HEMOPROTEINAS

Descargar como pptx, pdf o txt
Descargar como pptx, pdf o txt
Está en la página 1de 42

UNIVERSIDAD SAN PEDRO

FACULTAD D E MEDICINA HUMANA


ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA

BIOQUIMICA Y NUTRICION

TEMA: HEMOPROTEINAS

DOCENTE: DR. JACINTO TEQUE ELEUTERIO


MEDICO CIRUJANO
HEMOPROTEINAS

son aquellas proteínas que


contienen un grupo prostético
hemo, unidos a la proteína
misma por enlaces covalentes o
no covalentes.
Presentes en diversos
organismos.
En nuestro caso particular el
hem se une a 2 proteínas
globulares la mioglobina y la
hemoglobina, con lo cual brinda
a cada una, propiedades
diferentes que les permiten
realizar sus funciones.
HEMOPROTEINAS
Los grupos hemo son tetrapirroles que se
HEMO encuentran en interacción con proteínas
globulares.

El grupo prostético denominado Hemo b,


es el más representativo y abundante. Lo
encontramos como elemento esencial en
hemoglobina y mioglobina con funciones
de captación de Oxigeno.

Los tetrapiroles Compuestos cíclicos


formados por el enlace de 4 anillos pirrol.
Unidos por puentes de metino(=HC-). y en
el centro de este anillo, se encuentra un
átomo ferroso(Fe²⁺).
Es una estructura plana que tiene
propiedades apolares, aunque también
tiene cargas negativas, es decir tiene
también un extremo polar.
Una de sus propiedades típicasde las porfirinas es la formación
de complejos con iones metálicos unidos al átomo de N de los
anillos de pirrol.
Ejms:- Porfirinas de hierro: Hem de Hb.
- Porfirina de Mg : Clorofila.
Porfirina de Co : Vit B12.
PORFIRINA
HIERRO
65%(2.3gr)

10%(0.3gr)
Transferrina: 1%(3mg)
3%(0.1gr)

22%(0.8g)
r)
b
LA RELACIÓN ENTRE LA TENSIÓN DE O2 Y LA
SATURACIÓN DE LA HB:

• Se describe mediante la curva de saturación de la


oxiHb.
• La curva de disociación de la hemoglobina es
sigmoidea.
• De esta forma, la Hb está saturada 98% en los
pulmones y sólo 33% en los tejidos, de manera que
cede casi 70% de todo el O2 se puede transportar.
HIPERBOLICA

SIGMOIDAL
TRANSPORTE DE OXIGENO Y DIÓXIDO DE
CARBONO
• Como ya se ha mencionado la hemoglobina es el
transportador de O2, CO2 y H +
• Se sabe que por cada litro de sangre hay 150 gramos
de Hb, y que cada gramo de Hb disuelve 1.34 ml de O2,
• En total se transportan 200 ml de O2 por litro de
sangre.
• Esto es, 87 veces más de lo que el plasma solo podría
transportar.
• Sin un transportador de O2 como la Hb, la sangre
tendría que circular 87 veces más rápido para
satisfacer las necesidades corporales.
MECANISMO DE COOPERATIVIDAD POSITIVA HB,
FENÓMENO POR EL CUAL LA ENTRADA DE UN O2 AYUDA A LA ENTRADA DE LOS SIGUIENTES.

• El primer O2 que se une a la Hb, lo hace en la cadena α, porque en la cadena


lugar de ingreso del O2 se encuentra una valina.
• Al entrar este O2 tira al Fe y este a su vez estira a la Histidina proximal, que se
encuentra en la hélice F.
• Un sector de esta hélice F y un sector de la hélice G, de la misma cadena,
interactúa con un sector de la hélice C de la otra cadena.
• Cuando el O2 se une a la cadena α hay corrimiento de FG y desaparece la
interacción FG-C, y esto provoca un cambio conformacional de la cadena B y se
producen rupturas de los puentes salinos entre los extremos carboxilos de las
cuatro subunidades de la Hb.( rompe puentes salinos entre los dimeros y
también las interacciones hidrofóbicas entre cadenas alfa y beta))
• Esto hace que la fijación subsiguiente sea facilitada porque requiere un numero
menor de rotura de enlaces salinos,
• Así también el giro de αβ respecto al otro par en 15 grados incrementado la
afinidad de los Hem por el oxigeno.
Factores que influyen en la afinidad de la Hb por el O2 por:

• 1.- Aumento de la concentración de H.


