UNIVERSIDAD DE LA SIERRA SUR

INSTITUTO DE SALUD PÚBLICA

LICENCIATURA EN MEDICINA

BIOQUÍMICA

TRABAJO FINAL

COLAGENO

PROFESOR: DR. ABISAI MARTINEZ SANCHEZ

ALUMNA: JEANETTE ESMERALDA SANTIAGO LÓPEZ

GRUPO: 114-B

N/L: 36

SEMESTRE: OCTUBRE 2020-FEBRERO 2021

 1. INTRODUCCIÓN
En el mundo de la bioquímica existen una infinidad de biomoléculas las cuales podemos dividir en
orgánicas e inorgánicas, el colágeno pertenece a la categoría de las biomoléculas orgánicas en la
clasificación de las proteínas.

El colágeno es la proteína más abundante del tejido conectivo del cuerpo, lo interesante es que es
propia de la matriz extracelular (MEC) de los tejidos animales. Es producida por los fibroblastos, las
células principales en el tejido conectivo. Los principales aminoácidos que participan en su formación
son la glicina, la prolina, arginina e hidroxiprolina. En los mamíferos puede llegar a constituir el 30%
del total de las proteínas de un individuo. Al mismo tiempo es una gran proteína estructural la cual se
encarga de formar cables moleculares los cuales ayudan a fortalecer los tendones y extensas hojas
resilientes que dan sostén a la piel y a los órganos internos. Al mismo tiempo es una proteína que
puede atraer y captar el agua de nuestro organismo, las fibras de colágeno forman membranas que
cubren órganos como puede ser la pleura entre otros. Principalmente el colágeno aporta la fuerza y
elasticidad a varios órganos del tejido conectivo, este se va renovando constantemente en el cuerpo;
en los huesos dura hasta un año y en la piel solamente 5 meses. También podemos encontrar al
colágeno en los huesos, cartílagos y articulaciones. El colágeno no todo el tiempo es resistente, ya
que con el tiempo se hace quebradizo, por lo tanto los huesos se hacen más débiles. El colágeno como
ya se ha mencionado es una proteína de suma importancia para el sistema óseo ya que es ahí donde
cumple su función.
 2. ANTECEDENTES
En el siglo XII, la erudita
abadesa Hildegard von
Bingen aconsejaba a la gente
que consumiera caldo a base
de pierna de ternero como
remedio para el dolor de las
articulaciones, ya que es rico
en colágeno.

Hildegard von Bingen,

nacida en Alemania en
1098, fue una abadesa
polifacética: médica,
filósofa, naturalista, compositora, poetisa y también lingüista. La bióloga estadounidense Margaret
Alic (1986) la ha definido como una abadesa muy singular por su notable influencia y una de las
científicas más importantes del siglo XII.
Hildegard von Bingen, también conocida como la «Sibila del Rin», mostró desde muy pequeña una
verdadera curiosidad por entender la naturaleza. A los ocho años de edad fue entregada por sus
padres a la Iglesia, donde a lo largo de toda su vida llevó a cabo una obra realmente excepcional.
ntre 1151-1158 escribió su obra de medicina más importante bajo un único título: Libro sobre las
propiedades naturales de las cosas creadas (Liber subtilitatum diversarum naturarum creaturarum).
Con posterioridad, en el siglo XIII, fue dividido en dos: Physica, un texto sobre las ciencias
naturales con conocimientos de medicina sencilla, y Causae et Curae un tratado de medicina
compleja que trata de las enfermedades, sus causas y sus síntomas. En ambos textos describe el
mundo natural y muestra un particular interés en las propiedades curativas de las plantas, los
animales, minerales, metales, y otros elementos de la naturaleza.
Se cree que Napoleón también era un gran entusiasta de este nutritivo ingrediente y lo suministraba
a sus tropas
 3. ESTRUCTURA
La unidad básica de una fibra de
colágeno es la molécula de
tropocolágeno, una hélice triple de
tres cadenas polipeptídicas iguales
denominadas cadenas α (de sentido
levógiro) formando la hélice triple de
colágeno. Es una molécula rica en
prolina e hidroxiprohna (20 %),
contiene aminoácidos hidroxilados
(hidroxiprolina y hidroxilisina) y, al
igual que otras proteínas que se
secretan, se glicosila en la célula
antes de su secreción al espacio
extracelular.

