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TEMA 3.
PROTEÍNAS

M.L. Saníger Bernal, E. Saníger Bernal y M. Arrazola Saníger.

1. CONCEPTO.
las proteínas son macromoléculas biológicas, estando presentes en todas las
células y los organismos. son muy diversas, tanto en su composición como en las
funciones biológicas que desempeñan.
en cuanto a su composición, están constituidas por unidades monoméricas que
son los aminoácidos. concretamente, existen veinte aminoácidos diferentes, que
dependiendo de la forma o secuencia de unión van a dar lugar a la infinidad de proteínas
distintas que existen en la naturaleza. De esta forma, los elementos químicos que las
constituyen son el carbono, el hidrógeno, el oxígeno, y además contienen nitrógeno.
asimismo, en diversas proteínas podemos encontrar el azufre en su composición.
estas unidades básicas, los aminoácidos, se unen mediante enlaces peptídicos, que
son enlaces covalentes para formar los péptidos y las proteínas. Dependiendo del
número de aminoácidos que constituyen las cadenas peptídicas, podemos hablar de
oligopéptidos, péptidos, polipéptidos y proteínas.
en referencia a las funciones que cumplen las proteínas, destacar que son muy
diversas. De modo, que encontramos proteínas cuya función es enzimática, es decir
catalizan reacciones biológicas. también encontramos proteínas transportadoras, como
es el caso de la hemoglobina que transporta el oxígeno en la sangre. existen también
proteínas reguladoras, ejemplo es la insulina, hormona reguladora de la glucemia, y
proteínas estructurales, como son el colágeno y la elastina, constituyentes básicos de
la piel. asimismo, existen proteínas contráctiles, tipo actina y miosina. y no podemos
olvidar las proteínas defensivas, que constituyen el capítulo no poco importante de
anticuerpos, fibrinógeno, trombina...
Desde un punto de vista estructural, las proteínas se clasifican en dos grandes
grupos: proteínas fibrosas y proteínas globulares. estos dos tipos de proteínas además
46 principios sobre bromatología y alimentación

de presentar estructuras diferentes, muestran diferentes características incluso a nivel

nutricional (tabla 1).

Tabla 1. Clasificación de las proteínas.

2. AMINOÁCIDOS.
son las unidades estructurales básicas que constituyen las proteínas. en su
estructura básica contienen un átomo de carbono al que se unen: un grupo carboxilo
(-cooH), que le confiere propiedades ácidas, un grupo amino (-nH2), con propiedades
básicas, un hidrógeno y un radical químico (-r) distintivo para cada aminoácido y que
puede variar desde apolar (insoluble en agua) a polar (totalmente soluble en agua).
De esta forma, en los organismos vivos encontramos veinte aminoácidos distintos
que varían en la naturaleza del radical químico (-r) (fig. 1).
los veinte aminoácidos se pueden, por tanto, clasificar en función de:
a) según la naturaleza química de este radical r los aminoácidos se clasifican
en: aminoácidos apolares alifáticos, aminoácidos aromáticos, aminoácidos
polares sin carga, aminoácidos cargados positivamente y aminoácidos car-
gados negativamente.
b) metabólicamente, se clasifican en cetogénicos, es decir aquellos que tras su
degradación formarán cuerpos cetónicos, y glucogénicos, que tras su degra-
dación sirven como fuente de glucosa por medio de la gluconeogénesis.
c) Desde un punto de vista nutricional, los aminoácidos se clasifican en no
esenciales (aquellos que el propio organismo es capaz de sintetizarlos) y
esenciales (aquellos que han de obtenerse obligatoriamente a partir de la
dieta, ya que el organismo carece de los enzimas necesarios para su síntesis).
los aminoácidos se unen entre sí para formar las cadenas polipeptídicas o
proteínas. esta unión entre aminoácidos consiste en una unión covalente, denominada
enlace peptídico, que se forma como resultado de una pérdida de una molécula de agua
al unirse el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido.
proteínas 47

2.1. Aminoácidos esenciales.

las plantas tienen la capacidad de sintetizar los 20 aminoácidos proteinogénicos
a partir de compuestos inorgánicos; por el contrario, lo animales son incapaces de
sintetizar el grupo amino como tal y este grupo amino han de obtenerlo a partir de
la dieta. el hombre es capaz de sintetizar algunos aminoácidos. el hígado es un
órgano capaz de transaminar, es decir trasladar un grupo amino de una molécula a
otra. De este modo el organismo obtiene gran parte de los aminoácidos que necesita
mediante reacciones de transaminación. sin embargo, existen otros aminoácidos,
los aminoácidos esenciales que de ninguna forma son sintetizados por el organismo
humano. entre ellos tenemos: isoleucina, leucina, lisina, fenilalanina, treonina, valina,
metionina y triptófano. en la infancia, además es esencial la histidina.

3. DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS

3.1. Digestión.
3.1.1. Digestión gástrica.
a nivel de estómago, se produce, en primer lugar la desnaturalización de las
proteínas por acción del ácido clorhídrico. además, a nivel de estómago se secreta
por acción de las células principales un proenzima, el pepsinógeno, que es precursor
de pepsina, la cual se genera y actúa a pH ácido. la pepsina inicia el desdoblamiento
de las proteínas convirtiéndolas en moléculas más pequeñas (polipéptidos),
mediante la rotura de los enlaces peptídicos. las paredes estomacales están
recubiertas por una capa de mucus, con el fin de evitar la propia digestión de las
proteínas estomacales.

3.1.2. Digestión intestinal.

Hay que tener en cuenta, que las proteínas que digerimos pueden tener dos
orígenes: procedentes de la dieta o bien pueden ser de origen endógeno (saliva, jugo
gástrico, jugo intestinal, bilis... e incluso las procedentes de la descamación de la
mucosa intestinal).
tanto en un caso como en otro, todas estas proteínas son digeridas
fundamentalmente en el intestino delgado proximal (duodeno-yeyuno). a este nivel,
se secretan el tripsinógeno y el quimotripsinógeno en forma de proenzimas inactivas
o zimógenos. estos zimógenos se activan tras la acción de la enterocinasa. Una vez
activos, en forma de tripsina y quimotripsina, llevan a cabo su función, hidrolizando
las proteínas y convirtiéndolas en pequeños pétidos y aminoácidos.
en último lugar, las peptidasas localizadas en el borde del cepillo intestinal
y dentro de los enterocitos completan las últimas etapas de la digestión proteica
(fig. 2).
48 principios sobre bromatología y alimentación

Fig 1. Estructura de los aminoácidos.

proteínas 49

3.2. Absorción.
Una vez que las proteínas han sido digeridas hasta dipéptidos, tripéptidos y
aminoácidos son absorbidos como tales a través de la mucosa intestinal. para este
propósito, existen diversos transportadores específicos, cada uno responsable del
transporte de aminoácidos concretos, dipétidos o tripéptidos.

4. METABOLISMO.
a nivel del propio enterocito, los aminoácidos pueden seguir tres rutas
fundamentales:
- pueden ser degradados hasta urea, cretinina y ácido úrico, con el fin de
obtener energía que pueda ser utilizada por el propio enterocito.
- Un destino importante de los aminoácidos, a nivel del enterocito, consiste
en la utilización de los mismos para formar las proteínas de la propia célula
mucosal.
- también pueden dirigirse los aminoácidos vía portal hacia el hígado para
que puedan ser utilizados por otros tejidos.
los aminoácidos una vez que llegan al hígado son utilizados por distintas vías:
- como fuente energética.
- mediante la gluconeogénesis pueden ser utilizados para la biosíntesis de
glucosa.
- como fuente de proteínas hepáticas.
- precursor de proteínas plasmáticas.
- pueden pasar a circulación sistémica para que sean utilizados por el resto
de tejidos periféricos.
es de destacar que el hígado juega un papel fundamental en la regulación tanto de
la cantidad como patrón de aminoácidos a nivel de sangre periférica. esta regulación
la realiza el hígado modulando la actividad global de cada una de las rutas metabólicas
citadas. por ejemplo, si llegan muchos aminoácidos al hígado se incrementa la síntesis
proteica y la degradación de aminoácidos a nivel hepático.
el músculo, debido a que mayoritariamente está constituido por proteínas, tiene
unas elevadas necesidades de aminoácidos. estos aminoácidos, una vez en músculo
son usados para la biosíntesis de proteínas. resulta importante que a nivel muscular
son sintetizados “de novo” glutamina y alanina. ambos aminoácidos tienen como
destino final el hígado. a nivel hepático el esqueleto carbonado de la alanina es
utilizado como fuente de glucosa que podrá ser usada por el músculo. De este modo
se establece un ciclo alanina-glucosa entre músculo-hígado-músculo (fig. 3).
el riñón es responsable de la excreción del nitrógeno producido como consecuencia
del metabolismo tisular de las proteínas. realmente es excretado en forma de urea.
50 principios sobre bromatología y alimentación

Fig 2. Digestión de las proteínas.

