UNIVERSIDAD ESTATAL DEL SUR DE MANABÍ

Facultad de Ciencias de la Salud.

Carrera de Laboratorio Clínico.

Asignatura:

Bioquímica.

Estudiante:

Guillen Pincay Sheila Fabiola

Jaya Campos David Manuel
Fienco Quimis Yadira Tatiana
Maldonado Mero Gina Lissette
Loor Mero Carlos Alejandro
Mera Cañarte Arianna Michelle

Docente:

Dr. Quevedo Reyna Guilber Antonio.

Tema:

Enzimas.

Curso/Paralelo:

3 nivel “C”

Primer Periodo Académico PI-2022

Jipijapa Manabí Ecuador

Introducción.

Las enzimas son esenciales para todos los procesos biológicos ya que son las

responsables de las reacciones que mantienen la vida. Cualquier mutación o disfunción

en un gen responsable de la codificación de una enzima puede causar una enfermedad

severa y hasta la muerte.

Las enzimas son proteínas que facilitan las reacciones entre moléculas que pueden

reaccionar naturalmente entre sí, pero en presencia de una enzima, la velocidad de la

reacción se incrementa de tal modo que ocurre en tiempo de segundos o menos.

Ello hace posible que, en condiciones fisiológicas, tengan lugar reacciones que sin

catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH. La función

de las enzimas como partícipe fundamental en una reacción bioquímica fue conocida en

los albores de la bioquímica clásica. En resumen, las enzimas son obreros calificados

que unen, cortan, transfieren y/o modifican los grupos químicos participantes de las

reacciones bioquímicas vitales para la vida (1).

Las enzimas son el grupo más variado y especializado de las proteínas, su función es

actuar como catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en los seres

vivos puedan desarrollarse a un ritmo adecuado. Un catalizador, por definición, es un

compuesto que con su sola presencia aumenta la velocidad de la reacción sin

experimentar ninguna modificación. Las enzimas son capaces de acelerar reacciones

químicas específicas en un medio acuoso, y en condiciones en las que los catalizadores

no biológicos, serían incapaces de realizar iguales funciones. Gran parte de sus

propiedades catalíticas radica en el alto grado de especialización que presentan respecto

a las sustancias reaccionantes o sustratos. Al igual que las proteínas, les hay de muy

diferentes tamaños y requerimientos; algunas necesitan para desarrollar su actividad tan

sólo su estructura aminoacídica, mientras que otras requieren la presencia de un

cofactor. Este compuesto puede ser, sencillamente un ión inorgánico, Fe2+, Mg2+,

Mn2+ o Zn2+; o una molécula orgánica más o menos compleja, que si se encuentra

unida covalentemente se denomina grupo prostético, y si establece uniones de

naturaleza débil y reversible se denomina coenzima. Muchas vitaminas, o derivados de

las mismas, funcionan como coenzimas. La enzima completa junto a su cofactor se

denomina holoenzima y su parte exclusivamente proteica apoenzima.

Desarrollo.

¿Que son las enzimas?

Una enzima es un catalizador biológico. Es una proteína que acelera la velocidad de una

reacción química específica en la célula. La enzima no se destruye durante la reacción y

se utiliza una y otra vez. Una célula contiene miles de diferentes tipos de moléculas de

enzimas específicos para cada reacción química particular (1).

Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan TODAS las reacciones químicas

de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que son catalizadores,

porque cada reacción química necesita una enzima para que se realice, es decir, todo lo

que se transforma lo hace gracias a una enzima. Cada enzima actúa sobre una sustancia

concreta, como una llave y una cerradura.

Las enzimas son sensibles: necesitan unas condiciones adecuadas para poder hacer sus

funciones y si las condiciones se alteran, mueren. La temperatura es fundamental, por

eso nuestro cuerpo no soporta fiebre por encima de 41-42º un tiempo prolongado y

morimos, ya que las enzimas se desnaturalizan.

ASAS: todo lo que termina en –asa es una enzima. Por ejemplo: la lactasa que desdobla

la lactosa (el glúcido de la leche) en sus dos azúcares simples: glucosa y galactosa, la

lipasa transforma los lípidos (el triacilglicerol en glicerol), etc. También son enzimas la

ptialina de la saliva o la pepsina del estómago, aunque no terminan en –asa.

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en

todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos

que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro

ejemplo del trabajo de las enzimas.

Las enzimas tienen una enorme variedad de funciones dentro de la célula: degradan

azúcares, sintetizan grasas y aminoácidos, copian fielmente la información genética,

participan en el reconocimiento y transmisión de señales del exterior y se encargan de

degradar subproductos tóxicos para la célula, entre muchas otras funciones vitales. La

identidad y el estado fisiológico de un ser vivo está determinado por la colección de

enzimas que estén funcionando con precisión de cirujano y con la velocidad de un rayo

en un momento dado dentro de las células (1).

Historia

Desde finales del siglo xviii y principios del xix, se conocía la digestión de la carne por

las secreciones del estómago12​ y la conversión del almidón en azúcar por los extractos

de plantas y la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo

subyacente.

Anselme Payen descubrió en 1833 la primera enzima que llamó diastasa12​ y en 1878 el

fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900) acuñó el término enzima, que viene del

griego en levadura, para describir este proceso.

¿Dónde se encuentran las enzimas?

En general, se pueden clasificar de un modo práctico en tres grupos:

– Digestivas. Permiten que nuestro organismo aproveche eficazmente los nutrientes de

los alimentos que conforman la dieta. Estas enzimas son secretadas a lo largo del tubo

digestivo.
– Metabólicas. Se producen en el interior de las células del cuerpo y contribuyen a la

eliminación de sustancias de deshecho y toxinas, intervienen en procesos de obtención

de energía, la regeneración de las células y en el buen funcionamiento de nuestro

sistema inmunológico.

– Dietéticas o enzimas de los alimentos. Forman parte de la composición de alimentos

crudos; la mayor parte de las enzimas se destruyen por la acción del calor. Favorecen

los procesos digestivos y el funcionamiento de las otras enzimas.

Las enzimas son sustancias químicas que puede fabricar el propio organismo a partir de

las proteínas o que se pueden adquirir a través de los alimentos, son necesarias para

todas las funciones corporales. Se encuentran en cada órgano y célula del cuerpo, como

en:

 La sangre

 Los líquidos intestinales

 La boca (saliva)

 El estómago (jugo gástrico)

Las enzimas Forman parte importante dentro de la alimentación diaria, al igual que las

vitaminas, los azúcares o los minerales, y sin ellas la vida no es posible, ya que regulan

todas las reacciones químicas del cuerpo humano. Las enzimas se relacionan con la

activación de otros nutrientes haciendo que estos sean más aprovechables por el aparato

digestivo. También ayudan en la destrucción de microbios patógenos y regulan procesos

químicos como la detoxificación, por lo que se les atribuye un rol depurativo (2).

