UNIVERSIDAD NACIONAL JOSÉ MARÍA ARGUEDAS

FACULTAD DE INGENIERÍA
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL

INFORME N°2

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DE LA CATALASA

PRESENTADO POR:
 Solano Farfán Ana Rosario
 Tomaylla Ruiz Esmeralda
CURSO:
 Biotecnología agroindustrial
DOCENTE:
 Ing. Miriam
SEMESTRE: 2023-II

ANDAHUAYLAS - 2023
I. INTRODUCCIÓN
La catalasa es una de las enzimas más abundantes en la naturaleza y se encuentra
ampliamente distribuida en el organismo humano, aunque su actividad varía en
dependencia del tejido; ésta resulta más elevada en el hígado y los riñones, más baja
en el tejido conectivo y los epitelios, y prácticamente nula en el tejido nervioso. Esta
enzima es una metaloproteína tetramérica, cuyo peso molecular se encuentra en el
rango de 210-280 kD. Consta de 4 subunidades idénticas que se mantienen unidas
por interacciones no covalentes. Cada subunidad contiene un grupo prostético de
protoporfirina IX y el contenido protohémico y el de hierro representan un 1,1 % y
0,09 % respectivamente del peso molecular total de la enzima.
las enzimas son proteínas, polímeros formados por aminoácidos covalentemente
unidos entre sí, que catalizan en los organismos una gran variedad de reacciones
químicas. La actividad catalítica de las enzimas depende de que mantengan su
plegamiento, es decir, su estructura tridimensional. En esta estructura tridimensional
se forman cavidades, llamadas “sitio activo”, las cuales muestran afinidad por las
moléculas específicas (sustratos) que se convertirán en productos. La combinación
de grupos funcionales químicos presentes en estas cavidades genera un conjunto de
interacciones covalentes y no covalentes entre la proteína y el sustrato, que hacen
que la conversión de éste en un producto se vea favorecida.
Como cualquier catalizador, al finalizar la transformación del sustrato y liberarse el
producto del sitio activo, la enzima regresa a su estado original y puede involucrarse
en un nuevo ciclo de catálisis. Las enzimas pueden utilizarse también fuera de las
células: desde hace milenios el ser humano las ha aprovechado. Sus aplicaciones
más antiguas tienen que ver con la alimentación, por ejemplo, la producción de pan
y queso. (RAMIREZ, 2014)

II. OBJETIVOS
 Identificar la enzima catalasa en muestra de origen animal
 Identificar la enzima catalasa en muestra de origen vegetal
III. MARCO TEÓRICO
III.1. Las enzimas
Las enzimas son proteínas con capacidad de catalizar reacciones biológicas. Igual
que los catalizadores inorgánicos, aumentan la velocidad para alcanzar el equilibrio
de la reacción. El mecanismo por el cual las enzimas incrementan la velocidad de la
reacción es reduciendo la energía libre de activación requerida para la transformar
un sustrato al producto correspondiente, sin afectar la constante de equilibrio.
(JIMENEZ, 2010)
Asimismo, (OVIEDO, 2014) menciona que las enzimas son macromoléculas, la
mayoría de ellas, de naturaleza proteica , producidas por las células y, cuya función
es incrementar la velocidad de las reacciones químicas; Son catalizadores biológicos
III.1.1.Características
 La mayoría de las enzimas son proteínas.
  Tienen gran poder catalítico: Aumentan la velocidad de las reacciones: 106 a
1012, en comparación con las no-catalizadas
 Poseen un elevado grado de específicidad respecto a sus sustratos (capacidad
de distinguir su sustrato, de un grupo de compuestos muy similares)
 Su actividad puede ser regulada, por lo tanto, esto aporta un control
regulador a las reacciones del organismo.
III.1.2.Estructura de las enzimas
Las enzimas son proteínas, así que comparten las características estructurales de
las proteínas, es decir, su estructura primaria, secundaria, terciaria y en algunas de
ellas la cuaternaria. En esta encontramos:
 Sitio activo
El sitio activo es el lugar dentro de la enzima donde se lleva a cabo la reacción
química, normalmente es una cavidad o surco en la proteína que tiene una forma en
la cual el sustrato puede encajar a la perfección. El sitio activo está constituido por
dos grupos de aminoácidos: los que son catalíticos (encargados de la reacción
química) y los que "coordinan" o sujetan al sustrato mientras se lleva a cabo la
reacción. (CESPEDEZ, 1996)

