PROTEINAS

UNIVERSIDAD NACIONAL DE AGRICULTURA
FACULTAD DE CIENCIAS
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA
Responsable: MSc. Karla M Hernandez
Tema: PROTEINAS
Las proteínas, son polímeros cuyos monómeros son los aminoácidos. Las
propiedades biológicas de proteínas se relacionan con el tipo de aminoácidos
constituyentes y el orden de como se encuentran acoplados, esto determina la
estructura tridimensional de las proteínas.
Los aminoácidos constituyen una clase de compuestos orgánicos que contiene
simultáneamente los grupos funcionales amino (NH2) y carboxilo (COOH). Los que
forman parte de las proteínas de los seres vivos poseen los grupos COOH y NH2
unidos al carbono alfa(α ) .
La composición del grupo R diferencia un aminoácido de a otro. Los aa

(aminoácidos) son ópticamente activos y poseen enantiómeros D y L, de los cuales
los aa L son los presentes en los seres vivos. Son veinte y tres los aminoácidos
existentes de los cuales, de acuerdo ala los requerimientos nutricionales se
clasifican en esenciales y no esenciales. Los aa esenciales son aquellos que el
organismo no puede sintetizar por sí mismo (triptófano, lisina, fenilalanina, leucina,
isoleucina, valina, treonina, y metionina)
Estas macromoléculas debido a que en su estructura contienen muchas unidades
de aa , ( en la que los aminoácidos individuales se les llama residuos)su peso
molecular es elevado , la unión de estas unidades se establece a través de la
reacción entre el OH del grupo carboxilo de uno de los aa y el grupo amino de otro
aa con la perdida de una molécula de agua.
Este enlace se conoce como enlace peptídico.
https://quimica-sexto.blogspot.com/2019/01/peptidos.html
El enlace peptídico presenta las siguientes características que son las que van a
determinar la estructura de la proteína:
• Los átomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).
• La unión entre C y N es más corta que en un enlace normal pero más larga que
en uno doble por lo que se dice que el enlace peptídico tiene cierto carácter de doble
enlace, lo que hace que presente cierta rigidez inmovilizando a los átomos en un
plano. •
Según el número de aa que se unan se llamarán: Dipéptidos, si se unen dos,
tripéptidos si son tres, … Son oligopéptidos si tienen menos de 10 y polipéptidos si
tienen entre 10 y 100 o si el peso molecular no supera los 5000. entonces se habla
de proteína.
Nomenclatura
Los aa son aminas sustituidas, sin embargo, en la mayoría de los casos y
especialmente aquellos de interés bioquímico, se suelen conocer a través de
nombres comunes y de abreviaturas derivadas de estos.
Cis-Tir-Fen-Glu-Asp-Cis-Pro-Arg-Gli-NH2 Vasopresina (abrv de tres letras
Cuando se No conocen los aa presentes en un péptido se escribe separado por
comas y cuando se conoce la secuencia se escribe separa por guiones.
Dipéptido: Ala-Ser (Alanílserina)
Generalmente se utiliza la abreviatura de tres letras o en su defecto de una sola
letra A-S
Tetrapéptido: M-P-V-G (Metionina-fenilalanina-valina-glicina)
http://proteinasyaminoacidossena.blogspot.com/2015/
Estructura de las proteínas
La función de las proteínas está basada en su estructura tridimensional (orientación
en el espacio de las cadenas polipeptídicas). Existen 4 niveles de complejidad
creciente y cada uno se construye a partir del anterior: Estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena
polipeptídica. Las distintas proteínas se diferencian por el número, tipo y orden en
que se encuentran los aa, lo cual es consecuencia del mensaje genético. Cualquier
alteración en el orden de los aa determina otra proteína.
Esta estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces peptídicos. Pero el resto
de los enlaces pueden girar libremente. La secuencia de aa determina los demás
niveles estructurales al establecer un plegamiento tridimensional específico y se
utiliza para estudios evolutivos. Ejemplo: Ala-arg-asn-asp-cys-gln-gly-phe-met-lys-
ala-lys-gln
Estructura secundaria Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aa
debido a la capacidad de giro de los enlaces. De los posibles plegamientos hay
algunos que dan lugar a estructuras estables y son los que se mantienen:
La estructura secundaria puede ser de dos tipos:
• Hélice α
• Estructura β o en lámina plegada
a) Hélice α: Está formada por el enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre sí
misma en forma de espiral. Se forma una hélice dextrógira (sentido de giro de
las agujas del reloj).
• Tiene 3.6 aa por vuelta de hélice.
• El espesor de una vuelta es de 5.4 ºA.
• Los R se disponen siempre hacia fuera de la hélice y como no participan en
los enlaces estabilizadores de la estructura, diferentes secuencias primarias
pueden originar esta secundaria.
• La hélice se mantiene estable por puentes de hidrógeno que se establecen
entre el O de un –CO– y el H de un –NH del cuarto aa que le sigue. Algunos aa
como la prolina pueden desestabilizar la molécula ya que al no tener ningún H
libre no forma puentes de Hidrógeno.
Los aa de cadena lateral voluminosa, o con cargas eléctricas del mismo signo
que se sitúen próximos, también impiden la estabilización de la estructura.
b) Estructura β o en lámina plegada:

Los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se disponen en ziz-zag, como
una hoja plegada. La molécula se estabiliza mediante puentes de Hidrógeno
que se establecen entre el –CO– y el –NH de aa pertenecientes a la misma
cadena o a otra cadena. Los carbonos α se disponen en las aristas y los R
alternativamente hacia arriba o hacia abajo del plano. Esta estructura está
presente en la fibroína (proteína de la seda) Normalmente, en cualquier proteína
se encuentran los dos tipos de estructura secundaria, con diferentes
proporciones entre ellas.
Algunas combinaciones son muy estables y constituyen los dominios
estructurales. Un caso especial es la hélice de colágeno: Es mucho más
alargada que la hélice α debido a que abundan aa que no pueden formar
puentes de Hidrógeno, como la prolina. La estabilidad del colágeno se debe a
la agrupación de tres hélices enrollándose par formar un superhéroe.
Estructura terciaria Es la disposición espacial que adopta la secundaria al

replegarse adquiriendo una conformación más o menos redondeada. En
general, presenta hélice α en los tramos rectos y estructura β en las dobleces.
La estructura terciaria se mantiene estable gracias a los siguientes
enlaces:
• Fuertes: Puentes disulfuro (S-S): Realizados entre dos grupos –SH de dos
aa cisteína. Es covalente.
• Débiles: o Puentes de hidrógeno: entre aminoácidos polares o
Interacciones iónicas: entre radicales con cargas opuestas (aa ácidos y básicos)
o Interacciones hidrofóbicas: los aa apolares se disponen en el interior de la
estructura o Fuerzas de Van der Waals: atracción gravitatoria
Estructura cuaternaria. La presentan aquellas proteínas que tienen más de una
cadena peptídica. Cada cadena constituye una subunidad. La agrupación de
varias subunidades forma un oligómero. Los enlaces estabilizadores son los
mismos que en la estructura terciaria, aunque en general no covalentes.
Propiedades de las proteínas
• +Desnaturalización: Sucede cuando la proteína pierde su conformación
nativa. Esto suele suceder cuando están expuestas a altas temperaturas.
Radiación ultravioleta, agentes químicos, En la mayoría de los casos es
irreversible
• Hidrolisis: Los enlaces peptídicos de las proteínas se pueden romper, si
se tratan con ácidos fuertes (HCl, H2SO4) a temperaturas altas. En los
seres vivos la hidrolisis se verifica a nivel enzimático y con alta
selectividad que permite romper a la proteína en lugares selectivos por
ejemplo la tripsina es una enzima digestiva que rompe las uniones
peptídicas entre lisina y arginina.
Funciones de las proteínas
• Estructural: Formando parte de la membrana celular, cilios y flagelos,
microtúbulos, fibrillas contráctiles, Ejemplos: colágeno, gelatina, glucoproteínas,
queratinas
• Catalítica o enzimática: Muchas son enzimas y catalizan reacciones químicas que
son la base de la vida.
• Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya acción es parecida a la de
las enzimas, pero en vez de ser local se realiza en todo el organismo. Ejemplo:
insulina, FSH, tiroxina, …
• Reserva: Como las albúminas y la caseína que actúan como almacén de
aminoácidos.
• Defensiva: Las γ-globulinas o anticuerpos actúan defendiendo al organismo de
sustancias extrañas.
• Contráctil: Algunas como la actina y la miosina intervienen en la contracción
muscular.
• Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias. Ejemplo: la
hemoglobina, citocromos, lipoproteínas.
• Homeostática: Algunas colaboran en mantener estables las constantes del medio,
como el pH y concentración osmótica
(Https://www.edu.xunta.gal/centros/iespuntacandeira/system/files/04_Prote%C3%Dnas.pdf)
(MarcadorDePosición1)
Fuentes:
(s.f.).
C., B. R. (!991). Bioquímica. Mexico: addison wesley iberoamericana.
Cesar mondrgon Martinez,Luz Peña Gomez,Martha Sanchez.Fernando escalante.Diana Gonzales.

(2011). Quimica orgánica. Mexico: Grupo Santillana.
Https://www.edu.xunta.gal/centros/iespuntacandeira/system/files/04_Prote%C3%Dnas.pdf. (s.f.).
Obtenido de
Https://www.edu.xunta.gal/centros/iespuntacandeira/system/files/04_Prote%C3%Dnas.p
df
Murry, J. M. (2008). Quimica Orgánica. Mexico,D.F: Cengage Learning.

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La composición del grupo R diferencia un aminoácido de a otro. Los aa

b) Estructura β o en lámina plegada:

Estructura terciaria Es la disposición espacial que adopta la secundaria al

C., B. R. (!991). Bioquímica. Mexico: addison wesley iberoamericana.

Cesar mondrgon Martinez,Luz Peña Gomez,Martha Sanchez.Fernando escalante.Diana Gonzales.

Murry, J. M. (2008). Quimica Orgánica. Mexico,D.F: Cengage Learning.

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