Las fibrillas de colágeno son

entramados supramoleculares constituidos por moléculas de tropocolágeno asociadas en una variedad
de formas que proporcionan diferentes grados de fuerza de tensión. En el colágeno, el enrollamiento
superhelicoidal es dextrógiro, en sentido opuesto a la hélice levógira de las cadenas α. Las cadenas
de tropocolágeno forman hélices con tres residuos por vuelta, cada tercer residuo de una de las hélices
se sitúa muy cerca de las otras dos cadenas. Estos contactos próximos dejan un espacio tan pequeño
que solamente puede adaptarse allí el átomo de hidrógeno que constituye la cadena lateral de glicina;
cualquier otra cadena lateral más voluminosa separaría las tres hebras de la molécula de
tropocolágeno.

Cada una de las cadenas α que forman la molécula de colágeno se encuentran formando una hélice
levógira. Tres cadenas α se asocian entre sí
formando una superestructura básica
consistente en una triple hélice dextrógira,
regular y rígida: la triple hélice de colágeno. La
secuencia de aminoácidos de las cadenas α es
singular, ya que la característica común de las
regiones en triple hélice, conocidas como
dominios colagenosos (COL), es la repetición
del triplete glicocola-X-Y. Para que las tres
cadenas α se aproximen lo suficiente para formar la triple hélice, en su interior sólo puede acomodarse
el aminoácido más pequeño, la glicocola, quedando las cadenas laterales de los aminoácidos de las
posiciones X e Y del triplete localizadas hacia el exterior.

Una hélice polipéptidica de colágeno da una vuelta completa cada 3.3 residuos y su paso de rosca es
de0.31 m. las tres hebras están unidas mediante puentes de hidrógeno. Los donadores para poder
formar los puentes de hidrógeno son los grupos peptídicos –NH- de los residuos de glicina y los
aceptores de hidrógeno son los grupos peptídicos –CO- de los aminoácidos de otras hembras. Los
grupos hidroxilo de los residuos de hidroxiprolina también participan en la unión por puentes de
hidrógeno.

Cada una de las tres cadenas α tienen sus extremos alineado y, aunque la forma helicoidal se extiende
a lo largo de la mayoría de la molécula, hay regiones en los extremos amino y carboxilo terminales,
que implican a unos 15-20 aminoácidos, que no son helicoidales. Estas regiones, conocidas como
telopéptidos, son susceptibles de proteólisis, mientras que la triple hélice es resistente al ataque de la
mayoría de enzimas proteolíticas y en la forma nativa solo es digerida por colagenasas específicas.

La molécula de colágeno posee una composición de aminoácidos característica e inusual ya que una
tercera parte de sus aminoácidos son residuos de glicina y una cuarta parte, prolina. Muchos de los
residuos de prolina y de lisina están modificados covalentemente.

