Enzymes D'intérêt Pour La Fabrication D'aliments.: January 2013

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Enzymes d’intérêt pour la fabrication d’aliments.
Article · January 2013
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Henry-Eric Spinnler
AgroParisTech
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Réf. : BIO650 V1
Enzymes d'intérêt pour la

Date de publication :
10 mai 2013 fabrication d'aliments
Cet article est issu de : Procédés chimie - bio - agro | Agroalimentaire
par Henry Eric SPINNLER
Mots-clés Résumé Utilisées sans le savoir depuis au moins 8000 ans, les enzymes sont des
enzyme | aliment | pain | protéines capables de catalyser des réactions chimiques. Les enzymes sont aujourd’hui
fromage | viande
des outils importants pour fabriquer, stabiliser ou générer les propriétés de nos aliments ;
ce sont des produits alimentaires intermédiaires devenus indispensables dans de
nombreuses filières : sucre, boulangerie, produits laitiers, brasserie, vinification, jus de
fruits.Leur usage industriel systématique pour améliorer les propriétés des aliments date,
pour la plupart, de moins d’un demi-siècle.
Keywords Abstract Enzymes have been used for over 8000 years, without knowledge about them.
enzyme | food | bread | cheese | They are proteins able to catalyze chemical reactions. Today enzymes are important tools
meat
to manufacture, to stabilize or to create a desired quality in our food products. Enzymes
help starch or sugar extraction and also help the addition of new functionalities to them. In
bakery, dairy, brewing, wine making, fruit juice or other drink production, enzymes are now
indispensible. The systematic industrial use to improve manufacturing processes or quality
of a food, for most, dates back to less than half a century.
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Enzymes d’intérêt
pour la fabrication d’aliments

Professeur de technologies alimentaires à AgroParisTech
1. Structures et activités des enzymes................................................... BIO 650 - 2

1.1 Action cinétique ........................................................................................... — 2
1.2 Nomenclature ............................................................................................... — 2
1.3 Relations structure/activité .......................................................................... — 2
1.4 Mode d’action des enzymes........................................................................ — 3
2. Réglementations sur les enzymes dans les aliments ..................... — 4
3. Grandes classes d’enzymes d’intérêt dans la transformation
des aliments ............................................................................................... — 4
3.1 Hydrolases et lyases actives sur les composants des parois végétales .... — 4
3.2 Protéases et peptidases ............................................................................... — 8
3.3 Enzymes ayant des propriétés antimicrobiennes ..................................... — 9
4. Principales applications des enzymes
en industries alimentaires ..................................................................... — 10
4.1 Usages dans la fabrication de produits céréaliers .................................... — 10
4.2 Usages dans les préparations de fruits et légumes .................................. — 12
4.3 Usages dans l’extraction, la purification et la transformation
des matières grasses ................................................................................... — 13
4.4 Usages dans les produits laitiers ................................................................ — 14
4.5 Usages dans les produits carnés ................................................................ — 15
4.6 Usages dans la fabrication de produits alimentaires intermédiaires
(arômes, additifs...) ...................................................................................... — 16
5. Conclusions et perspectives ................................................................. — 17
Pour en savoir plus ........................................................................................... Doc. BIO 650
ujourd’hui le secteur des industries alimentaires fabrique ses produits

A grâce aux services rendus par les sociétés des produits alimentaires
intermédiaires [1]. Les enzymes en font partie, comme les arômes ou des
agents de texture. Utilisées sans le savoir depuis au moins 8 000 ans (par
exemple dans les produits laitiers avec la présure issue de la caillette du veau),
ce sont des protéines constitutives de tous les êtres vivants. Les enzymes sont
des outils importants pour stabiliser ou générer les propriétés de nos aliments.
Le marché des enzymes pour des applications alimentaires a généré 900 mil-
lions de dollars en 2008, pour un marché total des enzymes de 3,4 milliards de
dollars [2].
Cet article expose la diversité des usages des enzymes et abordera leur cadre
réglementaire. La plupart des enzymes sont des auxiliaires technologiques,
c’est-à-dire qu’elles facilitent les opérations de transformation. Leur grande
sélectivité offre de nombreux avantages par rapport à des transformations
chimiques : une mise en œuvre simple, peu de dérivés dangereux, une meilleure
séparation des produits et moins d’effets négatifs sur l’environnement, ce qui se
traduit par un coût global moindre. Dans les domaines de la transformation de
l’amidon et du sucre, la boulangerie, les produits laitiers, la brasserie, la fabrica-
tion du vin, la transformation des fruits et la production des boissons, les
Toute reproduction sans autorisation du Centre français d’exploitation du droit de copie

est strictement interdite. – © Editions T.I. BIO 650 – 1
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ENZYMES D’INTÉRÊT POUR LA FABRICATION D’ALIMENTS _________________________________________________________________________________
enzymes sont devenues indispensables ; en permettant des gains de qualité des

produits, des diminutions de coût énergétique ou une amélioration des cinéti-
ques des procédés. Les enzymes peuvent aussi réduire l’émission de déchets et
la consommation d’énergie parfois jusqu’à 50 %. Depuis quelques années des
applications industrielles des enzymes [bioéthanol, lipochimie, traitement des
textiles (jeans délavés), etc.] ont dépassé le poids économique de leurs applica-
tions alimentaires et représentent pour les industries productrices d’enzymes un
véritable relais de croissance.
1. Structures et activités
des enzymes 25 38
25
19
L’usage industriel des enzymes s’est largement développé dans
un premier temps du fait de leur intérêt dans les lessives (qui reste 9
quantitativement un de leurs débouchés majeurs), mais le recours à 15
50
leur usage systématique pour améliorer les propriétés des aliments
date de moins d’un demi-siècle. La figure 1 montre la diversité des
usages alimentaires des enzymes autorisées par l’arrêté du 19 octo-
bre 2006 qui régit l’autorisation d’usage de ces enzymes.
Panification, viennoiserie, Amidon, sucres, alcools
biscuiterie Protéases
1.1 Action cinétique Produits laitiers Divers
Jus de fruits de légumes Bières
Les enzymes facilitent les réactions chimiques ayant lieu dans
les organismes vivants. C’est la principale famille de molécules
capable de catalyse chimique chez les êtres vivants. Le tableau 1
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D’après l’arrêté du 19 octobre 2006

donne un exemple de l’accélération des réactions en présence de
diverses enzymes.
Figure 1 – Répartition des usages des enzymes autorisées en France
Les enzymes mises en œuvre peuvent avoir plusieurs origines : (figure établie à partir des données de l’arrêté du 19 octobre 2006. Le chiffre
indiqué dans les secteurs indique le nombre d’enzymes ayant été autorisées
– les matières premières constituant l’aliment (lipoxygénase et pour le secteur considéré)
hydropéroxyde lyase du soja, phénols oxydases des fruits et
légumes, cathepsines du muscle...) ;
– elles peuvent aussi provenir des micro-organismes dans les 1.3 Relations structure/activité
produits fermentés (β-galactosidase des bactéries lactiques,
méthionine γ-lyases des bactéries et levures d’affinage, nitrate Les structures de ces protéines sont de mieux en mieux
réductase des staphylocoques technologiques du saucisson...) ; connues. Les progrès du séquençage des gènes les codant, les
– elles peuvent aussi être ajoutées à l’aliment sous forme puri- facilités de clonage et de surexpression, les possibilités de
fiée (chymosine mise en œuvre pour la fabrication fromagère, cristallisation des protéines et d’analyse de leurs structures
hémicellulases utilisées en panification...). tridimensionnelles permettent de construire des modèles molé-
culaires qui facilitent la compréhension de leur fonctionnement.
La figure 2 donne deux exemples de structures tridimension-
1.2 Nomenclature nelles d’enzymes d’intérêt pour les industries alimentaires.
Les enzymes sont classées selon une nomenclature internatio- Pour les seules lipases, qui hydrolysent une fonction ester
nale (Enzyme Classification, EC), composée de quatre chiffres entre un alcool comme le glycérol et un acide gras, actuellement
(EC A.B.C.D.). Le premier chiffre correspond à la classe d’enzyme plus de 18 500 protéines ayant une activité de ce type ont
(par exemple, EC 3.B.C.D. = hydrolase), le deuxième chiffre précise été répertoriées d’après la Lipase Engineering Database
le type de modification (par exemple, EC 3.4.C.D = hydrolyse d’une (http://www.led.uni-stuttgart.de). Ce type de base de données
liaison peptidique), le troisième chiffre précise la catégorie permet de connaître les points communs entre ces protéines et
précédente (par exemple, EC 3.4.22.D est une cystéine endopep- d’émettre des hypothèses sur leur fonctionnement.
tidase), le dernier chiffre donne un numéro dans la catégorie.
Cet ensemble de connaissances constitue un outil puissant pour
améliorer les procédés de production et pour améliorer ou diversifier
Par exemple la papaïne trouvée dans la papaye est une des 32 leurs applications. Les entreprises productrices d’enzymes investissent
cystéines protéinases répertoriées et aura pour numéro : EC 3.4.22.2. une proportion significative de leur chiffre d’affaires en recherche et
développement. Par exemple, les bases de données citées précédem-
De nombreuses bases de données spécialisées par type ment leur permettent de modifier les protéines produites par les êtres
d’enzymes ont été créées (http://www.oxfordjournals.org/nar/data- vivants pour leur donner, de façon ciblée, des propriétés d’intérêt
base/subcat/3/10), par exemple la base de données CAZy est complémentaires, comme la thermorésistance [4], une plus grande
spécialisée dans les hydrolases de carbohydrates. Ces bases de spécificité pour un substrat, une résistance à un pH utile, etc. À cette fin,
données établissent les liens entre la structure (structure primaire elles peuvent aussi utiliser des méthodes de modification aléatoire des
en particulier) des enzymes et leurs propriétés. gènes codant ces protéines (DNA shuffling) qui, associées à des

