Taller de lectura sobre Proteínas

Con base en el texto suministrado, realice un ensayo texto propio en el que aborde los
siguientes tópicos:

• Digestión y absorción de las proteínas

• Requerimientos de proteínas
• Calidad de las proteínas
• Tipos de proteínas empleadas en fórmulas de nutrición enteral
Introducción
Las proteínas constituyen uno de los com- teínas deben conservarse por sus numero-
ponentes fundamentales de las fórmulas sas funciones vitales para el organismo.
de nutrición enteral (NE), que suelen clasi- Aunque el cuerpo humano contiene entre 6
ficarse según criterios como su densidad y 10 kg de proteínas, a diferencia de lo que
calórica y proteica o la forma molecular ocurre con la grasa y los hidratos de car-
que tiene la proteína. bono, carece de un depósito funcional de
proteínas. La pérdida de proteína implica el
El nombre de proteína deriva de la palabra deterioro de la función. En personas falleci-
griega protos o primero, pues se conside- das por huelga de hambre, la desaparición
raba que era el nutriente más importante de proteínas es aproximadamente del 40 %.
en la alimentación humana. Las proteínas Por consiguiente, se estima que la dismi-
se digieren en el aparato digestivo para nución de más del 30 % de las proteínas
liberar sus aminoácidos constituyentes. En corporales constituye un riesgo mortal. Por
el organismo estos aminoácidos se incor- eso, el aporte adecuado de proteínas y
poran a un fondo general de reserva con energía es fundamental para conservar la
diferentes destinos: síntesis de distintas función y la integridad celular, la salud y la
moléculas (proteínas, otros aminoácidos, capacidad de reproducción.
glucosa, glutatión, vitaminas, etc.), energía
y catabolismo. Las proteínas tienen una Cualquier proteína es un polímero de ami-
misión de carácter estructural, como las noácidos unidos entre sí por un enlace
proteínas musculares u óseas, o funcional, peptídico. Cuando el polímero contiene
como enzimas, anticuerpos, citocinas, hor- menos de 100 aminoácidos puede lla-
monas, proteínas transportadoras, etc. Se marse polipéptido. La estructura física de
estima que el 90 % de las proteínas celula- la molécula de la proteína no es lineal, sino
res tienen una función enzimática con que tiende a adquirir formas tridimensio-
mayor o menor importancia para el meta- nales definidas. Puede crear hélices en vir-
bolismo celular. Los aminoácidos también tud de puentes de hidrógeno entre las
son utilizados para obtener energía, de cadenas laterales de los aminoácidos
hecho, las proteínas constituyen el segun- (estructura secundaria) y segmentos de
do almacén más importante de energía del estas hélices pueden plegarse, por puen-
organismo después de la grasa del tejido tes disulfuro o por uniones no polares
adiposo. Los aminoácidos pueden conver- entre las cadenas laterales, dando lugar a
tirse en glucosa y aseguran la disponibili- formas globulares o alargadas (estructura
dad constante de ésta cuando los depósi- terciaria). La forma exacta depende, por
tos de glucógeno se han consumido por el un lado, de su formación y, por otro, de su
ayuno. Sin embargo, los depósitos de pro- interacción con otras moléculas (estruc-
 2 Proteínas en nutrición artificial

tura cuaternaria). Muchas proteínas están Tabla 1. Aminoácidos esenciales o indis-

constituidas por varias cadenas peptídicas pensables
diferentes unidas por enlaces iónicos o
Adultos
covalentes.
• Isoleucina
Existen 20 aminoácidos diferentes que pue- • Leucina
den formar parte de las proteínas, todos • Lisina
ellos con una configuración levógira. Los • Metionina
aminoácidos se caracterizan por tener un • Fenilalanina
grupo carboxilo, un grupo amino y una • Treonina
cadena lateral unida a un carbono central • Triptófano
α. Esta cadena lateral caracteriza a cada • Valina
aminoácido en función de su tamaño, pola-
ridad y grado de hidrofilia. Los grupos Lactantes
hidrofóbicos tienden a colocarse en el cen- • Arginina
tro de las proteínas globulares, mientras
• Histidina
que los hidrofílicos se disponen en la perife-
ria en contacto con el medio acuoso, en la
periferia. Los grupos sulfidrilo de la cisteína los otros 10 son aminoácidos esenciales o
forman puentes disulfuro con otros resi- indispensables, de los cuales 8 son esen-
duos de cisterna, lo que aumenta la estabi- ciales a lo largo de toda la vida y 2 sólo en
lidad de la estructura terciaria de la proteí- momentos de rápido crecimiento, como
na. Los grupos hidroxilo y amida se unen a ocurre en la infancia (tabla 1). El niño
oligosacáridos en las glucoproteínas, como requiere todos los aminoácidos básicos,
lactasa o mucina. Las cadenas laterales ramificados o aromáticos, con excepción
con grupo carboxilo (ácido glutámico y de tirosina, aminoácido que puede sinteti-
ácido aspártico) permiten enlaces iónicos, zarse a partir de fenilalanina. Un niño pre-
como, por ejemplo, con calcio en la tropo- maturo puede necesitar también tirosina y
nina C y otras proteínas que intervienen en cisteína si en el momento del nacimiento
la contracción muscular, o con hierro en las no ha madurado todavía las vías metabóli-
proteínas transportadoras de este oligoele- cas para su síntesis. Éste es un ejemplo
mento. Algunos aminoácidos son modifica- del concepto de aminoácido condicional-
dos después de su incorporación a la mente esencial o indispensable. En la
cadena peptídica, como la 3-metilhistidina mayoría de las circunstancias, el orga-
presente en actina y miosina o hidroxipro- nismo puede sintetizar esos aminoácidos
lina e hidroxilisina presentes en colágeno. y cubrir sus necesidades. Sin embargo, en
otras circunstancias es necesario un
De entre los átomos que constituyen los aporte de estos aminoácidos en la dieta
aminoácidos, el nitrógeno (N) es el que más para alcanzar una homeostasis nitroge-
valor tiene, aproximadamente un 16 % del nada normal. Estas circunstancias pueden
peso de la proteína o 1 g de N por cada ser fisiológicas, como la descrita anterior-
6,25 g de proteína. De los aminoácidos, 10 mente, o patológicas, como los requeri-
pueden ser sintetizados por las células: son mientos aumentados de glutamina en
aminoácidos no esenciales o dispensables; enfermedades con elevado catabolismo
Nutrición enteral 3

