FACULTE DES SCIENCES DE LA SANTE / Dakar - Sénégal

2020 - 2021

UE : Histologie Embryologie - Biologie cellulaire

Niveau d’études : L1S1 / Médecine 1

Module de BIOLOGIE CELLULAIRE :

LE CYTOSQUELETTE

Pr Gualbert S. NTEME ELLA

MCA, DVM, PhD, DSB, DEA, MSc
Enseignant Chercheur du CAMES
EISMV de Dakar
1
G.S. NTEME ELLA / gusinte@yahoo.fr
I. Généralités Plan
a. Définition
b. Composition
II. Microtubules
a.La tubuline
b.Assemblage des microtubules
c- Stabilisation des microtubules
d- Protéines associées
e- Fonction des microtubules
III. Microfilaments d’actine et protéines associées
a.L’actine et sa polymérisation
b.Organisations des filaments d’actine
c. Les protéines associées et leur rôle
d- L’actine dans les cellules musculaires
IV. Filaments intermédiaires
a.Définition
b.Polymérisation des filaments intermédiaires
c.Composition des filaments intermédiaires
d- Fonction des filaments intermédiaires
2
Conclusion
 Objectifs spécifiques
 Définir et localiser le cytosquelette
 Connaître les protéines composant le cytosquelette et
leur mode d'assemblage en filaments ou en tubes.
 Connaître les protéines motrices et leur interaction
avec l'actine et la tubuline.
 Donner des exemples précis de fonctions cellulaires
nécessitant l'intervention directe du cytosquelette.

3
I. Généralités
Une cellule est constituée d'une membrane
plasmique contenant un cytoplasme, lequel est
formé d'une solution aqueuse (cytosol) dans
laquelle se trouvent de nombreuses
biomolécules.
Le cytosol est le milieu qui baigne tous les
constituants du cytoplasme (organites
membranaires, cytosquelette et ribosomes).
Les cytosquelettes de tous les eucaryotes sont
assez similaires.
I. Généralités (2)
Le cytosquelette d'une cellule est défini comme
un ensemble organisé de polymères biologiques
qui lui confèrent l'essentiel de ses propriétés
mécaniques. Ces constituants sont
responsables :
- De la forme interne et externe de la cellule,
- Des mouvements cellulaires,
- Du transport des organites (ou vésicules) à
l’intérieur de la cellule;
La structure des constituants implique une liaison
à d’autres protéines.
 I. Généralités (3)
● Le cytosquelette est un réseau complexe de
filaments et tubules protéiques qui s'étend dans tout
le cytoplasme conférant ainsi aux cellules eucaryotes
une architecture interne hautement structurée et une
aptitude à changer de forme et à se déplacer.

● Contrairement au squelette osseux qui est rigide, le

cytosquelette cellulaire est une structure très
dynamique qui se réorganise continuellement au
cours des différents événements cellulaires (migration,
division, etc.)
6
 I. Généralités (4)
Il se réparti en deux grands secteurs à savoir:
 le secteur exo-cytoplasmique (cytosquelette
sous-membranaire):Eléments constitutifs de la
périphérie cellulaire; et
 le secteur endo cytoplasmique (cytosquelette
s.s) : Hyaloplasme.

Tous les éléments du cytosquelette sont des

structures protéiques allongées résultant de la
polymérisation d'éléments monomériques.

7
Fig. 1: Cellule eucaryote - organites
 I. Généralités (5)
Trois types principaux de structures filamenteuses
constituent le cytosquelette et sont retrouvées dans
la cellule

● les microtubules
● les filaments d'actine (microfilaments)
● les filaments intermédiaires

Ils jouent un rôle dans le maintien de la forme des

cellules, les déformations et déplacements
cellulaires, les déplacements des organites et les
transports moléculaires.
9
Fig. 2: Cellule eucaryote - cytosquelette
 II- Microtubules
II.1. Morphologie et structure

Les microtubules sont très présents dans les cellules

eucaryotes et particulièrement abondants dans les cellules
nerveuses et sont les plus volumineuses du cytosquelette
(25nm).
● Ce sont des fibres constitutives du cytosquelette de la cellule
et prennent leur origine du centrosome, les microtubules sont
impliqués dans la formation de la plaque équatoriale et le
déplacement polaire des chromosomes pendant la mitose.
 II- Microtubules (2)
II.1. Morphologie et structure (2)
● Ce sont des tubes creux, cylindriques de 24 nm de diamètre,
de longueur variable et sont en général rectilignes.
Ils sont constitués de 13 protofilaments de tubuline composés
d’un empilement de dimères de tubuline.

