[Fecha]

Por:
Luisa Núñez
3-736-2043
 Universidad de Panamá
Facultad de Ciencias Naturales Exactas y tecnología
Escuela de Química
Dpto. de Bioquímica

Integrantes:
Núñez, Luisa (3-736-2043)
Vergara, Itzamara ( )

Profesora:
Eunice Molinar

Tema:
METABOLISMO DE PROTEÍNAS

Año Lectivo:
2017

II SEMESTRE

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 INTRODUCCIÓN

El nombre de proteína deriva de la palabra griega protos o primero, pues se consideraba

que era el nutriente más importante en la alimentación humana.
Las proteínas se digieren en el aparato digestivo para liberar sus aminoácidos
constituyentes. En el organismo estos aminoácidos se incorporan a un fondo general de
reserva con diferentes destinos: síntesis de distintas moléculas (proteínas, otros
aminoácidos, glucosa, glutatión, vitaminas, etc.), energía y catabolismo.

Las proteínas tienen una misión de carácter estructural, como las proteínas musculares u
óseas, o funcional, como enzimas, anticuerpos, hormonas, proteínas transportadoras, etc.
Los aminoácidos también son utilizados para obtener energía, de hecho, las proteínas
constituyen el segundo almacén más importante de energía del organismo después de la
grasa del tejido adiposo.

Los aminoácidos pueden convertirse en glucosa y aseguran la disponibilidad constante de

ésta cuando los depósitos de glucógeno se han consumido por el ayuno. Sin embargo, los
depósitos de proteínas deben conservarse por sus numerosas funciones vitales para el
organismo. Aunque el cuerpo humano contiene entre 6 y 10 kg de proteínas, a diferencia de
lo que ocurre con la grasa y los hidratos de carbono, carece de un depósito funcional de
proteínas. La pérdida de proteína implica el deterioro de la función. En personas fallecidas
por huelga de hambre, la desaparición de proteínas es aproximadamente del 40 %. Por
consiguiente, se estima que la disminución de más del 30 % de las proteínas corporales
constituye un riesgo mortal. Por eso, el aporte adecuado de proteínas y energía es
fundamental para conservar la función y la integridad celular, la salud y la capacidad de
reproducción.

Cualquier proteína es un polímero de aminoácidos unidos entre sí por un enlace peptídico.

Cuando el polímero contiene menos de 100 aminoácidos puede llamarse polipéptido.

La estructura física de la molécula de la proteína no es lineal, sino que tiende a adquirir

formas tridimensionales definidas. Puede crear hélices en virtud de puentes de hidrógeno
entre las cadenas laterales de los aminoácidos (estructura secundaria) y segmentos de estas
hélices pueden plegarse, por puentes disulfuro o por uniones no polares entre las cadenas
laterales, dando lugar a formas globulares o alargadas (estructura terciaria). La forma
exacta depende, por un lado, de su formación y, por otro, de su interacción con otras
moléculas (estructura cuaternaria).
Muchas proteínas están constituidas por varias cadenas peptídicas diferentes unidas por
enlaces iónicos o covalentes.
Existen 20 aminoácidos diferentes que pueden formar parte de las proteínas, todos ellos con
una configuración levógira. Los aminoácidos se caracterizan por tener un grupo carboxilo,
un grupo amino y una cadena lateral unida a un carbono central α. Esta cadena lateral
caracteriza a cada aminoácido en función de su tamaño, polaridad y grado de hidrofilia. Los
grupos hidrofóbicos tienden a colocarse en el centro de las proteínas globulares, mientras
que los hidrofílicos se disponen en la periferia en contacto con el medio acuoso, en la

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periferia. Los grupos sulfidrilo de la cisteína forman puentes disulfuro con otros residuos de
cisterna, lo que aumenta la estabilidad de la estructura terciaria de la proteína. Los grupos
hidroxilo y amida se unen a oligosacáridos en las glucoproteínas, como lactasa o mucina.
Las cadenas laterales con grupo carboxilo (ácido glutámico y ácido aspártico) permiten
enlaces iónicos, como, por ejemplo, con calcio en la troponina C y otras proteínas que
intervienen en la contracción muscular, o con hierro en las proteínas transportadoras de este
oligoelemento.
Algunos aminoácidos son modificados después de su incorporación a la cadena peptídica,
como la 3-metilhistidina presente en actina y miosina o hidroxiprolina e hidroxilisina
presentes en colágeno. De entre los átomos que constituyen los aminoácidos, el nitrógeno
(N) es el que más valor tiene, aproximadamente un 16 % del peso de la proteína o 1 g de N
por cada 6,25 g de proteína. De los aminoácidos, 10 pueden ser sintetizados por las células:
son aminoácidos no esenciales o dispensables.