 Sitio de unión al cofactor

No todas las enzimas usan un cofactor o coenzima pero las que lo utilizan siempre
tienen el sitio de unión al cofactor muy cerca del sitio activo compartiendo parte del
canal que une al sustrato. Este cofactor ayudará en la transferencia de equivalentes
Redox, de grupos funcionales o de átomos individuales. (CESPEDEZ, 1996)

 Sitio de unión a ligando alostérico

Un ligando alostérico es aquel que puede inhibir o activar a una enzima. Cuando
existen sitios de unión a ligando alostérico, estos se ubican lejos del sitio activo en
una cavidad específica para esta molécula. (CESPEDEZ, 1996)
III.1.3.Clases de enzimas
Existen miles de enzimas en la naturaleza y para estudiarlas se han agrupado en seis
categorías diferentes según el tipo de reacción química que pueden catalizar:
 Enzimas Clase 1: Oxidorreductasas
Estas enzimas catalizan la transferencia de equivalentes de oxido-reducción.
Es decir, catalizan la oxidación de un compuesto a expensas de la reducción
de otro (o viceversa).
 Enzimas Clase 2: Transferasas
Estas enzimas transfieren grupos funcionales completos desde una molécula
hasta otra.
 Enzimas Clase 3: Hidrolasas
Estas enzimas catalizan la ruptura de compuestos usando una molécula de
agua. Durante la reacción química, la molécula de agua también se rompe,
quedando un segmento del compuesto como R-H y otro como R'-OH.
 Enzimas Clase 4: Liasas
Estas enzimas con frecuencia son llamadas "sintasas" y catalizan la ruptura o
formación de moléculas con la consecuente formación o eliminación de
enlaces dobles.
 Enzimas Clase 5: Isomerasas
Desplazan grupos funcionales dentro de una molécula sin cambiar la fórmula
química del sustrato, es decir, generan un isómero.
 Enzimas Clase 6: Ligasas
Suelen ser llamadas "sintetasas" y catalizan la ruptura o unión de enlaces
covalentes entre moléculas usando la energía química almacenada en el ATP.
III.2. Enzima catalasa
La catalasa es una enzima perteneciente a la categoría de las oxidorreductasas, cuya
función es destruir el peróxido de hidrógeno dando lugar a oxígeno molecular y
agua. Es un tetrámero que también promueve el crecimiento celular. (SERRANO,
2018)
IV. MATERIALES Y MÉTODOS
a) Materiales
 Baño maría
 Materia vegetal (papa)
 Materia animal (hígado)
 Matraces
 Vasos precipitados
 Pipeta
 Rayador
 Cuchillo
 Tabla de picar
 Rotulador
 Peróxido de hidrógeno

b) Métodos
- Utilizamos 4 tubos de ensayo y colocamos dentro:
primer tubo: muestra de papa picada
segundo tubo: muestra de hígado picado
tercer tubo: muestra de papa rayada
cuarto tubo: muestra hígado triturado
- En 2 matraces ponemos muestras de hígado y papa picada, luego
llevamos a baño maría y una vez que empiece a hervir contamos 5min y
retiramos y dejamos enfriar. Luego colocamos las muestras en tubos de
ensayo
- Finalmente procedemos a echar peróxido de hidrógeno todos los tubos
hasta que cubra las muestras y observamos la reacción.

