Cours de Biochimie

INTRODUCTION A L’ETUDE DES

ENZYMES
Pr. CHEGGOUR

3ème année Pharmacie 2024-2025

1
PARTIE 1

2
Vous serez capable à la fin de cette séance de
✓ Définir une enzyme
✓ Décrire la structure et la composition d’une enzyme
✓ Décrire le mode d’action des enzymes
✓ Définir la classification des enzymes
✓ Savoir classer les coenzymes en fonction de leurs natures, et
leurs rôles.

3
PLAN PARTIE 1
INTRODUCTION

I - DEFINITION ET STRUCTURE

II – MODE D’ACTION DES ENZYMES

III- CLASSIFICATION ET NOMENCLATURE

IV - COENZYMES ET COSUBSTRATS

4
INTRODUCTION

5
L’ensemble des réactions
métaboliques nécessitent
l’intervention d’enzymes qui
sont des catalyseurs
indispensables au déroulement
de ces réactions dans les
conditions physiologiques.

6
Réactions biochimiques

Les réactions biochimiques

dans la cellule
✓ Temps de réaction
➢Réaction unique
➢Réaction intégrée dans ✓ Condition physiologique
une voie métabolique : compatible ( pression
• Anabolisme Temp et pH)
• Catabolisme

Catalyseurs « les Enzymes »

7
 Exemple 1: réaction de décarboxylation du pyruvate

CH3-CO-COOH CH3COH + CO2

• In vitro: Temp 170°C

• In vivo: Temp 37°C

en présence système enzymatique

8
 Exemple 2: réaction d’hydrolyse du saccharose
Saccharose + H2O glucose + fructose

• In vitro: Temps: plusieurs mois, années

• In vivo: Temps : quelques secondes
en présence du saccharase ou invertase

9
Activité catalytique de différentes enzymes

10
 CHAPITRE -I-

DEFINITION ET STRUCTURE DES ENZYMES

11
 Définitions
Substrat: molécule qui entre dans
une réaction pour être transformée par
E l’action catalytique d’une enzyme
S P
Produit: molécule qui est produite au
S + E S +P cours d’une réaction catalysée par une
enzyme

E+S E-S E+P Enzyme: est un catalyseur biologique

qui assure la transformation biochimique
E+S E-S E-P E+P d’un substrat (S) en un produit (P).

Catalyseur Biologique est une

substance qui en agissant à faible dose
sans subir de transformation, modifie la
vitesse d’une réaction donnée.
12
 L’enzyme est un catalyseur biologique de nature
protéique, qui agit de façon spécifique en formant un
complexe avec le substrat. Elle est regénérée en fin de
réaction.

13
Exemple de réaction enzymatique réversible

Glucokinase
S P
ATP ADP
Glucose Glucose 6 phosphate
Pi H2O
P S

Glucose 6 phosphatase

14
 B- STUCTURE DES ENZYMES

Protéines douées de propriétés catalytiques.

✓Holoprotéines : de nature uniquement protéique

✓Hétéroprotéines : comporte une partie protéique apoenzyme et une partie non

protéique coenzyme

✓Monomériques: ex le lysozyme

✓ Oligo ou polymériques: LDH (lactate-déshydrogénase)

✓ Complexe multienzymatique : acide gras synthétase

15
Les Hétéroprotéines : partie protéique et partie non protéique

1 - Partie protéique : Apoenzyme

• Porte la spécificité enzymatique
• Fixation du substrat
• Favorise l’action du coenzyme

16
2- Partie non protéique ( cofacteur ou coenzyme …)

- Atomes ou molécules biologiques, substance apportée par

l’alimentation (ex: vitamine)
- Indispensable à la catalyse enzymatique: Intervient dans la

réaction enzymatique, mais n’est pas transformé définitivement à la

fin de cette réaction,

- transporte le substrat, reçoit le produit ou participe à la

structure de l'enzyme.

- Deux types : - lié: Groupement prosthétique

- libre: Cosubstrat

17
Koolman, Color Atlas of Biochemistry, 2nd edition © 2005 Thieme

18
2.1- le groupement prosthétique (cofacteur lié à l’enzyme)
- Régénéré sans être libéré
- Fonctionne à concentration stœchiométrique

AX A

ApoE-GP ApoE-GP X

B BX

19
2.2 - le cosubstrat
- Nécessite un second apoenzyme pour être régénéré

Apoenzyme 1
AX A

cosubstrat cosubstrat- X

B BX

Apoenzyme 2

20
Exemple:

G6P DHase
Glucose 6
6 phosphogluconate
phosphate

NADP+ NADPH,H+

Glutathion Glutathion réduit

glutathion réductase

21
 CHAPITRE – II –

MODE D’ACTION DES

ENZYMES

22
Caractéristiques de la réaction enzymatique

➢ Spécificité vis-à-vis du substrat

➢ La formation d’un complexe enzyme-substrat.