Les microtubules sont généralement associés en structures

complexes dont le centriole et les axonèmes des cils et des
flagelles.
Ils sont particulièrement nombreux dans les neurones du
cerveau, où ils représentent environ 20% des protéines solubles.
 II- Microtubules
II.1. Morphologie et structure (3)
● La tubuline est constituée de protéines globulaires de 52kDa.

● Il existe deux types de tubuline très similaires liées par des

liaisons non covalentes:

● α-tubuline qui lie de GTP (Guanosine Triphosphate)

● β-tubuline lie le GTP et l’hydrolyse en GDP+Pi

● Ces deux types de tubuline s’associent en dimères induisant

une polarité des microtubules.
 II- Microtubules
II.1. Morphologie et Structure (4)
● Les dimères de tubuline s'imbriquent toujours dans le même
sens, une extrémité des microtubules ne présente que des
tubulines β (extrémité +) tandis que l'autre ne présente que des
tubulines α (extrémité-).
 Polarisation des microtubules.
● Les deux extrémités des microtubules en permanence
polymérisent et dépolymérisent c'est-à-dire qu'elles sont
toujours en train de s'allonger ou de rétrécir, n'étant
pratiquement jamais stables.

48
 II- Microtubules

Polymérisation
Assemblage des dimères
de tubulines en
protofilaments
Assemblage
de 13 protofilaments
en feuillets
Polymérisation
du microtubule s.s

Fig. 3: Cytosquelette- Polymérisation de Microtubule 15

 II- Microtubules
Il y a trois phases dans la polymérisation des dimères de
tubuline qui mène à la mise en place du microtubule:
La phase de nucléation
La phase d’élongation
La phase d’équilibre.

 La phase de nucléation
C’est l'assemblage des hétérodimères α et β de tubuline qui se
fait en concomitance à l'hydrolyse de la GTP catalysée par la
sous-unité β. Ce "noyau" constitue la base sur laquelle le
microtubule croît.

16
 II- Microtubules
 la phase d'élongation, le microtubule croît.
In vitro, les dimères se lient aux deux extrémités
libres du microtubule.
In vivo, le pôle (-) est stabilisé pour être lié au centre
de nucléation (centrosome) du microtubule quelle
que soit sa localisation dans la cellule.
Le microtubule est soumis au processus d'instabilité
dynamique.
 la phase d'équilibre, la tubuline libre dans le
cytoplasme est en quantité égale avec la tubuline
polymérisée. C'est-à-dire qu'il y à 50% de chaque
dans le cytoplasme. 17
 II- Microtubules
 Protéines associées (Structure)
1. Protéines de stabilisation
La stabilisation est réalisée grâce à des protéines qui
s’associent aux microtubules afin de limiter l’instabilité
dynamique par des protéines qui s'associent aux
microtubules sur toute leur longueur
Les « Microtubule Associated Proteins» ou MAP
On peut retrouver les protéines :
- de haut poids moléculaire (MAP2: 200kDa, MAP4:135kDa)
ou
- de bas poids moléculaire (protéine Tau avec 20 à 60 kDa).

53
 II- Microtubules
1. Protéines de stabilisation (2)
 MAP de type I (MAP1A et MAP1B)
Ce sont de longues protéines filamenteuses qui forment des
ponts entre les microtubules et contrôlent l’espacement entre
ces microtubules.
Ils permettent la liaison entre les filaments intermédiaires et les
microtubules. Ils sont spécifiques des dendrites et axones.
 MAP de type II (MAP-2 et MAP-4 (200 à 300 kDa)
Le domaine de liaison aux microtubules est composé de 3 à 4
domaines. Ils se lient de façon parallèle aux microtubules sous
forme déphosphorylée.
Le MAP-2 est spécifique des dendrites tandis que le MAP-4 et
non neuronal et impliqué dans la mitose.
19
 II- Microtubules
1. Protéines de stabilisation (3)

 MAP de bas poids moléculaire

Dans ce groupe on retrouve la protéine Tau (20- 60kDa) qui
est localisée au niveau des axones.