BIO 650 − 2 est strictement interdite. − © Editions T.I.
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__________________________________________________________________________________ ENZYMES D’INTÉRÊT POUR LA FABRICATION D’ALIMENTS
Tableau 1 – Accélération des réactions par diverses activités enzymatiques [3]

Vitesse non enzymatique Vitesse enzymatique
Enzyme Facteur d’accroissement
(s–1) (s–1)
Chymotrypsine
4 × 10–9 4 × 10–2 107
(EC 3.4.21.1)
Lysozyme
3 × 10–9 5 × 10–1 2 × 108
(EC 3.2.1.17)
Triose phosphate isomérase
6 × 10–7 2 × 103 3 × 109
(EC 5.3.1.1)
Fumarase
2 × 10–8 2 × 103 1011
(EC 4.2.1.2)
Uréase
3 × 10–10 3 × 104 1014
(EC 3.5.1.5)
Désaminase d’adénosine
10–12 102 1014
(EC 3.5.4.4)
Phosphatase alcaline
10–15 102 1017
(EC 3.1.3.1)
a b
Figure 2 – Structure tridimensionnelle de deux enzymes très largement utilisées dans les industries alimentaires (a) l’alpha amylase de Bacillus
licheniformis [4], (b) la chymosine de veau (Bos taurus) (précurseur) [5]
méthodes de criblage haut débit, vont permettre d’améliorer les perfor- 1.4 Mode d’action des enzymes
mances de l’enzyme. Il est aussi possible d’assembler des fragments
de séquences de gènes de différentes origines en créant ainsi des pro- Les acides aminés de la protéine enzymatique ont une organi-
téines chimères, c’est-à-dire qui n’ont jamais été trouvées dans la sation précise qui détermine l’action de l’enzyme mais les
nature mais qui restent néanmoins proches des autres protéines de la différentes parties de la chaîne d’acides aminés n’ont pas toutes le
même famille. Elles possèdent en outre des propriétés optimisées. Les même rôle. Certaines zones de la protéine favorisent la mise en
gènes codant ces protéines sont ensuite insérés dans un micro-orga- place du substrat par rapport au site actif. Dans cette partie, le
nisme sécréteur pour leur production. repliement de la chaîne est particulièrement important. Certains


– favoriser la substitution de l’hydroxyle du glycéride par celui

d’une molécule d’eau et ainsi engendrer la libération de l’acide
gras (figure 4).
Du point de vue fonctionnel, la lipolyse permet d’améliorer les
propriétés liantes et émulsifiantes des ingrédients lipidiques ; du
point de vue nutritionnel, elle facilite leur digestion.
2. Réglementations
sur les enzymes
dans les aliments
L’usage des enzymes dans les aliments est autorisé depuis de
nombreuses années mais jusqu’à récemment seuls le Danemark et
a la France avaient une réglementation spécifique. Le site de l’AMFEP
(http://www.amfep.org) répertorie les enzymes sur le marché.
La plupart des enzymes sont des auxiliaires technologiques, à
l’exception du lysozyme et de l’invertase qui sont des additifs
(respectivement E 1105 et E 1103) ; autrement dit, les enzymes
doivent avoir perdu leurs fonctions dans le produit consommé, suite
aux traitements technologiques (chauffage en particulier). Depuis le
règlement du 16 décembre 2008 (UE 1332/2008), il existe une régle-
mentation européenne dont l’application est spécifiée dans le règle-
ment du 10 mars 2011 (UE 234/2011). Ce texte reprend en grande
partie les données de la législation française en vigueur. L’évalua-
tion des dossiers de demande d’autorisation d’utilisation des enzy-
mes dans l’agroalimentaire doit être faite à l’EFSA (European Food
Safety Agency) qui donne un avis scientifique. C’est ensuite la
Commission européenne qui décide de l’autorisation d’usage et de
son ajout à la liste positive d’enzymes autorisées.
Le dossier de demande se compose de quatre types de données :

b – des données administratives de l’entreprise pétitionnaire ;
Un rail hydrophobe à la surface de la protéine permet au substrat – les données techniques de production de l’enzyme (construction
hydrophobe (triglycéride) de se placer à proximité du site actif, constitué de la souche microbienne si elle est issue d’un micro-organisme
de quatre acides aminés. L’histidine qui interagit avec l’oxygène lié au génétiquement modifié, mode de production par fermentation,
glycéride, la sérine dont l’hydroxyle interagit avec le carbone portant le méthode de purification mise en œuvre) ;
carbonyle et les fonctions amines de résidus glutamine et asparagine. – les exigences sanitaires (règles d’hygiène mises en œuvre,
Les composants indiqués en vert jaune et rouge sont des inhibiteurs pureté de la préparation en termes de métaux lourds et de
utilisés pour étudier le mode de fixation du substrat à l’enzyme micro-organismes indésirables) ;
– les données de sécurité d’emploi qui incluent, d’une part, des
Figure 3 – Schéma représentant l’interaction d’une lipase avec études toxicologiques sur rats [toxicité subchronique 13 semaines
un triglycéride [6] qui permettra de calculer la NOEL (No Observed Effect Level ), test
de génotoxicité (test de Ames), test de clastogénicité, données sur
l’allergénie de la préparation et, d’autre part, des données
acides aminés interagissent avec les substrats et les cofacteurs et concernant l’exposition du consommateur à l’enzyme.
favorisent une réaction chimique (catalyse enzymatique). Les
cofacteurs sont des molécules qui interviennent de façon transi- À partir de la NOEL et des données d’exposition, il est possible
toire dans la réaction enzymatique en tant que cosubstrats et de calculer un facteur de sécurité d’emploi.
facilitent la réaction. Parmi les plus connus, citons le NAD+ pour
les réactions d’oxydoréduction, le coenzyme A pour l’activation
des fonctions acides, l’ATP pour les réactions de phosphorylation
de substrats. Les acides aminés du site actif de l’enzyme se retrou- 3. Grandes classes d’enzymes
vent d’une espèce à l’autre. Prenons l’exemple des lipases qui
hydrolysent les triglycérides. Les données permettant d’établir la d’intérêt dans la
structure tridimensionnelle de la protéine montrent qu’il se forme,
sur la partie externe de la protéine, une sorte de rail hydrophobe transformation des aliments
(figure 3), lequel va favoriser l’accrochage du substrat sur la pro-
téine et favoriser l’interaction des atomes de la fonction ester avec 3.1 Hydrolases et lyases actives sur les
les acides aminés constituant le site actif.
composants des parois végétales
Les interactions des atomes des acides aminés avec le substrat
vont : Ces enzymes sont très largement utilisées pour faciliter la clarifi-
– faciliter la rupture de la liaison carbone oxygène entre la cation des jus de fruits en améliorant les opérations de filtration ou
fonction alcool du glycéride et la fonction acide de l’acide gras qui de décantation. Il peut s’agir de cellulases, pectinases, xylanases,
sera libéré ; etc.

BIO 650 – 4 est strictement interdite. – © Editions T.I.

Trou de l'oxyanion Trou de l'oxyanion Trou de l'oxyanion
O/N N N O/N N N O/N N N
H H H H H H
H H H
R O R R
O O
O C O C O C
R R
H O O H O R
H
N
N +N
SER SER
HIS SER HIS HIS
(1) (2) (3)
Trou de l'oxyanion Trou de l'oxyanion Trou de l'oxyanion
O/N N N O/N N N O/N N N
H H H H H H H H H
H H
H O O O
O C O C
O C
R R R
H O H O
H O
+N N
N SER SER
SER HIS HIS
HIS
(6) (5) (4)
1) complexe de Michaelis non covalent, l’oxygène de la sérine interagit avec le carbone du carbonyle de la
fonction ester ; 2) intermédiaire tétraédrique 1 : une liaison hydrogène s’établit entre le proton de la
sérine, qui s’est fixé sur l’amine secondaire de l’histidine, et l’oxygène du glycéryle ; 3) formation d’un
acyl enzyme et libération de l’alcool du diglycéride ; 4) attaque nucléophile par une molécule d’eau qui se
substitue à la liaison entre l’hydroxyle de la sérine et l’acyle ; 5) intermédiaire tétraédrique 2 où
s’établissent d’une part une liaison hydrogène entre l’oxygène de l’eau et le carbone du carbonyle de
l’acyle et d’autre part une liaison entre l’histidine et un des protons de l’eau ; 6) libération de l’acide gras
Figure 4 – Interaction entre les atomes du site actif d’une lipase avec les atomes constituant une des fonctions esters d’un triglycéride [7]
3.1.1 Cellulases Les Clostridium et une large diversité de genres bactériens ont
démontré des activités cellulolytiques. Ils appartiennent dans 80 %
Les cellulases sont des enzymes qui hydrolysent les enchaî- des cas aux divisions des Firmicutes ou des Actinobacteria. Néan-
nements linéaires β-1,4 de glucose. Il peut s’agir de très longues moins, ce sont surtout les champignons filamenteux et surtout les
chaînes pouvant atteindre 25 000 résidus glucose. De nombreux activités des genres Trichoderma et Aspergillus qui sont exploitées.
champignons filamenteux et bactéries sont capables de produire Le tableau 2 présente les différentes cellulases produites par Asper-
ces enzymes. gillus niger, très largement utilisé pour produire des enzymes.


