Hidrolisis de Almidon - Alimentacion y Nutricion

UNIVERSIDAD NACIONAL
MICAELA BASTIDAS DE
APURIMAC
LICENCIADA POR LA SUNEDU
FACULTAD DE INGENIERÍA
´´ ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE INGENIERÍA
AGROINDUSTRIAL´´
PRÁCTICA DE LABORATORIO N° 2
HIDRÓLISIS DEL ALMIDÓN
CURSO: Alimentación y Nutrición

DOCENTE: Dra. Cándida López Loayza
ESTUDIANTES:
➢ Rojas Soto, Roy Miguel A.
➢ Yuliani Contreras Paniura
➢ Milagros Ccañahua Camargo
➢ Edith Estefany Alamo Peña
ABANCAY-PERÚ
2021
HIDRÓLISIS DEL ALMIDÓN
I. INTRODUCCIÓN
El almidón es uno de los componentes principales de la dieta humana y hasta
hace algunos años era considerado como un carbohidrato disponible
que era completamente digerido y absorbido en el intestino delgado de los
humanos.
Siendo una mezcla de dos polisacáridos, amilosa (10-20%) y amilopectina
(80-90%), ambos formados por unidades de glucosa. La amilosa posee una
estructura lineal, mientras que la amilopectina es ramificada. El almidón está
presente en el trigo, la patata, el arroz, el maíz, etc., constituyendo la reserva
de energía de la mayoría de vegetales, y es la principal fuente de energía de
los alimentos que comemos. Para que el cuerpo humano pueda aprovechar
la glucosa del almidón es preciso degradarlo previamente. La saliva humana
contiene entre 0 y 3 mg/ml de una enzima llamada amilasa, capaz de romper
los enlaces que unen las moléculas de glucosa en el almidón.
Si la amilasa no actuara sobre el almidón, el almidón no podría ser degradado
en moléculas simples, la glucosa, y no podría ser absorbida por las células.
este presente trabajo nos permitirá identificar la presencia de almidón donde
tomará un color determinado de acuerdo con los reactivos que se utilicen.
Así mismo también se determinará los objetivos cumpliendo con los
resultados y discusiones, y se explicará el procedimiento a detalle. Cabe
recalcar que este trabajo está elaborado en función de investigación, sin uso
de laboratorio presencial.
II. OBJETIVOS
❖ Determinar cualitativamente la actividad de la α-amilasa salival
(ptialina)
III. MARCO TEÓRICO

3.1. almidón
El almidón está realmente formado por una
mezcla de dos sustancias, amilosa y
amilopectina, que sólo difieren en su
estructura: la forma en la que se unen las
unidades de glucosa entre sí para formar las
cadenas. Pero esto es determinante para sus
propiedades. Así, la amilosa es soluble en
agua y más fácilmente hidrolizable que la
amilopectina (es más fácil romper su cadena
para liberar las moléculas de glucosa).
3.1.1. enzimas que degradan el almidón
La amilasa salivar es una enzima que hidroliza al almidón rompiendo sus
enlaces y liberando glucosa y maltosa (disacárido formado por dos moléculas
de glucosa).
Denominada también ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la
función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples,
se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las
glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene un pH de 7.
3.1.2. digestión del almidón
La digestión del almidón comienza en la

boca por la acción de la amilasa salival o
ptialina. Esta enzima rompe algunos de los
enlaces entre las moléculas contiguas de
glucosa, pero la mayoría de las personas no
mastica el alimento durante el tiempo
necesario como para que se produzca una
digestión suficiente en la boca. En cuanto
a la digestión intestinal, el jugo
pancreático contiene una α-amilasa muy
activa. Los productos de la digestión del
almidón por la enzima pancreática son los
mismos que los de la amilasa salival, pero
la actividad amilasa total del jugo
pancreático es considerablemente mayor
que la de la saliva.
IV. MATERIALES y REACTIVOS

❖ 4 tubos de ensayo
❖ Gradillas
❖ Pipetas
❖ Baño termostatizado
❖ Saliva
❖ Solución de almidón al 2% (preparar en agua destilada
calentando)
❖ Fehling A: 17,34 g CuSO4/100 mL agua (comercial)
❖ Fehling B: (comercial)
❖ Solución de Lugol (comercial)
5.1 METODOS
5.1.1. flujograma de hidrolisis de almidón
2ml de solución de almidón Solución del

almidón
0,5 ml de saliva Saliva
Por 25 min
Baño maría
Prueba feling
0,5ml de fling A
0.5 ml de feling B
Agitar la mescla Color azul
2 gotas de Lugol Gotas de Lugol
Incubar
70 a 100°c por 15min
Colocar en la
gradilla
Compara y anotar
resultados
1.- Hemos dispuesto en una gradilla 4 tubos numerados del 1 al 4, se colocó
en cada uno de ellos 2 mL de solución de almidón al 2%.
2.- A los tubos 3 y 4 agregamos 0,5 ml de saliva y luego agitamos.
3.- Seguidamente llevamos los 4 tubos a baño maría por 25 minutos.
4.- En los tubos 1 y 3 realizamos la prueba de Fehling donde adicionamos
0,5 ml. De fehling A y 0.5 ml. De fehling B.
5.- Se agitó la mezcla hasta obtener un color azul.
6.- En los tubos 2 y 4 se le echó 2 gotas de Lugol.
7.- Luego los 4 tubos los llevamos a una incubación de 70 a 100°C durante
15 minutos.
8.- Pasado ese tiempo se llevó a la gradilla los 4 tubos.
9.- Comparamos los tubos 1 y 3 y los tubos 2 y 4. Y anotamos resultados
V. RESULTADOS Y DISCUSIONES
51. Resultados
Muestra
1 (1ml de Prueba
almidón 2%) de
fehling
2 (1ml de Baño Reacción
almidón 2%) maría con lugol Incubación
3 (1ml de Pequeña por Prueba 70 – 100°C
almidón 2%) cantidad de 25 de por 15 min
saliva min fehling
4 (1ml de Pequeña Reacción
almidón 2%) cantidad de con lugol
saliva
➢ Para el tubo 1 que no tenía saliva no hubo reacción positiva del