➢ Un échange d'énergie libre entre le complexe enzyme-substrat

et le milieu environnant.

23
 Spécificité

Les enzymes sont des protéines intrinsèquement structurées pouvant se replier dans une
conformation dite native, d’où leur pouvoir catalyseur.

Ce repliement aboutit à une structure tridimensionnelle fonctionnelle unique de l’enzyme.

24
 D- FORMATION DU COMPLEXE ENZYME-SUBSTRAT
1- NOTION DE SITE ACTIF

1.1 - DEFINITION

Pour que l’enzyme puisse assurer sa fonction

catalytique, elle doit se lier à son substrat.

Le site actif est l’ensemble des acides aminés

qui entrent en contact avec le substrat.

Ces acides aminés sont éloignés les uns des autres sur
la séquence primaire, mais sont rapprochés dans
l’espace par les repliements dus aux structures
secondaires et tertiaires de la protéine.

25
Parmi les acides aminés du site actif, on distingue ceux
qui:

• Interviennent dans la reconnaissance du substrat et

forment avec des liaisons covalentes: site de fixation

• Participent à la transformation chimique du substrat

en produit: site catalytique

Le site actif est localisé au fond d’une poche de la zone

interne hydrophobe de la protéine

26
Pour que la réaction enzymatique se produise, il faut :

✓ Que l’enzyme reconnaisse spécifiquement les cofacteurs

dont elle a besoin.

✓ La formation d’un complexe enzyme-substrat.

✓ Un échange d'énergie libre entre le complexe enzyme-

substrat et le milieu environnant.

A- NOTIONS DE BIOENERGETIQUE

➢ Pourquoi une réaction est possible ?

➢ Variation d’énergie libre d’une réaction

1. Constante d’équilibre
v1
A +B C+D
v2

v1= k1 [A] [B]

v2 = k2 [C] [D]

A l’équilibre:

v1 = v2
k1 [A] [B] = k2 [C] [D]
K1/K2 = Kéq = [C] [D] / [A] [B]
2. Energie libre

A +B C+D

A, B, C et D ont une énergie libre notée GA, GB, GC et GD

On définit la variation d’énergie libre:

∆G = (GC+ GD) – (GA+ GB) (kjoule/mole)
3. Variation d’énergie libre standard

A +B C+D

Dans les conditions standard:

• Pression : 1 atm
• T: 25 °C (298K)
• pH 7
• Concentration des solutés = 1 mole

On définit la variation d’énergie libre standard:

∆G°’ = -RT ln Keq
R: constante des gaz parfaits, R = 8,31 Joules/mole
T: température absolue (298 K)
∆G°’ : kjoule/mole
∆G°’ est une constante caractéristique d’une réaction donnée,
 4. Variation d’énergie libre ∆G

À l’intérieur de la cellule:
T= 37°C,
cc < 1 mole

∆G = ∆G°’ + RT ln Keq
∆G = ∆G°’ + RT ln [C] [D] / [A] [B]

∆G est variable

la variation d’énergie libre:

∆G = (GC+ GD) – (GA+ GB) (kjoule/mole)
 équilibre

départ

(GA+ GB) (GC+ GD)

A +B C+D

∆G = ∆G°’ + RT ln [C] [D] / [A] [B]

[C] [D] / [A] [B] > 1
Ln Kéq valeur positive
alors ∆G < 0 : réaction exergonique
 équilibre

départ

(GA+ GB) (GC+ GD)

A +B C+D

∆G = ∆G°’ + RT ln [C] [D] / [A] [B]

[C] [D] / [A] [B] :0 à 1
Ln Kéq valeur négative
alors ∆G > 0 : réaction endergonique
 Exemple 1:
ATP + H2O ADP + Pi

∆G = - 30,5 Kj/mol

Exemple 2:

Acide gras + CoA Acyl CoA+ H2O

∆G = + 31,4 Kj/mol
5. Conséquences et applications

* La constante d’équilibre permet le calcul de ∆G°’

* Si on connait ∆G°’ et les concentrations des substrats et des produits,

on peut calculer ∆G et prédir le sens de la réaction.