Los alimentos tienen enzimas, más enzimas tienen cuanto más frescos y menos

manipulados estén. Al someterlos al calor destruimos sus enzimas.

Comemos enzimas (porque están en los alimentos) y comemos gracias a las enzimas

(porque están en nuestro cuerpo para ayudarnos a hacer la digestión: segregamos al día

varios litros de jugos digestivos, que son jugos llenos de enzimas para transformar

proteínas, grasas y glúcidos).

Se encuentran en gran cantidad en los alimentos frescos, como frutas, ensaladas, leche,

mantequilla, queso, carne, pescado y huevo. Tales enzimas no sólo proceden de los

vegetales y los alimentos de origen animal, sino que también son de origen microbiano,

ya que están en los productos obtenidos por fermentación y curado, como el enzima

natokinasa que se obtiene del natto, un fermentado de granos de soja y que en la

actualidad se le relaciona con la prevención y el tratamiento de enfermedades

cardiovasculares.

Alimentos saludables que facilitan la digestión.

Piña. Esta fruta tropical contiene diferentes enzimas, entre ellas la bromelina, la cual

descompone las proteínas en componentes más básicos, como los aminoácidos, que

luego nuestro organismo utiliza (3).

Papaya. Esta fruta tropical también es rica en enzimas digestivas. Al igual que la piña,

contiene proteasas, las cuales ayudan a digerir las proteínas. Sin embargo, contienen un

grupo diferente de proteasas conocido como papaína. Científicos vieneses comprobaron

que la papaína ayuda a aliviar el estreñimiento y los gases que provoca el Síndrome de

Intestino Irritable. Solo debes asegurarte de comerlas maduras y crudas pues la

exposición al calor puede destruir estas enzimas.

Mango. Esta fruta contiene un tipo de enzimas digestivas llamadas amilasas, las cuales

se encargan de descomponer los carbohidratos más complejos como el almidón en

azúcares como la glucosa y la maltosa. Esa enzima es la razón por la cual los mangos
son más dulces cuando empiezan a madurar, por lo que no deberías comerlos cuando

están verdes o semi maduros.

Miel. La miel no solo tiene propiedades curativas, sino que también es rica en enzimas

digestivas. Contiene amilasas y proteasas, además de diastasa, la cual ayuda a

descomponer el almidón en azúcares más simples. No obstante, la miel procesada a

Órgano se somete
menudo Enzimas o sustancias
a elevadas Alimentos
temperaturas que pueden terminar destruyendo las

enzimas, por lo Ptialina (amilasa), consumir

que se recomienda lipasa, lisozima
la miel cruda, aunque esta puede causar

Boca
botulismo, por lo(bactericida)
que los niños yno deben
mucinacomerla.
(mucosa Carbohidratos y grasas.

salival).
¿Cómo interviene cada órgano?
Ácido clorhídrico, pepsina y
Estómago Proteínas.
gastrina.

Tripsina, lipasa, amilasa,

Páncreas quimiotripsina y Carbohidratos, proteínas y grasas.

desoxirribonucleica.

Hígado y
Sales biliares. Grasas.
Vesícula Biliar

Lactosa (azúcar que contiene la leche) y

Intestino
Lactasa y jugos digestivos. completa la descomposición de carbohidratos,
delgado
proteínas y grasas.

Intestino Ayudan a finalizar la descomposición y

Bacterias
grueso producen vitamina K.

Nomenclatura de las enzimas.

Para denominar una enzima, primero se nombra el nombre del sustrato, a continuación,

el nombre de la coenzima, si la hay, y finalmente la función que realiza la enzima. Por

ejemplo, el malonato coenzima A-transferasa, la citocromo oxidasa, la succinato flavín-

deshidrogenasa, etc. Normalmente se utiliza el nombre del sustrato acabado en –asa,

como por ejemplo: sacarasa, maltasa, amilasa, etc. Algunas enzimas, sin embargo,

conservan su antigua denominación, como la tripsina, pepsina, etc.

Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas, se clasifican en seis grupos:

Oxidorreductasas. Catalizan reacciones en las que tiene lugar una oxidación o reducción

del sustrato. Son enzimas propias de la cadena respiratoria. Son las deshidrogenasas,

oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas (4).

Transferasas. Transfieren radicales o grupos funcionales de un sustrato a otro.

Hidrolasas. Actúan mediante reacciones de hidrólisis, rompiendo enlaces por

introducción de los radicales –OH y –H procedentes de la ruptura de una molécula de

agua.

Liasas. Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C–C, C–N o C–O, con

pérdida de grupos y, generalmente, con la aparición de enlaces dobles.

Isomerasas. Son enzimas que catalizan reacciones de isomerización, en las que el

sustrato se transforma en otra molécula isómera.

Ligasas o sintetasas. Unen moléculas o radicales mediante la energía proporcionada por

la desfosforilación de una molécula de ATP (4).

Clasificación de las enzimas

De manera tradicional, a las enzimas se les ha puesto en nombre del sustrato sobre el

que actúan terminado en "asa", por ejemplo, la palabra sacarasa es el nombre de una
enzima cuyo sustrato es la sacarosa, una peptidasa se refiere a una enzima que tiene

como sustrato a péptidos y la lipasa degrada lípidos. Sin embargo, esta forma de llamar

a las enzimas es poco formal y se presta a muchas confusiones, puede haber dos

enzimas diferentes que tengan un mismo sustrato y por lo tanto llevarían el mismo

nombre.

Existe una clasificación internacional de las enzimas, la cual se basa en el tipo de

reacción que catalizan, a continuación, se presentan de manera simplificada los

principales grupos de enzimas que existen:

1: Oxidorreductasas: Este tipo de enzimas catalizan la transferencia de electrones de un

compuesto a otro. Casi siempre los electrones van acompañados de protones. Fórmula

6.2 y Figura 6.3.

2: Transferasas: La reacción que catalizan estas enzimas es la de transferir un grupo

químico de un compuesto a otro. Fórmula 6.3 y Figura 6.4.

3: Hidrolasas: Como su nombre lo dice, estas enzimas catalizan reacciones de

hidrólisis. Ecuación 6.4 y Figura 6.5.