Tableau 2 – Gènes codant pour des cellulases caractérisées ou putatives issues d’Aspergillus niger
CBS513.88 (d’après [8])
Classe d’enzymes Code Famille CAZy * Gènes d’enzymes caractérisées ou putatives Référence
β-1,4-endoglucanases EGL GH5 An07g08950 (eglB), An01g11670, An16g06800 van Peij et al. 1998
GH7 et GH45
–GH12 An14g02670 (eglA), An01g03340, An03g05380 van Peij et al. 1998
Cellobiohydrolase CBH GH6 An08g01760, An12g02220
GH7 An07g09330 (cbhA), An01g11660 (cbhB) Gielkens et al. 1999
β-1,4-glucosidase BGL GH1 An11g02100, An04g03170, An03g03740, An02g08600
GH3 An18g03570 (bgl1), An07g09760, An08g08240
An11g00200, An14g01770, An17g00520
An03g05330, An06g02040, An15g01890
An11g06090, An15g04800 Dan et al. 2000 ; Pel et al. 2007
* Famille CAZy : référence dans la classification des glycoside hydrolases (http://www.cazy.org/Glycoside-Hydrolases.html) – Les produits des gènes entre paren-
thèses ont été caractérisés biochimiquement, la référence correspondante citée par [8] est indiquée dans la dernière colonne.
Fibres cellulosiques
Sous-unités enzymatiques
CBM CBM
D D D D D D D D
C C C C C C C C C
Protéine
d’ancrage Glycosides
Paroi
cellulaire
Bactérie
D : domaine d’accrochage (Dockering domain) de diverses protéines au rôle complémentaire

CBM : motif d’accrochage de la cellulose (Cellulose Binding Motif)
C : domaine de cohésion (Cohesion domain)
Figure 5 – Mode d’action du cellulosome bactérien (d’après [9])
La famille des cellulases comprend plusieurs types d’enzymes. peuvent ensuite poursuivre leur action sur un autre site. Au
Certaines attaquent les fibres de cellulose au milieu de la chaîne, contraire, si elles s’adsorbent à un endroit où elles ne peuvent pas
ce sont les -1,4 -endoglucanases (EGL). Les cellobiohydrolases être actives, leur activité est perdue. C’est un élément qui différen-
(CBH) attaquent les fibres de celluloses aux extrémités et libèrent cie nettement la catalyse hétérogène de ces substrats de la
des tétrasaccharides ou du cellobiose (disaccharide), enfin les catalyse homogène de substrats solubles.
-1,4 -glucosidases (BGL) hydrolysent le cellobiose ou les tétra-
saccharides en résidus glucose, à partir des extrémités non réduc-
trices de la chaîne. La cellulose, comme beaucoup de 3.1.2 Pectinases
polysaccharides, peut être sous forme cristalline ou amorphe. La
forme amorphe est beaucoup plus facilement dégradée par les Les pectines sont des polymères pouvant être gênants dans des
enzymes que la forme cristalline. procédés d’extraction et de clarification de jus de fruits. Les pecti-
Chez les bactéries, ces différentes activités sont organisées en nases permettent une augmentation des rendements d’extraction
organites ancrés dans la paroi de la bactérie sous forme de cellu- et facilitent la clarification des jus. De même, les pectinases peu-
losomes (figure 5). La cellulose étant un substrat insoluble, les cel- vent être mises en œuvre pour faciliter l’extraction d’huile à partir
lulases fonctionnent à l’interface entre le substrat et la phase de graines ou de fruits oléagineux. Enfin, elles peuvent être utiles
aqueuse où elles se trouvent. La concentration en cellulases est pour l’extraction de fractions fonctionnelles de matières premières
donc particulièrement importante pour leur efficacité, car il est riches en antioxydant, en huiles essentielles par exemple, ou pour
nécessaire qu’elles s’adsorbent sur la cellulose à des endroits où favoriser la libération d’arômes à partir des précurseurs glycosylés
elles peuvent être actives. Après hydrolyse, elles sont relarguées et d’arôme présents dans un grand nombre de fruits.


CH3
O OH
C=O H OH C=O
O O C C C O
O H H O H H
H OH H H
C C C C C C C + CH3OH
PME
OH H O H OH H
H H O
H
C C C O C C
H OH C=O H OH
OCH3
OCH3
OCH3
CO CO
O H H H O
O O H
PMG +
H H
O OH OH
CO CO
OCH3 OCH3
OCH3 OCH3
CO CO
O O O H H O
+
PTE
O OH
CO CO
OCH3 OCH3
Figure 6 – Trois grands types d’activités pectinasiques (PME pectine méthyl estérases, PMG pectine hydrolases, PTE pectine trans-éliminases ou
pectine lyases)
En général les préparations pectinolytiques contiennent un 3.1.3 Amylases et pullulanases

mélange de trois types d’enzymes en proportion variées :
L’alpha-amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme de la famille des
– les pectine estérases qui hydrolysent les liaisons entre l’acide saccharidases capable de rompre la liaison α-1,4 glycosidique de
galacturonique et les alcools (principalement méthanol et l’amylose et de l’amylopectine pour donner des molécules de
éthanol) ; en effet, ces derniers estérifient fréquemment la fonction maltose, maltotriose et dextrines. Les enzymes de cette famille
acide libre de l’acide galacturonique [10] ; n’attaquent que les amidons gélatinisés (cuits et hydratés).
– les pectine hydrolases ; Les pullulanases, aussi appelées « pullulan-6-glucanohydrolase »
– les pectine lyases qui séparent les acides galacturoniques en (EC 3.2.1.41) sont des enzymes capables de couper les liaisons à
formant une double liaison (figure 6). l’origine des ramifications de l’amidon. Elles sont de deux types qui
coupent soit les liaisons α-1,6 (type I), soit les liaisons α-1,4 (type II).
En général les micro-organismes mis en œuvre produisent
naturellement un mélange des trois types d’enzymes. Par transfor- 3.1.4 Hémicellulases
mation génétique, il est possible de favoriser l’une ou l’autre de
ces activités. Néanmoins, il apparaît que le mélange de ces Les hémicelluloses ou pentosanes sont des polymères de
différentes activités est souvent plus efficace pour dépolymériser pentoses qui peuvent gêner le développement de caractéristiques
complètement les pectines qu’une seule enzyme. Il faut noter que organoleptiques dans les produits de panification ou les viennoise-
certains champignons filamenteux sont capables de produire un ries. Ce sont, en outre, des produits gênant certaines opérations
équipement pectinolytique très diversifié (tableau 3). technologiques, comme la filtration.


Tableau 3 – Gènes codant pour des enzymes pectinolytiques putatives ou démontrées

