Bioquímica II Clases 8

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BIOQUÍMICA

II Marlene López
Dra.
METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS Y
NUCLEÓTIDOS

• PROTEÍNAS Y DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS

• Las proteínas son herramientas moleculares que


sirven
vivos; estas participan
como materiales en funciones
estructurales en todos tales como la
los organismos
catálisis, la regulación metabólica, el transporte y la
defensa. Las proteínas del cuerpo se sintetizan
continuamente a partir de los aminoácidos que se
ingieren con la alimentación o que se sintetizan en las
células, no se almacenan, sino que están en un recambio
permanente.
PROTEÍNAS Y DESTINO DE LOS
AMINOÁCIDOS
• Un adulto sano de 70 Kg sintetiza unos 300 g de proteína
cada día y degrada una cantidad similar, de manera que
la cuantía de proteína en su cuerpo es constante. El
recambio diario de distintas proteínas es
aproximadamente el siguiente:

• Proteínas plasmáticas .............................. 20 g


• enzimas digestivas ...................................70
g
hemoglobina .............................................. 8 g
• células musculares ................................ 100
g
• leucocitos
.................................................20 g
PROTEÍNAS Y DESTINO DE LOS
AMINOÁCIDOS

• La velocidad del recambio está relacionada con la vida


media de la proteína, que para las enzimas digestivas es
de minutos a horas; para la globina de la Hb de unos 120
días; para el colágeno, de años.

• Unos 30 a 55g de proteína no se recambian, sino que se


eliminan del cuerpo diariamente, de modo que
alimentación debe proporcionar la esos 30 a
proteína todos los días. 55g de
Estructura de los
aminoácidos

• Los aminoácidos, al unirse unos a otros, forman cadenas llamadas


dipéptidos, tripéptidos, polipéptidos, según su número de AA. La unión
se realiza mediante enlaces peptídicos. La ruptura de los enlaces
peptídicos se hace por hidrólisis. Las cadenas de aminoácidos no son
lineales; se pliegan formando estructuras tridimensionales
Estructura de los
aminoácidos

• Hay que recordar que los aminoácidos son moléculas que


al igual que los carbohidratos y lípidos presenta C,H y O,
pero difieren de estos porque además contienen N.
• Cuando la ingestión de N es mayor que la pérdida se
habla de “balance nitrogenado positivo”, lo que se
observa en el embarazo y el crecimiento; cuando la
ingestión es menor que la pérdida se habla de “balance
nitrogenado negativo”, que ocurre en la desnutrición,
cánceres avanzados, traumas y quemaduras graves.
Digestió
n

• Las proteínas del alimento están formadas desde


un
punto de vista químico, por largas cadenas de
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. En el
estómago la pepsina hidroliza a los polipéptidos grandes
en polipéptidos más pequeños; estos, en el intestino, son
hidrolizados por enzimas pancreáticas:tripsina, y
quimotripsina elastasa para ser convertidos en
tripéptidos y dipéptidos; estos, a su vez, son hidrolizados
en sus AA constituyentes por tripeptidasas y dipeptidasas
de la pared de los enterocitos.
Digestió
n
• La inmunoglobulina A, contenida en la leche
materna pasa sin modificaciones a la circulación
(calostro), del
niño en los primeros días de vida.
Activación enzimática
Transporte y almacenamiento de los
aminoácidos
Transaminación

• Consiste en la transferencia del NH3 de un aminoácido a


un cetoácido, formando un nuevo aminoácido y un
nuevo cetoácido. La reacción más común es la
siguiente:

• Alanina + cetoglurarato = ácido glutámico +


piruvato

• Las reacciones de transaminación son reversibles y están


catalizadas por aminotransferasas del citosol y de las
mitocondrias: alanina-aminotransferasa (ALT) y aspartato-
aminotransferasa (AST); ambas requieren de fosfato de
piridoxal (vit B6) como cofactor.
Desaminación

• Consiste en la eliminación del NH3, dejando al esqueleto


de C con sus O e H, en otras palabras, dejando
cetoácidos. La reacción tipo es la siguiente:

• ácido glutámico + HOH = cetoglutarato +


NH4

• Esta reacción reversible se produce, principalmente, a


nivel del hígado y riñones. Es catalizada por la glutamato
deshidrogenasa de las mitocondrias. ATP inhibe a la
enzima, ADP la activa. La desaminación también se
produce por otras enzimas menores, las aminoxidasas

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