4: Liasas: Las enzimas de este tipo agregan (o sustraen), grupos químicos a dobles

ligaduras. Ecuación 6.5 y Figura 6.6.

5: Isomerasas: Estas enzimas transforman un compuesto en alguno de sus isómeros.

(Recuerde que los isómeros son compuestos que tienen los mismos átomos, pero

diferente arreglo en el espacio). En la Ecuación 6.6 se representa la conversión de la

glucosa en fructosa.

6: Ligasas: Estas enzimas forman uniones covalentes entre dos compuestos, la reacción

es endergónica y requieren de la ruptura de moléculas de ATP que proporcionen

energía. Ecuación 6.7 y Figura 6.7.

Funciones de las enzimas

  Ambientar. Se reduce la energía de activación creando un ambiente propicio

para que la reacción se dé, por ejemplo, modificando las propiedades químicas

del sustrato a través de reacciones con su propia capa de aminoácidos.

 Propiciar la transición. Se reduce la energía de transición sin modificar el

sustrato, es decir, creando un ambiente con cargas óptimas para que la reacción

se produzca.

 Dar una ruta alternativa. En este caso las enzimas reaccionan con el sustrato para

generar un complejo ES (Enzima/Sustrato) que se “salta pasos” en el camino

ordinario de la reacción, disminuyendo el tiempo necesario para que se

produzca.

 Aumentar la temperatura. Dentro de ciertos parámetros, la acción de la enzima

puede acelerarse mediante un aumento en los niveles de energía calórica, dado

mediante reacciones exotérmicas paralelas.

Estructura de las enzimas

La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares de tamaño muy

variable: desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de alrededor de

2500. Sin embargo, apenas unos pocos de ellos son los involucrados directamente en la

catálisis de la reacción, conocidos como centro activo.

La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos determina la estructura

tridimensional de la enzima, lo cual dictamina también su funcionamiento específico. A

veces esta estructura también posee sitios para atraer cofactores, es decir, otras

sustancias cuya intervención es necesaria para producir el efecto buscado.

Las enzimas son altamente específicas, es decir, no reaccionan con cualquier cosa ni

intervienen en cualquier reacción. Tienen un cometido bioquímico muy puntual y

preciso, que llevan a cabo con un porcentaje bajísimo de errores.

Mecanismo de acción enzimática.

Las enzimas son conocidas como proteínas, algunas llevan a cabo su función catalítica

(la catálisis, es la variación de la velocidad de una reacción química producida por la

presencia de un catalizador) como enzimas simples, en otras palabras, solo la proteína

esta implicada en la catálisis. También hay otras enzimas que contienen componentes

no proteicos como partes integrales del aparato catalítico y se denominan enzimas

conjugados. El enzima conjugado activo es la holoenzima y contiene una apoenzima (el

componente proteico) y una coenzima o un grupo prostético. La distinción entre

coenzima y grupo prostético es meramente operativa, y está basada en la estabilidad de

la holoenzima. Si el componente no proteico es dializable se denomina coenzima y si no

lo es, se denomina grupo prostético (5).

Energía de activación: en la reacción química se produce la transformación de

sustratos, en las reacciones bioquímicas en productos, esta transformación necesita, un

aporte inicial de energía que aumenta la energía cinética de las moléculas, reaccionando

entre sí en mayor cantidad, provocando que choquen con suficiente fuera para superar

su repulsión mutua y debilitar los enlaces químicos. Por lo tanto, la energía que deben

tener las moléculas para iniciar la reacción se conoce como energía de activación (6).

El catalizador: se encarga de disminuir la energía de activación necesaria para una

reacción, porque forma una asociación con las moléculas que reaccionan, favoreciendo

a la ruptura de enlaces y a la formación de nuevos. Además, cuando hay un catalizador

en la energía de activación, esta reacción puede ocurrir con o sin poca adición de

energía. Por lo tanto, el catalizador no sufre ningún cambio en el proceso y puede volver

a utilizarse. Debido a las enzimas, las células son capaces de desarrollar reacciones

químicas a gran velocidad y a temperaturas relativamente bajas.

Reacciones enzimáticas: aquí sucede que la enzima se une al sustrato, para formar el

complejo enzima-sustrato (ES). Después tiene lugar la transformación del sustrato en

producto, liberándose el producto y quedando libre la enzima, para una nueva unión con

el sustrato. Las enzimas, como los catalizadores, aceleran la reacción sin alterar la

posición de equilibrio. En una reacción química tenemos: que el sustrato pasa por el

proceso de transición para transformarse en productos.

La constante de equilibrio: La constante de equilibrio K, se produce en las reacciones

enzimáticas y siempre tiene un valor constante fijado por la relación entre las

velocidades en uno u otro sentido, independientemente de que el catalizador esté o no

presente. La catálisis hace disminuir considerablemente el tiempo necesario para

alcanzar el equilibrio (6).

Distribución de las enzimas en los espacios extra e intracelular

En la célula las ez pueden encontrarse en el líquido celular (citosol) o bien pueden estar

fijadas a determinadas organelos (ej. Adheridas a las mitocondrias). Hay enzimas 100 %

citoplasmáticas, que se encuentran solamente en el citosol, y se les llama uniloculadas.

Por ejemplo, GPT (glutámico-pirúvico transaminasa) o LDH (láctica deshidrogenasa).

Otras enzimas están en un cierto porcentaje en los organelos y otro porcentaje en el

citoplasma, es decir que son biloculadas, como la GOT (glutámico-pirúvico

transaminasa) que está 60% en el citoplasma y 40% en mitocondria, MDH (malato

deshidrogenasa) 50 % en citoplasma y 50% en mitocondria. En las células somáticas,

las actividades catalíticas de las numerosas enzimas se mantienen constantes, ya que

existe un equilibrio entre la síntesis y la degradación enzimática, pero constantemente

llegan al espacio extracelular pequeñas cantidades de muchas enzimas intracelulares. En

diversas enfermedades orgánicas está aumentada la salida de enzimas desde el interior

celular, esto puede deberse por un aumento de la permeabilidad de las membranas

celulares, o bien por disolución de la estructura celular. De esta manera se originan

modificaciones del nivel enzimático en el plasma sanguíneo (7).

Variantes enzimáticas

Las enzimas se subdividen en tres grupos:

Isoenzimas: son variaciones en la molécula de la enzima que le da características

fisicoquímicas (distinto pH, distinto Km, diferente acción de inhibidores y activadores)

e inmunológicas diferentes, localización o lugares de origen diferentes; de modo que

realizan el mismo tipo de reacción y actúan sobre el mismo sustrato, pero en

condiciones distintas. Las causas de estas múltiples formas enzimáticas pueden ser tres:

 La información genética para estas moléculas enzimáticas está localizada en

distintos genes. Por ejemplo, la MDH tiene 3 isoenzimas que están codificadas

en los cromosomas 1, 4 y 6.