proteico. No obstante, hay que tener en Las proteínas de las fórmulas enterales pue-
cuenta que no existe una clara definición den presentarse en tres formas principales:
de los requerimientos mínimos de este proteína intacta, proteína parcialmente hi-
aminoácido en esas enfermedades. drolizada o digerida, –lo que da lugar a poli-
péptidos y oligopéptidos–, y aminoácidos
Si el organismo no dispone de suficientes individuales. Las dos primeras formas nece-
hidratos de carbono, los aminoácidos son sitan digestión en el aparato digestivo. A ma-
desaminados y el esqueleto hidrocarbo- yor hidrólisis de la proteína y péptido, mayor
nado se utiliza en la síntesis de glucosa. osmolaridad de la solución que los contiene.

Digestión y absorción de las proteínas

La digestión de las proteínas comienza en tidasas y aminopeptidasas del borde epite-
el estómago con la acción de pepsina y lial del enterocito completan la digestión;
continúa en el intestino delgado con enzi- cada una de estas enzimas tiene una
mas pancreáticas como tripsina, quimio- acción específica. La tabla 2 muestra una
tripsina, aminopeptidasas y carboxipeptida- clasificación de las proteasas, que incluye
sas. Estas enzimas se secretan en la forma tanto enzimas que actúan en el aparato
«pro» y son activadas por la escisión de una digestivo humano como otras que se
pequeña secuencia peptídica. Esta división emplean en la obtención de hidrolizados de
la realizan enterocinasas secretadas en el proteínas (véase más adelante).
líquido intestinal. Las proteínas de la dieta
estimulan la secreción de las proenzimas La mayoría de los péptidos de más de tres
pancreáticas. El tripsinógeno se divide para aminoácidos son hidrolizados extracelular-
formar tripsina y ésta se une a las proteínas mente por las enzimas del borde en cepi-
de la dieta para comenzar la hidrólisis. llo de los enterocitos, mientras que los
Cuando ésta termina, aumenta el contenido dipéptidos y los tripéptidos pueden ser
de tripsina libre en el intestino, lo que cons- absorbidos intactos. La absorción de pép-
tituye una señal para cesar la secreción de tidos y aminoácidos ocurre, principalmente,
tripsinógeno. Posteriormente, las oligopep- en el intestino delgado proximal, general-

Tabla 2. Clasificación de enzimas que intervienen en la digestión de proteínas

Tipos de proteasas
Endopeptidasas Exopeptidasas
Serina proteasas Tripsina (arginina, lisina) Carboxipeptidasas Separan aminoácidos del
Quimotripsina extremo carboxilo
(aminoácido aromático) A Aminoácido neutral
B Aminoácido básico
SH proteasas Papaína, bromelina Aminopeptidasas Separan aminoácidos del
Aspartato proteasas Pepsina, quimiosina extremo amino
Metalo proteasas Colagenasa, termolisina Diepeptidasas Separan dipéptidos
Otras Renina, queratinasa
 4 Proteínas en nutrición artificial

mente por transporte activo mediante absorción no tiene repercusión nutricional,

transportadores específicos para los dife- pero puede ser importante desde un punto
rentes tipos de aminoácidos. Los dipépti- de vista inmunológico, porque puede dar
dos, tripéptidos y oligopéptidos tienen lugar a respuestas alérgicas.
también sistemas transportadores especí-
ficos. Se calcula que un 25 % de las pro- Tras la digestión de proteínas, los aminoá-
teínas de la dieta se absorben como cidos son transportados al hígado, donde
dipéptidos y tripéptidos. Los aminoácidos se regula el flujo de aminoácidos de la
se absorben en presencia de sodio y tanto dieta que entra en la circulación sistémica.
éstos como los dipéptidos y tripéptidos se El hígado transamina y oxida los aminoáci-
absorben rápidamente. Las dipeptidasas y dos sobrantes. En la práctica, el exceso
tripeptidasas pueden hidrolizar posterior- de proteínas (aminoácidos) en la dieta de
mente estos péptidos a aminoácidos, pero un sujeto sano da lugar a un aumento de
algunos alcanzan intactos la circulación la eliminación urinaria de nitrógeno. El
sanguínea. hígado es el lugar principal de metaboliza-
ción de aminoácidos esenciales, con
Aún con mucha menor frecuencia, también excepción de los aminoácidos ramifica-
existe una absorción limitada de proteínas dos, que apenas se degradan en el eje
intactas, bien a través de las uniones de las enterohepático y son más bien metaboli-
células epiteliales o bien por captación de zados por otros tejidos periféricos; por
vesículas desde la luz intestinal hasta la ejemplo, sólo un 2 % de la leucina de la
zona basal de estas células epiteliales. Esta dieta es oxidada en el hígado.

