La bioquímica es una ciencia que estudia la composición química de los

seres vivos, especialmente las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos

nucleicos, además de otras pequeñas moléculas presentes en las células y
las reacciones químicas que sufren estos compuestos (metabolismo) que
les permiten obtener energía
(catabolismo) y generar
biomoléculas propias (anabolismo).
La bioquímica se basa en el
concepto de que todo ser vivo
contiene carbono y en general las
moléculas biológicas están
compuestas principalmente de
carbono, hidrógeno, oxígeno,
nitrógeno, fósforo y azufre. Es la
ciencia que estudia la base química
de la vida: las moléculas que
componen las células y los tejidos,
que catalizan las reacciones
químicas del metabolismo celular
como la digestión, la fotosíntesis y
la inmunidad, entre otras muchas
cosas. Podemos entender la
bioquímica como una disciplina científica integradora que aborda el estudio
de las biomoléculas y biosistemas. Integra de esta forma las leyes químico-
físicas y la evolución biológica que afectan a los biosistemas y a sus
componentes. Lo hace desde un punto de vista molecular y trata de
entender y aplicar su conocimiento a amplios sectores de la Medicina
(terapia génica y Biomedicina), la agroalimentación, la farmacología…

La Bioquímica constituye un pilar fundamental de la biotecnología, y se ha

consolidado como una disciplina esencial para abordar los grandes
problemas y enfermedades actuales y del futuro, tales como el cambio
climático, la escasez de recursos agroalimentarios ante el aumento de
población mundial, el agotamiento de las reservas de combustibles fósiles,
la aparición de nuevas formas de alergias, el aumento del cáncer, las
enfermedades genéticas, la obesidad…

La bioquímica es una ciencia experimental y por ello recurrirá al uso de

numerosas técnicas instrumentales propias y de otros campos, pero la
base de su desarrollo parte del hecho de que lo que ocurre en vivo a nivel
subcelular se mantiene o conserva tras el fraccionamiento subcelular, y a
partir de ahí, podemos estudiarlo y extraer conclusiones.

HISTORIA:
La historia de la bioquímica moderna como tal es relativamente joven;
desde el siglo XIX se comenzó a direccionar una buena parte de la biología
y la química a la creación de una nueva disciplina integradora: la química
fisiológica o la bioquímica. Pero la aplicación de la bioquímica y su
conocimiento, probablemente comenzó hace 5000 años con la producción
de pan usando levaduras en un proceso conocido como fermentación.

Es difícil abordar la historia de la bioquímica, en cuanto que, es una mezcla

compleja de química orgánica y biología, y en ocasiones, se hace
complicado discernir entre lo exclusivamente biológico y lo exclusivamente
químico orgánico y es evidente que la contribución a esta disciplina ha sido
muy extensa. Aunque es cierto que existen hitos experimentales que son
básicos en la bioquímica.

Se suele situar el inicio de la bioquímica en los descubrimientos en 1828 de

Friedrich Wöhler que publicó un artículo acerca de la síntesis de urea,
probando que los compuestos orgánicos pueden ser creados
artificialmente, en contraste con la creencia, comúnmente aceptada
durante mucho tiempo, de que la generación de estos compuestos era
posible sólo en el interior de los seres vivos.

En 1833, Anselme Payen aísla la primera enzima, la diastasa, aunque se

desconoce en su alimentación.

A mediados del siglo XIX, Louis Pasteur, demostró los fenómenos de

isomería química existente entre las moléculas de ácido tartárico
provenientes de los seres vivos y las sintetizadas químicamente en el
laboratorio. También estudió el fenómeno de la fermentación y descubrió
que intervenían ciertas levaduras, y por tanto no era exclusivamente un
fenómeno químico como se había defendido hasta ahora (entre ellos el
propio Liebig); así Pasteur escribió: "la fermentación del alcohol es un acto
relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y
no con la muerte y la putrefacción de las células". Además desarrolló un
método de esterilización de la leche, el vino y la cerveza (pasteurización) y
contribuyó enormemente a refutar la idea de la generación espontánea de
los seres vivos.

En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne acuñó el término enzima para referirse a

los componentes biológicos desconocidos que producían la fermentación.
La palabra enzima fue usada después para referirse a sustancias inertes
tales como la pepsina.

En 1869 se descubre la nucleína y se observa que es una sustancia muy

rica en fósforo. Dos años más tarde, Albrecht Kossel concluye que la
nucleína es rica en proteínas y contiene las bases púricas adenina y
guanina y las pirimidínicas citosina y timina. En 1889 se aíslan los dos
componentes mayoritarios de la nucleína:

-Proteínas (70 %) -Sustancias de carácter ácido: ácido nucleicos (30 %)

En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los extractos

de levadura para fermentar azúcar a pesar de la ausencia de células
vivientes de levadura. En una serie de experimentos en la Universidad
Humboldt de Berlín, encontró que el azúcar era fermentado inclusive
cuando no había elementos vivos en los cultivos de células de levaduras.
Llamó a la enzima que causa la fermentación de la sacarosa, “zimasa”. Al
demostrar que las enzimas podrían funcionar fuera de una célula viva, el
siguiente paso fue demostrar cuál era la naturaleza bioquímica de esos
biocatalizadores. El debate fue extenso, muchos como el bioquímico
alemán Richard Willstätter discrepaban de que la proteína fuera el
catalizador enzimático, hasta que en 1926, James B. Sumner demostró que
la enzima ureasa era una proteína pura y la cristalizó. La conclusión de que
las proteínas puras podían ser enzimas fue definitivamente probada en
torno a 1930 por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley,
quienes trabajaron con diversas enzimas digestivas como la pepsina, la
tripsina y la quimotripsina.

En 1903 Mijaíl Tswett inicia los estudios de cromatografía para separación

de pigmentos.

En torno a 1915 Gustav Embden y Otto Meyerhof realizan sus estudios

sobre la glucolisis.

En 1920 se descubre que en las células hay ADN y ARN y que difieren en el
azúcar que forma parte de su composición: desoxirribosa o ribosa. El ADN
reside en el núcleo. Unos años más tarde, se descubre que en los
espermatozoides hay fundamentalmente ADN y proteínas, y posteriormente
Feulgen descubre que hay ADN en los cromosomas con su tinción
específica para este compuesto.

En 1925 Theodor Svedberg demuestra que las proteínas son

macromoléculas y desarrolla la técnica de ultracentrifugación analítica.

En 1928, Alexander Fleming descubre la penicilina y desarrolla estudios

sobre la lisozima.