Los otros 10 son aminoácidos esenciales o indispensables, de los cuales 8 son esenciales a
lo largo de toda la vida y 2 sólo en momentos de rápido crecimiento, como ocurre en la
infancia (tabla 1). El niño requiere todos los aminoácidos básicos, ramificados o
aromáticos, con excepción de tirosina, aminoácido que puede sintetizarse a partir de
fenilalanina. Un niño prematuro puede necesitar también tirosina y cisteína si en el
momento del nacimiento no ha madurado todavía las vías metabólicas para su síntesis. Éste
es un ejemplo del concepto de aminoácido condicionalmente esencial o indispensable. En
la mayoría de las circunstancias, el organismo puede sintetizar esos aminoácidos y cubrir
sus necesidades. Sin embargo, en otras circunstancias es necesario un aporte de estos
aminoácidos en la dieta para alcanzar una homeostasis nitrogenada normal.
En el siguiente trabajo, se explica con más detalle, las generalidades de las proteínas, que
incluyen su digestión, absorción, componentes básicos (aminoácidos), estructuras que
adquieren luego de su síntesis. También se detalla, El Anabolismo y Catabolismo de Las
Proteínas.

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 INDICE

 Introducción
 Generalidades
 Digestión y Absorción de Proteínas
 Componentes básicos de las proteínas
 Estructuras de las Proteínas
 Clasificación según sus formas
 Síntesis de Proteínas
 Código Genético
 Etapas antes de la síntesis
 Replicación
 Transcripción
 Fases de la Síntesis
 Activación
 Traducción: incluye
o Inicio
o Elongación
o Finalización
 Regulación de la síntesis
 Catabolismo de Proteínas

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 Generalidades de las Proteínas

Digestión y Absorción
La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la acción de pepsina y continúa
en el intestino delgado con enzimas pancreáticas como tripsina, quimiotripsina,
aminopeptidasas y carboxipeptidasas. Estas enzimas se secretan en la forma «pro» y son
activadas por la escisión de una pequeña secuencia peptídica. Esta división la realizan
enterocinasas secretadas en el líquido intestinal. Las proteínas de la dieta estimulan la
secreción de las proenzimas pancreáticas. El tripsinógeno se divide para formar tripsina y
ésta se une a las proteínas de la dieta para comenzar la hidrólisis. Cuando ésta termina,
aumenta el contenido de tripsina libre en el intestino, lo que constituye una señal para cesar
la secreción de tripsinógeno. Posteriormente, las oligopeptidasas y aminopeptidasas del
borde epitelial del enterocito completan la digestión; cada una de estas enzimas tiene una
acción específica. La tabla 2 muestra una clasificación de las proteasas, que incluye tanto
enzimas que actúan en el aparato digestivo humano como otras que se emplean en la
obtención de hidrolizados de proteínas (véase más adelante). La mayoría de los péptidos de
más de tres aminoácidos son hidrolizados extracelularmente por las enzimas del borde en
cepillo de los enterocitos, mientras que los dipéptidos y los tripéptidos pueden ser absorbidos
intactos.

La absorción de péptidos y aminoácidos ocurre, principalmente, en el intestino delgado

proximal, generalmente por transporte activo mediante transportadores específicos para los
diferentes tipos de aminoácidos. Los dipéptidos, tripéptidos y oligopéptidos tienen también
sistemas transportadores específicos. Se calcula que un 25 % de las proteínas de la dieta se
absorben como dipéptidos y tripéptidos. Los aminoácidos se absorben en presencia de sodio
y tanto éstos como los dipéptidos y tripéptidos se absorben rápidamente. Las dipeptidasas y
tripeptidasas pueden hidrolizar posteriormente estos péptidos a aminoácidos, pero algunos
alcanzan intactos la circulación sanguínea. Aún con mucha menor frecuencia, también existe
una absorción limitada de proteínas intactas, bien a través de las uniones de las células
epiteliales o bien por captación de vesículas desde la luz intestinal hasta la zona basal de estas
células epiteliales. Esta absorción no tiene repercusión nutricional, pero puede ser importante
desde un punto de vista inmunológico, porque puede dar lugar a respuestas alérgicas. Tras la
digestión de proteínas, los aminoácidos son transportados al hígado, donde se regula el flujo