 Cuando los monómeros constituyentes de una ez (ez oligoméricas) están

codificadas en genes diferentes. Por ejemplo, la LDH, tiene 2 monómeros el M

se encuentra en el cromosoma 11 y el H se encuentra en el cromosoma 12.

 Mutaciones: hay genes que codifican para ciertas ez que están predispuestos a

mutar más que otros. Por ejemplo, la Glutámico Deshidrogenasa (GLDH),

presenta hasta 50 formas diferentes, todas son normales, pero difieren en

algunos aminoácidos, estas diferencias aminoacídicas se deben a mutaciones

puntuales (8).

Heteroenzimas: enzimas de función semejante, específica de las diversas especies

biológicas, por ejemplo, la LDH del hombre y del conejo.

Aloenzimas: variante de ez e isoez condicionadas genéticamente que solo aparecen en

determinados individuos de una misma especie. La mayoría de las aloenzimas no

conducen a las manifestaciones patológicas. Sirven para caracterizar el tipo bioquímico

de un individuo. Por ejemplo, hay aloenzimas de la Glucosa-6-Fosfato Deshidrogenasa

y de la Pseudocolinestearasa (8).

DETERMINACION DE ENZIMAS SERICAS HEPÁTICAS

El hígado es una glándula importante porque allí no solo se realiza la síntesis proteica,

sino también la detoxificación de una serie de compuestos que deben ser eliminados de

nuestro organismo. Contiene un gran número de enzimas, pero las que tienen mayor

interés clínico son las transaminasas, la fosfatasa alcalina, la

gammaglutamiltranspeptidasa y 5´ND. Schmidt y colaboradores llegaron a determinar

que no todas las células del hígado tenían la misma concentración enzimática, sino que

la concentración dependía del tipo de metabolismo que desarrollaba y esto está en

relación con la disponibilidad de oxigeno que tienen los hepatocitos. Los hepatocitos

cercanos al espacio portan tienen mayor disponibilidad de oxigeno que los hepatocitos

cercanos a la vena centrolobulillar, por lo cual es diferente el incremento de enzimas en

sangre ya sea que provengan de hepatocitos de la zona centrolobulillar o periportal (9).

TRANSAMINASAS

Son enzimas que realizan reacciones de transaminación (consiste en la transferencia del

grupo amino de un aminoácido dador a un cetoácido aceptor; convirtiéndose el

aminoácido dador en un cetoácido y el cetoácido aceptor en un aminoácido) dando lugar

a aminoácidos y cetoácidos distintos de los originales. En el hígado se han detectado no

menos de 60 reacciones de transaminación, pero las únicas transaminasas con valor

clínico son la GOT y la GPT. Estas enzimas no son específicas del hígado y se hallan

también en músculo, corazón, páncreas y cerebro. La GOT está constituida por dos
isoenzimas, una citoplasmática y otra mitocondrial, mientras que la GPT es

exclusivamente citoplasmática (10).

Las concentraciones normales de estas enzimas en plasma traducen la normal

destrucción de las células que las contienen, el cociente normal GOT/GPT es de

aproximadamente 1,3. En todas las enfermedades hepáticas que cursan con necrosis

celular existe hipertransaminasemia, más intensa cuanto más aguda sea la lesión. Las

hepatitis víricas y tóxicas, y más raramente la insuficiencia cardíaca de instauración

súbita y el hígado de shock, suelen producir niveles más de 10 veces superiores a los

normales. El hallazgo de una elevación moderada de las transaminasas (menos de 10

veces los valores normales) es más difícil de interpretar y puede corresponder a una

hepatitis crónica, a una hepatitis aguda de poca intensidad, a la fase de regresión de una

hepatitis aguda, pero también a una cirrosis, a una enfermedad biliar o a muchos otros

procesos. Un cociente GOT/GPT superior a la unidad con hipertransaminasemia

moderada sugiere una hepatopatía alcohólica o neoplásica (11).

GAMMAGLUTAMILTRANSPEPTIDASA

La GT, conocida también como gammaglutamiltransferasa, cataliza la transferencia de

grupos gammaglutamil de un péptido a otro o de un péptido a un aminoácido. El tejido

más rico en esta enzima es el riñón, seguido del páncreas, el hígado, el bazo y el

pulmón. En las células se localiza en las membranas, fundamentalmente del retículo

endoplásmico liso, en los microsomas, en la fracción soluble del citoplasma y en los

conductillos biliares. Los valores séricos normales de GT difieren en ambos sexos,

siendo más elevados en los varones que en las mujeres. La GT aumenta en la mayoría

de las enfermedades del hígado, por lo que su especificidad es escasa. La GT es una

enzima sumamente sensible, aumenta en menor o mayor grado en todas las

hepatobiliopatías, los mayores aumentos se ven en procesos obstructivos o neoplásicos,

también está aumentada en hepatitis (12).

Los aumentos más importantes se observan en procesos tumorales, en la colestasis

intrahepática o extrahepática por proliferación de conductillos biliares, además su

síntesis es inducida por el alcohol y también por barbitúricos Tener en cuenta estos 2

factores cuando se solicita su determinación. La actividad de la enzima es inhibida por

estrógenos y progesterona, importante a tener en cuenta porque existe una colestasis del

embarazo que cursa con γGT normal por estar inhibida la ez por esas 2 hormonas que

están aumentadas en el embarazo. La γGT es una enzima sumamente sensible, aumenta

en todas las hepatobiliopatías, en menor o mayor grado (13).

FOSFATASA ALCALINA

La fal sérica tiene varios orígenes (hígado, riñón, placenta, intestino, huesos,

leucocitos), aunque las fuentes más importantes son el hígado, los huesos y el intestino.