En los colágenos que no forman fibras, la estructura en triple hélice queda interrumpida por las
denominadas regiones no colagenosas (NC), que pueden variar desde dominios globulares extensos
hasta pequeñas regiones donde la secuencia del triplete no se repite o se altera. Estas zonas son
sensibles al ataque proteolítico pero confieren flexibilidad a la molécula de colágeno. Por ello, como
colágeno se define a aquellas «macromoléculas estructurales de la matriz extracelular que incluyen
en su estructura uno o varios dominios que se encuentran en conformación de triple hélice». Así, en
esta familia se incluye un amplio conjunto de moléculas de la matriz extracelular que pueden no tener
una triple hélice continua y presentan dominios globulares no colagenosos, de longitud y localización
variable a lo largo de la molécula.
4. CARACTERÍSTICAS FISICAS Y/O QUÍMICAS
 Los colágenos son moléculas, homo y heterotriméricas, compuestas por tres cadenas
polipeptídicas denominadas cadenas α.
 El término genérico «colágeno» engloba a una superfamilia de proteínas que, en vertebrados,
está constituida por una veintena de moléculas diferentes o más de una treintena de cadenas
polipeptídicas genéticamente distintas.
 El colágeno obtenido del ganado es un ingrediente habitual en la cocina. Como la mayoría
de las proteínas, pierde su estructura cuando es sometido a altas temperaturas. La triple hélice
se desenrolla y las cadenas se separan. Entonces, cuando esa masa de proteína desnaturalizada
se enfría, absorbe el agua circundante como una esponja formando gelatina.
 Se caracteriza principalmente por su notable resistencia: una fibra de 1 mm de diámetro puede
soportar una carga de 10 a 40 kg.
 La función y la configuración del colágeno presente ene l organismo varía según el tipo de
tejido en el que se encuentra. En el caso de los tejidos duros, como los huesos, el colágeno
actúa de soporte para el depósito de minerales. En los blandos, como la piel, forma una matriz
que engloba a las células y otras sustancias dando forma e integridad al tejido.
 En los tejidos del sistema cardiovascular, como los vasos sanguíneos y las válvulas, el
colágeno aporta características de elasticidad, expansibilidad y flexibilidad.
 Aparte de su función estructural tiene una función hemostasia, donde actúa a nivel de
procesos tan importantes como la agregación, adhesión y activación plaquetaria, así como en
los mecanismos intrínsecos y extrínsecos del proceso de coagulación.
 Su síntesis juega un rol muy importante en las fases tempranas del proceso de cicatrización
y de la formación de tejido de granulación que posteriormente dará lugar al tejido cicatricial.
 El colágeno tipo I tiene una composición de
aminoácidos muy singular como se muestra
en la siguiente tabla:
 5. CLASIFICACIÓN
Todos los tipos de colágenos forman las supramoleculares en la matriz extracelular, su tamaño,
función y distribución tisular varía considerablemente. Por lo cual se han descubierto hasta 26 tipos
de colágenos genéticamente distintos. En la actualidad se tiene el conocimiento de la existencia en un
rango de 26-28 tipos de colágeno.

Por lo tanto los colágenos pueden ser considerados como una familia de proteínas. La principal
subclasificación de los colágenos se basa en los tipos: fibrilar y no fibrilar.

Los colágenas fibrilares forman fibrillas características que son rápidamente identificadas por sus
estriaciones transversales y proporcionan la tensión requerida para mantener unidos a los tejidos.

El colágeno no fibrilar forma una estructura reticular que sirve como armazón para la unión de células
epiteliales y endoteliales o como barrera de filtración en tejidos como el riñón.

La diferencia más importante entre el colágeno no fibrilar y el fibrilar es que los monómeros de
colágeno no fibrilar se autoensamba formando estructuras más complejas que las que se encuentran
ordinriamente dispuestas en el colágeno fibrilar.

Los colágenos tipos I, II y III son los que principales colágenos fibrilares. El tipo I se encuentra
en muchos tejidos conectivos, entre los que incluyen la piel, los huesos, los tendones y ligamentos.
El tipo II es el principal tipo de colágeno del cartílago hialino. El tipo III es menos abundante que los
tipos que los tipos I y II, peor se pueden encontrar pequeñas cantidades en los tejidos que contienen
tipo I, que con excepción del hueso y el tendón, y representa aproximadamente la mitad del colágeno
total en los principales tejidos del sistema cardiovascular, como las válvulas cardíacas y las
principales arterias. El tipo V se encuentra en varios tejidos, particularmente en vasos sanguíneos y
entre las células en diversos tejidos.

El colágeno tipo IV es el principal colágeno no fibrilar del cuerpo y es el mayor constituyente de

las membranas basales. El tipo VI y otra familia de colágenos menores se encuentran en pequeñas
cantidades en diversos tejidos.

