Ribosomas & Síntesis de Proteínas

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RIBOSOMAS &

SÍNTESIS DE
PROTEÍNAS
M A R Í A M O N S E R R A T C U E VA S D U E Ñ A S
COMPETENCIAS
 Identificar las características,
estructura y función de los
ribosomas, además de los
tipos que más los
caracterizan.

 Reconocer el mecanismo
que se lleva a cabo en la
síntesis de proteínas
incluyendo la importancia de
los ribosomas en tal proceso.
Los ribosomas son
complejos
macromoleculares de
proteínas y ácido
ribonucleico (ARN)
que se encuentran en
el citoplasma, en las
mitocondrias, en el
retículo
endoplasmático y en
los cloroplastos
• Encargados de sintetizar proteínas
a partir de la información genética
que les llega del ADN transcrito en
forma de ARN mensajero
(ARNm).
ESTRUCTURA
• Estructuras celulares pequeñas (desde 29 hasta 32 nm)
• Redondeadas y densas
• Compuestas de ARN ribosomal y moléculas proteicas

• Todos están compuestos de 2 subunidades formadas por ARNr y


proteínas

o Subunidad menor: es aquella que se une al ARNm durante la traducción


o Subunidad mayor: crea los enlaces peptídicos de los aminoácidos de la
proteína que se está sintetizando
TIPOS DE
RIBOSOMAS
COEFICIENTE DE
SEDIMENTACIÓN

• La S o Svedbergs, hace referencia al


coeficiente de sedimentación de la partícula.
Expresa la relación entre la velocidad constante
de sedimentación entre la aceleración aplicada.
Esta medida tiene dimensiones de tiempo.

• Nótese que los Svedbergs no son aditivos, ya


que toman en cuenta la masa y la forma de la
partícula. Por esta razón, en bacterias el
ribosoma compuesto por subunidades 50S y
30S no suma 80S, igualmente las subunidades
40S y 60S no forman un ribosoma de 90S.
RIBOSOMA PROCARIOTA
• Coeficiente de sedimentación de 70S.
• Contienen 66% de ARNr – 34% proteínas
• Diámetro de 18nm

• Subunidad mayor: C. de sedimentación 50 S.


• Subunidad menor: C. de sedimentación 30 S.
RIBOSOMA EUCARIOTA
• Tienen un coeficiente de sedimentación de 80 S.
• Peso molecular es de 4.191 Kd.
• Contienen un 60% de ARNr y 40% de proteínas.
• ARN más largos y se denominan 18 S y 28 S.

Al igual que las procariotas se dividen en dos


subunidades de distinto tamaño:

• Subunidad mayor: Coeficiente de sedimentación de 60


S.
• Subunidad menor: Coeficiente de sedimentación de 40
S.
RIBOSOMA ARQUEAS
• Posee tres tipos de moléculas de ARN ribosomal acopladas a 50 o 70 proteínas: 16S, 23S y 5S
• Tamaño: (70 S con dos subunidades 30 S y 50 S)
• Estructura similar a eucariotas
• Viven en ambientes diversos y son capaces de colonizar ambientes extremos.
• Organismos que recuerdan a las bacterias pero tienen características muy distintas.
• Ribosomas similares a los de organismos eucariotas, aunque también tienen ciertas
características de los bacterianos.
SÍNTESIS PROTEICA

La biosíntesis de proteínas es el proceso anabólico mediante el cual se forman las proteínas


TRADUCCIÓN
INICIO DE LA TRADUCCIÓN
• Es la primera etapa de la biosíntesis de proteínas.

• El ARNm se une a la subunidad menor de los ribosomas. A éstos se asocia el aminoacil-ARNt.


gracias a que el ARNt tiene en una de sus asas un triplete
de nucleótidos denominado anticodón, que se asocia al primer codón del ARNm según la
complementariedad de las bases. A este grupo de moléculas se une la subunidad ribosómica
mayor, formándose el complejo ribosomal o complejo activo. Todos estos procesos están
catalizados por los llamados factores de iniciación (FI).

• El primer codón que se traduce es generalmente el AUG, que corresponde con el


aminoácido metionina en eucariotas. En procariotas es la formilmetionina.
ELONGACIÓN DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA

• El complejo ribosomal posee dos sitios de unión o centros.