Durante el crecimiento, los niveles séricos son altos debido al aumento de la fracción

ósea, que traduce la actividad osteoblástica en el hueso. Lo mismo ocurre durante el

embarazo, sobre todo en el tercer trimestre, en el que las elevaciones se deben a

fosfatasa alcalina de origen placentario. La FAL tiene tres isoenzimas porque se origina

en tres genes diferentes, una isoenzima de origen placentario, una intestinal y una que se

llama no placentaria/no intestinal. Para establecer el origen del aumento de la fosfatasa

alcalina se recurre a la separación electroforética de sus isoenzimas. Otro método

consiste en la determinación de las fracciones termoestable (hepática) y termolábil

(ósea). La modificación de la proporción de ambas fracciones permite conocer cuál es la

responsable de la elevación de los niveles séricos. Sin embargo, en la práctica es

suficiente efectuar una valoración indirecta mucho más sencilla, que consiste en la

determinación de otras enzimas que se elevan en caso de colestasis, como la γGT o la 5-

nucleotidasa. El aumento de fosfatasa alcalina de origen hepático revela obstrucción

biliar intra o extrahepática, con ictericia (coloración amarillenta de piel y mucosas,

producidas por el aumento de bilirrubina por encima de 2 mg/dl) o sin ella, o la

existencia de un proceso hepático expansivo, infiltrativo o de naturaleza granulomatosa

(14).

LA 5-NUCLEOTIDASA.

Un aumento de 5’nucleotidasa sérica responderá al aumento de síntesis provocada en

forma específica por la colestasis, ya que esta enzima no responde a otros mecanismos

de inducción enzimática (alcohol, drogas, etc). Se encuentran valores aumentados en

pacientes con enfermedad hepatobiliar con obstrucción biliar intrahepática o

extrahepática, carcinoma hepático y con cirrosis biliar incipiente. Sus niveles son

paralelos a los de fosfatasa alcalina, pero no aumentan en enfermedad ósea, en el

crecimiento, ni está comprometida en el metabolismo de la mucosa intestinal.

Esta determinación es de utilidad, especialmente, en los casos de hiperfosfatasemia

dudosa, con actividades de ALP demasiado elevadas para una colestasis, evitando la

determinación adicional de las isoenzimas de ALP (15).

DETERMINACIÓN DE ENZIMAS SÉRICAS PANCREÁTICAS

La comprobación de cifras elevadas de las diferentes enzimas pancreáticas en plasma y

orina apoya fuertemente la existencia de una lesión pancreática. Este hallazgo, junto con

la clínica y los datos obtenidos mediante las técnicas de imagen, constituyen los pilares

del diagnóstico de la pancreatitis aguda. Las principales causas de pancreatitis son las

enfermedades de las vías biliares y el alcoholismo crónico, situación en la que las

enzimas pancreáticas elevan sus niveles en sangre. Sin embargo, no existe relación

directa entre la duración y la altura de los aumentos de actividad enzimática en suero

con la gravedad y pronóstico de esta enfermedad. Una enzima que se dosa es la amilasa,

ya que en la práctica y en condiciones normales, sólo el páncreas y las glándulas

salivales contribuyen de forma significativa al mantenimiento de los niveles séricos de

esta. No obstante, además de originarse en el páncreas, esta enzima proviene de otros

órganos, como las trompas de Falopio, los ovarios, las glándulas salivales, el intestino,

el pulmón, la próstata y el hígado. Por esta razón, procesos inflamatorios desarrollados

en estos órganos pueden provocar elevaciones de las cifras de amilasa (16).

Debido a la inespecificidad de la ez suele utilizarse como recurso la detección sérica de

la fracción P3 de la amilasa (isoenzima de origen exclusivamente pancreático, aislada

por electroforesis) que ha sido observada de forma casi constante en la pancreatitis

aguda y está prácticamente ausente en los abdómenes agudos de otras etiologías. Pero

además pueden emplearse otras alternativas, como es la cuantificación de la lipasa

sérica, que es la segunda determinación más frecuentemente empleada para diagnóstico

de la pancreatitis aguda. La lipasa es más específica del páncreas, aunque no totalmente,

ya que también es producida por el intestino, la faringe, el riñón y el bazo que en

procesos inflamatorios de alguno de estos provocará elevaciones de la enzima (17).

Otra posibilidad es fraccionar la amilasa en sus isoenzimas salival (S) y pancreática (P).

La inhibición de la isoamilasa tipo S, por un doble anticuerpo monoclonal, es un

método sencillo y rápido que permite juzgar la elevación aislada de la enzima de origen

pancreático, evitando así el problema de confusión con hiperamilasemias

extrapancreáticas. En oposición al aumento de amilasa, que también puede estar elevado

en enfermedades no pancreáticas (ejemplo parotiditis) el aumento de lipasa solo puede

deberse a afecciones del páncreas (18).

La amilasa, se filtra por el glomérulo por su bajo peso molecular, en cambio la lipasa al

presentar un alto peso molecular no se filtra y en consecuencia no aparece en orina. Por

tal motivo, es posible determinar la amilasa en orina, recogiendo la muestra de dos

horas. Sin embargo, en ocasiones, es posible detectar niveles urinarios de amilasa

elevados durante algo más de tiempo que en sangre, ya que en algunos casos la

elevación de amilasa sérica puede ser fugaz. Las enzimas pancreáticas pueden ayudar

también en el caso de pancreatitis crónica. En esta enfermedad, la disminución de los

niveles de amilasa total, amilasa pancreática, lipasa y tripsina orientan hacia la

existencia de pérdida avanzada de parénquima exocrino. Por el contrario, su elevación,

aunque con intensidad discreta, coincidiendo con brotes de dolor, señalaría la

permanencia de actividad inflamatoria aguda sobre tejido funcionante, aun en el

contexto de enfermedad crónica (19).

Determinación de la enzima sérica en el infarto del miocardio.

La mayor parte de las muertes por infarto agudo de miocardio, tienen lugar durante las

primeras horas después del ataque. Esta situación plantea la necesidad de diagnósticos

rápidos basados en elementos clínicos y comprobación de laboratorio, que debe ofrecer

procedimientos sensibles, rápidos y accesibles a la rutina hospitalaria. Los estudios de

laboratorio adquieren especial importancia en casos de pacientes Con insuficiencia

coronaria y angina de pecho, donde las manifestaciones circulatorias pueden plantear un

difícil diagnóstico diferencial con infarto miocárdioo, particularmente si hay cambios

electrocardiográficos equívocos o bloqueos avanzados de las ramas del Haz de His (20).

Los procedimientos rutinarios de laboratorio generalmente utilizan técnicas enzimáticas

de escasa discriminación diagnóstica, por cuanto sus aumentos se dan por daño en

diversos tejidos. Los valores "normales" para algunos métodos presentan una amplia

cobertura, de tal manera que la actividad de óxido reductasas y transferasas, en un

paciente con valores en los límites inferiores, puede duplicar y hasta triplicar la

actividad sérica de esas enzimas y permanecer, para efectos interpretativos clínicos, en

el margen superior normal. Esta situación afecta la necesaria celeridad con que debe

establecerse el perfil enzimático comprobatorio de infarto (20).