A pesar de la gran diversidad estructural entre los diferentes tipos de colágeno, todos los miembros
de esta familia tiene la característica en común: la triple hélice dextrógira compuesta de tres cadenas
α. Esta triple hélice puede estar compuesta por tres cadenas idénticas (homotrímeros) como los
colágenos II, III, VII, VIII, X y otros, o por dos o más cadenas diferentes (heterotrímeros) como lo
colágenos de los tipos I, IV, V, VI, IX, y XI.

A continuación se muestra una tabla de los distintos tipos de colágenos:

Los colágenos formadores de fibrillas son los tipos de colagenos I, II, III, V y XI, todos estos
colagenos son similares en tamaño y se caracterizan por tener grandes dominios de triple hélice con
alrededor de 1000 residuos de aminoácidos o 330 repteiciones- Gly-X-Y- por cadena. Además son
sintetizados como grandes precursores, que necesitan ser procesados hasta colágenos mediante la
intervención de las procolágeno peptidasas. Estos colágenos se caracterizan por su capacidad para
ensamblarse formando agregados supramoleculares altamente orientados con una estructura
característica, la típica organización de fibras escalonadas con diamétros de entre 25 y 400 nm.

Los colágenos FACIT con los tipos IX,XII, XIV, XVI, XIX y XX, estos colágenos no forman fibras
por si mismos, pero se encuentran asocidados a la superficie de las fibras formadas por otros
colágenos. Las estrcuturas de estos colágenos se caracterizan por presentar pequeños dominios
colágenos interrumpidos por varios dominios no colágenos que actuán a modo de bisagras. Sus
dominios están caraterizados por una mayor diversidad estrcutural y funcional entre las diferentes
familias y tipos de colágeno. Las interrupciones de la estrcutura helicoidal pueden ocasionar
flexibilidad intramolecular y permitir una rotura proteolítica específica.

El colageno VI es un colageno microfibrilar, esta constituido por tres cadenas α diferentes con
pequeños dominios triple hélice y terminaciones globulares. Las fibras primarias forman, en primer
lugar, dímeros antiparalelos, en los que las moléculas están solapadas en la mayor parte de su longitud
y luego los dímeros se asocian de forma paralela para formar tetrámeros. Tras la secreción a la matriz
extracelular, los tetrámeros de colágeno tipo VI se unen en sus extremos formando microfibrillas
filamentosas, las cuales se asocian para constituir fibras con bandas de 10 nm de periodicidad,
distintas a las de los colágenos fibrilares.

Los colágenos VIII y X son los colágenos que tiene una cadena corta, se les denomina si por tener
como su nombre lo indica una cadena corta.

El colágeno IV es el colágeno de las membranas basales.

 6. PROCESOS METABÓLICOS
 Intracelular: fibroblasto

Se obtiene la molécula de preprocolágeno por la traducción del ARNm y tras ello se produce la
escisión de los péptidos señal para formar así el procolágeno. Posteriormente se producen
hidroxilaciones y se añaden sacáridos, tras lo que se forma una triple hélice de colágeno con enlaces
sulfuro y puentes de hidrógeno. Las triples hélices viajan al complejo de Golgi donde son
empaquetadas y excretadas.

 Extracelular

Las procolágeno-peptidasas rompen los extremos del procolágeno dando lugar al tropocolágeno,
colocándose en forma de escalera las diferentes moléculas de tropocolágeno que se unen mediante
enlaces covalentes

 Formación de uan estructura laminar en la región basal del tejido epitelial a partir de los
compoenentes de lalamina basal en este caso el colágeno.

