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    Metabolismo de Proteinas

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    Yuli Viviana
    Este documento describe el ciclo del nitrógeno en los seres vivos, incluyendo la fijación atmosférica de nitrógeno, el metabolismo de proteínas, y la excreción de derivados como la urea y amoníaco. Explica los mecanismos de degradación de proteínas como la digestión, degradación lisosomal, ubiquitina/proteasoma, y degradación apoptótica. Además, cubre aspectos como la absorción de aminoácidos, el destino de los esqueletos de carbono y nitrógeno,

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    Metabolismo de Proteinas

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    Yuli Viviana
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    Este documento describe el ciclo del nitrógeno en los seres vivos, incluyendo la fijación atmosférica de nitrógeno, el metabolismo de proteínas, y la excreción de derivados como la urea y amoníaco. Explica los mecanismos de degradación de proteínas como la digestión, degradación lisosomal, ubiquitina/proteasoma, y degradación apoptótica. Además, cubre aspectos como la absorción de aminoácidos, el destino de los esqueletos de carbono y nitrógeno,

    Descripción original:

    bioquimica

    Título original

    METABOLISMO DE PROTEINAS (1)

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    Este documento describe el ciclo del nitrógeno en los seres vivos, incluyendo la fijación atmosférica de nitrógeno, el metabolismo de proteínas, y la excreción de derivados como la urea y amoníaco. Explica los mecanismos de degradación de proteínas como la digestión, degradación lisosomal, ubiquitina/proteasoma, y degradación apoptótica. Además, cubre aspectos como la absorción de aminoácidos, el destino de los esqueletos de carbono y nitrógeno,

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    Metabolismo de Proteinas

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    Este documento describe el ciclo del nitrógeno en los seres vivos, incluyendo la fijación atmosférica de nitrógeno, el metabolismo de proteínas, y la excreción de derivados como la urea y amoníaco. Explica los mecanismos de degradación de proteínas como la digestión, degradación lisosomal, ubiquitina/proteasoma, y degradación apoptótica. Además, cubre aspectos como la absorción de aminoácidos, el destino de los esqueletos de carbono y nitrógeno,

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    Ciclo N2 en seres vivos

    PROTEINAS Metabolismo
    (catabolismo en animales)

    Excreción derivados (urea,


    NH3)
    Ciclo del
    Nitrógeno
    Fijación Atmosférica
    N2
    catabolismo
    • Ingesta
    • Absorción
    • Fisiología(degradación digestiva)
    • Rutas metabólicas
    IMPORTANCIA EN LA DIETA
    MARASMO KWASHIORKOR
    • aminoácidos específicos • dieta farinácea con poca
    son deficientes proteína
    REQUERIMIENTO DE PROTEINAS

    CANTIDAD:
    ADULTOS: 0.8 g/kg/día
    LACTANTES – 1 AÑO: 2 g/kg/día
    NIÑOS 1 A 10 AÑOS: 1.2 g/kg/día
    ADOLESCENTES: 1 g/kg/día

    CALIDAD NUTRITIVA (Valor


    biológico):
    1. DIGESTIBILIDAD
    2. PROTEÍNAS COMPLETAS:
    AA esenciales
    FISIOLOGÍA ABSORCIÓN PROTEÍNAS

    • Dr. Eduardo Mayorga


    • SEMESTRE
    • 2020-2020
    • UCE

    Battaner Arias Enrique(2020). Introducción a Bioquímica


    FISIOLOGÍA ABSORCIÓN PROTEÍNAS

    • CATABOLISMO
    • Ingesta,
    degradación,
    absorción y
    eliminación

    depa.fquim.unam.mx › archivero › CatabolismoAminoacidos_33995


    FISIOLOGÍA ABSORCIÓN
    PROTEÍNAS
    MECANISMOS DE
    DEGRADACIÓN PROTEICA

    (1) La degradación digestiva


    de proteínas;
    (2) La degradación
    lisosómica;
    (3) la degradación mediada
    por ubicuitina/proteasoma y
    (4) La degradación apoptótica