chez Aspergillus niger (d’après [8])
Classe d’enzyme Code Famille CAZy Gènes codant les enzymes Référence
Endopolygalacturonase PGA GH28 An16g06990 (pgaA), An02g04900 (pgaB), (Parenicova et al. 2000b ; Pare-
An05g02440 (pgaC), An09g03260 (pgaD), nicova et al. 2000a ;
An01g14670 (pgaE), An01g11520 (pgaI), Bussink et al. 1992 ;
An15g05370 (pgaII) Parenicova et al. 1998 ; Kester
and Visser 1990)
Exopolygalacturonase PGX GH28 An11g04040 (pgxA), An03g06740 (pgxB), (Martens-Uzunova et al. 2006)
An02g12450 (pgxC), An12g07500 (pgaX)
Endo-rhamnogalacturonase RHG GH28 An12g00950 (rhgA), An14g04200 (rhgB), (Suykerbuyk et al. 1997)
An06g02070, An11g06320, An11g08700,
An07g01000
Exo-rhamnogalacturonase RGX GH28 An01g14650 (rgxA), An03g02080 (rgxB), (Martens-Uzunova et al. 2006)
An18g04810 (rgxC)
Endo-xylogalacturonase XGH GH28 An04g09700 (xghA) (van der Vlugt-Bergmans et al.
2000)
α-rhamnosidase RHA GH78 An15g04530, An01g06620, An10g00290,
An08g09140, An12g05700, An07g00240,
An04g09070, An18g04800
Endoarabinanase ABN GH43 An09g01190 (abnA), An16g02730, (Flipphi et al. 1993a)
An02g01400, An07g04930, An02g10550
Exoarabinanase ABX GH93 49311 (1)
β-1,4-endogalactanase GAL GH53 An18g05940 (galA), An16g06590 (de Vries et al. 2002b)
Glucuronyl hydrolase insaturée UGH GH88 An01g01340
Rhamnogalacturonase insaturée URH GH105 An14g05340, An14g02920
An03g06310 (pmeA), An04g09690,
Pectine méthyl estérase PME CE8 (Khanh et al. 1991)
An02g12505
Rhamnogalacturonan acétyl estérase RGAE CE12 An09g02160 (rgaeA), An04g09360 (de Vries et al. 2000)
(Harmsen et al. 1990 ; Kus-
An14g04370 (pelA), An03g00190 (pelB),
ters-van Someren et al. 1992 ;
Pectine lyase PEL PL1 An11g04030 (pelC), An19g00270 (pelD),
Gysler et al. 1990 ; de Vries
An15g07160 (pelF)
et al. 2002a)
Pectate lyase PLY PL1 An10g00870 (plyA) (Benen et al. 2000)
PL3 et PL9 –
Rhamnogalacturonane RGL PL4 An14g01130 (rglA), An11g00390 (de Vries et al. 2002a)
lyase PL11 –
(1) L’exoarabinanase a seulement été identifiée dans l’isolat d’Aspergillus niger ATCC1015.
Les produits des gènes entre parenthèses ont été caractérisés biochimiquement et leurs références, citées par [8], sont données dans la dernière colonne.
La composition des hémicelluloses est plus variée que celle de – les protéases à acide glutamique ;
polymères précédents, que ce soit vis-à-vis de leur composition en – et enfin les métalloprotéases (EC 3.4.24).
sucres ou de leur niveau de ramification (figure 7), néanmoins les Les peptides à longues chaînes hydrophobes peuvent provoquer de
micro-organismes sont bien adaptés à la dégradation de ces subs- l’amertume. Les carboxypeptidases (EC 3.4.16, EC 3.4.17) ou les ami-
trats complexes. Le tableau 4 montre les aptitudes naturelles nopeptidases (EC 3.4.11) hydrolysent les acides aminés à l’extrémité
d’Aspergillus niger qui est un des organismes mis en œuvre pour portant respectivement la fonction acide carboxylique libre ou la fonc-
la production de ces enzymes. tion amine libre. Des dipeptidases peuvent terminer le processus
d’hydrolyse. Cet ensemble permet de réduire l’amertume de certains
produits. Cet effet désamérisant est bien connu dans l’industrie laitière.
3.2 Protéases et peptidases
Certaines protéines ont des propriétés tensioactives. Elles
Les protéases et peptidases sont des enzymes qui hydrolysent la peuvent être responsables de mousses qui sont parfois gênantes
liaison peptidique des protéines pour libérer des peptides ou des pour les procédés de fabrication. D’autres stabilisent des structures
acides aminés. On distingue les endoprotéases, qui coupent les micellaires (par exemple, la caséine κ du lait) et leur hydrolyse (par
protéines au milieu de la chaîne (chymosine, pepsine...), des la chymosine pour ladite caséine) entraîne la déstabilisation de ces
exopeptidases (aminopeptidases et carboxypeptidases) qui structures micellaires et provoque la formation d’un gel.
hydrolysent les acides aminés aux extrémités de la chaîne.
La protéolyse peut aussi avoir un effet sur l’amélioration de la
Actuellement les endoprotéases sont classées en six familles : solubilité des protéines, la diminution de la viscosité de gels
– les protéases à sérine (EC 3.4.21) ; protéiques. Enfin, les protéases sont des contaminants redoutés
– les protéases à thréonine (EC 3.4.25) ; dans toutes les préparations enzymatiques spécifiques car elles
– les protéases à cystéine (EC 3.4.22) ; peuvent dégrader les enzymes d’intérêt, gênant ainsi la stabilité des
– les protéases à acide aspartique (EC 3.4.23) ; préparations.


D-Glucose
A - xylane D-Xylose
L-Arabinose
D-Galactose
AGU AXH
BXL D-Mannose
XLN
Ac. D.glucuronique
L-Fucose
AXE
Acétyle
FAE
Acide férulique
B - galacto(gluco)mannane
MAN MIND ABF : α-arabinofuranosidase
AFC : α-fucosidase
AGL AGL : α-1,4-galactosidase
AGU : α-glucuronidase
AXE : acétyl (xylan) estérase
AXH : arabinoxylane
C - xyloglucane
α-arabinofuranohydrolase
AFC
ABF AXL : α-xylosidase
BXL : β-1,4-xylosidase
AXL LAC FAE : féruloyl estérase
XEG MAN : β-1,4-endomannanase
LAC : β-1,4-galactosidase
MND : β-1,4-mannosidase
XEG : xyloglucane active
β-1,4-endoglucanase
XLN : β-1,4-endoxylanase
Figure 7 – Modèle d’hydrolyse de quelques hémicelluloses de composition et de ramification différentes. Ce schéma montre la diversité des
enzymes à mettre en œuvre pour la solubilisation de ces polymères
Tableau 4 – Gènes codant pour des hémicellulases putatives ou démontrées chez Aspergillus niger
(d’après [8])
Classe d’enzyme Code Famille CAZy Gènes codant les enzymes Référence
Xyloglucane active XEG GH12 An14g02670 (eglA), An01g03340, An03g05380 (van Peij et al. 1998)
β-1,4-endoglucanase GH74 An01g01870 (eglC) (Hasper et al. 2002)
β-1,4-endoxylanase XLN GH10 An03g00940 (xynA) (Krengel and Dijkstra 1996)
GH11 An01g00780 (xynB), An01g14600, An14g07390, (Levasseur et al. 2005)
An15g04550
β-1,4-xylosidase BXL GH3 An01g09960 (xynD), An17g00300 (van Peij et al. 1997)
GH43 An11g03120, An02g00140, An08g10780,
An08g01900
β-1,4-endomannanase MAN GH5 An05g01320 (manA) (Ademark et al. 1998)
GH26 An15g07760
β-1,4-mannosidase MND GH2 An11g06540 (mndA), An12g01850, An01g06630 (Ademark et al. 2001)
Les produits des gènes entre parenthèses ont été caractérisés biochimiquement et leurs références sont données dans la dernière colonne (citées par [8]).
3.3 Enzymes ayant des propriétés et des larmes » lyse les bactéries. Il lui donne le nom de « lysozyme ».
Le lysozyme est trouvé dans de nombreux fluides biologiques et a
antimicrobiennes une action protectrice vis-à-vis des bactéries principalement à Gram+.
Le lysozyme du blanc d’œuf de poule est le plus étudié.
3.3.1 Lysozyme
Aujourd’hui, on connaît plus d’un millier de séquences
Le lysozyme (EC 3.2.1.17 – 1,4-N-acétylmuramidase C) est la protéiques de lysozymes. Plus de 60 structures cristallographiques
première enzyme à avoir été séquencée (David Phillips, 1965). La pre- ont été décrites pour le seul lysozyme du bactériophage T4. C’est
mière description du lysozyme revient au Russe P. Laschtchenko en une protéine « globulaire » constituée d’une chaîne polypeptidique
1909. Alexander Fleming en 1922 observe qu’un « agent des mucus de 129 acides aminés (environ 14 kDa).


Le lysozyme hydrolyse les polysaccharides. La paroi bactérienne

est constituée par un peptidoglycane, copolymères de deux unités 4. Principales applications
d’oses : l’acide N-acétylmuramique (NAM) et la N-acétylgluco-
samine (NAG), tous deux analogues N-acétylés de la glucosamine.
des enzymes en industries
Ils sont reliés par une liaison osidique β-1,4. alimentaires
Cette enzyme peut être utilisée en fromagerie pour prévenir le
développement de spores de Clostridium tyrobutyricum suscep-
tibles de provoquer le gonflement butyrique des fromages à pâte 4.1 Usages dans la fabrication
pressée cuite, qui est un défaut majeur de ces fromages. Au de produits céréaliers
Japon, cette enzyme est autorisée pour la protection de produits
marins comme les huîtres et les crevettes. Les enzymes sont largement utilisées en panification, dans
l’industrie du malt et de la brasserie.
3.3.2 Peroxydases 4.1.1 Panification, viennoiserie et biscuiterie