Requerimientos de proteínas
Deben considerarse diversos factores constante cambio. Cuanto más activo sea
para establecer los requerimientos de pro- el punto de la vía metabólica donde actúa
teínas: la composición en aminoácidos, la una enzima, más rápido será el proceso
influencia de la edad y el desarrollo del de síntesis y degradación de ésta.
individuo, su estado de salud o de enfer- Alrededor del 80 % de los aminoácidos
medad, trabajo, actividad física que rea- que resultan de la degradación de proteí-
liza, etc. nas son reciclados para la síntesis pro-
teica, el resto son degradados y deben ser
Las proteínas de la dieta son necesarias sustituidos por aminoácidos sintetizados
para sustituir a las que pierde el orga- por el organismo o por aminoácidos de la
nismo. Se estima que el cuerpo sintetiza dieta, si no pueden ser sintetizados.
unos 300 g de proteína al día. Las proteí-
nas de tipo estructural, como colágeno o La pérdida de aminoácidos varía según el
elastina, tienen una vida media prolon- aporte energético. En el ayuno disminuye el
gada; sin embargo, la de las proteínas fun- flujo de aminoácidos y la pérdida de nitró-
cionales, especialmente las enzimas, es geno en orina se reduce considerable-
mucho más corta, lo que les permite mente. Por lo tanto, los seres humanos tie-
adaptarse al metabolismo corporal en nen capacidad para mantener el balance
Nutrición enteral 5

Tabla 3. Cálculo de los requerimientos de proteínas según el método factorial

Pérdidas obligadas de nitrógeno
Orina 38 mg/kg/día
Heces 12 mg/kg/día
Sudor, piel, pelo, uñas 2-3 mg/kg/día

Total 54 mg/kg/día (rango 41-69 mg/kg/día)

Requerimientos de proteínas
Equivalente proteico de pérdidas de nitrógeno 0,34 g/kg/día de proteína
Coeficiente de variación 15 % (+ 2 DS) 0,44 g/kg/día
Calidad de la proteína (composición de aminoácidos y 0,8 g/kg/día
digestibilidad)

nitrogenado a lo largo de un amplio inter- tabla 3 se resumen los cálculos sobre los
valo, con gran variabilidad individual e inte- que se fundamenta la estimación de reque-
rindividual. Si la carencia supera esa capa- rimientos de proteínas con este método. El
cidad de adaptación, la fisiología corporal resultado final se modifica en función del
se altera y aparecen síntomas como creci- crecimiento en niños o de las mayores
miento insuficiente, defectos inmunitarios, necesidades propias del embarazo y de la
mala cicatrización de las heridas, etc. lactancia. A este método se le puede hacer
la objeción de que basa sus cálculos en el
Los requerimientos de proteínas se han individuo en ayunas, con las consecuentes
estudiado mediante diferentes métodos. adaptaciones metabólicas, lo que puede
En ratas en crecimiento la cantidad y cali- dar lugar a valores diferentes respecto de
dad de las proteínas tiene un efecto inme- las necesidades reales de una persona
diato en su crecimiento, que depende de sana que toma una alimentación estable.
la síntesis proteica y, a su vez, de la
ingesta de aminoácidos. Sin embargo, es Por este motivo, se ha utilizado también el
evidente que este método no puede utili- estudio del balance nitrogenado. Un nivel
zarse en humanos y por eso se recurre a adecuado de ingesta de proteínas es
otros procedimientos. aquel que mantiene un balance de nitró-
geno neutro o ligeramente positivo. En
El método factorial estudia las pérdidas individuos con diferentes características
corporales de nitrógeno en un individuo (lactantes, embarazo, ancianos, etc.), pue-
que ingiere una dieta sin proteínas. En de añadirse progresivamente mayor canti-
pocos días se instauran mecanismos para dad de proteínas en la dieta hasta estable-
reducir la pérdida de nitrógeno, aunque cer ese balance nitrogenado idóneo. Este
nunca llega a eliminarse por completo, método tiene las limitaciones derivadas de
pues, aunque reducidos, persisten de los posibles errores al calcular el nitrógeno
forma obligatoria algunos procesos meta- ingerido a través de los alimentos y el
bólicos, aunque reducidos, como la oxida- excretado a través del sudor, aire exha-
ción de aminoácidos y la formación de urea lado, piel, cabello, etc. En general, se
y de otros compuestos nitrogenados. En la tiende a subestimar las pérdidas y a
 6 Proteínas en nutrición artificial

Tabla 4. Ingestas dietéticas recomendadas de proteínas para personas sanas

Grupo de edad RDA/IA* (g/día) Proteínas g/kg/día RADM (%)
Lactantes
0-6 meses 9,1* 1,5 Desconocido
7-12 meses 11 1,5 Desconocido
Niños
1-3-años 13 1,1 5-20
4-8 años 19 0,95 10-30
Varones
9-13 años 34 0,95 10-30
14-18 años 52 0,85 10-30
19-30 años 56 0,8 10-35
31-50 años 56 0,8 10-35
50-70 años 56 0,8 10-35
> 70 años 56 0,8 10-35
Mujeres
9-13 años 34 0,95 10-30
14-18 años 46 0,85 10-30
19-30 años 46 0,8 10-35
31-50 años 46 0,8 10-35
50-70 años 46 0,8 10-35
> 70 años 46 0,8 10-35
Embarazo
< 18 años 71 1,1 10-35
19-30 años 71 1,1 10-35
31-50 años 71 1,1 10-35
Lactancia
< 18 años 71 1,1 10-35
18-30 años 71 1,1 10-35
31-50 años 71 1,1 10-35
Fuente: Dietary reference intakes for energy, carbohydrate, fiber, fat, fatty acids, colesterol, protein and amino
acids (2002/2005), accesible en www.nap.edu
RDA: raciones dietéticas aconsejadas. IA: ingesta adecuada. RADM: rango aceptable de distribución de macro-
nutrientes.