Elles possèdent des liaisons perpendiculaires aux microtubules

sous forme déphosphorylée et forme aussi des liens entre les
protofilaments.

20
 II- Microtubules

Fig.4: Microtubule stabilisé et en brutale dépolymérisation: exemple du MAP2

54
  Protéines associées (Structure) (2)
2. Protéines motrices

Ce sont protéines impliquées dans le rôle physiologique

des microtubules (mouvement des vésicules et des organites
le long des microtubules) et sont pour la plupart des ATPases:
 Les kinésines (130 kDa) moteurs moléculaires qui se
déplacent vers l'extrémité positive (+), on parle de transport
antérograde.
La kinésine est associée à une chaîne protéique légère (de
64 kDa) qui lui permet de fixer les organites cellulaires à
transporter.
  Protéines associées (Structure) (2)
2. Protéines motrices (2)
 Les dynéines (540 kDa) moteurs moléculaires qui se
déplacent vers l'extrémité négative (-), il s'agit d'un transport
rétrograde.
La dynéine est emballée dans un complexe protéique
constitué de 06 chaînes intermédiaires (de 53 à 80 kDa) et de 06
chaînes légères (de 8 à 22 kDa). Ce complexe permet aussi de
fixer les organites.
Les protéines motrices utilisent l'énergie dérivée de cycles
répétés d'hydrolyse de l'ATP pour se déplacer le long du
microtubule.

5
Fig. 5: Protéines motrices interagissant avec les microtubules
24
 II- Microtubules
II.3. Les rôles
3.1. Division cellulaire
Les microtubules jouent un rôle très important dans la division
cellulaire (mitose) et dans les courants cytoplasmiques grâce à
la coopération avec les microfilaments d'actine le déplacement
des chromosomes avec l'apparition des microtubules en
phase G2 de l'interphase.
● Les microtubules polaires : permettent aux 2
centrosomes de s'éloigner l'un de l'autre.
● Les microtubules radiaires (également appelés microtubules
astériens) ancrent les centrosomes aux membranes
plasmiques
● Les microtubules kinétochoriens : relient les centrosomes
aux kinétochores (situés au niveau du 61
 II- Microtubules - Rôles
3.2.Transport cytoplasmique
● Les déplacements cellulaires polarisés se produisent le long
des microtubules et des microfilaments d'actine grâce à
l'action de moteurs moléculaires spécifiques.

● Les microtubules sont très nombreux dans les neurones

(dendrites, axones) et permettent d'acheminer divers
composants soit vers les extrémités de ces prolongements
cellulaires, soit vers le corps cellulaire lui-même. On peut les
comparer à des rails le long desquels des vésicules sont
transportées. La formation des vésicules synaptiques participe
de ce processus très dynamique.

● Le transport est possible grâce à des Protéines Associées

aux Microtubules

62
 II- Microtubules – Rôles (2)
3.2.Transport cytoplasmique (2)
 Déplacement des chromosomes: au cours de la mitose et
de méiose dépendent des microtubules
 Transport des vésicules d’endocytose et des vésicules
d’excrétion:
les vacuoles de pinocytose ou de phagocytose se lient aux
microtubules par l’intermédiaire d’une protéine cytoplasmique.
Les microtubules assureront ainsi leur transport et leur
accumulation dans des régions voisine de l’appareil de Golgi
et des lysosomes.
Les microtubules contribuent aussi dans le maintient de
structure de la membrane plasmique.
 II- Microtubules – Rôles (3)
3.3. Mobilité cellulaire et mouvement intracellulaire

 Axonèmes des cils et des flagelles

Les cils et les flagelles sont des digitations mobiles de la
surface cellulaire qui sont animés par des mouvements
pendulaires ou ondulants. Ils sont limités par la membrane
plasmique et leur longueur est de 5 à 10 µ pour les cils et de
50 µ pour les flagelles.
- Cils et flagelles renferment un faisceau de microtubules
orientés parallèlement au grand axe de la digitation.
Cet arrangement géométrique très précis porte le nom
d’axonème.
L’axonème des cils et flagelles, des cellules animales et
végétales, comporte 9 paires de microtubules externes (les
doublets) et 2 microtubules centraux.
Figure 6A: Organisation des microtubules dans un cil ou un flagelle
35
Figure 6B: Rôles des microtubules: Cils et flagelles
 II- Microtubules – Rôles (4)
3.3. Mobilité cellulaire et mouvement intracellulaire (2)