Le gluten provient de l’association des protéines du blé (principa-
Les peroxydases sont des enzymes capables d’oxyder des subs-
lement gluténines et gliadines) qui se structurent en réseau. La for-
trats en présence d’eau oxygénée selon des réactions du type :
mation du gluten est un élément essentiel de la qualité du pain. La
qualité du réseau de protéines détermine la régularité des ouvertu-
res et leur densité et permet ainsi d’avoir un pain moelleux. Plu-
H2O 2 + RH → R-OH + H2O sieurs enzymes, déjà utilisées pour la fabrication du pain ou ayant
ou H2O 2 + RSH → R-S-S-R + H2O les potentialités pour améliorer la qualité du pain, vont provoquer
directement ou indirectement l’établissement d’un réseau de
liaisons covalentes entre les différentes protéines [12] [13] :
Par exemple la glutathion peroxydase oxyde le glutathion (GSH) – par oxydation en ponts disulfures des fonctions thiol des
qui est un peptide important de la balance d’oxydoréduction des cystéines par la mise en œuvre d’une activité lipoxygénase
cellules vivantes : (EC 1.13.11.X). Cette enzyme est capable d’oxyder la structure pen-
tadiène non conjuguée rencontrée dans les acides gras polyinsatu-
rés. Son activité entraîne des réactions radicalaires qui vont
2GSH + H2O 2 → GSSG + H2O
conduire à l’oxydation d’autres substrats dont celle des thiols des
protéines de l’albumen du blé. Cette activité est très faible dans le
Ce sont des enzymes d’oxydation indirecte qui libèrent de blé. Diverses stratégies ont été mises en œuvre afin de bénéficier
l’oxygène atomique à partir de l’eau oxygénée, cet oxygène est de l’effet de cette enzyme pour accélérer la formation du réseau de
très réactif et réagit facilement avec les entités plus réductrices de gluten. Parallèlement à cet effet positif sur la structure du pain,
son environnement chimique. l’action de cette enzyme aura diverses conséquences nutritionnel-
les (disparition d’une partie des acides gras polyinsaturés, pertes
Il existe aussi des haloperoxydases capables d’oxyder les ions en provitamine A et tocophérols) et organoleptiques (blanchiment
halogénures par exemple Br–, Cl– en Br., Cl. qui sont capables de de la mie, modification de l’arôme lié à l’oxydation des acides gras
se fixer sur des noyaux benzéniques et de faire la synthèse de et à la production d’hexanal, augmentation du volume du pain,
composés organochlorés qui peuvent être malodorants (chloroani- alvéolage plus serré de la mie). Les farines de légumineuses,
soles) ou conduire à des pertes de couleur. Les peroxidases riches en lipoxygénase, ont été largement utilisées mais l’usage de
peuvent aussi ouvrir des cycles lactoniques [11]. lipoxygénase microbienne n’est pas autorisé en France [14].
La lactoperoxydase (EC 1.11.1.7) est capable, à partir du L’oxygène présent peut oxyder le glutathion par action de la
peroxyde d’hydrogène, de produire des composés antimicrobiens : glutathion deshydrogénase (EC 1.8.5.1) (2GSH + 1/2 O2 --> GSSG
en présence de peroxyde d’hydrogène et d’iode, de brome et de + H2O). Cette activité rend indisponible le glutathion et favorise
thiocyanate (SCN–), elle produit les composés hypoiodate OI–, ainsi les liens entre protéines plutôt qu’entre glutathion et
hypobromate OBr–, hypothiocyanate OSCN–. Le thiocyanate est protéines, ce qui aboutit à un raffermissement de la pâte.
fréquent dans les liquides biologiques tels que le lait (de 0,02 à L’activité de ces enzymes qui mettent en œuvre de l’oxygène
0,25 mM suivant l’alimentation de l’animal), la salive et les larmes. sera renforcée par les enzymes produisant de l’oxygène telle
Son oxydation en hypothiocyanate a des propriétés antimicro- l’acide ascorbique oxydase (EC 1.10.3.3.). Cette enzyme oxyde
biennes marquées : l’acide ascorbique, additif couramment utilisé en panification, en
acide déhydro-ascorbique. C’est aussi le cas de la catalase
(EC 1.11.1.6.) qui produit de l’oxygène à partir de l’H2O2 présent
H2O 2 + SCN− → OSCN− + H2O
dans le milieu.
Au contraire, la glucose oxydase (EC 1.1.3.4.) produit du
L’eau oxygénée peut être un facteur limitant de la réaction dans peroxyde d’hydrogène à partir de l’oxygène et du glucose. Ce
les liquides biologiques. Les procédés mettant en œuvre cette peroxyde d’hydrogène peut être un substrat de la sulfhydryle
enzyme préconisent l’ajout conjoint d’une glucose oxydase qui oxydase (EC 1.8.3.2.) qui oxyde les SH libres et en particulier ceux
produira à partir de glucose exogène l’eau oxygénée. Ce glucose du glutathion réduit ;
peut soit être ajouté au milieu (cas du traitement de saumures – l’oxydation par les phénol oxydases (EC 1.10.3.1) et la laccase
pour poissons fumés), soit généré à partir du lactose par une (EC 1.10.3.2) conduit à la formation de quinones qui vont permettre
-galactosidase. la formation de liaisons entre tyrosines ou entre la tyrosine et l’acide
férulique souvent présent, fixés aux pentosanes de la farine. La
La lactoperoxydase est constituée d’un noyau ferrique et est peroxydase (EC 1.11.1.7), par exemple celle du raifort, en présence
thermosensible. De ce fait, elle peut être considérée comme indica- d’eau oxygénée, va aussi provoquer des liaisons entre composés
teur d’un traitement thermique du lait. Sans présence des cofac- phénoliques. Ces réactions peuvent s’accompagner de brunisse-
teurs iode, thiocyanate, brome, elle détoxifie le peroxyde et se ment enzymatique. Là encore les enzymes produisant de l’oxygène
détruit lors de la catalyse. et H2O2 citées précédemment vont renforcer ces activités ;


– des liens entre protéines sont aussi possibles par transfert de On distingue quatre classes de phytases. Des procédés, comme
fonctions acyles entre deux acides aminés (transglutaminase le maltage et la germination des graines en général permettent
(EC 2.3.2.13) et acyltransférases (EC 2.3.1.X). À ce jour, l’utilisation l’expression de ces enzymes naturellement présentes dans les
de ces enzymes n’est pas autorisée en France pour des appli- graines. Une grande diversité de micro-organismes produisent
cations en panification. aussi ces enzymes. Des champignons filamenteux comme Asper-
gillus niger sont utilisés pour leur production en fermentation
Dans ce secteur des industries alimentaires, les et -amy- solide ou immergée.
lases et les pullulanases (EC 3.2.1.41) sont des enzymes qui ont
principalement deux actions :
4.1.2 Malterie et brasserie
– produire des sucres réducteurs ;
En brasserie les principales sources d’enzyme sont le malt, les
– limiter les possibilités de rétrogradation de l’amidon et donc
enzymes ajoutées au brassin (méthode proscrite en Allemagne) et
de rassissement.
enfin la levure. Depuis le début du XXe siècle, il est possible
Le travail mécanique de la pâte favorise le contact entre l’ami- d’améliorer la conservation, de remplacer ou suppléer les enzymes
don et les enzymes capables de l’hydrolyser. L’activité amylasique du malt, de régulariser la qualité et de produire de nouvelles
et l’état de surface du grain d’amidon déterminent la cinétique de bières grâce à la mise en œuvre d’enzymes exogènes (figure 9).
production du maltose. D’une part, la production de sucres réduc- En malterie, l’usage d’enzymes exogènes est peu fréquent.
teurs permet une meilleure croissance de la levure, elle produit Néanmoins, des cellulases et hémicellulases peuvent accélérer la
ainsi plus de gaz carbonique et donc facilite la levée de la pâte et trempe des grains et la germination. Des pentosanases et -gluca-
la texture moelleuse de la mie, d’autre part, en favorisant les réac- nases peuvent éventuellement être ajoutées, atomisées sur le
tions de Maillard et de caramélisation, cette production permet un malt. Elles ne vont agir qu’au moment du brassage mais dans ce
développement de l’arôme et de la coloration du pain. Cependant cas, c’est plutôt un remède à des malts défectueux.
trop d’activité amylase peut être à l’origine d’une pâte trop col-
En brasserie au contraire, ce sont des outils extrêmement
lante et peu consistante. Les enzymes très thermorésistantes
efficaces pour hydrolyser l’amidon des grains utilisés crus dans la
continueront à s’exprimer dans le four assez longtemps pour être à
cuve de trempe (maïs, blé, riz). À la gélification, l’ -amylase évite à
l’origine d’une diminution du volume du pain. Néanmoins, ces
l’amidon d’être trop collant. L’usage d’enzymes très thermostables
enzymes ainsi que les pullulanases peuvent réduire les vitesses de
à un pH compris entre 6 et 7, souvent d’origine bactérienne,
rassissement du pain en limitant la recristallisation de l’amidon.
comme celles de Bacillus amyloliquefasciens ou de B. lichenifor-
Les pentosanases ou hémicellulases sont capables de libérer le mis qui supportent des températures de 70 à 90 oC et même
xylose, l’arabinose et d’hydrolyser les liaisons arabinose-acide jusqu’à 100 oC pour la seconde sont indispensables pour permet-
férulique. La farine en contient peu. Un ajout d’enzymes fongiques tre l’hydrolyse de grains crus comme ceux de riz ou de sorgho qui
permet d’augmenter la machinabilité de la pâte qui baisse la nécessitent un empesage à 68-78 oC. Elles sont utilisées à 1 pour
consommation d’énergie au pétrissage ; elles facilitent la 1 000 avec les grains crus. Elles sont calcium dépendantes
formation du réseau de gluten, améliorent le volume du pain et (200 ppm). L’usage de l’α-amylase évite la rétrogradation de l’ami-
diminuent la vitesse de rassissement. don lors de la chute de température qui s’opère pendant le trans-
fert de la cuve de trempe à la cuve matière (figure 9). Cet amidon
Les protéases peuvent être utilisées avec précaution, elles rétrogradé gêne la filtration et diminue le rendement de
nécessitent un pétrissage court et facilitent l’absorption d’eau par conversion de l’amidon en sucres fermentescibles.
la pâte. Dans la cuve matière, les β-glucanes, les xylanes et autres
Les phytases hydrolysent l’acide phytique (myo-inositol hexa- pentosanes, certaines protéines riches en cystéines sont des freins à
phosphate) (figure 8) présent en concentration importante dans les l’hydrolyse de la maïsche et finalement à sa filtration. Les -gluca-
couches à aleurones des céréales et des graines oléagineuses. nases bactériennes (B. subtilis) et fongiques (A. niger, T. reesei, P.
emersonii...) sont efficaces. Leurs optima de température sont crois-
Dans ces structures riches en phosphates et minéraux, le phos- sants et s’étalent de 50 oC pour B. subtilis à 80 oC pour Penicillium
phate et les minéraux ne sont pas digestibles. L’acide phytique est emersonii. Les activités pentosanases, souvent contaminantes des
aussi à l’origine de complexes avec les protéines, les polysac- préparations de β-glucanases, sont très importantes car les pentosa-
charides et les lipides [15]. Un traitement par les phytases rend nes ont un très fort pouvoir de rétention d’eau et vont donc particu-
disponible cette source importante de phosphate, de calcium, de fer lièrement gêner la filtration. Elles ont pour effet une accélération
et de zinc. Ces enzymes peuvent ainsi contribuer à prévenir une très significative de la filtration, donneront des drêches moins humi-
carence en calcium chez certaines personnes végétariennes. des mais leur effet sur le rendement est moins net. Les surdosages
de ces enzymes ne sont pas favorables car cela conduit à une altéra-
tion du lit filtrant. L’ensemble de ces enzymes sont dénaturées lors
de l’ébullition de la maïsche.
R Les dextrines résiduelles (20 à 60 g/L dans une bière de type
R O Pilsen) sont à l’origine de 30 % du pouvoir calorique de la bière.
O L’utilisation d’amyloglucosidases (5 à 10 unités/L) permet de réduire
ce niveau de dextrine mais retarde la fin de la fermentation. L’ajout
O O de -amylases ou de pullulanases peut permettre de gagner
R R= * P jusqu’à deux jours de fermentation et diminue significativement la
teneur en oligosaccharides de la bière.
HO OH
R Certaines enzymes sont mises en œuvre pour accélérer le
O O processus de maturation de la bière. C’est le cas de l’ -acétolactate
décarboxylase (ALDC) qui transforme rapidement l’α-acétolactate
présent dans le moût en acétoïne plutôt qu’en diacétyle. En présence
O R
d’α-acétolactate et d’oxygène, une accumulation de diacétyle se fait
R spontanément, ce qui oblige à une garde de la bière pour éviter les
notes aromatiques beurrées liées à sa présence au-dessus de
Figure 8 – Structure de l’acide phytique : les phytases hydrolysent 0,1 mg/L. Au cours de la garde, le diacétyle est réduit en acétoïne, cela
la liaison phosphoester entre les phosphates et le myo-inositol fait disparaître la note aromatique de beurre. L’utilisation de l’ALDC