El descubrimiento de que la deshidrogenasa láctica (D.H.L.) de varios tejidos humanos

está formada por diversas especies molecuAct. Méd. Costo - Vol. 21 - No. 4, 1978 -

339-348 339 lares, despertó gran interés en la búsqueda de la organoespecificidad

enzimática y en cuanto a sus posibles aplicaciones en la medicina. La molécula de la

D.H.L. está formada por cuatro cadenas de aminoácidos que se constituyen en un

tetrámero. Las cadenas de aminoácidos de cada molécula de DHL pueden ser de uno o

dos tipos, denominados cadenas H (favorecen migración anódica, predominan en tejidos

"aeróbios" como corazón, riñón, etc.) y cadenas M (favorecen un desplazamiento

catódico en la electroforesis, predominan en tejidos "anaerobios" como hígado y

músculo). Al sintetizarse la molécula de DHL (tetrámero), existe la posibilidad ele

constituir cinco formas moleculares que catalizan la misma reacción química,

resultantes de las diversas posibilidades en que pueden organizarse las cuatro cadenas

de aminoácidos (21).

Normalmente la mayor parte de la actividad D.H.L. reside en la banda 2. La banda I es

igual o ligeramente más activa que la banda 3 y esta última lo es más que las bandas 4 y
5 . Aunque las isoenzimas no son absolutamente organoespecíficas desde que en los

diferentes tejidos existe diversa distribución, es posible, con razonable certeza,

determinar el tejido que origina una hiperactividad sérica de acuerdo al patrón de

especies moleculares presentes. Cabe señalar, que el patrón de distribución es más bien

tejido específico : en tejido cardíaco, por ejemplo, se reporta predominio de las bandas 1

y 2, presentándose ligeras variaciones dependiendo del área anatómica que libere la

enzima (21).

Enzimologia

Enzimología, una rama especial dentro de la bioquímica clínica es la aplicación de la

ciencia de las enzimas al diagnóstico y tratamiento de enfermedades. Es uno de los

campos más importantes de la química clínica contemporánea. Actualmente, en la

mayoría de los hospitales, los ensayos enzimáticos superan el 20-25% del total del

trabajo, entre 12 y 15 enzimas son evaluadas rutinariamente.

Mediciones de la actividad de enzimas digestivas en fluidos corporales como ayuda para

el diagnóstico datan de comienzos del 1.900 y algunas de aquellas primeras

observaciones (ej. amilasa en orina, el primer estudio fue hecho por Wohlgemuth en

1.908) aún son utilizadas Las mediciones de la actividad enzimática en suero

comenzaron entre 1.920 y 1.930 con estudios hechos por Kay, King, Bodanski y Robert,

sobre la fosfatasa alcalina en enfermedades óseas y hepáticas. Poco después, Kuutscher

y Wolbergs, así como Gutman y Gutman, reconocieron el valor de los cambios de

actividad en suero de la fosfatasa ácida en el diagnóstico del cáncer de próstata. Una

fase importante de la enzimología sérica comenzó en 1.943 con la observación de

Warburg y Christian del incremento de enzimas glicolíticas en el suero de ratas con

tumores. La medición de enzimas celulares, libres en el plasma como consecuencia de

daño tisular, tuvo un gran empuje en 1.955 cuando La Due, Wroblewski y Karmen
informaron el ascenso transitorio en suero de la glutámico oxalacético transaminasa

(actualmente aspartato aminotransferasa), luego de un infarto de miocardio. Esta

observación marcó el comienzo de una etapa moderna de la enzimología diagnóstica,

que se caracterizó por la búsqueda de métodos de mayor sensibilidad clínica y analítica

para aquellas enzimas cuyas variaciones de actividad sean específicas de alguna

enfermedad u órgano en particular. Las enzimas son proteínas con propiedad catalítica

sobre sustratos específicos. Esta definición indica la propiedad característica de las

enzimas, la que es utilizada en el fundamento de los métodos de análisis enzimáticos.

CLASIFICACION FISIOLOGICA DE LAS ENZIMAS: Con respecto a su

clasificación fisiológica, Buecher había sugerido una agrupación en:

a) Enzimas plasmospecíficas

b) Enzimas no plasmoespecíficas

Las enzimas plasmoespecíficas son componentes funcionales de la sangre. Están por lo

común allí y en un nivel de actividad superior al de los tejidos, siendo mantenido su

nivel constante Guía de Estudio. Trabajo Práctico. Enzimología Clínica. Principio del

análisis en Enzimas UNaM- FCEQyN. Carrera de Bioquímica. Cátedra Bioquímica

Clínica II 5 por secreción activa de uno o más órganos. Ejemplo: las enzimas

intervinientes en el mecanismo de la coagulación sanguínea.

Las enzimas no plasmoespecíficas no desempeñan función biológica en el plasma; no

son, por tanto, constituyentes funcionales plasmáticos y sólo se aprecia una muy

pequeña actividad en condiciones normales. Según el criterio de Schmidt las enzimas

pueden clasificarse en:

Enzimas de secreción, que ejercen su actividad fuera de las células que las originaron y

dentro de las cuales se ubican aquellas que actúan en el plasma (mecanismo de la

coagulación) y las que obran sobre el tracto digestivo (enzimas o fermentos digestivos).

Enzimas celulares, que son las que se ubican en los distintos componentes celulares y

cuya salida es producto de permanente intercambio célula/plasma, o bien, producto de

una alteración del receptáculo contenedor (la célula). Se pudo lograr una suerte de

conjunción de ambos criterios y clasificarlas como:

1. Plasmoespecíficas: Cumplen su función específicamente en el plasma. Son de

síntesis hepática. Su valor clínico está dado por la disminución de su actividad en

plasma. Ejemplo: Colinesterasa, factores de la coagulación, proteínas relacionadas al

sistema fibrinólitico.