fehling
➢ Para el tubo 3 que si tenía almidón y saliva hubo reacción positiva

para el fehling indicando que hubo hidrólisis positiva del almidón
➢ Para el tubo número 2 que no tenía saliva se formó el complejo yodo

almidón de un color café
➢ Para tubo número 4 que tenía almidón y saliva no se formó el

complejo yodo almidón indicando que hubo hidrólisis positiva del
almidón.
5.2. DISCUSIONES
❖ Según Jiménez (2016), La reacción de hidrólisis del almidón,
involucra el clivaje (rotura) de un enlace glucosúrico mediante la
adición de una molécula de agua. La reacción de hidrólisis de almidón
por acción de la amilasa salival, puede ser detectada por la propiedad
del almidón no hidrolizado de formar un complejo púrpura (morado)
con el yodo. Una vez se inicia la hidrólisis del almidón, el complejo
se rompe y el color púrpura cambia a café – rojizo y eventualmente
desaparece para dar una solución incolora.
Según nuestros resultados en los tubos 1 y 3 donde se realizó prueba de
fehling, en el tubo 1 que no tenía saliva no hubo reacción positiva del fehling
por ende se mostraba un color azul, mientras que el tubo 3 si hubo reacción
positiva para el fehling indicando un hidrolisis positivo para el almidón por
lo tanto el color inicial cambia a un color café- rojizo.
❖ Según (Alcácer, 2020), según sus pruebas de hidrolisis del almidón,

obtuvieron los siguientes resultados.
• Tubo (Almidón + Fehling): reacción negativa, coloración azul. El
Fehling no reconoce azúcares complejos
• Tubo (Almidón + saliva + Fehling): reacción positiva, color marrón
anaranjado, lo que demuestra que la amilasa ha actuado y el alimón se ha
hidrolizado en azúcares más pequeños, reconocibles por el Fehling.
• Tubo (Almidón + Lugol): reacción positiva, coloración azul.
• En el Tubo (Almidón +saliva+Lugol): reacción negativa, no se
observa la coloración azul-violeta característica, ya que la amilasa al estar en
caliente ha actuado y el almidón se ha hidrolizado.
Haciendo una comparación con nuestro resultado podemos decir que

✓ En el tubo 1(fehling + almidón), hubo una reacción negativa del
fehling
✓ En el tubo 3(fehling + saliva + almidón), hubo reacción positiva del
fehling, observándose el cambio de color a marrón- rojizo, lo que
demuestra que la amilasa ha actuado y el alimón se ha hidrolizado en
azúcares más pequeños, reconocibles por el Fehling.
✓ En el tubo 2 (Lugol +almidón) se formó el complejo yodo- almidón,
donde se presentó un color café
✓ En el tubo 4(Lugol+ saliva+ almidón) si se formó el complejo yodo
almidón. Por ende, la reacción es negativa, ya que la amilasa al estar
en caliente ha actuado y el almidón se ha hidrolizado.
En conclusión, ambos resultados coinciden en identificar la hidrolisis del
almidón
VI. CONCLUSIONES
➢ Se logro Determinar cualitativamente la actividad de la α-amilasa
salival (ptialina)
➢ Según la practica realizada no hubo una efectiva actividad de la
amilasa salival dentro de la hidrólisis del almidón.
➢ Al comparar los tubos 1 y 3 se deduce que existe un cambio de color
ya que en este la saliva actúa por ello decimos que contiene almidón.
➢ En el último tubo no se mostró el color rojizo como debería ser ya que
esto debe de estar a mayor temperatura y más temperatura para obtener
el rojo ladrillo
BIBLIOGRAFÍA
➢ https://www.investigacionyciencia.es/revistas/investigacion-y-
ciencia/biocarburantes-489/el-almidn-1136
➢ https://www.researchgate.net/publication/26502264_Degradacion_del_almid
on_mediante_la_amilasa_salival
➢ Alcácer, J. G. (2020). EFECTO DE LA DIGESTIÓN SOBRE PROTEINAS, GRASAS Y
GLÚCIDOS. Obtenido de
https://www.cac.es/cursomotivar/resources/document/2007/13.pdf
➢ Jiménez, E. (febrero de 2016). Enzimas: Amilasa salival. Obtenido de
/investigacion.endeporte.edu.co:
https://investigacion.endeporte.edu.co/images/laboratorios/guias/iv-4-1-19-
03-32-enzimas-amilasa-salival.pdf
➢ http://rincondelaciencia.educa.madrid.org/Curiosid/Rc-58.html
➢ Biologia: Acción de la amilasa sobre el almidón (karenaguilar06.blogspot.com)

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III. MARCO TEÓRICO

3.1.2. digestión del almidón

La digestión del almidón comienza en la

IV. MATERIALES y REACTIVOS

2ml de solución de almidón Solución del

Agitar la mescla Color azul

2 gotas de Lugol Gotas de Lugol

➢ Para el tubo 1 que no tenía saliva no hubo reacción positiva del

➢ Para el tubo 3 que si tenía almidón y saliva hubo reacción positiva

➢ Para el tubo número 2 que no tenía saliva se formó el complejo yodo

➢ Para tubo número 4 que tenía almidón y saliva no se formó el

❖ Según (Alcácer, 2020), según sus pruebas de hidrolisis del almidón,

Haciendo una comparación con nuestro resultado podemos decir que

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