Richard Willstätter (en torno 1910) estudia la clorofila y comprueba la

similitud que hay con la hemoglobina. Posteriormente Hans Fischer en
torno a 1930, investiga la química de las porfirinas de las que derivan la
clorofila o el grupo porfirínico de la hemoglobina. Consiguió sintetizar
hemina y bilirrubina. Paralelamente Heinrich Otto Wieland formula teorías
sobre las deshidrogenaciones y explica la constitución de muchas otras
sustancias de naturaleza compleja, como la pteridina, las hormonas
sexuales o los ácidos biliares.

En la década de 1940, Melvin Calvin concluye el estudio del ciclo de Calvin

en la fotosíntesis.

En torno a 1945 Gerty Cori, Carl Cori, y Bernardo Houssay completan sus
estudios sobre el ciclo de Cori.

En 1953 James Dewey Watson y Francis Crick, gracias a los estudios

previos con cristalografía de rayos X de ADN de Rosalind Franklin y Maurice
Wilkins, y los estudios de Erwin Chargaff sobre apareamiento de bases
nitrogenadas, deducen la estructura de doble hélice del ADN. En 1957,
Matthew Meselson y Franklin Stahl demuestran que la replicación del ADN
es semiconservativa.

En la segunda mitad del siglo XX, comienza la auténtica revolución de la

bioquímica y la biología molecular moderna, especialmente gracias al
desarrollo de las técnicas experimentales más básicas como la
cromatografía, la centrifugación, la electroforesis, las técnicas
radioisotópicas y la microscopía electrónica, y las técnicas más complejas
como la cristalografía de rayos X, la resonancia magnética nuclear, la PCR
(Kary Mullis), el desarrollo de la inmuno-técnicas.

Desde 1950 a 1975 , se conocen en profundidad y detalle aspectos del

metabolismo celular inimaginables hasta ahora (fosforilación oxidativa
(Peter Dennis Mitchell), ciclo de la urea y ciclo de Krebs (Hans Adolf Krebs),
así como otras rutas metabólicas), se produce toda una revolución en el
estudio de los genes y su expresión; se descifra el código genético (Francis
Crick, Severo
Ochoa, Har
Gobind Khorana,
Robert W. Holley
y Marshall
Warren
Nirenberg), se
descubren las
enzimas de
restricción
(finales de 1960,
Werner Arber,
Daniel Nathans y
Hamilton Smith),
la ADN ligasa (en
1972, Mertz y
Davis) y finalmente en 1973 Stanley Cohen y Herbert Boyer producen el
primer ser vivo recombinante, naciendo así la ingeniería genética,
convertida en una herramienta poderosísima con la que se supera la
frontera entre especies y con la que podemos obtener un beneficio hasta
ahora impensable…

De 1975 hasta principios del siglo XXI, comienza a secuenciarse el ADN

(Allan Maxam, Walter Gilbert y Frederick Sanger), comienzan a crearse las
primeras industrias biotecnológicas (Genentech), se aumenta la creación
de fármacos y vacunas más eficaces, se eleva el interés por las
inmunología y las células madres y se descubre la enzima telomerasa
(Elizabeth Blackburn y Carol Greider). En 1989 se utiliza la biorremediación
a gran escala en el derrame del petrolero Exxon Valdez en Alaska. Se
clonan los primeros seres vivos, se secuencia el ADN de decenas de
especies y se publica el genoma completo del hombre (Craig Venter, Celera
Genomics y Proyecto Genoma Humano), se resuelven decenas de miles de
estructuras proteicas y se publican en PDB, así como genes, en GenBank.
Comienza el desarrollo de la bioinformática y la computación de sistemas
complejos, que se constituyen como herramientas muy poderosas en el
estudio de los sistemas biológicos. Se crea el primer cromosoma artificial y
se logra la primera bacteria con genoma sintético (2007, 2009, Craig
Venter). Se fabrican las nucleasas con dedos de zinc. Se inducen
artificialmente células, que inicialmente no eran pluripotenciales, a células
madre pluripotenciales (Shin'ya Yamanaka). Comienzan a darse los
primeros pasos.

RAMAS:
Esquema de una célula típica animal con sus orgánulos y estructuras.

El pilar fundamental de la investigación bioquímica clásica se centra en las

propiedades de las proteínas, muchas de las cuales son enzimas. Sin
embargo, existen otras disciplinas que se centran en las propiedades
biológicas de carbohidratos (Glucobiología)1 y lípidos (Lipobiología)

Por razones históricas la bioquímica del metabolismo de la célula ha sido

intensamente investigada, en importantes líneas de investigación actuales
(como el Proyecto Genoma, cuya función es la de identificar y registrar
todo el material genético humano), se dirigen hacia la investigación del
ADN, el ARN, la síntesis de proteínas, la dinámica de la membrana celular y
los ciclos energéticos.

Las ramas de la bioquímica son muy amplias y diversas, y han ido variando
con el tiempo y los avances de la biología, la química y la física.

•Bioquímica estructural: es un área de la bioquímica que pretende

comprender la arquitectura química de las macromoléculas biológicas,
especialmente de las proteínas y de los ácidos nucleicos (DNA y RNA). Así
se intenta conocer las secuencias peptídicas, su estructura y conformación
tridimensional, y las interacciones físico-químicas atómicas que posibilitan
a dichas estructuras. Uno de sus máximos retos es determinar la estructura
de una proteína conociendo sólo la secuencia de aminoácidos, que
supondría la base esencial para el diseño racional de proteínas (ingeniería
de proteínas).

•Química bioorgánica: es un área de la química que se encarga del

estudio de los compuestos orgánicos (es decir, aquellos que tienen enlaces
covalentes carbono-carbono o carbono-hidrógeno) que provienen
específicamente de seres
vivos. Se trata de una ciencia
íntimamente relacionada con
la bioquímica clásica, ya que
en la mayoría de los
compuestos biológicos
participa el carbono.
Mientras que la bioquímica
clásica ayuda a comprender
los procesos biológicos con
base en conocimientos de
estructura, enlace químico,
interacciones moleculares y
reactividad de las moléculas
orgánicas, la química
bioorgánica intenta integrar
los conocimientos de síntesis
orgánica, mecanismos de
reacción, análisis estructural y métodos analíticos con las reacciones
metabólicas primarias y secundarias, la biosíntesis, el reconocimiento
celular y la diversidad química de los organismos vivos. De allí surge la
Química de Productos Naturales (V. Metabolismo secundario). 3

•Enzimología: estudia el comportamiento de los catalizadores biológicos

o enzimas, como son algunas proteínas y ciertos RNA catalíticos, así como
las coenzimas y cofactores como metales y vitaminas. Así se cuestiona los
mecanismos de catálisis, los procesos de interacción de las enzimas-
sustrato, los estados de transición catalíticos, las actividades enzimáticas,
la cinética de la reacción y los mecanismos de regulación y expresión
enzimáticas, todo ello desde un punto de vista bioquímico. Estudia y trata
de comprender los elementos esenciales del centro activo y de aquellos
que no participan, así como los efectos catalíticos que ocurren en la
modificación de dichos elementos; en este sentido, utilizan frecuentemente
técnicas como la mutagénesis dirigida.