Colágenos. Hay al menos tres tipos de colágenos presentes en la lámina basal, que son sólo una parte
de los 28 tipos que hay aproximadamente en el cuerpo humano. El principal componente que
comprende el 50% de todas las proteínas de la lámina basal es el colágeno tipo IV. En la próxima
sección, se describen las características y función del colágeno tipo IV como formador de la estructura
de la lámina basal. La presencia de diferentes isoformas de colágeno tipo IV provee especifcidad a la
lámina basal asociada con diferentes tejidos. También se encuentran en la lámina basal dos tipos de
colágenos no fbrilares, son los denominados colágeno tipo XV y XVIII. EL colágeno tipo XV
desempeña un papel importante en la estabilización de la estructura de la lámina externa en las células
musculares del esqueleto y cardíacas, mientras que el colágeno tipo XVIII está principalmente
presente en la lámina basal vascular y epitelial y se cree que participa en la angiogénesis. Además, el
colágeno tipo VII forma fbrillas de anclaje que unen la lámina basal con la lámina reticular subyacente
 7. IMPORTANCIA O FUNCIÓN BIOLÓGICA.
Su importancia radica en que es uno de los principales componentes de los distintos tipos de cartílago,
los cuales son un gran soporte para los huesos y estos puedan sostener nuestra estructura.

Al mismo tiempo el colágeno es la proteína más abundante en el tejido conectivo del cuerpo.
Mantiene todos los tejidos vivos unidos y asegura la integridad, elasticidad y regeneración de piel,
cartílagos y huesos. Representa casi el 30% de todas las proteínas humanas.

Esta proteína tan importante tiene una distribución muy importante en el cuerpo humano como se
menciona en la siguiente imagen:

Agregando que tiene una función en la hemostasia, donde actúa a nivel de procesos tan importantes
como la agregación, adhesión y activación plaquetaria, así como en los mecanismos intrínsecos y
extrínsecos de los procesos de coagulación. Estas propiedades se han traducido en la comercialización
de productos específicos para la homeostasia (esponjillas de colágeno) ya que pueden detener una
hemorragia entre dos y cinco minutos, además de absorber hasta 40 veces su peso.
 8. TRASTORNOS O PATOLOGÍAS RELACIONADAS
AL COLÁGENO
 Síndrome de Ehlers-Danlos

La primera descripción de un individuo que padecía el síndrome de

Ehlers-Danlos (EDS) se debe a J. van Meek'ren (1611-1666),
médico de Amsterdam, que en 1657 describe a «un joven español
de las islas Canarias, de 23 años, que tiene capacidad para estirar su
piel». El mismo caso se recoge en 1668, acompañado de un grabado
de observaciones médico-quirúrgicas, donde se muestra la gran
elasticidad de la piel del pecho del paciente. Actualmente esta
enfermedad se diagnostica a través de métodos clínicos,
bioquímicos, morfológicos y funcionales.

El síndrome de Ehlers-Danlos es un grupo muy heterogéneo de desórdenes hereditarios que afectan

a la piel, ligamentos, articulaciones, vasos sanguíneos, órganos internos, etc. Todos los órganos,
excepto el sistema esquelético, son frágiles. Aunque los datos relativos a la incidencia de esta
patología son muy variables, en algún caso se recogen cifras de 1/5 000 personas. A pesar de los
cambios genéticos heterogéneos que se han descrito en esta patología, las repercusiones en el
organismo tienen un limitado repertorio de cambios morfológicos y funcionales.

Los síntomas y alteraciones más comunes afectan a la piel y a las articulaciones.

 La piel es blanquecina, fina, blanda y delgada.

 Muestra una hiperelast
 icidad cutánea o hiperextensibilidad que varía según la localización corporal.
 La piel hiperelástica parece estar poco adherida al tejido subcutáneo, se extiende fácilmente
y retorna a su posición original.
 Las manos, por ejemplo, pueden tener un aspecto de guantes finos y anchos, poco adaptados
a la estructura músculo-esquelética.
 La fragilidad cutánea se refleja en una cicatrización anormal, mostrando la piel en las áreas
dañadas, frecuentemente pigmentadas, un aspecto semejante al papel de cigarrillo.
 Algunos pacientes pueden tocarse la punta de la nariz con la lengua.
 La hipermovilidad de las articulaciones parece ser el resultado de la laxitud de los ligamentos
y de los tendones de la articulación, asociado todo ello, posiblemente, con una hipotonía
muscular que facilita las contorsiones de los dedos y miembros.
  Osteogénesis imperfecta

La osteogénesis imperfecta constituye otro grupo de trastornos

hereditarios del colágeno de tipo I, caracterizados por una fragilidad
ósea que predispone al paciente a sufrir fracturas después de traumas
mínimos y a padecer una deformación esquelética progresiva.
Aunque el principal tejido afectado es el óseo (huesos cortos y
claros), también están alterados otros tejidos ricos en colágeno de
tipo I, como los ligamentos, tendones, fascia y dientes. La escoliosis
torácica, deformación de la pared torácica y de la columna vertebral, en la población con osteogénesis
imperfecta, parece influir sobre la función pulmonar y calidad de vida de los pacientes.

