descarboxilasa.
 Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una
molécula en su variante geométrica tridimensional.

Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de

sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP
o el GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.
 REFERENCIAS

Finkielstein, Carla V. «Caracterización molecular de una fosfoproteína novel intermediaria en el

mecanismo de acción de hormonas proteicas». Tesis Doctoral, Universidad de Buenos
Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, 1998.
https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/collection/tesis/document/tesis_n3008_Finkielstein.

González-Torres, Laura. «LAS PROTEÍNAS EN LA NUTRICIÓN», n. o 2 (2007).

Sánchez-Ramírez, Jaquelina, José Luis Martínez-Hernández, Elda Patricia Segura-Ceniceros,

Juan Carlos Contreras-Esquivel, Miguel Angel Medina-Morales, Cristobál Noé Aguilar, y
Anna Iliná. «Inmovilización de enzimas lignocelulolíticas en nanopartículas magnéticas».
Química Nova 37 (junio de 2014): 504-12. https://doi.org/10.5935/0100-4042.20140085.

Terrazas, Martín, Roberto Civera, Lilia Ibarra, y Ernesto Goytortúa. «Coeficientes de utilización
digestiva aparente de materia seca, proteína y aminoácidos esenciales de ingredientes
terrestres para el camarón del Pacífico Litopenaeus vannamei (Decapoda: Penaeidae)».
Revista de Biología Tropical 58, n.o 4 (diciembre de 2010): 1561-76.

Zea Morales, Jean Paolo, Wiliam Juvenal Zea Pizarro, Víctor Iván Vaccaro Macías, y Elsy
Avalos Moreno. «Los Aminoácidos en el cuerpo humano». RECIMUNDO: Revista
Científica de la Investigación y el Conocimiento 1, n.o 5 (2017): 379-91.

«Bioquímica endocrinológica». Acta bioquímica clínica latinoamericana 52, n.o 2 (junio de

2018): 261-63.

CUAIEED, UNAM. «Completar Eligiendo V4.0». Completar Eligiendo. Accedido 5 de mayo de

2024.
https://enlinea.iztacala.unam.mx/resources/modules/UAPAS/CaracteristicasCBdeHormona
s/evaluacion/completar_eligiendo/index.html.

Ejemplos, Editorial Argentina de. «Ejemplos de Hormonas Proteicas: Funciones y Beneficios · [

2024 ]». Enciclopedia Argentina de Ejemplos, 18 de agosto de 2023.
https://ejemplo.com.ar/hormonas-proteicas-ejemplos/.

Garmendia Lorena, Fausto Anibal. «Determinación de hormonas proteicas por métodos

radioinmunológicos», 1972.