sobrestimar la ingesta. Es interesante resumen en la tabla 4. Para su elaboración

resaltar que si no se administra suficiente se han tenido en cuenta los resultados de
energía, el balance nitrogenado será nega- estudios de balance nitrogenado más que
tivo, pese a que la ingesta proteica haya el método factorial.
sido adecuada.
Como ya se ha comentado, los requeri-
Los requerimientos de proteínas incluidos mientos de proteínas cambian con la edad
en las Dietary Reference Intakes (DRI) se y el crecimiento. Las enzimas del metabo-
Nutrición enteral 7

Tabla 5. Requerimientos de aminoácidos en la dieta según el grupo de edad (mg/kg/día)

Lactantes Niños NIños Adultos
Aminoácido Adultos
3-4 meses 2-5 años 10-12 años (Según V. Young)
Histidina 28 ? ? 8-12
Isoleucina 70 31 28 10 23
Leucina 161 73 42 14 39
Lisina 103 64 44 12 30
Metionina + cisterna 58 27 22 13 15
Fenilalanina + tirosina 125 69 22 14 39
Treonina 87 37 28 7 15
Triptófano 17 12 3 4 6
Valina 93 38 25 10 20

lismo de aminoácidos maduran con la téticas recomendadas). Si esta proteína es

edad en el feto y en el lactante. Esto afecta de alta calidad, como la del huevo, la mitad
particularmente a la histidina, que es esen- de sus aminoácidos son esenciales. Por lo
cial en lactantes, pero no en niños y adul- tanto, no es difícil alcanzar en el adulto las
tos. En los lactantes, los aminoácidos recomendaciones para estos aminoácidos
esenciales suponen alrededor del 30 % de cuando las proteínas son consumidas en
los requerimientos proteicos, y disminuyen esas cantidades.
paulatinamente a lo largo de la infancia y
adolescencia hasta llegar a un 11 % en los Las necesidades de proteínas durante la
adultos. Los requerimientos de aminoáci- enfermedad se estudian en otras mono-
dos según la edad y el tipo de proteínas se grafías de esta colección. Basta mencio-
indican en las tablas 5 y 6. En el mundo nar aquí que cualquier proceso que
occidental el consumo de proteínas suele induzca una respuesta inflamatoria sisté-
estar por encima de las RDA (raciones die- mica (enfermedad infecciosa o inflamato-

Tabla 6. Requerimientos de aminoácidos por proteína y grupo de edad comparados

con proteína de huevo y proteína corporal (mg de aminoácido/g de proteína)
NIños Proteína de
Niños Niños Proteína
Aminoácido 10-12 Adultos huevo de
1 año 2-5 años corporal
años gallina
Histidina 16 19 19 11 22
Isoleucina 40 28 28 13 54 38
Leucina 93 66 44 19 86 65
Lisina 60 58 44 16 70 50
Metionina + cisterna 33 25 22 17 57 25
Fenialalnina + tirosina 72 63 22 19 93 65
Treonina 50 34 28 9 47 25
Triptófano 10 11 9 5 17 10
Valina 54 35 25 13 66 35
 8 Proteínas en nutrición artificial

ria, politraumatismo, cirugía importante, viduos, pero constituyen la base para

etc.), supone un aumento del gasto ener- conocer los requerimientos de aminoáci-
gético, de la síntesis y de la degradación dos.
proteica. Parte de los aminoácidos se utili-
zan con fines energéticos, y parte se Otros investigadores han buscado definir
emplean en la síntesis de proteínas de fase estos requerimientos a través de la realiza-
aguda; el balance nitrogenado se hace ción de estudios de la oxidación de ami-
negativo. Sin embargo, el tratamiento de noácidos, tanto en animales en creci-
estos cambios metabólicos no es sencillo. miento como en seres humanos, utili-
El aporte de cantidades extra de energía y zando como trazadores isótopos no
proteínas puede aminorar ese balance radiactivos. La dosis del aminoácido estu-
negativo, pero sin llegar a hacerlo positivo. diado se incrementa paulatinamente. Así
También hay que tener en cuenta que el se obtienen dos curvas, una sin pendiente
aporte excesivo de energía no es benefi- (que corresponde a la oxidación mínima
cioso para el organismo, y no se ha pro- obligatoria), y otra con pendiente positiva
bado que un aporte de proteínas superior (que refleja el momento en el que el aporte
a 2,5 g/kg/día sea beneficioso en ninguna de aminoácido sobrepasa los requerimien-
situación clínica aguda (traumatismos, tos mínimos). El punto de corte de ambas
sepsis, quemaduras, etc.). En humanos, curvas corresponde a la cantidad de ami-
se ha demostrado una relación directa noácido aportado en la dieta experimental
entre la cantidad de proteína en la dieta y a partir de la cual comienza la oxidación no
el grado de estimulación de la síntesis pro- obligatoria. Otra posibilidad es estudiar la
teica. Sin embargo, esta relación es limi- oxidación de un aminoácido esencial, que
tada y la estimulación máxima se consigue actuaría de trazador, cuando otro aminoá-
con un aporte de 1,5-1,7 g/kg/día de pro- cido esencial se elimina de la dieta o se
teína de alta calidad. En adultos desnutri- aporta en cantidades crecientes. Mientras
dos, Collins y cols. (1998) encontraron que no se dé la cantidad mínima necesaria del
la realimentación inicial con un porcentaje aminoácido problema, no se puede llevar
de proteína respecto a la energía del 8,5 % a cabo la síntesis proteica. El aminoácido
se asociaba a una menor mortalidad si se esencial trazador no se incorpora a la pro-
comparaba con una el del 16,4 %, que es teína y el exceso consiguiente se oxida.
próximo al que suelen tener las fórmulas Los resultados obtenidos con estos méto-
enterales poliméricas, isocalóricas. dos apuntan a que las necesidades de
numerosos aminoácidos esenciales son
Los requerimientos individuales de amino- superiores a las establecidas. Sin
ácidos fueron estudiados en la década de embargo, los datos encontrados por dife-
1950 por Rose, quien evaluaba el balance rentes grupos de investigadores con este
nitrogenado con dietas adecuadas en procedimiento difieren y, por lo tanto, es
energía y en aminoácidos cristalinos, salvo posible que en el futuro se hagan ulteriores
el que se quería estudiar. Éste se añadía precisiones sobre las necesidades de ami-
progresivamente, hasta conseguir la canti- noácidos esenciales. Los requerimientos
dad mínima necesaria para lograr el de otros aminoácidos, como histidina,
balance nitrogenado. Estos estudios se arginina o glutamina, son también objeto
realizaron en un reducido número de indi- de investigación y controversia.
Nutrición enteral 9