2. No Plasmoespecíficas: Su función es a nivel intracelular o tracto gastrointestinal, en

el plasma se desconoce su función. Se cree que su presencia en circulación es producto

del permanente turn over existente entre la célula y la circulación. Su valor clínico está

dado por el aumento de su actividad en plasma, y a través de sus variaciones se intentan

conocer localización y naturaleza de los cambios patológicos de los tejidos en el

organismo. Ejemplo: Aspartato amino transferasa; Creatin fosfoquinasa; Aldolasa

2.a) Enzimas Secretadas o exocitoenzimas: Son las provenientes de glándulas exócrinas

(páncreas, próstata, mucosa gástrica). No cumplen su función en circulación, pero

presentan un nivel de actividad dentro de un rango de referencia. (Ejemplo: Amilasa,

Quimiotripsina, Fosfatasa Acida prostática)

2.b) Enzimas Celulares o endocitoenzimas: Son las que dan las bases a la enzimología

clínica. Se sintetizan y actúan dentro de la célula. Estas a su vez pueden ser:

2.b.1) Ubicuas: son las que están ampliamente distribuídas en todos los tejidos. La

mayoría pertenece a este grupo. (Ejemplo: Láctico deshidrogenasa)

2.b.2) Órgano-específicas: son las más valiosas desde el punto clínico. Actúan en

procesos metabólicos altamente específicos por lo tanto se las encuentra en

determinados órganos. Dentro de este grupo están las isoenzimas. (Ejemplo: 5-

Nucleotidasa) Estas enzimas en las células de los tejidos, que forman parte de órganos,

pueden encontrarse en diferentes áreas de la célula como ser: membrana citoplasmática,

citoplasma, organelas citoplasmáticas. Así como también una enzima puede tener

diferentes concentraciones en diferentes órganos., debido a sus diferentes Isoenzimas.

Distribución de las isoenzimas de LDH, en el hígado y corazón. CITOPLASMA

NUCLEO Ez. Unioculares Ez. bioculares Guía de Estudio. Trabajo Práctico.

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

En un principio las enzimas se denominaban según:

 Su Función

 Tipo de Sustrato sobre el que actuaba Ej. Lactato deshidrogenasa (LDH). Cataliza la

deshidrogenación del piruvato para convertirlo en lactato. Ej. Ureasa: el sustrato sobre

el cual actúa la enzima es la urea Lipasa: los sustratos sobre los cuales actúa la enzima

son los lípidos “Muchas de estas denominaciones se mantienen en la actualidad”. Pero

dada la creciente complejidad de nombres hallados en la bibliografía y el hallazgo de un

número cada vez mayor de enzimas, es que: La Unión Internacional de Bioquímica

(UIB), a través de la Comisión de Enzimas (EC), establece el siguiente Código

Numérico para la denominación de las enzimas: E.C. Nº Nº Nº Nº

Dónde: E.C.= Comisión de enzimas.;

Nº= Número de clase;

Nº= Número de subclase;

Nº= Número de subsubclase;

Nº= Número específico para cada enzima. En función de su acción catalítica específica,

las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:

CLASE 1: OXIDORREDUCTASAS

CLASE 2: TRANSFERASAS

CLASE 3: HIDROLASAS

CLASE 4: LIASAS

CLASE 5: ISOMERASAS

CLASE 6: LIGASAS (22).

El Rol de las Enzimas en el Sistema Digestivo

La digestión química no podría ocurrir sin la ayuda de las enzimas digestivas.

Una enzima es una proteína que acelera las reacciones químicas en el cuerpo. Las

enzimas digestivas aceleran las reacciones químicas que descomponen las moléculas

grandes de alimentos en moléculas más pequeñas.

¿Has usado alguna vez una llave inglesa para ajustar una tuerca? Podrías ajustar una

turca con tus dedos, pero sería difícil y lento. Si utilizas una llave inglesa, puedes ajustar

una tuerca mucho más fácilmente y rápidamente. Las enzimas son como las llaves

inglesas. Hacen que sea mucho más fácil y rápido que ocurran reacciones químicas. Al

igual que la llave inglesa, las enzimas también pueden ser usadas una y otra vez. Pero

necesitas un tamaño y forma apropiada de llave inglesa para ajustar una tuerca, al igual

que cada enzima es específica para la reacción a la que ayuda.

Las enzimas digestivas son liberadas, o secretadas, por los órganos del sistema

digestivo. Estas enzimas incluyen proteasas que digieren las proteínas y nucleasas que

digieren los ácidos nucleicos. Ejemplos de enzimas digestivas son:

 Amilasa, producida en la boca. Ayuda a descomponer grandes moléculas de

almidón en moléculas de azúcar más pequeñas.

 La pepsina, producida en el estómago. La pepsina ayuda a descomponer las

proteínas en aminoácidos.

 La tripsina, producida en el páncreas. La tripsina también descompone las

proteínas.

 La lipasa pancreática, producida en el páncreas. Es usada para descomponer

grasas.

 La ribonucleasa y desoxirribonucleasa, producidas en el páncreas. Son

enzimas que rompen cadenas en ácidos nucleicos como el ADN y el ARN.

Las sales biliares son ácidos biliares que ayudan a descomponer la grasa. Los ácidos

biliares son producidos en el hígado. Cuando comes una comida, la bilis es secretada en

el intestino, donde descompone las grasas .

Enzimas sericas

Son catalizadores biológicos que se encuentran en el plasma. Brindan información de

tejidos

dañados. Es decir a mayor daño, más elevación en plasma.

¿Cómo se clasifican?

Se clasifican según tengan o no función en el plasma en:

a. Funcionales: tienen una función definida en el plasma es su sitio normal de acción.

Su

concentración plasmática es mayor que la del tejido donde se producen. (ej.: factores de

coagulación).

b. no funcionales: no tienen una función en este medio. Su concentración plasmática es

considerablemente menor que los niveles titulares, con lo cual, si se observan valores

aumentados en plasma sugiere daño de tejidos. Es por esto que su estudio es de gran
ayuda en la practica médica, orientando el diagnóstico de una patología.

Las no funcionales pueden clasificarse en:

1. Metabolismo intermedio: GOT, GPT, CpK, LDH

2. De secreción: provienen de glándulas exócrinas, son ejemplos lipasa y amilasa

pancreática.

¿Uso clínico más frecuente?

Muy frecuentemente la información deseada se obtiene examinando dos o mas enzimas

del

plasma. Una injuria de un tejido, como por podría observarse en una inflamación puede

conducir a un aumento en la permeabilidad de la membrana plasmática con la

consecuente

liberación a la circulación general de las enzimas de dicho tejido.

Algunas de las enzimas que son:

aspartato amino transferasa (AST) o glutámico-oxalacético transaminasa (GOT),

alanina amino transferasa (ALT) o glutámico pirúvico transaminasa (GPT), lactato

deshidrogenasa

(LDH), creatina quinasa (CK), amilasa, γ-glutamiltranspeptidasa(γ-GT), 5´nucleotidasa

y aldolasa

(ALS).

Mapa enzimático: al tener una distribución tisular, cada tejido se identifica con uno o

varios

órganos.