* Une réaction endergonique peut avoir lieu si elle est couplée à une
réaction exergonique .
B- ACTION SUR L’ENERGIE LIBRE D’ACTIVATION
1- Définitions

1.1- Etat de transition

S+E P+E

Pour que S → P, S doit passer par un état activé de contenu énergétique

plus élevé: état de transition

1.2- Energie d’activation

Correspond à la différence d’énergie entre l’état initial et l’état de

transition.

C’est l’énergie libre moyenne qu’une molécule doit recevoir du milieu

environnant pour que la réaction se produise à une vitesse donnée. Cette
dernière sera proportionnelle à l’énergie captée.
2- Action des enzymes sur l’énergie d’activation:

Les enzymes abaissent l’énergie d’activation

Etat de transition

Energie d’activation

Absence d’enzyme
Présence d’enzyme

Etat initial

Etat final
40
41
 C- ACTION SUR LA VITESSE DE LA REACTION
✓ Les enzymes augmentent la vitesse de la réaction
✓ L’équilibre de la réaction est atteint plus rapidement
✓ Les concentrations à l’équilibre ne sont pas modifiées
E
Exemple: S P
70 % 30 %

100 Sans enzyme

70 équilibre Avec enzyme

0
 D- FORMATION DU COMPLEXE ENZYME-SUBSTRAT
1- NOTION DE SITE ACTIF

1.1 - DEFINITION
Pour que l’enzyme puisse assurer sa fonction catalytique, elle
doit se lier à son substrat.

Le site actif est l’ensemble des acides aminés qui

entrent en contact avec le substrat.

Ces acides aminés sont éloignés les uns des autres sur la
séquence primaire, mais sont rapprochés dans l’espace par les
repliements dus aux structures secondaires et tertiaires de la
protéine.
Parmi les acides aminés du site actif, on distingue ceux qui:

• Interviennent dans la reconnaissance du substrat et forment

avec des liaisons covalentes: site de fixation

• Participent à la transformation chimique du substrat en

produit: site catalytique

Le site actif est localisé au fond d’une poche de la zone interne

hydrophobe de la protéine
Représentation de la molécule de Ribonucléase ( en noir, les trois acides
aminés du site actif : 12 et 119, histidine; 41, lysine).
PELMONT, Enzymes, presses universitaires, grenoble.
1.2 – MODELE DU SITE ACTIF

1.2.1 – MODELE DE FISHER

C’est le modèle de la clé et de la serrure: la forme S (clé) est

complémentaire du site actif de l’enzyme (la serrure)
1.2.2 – MODELE DE KOSHLAND OU AJUSTEMENT INDUIT
✓ La molécule enzymatique n’est pas rigide

✓ L’enzyme et le substrat adaptent mutuellement leurs formes

respectives qui ne sont complémentaires qu’au sein du complexe ES
1.3 – MISE EN EVIDENCE DU SITE ACTIF
Méthodes chimiques de marquage: inhibiteurs irréversibles entraînant
l’inactivation de l’enzyme

Acides aminés fréquents au niveau du site actif: Sérine, Cystéine,

Histidine, Tyrosine et Lysine

Exemple 1: DFP ou diisopropylfluorophosphate se combine avec la

sérine
O-CH-(CH3)2
O=P – F H O – Ser-enzyme
O-CH-(CH3)2

Acétyl-choline éstérase
Exemple 2: dérivés de l’arsenic trivalent qui se combinent avec la
cystéine

HS
R – As = O cys - enzyme
HS

Phosphoglycéraldéhyde déshydrogénase

49
 E- SPECIFICITE DE LA REACTION ENZYMATIQUE
- Permet d’éviter la formation de sous-produits
- Due à une complémentarité entre le substrat et l’enzyme : site actif

1- SPECIFICITE LIEE A LA REACTION

Une enzyme peut avoir plusieurs substrats mais catalyse un seul type
de réaction. ex: hydrolyse, oxydo-réduction.
Un substrat peut réagir avec plusieurs enzymes qui contrôlent des
réactions différentes.
Exemple :
Décarboxylation
R – CH – COOH R – CH2 – NH2 + CO2
NH2
R – CO – COOH + NH3

50
2- SPECIFICITE LIEE AU SUBSTRAT
Une enzyme catalyse un seul type de réaction sur un type chimique de
substrat

