11.

AMINOÁCIDO Y PROTEÍNAS
Dr. Lino Morales Paredes
 AMINOÁCIDOS
● El término aminoácido podría significar cualquier molécula que contenga un
grupo amino y cualquier tipo de grupo ácido;
● Los aminoácidos, como su nombre lo implica, son bifuncionales. Contienen un
grupo amino básico y un grupo carboxilo ácido
● Los aminoácidos son bloques de construcción para formar proteínas se
pueden asociarse entre sí en cadenas largas formando enlaces amida entre
el -NH2 de un aminoácido y el -COOH de otro.
 ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
● El término casi siempre se usa para referirse a un ácido carboxílico con
grupo a-amino.
● El a–aminoácido más sencillo es el ácido aminoacético, llamado glicina.
● Otros aminoácidos comunes tienen cadenas laterales (simbolizadas con R)
sustituidas en el átomo de carbono .
● Por ejemplo, la alanina es el aminoácido con un grupo metilo como cadena
lateral.
 ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS

Grupo grupo
α-amino carboxilo

Cα
Son α-amino ácidos
R es uno de las 20 diferentes cadenas laterales.
A pH 7 tanto el grupo amino como el carboxilo están ionizados
 AMINOÁCIDOS

Alanina

Ácido Aspártico Arginina

 ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
● Excepto la glicina, H2NCH2COOH, los carbonos de los aminoácidos son
centros quirales. Por lo tanto, son posibles dos enantiómeros de cada uno,
● La naturaleza sólo utiliza uno para construir proteínas
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

● Los 20 aminoácidos comunes se clasifican según las

características de las cadenas laterales (R) como:
● 15 Aminoácidos neutros (R:Alifáticos, polares,
aromáticos)
● 2 Aminoácidos ácidos (R: Ácido aspártico y Ácido
glutámico)
● 3 Aminoácidos básicos (R: Lisina, arginina, e histidina)
Aminoácidos neutros: con R alifáticos
Aminoácidos neutros: con R polares
Aminoácidos neutros: con R aromáticos
Aminoácidos ácidos: con R carga (-)
Aminoácidos básicos: con R carga (+)
 Aminoácidos Esenciales
Los humanos son capaces de sintetizar sólo 10 de los 20 aminoácidos que se
encuentran en las proteínas, llamados aminoácidos no esenciales.
Los otros 10, llamados aminoácidos esenciales, sólo los biosintetizan las
plantas y microorganismos y deben obtenerse en nuestra ingesta diaria.
Sin embargo, la división entre aminoácidos esenciales y no esenciales no está
bien definida.
Arginina (Arg) Valina (Val) Metionina (Met) Leucina (Leu)
Treonina (Tre) Fenilalanina (Fen) Histidina (His) Isoleucina (Ile)
Lisina (Lis) Triptófano (Trp)

La gelatina está hecha de colágeno, la cual es una proteína estructural

compuesta principalmente de glicina, prolina e hidroxiprolina.
Como resultado, la gelatina tiene un valor nutricional bajo debido a su
carencia de varios de los aminoácidos esenciales.
 Aminoácidos Esenciales
Las proteínas completas proveen todos los aminoácidos
esenciales para la nutrición humana.
Se encuentran en la carne, pescado, leche y huevos.
50 g de proteína completa por día es lo adecuado para
los humanos adultos.
Las proteínas incompletas son deficientes en uno o más de los aminoácidos
esenciales. Se encuentran en el arroz, maíz y trigo son deficientes en lisina.
El arroz también carece de treonina y el maíz carece de triptófano.

El frijol, los guisantes y otras leguminosas son las que

tienen proteínas más completas entre las plantas
comunes, pero son deficientes en metionina.
 Propiedades de los Aminoácidos
1. Los aminoácidos tienen puntos de fusión altos, por lo general arriba de los
200 °C.

2. Los aminoácidos son más solubles en agua que en éter, diclorometano y otros
disolventes orgánicos comunes.
3. Los aminoácidos tienen momentos dipolares mayores (m) que las aminas o los
ácidos sencillos.