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de aminoácidos de la dieta que entra en la circulación sistémica. El hígado transamina y oxida
los aminoácidos sobrantes. En la práctica, el exceso de proteínas (aminoácidos) en la dieta
de un sujeto sano da lugar a un aumento de la eliminación urinaria de nitrógeno. El hígado
es el lugar principal de metabolización de aminoácidos esenciales, con excepción de los
aminoácidos ramificados, que apenas se degradan en el eje entero hepático y son más bien
metabolizado por otros tejidos periféricos; por ejemplo, sólo un 2 % de la leucina de la dieta
es oxidada en el hígado.

Componentes básicos de las proteínas (Aminoácidos)

Los Aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas.
Su denominación corresponde a la composición química general que presentan, en la que
un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-).
Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y
con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).

Tridimensionalmente el carbono presenta una configuración tetraédrica en

la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a
él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se
mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-
NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de " -L-aminoácidos
o de " -D-aminoácidos respectivamente.
En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L.

 Enlaces Peptídicos
Para sintetizar proteínas estos aminoácidos, se unen
mediante enlaces peptídicos, que es un enlace covalente
que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido
y el grupo amino del siguiente, dando lugar al
desprendimiento de una molécula de agua.

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 Estructuras de Las Proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el
espacio.
 Estructura Primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué
aminoácidos componen la cadena poli peptídica y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta
adopte.

 Estructura Secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.
Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la
estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
o La a(alfa)-hélice: esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de
hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le
sigue.
o La conformación beta

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  Estructura Terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura
secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando
una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la
secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así
realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
o el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
o los puentes de hidrógeno.
o los puentes eléctricos.
o las interacciones hidrófobas.

 Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una
de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Clasificación de las Proteínas Según sus formas

 Proteínas fibrosas (alargadas, e insolubles en agua,
como la queratina, el colágeno y la fibrina).

 Proteínas globulares (de forma esférica y compacta, y

solubles en agua, como la mayoría de enzimas y
anticuerpos, así como de ciertas hormonas).

 Proteínas de Membrana: Son proteínas que se encuentran

en asociación con las membranas lipídicas. Esas
proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa
lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que
interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana
no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la
rodopsina.

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 Síntesis de Proteínas

Código Genético
El código genético es el conjunto de reglas que define cómo
se traduce una secuencia de nucleótidos en el ARN a una secuencia de
aminoácidos en una proteína.
El código define la relación entre cada secuencia de tres nucleótidos,
llamada codón, y cada aminoácido.
La secuencia del material genético se compone de cuatro bases
nitrogenadas distintas, que tienen una representación mediante letras en
el código genético: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C)
en el ADN y adenina (A), uracilo (U), guanina (G) y citosina (C) en el
ARN.

Debido a esto, el número de codones posibles es 64, de los cuales 61

codifican aminoácidos (siendo además uno de ellos el codón de inicio,
AUG) y los tres restantes son sitios de parada (UAA, llamado ocre; UAG, llamado ámbar;
UGA, llamado ópalo).
Los codones siempre se traducen de 5’  3’, comenzando del extremo 5’.
La secuencia de codones determina la secuencia de aminoácidos en una proteína en
concreto, que tendrá una estructura y una función específicas.

Etapas Antes de la Síntesis de Proteínas

 Replicación del ADN

El ADN debe duplicarse en cada ciclo celular para que cada célula hija mantenga la misma
cantidad y cualidad de información. Esta replicación se produce durante la fase S del ciclo
celular, es decir que cada célula antes de dividirse a través del proceso conocido como
mitosis, debe duplicarse para que cada célula hija tenga exactamente la misma cantidad de
ADN que la célula madre y además debe tener el ADN intacto es decir no haber sufrido
mutaciones para que ambas células hijas sean iguales. El ADN para poder duplicarse, cada

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una de las hebras de la doble hélices sirve de molde para la síntesis de una nueva. Al final
de este proceso cada una de las dos nuevas cadenas de ADN tiene una cadena o hebra
nueva y la que le sirvió de molde (vieja).