    Metabolitos energéticos y precursores: ej. Nucleótidos, coenzimas


    1. DEGRADACION DIGESTIVA
    JUGO PANCREÁTICO

    ENZIMAS PROTEOLÍTICAS ENDOPEPTIDASAS TRIPSINA

    + hexapéptido
    DIGESTIÓN: PROTEÍNAS
    JUGO GÁSTRICO ENZIMA PEPSINA

    endopeptidasa
    JUGO PANCREÁTICO
    ENZIMAS PROTEOLÍTICAS ENDOPEPTIDASAS QUIMIOTRIPSINA

    β
    JUGO PANCREÁTICO
    RESUMEN DE LA
    ACCIÓN DE ENZIMAS
    PROTEOLÍTICAS
    ABSORCIÓN: PROTEÍNAS
    AMINOÁCIDOS 70% DIPÉPTIDOS Y
    TRIPÉPTIDOS
    Ingresan al enterocito 30%
    Ingresan al enterocito
    mediante
    mediante

    A. Transporte independiente de Sodio transportador ligado a H+


    B. transporte activo secundario
    acoplado al sodio
    DIPÉPTIDOS
    TRIPÉPTIDOS
    Ingresan a
    circulación
    porta
    AMINO
    ÁCIDOS
    lisosomas

    1. Los lisosomas no sólo son lugares de degradación sino


    que participan en la percepción del estado
    metabólico de la célula
    2. sensores que detectan el nivel de aminoácidos dentro
    y fuera del lisosoma. 
    3. macroautofagia (degradación de material interno para
    obtener energía mediante englobamiento por
    membranas)
    2. DEGRADACION LISOSOMA (célula)
    Anhidrasa carbónica: CO2 + H2O → HCO3- + H+

    • Interior lisosoma: ácido (pH 4 – 5) gracias a


    una bomba protónica dependiente de ATP
    que transporta iones H+ hacia el interior de
    la partícula
    – enzimas hidrolasas ácidas

    • CATEPSINAS:enzimas hidrolíticas que afectan


    a todo tipo de biomoléculas: carbohidratos,
    lípidos, proteínas y ácidos nucleicos
    • Tesaurismosis: se acumula una molécula que
    no ha podido ser degradada; ejm Gaucher
    3. • recambio
    UBICUITINA metabólico
    (turnover)
    /PROTEOSOMA
    4. Degradación apoptótica

    La muerte celular programada, es un proceso natural (a diferencia de la necrosis) que se


    desencadena en las células ante multitud de influencias inductoras. Puede tratarse de un proceso
    normal de morfogénesis (por ejemplo, la reabsorción de la cola del renacuajo), de eliminación de
    clones prohibidos durante el desarrollo embrionario, una infección viral de la célula, una
    degeneración tumoral, stress, etc. De la misma manera, las señales que inducen apoptosis pueden
    ser muy variadas: hormonas, citokinas, factores de crecimiento, toxinas, etc. En ocasiones estas
    señales actúan induciendo la apoptosis y otras veces inhiben la misma.

    El proceso de apoptosis es, en último término, llevado a cabo por enzimas. En el


    contexto de esta discusión, las enzimas implicadas en la proteolisis apoptótica son
    las llamadas caspasas, enzimas proteolíticas muy potentes, que pertenecen al
    grupo de tiol proteinasas o cisteinproteinasas.
    METABOLISMO
    CELULAR
    PROTEINAS
    energía libre del sistema es menor que cero (ΔG < 0);
    entradas al sistema y salidas desde el mismo: sistema abierto.
    METABOLISMO DE PROTEÍNAS
    DEGRADACIÓN AMINOACIDOS
    • Los aminoácidos se degradan siguiendo tres etapas:
    • 1.La DESAMINACIÓN(eliminación del grupo amino),
    mediante la cual los grupos amino se convierten en
    amoníaco o en los grupos amino del aspartato
    • 2.La INCORPORACIÓN de los átomos de nitrógeno del
    amoníaco y del aspartato a la urea para la excreción
    • 3. La CONVERSIÓN (transaminación)de los esqueletos
    de carbono de los aminoácidos (los α-cetoácidos
    producidos por la desaminación) en intermediarios
    metabólicos comunes
    CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