4. Los aminoácidos son menos ácidos que la mayoría de los ácidos carboxílicos y
menos básicos que la mayoría de las aminas.
La parte ácida de la molécula de aminoácido es el grupo -NH 3 no un grupo -
COOH. La parte básica es el grupo -COO, y no el grupo -NH 2 libre
 Propiedades ácido básicas de Aminoácidos
Los aminoácidos con un grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2)
intactos, su estructura real es iónica y depende del pH.
El grupo carboxilo pierde un protón, formando un ion carboxilato, y el grupo
amino es protonado a un ion amonio.
A esta estructura se le llama ion dipolar o zwitterion (del alemán “ion
dipolar”).
 PUNTO ISOELÉCTRICO
Se define como el pH en el que los aminoácidos naturales o cualquier
otra especie anfótera tiene carga 0.
En solución ácida (pH bajo), un aminoácido está protonado formando
un catión
En solución básica (pH alto) un aminoácido está desprotonado
formando un anión
El ion dipolar forma una especie neutra llamada Zwitterión

Zwitterión
 COMPORTAMIENTO ÁCIDO BASE DE LOS AMINOÁCIDOS
● Los aminoácidos tienen un grupo amino y un grupo ácido
● Estos grupos reaccionan en la molécula
● Forman una especie neutra llamada Zwitterión ion dipolar
● El carácter ácido se debe al grupo amino protonado (R-NH3+) y
el carácter básico al grupo ácido desprotonado (COO-)

ÁCIDO Zwitterión BÁSICO

 PÉPTIDO
Un péptido es un compuesto que contiene dos o más aminoácidos unidos por medio de
enlaces de amida (enlace peptídico) entre el grupo amino de cada aminoácido y el grupo
carboxilo del aminoácido vecino.
A cada unidad de aminoácido en el péptido se le llama residuo.
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
Aminoácido 1 Aminoácido 2

enlace peptídico : enlace amida

 AA1 AA2 AA3 AA4
enlaces
peptídicos

extremo extremo
amino libre carboxilo libre
“N “C-terminal”
terminal”
 POLIPEPTÍDICO
Un polipéptido es un péptido que contiene muchos residuos de aminoácido pero por lo
general tiene una masa molecular de alrededor de 5000.
El término oligopéptido se usa de manera ocasional para péptidos que contienen de cuatro
a diez residuos de aminoácidos.
La estructura del nonapéptido bradicinina, una hormona humana que ayuda a controlar la
presión arterial.
 PROTEÍNAS
● Las proteínas se encuentran en todos los organismos vivos, son de muchos
tipos diferentes y desempeñan muchas funciones biológicas distintas.
● La queratina de la piel y uñas de los dedos, la fibroína de la seda y las
telarañas, y el estimado de 50 000 a 70 000 enzimas que catalizan las
reacciones biológicas en nuestros cuerpos son todas proteínas.
● Independientemente de su función, todas las proteínas están construidas
de muchas unidades de aminoácidos unidos entre sí en una cadena larga