V. RESULTADOS

 El los tubos de ensayo que tenían muestra de papa e hígado picado vimos una
reacción burbujeante.
 En los tubos de ensayo que contenían las muestras de papa e hígado rayado y
triturado respectivamente, la reacción fue mucho mas intensa, como si se
formara espuma, esto debido a que había mayor área expuesta y el sustrato
reacciono con mayor eficacia.
 En los tubos que contenían las muestras que fueron sometidas a baño maría no
se observó alguna reacción, esto debido a que el calor al que fue sometido
inactivo las enzimas de las muestras.
 Haciendo una comparación entre las muestras de papa e hígado se observó que
el tubo que contenía el hígado picado y triturado genero una mayor y mas rápida
reacción que los tubos que contenían la papa.
VI. DISCUSIONES
 (Aldave, 2019) en su estudio titulado “Enzimas, identificando a los
catalizadores de las reacciones químicas” encontró que el hígado y la papa
estando crudos, catalizan la reacción del peróxido de hidrógeno con ayuda de
la enzima «catalasa», osease que separan la sustancia en 2 componentes, el
agua y el oxígeno, y por lo que este último se manifestó en forma de
burbujas. Sin embargo, tanto en el caso de la papa y el hígado cocidos no
ocurrió ningún cambio debido a que, al ser pasados por un proceso de
cocción, estos pierden las propiedades catalizadoras que la enzima catalasa
les otorga, por lo que no hay reacción alguna.
Estas reacciones sucedieron exactamente igual en nuestra practica realizada,
por tal razón reafirmamos y apoyamos esta conclusión del autor.

 Asimismo, (VARELA, 2020), menciona que las muestras que contenían

hígado fueron las que presentaron un mayor burbujeo al contacto con el agua
oxigenada, ya que el hígado presenta en mayor proporción la enzima catalasa
a diferencia con la papa; de igual forma como pudimos ver en la práctica que
sucedió lo mismo ya que si bien es cierto que por cada 100g el hígado
tiene20.36g y la papa 2.02g de proteína, por lo tanto deducimos que el
hígado tiene mayor cantidad de proteína y enzima catalasa, en consecuencia
la reacción será evidentemente mayor.

VII. CONCLUSIONES
 Las muestras de papa e hígado, rayadas y trituradas respectivamente,
reaccionaron mucho más rápido al peróxido de hidrógeno, esto debido a que
tenían mayor área de contacto con el sustrato a diferencia de lo que paso con
las muestras picadas.
  Las muestras que fueron sometidas a baño maría no se presentaron alguna
reacción, esto debido a que el calor al que fue sometido inactivo las enzimas
de las muestras.
 El hígado tuvo mayor reacción que la papa porque tiene mayor cantidad de
enzimas catalasa.

VIII. BIBLIOGRAFÍA

Bibliografía
Aldave, A. (12 de 05 de 2019). Explorer BioGen. Obtenido de
https://explorerbiogen.wordpress.com/2019/12/05/enzimas-identificando-a-los-
catalizadores-de-las-reacciones-quimicas/

CESPEDEZ, E. (1996). SCIELO. Obtenido de http://scielo.sld.cu/scielo.php?

script=sci_arttext&pid=S0864-03001996000200001

JIMENEZ, C. A. (2010). Universidad Autónoma de Querétaro. Obtenido de

https://www.uaq.mx/investigacion/difusion/veranos/memorias-2010/12%20Verano
%20Ciencia%20Region%20Centro/UAQ%20Cedillo%20Jimenez.pdf

OVIEDO, S. M. (07 de 08 de 2014). SlideServe. Obtenido de

https://www.slideserve.com/adah/unidad-2-tema1-enzimas-tema2-coenzimas-
profesora-miledys-a-oviedo-sosa-c-tedra-de-bioqu-mica

RAMIREZ, J. (1 de 12 de 2014). REVISTA DIGITAL UNIVERSITARIA. Obtenido de

https://www.ru.tic.unam.mx/bitstream/handle/123456789/2274/art91_2014.pdf?
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SERRANO, C. (2018). DIALNET. Obtenido de https://dialnet.unirioja.es/servlet/articulo?

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VARELA, M. (15 de 12 de 2020). Universidad de las Fuerzas Armadas de Ecuador. Obtenido de

https://www.scielo.org.mx/pdf/eq/v32n2/0187-893X-eq-32-02-74.pdf

IX. CUESTIONARIO
1. ¿Cuál es el comportamiento de las enzimas catalasa?
Se sabe que la catalasa forma parte de las oxidorreductasas y que estas enzimas
sirven para catalizar la transferencia de equivalentes de oxido-reducción; es por ello
que la catalasa al entrar en contacto con el peróxido de hidrogeno lo descompone en
agua y oxigeno.
X. ANEXOS