• Spécificité étroite: 1 substrat

uréase
Ex1: urée carbonate d’ammonium

glucose oxydase
Ex 2 : glucose acide gluconique

• Spécificité large : plusieurs substrats

Glucose + ATP glucose 6-phosphate + ADP

Hexokinase
fructose + ATP fructose 6-phosphate + ADP
51
2.1: SPECIFICITE LIEE A LA NATURE DE LA LIAISON:
Ex: lipase hydrolyse les Triglycérides sans tenir compte des AG liés au
glycérol

2.2: SPECIFICITE DE GROUPE:

Ex: exo et endopeptidases

2.3: STEROSPECIFICITE :
Distingue entre les isomères optiques
Ex1: trypsine agit sur les acides aminés de type L,
Ex 2: α et β glucosidases

52
53
Catalyse par effet de proximité

• Rapprochement et alignement
des molécules nécessaire pour
qu’elles interagissent

54
Catalyse acido basique

• Généralement les enzymes

possèdent des cofacteurs
(ions métalliques ou
coenzymes) qui augmentent la
réactivité des substrats

55
Catalyse par effet de contrainte
• La contrainte étire ou tord
sélectivement la liaison
cible permettant ainsi sa
coupure.

56
La catalyse covalente

57
STEROSPECIFICITE :

• Distinction entre les

isomères optiques

58
 VRAI OU FAUX

Le site actif d’une enzyme caractérise une région de sa

structure tertiaire capable de lier le substrat

59
 VRAI OU FAUX

Une réaction enzymatique est d’autant plus rapide que la

valeur de ΔG est négative

60
 VRAI OU FAUX

Les enzymes augmentent la vitesse des réactions qu’elles

catalysent

61
 VRAI OU FAUX

On définit l ’énergie d’activation d’une réaction comme la

différence d’énergie entre l’état finale et l’état initiale

62
 CHAPITRE – III –

CLASSIFICATION
ET
NOMENCLATURE

63
✓ Classification et nomenclature en 1961, International Union of Biochemistry

(IUB)
1. les enzymes sont distinguées en 7 classes en fonction des réactions

qu’elles catalysent.

2. Chaque classe contient des sous-classes (groupement fonctionnel du

substrat) et des sous-sous classes ( accepteur).

64
CLASSE ROLE SOUS CLASSES

1 Oxydo-réductase 17
2 Transférase 8
3 Hydrolase 11
4 Lyases 7
5 Isomérases 6
6 Ligases (synthétases) 5
7 (2018) Translocases 6

65
Exemples de la classification des enzymes

66
1. Les oxydoréductases, qui catalysent les oxydations et les réductions.
2. Les transférases, qui catalysent le transfert de groupes par exemple des groupes glycosyle,
méthyle ou phosphoryle.
3. Les hydrolases, qui catalysent la coupure hydrolytique de liaisons C-C, C-O, C-N et d'autres
liaisons covalentes.
4. Les lyases, qui catalysent la coupure de liaisons C-C, C- O, C-N et d'autres liaisons covalentes,
par départ d'atomes avec formation de doubles liaisons.
5. Les isomérases, qui catalysent des changements de géométrie et de structure au sein d'une
molécule.
6. Les ligases, qui catalysent la formation d'une liaison entre deux molécules, couplée à
l'hydrolyse d'ATP.
7. Les translocases qui catalysent le mouvement des molécules ou des ions à travers les
membranes cellulaires en général

67
68
3. Chaque enzyme possède un numéro de code (E.C) fait de 4 chiffres:

Exemple: E.C 2.7.1.1

• classe 2 (transférase)
• sous-classe 7 (transfert de phosphate)
• sous-sous- classe 1 ( accepteur de phosphate est un groupement alcool)

Enzyme : Hexokinase ou ATP: D-hexose 6-phosphotransférase

ATP ADP

Glucose glucose 6-phosphate

HEXOKINASE

69
4. Le nom de l’enzyme est formé de deux parties:

• Le nom du ou des substrats

• Une deuxième partie qui se termine par un suffixe ase et désigne le type de réaction.

Ex: Hexokinase, lactate déshydrogénase ou xanthine oxydase

70
D’autres informations peuvent être ajoutées :

• La provenance de l'enzyme

Ex : ribonucléase pancréatique

• Son mode de régulation

Ex : lipase hormono-dépendante

• Une caractéristique de son mode d'action

Ex : protéase à cystéine.