    TRANSAMINACIÓN

    Localización:hígado y tejido muscular esquelético y miocárdico,


    tanto en el citosol como en la matriz mitocondrial.
    CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
    TRANSAMINACIÓN

    ciclo alanina/piruvato o ciclo de Cori que se establece como ruta de nitrógeno


    entre el músculo esquelético y el hígado
    DESAMINACIÓN DE GLUTAMATO
    Glutamato deshidrogenasa (EC 1.4.1.3)
    NAD+ o NADP+. /NH4+
    D/L-Aminoácido oxidasa (EC 1.4.3.3)

    •localización peroxisomal. Está


    encargada de la oxidación a cetoácidos
    de D-aminoácidos,
    • que están presentes en la pared celular
    bacteriana y por tanto tiene importancia
    en
    •células fagocíticas como macrófagos.
    Elimina también D-aminoácidos
    producidos en
    •proteínas dañadas o envejecidas.
    Cataliza la reacción (irreversible)
    Desaminaciones Glutaminasa (EC 3.5.1.2)

    hidrolíticas Asparraginasa (EC 3.5.1.1)


    DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS

    Proteinas estructurales tisulares


    Proteinas plasmáticas
    Síntesis de
    proteínas
    Hemoglobina
    Enzimas
    Proteínas de la leche
    Hormonas proteicas

    Hormonas
    ORIGEN: Colina
    Producción de 1. Alimentos Síntesis Creatinina
    energía y cuerpos 2. Catabolismo compuestos Purinas
    cetónicos (Acetil proteico tisular nitrogenados no Pirimidinas
    CoA) proteicos
    3. Síntesis (hepática) Coenzimas
    Glutatión
    Melanina

    Gluconeogénesis
    (Piruvato,
    oxalacetato)
    DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE LOS AMINOACIDOS
    GLUCOGÉNICOS
    producen intermediarios glicolíticos
    o intermediarios del ciclo de Krebs

    • CETOGENICOS
    dan lugar a
    acetil-CoA o a
    cuerpos como acetoacetilCoA

    cetónicos .
    GLUCO Y CETO
    Pool Amoníaco

    • PRODUCCIÓN
    • (a)
    desaminaciones hidrolíticas
    como las catalizadas por
    glutaminasa y asparraginasa;
    • (b) desaminaciones oxidativas
    oxidásicas catalizadas por las D-
    y L-aminoácido oxidasas;
    • (c) desaminación oxidativa del
    glutamato catalizada por la
    glutamato deshidrogenasa,
    cuando funciona en sentido
    catabólico
    METABOLISMO DEL AMONIO Y CICLO DE LA
    UREA
    • tóxico para las células nerviosas.
    • niveles normales en sangre se mantienen por
    debajo de 70 μmoles L-1.
    • En la insuficiencia hepática terminal se
    produce coma hepático, (exceso de amonio)
    que hígado y riñón no pueden destoxificar
    • Carbamilfosfato sintetasa I (mitocondrial, EC 6.3.4.16)
    • reacción mitocondrial clave en la producción de urea.
    • La reacción consiste en la organificación de amoníaco y
    dióxido de carbono (o su forma hidratada, que es el ion
    bicarbonato) para dar carbamilfosfato. La reacción
    requiere dos moléculas de ATP: una como donadora de
    fosfato y la otra provee la energía necesaria para la
    síntesis

    ORGANIFICACION
    DE AMONÍACO
    Pool Amoníaco
    • utilización (organificación):
    • (a) la reacción de la glutamina sintetasa, que es
    quizá la más importante dado el papel que tiene
    la glutamina como dador de nitrógeno en
    múltiples reacciones metabólicas;
    • (b) la reacción de la glutamato deshidrogenasa
    funcionando en sentido anabólico;
    • (c) la formación de carbamilfosfato catalizada por
    las carbamilfosfato sintetasa
    B. FORMACIÓN DE ÚREA
    (Ciclo de la úrea/Krebs-
    Henseleit)  HÍGADO

    1. Carbamil fosfato
    sintetasa I (isozima mit.)
    2. Ornitina
    transcarbamilasa
    3. Argininosuccinato
    sintetasa
    4. Argininosuccinasa
    5. Arginasa

    ASPARTATO
    transaminación

    OXALACETATO
    oxidación

    MALATO
    CICLO KREBS
    CICLO DE CORI
    músculo cataboliza los aminoácidos ramificados que no pueden ser degradados por el hígado.
    AMINOÁCIDOS RAMIFICADOS:(valina, leucina e isoleucina)

    y glutamina

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