Orge
Cellulases et
Trempe
hémicellulases
Germination Cellulases et
hémicellulases
Touraillage
Grains crus Pentosanases

Malt β-glucosidases
Cuisson β-glucanases
Cuve de trempe Brassage Pentosanases
de 50 à 100 ˚C Cuve matière Protéases
de 45 à 70 ˚C Amyloglucosidases
α-amylases
Polyphénol oxydases
α-amylases
Ébullition
α-amylases
β-amylases
β-glucanases
Fermentation
Amyloglucosidases
α-acétolactate décarboxylases
Pullulanases
β-glucanases
Protéases Maturation
Filtration
Glucose oxydase
Catalase Bière
Superoxyde
Figure 9 – Utilisations possibles d’enzymes exogènes en malterie et brasserie (d’après [16])
(par exemple celle produite par Bacillus subtilis) permet de réduire de du tissus de la plante mais aussi des enzymes exogènes
cinq à six jours le temps de fabrication de la bière. Elle est détruite (figure 10) et principalement des pectinases, des hémicellulases et
lors de la flash pasteurisation qui permet de conserver la bière. des cellulases. Elles permettent d’améliorer le rendement d’extrac-
Les polyphénols présents dans la bière peuvent être à l’origine tion du jus (pressage, liquéfaction), de séparer les cellules lors de
de troubles. Un traitement avec des protéases permet d’éviter ce la préparation de nectar (macération) et enfin d’obtenir des jus
problème (remède mis en œuvre depuis les travaux de Léo limpides (clarification).
Wallerstein, 1911). Aujourd’hui la papaïne (1 à 3 g/hL) est Le broyage du fruit provoque la formation d’une phase liquide et
largement utilisée à cette fin. plus ou moins visqueuse et d’une phase solide semi-gélifiée ayant
donc une forte capacité de rétention d’eau. L’addition d’enzymes
pectinolytiques et particulièrement d’endopolygalacturonases à
4.2 Usages dans les préparations cette étape permet d’augmenter le rendement en jus et de limiter
la rétention d’eau par la phase solide, par hydrolyse de la lamelle
de fruits et légumes moyenne des cellules.
4.2.1 Fabrication des jus et nectars de fruit Une étape de macération peut permettre de profiter des
enzymes des cellules de la plante et ainsi améliorer l’extraction de
Les opérations de macération, d’extraction et de filtration dans composés colorants et aromatiques. C’est ce qui est mis en œuvre
la préparation de jus et de nectars de fruits sont des opérations qui dans la macération carbonique du raisin et sur d’autres fruits rou-
mettent en œuvre systématiquement non seulement les enzymes ges (cassis, framboise, fraise). Ces fruits donnent des pulpes très


Pour la clarification l’usage de pectine lyase est préconisé. En effet,

Pommes les pectines résiduelles du jus ne peuvent être hydrolysées qu’après
action des pectine estérases. Or cela s’accompagne, en particulier
dans le jus de pomme, de la libération de méthanol. Les pectine lya-
Broyage ses offrent l’avantage d’éviter cet inconvénient. Cette approche
donne des résultats satisfaisants dans le cas de l’orange et de la
pomme, mais la clarification reste incomplète dans le cas du raisin.
Oxydation
L’utilisation des enzymes dans les jus de fruits peut modifier les
arômes de la préparation. Par exemple, les pectinases permettent
Échangeur de chaleur
d’augmenter significativement le niveau de composés phénoliques.
Les estérases endogènes des fruits peuvent pendant la liquéfaction
Ajout de pectinases éliminer des esters importants pour l’arôme, enfin les aldéhydes en
conditions anaérobies sont réduits en alcools et perdent leurs notes
Tank de rétention herbacées. La désamérisation des jus d’agrumes liée à la présence
de naringine (trihydroxy flavone 7 rhamnoglucoside) est possible
Pressage par la mise en œuvre de naringinase qui sépare la naringinine de la
fraction glycosidique associée [17].
Centrifugation
La valorisation des coproduits des fruits et légumes est un enjeu
important et là aussi l’usage des enzymes a un intérêt [20]. Elles
peuvent être mises en œuvre pour extraire des fractions très spéci-
Ajout de pectinases Ajout d'amylase fiques comme l’acide férulique qui peut servir de précurseur à la
biosynthèse de vanilline.
Clarification
4.2.2 Vinification
Centrifugation L’usage des enzymes en vinification a tendance à se développer.
En vinification en blanc, les pectinases peuvent favoriser le
Ultrafiltration
débourbage statique des moûts avant le démarrage de la fermen-
tation. Pendant cette opération, certaines -glucosidases peuvent
faciliter la libération d’arômes tels que des terpénols à partir de
Concentration leurs dérivés glycosylés non odorants. Ces enzymes peuvent aussi
libérer des flavanones dont les dérivés glycosylés sont amers [21].
Concentrat clair Sur le muscat par exemple, une variété d’enzymes sont efficaces
pour libérer une grande variété de composés d’arômes (C13 nori-
Figure 10 – Procédé de production de jus de pomme concentré soprénoides, terpénol, dérivés benzéniques odorants) à partir de
(d’après Grassin et Fauquembergue, 2001 cité par [18]) leurs précurseurs présents dans le raisin. Ces enzymes sont
susceptibles de développer des typicités de vins différents à partir
du même raisin. Ces travaux initialement réalisés sur le raisin ont
visqueuses très difficiles à filtrer ou centrifuger industriellement. permis d’augmenter les contenus aromatiques d’autres jus de
Dans le cas de la pomme, ces enzymes sont particulièrement utiles fruits comme la fraise, l’orange, la pomme ou la papaye [22].
pour améliorer le rendement d’extraction du jus de fruits surmatu-
rés travaillés hors saison sur lesquels les rendements d’extraction Dans d’autres cépages, les précurseurs aromatiques sont cystéi-
des jus sont, sans enzyme, de 20 à 25 % plus faible qu’avec nylés. L’hydrolyse de la liaison C—S du radical cystéinyl permet la
enzyme. Dans le cas de la mûre, ce gain peut dépasser 50 % [17]. libération de thiols très importants dans des cépages comme le
sauvignon blanc et est à l’origine de notes de genêt, de buis ou de
Si l’hydrolyse des chaînes d’acide polygalacturonique est l’acti- fruits de la passion [23]. Ce sont aussi des composés très
vité majeure recherchée, suivant la composition des pectines du importants dans les vins botrytisés [24].
fruit, des enzymes complémentaires peuvent être utiles. Dans le
cas de la pomme, l’activité des endopolygalacturonase est amélio-
rée par la présence de pectine estérases. De même, des activités 4.3 Usages dans l’extraction,
arabinanases, rhamnogalacturonases, amylases ou galactanases la purification et la transformation
peuvent contribuer à améliorer le rendement en jus [19].
des matières grasses
Non seulement ces traitements vont favoriser le rendement
d’extraction des jus, mais ils vont aussi faciliter leur filtration. La La mise en œuvre d’enzymes est encore peu courante dans
baisse de viscosité associée permet des gains énergétiques dans la l’extraction des matières grasses. Néanmoins l’usage de cellulases,
fabrication de concentrés. d’hémicellulases et de protéases peut faciliter la dislocation des cel-
lules oléifères et une extraction à des températures plus basse. Cela
Dans la fabrication de nectar, le jus visqueux maintient les cellu- permet de garder une qualité aromatique caractéristique de la
les en suspension. La présence de calcium établit des liens entre plante d’origine (huile de palme rouge, huile de coco, de colza,
les fonctions acides libres de l’acide galacturonique, dont la d’olive, d’avocat...). En outre, cela permet de réduire les traitements
présence est favorisée par l’action des pectine méthyl estérases, thermiques et l’usage des solvants et ainsi diminuer les coûts de
ce qui nuit à la stabilité de ces nectars. En outre, l’action des production et de l’impact environnemental des huileries [25].
pectine méthyl estérases libère du méthanol. Il est donc recom-
mandé d’utiliser des préparations de pectinases aussi faiblement Le raffinage peut aussi être simplifié par l’usage d’enzymes.
dosées que possible en pectine méthyl estérases. C’est le cas de la démucilagination, première étape du raffinage
des huiles, opération qui peut être simplifiée par l’usage de
Lors d’opération de liquéfaction, au contraire, il est important phospholipases, dans l’étape de neutralisation, la récupération par
d’aller aussi loin que possible dans l’hydrolyse des composants de interestérification des acides gras libres dans un milieu pauvre en
paroi. L’usage de xyloglucanases et d’endoglucanase, associé aux eau peut être recherchée [26]. Enfin, par action de la chlorophyl-
différentes pectinases, permet d’augmenter les rendements de liqué- lase (EC 3.1.1.14), il est possible de décolorer certaines huiles
faction. colorées par la chlorophylle.