•Bioquímica metabólica: es un área de la bioquímica que pretende

conocer los diferentes tipos de rutas metabólicas a nivel celular, y su
contexto orgánico. De esta forma son esenciales conocimientos de
enzimología y biología celular. Estudia todas las reacciones bioquímicas
celulares que posibilitan la vida, y así como los índices bioquímicos
orgánicos
saludables, las
bases
moleculares de
las
enfermedades
metabólicas o
los flujos de
intermediarios
metabólicos a
nivel global. De
aquí surgen
disciplinas
académicas
como la
Bioenergética
(estudio del flujo
de energía en los
organismos vivos), la Bioquímica nutricional (estudio de los procesos de
nutrición asociados a rutas metabólicas) 4 y la bioquímica clínica (estudio
de las alteraciones bioquímicas en estado de enfermedad o traumatismo).
La metabolómica es el conjunto de ciencias y técnicas dedicadas al estudio
completo del sistema constituido por el conjunto de moléculas que
constituyen los intermediarios metabólicos, metabolitos primarios y
secundarios, que se pueden encontrar en un sistema biológico.
•Xeno bioquímica: es la disciplina que estudia el comportamiento
metabólico de los compuestos cuya estructura química no es propia en el
metabolismo regular de un organismo determinado. Pueden ser
metabolitos secundarios de otros organismos (P. ejemplo las micotoxinas,
los venenos de serpientes y los fitoquímicos cuando ingresan al organismo
humano) o compuestos poco frecuentes o inexistentes en la naturaleza. 5
La Farmacología es una disciplina que estudia a los xenobióticos que
benefician al funcionamiento celular en el organismo debido a sus efectos
terapéuticos o preventivos (Fármacos). La farmacología tiene aplicaciones
clínicas cuando las sustancias son utilizadas en el diagnóstico, prevención,
tratamiento y alivio de síntomas de una enfermedad así como el desarrollo
racional de sustancias menos invasivas y más eficaces contra dianas
biomoleculares concretas. Por otro lado, la Toxicología es el estudio que
identifica, estudia y describe, la dosis, la naturaleza, la incidencia, la
severidad, la reversibilidad y, generalmente, los mecanismos de los efectos
adversos (efectos tóxicos) que producen los xenobióticos. Actualmente la
toxicología también estudia el mecanismo de los componentes endógenos,
como los radicales libres de oxígeno y otros intermediarios reactivos,
generados por xenobióticos y endobióticos.

•Inmunología: área de la biología, la cual

se interesa por la reacción del organismo
frente a otros organismos como las
bacterias y virus. Todo esto tomando en
cuenta la reacción y funcionamiento del
sistema inmune de los seres vivos. Es
esencial en esta área el desarrollo de los
estudios de producción y comportamiento
de los anticuerpos.

•Endocrinología: es el estudio las secreciones internas llamadas

hormonas, las cuales son sustancias producidas por células especializadas
cuyo fin es de afectar la función de otras células. La endocrinología trata la
biosíntesis, el almacenamiento y la función de las hormonas, las células y
los tejidos que las secretan, así como los mecanismos de señalización
hormonal. Existen subdisciplinas como la endocrinología médica, la
endocrinología vegetal y la endocrinología animal.

•Neuroquímica: es el estudio de las moléculas orgánicas que participan

en la actividad neuronal. Este término es empleado con frecuencia para
referir a los neurotransmisores y otras moléculas como las drogas neuro-
activas que influencian la función neuronal.

•Quimiotaxonomía: es el estudio de la clasificación e identificación de

organismos de acuerdo a sus diferencias y similitudes demostrables en su
composición química. Los compuestos estudiados pueden ser fosfolípidos,
proteínas, péptidos, heterósidos, alcaloides y terpenos. John Griffith
Vaughan fue uno de los pioneros de la quimiotaxonomía. Entre los ejemplos
de las aplicaciones de la quimiotaxonomía pueden citarse la diferenciación
de las familias Asclepiadaceae y Apocynaceae según el criterio de la
presencia de látex; la presencia de agarofuranos en la familia
Celastraceae; las sesquiterpenlactonas con esqueleto de germacrano que
son características de la familia Asteraceae o la presencia de abietanos en
las partes aéreas de plantas del género Salvia del viejo Mundo a diferencia
de las del Nuevo Mundo que presentan principalmente neo-clerodanos.

•Ecología química: es el estudio de los compuestos químicos de origen

biológico implicados en las interacciones de organismos vivos. Se centra
en la producción y respuesta de moléculas señalizadoras (semioquímicos),
así como los compuestos que influyen en el crecimiento, supervivencia y
reproducción de otros organismos (aleloquímicos).

•Virología: área de la
biología, que se dedica al
estudio de los
biosistemas más
elementales: los virus.
Tanto en su clasificación
y reconocimiento, como
en su funcionamiento y
estructura molecular.
Pretende reconocer
dianas para la actuación
de posibles de fármacos
y vacunas que eviten su
directa o
preventivamente su
expansión. También se
analizan y predicen, en
términos evolutivos, la
variación y la
combinación de los genomas víricos, que podrían hacerlos eventualmente,
más peligrosos. Finalmente suponen una herramienta con mucha
proyección como vectores recombinantes, y han sido ya utilizados en
terapia génica.

•Genética molecular e ingeniería genética: es un área de la

bioquímica y la biología molecular que estudia los genes, su herencia y su
expresión. Molecularmente, se dedica al estudio del DNA y del RNA
principalmente, y utiliza herramientas y técnicas potentes en su estudio,
tales como la PCR y sus variantes, los secuenciadores masivos, los kits
comerciales de extracción de DNA y RNA, procesos de transcripción-
traducción in vitro e in vivo, enzimas de restricción, DNA ligasas… Es
esencial conocer como el DNA se replica, se transcribe y se traduce a
proteínas (Dogma Central de la Biología Molecular), así como los
mecanismos de expresión basal e inducible de genes en el genoma.
También estudia la inserción de genes, el silenciamiento génico y la
expresión diferencial de genes y sus efectos. Superando así las barreras y
fronteras entre especies en el sentido que el genoma de una especie
podemos insertarlo en otro y generar nuevas especies. Uno de sus
máximos objetivos actuales es conocer los mecanismos de regulación y
expresión genética, es decir, obtener un código epigenético. Constituye un
pilar esencial en todas las disciplinas biocientíficas, especialmente en
biotecnología.