• 2.- Aumento del CO2.
• 3.- Aumento de la temperatura.
• 4.- La disminución del pH.
• 5.- El 2,3 DPG (difosfoglicerato).
• 6.- Compuestos orgánicos con fósforo.
Provocando un desplazamiento de la curva de saturación hacia la
derecha, facilitando la cesión de O2.
EFECTO BOHR

• Cuando la Hb esta oxigenada se dice que esta relajada


(R), y cuando la Hb esta desoxigenada se dice que esta
tensa (T).
• La oxigenación de la Hb aumenta la acidez,
• Y la desoxigenación aumenta la basicidad,
• Porque la unión del oxigeno a la Hb implica la
participación en el equilibrio del ion hidrógeno.
Hb + 4 O2 -------> Hb(O2)4 + H+
T R
La ecuación muestra como la forma R es mas ácida y que
se disocia del H cuando pasan a la forma T.
PROCESO DEL EFECTO BOHR EN LOS TEJIDOS
• El efecto Bohr es un fenómeno reversible que se da en el eritrocito, entre
pulmón y tejidos:
• Cuando el CO2 llega al eritrocito se dan 2 situaciones:
• 1ro: reacciona CO2 + H2O anhidrasa carbónica H2CO3 en un 90%.
• 2do: El CO2 se une a la Hb carbaminoHb en un 7%.
• El ácido carbónico(H2CO3) pasa automáticamente a HCO3 - y H+ .
• El H+ generado se incorpora a la desoxiHb, esto genera HbH+
• La Hb retiene 2H+ por cada molécula de O2 que pierde.
• El HCO3 - por su parte, difunde a través de la membrana eritrocitaria y en
parte se intercambia con iones Cl- del plasma, mecanismo denominado
desplazamiento del cloruro.
• Así se transporta la mayoría del CO2.
• El restante, se transporta como CO2 disuelto (5%) y como reacción del CO2
con los grupos amino de la Hb, donde se generan entre 1 y 2 equivalentes
de H+.
PROCESO DE EFECTO BOHR EN LOS PULMONES

• En los pulmones se da el proceso inverso, el oxigeno


se une a la desoxiHb y los H+ se liberan.
• El HCO3 - que esta en sangre entra al eritrocito, y
sale el Cl- .
• El H+ reacciona con el HCO3 - y forma el ácido
carbónico, este se desdobla en CO2 y H2O.
• El CO2 es exhalado y el agua sale a favor de
gradiente, a medida que aumenta su concentración.
PAPEL DEL 2,3 DPG
• Se forma a partir del 1,3 DPG, que es un intermediario de la
vía glucolitica.
• Presente en grandes cantidades en el GR.
• Funciona como un efector alostérico para la Hb, al influir en
el aporte de O2 a los tejidos.
• En la conformación desoxi existe una cavidad lo
suficientemente grande para admitir al 2,3 DPG entre las
cadenas beta.
• Este compuesto estabiliza a la forma T de la Hb al formar
enlaces cruzados con las cadenas beta.
• Fundamental en la adaptación a la hipoxia, en la hipoxemia
aumenta este 2,3 DPG y la afinidad por el O2 declina y el
aporte a los tejidos se facilita.
Variaciones de H, CO2 o 2,3-DPG
• Los aumentos en los iones de H, CO2 o 2,3-DPG disminuyen la
afinidad de la Hb por el O2 y la curva de disociación de oxígeno se
desplaza hacia la derecha, beneficioso en la liberación de O2 a los
tejidos( Anemia o ejercicio extremo).
• Debido a esta afinidad disminuida, se requiere una presión parcial
aumentada de oxígeno para unir una cantidad dada de O2 a la Hb.
• Las reducciones de iones de H, CO2 o 2,3-DPG dan lugar a una
mayor afinidad de la Hb por el O2, y la curva se desplaza hacia la
izquierda.
• Este desplazamiento aumenta la unión del O2 a la Hb a cualquier
presión parcial dada de O2 y se cree que es beneficioso si la
disponibilidad de O2 se reduce, como ocurre a una altitud
extrema.
CITOCROMOS
PEROXIDASAS

También podría gustarte

pFad - Phonifier reborn

Pfad - The Proxy pFad of © 2024 Garber Painting. All rights reserved.

Note: This service is not intended for secure transactions such as banking, social media, email, or purchasing. Use at your own risk. We assume no liability whatsoever for broken pages.


Alternative Proxies:

Alternative Proxy

pFad Proxy

pFad v3 Proxy

pFad v4 Proxy