 le centriole
- Formé d’un ensemble de microtubules associés par groupe
de trois triplets et on compte toujours par centriole 9 triplets
qui sont régulièrement espacés.
- A l’exception des végétaux supérieurs, les cellules des
eucaryotes possèdent au moins deux centrioles comportant
chacun 9 triplets.
 II- Microtubules – Rôles (5)
3.3. Mobilité cellulaire et mouvement intracellulaire (3)

 le centriole (2)
Une cellule en interphase, renferme deux centrioles situés
près du noyau et placés perpendiculairement l’un à l’autre,.
Cette paire de centriole et appelée diplosome.
Des ponts unissent longitudinalement les triplets voisins.

- Lorsque les centrioles sont très nombreux, ils sont souvent

situés près de la surface cellulaire à la base des cils et
flagelles.
Fig. 7: Schéma montrant un cil d'une cellule eucaryote: Aarrangement des microtubules, répartis en doublet
sur le pourtour et au centre
63
 II- Microtubules – Rôles (6)
3.4. Autres fonctions:
Les microtubules ont d'autres rôles, à savoir :
 le maintien de la forme tridimensionnelle,

 la diapédèse,

 le transport de vésicules d'endocytose et d'exocytose.

 Rôle dans la morphogénèse et le maintient de la forme des
cellules différenciées. En effet, pendant la morphogénèse, les
cellules acquièrent progressivement leur forme définitive.
Ces modifications de forme dépendent des microtubules et leur
croissance.
34
 Toxines des microtubules

Nom Origine Mode d’action

Colchique d’automne Se fixe sur les monomères de
ou Safran Batar tubuline et empêche leur
La Cholchicine polymérisation, ce qui conduit au
final à la dépolymérisation des MT.
Elle bloque la mise en place du
fuseau mitotique et par conséquent
la division cellulaire
LaVinblastine Pervenche de Madagascar (vinca) Se fixent sur les dimères de tubuline
(Catharanthus roseus) entraînent leur agrégation et
LaVincristine empêchent leur polymérisation. Ce
sont des toxines antimitotiques
utilisées en chimiothérapie anti‐
cancéreuse. Elles bloquent la mitose
en inhibant la formation du fuseau
mitotique .
Epines de l’if Se fixe sur les MT constitués et
LeTaxol stabilise leur structure en bloquant
leur dépolymérisation ce qui les
rend non fonctionnels et tue
préférentiellement les cellules
mitotiques.

35
 III- Microfilaments
Les microfilaments (5-9 nm) sont composés d‘actine
représentant 5-10% de la masse protéique dans les cellules
et jusqu'à 20% dans les cellules musculaires.

C’est une protéine globulaire (42-47 kDa / 375 aminoacides)

très conservée entre les espèces et il existe 7 isoformes de
l’actine:
● α-actine que l'on trouve dans les cellules musculaires;

● β-actine et γ-actine dans les autres cellules.

36
 III- Microfilaments
On peut noter différentes formes d’actine:

 L’ Actine G ou actine
monomérique qui est biconcave avec le site déprimé qui
constitue le site de fixation de l'ATP en présence de Mg 2+.
L'actine est polarisée avec un coté (+) et un coté (-)

37
 III- Microfilaments
 L'assemblage des monomères d'actine va donner deux chaines
qui vont s'assembler pour former une hélice à l'intérieure de laquelle
les deux chaines vont avoir la même polarité, c'est l'Actine F
(filamenteuse) qui sera elle aussi polarisée.

 Au niveau musculaire, les filaments fins d’actine sont intercalés

entre les filaments épais de myosine dans la cellule musculaire.
Ce sont les interactions entre l’actine et la myosine qui engendrent la
contraction en convertissant l’énergie chimique provenant de l’ATP
en travail mécanique.

38
 III- Microfilaments
Polymérisation des microfilaments
(Actine G+ATP+ARP2/3 => Polymérisation)
● L'actine G se polymérise en présence d'ATP et ARP2/3
(amorce) en une hélice serrée de 5-9 nm de diamètre formant
un filament flexible et polaire (actine-F).