•Biología Molecular: es la disciplina científica que tiene como objetivo el

estudio de los procesos que se desarrollan en los seres vivos desde un
punto de vista molecular. Así como la bioquímica clásica investiga
detalladamente los ciclos metabólicos y la integración y desintegración de
las moléculas que componen los seres vivos, la Biología molecular
pretende fijarse con preferencia en el comportamiento biológico de las
macromoléculas (ADN, ARN, enzimas, hormonas, etc.) dentro de la célula y
explicar las funciones biológicas del ser vivo por estas propiedades a nivel
molecular.
•Biología celular: (antiguamente citología, de citos=célula y
logos=Estudio o Tratado) es una área de la biología que se dedica al estudio
de la morfología y fisiología de las células procariotas y eucariotas. Trata
de conocer
sus
propiedades,
estructura,
composición
bioquímica,
funciones,
orgánulos que
contienen, su
interacción
con el
ambiente y su
ciclo vital. Es
esencial en
esta área
conocer los
procesos intrínsecos a la vida celular durante el ciclo celular, como la
nutrición, la respiración, la síntesis de componentes, los mecanismos de
defensa, la división celular y la muerte celular. También se deben conocer
los mecanismos de comunicación de células (especialmente en organismos
pluricelulares) o las uniones intercelulares. Es un área esencialmente de
observación y experimentación en cultivos celulares, que, frecuentemente,
tienen como objetivo la identificación y separación de poblaciones
celulares y el reconocimiento de orgánulos celulares. Algunas técnicas
utilizadas en biología celular tienen que ver con el empleo de técnicas de
citoquímica, siembra de cultivos celulares, observación por microscopía
óptica y electrónica, inmunocitoquímica, inmunohistoquímica, ELISA o
citometría de flujo. Está íntimamente ligada a disciplinas como histología,
microbiología o fisiología.

TECNICAS BIOQUIMICAS BASICAS:

Al ser una ciencia experimental la bioquímica requiere de numerosas
técnicas instrumentales que posibilitan su desarrollo y ampliación, algunas
de ellas se usan diariamente en cualquier laboratorio y otras son muy
exclusivas.

A. Fraccionamiento subcelular, incluyen multitud de técnicas.

 B. Centrifugación
C. Cromatografía
D. Electroforesis
E. Técnicas radioisotópicas
F. Citometría de flujo
G. Inmunoprecipitación
H. ELISA
I. Microscopio electrónico
J. Cristalografía de rayos X
K. Resonancia magnética nuclear
L. Espectrometría de masas
M. Fluorimetría
N. Espectroscopia de resonancia magnética nuclear

EXPECTATIVAS Y RETOS:
La bioquímica es una ciencia experimental que tiene un presente y un
futuro prometedor, en el sentido, que se yergue como base de la
biotecnología y la biomedicina.

La bioquímica es
básica para la
formación de
organismos y
alimentos
transgénicos, la
biorremediación o la
terapia génica, y se
constituye como
faro y esperanza de
los grandes retos
que plantea el siglo
XXI. No cabe duda
de que los cambios
que traerá,
beneficiarán enormemente a la humanidad, pero el hecho intrínseco de ser
un conocimiento tan poderoso lo puede hacer peligroso, en este sentido es
importante áreas como la bioética que regulan la moralidad y guían el
conocimiento biológico hacia el beneficio humano sin transgresiones
morales.

El conocimiento bioquímico tiene grandes objetivos como progresar en la

terapia génica, por ejemplo contra el cáncer o el VIH, desarrollar alimentos
transgénicos más eficientes, resistentes, seguros y saludables, aplicar los
conocimientos bioquímicos a la lucha contra el cambio climático y la
extinción de especies, generar nuevos fármacos más eficientes, investigar
y buscar dianas de las enfermedades, conocer los patrones de expresión
génica, generar nuevos materiales, mejorar la eficiencia de la producción
industria.

IMPORTANTES BIOQUIMICOS ESPAÑOLES:

 Severo Ochoa
 Eladio Viñuela
 Margarita Salas
 María Antonia Blasco Marhuenda
 Mariano Barbacid
 Jesús Ávila de Grado

RELACIONADOS:
 Biología molecular
 Biotecnología
 Biomedicina
 Genoma humano
 Farmacia
 Industria farmacéutica
 Ingeniería genética
 Biomoléculas
 Metabolismo
 Metabolismo secundario
Heteropolisacaridos, Glucosaminoglicanos y
Mucopolisacaridos:
Los Heteropolisacaridos contienen en su estructura dos o más diferentes
tipos de monosacaridos. Los Heteropolisacaridos usualmente
proporcionan soporte extracelular a muy diferentes organismos, desde las
bacterias hasta los seres humanos. Junto a las proteínas fibrosas como el
colágeno, la elastina, la fibronectina, la laminina y otras, los
Heteropolisacaridos son los componentes más importantes de la matrix
extracelular, la cual mantiene unidas a las células individuales en los tejidos
animales, y les provee protección, forma y soporte a las células, tejidos y
órganos.

Los Heteropolisacaridos más importantes desde el punto de vista humano

son los Glucosaminoglicanos. El ácido Hialuronico, los Condroitin sulfatos y
los Dermatan sulfatos son ejemplos de estos importantes
Heteropolisacaridos de la matrix extracelular. Estos Heteropolisacaridos
están formados usualmente por la repetición de una unidad de disacárido
formada por un amino azúcar y un azúcar acido.
Los grupos sulfatos son modificadores frecuentes en los monosacaridos
que forman los Heteropolisacaridos. Ejemplos de Heteropolisacaridos con
estos grupos son los Condroitin sulfatos y el Dermatan sulfato

Usualmente los Heteropolisacaridos se asocian con proteínas formando

proteoglicanos. Los Glucosaminoglicanos han sido denominados
previamente Mucopolisacaridos, por su abundancia en las secreciones
mucosas. Como grupo, los Mucopolisacaridos realizan diversas funciones:
función estructural, regulación del metabolismo del agua (actúan como un
reservorio de agua), cemento celular, “filtro” biológico (atrapa grandes
estructuras impidiendo su acceso a otros tejidos), lubricante biológico, y
sitios de enlace para factores de crecimiento, entre otras funciones.

