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TEMA 4: PROTEÍNAS

1. PROTEÍNAS. DEFINICIÓN

Biomoléculas orgánicas compuestas por C, H, O, N, (S) y formados por una o varias cadenas polipeptídicas que resultan de la
unión mediante enlace peptídico de un elevado número de aminoácidos.

- Clasificación de las proteínas:

Péptidos: cortas cadenas formadas por Oligopéptidos: unión de entre 2 y 10 aminoácidos

la unión de entre 2 y 100 aminoácidos Polipéptidos: unión de entre 10 y 100 aminoácidos
Proteínas: unión de más de 100 Holoproteínas: formados exclusivamente por aminoácidos
aminoácidos Heteroproteínas: unión de aminoácidos y otras moléculas no proteicas

2. AMINOÁCIDOS

Aminoácidos: unidades estructurales de las proteínas.

- Estructura: Carbono alfa (asimétrico) unido a:

o Grupo amino (-NH2) - Grupo carboxilo (-COOH)
o Átomo de hidrógeno - Radical variable (-R)

- Clasificación de los aminoácidos en función de sus radicales:

1. Apolares alifáticos (hidrófobos)
2. Aromáticos
3. Polares sin carga (hidrofílicos)
4. Cargados negativamente (ácidos)
5. Cargados positivamente (básicos)
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Existen 20 tipos de aminoácidos proteicos

• 10 esenciales: los humanos no los podemos fabricar, incorporamos mediante la dieta.
o Leucina, isoleucina, valina, metionina, lisina, fenilalanina, treonina, triptófano
o + histidina y arginina en lactantes
• 10 no esenciales: los podemos fabricar.

1.2 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS:

• Sólidos, cristalinos, no hidrolizables, incoloros.

• Carácter anfótero: pueden comportarse como un ácido

(grupo carboxilo cede protones) o como una base
(grupo amino recibe protones). Dependiendo del pH
del medio en que se encuentren.
o Los grupos ácido y básico pueden neutralizarse
mutuamente formando iones híbridos donde
el grupo amino está protonado (NH3+) y el
grupo carboxilo desprotonado (COO-).

• Esteroisomería: el carbono alfa es asimétrico (cuatro sustituyentes diferentes). Podemos diferenciar dos esteroisómeros
(imágenes especulares y no superponibles) según la posición del grupo amino:
o Forma D (cuando está a la derecha)
o Forma L (cuando está a la izquierda)

• Presentan actividad óptica: capacidad para desviar el plano de luz

polarizada.

3. ENLACE PEPTÍDICO

Enlace peptídico: enlace covalente de tipo amida entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2)
de otro aminoácido. Con la pérdida de una molécula de agua. El enlace peptídico tiene carácter parcial doble (lo que evita la
rotación a su alrededor) y una estructura coplanaria.

Según el número de aminoácidos que se unan, los polímeros resultantes se denominan:

• dipéptido (2 aminoácidos)
• tripéptido (3 aminoácidos)
• oligopéptido (menos de 50 aminoácidos)
• polipéptido (más de 50 aminoácidos)

Los grupos amino y carboxilo libres en los extremos se nombran como N-terminal y C-terminal.
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4. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura

tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de
organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura primaria
• Secuencia lineal y ordenada de aminoácidos unidos mediante enlace peptídico.
• La más sencilla, pero de gran importancia porque determina el resto de niveles y como consecuencia la función de
la proteína.
Estructura secundaria
• Plegamiento de la estructura primaria en el espacio.
• Se establecen puentes de hidrógeno intracatenarios. ➢ α hélice n = 3,6
• Diferenciamos tres configuraciones en hélice que se diferencian en: ➢ Conformación β n = 2
o Número de aminoácidos por vuelta (n) ➢ Hélice de colágeno n = 3
o Diámetro de la hélice (paso de vuelta)
- Estructura helicoidal.
- La cadena polipeptídica se enrolla en forma de hélice debido a los giros que se producen entorno al
Cα de cada aminoácido.
α hélice
- Se establecen puentes de hidrógeno entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N-H del cuarto
aminoácido que lo sigue.
- Las cadenas laterales quedan dirigidas hacia el exterior de la hélice.
- Estructura laminar.
Conformación β
- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zigzag.
o lámina
- Los fragmentos de la misma cadena polipeptídica o de distintas cadenas se disponen en paralelo.
plegada
- Se establecen puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H
- Las cadenas laterales se disponen hacia arriba y hacia abajo de la lámina plegada, de forma alterna.
- Estructura secundaria que presenta el colágeno (proteína de tendones y tejidos conectivos)
- Estructura rígida.
Hélice de
- No existen enlaces de hidrógenos intracatenarios → más extendida que la alfa hélice
colágeno
- 3 aminoácidos por vuelta

Estructura terciaria
• Plegamiento en el espacio de la estructura secundaria producidos por enlaces entre las cadenas laterales.
• Esta estructura determina las características y función de la proteína.
• Suelen presentarla proteínas globulares (como la mioglobina)
• Estructura estable gracias a las uniones entre los radicales de la propia cadena polipeptídica:
o Enlaces de hidrógeno entre cadenas laterales polares.
o Interacciones hidrófobas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas
laterales.
o Enlaces iónicos entre cadenas laterales cargadas negativa y positivamente.
o Puentes disulfuro entre residuos de cisteína. Enlace covalente muy fuerte.