● La croissance du filament est très rapide (1000 actines/s) au

pôle + et très lente, voire absente, au pôle négatif.

Complexe A R P 2 / 3  Actin-related protein 2/3

39
 III- Microfilaments

● Après la polymérisation, une hydrolyse aléatoire de

l'ATP a lieu, le phosphate (Pi) est libéré et l'ADP qui en
résulte reste piégé dans le polymère.

● Les molécules d'actine liées à l'ADP ont tendance à se

détacher du polymère aux extrémités des filaments.

● Les monomères d'actine ainsi libérés doivent être

rechargés en ATP avant de rejoindre le filament.

41
 Croissance

Echange ADP/ATP Nucléation/Stabilisation ATP ATP

ATP
Complexe de
nucléation EXT(+)
Arp2/3 ATP
ATP ATP
ATP ADP

ADP ATP
Dimère Trimère Stable
Monomère
(actineG)
Instables
Hydrolyse
Monomères
de L’ATP
ADP

+ ADP
ADP
Recyclage Pi
_
ADP EXT(‐)

Dépolymérisation
Filament d’actine
(F‐actine)

Fig, 8: Filaments d’actine :Dynamique 42

 III- Microfilaments
Cependant trois toxines perturbent les filaments
d’actine:
Latrunculine (Eponge de feu ramifiée: Lacuntrella magnifica)
se lie aux monomères d’actine et les stabilisent
entrainant indirectement une dépolymérisation des
filaments d’actine

Les cytochalasines (Moisissure: Helminthosporium

dermatioideum) se lient à l’extrémité (+) de l’actine F et
bloquent l’addition de monomères; la dépolarisation entraine
la disparition des filaments.
La phalloïdine (Amanite) se lie latéralement

70
 III- Microfilaments d’actine
Les protéines associées et leurs rôles :
Associé à de nombreuses protéines de liaison, l’actine va
assurer des fonctions diverses dans la cellule :
 La profiline est une protéine qui retarde la polymérisation des
microfilaments en formant un complexe réversible avec la
molécule d’actine G. Elle va réguler et contrôler la
polymérisation de l’actine G en actine F.

 La vinculine et l’α-actinine vont se lier à l’extrémité des

filaments d’actine dans les cellules musculaires et constituer
ainsi des protéines d’ancrage.
 La fimbrine est une protéine associée à l’actine qui
maintient le parallélisme des filaments
71
 III- Microfilaments
 La villine est une protéine d’assemblement où la fimbrine et
la villine vont relier les filaments d’actine sous faible
concentration de Ca 2+ si la concentration est élevée alors on
assiste à une fragmentation de la villine.

 La fodrine est une protéine fibreuse de liaison qui unit les

microfilaments d’actine à la membrane plasmique au niveau
des desmosomes.

 La myosine va relier les faisceaux d’actine entre eux et aux

filaments intermédiaires sous-jacents.

 L’actine, en s’associant avec la spectrine (protéine de

réticulation) et à l’ankyrine (facteur de liaison), participe au
maintien de la forme des hématies. 45
Protéines associées à l’actine : les protéines agissant sur la polymérisation ou la dépolymérisation desFA

Protéines Mode d’action

Séquestre les monomèresd’actine
la thymosine et empêche tout assemblage

Stimule la polymérisation à l’extrémité (+)

en favorisant l’échange ADP/ATP au niveau Actin‐
la profiline thymosin
de l’actine G (compétition avec la
thymosine)
EXT(+)
Se lie aux monomères d’actine, initie la
la formine polymérisation à l’extrémité (+) et facilite
l’action de la profiline la profiline

le complexe Forme un site de nucléation ATP ADP ATP

Arp2/3 (formation de réseau de FA) +
La cofiline se lie préférentiellement à ADP
ATP
l’actine‐ADP au niveau de l’extrémité (‐)
EXT(‐)
couvre le FA et impose une torsion
la cofiline/ADF
supplémentaire au FA ce qui affaiblit la
liaison entre molécules d’actine et
accélèrent leur dissociation.

le complexeArp2/3
46
 III- Microfilaments
L’actine dans les cellules musculaires (cas du muscle strié
squelettique)