Un mapa enzimático es “hablar de un órgano en términos de sus enzimas”

Dentro de las mas importantes para recordar:

Miocardio: CpK, LDH y GOT

Cerebro: CpK

Hígado: GOT y GPT

Vías biliares: FAL (fosfatasa alcalina)

Glóbulos rojos: LDH

Músculo esqueletico: Cpk

Páncreas: lipasa y amilasa

Próstata: fosfatasa ácida

Isoenzimas
Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos,

pero que catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes

parámetros cinéticos (i.e. diferentes valores de KM), o propiedades de regulación

diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para

satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo.

En bioquímica, las isoenzimas son isoformas (variantes estrechamente relacionadas) de

las enzimas. En muchos casos, son codificadas por genes homólogos que han divergido

con el tiempo. Aunque de forma estricta, las aloenzimas representan enzimas de

diferentes alelos de un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de diferentes

genes cuyos productos catalizan la misma reacción, los dos términos se suelen usar

indistintamente.

En 1957 R. L. Hunter y Clement Markert describieron por primera vez a las isoenzimas,

y las definieron como las diferentes variantes de la misma enzima que tienen idénticas

funciones y están presentes en el mismo individuo. Esta definición abarca a las variantes

de enzimas que son el producto de diferentes genes y por lo tanto representan

diferentes loci (descritos como isoenzimas) y a las enzimas que son el producto de

diferentes alelos de un mismo gen (descritos como aloenzimas) (22).

Las isoenzimas pueden ser el resultado de la duplicación de genes, pero también pueden

derivarse de la poliploidía o de la hibridación del ácido nucleico. En el tiempo

evolutivo, si la función de la nueva variante sigue siendo idéntica a la original, entonces

es probable que uno u otro se pierda con la acumulación de mutaciones, resultando en

un pseudogén. Sin embargo, si las mutaciones no impiden el funcionamiento de la

enzima pero modifican su función o su patrón de expresión génica, las dos variantes

podrían ser favorecidas por la selección natural y se especializarían en diferentes

funciones. Por ejemplo, puede que se expresen en diferentes etapas del desarrollo o en

diferentes tejidos.

Las aloenzimas pueden ser el resultado de mutaciones puntuales o por

mutaciones indel (inserción-deleción) que afectan a la secuencia de ADN que codifica

el gen. Al igual que con cualquier otra nueva mutación, hay tres cosas que puede

suceder a una nueva aloenzima:

1. Lo más probable es que el nuevo alelo sea no funcional, en cuyo caso

probablemente resulte en baja aptitud y sea eliminado de la población

por selección natural.

2. Por otra parte, si el residuo aminoacídico que se cambia es en una parte

de la enzima relativamente poco importante, por ejemplo lejos del sitio

activo, entonces la mutación puede que sea selectivamente neutra y

quede sujeta a la deriva genética.

3. En raros casos, la mutación puede dar lugar a una enzima que sea más

eficiente, o a una que pueda catalizar una reacción química ligeramente

diferente, en cuyo caso la mutación puede causar un aumento de la

aptitud, y ser favorecido por la selección natural.

Un ejemplo de una isoenzima es la glucoquinasa, una variante de hexoquinasa que no es

inhibida por la glucosa-6-fosfato. Sus diferentes funciones de regulación y su menor

afinidad por la glucosa (en comparación con otros hexoquinasas), le permiten tener

diferentes funciones en las células de determinados órganos, como el control de la

liberación de insulina por las células beta del páncreas, o la iniciación de la síntesis
de glucógeno por las células del hígado. Ambos procesos deben ocurrir solamente

cuando la glucosa es abundante, u ocurre algún problema.

Isoenzimas (y aloenzimas) son variantes de la misma enzima. A menos que sean

idénticas en cuanto a sus propiedades bioquímicas, por ejemplo, sus sustratos y cinética

enzimática, pueden ser diferenciados por ensayos bioquímicos. Sin embargo, estas

diferencias suelen ser sutiles (particularmente entre las aloenzimas que a menudo son

variantes neutrales). Esta sutileza es de esperar, debido a que dos enzimas que difieran

considerablemente en sus funciones no es probable que sean identificadas como

isoenzimas.

Mientras que las isoenzimas pueden ser casi idénticas en cuanto a su funcionamiento,

pueden diferir en otros aspectos. En particular, las sustituciones de aminoácidos que

cambian la carga eléctrica de la enzima (por ejemplo, la sustitución de ácido

aspártico con ácido glutámico) son fáciles de identificar por electroforesis en gel, y esto

constituye la base para el uso de las isoenzimas como marcadores moleculares (22).
Análisis.

Las enzimas son proteínas complejas que provocan cambios químicos específicos en

todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos

que comemos y ponerlos a disposición del cuerpo. La coagulación de la sangre es otro

ejemplo de cómo funcionan las enzimas. Las enzimas son necesarias para todas las

funciones físicas. Se encuentran en todos los órganos y células del cuerpo, incluyendo:

B. En la sangre, los intestinos, la boca (saliva) y el estómago (líquido gástrico). Las

enzimas son vitales y catalizan aproximadamente 4000 reacciones químicas conocidas

siempre que las condiciones de pH, temperatura o concentración química sean estables.

Dado que las enzimas son proteínas, pueden desnaturalizarse y perder su potencia. La

mayoría de las enzimas están compuestas por proteínas globulares de tamaños muy

diferentes, desde monómeros de 62 aminoácidos hasta unas 2500 cadenas gigantes. Sin

embargo, muy pocos están directamente involucrados en la catálisis de la reacción, el

llamado sitio activo.

Conclusión.

Las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones químicas de los organismos

vivos. Las enzimas son catalizadores, sustancias que aumentan significativamente la

velocidad de reacción sin consumirse. No permiten reacciones imposibles, solo aceleran

reacciones posibles. Esto permite que la reacción ocurra bajo condiciones fisiológicas

que requieren condiciones extremas de presión, temperatura o pH sin un catalizador.

Las enzimas tienen una gran variedad de funciones en la célula: descomponen azúcares,

sintetizan grasas y aminoácidos, copian fielmente la información genética, intervienen

en el reconocimiento y transmisión de señales del exterior, y se encargan de

descomponer subproductos tóxicos para la célula, entre muchas otras funciones

importantes para las células. La identidad y estado fisiológico de un organismo está

determinada por la rapidez y precisión quirúrgica del relámpago a través del conjunto de

enzimas que actúan en cada momento en la célula. Así, durante millones de años de

evolución, la naturaleza ha desarrollado una amplia variedad de enzimas para sustentar

los complejos fenómenos de la vida.

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