 Proceso
Hay que recordar que es circular y ocurre en tres etapas:
 1ª etapa: desenrrollamiento y apertura de la doble hélice, en el punto ori-c.
Intervienen un grupo de enzimas y proteínas, a cuyo conjunto se denomina replisoma
* Primero: intervienen las helicasas que facilitan en desenrrollamiento
* Segundo: Actúan las girasas y topoisomerasas que eliminan la tensión generada por la
torsión en el desenrrollamiento.
* Tercero: Actúan las proteínas SSBP que se unen a las hebras molde para que no vuelva a
enrollarse.

 2ª etapa: síntesis de dos nuevas hebras de ADN.

* Actúan las ADN polimerasas para sintetizar las nuevas hebras en sentido 5´-3´, ya que la
lectura se hace en el sentido 3´-5´.
* Intervienen las ADN polimerasas I y III, que se encargan de la replicación y corrección
de errores. La que lleva la mayor parte del trabajo es la ADN polimerasa III
* Actúa la ADN polimerasa II, corrigiendo daños causados por agentes físicos.
La cadena 3´-5´es leida por la ADN polimerasa III sin ningún tipo de problemas (cadena
conductora). En la cadena 5´-3´ no puede ser leída directamente, esto se soluciona leyendo
pequeños fragmentos (fragmentos de Okazaki) que crecen en el sentido 5´-3´y que más
tarde se unen.Esta es la hebra retardada, llamada de esta forma porque su síntesis es más
lenta.

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La ADN polimerasa III es incapaz de iniciar la síntesis por sí sola, para esto necesita un
cebador (ARN) que es sintetizado por una ARN polimerasa (=primasa). Este cebador es
eliminado posteriormente.

 3ª etapa: Corrección de errores.

El enzima principal que actúa como comadrona (R. Shapiro) es la ADN polimerasa III, que
corrige todos los errores cometidos en la replicación o duplicación. Intervienen otros
enzimas como:
* Endonucleasas que cortan el segmento erróneo.
* ADN polimerasas I que rellenan correctamente el hueco.
* ADN ligasas que unen los extremos corregidos

 Transcripción del ADN al ARNm

La transcripción es el primer paso de la expresión
génica, el proceso por el cual la información de
un gen se utiliza para generar un producto
funcional, como una proteína.
El objetivo de la transcripción es producir una
copia de ARN de la secuencia de ADN de un gen.
En el caso de los genes codificantes, la copia de
ARN, o transcrito, contiene la información
necesaria para generar un polipéptido (una proteína
o la subunidad de una proteína).
Los transcritos eucariontes necesitan someterse a algunos pasos de procesamiento antes de
traducirse en proteínas.

La transcripción tiene tres etapas: iniciación, elongación y terminación.

 1era Etapa: Iniciación

Para comenzar la transcripción de un gen, la ARN polimerasa se une al ADN del gen en
una región llamada el promotor. Básicamente, el promotor le dice a la polimerasa donde
"sentarse" sobre el ADN y comenzar a transcribir.

Cada gen (o en las bacterias, cada grupo de genes que se transcriben juntos) tiene su propio
promotor. Un promotor contiene secuencias de ADN que le permiten a la ARN polimerasa
o a sus proteínas auxiliares unirse al ADN. Una vez formada la burbuja de transcripción, la
polimerasa puede comenzar a transcribir.

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 ARN polimerasa en Bacterias y Eucariotas
o Bacterias: El promotor típico bacteriano contiene dos secuencias de ADN
importantes, los elementos -10 y -35.
ARN polimerasa reconoce y se une
directamente a estas secuencias. Las
secuencias posicionan a la polimerasa
en el lugar correcto para iniciar la
transcripción de un gen objetivo, y
también aseguran que esté apuntando
en la dirección correcta.
Una vez que se ha unido la ARN
polimerasa, la enzima puede abrir el
ADN y comenzar a trabajar. La
apertura del ADN ocurre en el elemento -10, donde es fácil separar las cadenas
debido a la gran cantidad de A y T (que se unen entre sí con solo dos puentes de
hidrógeno, en lugar de los tres puentes de hidrógeno de G y C).
Los elementos -10 y -35 reciben sus nombres del hecho de estar 35 y 10
nucleótidos antes del sitio de iniciación (+1 en el ADN). El signo de menos solo
significa que están antes, no después, de este sitio.

o Eucariotas: En eucariontes, como los

seres humanos, la principal ARN
polimerasa en las células no se une
directamente a los promotores como la
ARN polimerasa de bacterias. En cambio,
las proteínas auxiliares llamadas factores
basales (generales) de la transcripción se
unen primero al promotor y ayudan a la
ARN polimerasa de las células a sujetarse
del ADN.
Muchos promotores eucariontes tienen
una secuencia llamada una caja TATA
que juega un papel muy parecido al
elemento -101010 en las bacterias. La
reconoce uno de los factores generales de
transcripción, y esto permite que se unan
otros factores de transcripción y
finalmente la ARN polimerasa. Contiene
además muchas A y T, lo que facilita la
separación de las hebras de ADN.