L'actine et la myosine sont à la base de la contractilité des sarcomères qui

sont des assemblages de filaments parallèles d'actine (filaments minces) et
de myosine-II (filaments épais)
Les filaments d'actine sont attachés aux disques Z par l'intermédiaire de la
protéine capZ (protéine de coiffage qui se fixe à l'extrémité + et de
l'α-actinine. L'extrémité (-) qui est libre est stabilisée par la tropomoduline.
Sur sa longueur, le filament d'actine est associé à d'autres protéines qui
interviennent dans la contraction musculaire
Le raccourcissement du sarcomère est provoqué par le glissement des
filaments d'actine sur les filaments de myosine-II (force motrice), déclenché
par l'hydrolyse de l'ATP

47
Fig. 9A: Microfilaments dans la contraction musculaire 48
Fig. 9B: Microfilaments dans la contraction musculaire
‐ actinine Tropomoduline Filament épais (filament de myosine)
Strie Z Titine
CAPZ Nebuline Filament mince (FA)
Tête de Myosine

Ext(‐) Ext(+)
Bande I Bande Bande I

50
Fig. 9C: Organisation des filaments contractiles dans le sarcomère
 Membrane plasmique
Remaniement local Vésicule
du cortexd’actine d’endocytose
Centre
Queue d’actine Déplacement de la cellule

Dynéine

Intracellulaire Réseau de FA en
cours depolymérisation
+
Microtubules
Extracellulaire

Propulsion
Déformation de lamembrane Polymérisation des FA de la vésicule
plasmique et remaniement et formation de la d’endocytose
du cortex d’actine vésicule d’endocytose

Fig. 10A: Cytosquelette - l’actine et l’endocytose

51
 Déplacement de la vésicule Fusion des membranes
vers MP (FA+ Myosinecourte) et Exocytose

Membrane
Filament d’actine plasmique

Gelsoline
+ Ca++

Kinésine
+ INT
Microtubules Myosine
courte

Déplacement Clivage des FApar la gelsoline

de la vésicule Désagrégation locale
(MT+Kinésine) du cortexcellulaire

Fig.10B: Cytosquelette - l’actine et l’exocytose 52

Fig. 10C: Filaments d’actine et adhérences cellulaires
 CELLULE A MP CELLULE B
MP

CADHERINES
Protéines d’ancrage
Filament dactine
’ (caténine, vinculine, ‐actinine)
54
Fig. 10D: Filaments d’actine et Jonctions d’adhérence
Microvillosités
Coiffe terminale (matériel dense)

Ext + filamentsd’actine

Membrane plasmique

Myosine‐I (bras latéraux)

Protéines de réticulation (fimbrine etvilline)

55
Fig. 10 E: Microfilaments et Microvillosités
 III- Microfilaments
Cependant trois toxines perturbent les
filaments d’actine:
 Latrunculine (Eponge de feu ramifiée: Lacuntrella
magnifica) se lie aux monomères d’actine et les
stabilisent entrainant indirectement une
dépolymérisation des filaments d’actine

 Les cytochalasines (Moisissure: Helminthosporium

dermatioideum) se lient à l’extrémité (+) de l’actine F et
bloquent l’addition de monomères; la dépolarisation
entraine la disparition des filaments.
 La phalloïdine (Amanite) se lie latéralement
aux filaments d'actine, qu'elle stabilise.
70
 IV- Filaments intermédiaires
Les filaments intermédiaires ont une dimension intermédiaire
(de 8 à 12 nm) entre les filaments fins d'actine et les
microtubules formant à eux trois, le cytosquelette.
Ils sont présents dans le hyaloplasme et le nucléoplasme.

Ce sont les structures les plus stables du cytosquelette.

Ces structures semblent ne pas être démontées aussi souvent
que les microtubules et les microfilaments
Ils constituent la charpente de la cellule.

57
 IV- Filaments intermédiaires
Assemblage des filaments intermédiaires
Monomère s’associent en dimère;
 Dimère parallèle super - enr oulé
 Tétramère antiparallèle: unité de base d’un filament
I nt er m édiair e ,
 Association des tétramères en protofilament (3nm de
diamètre)
 Association de 2 protofilaments en pr ot of ibr ille
 Assemblage hélical de 8 tétramères
 Filament intermédiaire (10nm de diamètre)

58
 IV- Filaments intermédiaires
 Structure
Ce sont des constituants du cytosquelette qui sont formés de
protéines fibrillaires assemblées de façon hélicoïdale.
Ce sont d'ailleurs les seuls filaments du cytosquelette à être
protéines fibrillaires, les microfilaments et microtubules
étant faits de protéines globulaires.