Existen diferentes tipos de osteogénesis imperfecta como los que se describen en la siguiente tabla:

 Condrodisplasias

Las condrodisplasias, de nomenclatura confusa y clasificación

realmente compleja, son un conjunto de enfermedades
caracterizadas por alteraciones en la formación del esqueleto
durante el crecimiento. Por ello, se producen deformaciones
esqueléticas y pérdida de la proporción entre la longitud del
tronco y la de los brazos y piernas.

La severidad varía desde formas letales, incompatibles con la

vida, a formas tan benignas que son difíciles de detectar. Las
principales alteraciones detectadas son las modificaciones que se producen en los componentes del
cartílago de los huesos en crecimiento.
Las condrodisplasias son el resultado de la mutación de genes cuyos productos defectuosos no
permiten que transcurra de forma correcta el proceso de osificación endocondral, responsable de la
formación de hueso. En condiciones normales, células mesenquimales poco diferenciadas se
diferencian a condrocitos, las células del cartílago. Estas células producen las proteínas de la matriz
cartilaginosa que, posteriormente, se convertirá en hueso. Para ello, el condrocito se diferencia a un
fenotipo hipertrófico, el cual altera y cambia la composición y organización del cartílago. Esto
permite la vascularización del cartílago y, además, en esta remodelación se forma el hueso. Los
colágenos de cartílago que participan en todos estos cambios son los de tipo II, IX y XI.

 Síndrome de Marfan
Los síntomas de síndrome de Marfan pueden ser leves o graves: es un
modelo variable de anormalidades que pueden afectar al sistema
esquelético (huesos y ligamentos), al cardiovascular (corazón y vasos
sanguíneos), y provocar trastornos oculares. La sintomatología clínica
se puede manifestar al nacer o bien aparecer en la vida adulta. Es una
enfermedad de carácter autosómico dominante que tiene una incidencia
de una de cada 10 000 personas.

Los individuos afectados presentan un aspecto característico, debido a

las anormalidades esqueléticas que padecen, siendo altos, delgados y
con articulaciones hiperextensibles. Los brazos y las piernas suelen ser
inusualmente largos en proporción al torso. La espina dorsal puede
presentar curvaturas (escoliosis) y el esternón puede sobresalir o parecer
hundido. Los dedos son muy largos, con apariencia de patas de araña
(aranodactilia), y, por lo general, la cara suele ser larga y estrecha.
Pueden presentar un cuadro dental caracterizado por unas quijadas estrechas, paladar alto y
deformado, y el apiñamiento de los dientes. Los defectos dentales no revisten gravedad alguna, y no
dejan de ser un inconveniente meramente estético que puede corregirse mediante ortodoncia. En
algunos pacientes con esta enfermedad se ha descrito la fragmentación de las fibras elásticas de la
aorta y una disminución en el contenido en desmosina, reflejo de una deficiencia en los enlaces de
entrecruzamiento que estabilizan la fibra elástica.

 Esclerodermia
La esclerodermia es una de las formas más
graves dentro de las afecciones secundarias a
un trastorno del colágeno. Esta enfermedad se
caracteriza por la acumulación de depósitos
excesivos de colágeno en los tejidos. El
trastorno consiste, al parecer, en una
aceleración de la síntesis y de los depósitos de
colágeno, que conduce a una proliferación
«maligna» de las fibras colágenas. En esta
afección, que no es genética, la alteración del
mecanismo de regulación de la síntesis del colágeno no sería secundaria a un trastorno primitivo de
ésta, sino que obedecería a otra causa (presencia de un virus lento, respuesta autoinmunitaria anormal,
trastorno del sistema cardiovascular). La enfermedad comienza progresivamente, interesa primero la
primero la piel a nivel de las manos y se extiende a continuación al tejido subcutáneo y a los diferentes
órganos, principalmente el corazón, los pulmones y los riñones. La evolución es habitualmente fatal.