Por último, no existen datos suficientes para No obstante, las DRI limitan el consumo pro-
establecer un nivel de ingesta superior tole- teico al 30 % del valor calórico total para dis-
rable (UL) para proteínas ni aminoácidos. minuir el riesgo de enfermedades crónicas.

Calidad de las proteínas

La calidad nutricional de la proteína Sin embargo, no todos los aminoácidos

entera o hidrolizada de una fórmula ente- así obtenidos están realmente disponi-
ral o de una fórmula infantil se estudia bles para el animal que los consume.
tanto por análisis de los aminoácidos También influye la digestibilidad de la pro-
que aporta como por los efectos que teína y otros factores, como la energía
produce en un animal de experimenta- que recibe un individuo. Por eso, para
ción para estimular su crecimiento. La evaluar la calidad nutricional de una pro-
necesidad de ambos tipos de compro- teína deben asociarse ensayos en anima-
bación deriva de la insuficiencia de cada les, habitualmente ratas en crecimiento o
uno por separado. Cuanto mejor es la adultas. Los animales reciben dietas iso-
calidad de la proteína, mayor velocidad calóricas con una única modificación: el
de crecimiento. contenido proteico. Se estudian grupos
que reciben las proteínas enteras o hidro-
La calidad de las proteínas depende del lizados que se quieren estudiar, la prote-
tipo de aminoácidos que la componen. Si ína entera a partir de la que se ha reali-
una proteína es deficiente en uno o más zado el hidrolizado, y como proteína de
aminoácidos esenciales, tiene baja calidad, referencia se suele emplear la caseína
puesto que la síntesis proteica requiere la con suplementos de metionina. Los estu-
disponibilidad de todos los aminoácidos dios constan de dos fases. En el período
que la integran. Una proteína de alta cali- inicial, se realimenta a los animales con la
dad tiene todos los aminoácidos en las dieta control con la proteína de referencia
proporciones adecuadas. El contenido en en una concentración restringida al límite
éstos se obtiene por hidrólisis completa y de la pérdida proteica, por lo que los
cromatografía líquida de alto rendimiento valores de nitrógeno en heces y orina se
(HPLC) y revelado con luz ultravioleta. La considera que proceden de pérdidas
utilización de la proteína por el animal obligadas, no de la proteína ingerida; este
depende, en parte, de esta composición período se denomina endógeno. En la
de los aminoácidos. Las proporciones ópti- segunda fase, más prolongada, los ani-
mas entre aminoácidos esenciales y no males reciben las dietas que se quieren
esenciales han sido determinadas por la analizar, se determina la excreción urina-
Organización para la Agricultura y la ria y fecal de nitrógeno y se calculan los
Alimentación/Organización Mundial de la índices señalados en la tabla 7. De este
Salud, de la Naciones Unidas (FAO/ WHO); modo, se puede comprobar que la case-
estas cantidades dependen de la edad y ína tiene un coeficiente de eficacia de la
del estado de salud del grupo poblacional proteína (PER) de 2,8, la proteína de soja
al que van dirigidas. de 2,4 y el gluten de trigo de 0,4.
 10 Proteínas en nutrición artificial

Tabla 7. Índices de la calidad nutricional de las proteínas

Índice Equivalencia Fórmula
Coeficiente de digestibilidad (N absorbido / N ingerido) 3 100 CDV = [I 2 (F 2 Fe) / I] 3 100
verdadera (CDV)
Utilización neta de la prote- (N retenido / N ingerido) 3 100 NPU = [I 2 (F 2 Fe) 2 (U 2 Ue) /
I] 3 100
ína (NPU)
(N retenido / N absorbido) 3 100 VB = [I 2 (F 2 Fe) 2 (U - Ue)] /
Valor biológico de la prote- [I - (F - Fe)] 3 100
ína (VB)
Incremento de peso del animal
Coeficiente de eficiencia de
(g) / proteína ingerida en el
la proteína (PER)
mismo período (g)
[Aminoácidos esenciales /
Índice químico de una
Aminoácidos totales (proteína
proteína
analizada)]/[Aminoácidos esen-
ciales/Aminoácidos totales
(huevo)] 3 100

I: nitrógeno ingerido (mg/día). F: nitrógeno en heces (mg/día). Fe: nitrógeno en heces durante el período endó-
geno (mg/día). U: nitrógeno en orina (mg/día). Ue: nitrógeno en orina durante el período endógeno (mg/día).