FUNCIONES DEL GLUCOSAMINOGLICANOS:

Ácido Hialuronico (Hialuronico): Actúa como lubricante en líquido sinovial

de las articulaciones, da consistencia al humor vitreo, contribuye a la
fortaleza tensil y elasticidad de los cartílagos y tendones.

Condroitin Sulfatos: Contribuyen a fortaleza tensil y elasticidad de

cartílagos, tendones, ligamentos y paredes de la aorta.

Dermatan sulfato (antiguamente llamado Condroitin sulfato B) se encuentra

principalmente en la piel, pero también en los vasos, el corazón, los
pulmones. Hay indicios de que está involucrado en alteraciones de la
coagulación, desarrollo de enfermedades vasculares y otros procesos.

Keratan sulfato: Está presente en la córnea, cartílagos, huesos y otras

estructuras como unas y pelo.

Heparina: Es un potente anticoagulante natural producido en los

mastocitos, que facilita la unión de la antitrombina con la trombina, lo cual
inhibe la coagulación de la sangre.
Los Glucosaminoglicanos son sintetizados en el Retículo Endoplasmico y el
Aparato de Golgi. Son degradados por hidrolasas lisosomales. Una
deficiencia de una de las hidrolasas resulta en una Mucopolisacaridos.

Las Mucopolisacaridos son enfermedades hereditarias causadas por

déficits de enzimas específicas relacionadas con la degradación de los
Mucopolisacaridos, en las que los Glucosaminoglicanos se acumulan en los
tejidos, causando síntomas y signos tales como deformidades esqueléticas
y retardo mental.

Ejemplos de estas enfermedades genéticas son el Síndrome de Hunter y el

síndrome de Hurler. Estas enfermedades, se caracterizan por
deformidades físicas, retraso mental y trastornos en la degradación de
heparan sulfato y dermatan sulfato.

Las Mucopolisacaridos se heredan de forma autosómica recesiva:

BIOQUIMICA DE LAS PLAQUETAS: LOS
GRANULOS PLAQUETARIOS
Las plaquetas presentan en su citoplasma diferentes tipos de gránulos:
gránulos lisosomales y gránulos de glucógeno, similares a los encontrados
en otras células, y además gránulos característicos de la plaqueta: los
gránulos alfa y los gránulos densos o delta.

Los gránulos alfa contienen una amplia variedad de péptidos y proteínas,

Investigaciones recientes indican la existencia de dos tipos de gránulos
alfa: gránulos alfa proangiogenicos y gránulos alfa antiangiogenicos.
Ambos parecen liberar sus componentes como respuesta a estímulos de
diferentes receptores.

Los gránulos alfa angiogenicos contienen Factor de Crecimiento

Plaquetario (Platelet-Derived Growth Factor o PDGF), que desempenha un
papel fundamental en la proliferacion de las células musculares lisas dentro
del vaso sanguíneo. Otras substancias presentes en estos gránulos y
estimulantes de la formación de vasos (angiogénesis) son el Factor de
Crecimiento del Endotelio Vascular (Vascular Endotelial Growth Factor
oVEGF), Factor de Crecimiento básico de los fibroblastos (basic Fibroblasto
Growth Factor o bFGF), Factor de Crecimiento Epidérmico (EGF), entre
otros.

Los gránulos alfa antiangiogenicos contienen endostatina, Factor

Plaquetario 4, trombospondina-1, alfa-2 macroglobulina, inhibidor del
activador del palsminogeno, y angiostatina.

La liberación de substancias de estos gránulos es activada por diferentes

receptores: mientras la activación de PAR-1 en la membrana plaquetaria
activa la liberación de substancias de los gránulos proangiogenicos, la
activación de Par-4 activa la liberación de las substancias de los gránulos
antiangiogenicos en un equilibro necesario para mantener la homeostasis.
El Síndrome de Plaqueta Gris (Gray Platelet Syndrome), o alfa-SPD (alfa-
storage pool platelet disease) es una enfermedad hemorragica hereditaria
caracterizada por plaquetas grandes en las cuales la microscopia
electrónica muestra ausencia o una marcada disminución de los gránulos
alfa. Las plaquetas muestran una coloración gris al ser observadas en el
microscopio óptico.

Los gránulos densos almacenan calcio en altas concentraciones, además

de ATP, ADP, serotonina, Pirofosfatos y polifosfatos.

El calcio liberado por estos gránulos en el citoplasma desencadena una

serie de eventos fundamentales para la agregación plaquetaria, que
incluyen entre otros, la activación de la Fosfolipasa A2, (con liberación de
ácido araquidonico de los fosfolípidos de las membranas, y su conversión
en Tromboxano A2), y desencadena la contracción del complejo actina-
misiona asociado al citoesqueleto interno flexible de las plaquetas, lo cual
provoca cambios conformacionales con centralización de organelos y
formación de los seudópodos característicos de la plaqueta activada.

La falta de gránulos delta puede observarse en la Enfermedad denominada

delta-SPD, en la cual se detectan bajos niveles plaquetarios de ADP, por lo
cual la agregación plaquetaria esta disminuida. Otras enfermedades que se
caracterizan por un defecto de los gránulos delta son el Síndrome de
Chediak-Higashi, en el cual este defecto está asociado con albinismo y con
alteraciones neurológicas, el síndrome de Hermansky-Pudlak, en el cual el
paciente, además de gránulos delta defectuosos y albinismo presenta
fibrosis pulmonar, y el alfa-delta-SPD, en que se detecta en la microscopia
electrónica un déficit de gránulos alfa y delta.

BIOQUIMICA DE LAS PLAQUETAS: RECEPTORES

PLAQUETARIOS

En la membrana de las plaquetas se encuentran receptores de muy

diversos tipos: receptores de la familia de las integrinas, receptores ricos
en leucina (LRR), receptores transmembranales ligados a proteína G,
proteínas de la superfamilia de las inmunoglobulinas, receptores de tipo
tirosin quinasa, lectinas, y otros.

Muchos de estos receptores juegan un importante papel en la función

hemostática de las plaquetas, participando en las interacciones entre
plaquetas, entre plaquetas y tejido vascular y entre las plaquetas y
factores de la coagulación y otros agonistas (ADP, epinefrina, Tromboxano
A2, etc.).