 Latirismo

Coincide con algunos síntomas del síndrome de Ehlers-Danlos se obsesrva en el latirismo, una
enfermedad producida cuando los animales ingieren semillas de Lathyrus odoratus, el guisante de
olor común. Dado que estas semillas también forman parte de la dieta de algunas personas, se han
descrito casos de latirismo en humanos, en los que se observa la corvatura de la columna vertebral y
la ruptura de la aorta. El problema bioquímico
9. SABIAS QUÉ….?
 El colágeno tipo I, es el que se encuentra mayoritariamente en la dermis, huesos y tendones.
 El colágeno tipo II, es el que se encuentra en el humor vítreo y los cartílagos.
 El colágeno se puede conseguir a partir de los alimentos como la soja, ya que este ayuda a la
producción de colágeno y a proteger el que tenemos.
 Los alimentos que aportan vitamina C, así las verduras, los frutos rojos ricos en Omega 3 y
los alimentos que aportan azufre estimulan la producción de colágeno.
 La principal fuente oral de colágeno, es la gelatina, de origen animal (de la médula ósea) y la
carne magra.
 En la industria farmacéutica ha comercializado el colágeno para tomarlo por vía oral en
cápsulas, colágeno hidrolizado líquido, inyectable, en membranas y en cosmético.
 El colágeno es una proteína única con aminoácidos clave, los péptidos de colágeno se
caracterizan por su alto nivel de aminoácidos clave: glicina, prolina e hidroxiprolina, que
representan cerca del 50% del contenido total de aminoácidos. La hidroxiprolina sólo se
encuentra en el colágeno. Los aminoácidos del colágeno son los mismos que se encuentran
en piel, articulaciones y huesos.
 El colágeno constituye el 75% de la masa seca de la piel. Como componente clave en la
estructura de la piel, las fibras de colágeno proporcionan la infraestructura para la elastina,
que mantiene la elasticidad de la piel, y para el ácido hialurónico, que retiene la humedad.
 El colágeno hidrolizado líquido se absorbe mejor al tomarlo juntamente con vitamina C.
 A partir de los 25 años, el organismo disminuye la producción de colágeno, a partir de los 40
años la disminución es mucho mayor, según dicen puede disminuir hasta un 1% por año
después de los 40 años. A los 70 años la perdida es de aproximadamente el 30%.
 Los radicales libres, producidos por la exposición solar en exceso, las personas fumadoras,
los agentes contaminantes y algunos tóxicos, el estrés o el ejercicio físico exagerado,
destruyen el colágeno existente.
 Alimentación pobre y los hábitos de vida poco sanos. Un aporte de minerales, vitaminas y
aminoácidos son fundamentales en la formación de proteínas, entre ellas el colágeno,
igualmente el aporte de antioxidantes son fundamentales para evitar la destrucción de
colágeno. Así una dieta demasiado rica en azúcares simples, daña el colágeno.
 La formación de colágeno se produce mientras dormimos (un sueño reparador) es cuando el
cuerpo se recupera y se repara, sobre todo en la primera parte del sueño, es cuando existe la
síntesis proteica a partir de los distintos nutrientes y sustancias del organismo.
 La coenzima Q10, mejora la actividad celular, lo que mejorara la capacidad de reparación y
producción de colágeno.
 La forma más adecuada para evitar su destrucción a nivel tópico es aplicando filtros solares
y evitar su exposición al sol.
 No hay posibilidades de sufrir un “exceso de colágeno”, ya que no se acumula, pues el
organismo se queda con la cantidad que necesita y el resto lo elimina por vía digestiva o
urinaria.
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