Estructura cuaternaria
• En algunas proteínas se produce la unión de dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria.
• La pueden tener tanto proteínas globulares como fibrosas.
• Se establecen enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals o puentes disulfuro entre los radicales de diferentes
cadenas polipeptídicas.
• Ejemplos:
o Colágeno: proteína fibrosa formada por tres cadenas helicoidales entrelazadas para formar una triple hélice
más grande, que confiere una gran resistencia.
o Hemoglobina: proteína globular formada por cuatro cadenas polipeptídicas, dos de un tipo (cadena alfa) y
dos de otro (cadena beta)
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NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

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5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Depende de la naturaleza de los radicales (-R) de los aminoácidos y de su capacidad para reaccionar con otras moléculas.

Desnaturalización:

1. Pérdida (reversible o no) de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína (La estructura primaria se
conserva ya que los enlaces peptídicos permanecen).
2. Debido a la rotura de los enlaces que mantienen su estado nativo, y trae como consecuencia la pérdida de su
funcionalidad.
3. Puede producirse por alteraciones como cambio de pH o de temperatura, salinidad.
4. Al no afectar la desnaturalización a los enlaces peptídicos, en algunas condiciones puede ser reversible. La
renaturalización es el proceso por el cual la proteína puede recuperar su conformación nativa y funcionalidad.

Solubilidad:

1. Factores que condicionan la solubilidad son: pH, concentración salina del medio; tamaño, estructura y aminoácidos que
la forman.
2. Son más solubles las moléculas ricas en aminoácidos con radicales polares ya que establecen puentes de hidrógeno
con las moléculas de agua (solvatación, elevada constante dieléctrica).
3. Generalmente, las proteínas pequeñas y globulares son mucho más solubles que las grandes y fibrosas.

Especificidad: cada aminoácido ocupa una posición concreta en la secuencia lineal de la proteína. Esta secuencia condiciona la
estructura terciaria y cuaternaria de la proteína, y con ello la función característica.

Capacidad amortiguadora: debido a su carácter anfótero, pueden actuar como ácidos o como bases que les permite amortiguar
las variaciones en el pH del medio en el que se encuentren.

5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Péptidos: cortas cadenas formadas por Oligopéptidos: unión de entre 2 y 10 aminoácidos

la unión de entre 2 y 100 aminoácidos Polipéptidos: unión de entre 10 y 100 aminoácidos
Proteínas: unión de más de 100 Holoproteínas: formados exclusivamente por aminoácidos
aminoácidos Heteroproteínas: unión de aminoácidos y otras moléculas no proteicas

Holoproteínas: formados exclusivamente por aminoácidos

Colágeno: tejido conjuntivo
Proteínas Ordenadas a lo largo de una sola dimensión Miosina: contracción muscular
fibrosas Insolubles en agua. Queratina: pelo, uñas, cuernos, lana
Función estructurales o protectoras Fibrina: coagulación
Elastina: tejido conjuntivo (vasos sanguíneos)
Albúminas: transporte de otras moléculas o reserva de
Estructura esférica.
aminoácidos. Ovoabúmina (huevo), lactoalbúmina (leche),
Proteínas Solubles en agua y disoluciones polares
seroalbúmina (sangre)
globulares Funciones relacionadas con la actividad
Globulinas: inmunoglobulinas (anticuerpos)
celular
Actina: contracción muscular (junto a miosina)

Heteroproteínas: formadas por un grupo proteico y un grupo prostético (no proteico) que determina su función
• Cromoproteínas (pigmento): hemoglobina, mioglobina, citocromos
• Nucleoproteínas (ácido nucleico): proteínas asociadas a ARN en ribosomas
• Glucoproteínas (glúcido): glucocálix, inmunoglobulina y fibrinógeno
• Fosfoproteínas (ácido fosfórico): caseína
• Lipoproteínas (lípido): LDL (lipoproteínas de densidad baja), HDL (lipoproteínas de densidad alta)
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FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Función Definición Ejemplos

- Hidrolasas
Las enzimas son biocatalizadores que intervienen
Enzimática - Liasas
aumentando la velocidad de reacciones metabólicas
- Transferasas
En las células:
- Glucoproteínas = glucocálix (membrana plasmática)
Las proteínas, sobre todo las fibrosas, aportan protección, - Tubulina (microtúbulos citoesqueleto)
Estructural
fuerza y soporte mecánico a las estructuras biológicas - Histonas (cromosomas)
En los tejidos:
- Colágeno, queratina, elastina
Algunas proteínas almacenan compuestos, para utilizarlos
- Ovoalbúmina de la clara del huevo
Reserva y nutrición como elementos nutritivos o en la formación del embrión en
- Caseína de la leche
crecimiento
-Lipoproteínas del plasma sanguíneo (transporta lípidos)
Proteínas que se unen a diversas sustancias y las transportan
Transporte - Hemoglobina (transporta oxígeno desde el aparato respiratorio a células)
a través de un medio acuoso
- Mioglobina (transporta oxígeno a los músculos)

Reguladora y Como las hormonas, capaces de controlar funciones celulares - Insulina y glucagón (regulan metabolismo de la glucosa)
hormonal fundamentales, como metabolismo o reproducción - Hormona del crecimiento (regula el crecimiento corporal)

- Actina y miosina (relajación y contracción de los músculos)

Movimiento y
Permite al organismo desplazarse y cambiar de forma - Flagelina (forma parte del flagelo de las bacterias, con lo que permite su
contractibilidad
movimiento)

Homeostática Son capaces de conservar el equilibrio en el medio interno (salinidad, acidez, concentración glucosa)

Defensa inmunitaria Los anticuerpos (inmunoglobulinas) son las proteínas encargadas de la defensa inmunológica reconociendo específicamente al antígeno

En la superficie exterior de las membranas celulares hay

Reconocimiento de
numerosas proteínas (receptores) encargadas del - Proteínas del CMH (sistema inmunitario)
señales químicas
reconocimiento de señales químicas.