Otros receptores de las membranas plaquetarias están relacionados con la

participación de las plaquetas en procesos como la inflamación,
crecimiento tumoral y metástasis, y reacciones de tipo inmunológica.

Desde el punto de vista médico, resultan de especial interés los receptores

GPIIb-IIIa y los receptores GPIb.

El receptor [GP] IIb-IIIa es el receptor más abundante en la superficie de la

plaqueta, representando casi el 15 % de las proteínas de la superficie
celular. Este receptor es un miembro de la familia de integrina-receptores
de la superficie celular y es también llamado integrin αIIb-β3. Este es un
receptor para el factor de Von Willebrand y el fibrinógeno. La importancia
de este receptor para una adecuada hemostasis es obvia si se tiene en
cuenta que mutaciones genéticas que provocan la ausencia de este
receptor o su expresión en cantidades reducidas dan como resultado que
las plaquetas son incapaces de enlazarse al fibrinógeno y agregarse
(Tromboastenia de Glanzmann). Otro interés medico de este receptor
radica en que actualmente, para inhibir la agregación plaquetaria, se usan
drogas que son antagonistas de este receptor (por ejemplo, anticuerpos
monoclonales contra el mismo).

El receptor GPI-b (GPIb-GPIX-GPV) es un receptor tipo Receptor Rico en

Leucina (LRR receptor) formado por un complejo multiproteico constituido
por 4 diferentes tipos de glicopoproteinas: GPIb alfa y GPIb beta, (unidas
entre si por enlaces desulfuro), y GPIX y GPV, (asociadas por fuerzas no
covalentes). Este receptor es fundamental para la unión inicial de las
plaquetas a la matrix extracelular y su adhesión al vaso danhado. Esta
unión se realiza a través del factor de von Willebrand que actúa como
puente entre el colágeno subendotelial (expuesto por la lesión del vaso) y
los receptores GPI-b en la membrana plaquetaria. El síndrome de Bernard-
Soulier es un desorden autosómico recesivo que aparece como
consecuencia de una ausencia o disminución de las glicoproteínas que
forman el receptor GPI-b.

BIOQUIMICA DE LAS PLAQUETAS:

CARACTERISTICAS GENERALES

ORIGEN DE LAS PLAQUETAS:

Las plaquetas se forman a partir de sus precursores en el

tejido hematopoyético. La formación de las plaquetas, como las
de otras células sanguíneas, comienza con el Hemocitoblasto,
que entre otras posibilidades, (y fundamentalmente cuando
está bajo el estímulo de trombopoyetina) puede convertirse en
megacarioblasto, el cual se transforma en promegacariocito y
este en megacariocito. Durante la etapa de maduración del
megacariocito, el DNA continua replicándose y el núcleo
experimenta muchas divisiones pero sin la correspondiente
división celular. Mientras esto ocurre, se acumula una gran
cantidad de citoplasma. Las plaquetas se forman por el
desarrollo de membranas de demarcación en el citoplasma, con liberación
posterior a las sinusoides venosas de la medula ósea. Un megacariocito
puede liberar miles de plaquetas, quedando la célula con prácticamente
solo el núcleo.

ESTRUCTURA GENERAL:

Las plaquetas son muy pequeñas, de 1 a 4 micras de diámetro y circulan

entre 4 y 10 días, como discos achatados y sin núcleo. La membrana
plaquetaria es muy rica en fosfolípidos y contiene diversas glicoproteínas
que desempeñan un papel fundamental en la recepción y transducción de
las señales intracelulares. El citoplasma de las plaquetas contiene un
sistema de microfilamentos y una estructura contráctil del tipo
actina/miosina, denominada thrombosthenin, que al ser activada modifica
la estructura de la membrana. También se encuentran en el citoplasma
micro túbulos, que junto a los microfilamentos, forman un citoesqueleto
interno flexible responsable de la forma de las plaquetas, pero que a la vez
permite los cambios de conformación durante la activación plaquetaria.
También se observan en el citoplasma plaquetario retículo Endoplasmico
residual (formando el llamado sistema tubular denso), mitocondrias,
glucógeno y tres distintos tipos de gránulos: gránulos alfa, gránulos
densos, y gránulos lisosomales, que contiene substancias biológicamente
activas que son liberadas durante el proceso de la coagulación. La energía
para los procesos plaquetarios (agregación, secreción y otros) deriva de
metabolismo aeróbico en la mitocondria y de glicolisis anaerobia utilizando
los gránulos de glucógeno presentes en su citoplasma.

LA BIOQUIMICA DEL SISTEMA DEL

COMPLEMENTO:
La unión del anticuerpo al antígeno muchas veces no es suficiente para
brindar una protección efectiva contra el agente invasor, por lo que
requiere de la acción complementaria de otro componente del sistema
inmunológico que sea capaz de neutralizar o de conllevar a la
neutralización del agente.

Se denomina sistema del complemento a un conjunto de proteínas que

constituyen una cascada bioquímica que participa en los mecanismos de
defensa inmunológico del organismo. Este sistema, muchas veces, de
hecho, actúa complementariamente y como resultado de la interacción
antígeno-anticuerpo, pero en otras, como veremos más adelante, puede
actuar independientemente de la acción de los anticuerpos.

Las proteínas que forman este sistema son en su mayor parte enzimas
proteolíticas en forma de zimógenos, que al ser iniciado este mecanismo de
respuesta inmunológica se van activando las unas a las otras
desencadenando procesos de defensa que van desde la activación de
procesos de fagocitosis hasta la lisis de las bacterias invasores. En este
proceso, algunas proteínas del sistema actúan como cofactores, y otras
como inhibidores.
Las proteínas que forman el sistema del complemento son sintetizadas en
su mayor parte en el hígado y constituyen aproximadamente el 5 % -10 %
de las globulinas plasmáticas. Ellas son componentes de la fase de
respuesta aguda y aumentan su concentración durante infecciones y
traumas, Muchas de esas proteínas se nombran con la letra C y se le
asigna un numero relacionado con el orden en que fueron descubiertas.

Las funciones de este sistema incluyen:

1.- Lisis celular

2.- Estimulación de la fagocitosis por opsonizacion.

3.- Atracción de células fagociticas (quimotaxis)

4.- Contribución a la respuesta inflamatoria y alérgica, estimulando la de

granulación celular y liberación de enzimas intracelulares, histamina, etc.

5.- Facilitación de la eliminación de complejos inmunes.

La activación del sistema del complemento puede producirse por tres

mecanismos fundamentales:

1.- Activación por la vía clásica del complemento.