En último término, el valor biológico de una ése es el índice químico de la proteína. Los
proteína se basa en la determinación del aminoácidos que suelen ser limitantes con
nitrógeno retenido para crecimiento o más frecuencia son la lisina, la treonina y el
mantenimiento de las funciones corpora- triptófano. Por otra parte, otros aminoáci-
les, y se expresa como N retenido dividido dos esenciales como los ramificados y la
por N absorbido (tabla 7). fenilanina suelen aparecer en casi todas
las proteínas.
Existen dos principios fundamentales en
este concepto: a menor valor biológico de En general, las proteínas de alta calidad
una proteína, mayores cantidades de la son de origen animal, como la albúmina de
misma se requieren para alcanzar un huevo o leche y las de carne o pescado.
balance nitrogenado neutro; cuanto menor Todas las fórmulas enterales contienen pro-
valor biológico tiene una proteína mayor teínas de alta calidad, que se han estu-
proporción de aminoácidos no esenciales. diado en animales de experimentación para
Por eso se ha definido también un índice identificar sus calidades relativas frente a
químico basado en el perfil de aminoáci- una proteína patrón y su digestibilidad.
dos de una proteína. Este método com-
para la composición de aminoácidos de Cuando se utilizan proteínas naturales
una proteína con un patrón de referencia o «enteras», sin digerir, suele existir un ade-
una proteína de alto valor biológico como cuado equilibrio entre los diferentes tipos
la de huevo. Para eso se calcula el conte- de aminoácidos; cuando se emplean mez-
nido de cada aminoácido esencial de una clas de aminoácidos hay que evitar des-
proteína en estudio con el de una proteína equilibrios. En este sentido, si se aumenta
de referencia. El aminoácido con el menor el aporte de un aminoácido de un grupo
índice químico es el aminoácido limitante y (p. ej., ramificado), puede reducirse la utili-
Nutrición enteral 11

zación de los restantes aminoácidos del de los indicadores reseñados anterior-

grupo. mente. La digestibilidad de la proteína era
del 85 al 93 % en las ratas viejas y un poco
Otra consideración a tener en cuenta res- superior en las ratas jóvenes comparadas
pecto a la calidad de las proteínas es el con la dieta control. El coeficiente de efi-
efecto del proceso de preparación o fabri- ciencia de la proteína (PER) era del 42 al
cación y de las características del almace- 56 % y mejoraba con la adición de ciste-
namiento de la fórmula. El calor favorece la ína, treonina y triptófano. La digestibilidad
reacción de Maillard, en la que monosacá- proteica corregida por el índice de amino-
ridos reaccionan con los residuos de lisina. ácidos fue del 43-46, 69-75 y 86-93 %,
La oxidación o alcalinización pueden comparada con huevo entero, caseína y el
modificar también los aminoácidos de una patrón FAO-OMS (1991). Estos resultados
proteína. indicarían que los productos de nutrición
enteral son de menor calidad proteica que
Sarwar y Peace (1994) han estudiado la la caseína. Sin embargo, Young ha criti-
calidad de la proteína contenida en seis cado algunas de las bases conceptuales
fórmulas de nutrición enteral comparán- de este estudio y ha señalado que los
dola con caseína enriquecida con metio- estudios realizados con ratas en creci-
nina en un modelo de ratas en destete y miento pueden conducir a errores cuando
en ratas de 18 meses aplicando algunos se aplican a seres humanos.

Tipos de proteínas empleadas

en fórmulas de nutrición enteral

Proteína entera carne, pollo, pescado, jamón o huevo,

combinados con caseína, que adquieren
Las fuentes de proteína utilizadas en las una textura de triturado o de puré cuando
fórmulas de nutrición enteral poliméricas se reconstruyen con la adición de líquido.
pueden ser caseína, lactoalbúmina, proteí-
na de soja, proteína de suero y caseína Caseína
enriquecida con metionina. Algunas fór-
mulas contienen una sola de estas proteí- La caseína es un grupo de proteínas, clasi-
nas, otras mezclan varias de ellas, como ficadas cada una por letras del alfabeto
por ejemplo caseína (del 84 al 94 %) y pro- griego, que constituye el 80 % de las pro-
teína de soja (del 6 al 16 %), caseína (del teínas totales de la leche. Son moléculas
50 al 75 %) y proteína de suero (del 25 al de elevado peso molecular, ricas en ácido
50 %), o caseína, proteína de suero y pro- glutámico, leucina y prolina. Las caseínas
teína de soja. forman polímeros, compuestos por cente-
nares o millares de moléculas que se cono-
La Agencia Española de Seguridad cen como micelas de caseína. Los tipos de
Alimentaria acepta también como fórmu- caseína más insolubles (α y β) se rodean
las de nutrición enteral polimérica produc- de los más hidrófilos (κ) en una estructura
tos liofilizados con proteína de legumbre, esférica, en la que el fosfato cálcico sirve
 12 Proteínas en nutrición artificial

