UNIDAD 1: INTRODUCCIÓN

BIOQUÍMICA
Dra. Cristina Novillo Montoya
 » Subtema 3: Aminoácidos
y péptidos

» Subtema 4: Proteínas:
TEMA 1: determinación de la
Introducción, estructura primaria,
Estructuras y funciones Órdenes de estructura
superiores
de proteínas
 ACTIVIDAD DE INICIO

- Actividad: Presentación del docente , Presentación del

estudiante y Lluvia de ideas sobre qué es la Bioquímica.
 OBJETIVO DE LA CLASE

Definir conceptos generales de bioquímica y la importancia

de sus procesos en los seres vivos.
AMINOÁCIDOS Y PEPTIDOS

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 Aminoácidos

Los aminoácidos son los monómeros

que componen las proteínas.

Específicamente, una proteína está

compuesta de una o más cadenas
lineales de aminoácidos, cada una de
la cuales se denomina polipéptido

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PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

De los más de 300 aminoácidos que existen de manera

natural, 20 constituyen las unidades monómero de
proteínas predominantes.

Pueden usarse abreviaturas tanto de una como de tres

letras para cada aminoácido a fin de representar los
aminoácidos en péptidos y proteínas

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L-α-AMINOÁCIDOS PRESENTES EN PROTEÍNAS

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L-α-AMINOÁCIDOS PRESENTES EN PROTEÍNAS

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L-α-AMINOÁCIDOS PRESENTES EN PROTEÍNAS

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L-α-AMINOÁCIDOS PRESENTES EN PROTEÍNAS

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 Aminoácidos
Todos son α-aminoácidos, en los cuales el grupo amino
está unido al carbono α (el átomo de carbono
siguiente al grupo carboxilato) . El carbono α tiene dos
sustituyentes adicionales: un átomo de hidrógeno y un
grupo químico adicional llamado cadena lateral (-R).
La cadena lateral es diferente para cada aminoácido.

Las propiedades de la cadena lateral determinan el

comportamiento químico de un aminoácido

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 Aminoácidos
En las cadenas polipeptídicas, los aminoácidos están unidos a través
de enlaces peptídicos entre el ácido carboxílico de un aminoácido y el grupo
amino del aminoácido adyacente.

Las cadenas laterales interactúan con el esqueleto peptídico de otras

regiones de la cadena o con las cadenas laterales de otros aminoácidos en la
proteína para formar regiones hidrófobas, enlaces electrostáticos, puentes de
hidrógeno o enlaces disulfuro.

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 Clasificación de las cadenas laterales del aminoácido

Los 20 aminoácidos utilizados para la síntesis de proteínas están agrupados en

diferentes clasificaciones, de acuerdo con la polaridad y las formas estructurales
de las cadenas laterales.

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 Aminoácidos alifáticos no polares
La glicina es el aminoácido más simple y apenas se ajusta bien a cualquier
clasificación debido a que su cadena lateral es solo un átomo de hidrógeno.

La alanina y los aminoácidos de cadena ramificada (valina, leucina e

isoleucina) tienen cadenas laterales alifáticas (hidrocarburos de cadena
abierta) no polares y pesadas y presentan un alto grado de hidrofobicidad.

. El aminoácido prolina contiene un anillo en el que interviene su carbono α

y su grupo amino α, que son parte del esqueleto del péptido. Es
un imino ácido

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 Aminoácidos aromáticos
Los aminoácidos aromáticos se han agrupado debido a que
todos contienen estructuras anulares con propiedades
semejantes, pero sus polaridades difieren en gran medida.

El anillo aromático está formado de seis miembros de

carbono-hidrógeno con tres enlaces dobles conjugados (el
anillo benceno o grupo fenilo).

Las sustituciones en este anillo determinan si la cadena

lateral del aminoácido interviene en interacciones polares o
hidrófobas

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 Aminoácidos alifáticos, polares y sin carga
Los grupos hidroxilo y amida de las cadenas laterales permiten a estos aminoácidos formar puentes de
hidrógeno con agua, entre ellos y con el esqueleto peptídico, o con otros compuestos polares en los sitios de
unión de las proteínas

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 Aminoácidos que contienen azufre
La cisteína como la metionina contienen azufre.