Certains des noms des premières enzymes étudiées aux débuts de la biochimie sont
encore en usage. On peut citer la pepsine, la trypsine et l'amylase.

71
 CHAPITRE – IV –

LES COENZYMES

72
CE SONT DES COFACTEURS INDISPENSABLES A L’ACTIVITE DE
CERTAINES ENZYMES
libres Liés
(Cosubstrats) (Groupements prosthétiques)

Métalliques,
Dérivés de vitamines hydrosolubles,
héminiques

Oxydo-réduction Transfert de groupement

73
A- LES COENZYMES METALLIQUES
Cations bivalents qui se lient à l’enzyme ou au substrat.
Exemple:
• Mg 2+ : phosphatases, phosphokinases
• Zn 2+ : anhydrase carbonique, alcool déshydrogénase
• Cu 2+ : tyrosine hydroxylase

B- LES COENZYMES DE TRANSFERT DE GROUPEMENT

• Dérivés de vitamines hydrosolubles

• S-adénosyl méthionine

74
1.1 1.1– LA THIAMINE PYROPHOSPHATE

Origine : vitamine B1
Structure :

thiazole
pyrimidine

Rôle: Réaction de décarboxylation des acides α-cétoniques

Coenzyme de type groupement prosthétique
75
76
1.2 – LE PHOSPHATE DE PYRIDOXAL

Origine: vitamine B6 ou pyridoxine

Structure: Noyau pyridine substitué

Rôle: Réaction de décarboxylation, transamination des acides aminés,

et départ de radicaux
Groupement prosthétique

77
1- réaction de transamination des acides aminés
AA1 + AC2 AC1+ AA2

Exemple: transamination de l’alanine en pyruvate

Phosphate de pyridoxal Glutamate

Alanine

Phosphate de
Acide pyruvique α céto-glutarate
pyridoxamine

78
 2- réaction de décarboxylation des acides aminés

R – CH - COOH R - CH2 - NH2 + CO2

NH2

Exemple: décarboxylation du glutamate en GABA (acide gamma-

aminobutyrique )

HOOC-CH2-CH2 – CH - COOH HOOC-CH2-CH2 - CH2 - NH2 + CO2

NH2

79
1.3 – LE COENZYME A
Origine: Dérive de l’acide pantothénique (vit B5)

Structure complexe

nucléotide

Phospho-
pantothéine
sulfhydryle

80
 Rôle: activation des molécules contenant un groupement carboxylique
par formation d’une liaison thio-ester riche en énergie.

R – COOH + CoASH R – CO ~SCoA + H2O

Exemple: activation des Acides gras en acyl CoA

CH3-(CH2)14 – COOH + CoASH CH3-(CH2)14 – CO ~SCoA + H2O

Acide palmitique palmityl CoA

81
1.4 – LES COENZYMES DE TRANSFERT DE RADICAUX MONOCARBONES

Groupement formyl : - CH=O

Groupement formimino : CH=NH (histidine)

Groupement hydroxyméthyl: -CH2 – OH

Groupement méthyl : - CH3

Groupement carboxyle : - COOH

82
1.4.1 – L’ACIDE TETRAHYDROFOLIQUE

Origine: Dérive de La vitamine B9, apporté par l’alimentation sous forme

de polyglutamylfolate (ptéroyl heptaglutamate++) qui sera transformé en
ptéroyl monoglutamate

Structure: noyaux ptéroique (ptéridine reliée à un acide para-

aminobenzoique par un chaînon monocarboné) substitué en 2 et 4

(THF)

83
Rôle: 1 - transport de groupements monocarbonés liés au N5, N10 ou
les deux.

10

N5- hydroxyméthyl

84
Exemple: : méthylation de l’uracile en thymine

85
Rôle: 2 - interconvesion des groupements monocarbonés.

NADP NADPH2

THF – CH2 – OH THF – CHO

NADH,H+

NAD

THF – CH3 + H2O

86
Rôle: 3 - coenzyme de réduction

Vit B 12
R– CH2 – OH R – CH3 + H2O

THF DHF

87
1.4.2 – LA CYANOCOBALAMINE

Origine: Dérive de la vitamine B12

Structure: complexe

CN , OH, NO2, 5’désoxyadénosine 88

 Rôle:

1. Réactions d’isomérisation: migration intramoléculaire de groupements

monocarbonés

Ex:
Vit B12
HOOC – CH – CO ~ SCoA HOOC – CH2 – CH2 - CO ~ SCoA
CH3 Méthyl malonyl CoA mutase