5. BALANCE DE NITRÓGENO.
el nitrógeno puede ser excretado por medio de tres vías fundamentales:
1. Vía urinaria: mediante esta vía se excreta el nitrógeno como producto final
del metabolismo de las proteínas.
2. Vía fecal se elimina el nitrógeno que no ha sido absorbido, tanto el nitrógeno
procedente de la dieta y/o bien el nitrógeno procedente de la descamación
mucosal, enzimas digestivas...
3. Vía cutánea. a través de esta vía se elimina el nitrógeno por medio del sudor
o bien mediante la descamación epitelial.
proteínas 51

Fig 3. Metabolismo proteico.

se define el balance de nitrógeno como la diferencia entre el nitrógeno ingerido y

el nitrógeno excretado. se dice que un individuo está en balance de nitrógeno cuando
el nitrógeno ingerido es igual al nitrógeno excretado.

balance de nitrógeno= i-(H+o+p)

i=H+o+p

i = nitrógeno ingerido.
H = nitrógeno en heces.
o = nitrógeno urinario.
p = nitrógeno excretado vía cutánea.
52 principios sobre bromatología y alimentación

asimismo se dice que existe un balance positivo de nitrógeno si la ingesta supera

la pérdida de nitrógeno, y negativo cuando es mayor la pérdida que la ingesta.
las necesidades de nitrógeno de un individuo dependen de factores intrínsecos
a dicho individuo. Determinados factores externos también pueden afectar a
dichas necesidades. De este modo, en épocas de crecimiento, de estrés, en caso
de determinadas patologías, cuando se realiza ejercicio intenso... existen mayores
requerimientos de proteínas.
para realizar el cálculo del balance nitrogenado hay que calcular las proteínas
ingeridas en la dieta (concretamente 1 gramo de nitrógeno está contenido en 6,25
gramos de proteína), así como la urea eliminada por orina en 24 horas. el nitrógeno
ureico se calcula multiplicando la cantidad de urea por 0,467. asimismo se asume
que el nitrógeno eliminado por las otras vías (heces y piel), para el caso de adultos,
tiene un valor de 4 gr./día.

6. VALOR NUTRITIVO O CALIDAD DE LA PROTEÍNA.

el valor nutritivo o calidad de una proteína sirve para definir si la proteína ingerida
responde o no a las necesidades de nitrógeno y de aminoácidos del consumidor.
no todas las proteínas alimentarias tienen igual valor nutritivo. existen diversos
factores que afectan a este parámetro:
- Digestión: este proceso no afecta por igual a proteínas globulares y fibrosas.
- presencia de antinutrientes en los alimentos: por ejemplo, en los alimentos
se pueden encontrar inhibidores de la tripsina y la quimotripsina, que por
tanto, impedirían una buena digestión y absorción.
- tratamientos tecnológicos que inducen determinados cambios nutricionales
en los alimentos.
la calidad de una proteína se puede determinar estimando la abundancia o defecto
de aminoácidos esenciales con respecto a una proteína estándar como es el huevo.
análogamente, también se puede estimar si una proteína es de calidad determinando
el aminoácido esencial limitante en una proteína. es decir, aquel que es más deficiente
con respecto a una proteína estándar. en este sentido existe un concepto que es el
cómputo químico que es el porcentaje de deficiencia de ese aminoácido en una proteína.
otros métodos para analizar el valor nutritivo de una proteína se basan en la
utilización de métodos biológicos:
1. Valor biológico de la proteína: es el porcentaje de nitrógeno retenido con
respecto al nitrógeno absorbido.

nitrógeno reteniDo
Vb = x 100
nitrógeno absorbiDo
proteínas 53

2. índice de digestibilidad: este parámetro indica el porcentaje de nitrógeno

que es absorbido con respecto al nitrógeno que es ingerido.

nitrógeno absorbiDo
iD = x 100
nitrógeno ingeriDo

3. Utilización neta proteica: este índice indica la proporción de nitrógeno

consumido que queda retenido en el organismo. se obtiene multiplicando
el valor biológico por el coeficiente de digestibilidad.