La cadena lateral de la cisteína posee un grupo

sulfhidrilo que tiene un pKa aproximado de 8.4 para la
disociación de su hidrógeno, por lo que la cisteína no se
disocia de manera predominante y carece de carga a
pH fisiológico de 7.4.

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 Aminoácidos acídicos y básicos
Los aminoácidos aspartato y glutamato
tienen grupos del ácido carboxílico que
llevan una carga negativa a pH fisiológico.

Los aminoácidos básicos histidina, lisina y

arginina poseen cadenas laterales que
contienen nitrógeno que puede protonarse
y adquirir carga positiva a valores de pH
fisiológico y menores.

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LOS GRUPOS R DETERMINAN LAS PROPIEDADES DE AMINOACIDOS

La glicina, el aminoácido de menor tamaño, puede adaptarse en lugares inaccesibles a

otros aminoácidos, a menudo se encuentra donde los péptidos muestran flexión aguda.

Los grupos R hidrofóbicos de alanina, valina, leucina e isoleucina, y los grupos R

aromáticos de fenilalanina, tirosina y triptófano, típicamente se encuentran de manera
primaria en el interior de proteínas citosólicas.

Los grupos R cargados de aminoácidos básicos y acídicos estabilizan conformaciones

proteínicas especificas por medio de interacciones iónicas o puentes salinos.

20
 Enlaces peptídicos
Los aminoácidos de un polipéptido se unen a sus vecinos mediante un enlace covalente
conocido como enlace peptídico, que se forma en una reacción de síntesis por
deshidratación. Durante la síntesis de proteínas.

Aunque los péptidos se escriben como si un enlace único enlazara los átomos carboxilo α y
nitrógeno α, este enlace de hecho muestra carácter de doble enlace parcial:
 Los péptidos son polielectrolitos
El enlace peptídico no está cargado a cualquier pH de interés
fisiológico. Por ende, la formación de péptidos a partir de aminoácidos
se acompaña de una pérdida neta de una carga positiva y otra negativa
por cada enlace peptídico formado.

Video: https://www.youtube.com/watch?v=tpDI5HhzEM4

22
 Proteínas
» Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en
los sistemas vivos y son mucho más diversas en estructura y función
que otras clases de macromoléculas. Una sola célula puede contener
miles de proteínas, cada una con una función única.

Video: https://www.youtube.com/watch?v=fr5tqARqpaw

23
 Proteínas
Una red de proteína interna, el citoesqueleto , mantiene la forma y la integridad física celulares.

Filamentos de actina y miosina forman la maquinaria contráctil del músculo.

La hemoglobina transporta oxígeno, mientras que los anticuerpos circulantes defienden contra invasores
extraños.

Las enzimas catalizan reacciones que generan energía, sintetizan biomoléculas y las degradan, replican
genes y los transcriben, procesan mRNA (ácido ribonucleico mensajero), entre otras funciones.

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25
 PROTEINAS
Proteínas solubles: Pueden ser extraídas de células usando soluciones acuosas a pH fisiológico y
fuerza iónica. (Enzimas)

Proteínas integrales de membrana: Requieren disolución de la membrana con detergentes para

ser extraídas.

Proteínas globulares: Son moléculas compactas, de forma más o menos esférica. Tienen
proporciones axiales de no más de 3. La mayoría de las enzimas son de este tipo.

Proteínas fibrosas: Adoptan conformaciones muy extendidas. Poseen proporciones axiales de 10 o

más.

Proteínas con grupos no proteínicos: Incluyen lipoproteínas y glucoproteínas, que contienen

lípidos y carbohidratos unidos de manera covalente, respectivamente.

Metaloproteínas: Contienen iones metálicos estrechamente asociados. (mioglobina, la

hemoglobina y los citocromos).

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 LOS CUATRO ÓRDENES
DE LA ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
Estructura primaria: Es la secuencia de los aminoácidos en una
cadena polipeptídica.

Estructura secundaria: Se refiere al plegamiento de segmentos de

polipéptido cortos (de 3 a 30 residuos) y contiguos.