de nexo de unión entre las distintas molé- las proteínas de suero son rápidamente
culas. La caseína se emplea en la fabrica- digeridas, por lo que existe un pico más
ción de numerosos productos lácteos, alto en la concentración posabsorción de
porque puede precipitar con relativa facili- estos aminoácidos en suero. Esto se
dad. acompaña de una mayor estimulación
para la producción de insulina y menores
Proteínas de suero de leche cifras de glucemia que con otras fuentes
proteicas. También se han realizado estu-
Suponen el 20 % del contenido total de
dios según los cuales la estimulación de la
proteínas de la leche y son, por definición,
síntesis de proteínas, tanto en jóvenes
aquellas que quedan en solución cuando
como en ancianos, sería mayor si se
el pH de la leche se lleva hasta 4,6, el
adminstran proteínas de suero que caseí-
punto isoeléctrico de la caseína. Asi-
na. Sin embargo, la caseína puede inhibir
mismo, se hallan en el suero obtenido por
más la proteólisis.
coagulación enzimática de la caseína, por
ejemplo con cuajo. Entre estas proteínas
de suero de la leche se encuentran la alfa- Proteína de soja
lactoalbúmina, beta-lactoglobulina, que
son las más abundantes, albúmina sérica, La soja es una leguminosa que fija nitró-
lactoperoxidasa, lactoferrina, transferrina, geno del aire mediante la acción de las
ceruloplasmina, factores de crecimiento, bacterias de sus raíces. Las semillas de
inmunoglobulinas, proteasas y cisteína. En soja contienen, aproximadamente, un 40 %
general, son proteínas ricas en aminoáci- de proteínas. Sin embargo, estas semillas
dos ramificados, glutamina y cisterna. El son manipuladas industrialmente, retirando
valor biológico de las proteínas de suero la grasa y el salvado (harina de soja), la
de leche es de 104, frente a 87 de la grasa, los azúcares y el agua (concentra-
caseína. dos de proteína de soja) o realizando una
extracción química de la proteína (proteí-
La industria láctea produce concentrados nas aisladas de soja), lo que aumenta el
a partir de leche total (Total Milk Protein porcentaje de proteína aproximadamente a
Concentrates, TMPC) y del suero lácteo un 50, 65, y 96 %, respectivamente.
(Whey Protein Concentrates, WPC) o frac-
ciones aisladas de suero lácteo que con- La digestibilidad de la proteína de soja es
tienen todas sus proteínas (Whey Protein comparable a la de otras fuentes proteicas
Isolates, WPI). de alta calidad, como la leche o el huevo.
En su composición de aminoácidos des-
En la última década se ha avanzado en el taca únicamente la menor concentración
conocimiento de los efectos beneficiosos de metionina. Si la soja se utiliza en combi-
de las proteínas de suero en diferentes nación con otras proteínas, esto no
enfermedades. Así, por ejemplo, se han supone ninguna limitación e incluso, si se
observado mejores respuestas inmunoló- emplea como fuente única de proteínas, no
gicas en animales de experimentación con se recomienda la adición de metionina
hidrolizados de lactoalbúmina que con salvo en niños menores de 2 años de
hidrolizados de caseína. Dado su alto con- edad. En cambio, la proteína de soja tiene
tenido en aminoácidos ramificados y lisina, un alto contenido de lisina, por lo que com-
Nutrición enteral 13

pensa la deficiencia de este aminoácido en teína nativa, lo que favorece su uso en fór-
las proteínas de maíz o de trigo. La soja mulas enterales.
contiene un inhibidor de tripsina, pero el
tratamiento térmico de la proteína de soja Los hidrolizados proteicos pueden obte-
inactiva estos inhibidores y mejora el efecto nerse mediante hidrólisis química o enzi-
de la proteína de soja en los estudios que mática. La hidrólisis alcalina o ácida se
valoran el crecimiento de los animales. acompaña de la destrucción de algunos
aminoácidos, tanto esenciales como no
La proteína de soja se ha asociado a otras esenciales, y la incorporación de sales que
proteínas en la elaboración de alimentos aumentan su carga osmótica. Para evitar
porque tiene buena calidad nutricional y estos efectos poco deseables, se emplea
buen precio, es fácil de obtener, estable y más la hidrólisis enzimática para fabricar
cardiosaludable. Las proteínas de soja hidrolizados de alta calidad nutricional y
pueden disminuir tanto las concentracio- bajo contenido en sales, que se utilizan en
nes como la oxidación de colesterol LDL y fórmulas de nutrición enteral. En el pasado
mejorar la función endotelial. Además de se empleaban enzimas animales, como
algunas globulinas, otras moléculas como tripsina, pepsina o quimiotripsina, o vege-
las isoflavonas pueden contribuir a estos tales, como papaína, pero en la actualidad
efectos beneficiosos. se emplean más proteasas obtenidas a
través por procesos de ingeniería genética
Hidrolizados de proteína en microorganismos.

Los hidrolizados de proteínas de las fór- Las proteasas se clasifican en endopepti-

mulas peptídicas u oligoméricas se obtie- dasas, si fragmentan al azar enlaces en el
nen a partir de proteína de soja, lactoalbú- interior de las cadenas peptídicas, y en
mina y proteínas séricas, solas o en dife- exopeptidasas, si separan aminoácidos y
rentes combinaciones entre ellas. dipéptidos de los extremos de las cadenas
polipeptídicas (tabla 2). Cada tipo de
Estos hidrolizados contienen un elevado enzima tiene mayor especificidad por una
porcentaje de dipéptidos y tripéptidos, proteína u otra, como por ejemplo caseína
que pueden ser absorbidos por el epitelio o proteína de suero. Por otra parte, para
intestinal sin necesidad de más digestión obtener un alto grado de hidrólisis se
por las oligoaminopeptidasas. Por otra emplean asociaciones de enzimas que
parte, incluyen un bajo porcentaje de ami- actúan en paralelo o en serie, de acuerdo
noácidos, lo que disminuye la osmolaridad con el pH y la temperatura a la que actúan.
de la solución.
Una vez alcanzada la hidrólisis deseada,
El sabor de los hidrolizados es tanto más es necesario retirar las enzimas para que
amargo cuanto más amplia es la hidroliza- no continúe el proceso de hidrólisis. Esto
ción de las proteínas. Naturalmente, pre- se consigue bien por ultrafiltración a tra-
sentan menor poder alergénico que las vés de membranas con diámetros de
proteínas enteras. Los hidrolizados de pro- poro adecuados al tipo de enzima que se
teínas de suero lácteo poseen una mayor quiere remover, bien por degradación
solubilidad y menor viscosidad que la pro- mediante tratamiento térmico.
 14 Proteínas en nutrición artificial