• El centro peptidil o centro P, donde se sitúa el primer aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-
ARNt o centro A. El carboxilo terminal (-COOH) del aminoácido iniciado se une con el amino terminal (-NH 2)
del aminoácido siguiente mediante enlace peptídico. Esta unión es catalizada por la enzima peptidil transferasa.
• El centro P queda pues ocupado por un ARNt sin aminoácido. El ARNt sin aminoácido sale del ribosoma. Se
produce la translocación ribosomal. El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es catalizado por
los factores de elongación (FE) y precisa GTP.
• Según la terminación del tercer codón, aparece el tercer aminoacil-ARNt y ocupa el centro A. Luego se forma el
tripéptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su segunda translocación. Estos pasos se pueden repetir
múltiples veces, hasta cientos de veces, según el número de aminoácidos que contenga el polipéptido.

• La traslocación del ribosoma implica el desplazamiento del ribosoma a lo largo de ARNm en sentido 5'-> 3'.
TERMINACIÓN DE LA SÍNTESIS DE LA CADENA
POLIPEPTÍDICA

• Los codones UAA, UAG y UGA son señales de paro que no especifican ningún aminoácido y se
conocen como codones de terminación; determinan el final de la síntesis proteica. No existe ningún
ARNt cuyo anticodón sea complementario de dichos codones y, por lo tanto, la biosíntesis del
polipéptido se interrumpe. Indican que la cadena polipeptídica ya ha terminado. Este proceso viene
regulado por los factores de liberación, de naturaleza proteica, que se sitúan en el sitio A y hacen que
la peptidil transferasa separe, por hidrólisis, la cadena polipeptídica del ARNt. Un ARNm, si es lo
suficientemente largo, puede ser leído o traducido, por varios ribosomas a la vez, uno detrás de otro.
Al microscopio electrónico, se observa como un rosario de ribosomas, que se
denomina polirribosoma o polisoma.

• Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo.
De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando otra, con lo cual,
una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente
TRADUCCIÓN
• Inicia con la unión de un ARNm y un ribosoma. El mensajero se desplaza por esta estructura en
“codón iniciador de cadena”.

• A medida que el ARN mensajero pasa por el ribosoma, se va formando una molécula de proteína.

• Este mensaje está codificado en tripletes de nucleótidos, en la que cada tres bases indican un
aminoácido particular.

• Cuando el ribosoma detecta un codón de parada en el ARN mensajero, la traducción acaba.

• El ribosoma posee un sitio A y un sitio P. El sitio P sujeta la peptidil-ARNt y en el sitio A entra el


aminoacil-ARNt.
• Primero se da la transcripción. Inf. necesaria para proteína pasa de ADN a ARNm.
• Inicia con la activación de cada aminoácido y la unión de ATP en complejo de monofosfato de
adenosina, liberando fosfatos de alta energía.
• Aminoácido con exceso de energía y ocurre la unión con su respectivo ARNt, para
formar un complejo aminoácido-ARNt. Ocurre la liberación del monofosfato de adenosina.
• En el ribosoma, el ARN de transferencia encuentra al ARN mensajero. La secuencia del ARNt
o anticodón hibrida con el codón o triplete del ARNm. Alineación del aminoácido con su
secuencia.
• La enzima peptidil transferasa cataliza la formación de los enlaces peptídicos que unen a los
aminoácidos.
• La reacción elimina un radical hidroxilo en el extremo COOH del aminoácido y elimina un
hidrógeno en el extremo NH2 del otro aminoácido. Las regiones reactivas de los dos
aminoácidos se unen y crean el enlace peptídico.
CONCLUSIÓN
Los ribosomas son complejos
macromoleculares de proteínas y
ácido ribonucleico (ARN) que se
encuentran en el citoplasma, en
las mitocondrias, en el retículo
endoplasmático y en los
cloroplastos

Encargados de sintetizar
proteínas a partir de la
información genética que les
llega del ADN transcrito en forma
de ARN mensajero (ARNm).
REFERENCIAS
Karp, Biología Celular y Molecular, 6ª Edición Ed. Mc Graw Hill.

Lodish, Harvey- Biología Celular y Molecular, 5° Edición, Ed. Panamericana

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