2.- Activación por la vía alternativa

3.- Activación por vía de la lectina-manosa.

En la vía de activación clásica, al interactuar los antígenos y los

anticuerpos IgG o IgM específicos, se producen cambios alexitéricos en la
inmunoglobulina que provocan que en la región constante 2 de las cadenas
pesadas (HC2) se exponga un sitio de unión con la proteína C1q, uno de los
componentes del sistema del complemento. Al unirse la proteína C1q a la
región constante de las cadenas pesadas, activa a otras dos proteínas del
complemento, C1s y C1r. C1s es una serine proteasa que actúa sobre C4
que al ser activada actúa sobre C2. Los fragmentos activos de C4 y de C2
forman un complejo que se denomina C3 convertasa, porque puede
hidrolizar a C3. (C1q también puede ser activado por micoplasmas,
endotoxinas bacterianas, virus a RNA, y algunas membranas en ausencia
de anticuerpos)

C3 es la proteína del complemento más abundante, lo cual unido a la

posibilidad de auto activarse, amplifica extraordinariamente la señal. La C3
b derivada de C3 se une a glicoproteínas de la superficie celular. Debido a
que los macrófagos y neutrófilos tienen receptores para C3b, reconocen a
las células recubiertas por esta proteína y se unen a ellas para fagocitarlas.

Otra parte de C3b se une a C5 y este complejo es hidrolizado por la C3

convertasa.

La hidrolisis de enlaces en C5 por la C3 convertasa (también llamada C3/c5

convertasa) produce C5a, que atrae a los neutrófilos, y C5b, que forma un
complejo en la membrana celular con C6, C7 y C8. Este complejo,
denominado Complejo de ataque a la membrana guía el ensamblaje de
alrededor de 20 moléculas de C9 para formar un canal que atravesando la
bicapa lipídica de la membrana, permite el paso de iones y pequeñas
moléculas y agua, por lo que la célula experimenta lisis. La vía alternativa
ocurre en ausencia de complejo antígeno anticuerpo. Normalmente, una
cierta cantidad de C3 es hidrolizada espontáneamente liberando 3ª y 3b. En
condiciones normales, 3b es inactivada, pero en presencia de bacterias o
partículas o moléculas invasoras (virus, hongos, bacterias, parásitos,
veneno de serpiente o Ig A) 3b puede unirse a la membrana bacteriana e
interactuar entonces con otra proteína del plasma llamada Factor B,
formando un complejo C3bB, el cual al ser hidrolizado por otra proteína
(Factor D) libera Ba y se convierte en un complejo C3bBb, que tiene
actividad de C3 convertasa y desencadena ulteriores cambios que
desembocan en la formación del Complejo de Ataque a Membrana y la lisis
de la célula invasora. (las proteínas Factor H y factor I tienen efecto
inhibitorio sobre la C3 convertasa, mientras la properdina estabiliza su
conformación activa)
Una tercera forma de activación del complemento es la vía de la Lectina-
Manosa. En esta vía, una proteína sérica, capaz de enlazarse a la manosa
(Manose-Binding Lectine o MBL) y otros monosocararidos de los
glicocomplejos (glicolipidos y glicoproteinas) en la superficie del organismo
invasor, forma un complejo con dos serin proteasas en forma de zimogeno
(Manosa-binding lectin Associated Serin Proteasas) MASP-I y MASP-II.
Cuando la MBL se une a los oligosacáridos de la superficie de bacterias,
virus u hongos, se activan las serin proteasas las cuales hidrolizan y
activan las proteínas C4 y C2, desencadenando la cascada del
complemento.

Cualquiera de los tres mecanismos que sean desencadenados, ellos

convergen en la formación de un complejo con actividad de C3 convertasa,
la formación de 3b y la continuación de la cascada que culmina con la lisis
de la célula invasora.
Aunque muchos textos difieren en algunos detalles específicos, lo cierto
es que el sistema del complemento tiene como funciones principales:

1.- Opsonizacion (marcar a las células extrañas para la fagocitosis

mediante formación de proteínas que recubren a dicha célula. Ej. C3b)

2.- Quimotaxis (atracción de neutrófilos hacia el agente invasor Ej. C5a)

3.- Lisis de la célula invasora (Ej. C5, C6, C7, C8, C9)

4.- Contribución a la respuesta inflamatoria y alérgica, estimulando la de

granulación celular y liberación de enzimas intracelulares, histamina, etc.
(Ej. C3a, C4a, C5a)

5.- Facilitar la eliminación de complejos inmunes (Ej. C3b)

Se conocen diversas enfermedades relacionadas con el malfuncionamiento
sistema del complemento, que incluyen deficiencias congénitas o
adquiridas de componentes individuales del complemento, que se
manifiestan generalmente como susceptibilidad aumentada a infecciones
piógenas o a Neisseria. Es importante también la asociación entre
deficiencia de factores del complemento y enfermedades inmunológicas
del tipo del Lupus Eritematoso Sistémico y otras enfermedades colágeno-
vasculares, así como en nefritis crónicas, angioedemas a repetición, y
otras.

HOMOPOLISACARIDOS DE INTERERES
BIOMEDICO:
Los polisacáridos son carbohidratos formados por más de 9
monosacaridos unidos por enlaces glicosidicos. (Como fue también
discutido, hay divergencias en diferentes textos en cuanto al número que
diferencia a un oligosacárido de un polisacárido: para algunos el número es
10, para otros es 20; en realidad, generalmente los polisacáridos naturales
están formados por cientos de monosacaridos).

Cuando las moléculas del polisacárido están formadas por el mismo tipo de
monosacaridos, el polisacárido se clasifica como un homopolisacaridos. El
almidón, el glucógeno y la celulosa son homopolisacaridos, ya que están
formados por cientos de moléculas de monosacaridos de un solo tipo, la
glucosa, unidas por enlaces glicosidicos.
Si las moléculas del polisacárido están formadas por diferentes tipos de
monosacaridos, entonces se considera un Heteropolisacaridos. El ácido
Hialuronico, formado por miles de unidades de N-acetil glucosamina que se
alternan con unidades de ácido glucuronico, es un ejemplo de
Heteropolisacaridos.

HOMOPOLISACARIDOS

Celulosa

La Celulosa es un polímero lineal de residuos de D-glucosa unidas por

enlaces (1, 4)-O-glicosidicos. Este es el carbohidrato más abundante en
la naturaleza.