Además de proteínas enteras e hidroliza- aromáticos. Los resultados de ensayos

das en fórmulas enterales completas, controlados con estas fórmulas revelan
existen los módulos de proteínas. En una moderada eficacia para resolver la
general, los que se comercializan en encefalopatía.
polvo son relativamente insolubles y
caros. La hidrólisis de la proteína mejora En los trastornos congénitos del metabo-
su solubilidad y disminuye su viscosidad. lismo de aminoácidos se altera la capaci-
Por el contrario, a mayor hidrólisis menor dad de degradar alguno de ellos, como
actividad emulsionante. Los hidrolizados por ejemplo fenilalanina en la fenilcetonuria
de proteína tienen un sabor amargo, que o los aminoácidos ramificados en la enfer-
varía según el tipo de proteína del que medad de jarabe de arce. El exceso de
parten; se suele decir que los hidroliza- aminoácidos es tóxico y puede originar
dos de proteína de soja son menos amar- retraso mental y alteraciones morfológi-
gos y más fáciles de procesar que los de cas. En la legislación española, se cono-
caseína. cen como dietoterápicos complejos aque-
llos productos que carecen de alguno de
Existen fórmulas enterales específicas de estos aminoácidos y permiten suplemen-
algunas patologías, como encefalopatía tar una dieta muy restringida en proteínas
hepática, en las que se aumentan los ami- para así poder tratar a las personas con
noácidos ramificados y se disminuyen los estas deficiencias.
Nutrición enteral 15

Bibliografía
Baró Rodríguez L, López-Huertas E, Boza Puerta and better clinical nutrition support. Clin Nutr
JJ. Leche y derivados lácteos. En: Gil A (ed), 2001; 20: 361-366.
Ruiz López MD (co-ed). Tratado de nutrición, Mahmoud MI. Physicochemical and functional
tomo II. Acción Médica. Madrid, 2005: 75-106. properties of protein hydrolysates in nutritional
Bos C, Gaudichon C, Tome D. Nutritional and products. Food Technol 1994; 48: 89-95.
physiological criteria in the assessment of milk Manary MJ, Yarasheski KE, Smith S, y cols.
protein quality for humans. J Am Coll Nutr Protein quantity, not protein quality, accelerates
2000; 19: 191S-205S. whole-body leucine kinetics and the acute-
Calderón de la Barca AM, Ruiz Salazar RA, Jara phase response during acute infection in
Marini ME. Enzymatic hydrolysis and synthesis marasmic Malawian children. Br J Nutr 2004;
of soy protein to improve its amino acid com- 92: 589-595.
position and functional properties. J Food Sci Martínez Agustín O, Puerta Fernández V, Suárez
2000; 65: 246-253. Ortega MD. Nuevas fuentes de proteínas ali-
Collins S, Myatt M, Golden B. Dietary treatment mentarias. En: Gil A (ed), Ruiz López MD (co-
of severe malnutrition in adults. Am J Clin Nutr ed). Tratado de nutrición, tomo II. Acción
1998; 68: 193-199. Médica. Madrid, 2005: 481-516.
Dangin M, Boirie Y, Guillet C, Beaufrère B. Millward DJ, Fereday A, Gibson NR, Pacy PJ.
Influence of the protein digestion rate on pro- Human adult amino acid requirements: [1-13C]
tein turnover in young and elderly subjects. J leucine balance evaluation of the efficiency of
Nutr 2002; 132: 3228S-3233S. utilization and apparent requirements for wheat
Dangin M, Guillet C, García-Ródenas C, y cols. protein and lysine compared with those or milk
The rate of protein digestion affects protein gain protein in healthy adults. Am J Clin Nutr 2000;
differently during aging in humans. J Physiol 72: 112-121.
2003; 549 (parte 2): 635-644. Nilsson M, Stenberg M, Frid AH, y cols.
Furst P, Stehle P. What are the essential elements Glycemia and insulinemia in healthy subjects
needed for the determination of amino acid after lactose-equivalent meals of milk and
requirements in humans? J Nutr 2004; 134: other food proteins: the role of plasma amino
558S-1565S. acids and incretins. Am J Clin Nutr 2004; 80:
Giordano M, Castellino P, DeFronzo RA. 1246-1253.
Differential responsiveness of protein synthesis Pérez Llamas F, Larqué Daza E, Zamora Navarro
and degradation to amino acid availability in S. Calidad nutritiva de los alimentos. En: Gil A
humans. Diabetes 1996; 45: 393-399. (ed), Ruiz López MD (co-ed). Tratado de nutri-
Hall WL, Millward DJ, Long SJ, Morgan LM. ción, tomo II. Acción Médica. Madrid, 2005:
Casein and whey exert different effects on 614-645.
plasma amino acid profiles, gastrointestinal Reeds PJ, Jahoor F. The amino acid requirement
hormone secretion and appetite. Br J Nutr of disease. Clin Nutr 2001: 15-22.
2003; 89: 239-248. Reeds PJ. Dispensable and indispensable amino
Henningfield MF, Smith D, Reynolds PA, y cols. acids for humans. J Nutr 2000; 130: 1835S-
Protein quality of enteral nutrition products is 1840S.
consistent with label claims during shelf life and Sarwar G, Peace RW. The protein quality of some
beyond expiration date. J Am Diet Assoc 1995; enteral products is inferior to that of casein as
95: 46-52. assessed by rat growth methods and digestibi-
Jonkers CF, Prins F, Van Kempen A, y cols. lity-corrected amino acid scores. J Nutr 1994;
Towards implementation of optimum nutrition 124: 2223-2232.
 16 Proteínas en nutrición artificial

Tome D, Bos C. Dietary protein and nitrogen utili- Young VR, Yu YM, Borgoña S. Proteins, peptides
zation. J Nutr 2000; 130: 1868S-1877S. and amino acids in enteral nutrition: overview
Young VR, El-Khoury AE. Can amino acid requi- and some research challenges. En: Fürst P,
rements for nutritional maintenance in adult Young VR (eds). Proteins, peptides and amino
humans be approximated from the amino acid acids in enteral nutrition. Nestlé Nutrition
composition of body mixed proteins? Proc Natl Workshop Series Clinical & Performance
Acad Sci USA 1995; 92: 300-304. Program, 2000; 3: 1-23.
Young VR. Protein quality of enteral nutritionals. J
Nutr 1995; 125: 1363-1364.