● Los aminoácidos, como su nombre lo implica,

son bifuncionales. Contienen un grupo amino
básico y un grupo carboxilo ácido
● Los aminoácidos son bloques de construcción para formar proteínas se
pueden asociarse entre sí en cadenas largas formando enlaces amida
entre el -NH2 de un aminoácido y el -COOH de otro.
● Las cadenas con menos de 50 aminoácidos con frecuencia se llaman
péptidos, mientras que el término proteína se utiliza para cadenas más
grandes.
 PROTEÍNAS
● Son moléculas grandes que se encuentran en todo los
organismos vivos
● Deriva del griego proteicos significa primero
● Están formadas por muchas unidades básicas de
aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos
● Son poliamidas, las cuales por hidrólisis dan aminoácidos
● Son macromoléculas, de PM muy elevados (>6000).
● Cadenas de 50 aminoácidos se llaman polipéptidos y las
proteínas son cadenas más largas
 PROTEÍNA
Las proteínas contienen más unidades de aminoácidos, con masas moleculares
que van de alrededor de 6000 a 40,000,000.
PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La estructura primaria de una proteína simplemente es la secuencia de
aminoácidos.
La estructura secundaria de una proteína describe cómo los segmentos
del esqueleto del péptido se orientan en un patrón regular.
La estructura terciaria describe cómo toda la molécula de proteína se
enrolla en una forma tridimensional global.
La estructura cuaternaria describe cómo las moléculas de proteínas
diferentes se integran para producir estructuras agregadas grandes.
Por convención la estructura de los polipéptidos se representa comenzando
con: el aminoácido cuyo grupo amino está libre el extremo denominado N-
terminal y el otro extremo contiene un grupo carbonilo libre y se denomina C-
terminal
H2N - A-B-A-C-A-A-B-A-C-A-B-A-A-COOH
Extremo N-terminal Extremo C-Terminal
secuencia de aminoácidos
 ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

estructura estructura estructura estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria

secuencia α-hélice plegamiento ensamblaje de

de tridimensional subunidades
aminoácidos
 ESTRUCTURA PRIMARIA:

Corresponde a la
secuencia de
aminoácidos de una
proteína
y es mantenida por los
enlaces peptídicos

amino carboxilo
terminal terminal
 ESTRUCTURA PRIMARIA
Hay una enorme complejidad de las moléculas de proteínas la que puede
apreciarse mediante de péptidos simples
Por ejemplo Con tres aminoácidos simple A, B, C un tripéptido puede formar
hasta seis isómeros:
A-B-C, A-C-B, B-A-C, B-C-A, C-A-B, C-B-A
Si hubiera x aminoácidos diferentes y apareciera uno cada vez el número de
posibles estructuras diferentes sería factorial de x
x ! =x(x-1)(x-2)
Aplicando la fórmula a un péptido que tuviera 10 aminoácidos, se trataría
alrededor de 3,6 millones de estructuras distintas
Además considera que casi toda las proteínas ciertos aminoácidos aparecen
varias veces en una secuencia
Se estima que en el cuerpo humano contiene 100 000 moléculas diferentes de
proteínas
 El enlace peptídico tiene carácter de
doble enlace y una rotación restringida
ESTRUCTURA PRIMARIA
El enlace peptídico tiene una geometría plana

sólo existe libre rotación

en torno al Cα
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
● Las estructuras secundarias más comunes son la Ⲁ -hélice y la 𝜷-lámina -
plegada.
● Una hélice es un enrollamiento a la derecha del esqueleto de la proteína,
muy parecido al enrollamiento de un cordón telefónico.
● Cada vuelta de la hélice contiene 3.6 residuos de aminoácido, con una
distancia entre vueltas de 540 pm, o 5.4 Å.
● La estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno entre grupos amida
NH y grupos CO a cuatro residuos de distancia, con una distancia NH····O
de 2.8 Å.
● La hélice es una estructura secundaria extremadamente común, y casi
todas las proteínas globulares contienen varios segmentos helicoidales.
● La mioglobina, una proteína globular pequeña que contiene 153 residuos de
aminoácido en una sola cadena
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice
La α-hélice se estabiliza a través de puentes de hidrógeno que se forman
entre el grupo >C=O de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro

residuo “i” con “i + 4”

 α-hélice
Los puentes de hidrógeno son
paralelos al eje central de la hélice

Los radicales van dirigidos

hacia afuera
3,6 aminoácidos / vuelta
 ESTRUCTURA SECUNDARIA 𝞫-plegada

La lámina 𝞫-plegada difiere de una hélice en que se extiende la

cadena de péptido en vez enrollarse y los puentes de hidrógeno
ocurren entre los residuos de las cadenas adyacentes.
Las cadenas vecinas pueden correr en la misma dirección
(paralela) o en direcciones opuestas (antiparalela), aunque el
arreglo antiparalelo es más común y un poco más favorecido desde
el punto de vista energético
ESTRUCTURA SECUNDARIA 𝞫-paralela
Lámina plegada entre
segmentos
de una misma cadena
( en verde )
Colágeno
 ESTRUCTURA TERCIARIA