Si consideramos el tipo de enlace entre las moléculas de glucosa, la unidad

repetitiva de la celulosa es la celobiosa, el disacárido formado por dos
moléculas de D-glucosa unidas por un enlace Beta 1,4-O glicosidicos (por
ello, en algunos textos se dice que la unidad repetitiva o monómero de la
celulosa es la celobiosa).
Las largas fibras de celulosa se mantienen juntas a través de enlaces de
hidrogeno intermoleculares. Los enlaces de hidrogeno se establecen con
otras cadenas que están en el mismo plano, así como con cadenas en
planos superiores e inferiores parar formar paquetes fuertes y fibrosos.
Esto hace que la celulosa sea muy apropiada para su función estructural en las
plantas.

Debido a que la celulosa está formada por moléculas de glucosa, la

celulosa puede ser una fuente de energía en algunas especies. La falta en
los seres humanos de enzimas apropiadas para la hidrolisis de enlaces
Beta-1,4 O glicosidicos entre moléculas de glucosa, hace imposible la
digestión de celulosa por lo que este polisacárido no pueda ser
aprovechado en la nutrición humana, a pesar de su gran contenido de
glucosa (Han pensado en la posibilidad – hoy en el campo de la ciencia
ficción – de que los seres humanos pudieran digerir y utilizar la glucosa
contenida en la celulosa?). Debido a la incapacidad del ser humano para
digerirla y a su capacidad de hidratarse y aumentar el tamaño del bolo
fecal, estimulando el peristaltismo, la celulosa y sus derivados son usados
en medicina humana como un componente de ciertos laxantes.
Almidón

El almidón es el segundo carbohidrato más abundante en la naturaleza.

Sus funciones biológicas incluyen, en las plantas, la principal forma de

almacenamiento de azúcar, y por tanto, de recursos energéticos, y en el
ser humano es la principal fuente de glucosa en la dieta.

El almidón no es realmente una molécula, sino un grano formado por dos

diferentes tipos de moléculas: la Amilosa y la Amilopectina.

Amilosa.

La Amilosa es una molécula lineal formada por unidades de glucosa unidas

por un enlace alfa-1, 4 O glicosidicos. Considerando el tipo de enlace
podemos decir que la unidad repetitiva de la Amilosa es la maltosa. (Por
eso en algunos libros se dice que la unidad monomerica de la Amilosa es la
maltosa).
La molécula de Amilosa es helicoidal.

Amilopectina

La Amilopectina es el segundo tipo de molécula que aparece en el almidón.

La Amilopectina está formada también por unidades de glucosa, pero a
diferencia de la Amilosa que es lineal, la Amilopectina es una molécula
ramificada.

La Amilopectina contiene residuos de D-glucosa unidos por enlaces alfa (1,

4)-O-glicosidicos, excepto en los puntos de ramificación, donde las cadena
de glucosa se enlazan a otras a través de enlaces alfa (1,6)-O-glicosidicos.
Debido a estos diferentes enlaces glicosidicos, de la digestión de la
Amilopectina se obtienen fundamentalmente maltosas, pero también
isomaltosas que corresponden a los puntos de ramificación.

La Amilopectina tiene una ramificación cada 24-30 unidades de glucosa.

Glucógeno:
La estructura del glucógeno es muy similar a la de la Amilopectina, pero
más ramificada, con una ramificación cada 8 a 12 unidades de glucosa.
El Glucógeno es la forma en que la glucosa es almacenada en los animales.
El glucógeno se almacena fundamentalmente en el hígado (desde donde es
hidrolizado cuando se requiere glucosa en el hígado o en tejidos extra
hepáticos), y en el tejido muscular, donde es usado como reserva
energética para la contracción muscular.

Trastornos en el metabolismo del glucógeno dan origen a un grupo de

enfermedades denominadas Glucogénesis o Enfermedades de
almacenamiento de Glucógeno. Estas enfermedades se caracterizan por la
acumulación tisular de glucógeno, fundamentalmente en el tejido
muscular, en el tejido hepático o en ambos. Cuando afectan el tejido
muscular, la habilidad del musculo para realizar ejercicios es uno de los
síntomas predominantes; la acumulación de glucógeno en el tejido hepático
generalmente se traduce en daño de los hepatocitos y episodios de
hipoglicemia severa. Otros órganos como el corazón, los riñones, los
intestinos, también pueden ser afectados por glucogénesis.

Existen diversos tipos de glucogénesis dependiendo de la enzima afectada.

ESTRUCTURA DEL GLUCOGENO:

Su estructura puede parecerse a la de Amilopectina del almidón, aunque

mucho más ramificada que este. Está formada por varias cadenas que
contienen de 12 a 18 unidades de α-glucosas formadas por enlaces
glucosídicos 1,4; uno de los extremos de esta cadena se une a la siguiente
cadena mediante un enlace α-1,6-glucosídico, tal y como sucede en la
Amilopectina.

Una sola molécula de glucógeno puede contener más de 120.000

monómeros de glucosa.

La importancia de que el glucógeno sea una molécula tan ramificada es

debido a que:

La ramificación aumenta su solubilidad.

La ramificación permite la abundancia de residuos de glucosa no
reductores que van a ser los lugares de unión de las enzimas glucógeno
fosforilasa y glucógeno sintasa, es decir, las ramificaciones facilitan tanto
la velocidad de síntesis como la de degradación del glucógeno.

El glucógeno es el polisacárido de reserva energética en los animales que

se almacena en el hígado (10% de la
masa hepática) y en los músculos (1% de
la masa muscular) de los vertebrados.
Además, pueden encontrarse pequeñas
cantidades de glucógeno en ciertas
células gliales del cerebro.

Gracias a la capacidad de
almacenamiento de glucógeno, se
reducen al máximo los cambios de
presión osmótica que la glucosa libre
podría ocasionar tanto en el interior de
la célula como en el medio extracelular.

Cuando el organismo o la célula

requieren de un aporte energético de
emergencia, como en los casos de
tensión o alerta, el glucógeno se degrada nuevamente a glucosa, que
queda disponible para el metabolismo energético.

En el hígado la conversión de glucosa almacenada en forma de glucógeno a

glucosa libre en sangre, está regulada por la hormona glucagón y
adrenalina. El glucógeno hepático es la principal fuente de glucosa
sanguínea, sobre todo entre comidas. El glucógeno contenido en los
músculos es para abastecer de energía el proceso de contracción
muscular.

El glucógeno se almacena dentro de vacuolas en el citoplasma de las

células que lo utilizan para la glucólisis. Estas vacuolas contienen las
enzimas necesarias para la hidrólisis de glucógeno a glucosa.