Cependant, c’est dans la transformation des huiles que les morésistantes, sont mises en œuvre. Cependant d’autres facteurs
enzymes ont le plus d’applications. En particulier les lipases peuvent aussi contribuer à cette amertume, comme les propriétés
permettent d’échanger, de façon régiosélective, les acides gras en protéolytiques des levains mis en œuvre.
position 1 ou 3 des triglycérides, permettant ainsi de conserver les Les présures contiennent d’autres enzymes en proportions
acides gras insaturés en position 2 du triglycéride. Les lipases variables et en particulier des lipases. Les activités lipasiques sont
permettent aussi des échanges entre les acides gras libres du en quantité non négligeable dans la présure d’agneau et elles
milieu et l’huile. Cela peut permettre de produire des substituts de contribuent à l’hydrolyse des matières grasses des fromages fabri-
beurre de cacao à partir d’huile de palme et de créer des huiles qués. Ces activités peuvent favoriser l’élaboration des arômes de
aux propriétés fonctionnelles (rhéologie, caractère émulsifiants...) certains fromages italiens comme le Parmiggiano Reggiano, les
et nutritionnelles à façon [27]. Ces applications alimentaires sont Grana ou les fromages fabriqués avec du lait de brebis comme le
aujourd’hui très largement relayées par des applications à la fabri- Roquefort ou l’Ossau Iraty. Dans certaines fabrications, ces activi-
cation de biodiesels. tés lipasiques sont ajoutées au lait pour augmenter le caractère
piquant de ces fromages.
4.4 Usages dans les produits laitiers

4.4.2 Plasmine du lait (EC 3.4.21.7) et protéases
exogènes utilisées pour l’affinage
4.4.1 Présures et chymosine
Le lait contient naturellement une protéase appelée « plasmine »
Les présures sont des extraits enzymatiques de la caillette des jeu- (EC 3.4.21.7). Cette protéase est thermorésistante. Elle peut rester
nes ruminants. Cette préparation est constituée principalement des active après une stérilisation du lait par un procédé UHT. Cela
protéases chymosine (EC 3.4.23.4) et pepsine (EC 3.4.23.1). Ces pro- conduit à une détérioration de la qualité des micelles qui mène à
téines sont formées dans l’estomac par hydrolyse de formes inacti- une dispersion de leurs tailles, ce qui peut aller jusqu’à empêcher
ves, sous l’effet du pH acide de l’estomac. Dans le lait, la dispersion la coagulation de ce type de lait.
des micelles de caséine est due à la présence de la caséine κ. La chy-
mosine permet la coagulation du lait en hydrolysant la caséine κ du Afin d’accélérer l’affinage des fromages, des tentatives d’ajout
lait spécifiquement entre la phénylalanine 105 et la méthionine 106. de protéases exogènes libres ou sous forme encapsulées dans des
Ce clivage particulier conduit à une perte du caractère amphiphile de liposomes ont été envisagées. Ces ajouts conduisaient à une
la caséine κ et à la libération d’une part d’un peptide insoluble dans protéolyse précoce et par conséquent à des pertes de rendement
l’eau, la paracaséine k, et d’autre part à un peptide hydrophile et donc et l’apparition d’amertume que l’encapsulation pouvait atténuer.
soluble dans le lactosérum, le caséinomacropeptide. Cette hydrolyse Ces voies ont été abandonnées car il semble que la protéolyse ne
conduit à la coagulation du lait de diverses origines et en particulier soit pas limitante dans les cinétiques d’affinage mais que c’est
celui des vaches, des chèvres et des brebis. Cela engendre la forma- plutôt la dégradation des acides aminés qui le soit en tous les cas
tion d’un gel qui pourra être égoutté et conduit à la formation de fro- pour la production d’arômes ayant des notes fromagères typiques.
mages frais ou affinés. La qualité du gel dépend de la proportion

d’ions calcium fixés aux caséines et donc du pH. Pour obtenir des 4.4.3 Lactase (EC 3.2.1.108) ou -galactosidase
caillés fermes dits « à dominante présure » nécessaires pour la fabri- (EC 3.2.1.23)
cation des fromages à pâte pressée cuite et non cuite, il faut que le pH
au moulage soit de l’ordre de 6,6 ; les caillés obtenus sont alors suffi- Chez l’homme, la lactase est codée par un locus unique situé sur le
samment fermes pour faire des fromages de grande taille. La vitesse chromosome 2. Il est exprimé uniquement dans les entérocytes du
de coagulation du lait est maximale à 40-42 oC avec la présure de petit intestin chez les mammifères à un niveau très bas. Les humains
veau. Sa température usuelle de mise en œuvre est de 30 à 35 oC. La naissent avec un niveau d’expression élevé de la lactase. Pour une
dose utilisée permet d’obtenir un caillé ferme en 30 à 60 minutes sui- part importante de la population mondiale, la transcription du gène
vant les diagrammes technologiques de fabrication. codant la lactase est régulée négativement après le sevrage [28].
Les protéases de la présure sont capables d’hydrolyser principa- Cette diminution de l’expression de la lactase provoque une intolé-
lement de grosses protéines hydrophobes. Ces propriétés sont rance au lactose. Une partie de la population conserve l’activité lac-
retrouvées dans des protéases fongiques issues de Mucor miehi, de tase grâce à une mutation apparue il y a de 5 à 10 000 ans qui coïncide
Mucor pusillus, de Cryphonectria parasitica (anciennement Endo- avec le développement de l’élevage. Cette mutation a permis à la
thia parasitica) qui sont parfois utilisées comme une alternative éco- moitié de la population de rester tolérante au lactose à l’âge adulte.
nomique aux présures. On trouve aussi trace dans des écrits Les -galactosidases microbiennes sont produites industriel-
anciens ou dans des pratiques traditionnelles locales de l’utilisation lement pour améliorer la digestibilité des produits laitiers qui
de la sève du figuier, de chardons Cnicus ou d’autres plantes. contiennent encore du lactose. Elles sont actives à un pH neutre,
Dans les années 1980 le gène de bovins, Bos taurus, codant la en particulier celle des levures (Kluyveromyces lactis et Kluyvero-
chymosine a été surexprimé dans des micro-organismes comme myces fragilis), ou acide pour celles produites par des champi-
Bacillus subtilis ou Kluyveromyces lactis, ce qui a permis de met- gnons filamenteux comme Aspergillus niger ou A. oryzae. La
tre sur le marché de la chymosine purifiée aujourd’hui largement conversion du lactose en glucose et galactose s’accompagne d’une
utilisée dans l’industrie fromagère (50 % des fromages seraient augmentation du pouvoir sucrant. Elle est utilisée pour transfor-
produits à partir de ces préparations). Ces préparations sont toute- mer le lactosérum concentré en sirop. Dans la fabrication de
fois interdites pour les fromages revendiquant une fabrication glaces, la lactase permet d’éviter les cristallisations de lactose tout
traditionnelle (Appellation d’Origine Protégée pour prendre la en augmentant le pouvoir sucrant. Le lactosérum dont le lactose a
nomenclature européenne des AOC). été hydrolysé peut aussi avoir des applications en chocolaterie, en
biscuiterie et en confiserie.
Une partie de la présure ou des enzymes de substitution reste
dans le caillé après égouttage. L’activité résiduelle peut conduire à La mise en œuvre de la β-galactosidase est réalisée dans des réac-
des problèmes d’amertume car elle favorise l’accumulation de teurs à pistons ou dans un réacteur où l’enzyme est immobilisée.
peptides ayant cette propriété. Des stratégies ont été mises en
œuvre pour limiter la rétention des enzymes de la présure et éviter 4.4.4 Enzymes des micro-organismes
ce problème. Ce problème concerne surtout les fromages à pâte
pressée dont le caillé n’est pas chauffé au-delà de 37 oC (Gouda, Dans les produits laitiers, les micro-organismes représentent
Cheddar, St Nectaire, Reblochon...). Cela peut aussi concerner les une source importante d’enzymes. Elles sont la source des
fromages à pâte pressée cuite quand des enzymes fongiques, ther- changements d’arôme et de texture observés au cours de l’affi-