VD x D
Unp = x 100
100

es de destacar que los cereales son deficientes en lisina y arginina, las carnes,
sin embargo, son deficientes en metionina. por ello, resulta importante complementar
las dietas con alimentos que contengan dichos aminoácidos limitantes. por ejemplo,
se pueden complementar carnes y cereales, o bien leguminosas y cereales, que
proporcionan en conjunto una buena calidad de la proteína.

7. INGESTA RECOMENDADA.
los requerimientos diarios de proteína son difíciles de determinar por varias
causas:
- influencia de la ingesta energética global sobre el balance de nitrógeno
(cuando disminuye la ingesta energética global el balance de nitrógeno se
hace más negativo).
- Difícil detección de deficiencia proteica ya que sus síntomas no son tan
acusados como en el caso de deficiencia de otros nutrientes.
- influencia multifactorial sobre el balance de nitrógeno (poliquemados,
cirugía mayor...).
por tanto, existe gran dificultad para determinar los requerimientos reales de
proteína. como solución, se pueden calcular estimando en primer lugar las pérdidas
de nitrógeno corporales en condiciones de no aporte de proteínas. posteriormente se
calculan las necesidades de nitrógeno como aquellas que aportan todas las cantidades
necesarias para reemplazar todas estas pérdidas. a este método se le conoce como
método factorial.
54 principios sobre bromatología y alimentación

también se puede considerar que los requerimientos de proteína son aquellos

necesarios para que el balance de nitrógeno sea cero. sin embargo, en el caso de
lactantes o niños, las necesidades de proteína serían aquellas que les proporcionan
un crecimiento adecuado. en el caso de mujeres embarazadas y en lactancia las
necesidades proteicas son mayores puesto que se requiere un adecuado desarrollo
del feto o bien que se produzca leche de una manera correcta.
en términos generales, se han establecido que se requieren aproximadamente
0,75 gramos por kilogramo de peso para adultos. sin embargo, estas necesidades
son mayores en el caso de lactantes, y estas necesidades disminuyen hasta alcanzar
el estado adulto. aún, mayores son las necesidades de proteína en el caso de madres
embarazadas o en periodo de lactancia (tabla 2).

Tabla 2. Recomendaciones de la ingesta de proteínas (OMS/FAO/ONU).

en lo referente a la calidad de la proteína hay que tener en cuenta el porcentaje de

aminoácidos esenciales que contienen los alimentos. De modo general, las proteínas
de origen animal tienen un mayor índice biológico que las proteínas de origen vegetal.
esto es debido a que contienen mayor cantidad de aminoácidos esenciales y además
estos aminoácidos se encuentran en unas proporciones más adecuadas o similares a
las requeridas por el hombre (tabla 3).
asimismo como se ha comentado previamente, cuando se elaboran dietas será
necesario considerar la complementariedad de los alimentos, con la finalidad de obtener
dietas variadas y que en su conjunto aporten todas las necesidades de proteína tanto
en calidad como en cantidad.
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Tabla 3. Recomendaciones de ingesta de aminoácidos esenciales (FAO/OMS).

8. SEGURIDAD EN LA COMPOSICIÓN DE LOS ALIMENTOS.

al igual que hemos comentado en el tema de los hidratos de carbono, las
proteínas no pueden ser sustituidas por otros nutrientes en la dieta, la cantidad debe
ser la recomendada, por lo que el exceso o el defecto de estas en nuestra dieta puede
provocar alteraciones en nuestro organismo. también es muy importante la calidad
de esta ya que va a depender de los ácidos esenciales que contengan los alimentos.
por eso, según la estrategia de la nutrición, actividad física y prevención de la obesidad
(naos), la nutrición es consecuencia de la alimentación, es decir de los alimentos que
componen la dieta y de su proporción. por este motivo la alimentación se considera
adecuada y saludable cuando:
• suficiente para cubrir las exigencias y mantener el equilibrio del organismo
• completa y variada en su composición con inclusión diaria de todos los
nutrientes y en ciertas cantidades y proporciones, según la edad y circuns-
tancias de vida.
• adecuada a las diferentes finalidades en el organismo según el caso: con-
servar la salud, cooperar en curar las enfermedades, asegurar el crecimiento
y desarrollo de los niños.
• adaptada a las necesidades y gasto energético de cada individuo.

a esta estrategia se le une la ley 17/2011 de 5 de julio, de seguridad alimentaria

y nutrición, la cual garantiza la seguridad de los alimentos que consumimos, así como
mantenernos totalmente informados de la composición de estos.
56 principios sobre bromatología y alimentación

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