Estructura terciaria: Involucra el montaje de unidades estructurales

secundarias hacia unidades funcionales de mayor tamaño

Estructura cuaternaria: Se refiere al número y los tipos de unidades

polipeptídicas en proteínas oligoméricas y su disposición espacial.

27
 Estructura Primaria
La estructura primaria, es simplemente la secuencia de aminoácidos
en una cadena polipeptídica.

Las estructuras primarias de las diversas proteínas humanas se sintetizan a partir de 20

aminoácidos, dispuestos en una secuencia lineal determinada por el código genético.

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 Estructura Secundaria
Se compone de regiones locales de cadenas de
polipéptidos formadas en estructuras que son
estabilizadas por un patrón de repetición de
puentes de hidrógeno.

Las dos estructuras secundarias regulares

llamadas hélice α y hoja β contienen elementos
repetitivos formados por puentes de hidrógeno
entre átomos de las uniones peptídicas.

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 La hélice α

Tiene una conformación estable y rígida que

maximiza los puentes de hidrógeno al tiempo que
mantiene los ángulos de rotación permitidos de la
columna central del polipéptido.

La columna central del péptido de la hélice α está

formada por puentes de hidrógeno entre cada
átomo de oxígeno de carbonilo y el hidrógeno de
la amida (N-H)

30
 La hélice α
El núcleo de la hélice está
densamente empacado, de tal modo
que se maximizan así las energías
relacionadas entre átomos.

Las cadenas laterales trans de los

aminoácidos se proyectan hacia atrás y
afuera de la hélice para evitar el
obstáculo estérico con la columna
central del polipéptido y entre sí.

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 Hojas β

En las hojas β, el puente de hidrógeno

ocurre por lo general entre regiones
de filamentos polipeptídicos
contiguos separados y alineados en
forma paralela entre sí. Por lo tanto,
el oxígeno del carbonilo de una unión
peptídica es unido por puente de
hidrógeno al nitrógeno de una unión
peptídica en una hebra adyacente.

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33
Estructuras secundarias
no repetitivas
Las curvas, asas y giros
son estructuras
secundarias irregulares
que no tienen un
elemento repetitivo de
formación de puente de
hidrógeno.

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Patrones de estructura
secundaria

Es la combinación de elementos
estructurales secundarios para formar
patrones.

Las espirales irregulares, asas y otros

segmentos son en general más flexibles
que las hélices y hojas plegadas β
relativamente rígidas

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 Estructura terciaria
La estructura terciaria de una proteína es el patrón de
plegamiento de los elementos estructurales
secundarios en una conformación tridimensional.

La estructura tridimensional es flexible y dinámica, con

movimiento de fluctuación rápida en las posiciones
exactas de las cadenas y dominios de los aminoácidos.

36
 Estructura terciaria

La flexibilidad es una de las características

más importantes de la estructura de las
proteínas.

Las fuerzas que mantienen la estructura

terciaria son los puentes de hidrógeno,
interacciones iónicas, interacciones de van
der Waals, efectos hidrófobos y formación
de unión disulfuro.

37
38
Dominios en la estructura terciaria

La estructura terciaria de
grandes proteínas complejas
se describe con frecuencia
en términos de regiones
independientes físicamente
denominadas dominios
estructurales.

39
 Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria de una proteína

se refiere a la asociación de subunidades de
cadena polipeptídica individual, de forma
estequiométrica y geométricamente
específica.

40
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Perdida de la organización
estructural cuaternaria,
terciaria y secundaria que
conlleva la perdida de las
propiedades y funciones
de las proteínas

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ACTIVIDAD DE CIERRE

• Realizar la comparación de las 2

clasificaciones de aminoácidos

• Preguntas y respuestas sobre el tema

 BIBLIOGRAFÍA
• MURRAY ROBERT K. (2001). BIOQUIMICA DE HARPER: EL MANUAL MODERNO

• JOSE LAGUNA; PIÑA GARZA, ENRIQUE; MARTINEZ MONTES, FEDERICO; PARDO

VAZQUEZ, JUAN PABLO; RIVEROS ROSAS, HECTOR. (2013). BIOQUIMICA DE
LAGUNA. MEXICO: MANUAL MODERNo

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