● La estructura terciaria corresponde a

plegamientos tridimensionales.
● La proteína se pliega sobre sí misma y tiende a
una forma “globular”
● Los enlaces que mantienen esta estructura
terciaria participan los grupos R de cadenas
laterales de los aminoácidos y son varios tipos
 ESTRUCTURA TERCIARIA

Mioglobina Proteína ligante de ac. grasos

Interacciones que mantienen la estructura terciaria

Enlace salinos entre grupos con cargas negativas y positivas

de las cadenas laterales de aminoácidos Ácidos y básicos
Enlaces de hidrógeno entre cadenas laterales de aminoácidos
polares entre oxígeno carboxílico y grupo donador de
hidrógeno
Enlaces disulfuro de dos restos de cisteína que se pliegan que
resulta de la oxidación del grupo sulfhidrilo
Interacciones hidrofóbicas no covalentes de grupos no
polares
 INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA

PUENTE DE INTERACCIÓN ENLACE

HIDRÓGENO HIDROFÓBICA IÓNICO

PUENTE DISULFURO
FORMACIÓN DE PUENTES DISULFURO
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Corresponde a la asociación de cadenas polipeptídicas

o SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura
terciaria.
• Se mantiene por enlaces entre los radicales de
cadenas diferentes.
• Son los mismos enlaces que mantienen la estructura
terciaria, pero intercadenas.
• Se excluye el puente disulfuro.
HEMOGLOBINAdímero

tetrámero
HEMOGLOBINA
 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• Todo cambio que altere la configuración tridimensional única de una
molécula de proteínas sin romper enlace peptídico
• Pérdida de las estructuras: Cuaternaria, terciaria y secundaria de
una proteína
• Puede ser reversible o irreversible
• Puede ser total y parcial

¡ NO SE ALTERA LA
ESTRUCTURA
PRIMARIA !
puentes disulfuro

DENATURACIÓN
urea + β-
mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)

cisteína puentes disulfuro

s
 DESNATURALIZACIÓN
● La estructura terciaria de una proteína globular es sostenida
delicadamente por atracciones intramoleculares débiles
● Es suficiente un cambio ligero en la temperatura o el pH para
desestabilizar la estructura y ocasionar que la proteína se desnaturaliza.
● La desnaturalización ocurre bajo condiciones tan suaves que la
estructura primaria permanece intacta pero la estructura terciaria se
desdobla de una forma globular específica a una cadena enrollada
aleatoriamente
● La desnaturalización se acompaña por cambios en las propiedades físicas
y biológicas.
● La solubilidad se disminuye drásticamente, como ocurre cuando se cocina
la clara de huevo y las albúminas se desdoblan y coagulan.
● La mayor parte de las enzimas también pierden toda actividad catalítica
cuando se desnaturalizan.
 CÓMO DESNATURALIZAR UNA PROTEÍNA
1. Calor y radiación ultravioleta: Rompe todas las interacciones
débiles por vibración de átomos rompe enlace de hidrógeno e
hidrológicos débiles
2. pH extremos: con ácidos y bases. Cambia la carga de los
radicales de aminoácidos ionizables, alternándose y rompiendo
los enlaces salinos
3. Tratamiento con solventes orgánicos (etanol) forma nuevos enlace
de hidrógeno, rompiendo enlace de H
4. Metales pesados (Hg, Pb, Ba, Cd, Ag), forman enlaces muy
fuertes con aniones carboxilato de amino ácidos ácidos y con grupo
sulfidrilo rompiendo enlace salino
5. Reactivos de alcaloides se combinan los grupos amino con
aniones picrato y tanato rompe enlaces salinos