Méthyl malonyl CoA Succinyl CoA

2. Réduction de radical hydroxyméthyl en méthyl

Ex:
Vit B 12
R– CH2 – OH R – CH3 + H2O

THF DHF
89
1.4.3 – LA BIOTINE

Origine: La vitamine H ( foie, jaune d’œuf)

structure: Noyau imidazole + noyau thiophène

NH2 – Lys -Apoenz

Rôle: groupement prosthétique des carboxylases, transport et activation

du CO2

90
1.4.3 – LA S-ADENOSYL METHIONINE

• Donneur de CH3, cosubstrat

91
• Exemple: synthèse de l’adrénaline à partir de la noradrénaline

92
C- LES COENZYMES D’OXYDO-REDUCTION

CoE + AH2 A + CoEH2

CoEH2 + B CoE + BH2

93
 2.1- LES COENZYMES FLAVINIQUES

Origine: riboflavine ou vitamine B2, alimentation

structure:
Noyau isoalloxazine

Flavine mononucléotide (FMN)

Flavine adénine dinucléotide (FAD)

94
Serge Weinman, Pierre Méhul Toute la biochimie, Dunod, Paris, 2004.ISBN 2 10 006734 6
 Fonctionnement:

Enzymes à FMN: cytochrome c réductase

L amino-acide oxydase

Enzymes à FAD: Glucose oxydase

95
Serge Weinman, Pierre Méhul Toute la biochimie, Dunod, Paris, 2004.ISBN 2 10 006734 6
 2.2- LES COENZYMES NICOTINIQUES

Origine: nicotinamide ou vitamine PP, indispensable

NAD : nicotinamide adénine dinucléotide

NADP : nicotinamide adénine dinucléotide phosphate
96
Serge Weinman, Pierre Méhul Toute la biochimie, Dunod, Paris, 2004.ISBN 2 10 006734 6
 Fonctionnement:

97
Serge Weinman, Pierre Méhul Toute la biochimie, Dunod, Paris, 2004.ISBN 2 10 006734 6
 Rôle
NAD: cosubstrat de réactions d’oxydation catalysées par des

déshydrogénases

Réducteur dans la chaîne respiratoire mitochondriale

NADP: réducteur dans la synthèse des acides gras

98
Mécanisme:
NAD(P) + 2 e- + H+ NAD(P)H,H+

99
2.3 - L’ACIDE LIPOÏQUE

Structure: AG en C8 avec pont S-S entre C6 et C8. la partie active est le

pont disulfure

mécanisme : fixe réversiblement deux atomes d’hydrogène

100
Rôle :
- Groupement prosthétique lié à un résidu lysine de l’apoenzyme par
son groupement COOH

- Intervient dans les réactions de décarboxylation oxydatives des acides

α -cétoniques

101
COENZYMES DE TRANSFERT DE GROUPE

102
 2.4 – LE COENZYME Q OU UBIQUINONE

Structure: noyau quinonique et une chaîne polyisoprènique

Rôle: cosubstrat, transporteur mobile de protons et d’électrons dans la

chaîne respiratoire mitochondriale

103
Exemple : réaction de déshydrogénation du succinate en fumarate

Succinate déshydrogénase

HOOC CH2 CH2 COOH HOOC CH CH COOH

CoQ CoQH2

104
2.5 – PROTÉINES À CENTRE FER - SOUFRE

Structure: protéine à fer non héminique. L’ion Fe 2+ ou Fe 3+ est lié à la

protéine par des atomes de soufre (cystéine, ion sulfure S2-)

Rôle : transporteurs d’électrons dans la chaîne respiratoire mitochondriale

mécanisme : l’ion de fer fixe l’électron apporté par un substrat puis le

passe à un second substrat qui sera réduit

S 1( réduit) + Prot (Fe 3+) S 1 (oxydé) + Prot (Fe 2+)

S 2 (oxydé) + Prot (Fe 2+) S 2 (réduit) + Prot (Fe 3+)

105
2.6- LES COENZYMES HÉMINIQUES

Structure: noyau porphyrine avec au centre un ion fer

Apoenzyme

106
 Rôle : groupement prosthétique d’enzymes d’oxydoréduction:

Cytochromes, catalases, péroxydases

Exemple : Réduction de l’oxygène

Cytochrome oxydase

½ O2 + 2 H+ + 2 cyt c(Fe2+) H2O + 2 Cyt c (Fe3+)

107