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  2da Etapa: Elongación
Una vez colocada la ARN polimerasa en su
posición sobre el promotor, puede comenzar el
siguiente paso de la trascripción: la elongación.
La elongación básicamente es la etapa donde la
hebra de ARN se alarga al agregar nuevos
nucleótidos.
Durante la elongación, la ARN polimerasa
"camina" sobre una hebra del ADN, conocida como
la hebra molde, en la dirección 3' a 5'. Por cada
nucleótido en el molde, la ARN polimerasa agrega
un nucleótido de ARN correspondiente
(complementario) al extremo 3' de la hebra de
ARN.
El transcrito de ARN tiene una secuencia casi idéntico a la hebra de ADN no
molde o codificante. Sin embargo, las cadenas de ARN tienen la base uracilo (U) en lugar
de timina (T), así como un azúcar ligeramente diferente en el nucleótido. Así, tal como se
muestra en el diagrama anterior, cada T de la cadena codificante se sustituye con una U en
el transcrito de ARN.

 3era Etapa: Terminación

La ARN polimerasa seguirá transcribiendo hasta que reciba la señala para parar. El proceso
de finalizar la transcripción se conoce como terminación, y sucede una vez que la
polimerasa transcribe una secuencia de ADN llamada terminador.

Después de la terminación, la transcripción ha concluido. Un transcrito de ARN que está

listo para su uso en la traducción se conoce como ARN mensajero (ARNm). En bacterias,
los transcritos de ARN están listos para su traducción inmediatamente después de la
transcripción.
Es distintos en los eucariontes como los humanos, ya que el ARN debe pasar primero por el
procesamiento de Pre-ARNm. Además de que la transcripción sucede en el núcleo de las
células, pero la traducción se realiza en el citosol, en humanos.

 Procesamiento de Pre-ARNm
En este proceso, que se conoce como empalme ciertas regiones del transcrito del pre-
ARNm, conocidas como intrones, son reconocidas y eliminadas por un complejo
enzimático especializado llamado espliceosoma. Los intrones pueden considerarse
secuencias "basura" que se deben cortar para que se pueda conformar la "versión con las
partes buenas" de la molécula de ARN.
Los fragmentos de ARN que no se eliminan se llaman exones. El espliceosoma pega los
exones para generar el ARNm final y maduro, el cual se envía fuera del núcleo.

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Un punto clave aquí es que es solo los exones de un gen codifican proteína. Los intrones no
solo carecen de información para construir una proteína, en realidad tienen que ser
eliminados para el ARNm codifique una proteína con la secuencia correcta. Si el
espliceosoma no quita un intrón, se obtendrá un ARNm con "basura" extra y se producirá
una proteína errónea durante la traducción.

Etapas de la Síntesis de Proteínas

Primero es necesario, explicar algunos componentes importantes que forman parte de la
síntesis.
 ARNt (ARN de Transferencia): Son ácidos
ribonucleicos que conectan los codones del ARN con los
aminoácidos para los que codifican. Un extremo de cada
ARNt tiene una secuencia de tres nucleótidos
llamada anticodón, que se puede unir a codones del
ARNm en específico. El otro extremo de ARNt lleva los
aminoácidos que especifican los codones. Existe una
molécula de ARNt para cada aminoácido, con una tripleta
específica de bases no apareadas, el anticodón, codón y el
ARN (ribosomal).

 Ribosoma: El ribosoma lee el ARN mensajero y ensambla

los aminoácidos suministrados por los ARN de transferencia a la proteína en
crecimiento, proceso conocido como traducción o síntesis de proteínas.