60
 IV- Filaments intermédiaires
5 sous-types de filaments, qui sont des polymères de différents
types de protéines fibrillaires

Type Protéine monomérique Localisation

I Kératines acides Cellules épithéliales, peau, cheveux,
ongles
II Kératines neutres et basiques Cellules épithéliales, peau, cheveux,
ongles
III Vimentine Fibroblastes, cellules endothéliales,
leucocytes
Desmine
Protéine fibrillaire acide gliale Muscle
Périphérine Astrocytes
Neurones
IV Protéine des neurofilaments Neurones
V Lamines Enveloppe nucléaire
61
 IV- Filaments intermédiaires
Fonctions
Ils concourent largement au maintien de la forme cellulaire et à
l'ancrage des organites cellulaires.
Ils interviennent dans la solidité de la cellule.
Ils interviennent aussi dans l'adhérence et la cohésion
cellulaire car ils sont en relation avec les desmosomes et les
hémidesmosomes.
Au niveau de l'épiderme où ils sont développés, ils vont
conférer aux cellules de l'épiderme une résistance aux
frottements.

62
 DESMOSOME
cadhérines desmosomales

= jonction C‐C avec

ancrage aux filaments
Intermédiaires Plaque desmosomale =
domaine cytosolique des
CAM associé àdes
protéines d’ancrage
( desmoplakine,
plakoglobine )

Filaments
intermédiaires ancrés à
la plaque desmosomale
(= kératine dans les
cellules épithéliales)

MP CELLULEA MP CELLULEB 44

Fig. 11A: Filaments intermédiaires et Jonctions cellulaires

 HEMIDESMOSOMES Situés au pôle basal des c.épithéliales
= jonction C‐MEC par  Adhérence à la lame basale
intégrines avec ancrageaux
filaments intermédiaires

Filamentsintermédiaires
(kératine)

Protéines d’ancrage

intégrines

MEC =lame
basale

45
Fig. 11B: Filaments intermédiaires et Jonctions cellulaires
Propriétés Microfilaments (filaments Filaments intermédiaires Microtubules
d’Actine)
Structure Deux filaments d’actines Protéines filamenteuses Tubes creux, dont les
jumelés super-enroulées dans des parois consistent en 13
filaments épais colonnes de molécules de
tubuline
diamètre 7 nm 8-12 nm 25 nm avec un lumen de
15 nm
Sous-unités Actine Une des différentes Tubuline (a et b tubuline)
protéiques protéines de la famille de la
kératine
Principales - Maintien de la forme -Maintien de la forme - Maintien de la forme
fonctions cellulaire cellulaire (tension) cellulaire (compression)
(tension) - ancrage du noyau et de -Motilité cellulaire (cils et
- Changement de forme de la certains organites flagelles)
cellule - formation de la lamina - mouvements des
- Contraction musculaire nucléaire chromosomes durant la
- Mouvement cytoplasmique division cellulaire
continu - mouvements des
- Motilité cellulaire organites
(pseudopodes)
- Division cellulaire (formation
du sillon de clivage)
 Conclusion
Le cytosquelette est constitué de trois familles de
protéines fibrillaires : les filaments intermédiaires, les
microfilaments et les microtubules.
Ce sont les outils de dynamique dans les différents
processus métaboliques et physiologiques de la
cellule.
Il participe à d’importantes fonctions de la cellule
comme la motilité, le maintien de la forme cellulaire, la
croissance et la division cellulaire, la sécrétion,
l’adhésion, la phagocytose et le contact cellule-cellule.
 Conclusion(2)
Le cytosquelette établit également un lien entre le
cytosquelette et l’enveloppe nucléaire.
Par ailleurs, à travers le cytosquelette, les cellules
peuvent influencer les cellules environnantes par le
biais des jonctions intercellulaires ou des effets sur la
matrice extracellulaire.
Les maladies causées par les anomalies moléculaires
du cytosquelette constituent le champ en expansion
rapide des cytosquelettopathies.
MERCI
POUR
L’AIMABLE
ATTENTION