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  Activación
Se conoce también como la Aminoacilación del ARNt.
Un aminoácido determinado se une en forma covalente al extremo 3’ de cada molécula de
ARNt. El producto de esta reacción se llama ‘’Aminoacil ARNt’’. Debido a que es una
molécula rica en energía, se dice que el aminoácido está activado, para la transferencia
siguiente a una cadena de polipéptido en crecimiento.
Esta reacción es catalizada por una Aminoacil-ARNt sintetasa
Aminoácido + ARNt + ATP  Aminoacil-ARNt + AMP + PPi
El aminoácido se fija al ARNt mediante la formación de un enlace éster entre el grupo
carboxilato del aminoácido y el grupo hidroxilo de la ribosa en el extremo 3’ de la molécula
del ARNt.
La aminoacilación se efectúa en pasos discretos:
Primero: el aminoácido se activa por la formación de un intermedio reactivo de aminoacil-
adenilato. El compuesto intermedio permanece unido fuertemente, pero no en forma
covalente, a la aminoacil-ARNt sintetasa. La hidrolisis siguiente del pirofosfato hace que la
reacción sea esencialmente irreversible.
Segundo: Transferencia del grupo aminoacilo del compuesto intermedio al ARNt. El
aminoácido se une al grupo hidroxilo en 3’ del residuo terminal de adenilato en el ARNt.

 Traducción
 Inicio: En la iniciación, el ribosoma se ensambla alrededor del ARNm que se leerá
y el primer ARNt (que lleva el aminoácido metionina y que corresponde al codón de
iniciación AUG). Este conjunto, conocido como complejo de iniciación, se necesita
para que comience la traducción.
 Elongación: La elongación es la etapa donde la cadena de aminoácidos se extiende.
En la elongación, el ARNm se lee un
codón a la vez, y el aminoácido que
corresponde a cada codón se agrega a
la cadena creciente de proteína.
Cada vez que un codón nuevo está
expuesto:
o Un ARNt correspondiente se une
al codón
o La cadena de aminoácidos
existente (polipéptido) se une al
aminoácido del ARNt mediante
una reacción química.
o El ARNm se desplaza un codón
sobre el ribosoma, lo que expone
un nuevo codón para que se lea.
Durante la elongación, los ARNt
pasan por los sitios A, P, y E como se
muestra arriba.

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 Este proceso se repite muchas veces conforme se leen los nuevos codones y se
agregan los nuevos aminoácidos a la cadena.

 Terminación: La terminación es la etapa donde la cadena polipeptídica completa es

liberada. Comienza cuando un codón de terminación (UAG, UAA o UGA) entra al
ribosoma, lo que dispara una serie de eventos que separa la cadena de su ARNt y le
permite flotar hacia afuera.
Después de la terminación, es posible que el polipéptido todavía necesite tomar la
forma tridimensional correcta, se someta a procesamiento (tal como el retiro de
aminoácidos), sea enviado a la parte correcta en la célula, o se combine con otros
polipéptidos antes de que pueda hacer su trabajo como una proteína funcional.

Regulación de la Síntesis de Proteínas

Una forma en que puede regularse la expresión génica es controlando la traducción del
ARNm a una proteína. El control de traducción puede ejercitarse durante el inicio, el
alargamiento o la terminación. En general el control de la traducción de la expresión génica
se usa para regular la producción de proteínas que se ensamblan en complejos de varias
subunidades y de proteínas cuya expresión en la célula debe controlarse en forma estricta y
rápida.
Como en el caso de la transcripción, la velocidad de traducción depende, hasta cierto grado,
de la secuencia en la plantilla. Por ejemplo, un ARNm que contenga abundancia de codones
raros se traduce con menor rapidez que uno que contenga los codones de uso más
frecuentes.
También hay pruebas de que la secuencia de nucleótidos que rodea al codón de inició en
ARNm eucariótico influye sobre la velocidad de iniciación.
Una diferencia entre el inicio de la traducción y el inicio de la trascripción es que la
formación de un complejo de traducción puede verse influido por la estructura secundaria
en el mensaje, por ejemplo, la formación de regiones intramoleculares de doble hebra en el
ARNm puede enmascarar a sitios de unión del ribosoma y al codón de inicio. Aunque las
propiedades estructurales pueden determinar si una molécula dada de ARNm se traduce con
mucha o poca frecuencia, en el sentido estricto eso no es regulación. Aquí se usará el
término regulación de traducción para los casos donde los factores extrínsecos modulan la
frecuencia de traducción del ARNm.

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Catabolismo de Proteínas

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