nage. L’activité protéolytique intense qui a lieu dans les fromages familles d’enzymes endogènes sont impliquées dans ces transfor-
commence dès le développement des bactéries lactiques qui sont mations dont les performances optimales sont répertoriées dans le
très bien équipées en protéases et peptidases. Les champignons et tableau 5.
bactéries d’affinage vont renforcer ces activités. Néanmoins
certains lactocoques protéase+ peuvent engendrer de l’amertume, Les calpaïnes (EC 3.4.22.52, EC 3.4.22.53) sont des protéases à
ce qui conduit les producteurs de levain à équilibrer leurs cystéine, calcium dépendantes. Elles sont les premières à interve-
mélanges de lactocoques avec des souches dépourvues de nir alors qu’il y a production d’ATP par dégradation du glycogène
protéases. Penicillium camemberti qui possède une métallopro- du muscle. La dégradation de l’ATP conduit à la libération d’acide
téase très active peut aussi être à l’origine d’amertume dans des phosphorique qui acidifie le milieu c’est alors que les cathepsines
fromages à croûte fleurie. On peut limiter l’apparition de ce défaut sont activées, par exemple les cathepsines D (EC 3.4.23.5) ou B
en lui associant Geotrichum candidum. Très actif producteur de (EC 3.4.22.1). Elles appartiennent à une grande famille de
diverses peptidases, cette espèce limite l’accumulation de peptides protéases lysosomiales qui fonctionnent à pH acide et recyclent les
à longues chaînes à l’origine de cette amertume. La dégradation protéines des cellules. Enfin, le système d’élimination des
des acides aminés, par les enzymes de la voie d’Ehrlich produites protéines par le protéasome met en jeu l’ubiquitine qui marque les
par les levures, en début d’affinage, conduit à la formation protéines dégradées ensuite par le protéasome. Les cinétiques de
d’arômes aux notes fruitées, caractéristiques des fromages ayant ces transformations dépendent du type de muscle et de l’espèce. Il
moins d’une semaine d’affinage [30]. La dégradation de la méthio- faut presque 10 jours pour mâturer la viande de bœuf et
nine a un effet important sur l’aromatisation des fromages et en seulement quelques heures pour celle du poulet. De nombreux
particulier des fromages à croûte lavée. Des bactéries coryne- facteurs sont impliqués dans les cinétiques de ces transformations
formes comme Brevibacterium linens ou des levures comme G. et en particulier la température. Ces transformations ont un Q10
candidum sont particulièrement importantes pour la genèse de élevé (2,5) entre 0 et 40 oC. Schématiquement une diminution de
composés volatils comme le méthanethiol, le diméthyldisulfure, le 10 oC diminue d’un facteur 2,5 la vitesse d’attendrissement.
diméthyl trisulfure et les thioesters à l’origine de la typicité aroma- Nota : Le Q10 est le facteur multiplicatif enregistré par la vitesse de réaction quand on
tique de ces fromages. augmente la température du milieu réactionnel de 10 °C. En général, la valeur de Q10 est
comprise entre 2 et 2,2.
Dans les fromages affinés, les activités lipasiques sont principa-
lement produites par les levures (Geotrichum candidum) et les
champignons filamenteux notamment ceux du genre Penicillium L’usage d’enzymes exogènes a un intérêt pour les maturations
qui ont des lipases extrêmement actives. Ces micro-organismes les plus lentes. Pour le porc, l’agneau et la volaille, le jeune âge
sont aussi capables de catalyser la β-oxydation des acides gras des animaux abattus ne nécessite pas ces pratiques. L’usage
libres et génèrent ainsi des méthyl-cétones et des alcools d’enzymes permet d’uniformiser la tendreté des muscles
secondaires très importants pour l’arôme des fromages bleus. d’animaux différents et la conversion de morceaux à bouillir vers
des morceaux à rôtir plus faciles à valoriser. La papaïne
Non seulement les activités enzymatiques des micro-organismes (EC 3.4.22.2), la ficine (EC 3.4.22.3), la bromélaïne de l’ananas
peuvent être à l’origine de l’arôme mais elles peuvent aussi être à (EC 3.4.22.32) et des collagénases (EC 3.4.24.3) bactériennes ou
l’origine de la couleur. C’est le cas de la synthèse des isorénié- fongiques sont les plus efficaces. Des procédés d’injection ante et
ratènes à l’origine de la couleur orangée des Munsters, Époisses et post mortem ont été développés et ont montré leur efficacité.
autres fromages à croûte lavée [31]. Les enzymes microbiennes
peuvent également être à l’origine des changements de texture : L’usage de ces protéases est strictement réglementé et, en
ceux-ci proviennent du changement de pH lié au catabolisme de France, seul l’usage de sels attendrisseurs contenant de la papaïne
l’acide lactique, à la lipolyse ou à la protéolyse. est autorisé. Dans ce cas, les teneurs en papaïne sont de 20 à 30 g/kg
de sel. En outre, l’usage d’extraits de papaye ou d’ananas est auto-
risé, mais leur maîtrise est délicate du fait de leur variabilité. Ces for-
4.5 Usages dans les produits carnés mulations sont ajoutées avant cuisson, leur activité est optimum sur
la plage 40-50 oC. Une montée lente en température avant cuisson
sera favorable à l’efficacité de la préparation.
4.5.1 Problématiques d’attendrissage
Du fait des contraintes réglementaires, peu de travaux sont
La conversion du muscle en viande s’opère grâce à une suc- réalisés sur ces systèmes d’accélération de l’obtention de la
cession de processus enzymatiques, appelé communément tendreté de la viande de bœuf. Les travaux les plus abondants sur
« rassissement de la viande », qui conduisent à un changement de le sujet sont réalisés aux États-Unis où la législation est par
texture de la viande et permettent son attendrissement. Trois ailleurs beaucoup plus souple sur l’usage des enzymes à cette fin.
Tableau 5 – Systèmes protéasiques impliqués dans la conversion du muscle en viande (d’après [32])
Familles Facteurs de régulation

Localisation
de protéases Enzymes pH optimal
cellulaire
musculaires in vivo post mortem
Calpaïnes I (µ) Ca2+

Ca2+
Calpaïnes Calpaïnes II (m) Cytosol 7,0-7,5 Calpastatine
Calpastatine
Calpaïne p94 pH
Cathepsine D
Inhibiteurs
Cathepsine B Inhibiteurs
Cathepsines Lysosomes 4,0-6,0 Libération
Cathepsine L spécifiques
dans le cytosol
Cathepsine H
Protéasome Cytosol 7,0-8,0 Inhibiteurs Inhibiteurs


O
CH2OH
H2N O CH2OH
Protéine NH2 Protéine CH2OH
O
Xylose isomérase
OH OH
OH OH OH OH
OH OH
H2O Transglutaminase
Glucose Fructose
O Figure 12 – Xylose isomérase (EC 5.3.1.5) issue de Bacillus

Protéine + NH3 coagulans ou Streptomyces rubiginosus et largement utilisée
pour convertir le glucose en fructose pour augmenter le pouvoir
Protéine NH sucrant d’hydrolysats d’amidon
Figure 11 – Schéma réactionnel de la formation de liaisons solvant organique anhydre [37]. Cette méthode a été largement
peptidiques entre protéines par la transglutaminase
mise en œuvre pour produire des esters ou des mélanges d’esters
importants par leurs caractères fruités. Ces esters ont droit au
label « arôme naturel ». Par cette voie, une grande variété d’esters
4.5.2 Reconstitution de morceaux de viande peut être produite, car il est possible de produire à la fois une
par la transglutaminase (EC 2.3.2.13) grande diversité d’alcools et une grande diversité d’acides par
La transglutaminase est une enzyme capable d’établir des fermentation. Les lipases utilisées vont avoir des spécificités de
liaisons peptidiques entre l’amine libre des acides aminés position quand plusieurs fonctions alcools peuvent être estérifiées
basiques et la fonction carboxylique des acides aminés acides sur une molécule. Cette spécificité peut changer suivant le solvant
(figure 11). Ces liaisons peptidiques permettent d’établir un réseau utilisé pour réaliser la réaction. On peut les utiliser indirectement
entre protéines. Cela peut être appliqué dans divers filières des pour purifier un énantiomère d’alcool à partir d’un mélange
industries alimentaires comme les produits carnés, les produits de racémique [38]. Ces enzymes peuvent être utilisées en solution,
la mer et les produits laitiers. immobilisées sur un support ou en suspension dans un réacteur
gaz-liquide [39].
Une autre approche est la réalisation de préparations arômati-

4.6 Usages dans la fabrication santes à partir de substrats complexes soit en mettant en œuvre
de produits alimentaires des enzymes uniquement, soit en combinant l’usage d’enzymes et
intermédiaires (arômes, additifs...) de micro-organismes. Cela peut avoir des applications pour la pro-
duction d’arômes de produits laitiers frais ou affinés (Enzyme
Modified Cheese ou EMC, Enzyme Modified Dairy Ingredients ou
4.6.1 Sucres et édulcorants intenses EMDI) pour la préparation de pizza, de crackers à apéritifs. Dans le
cas de la fabrication de bouillons de légumes pour la formulation
L’augmentation du pouvoir sucrant a été longtemps un objectif de soupes des HVP (Hydrolysed Vegetable Proteins) ont longtemps
des entreprises produisant des édulcorants. Par exemple, le été réalisées par une hydrolyse chimique par l’acide chlorhydrique.
pouvoir sucrant du glucose issu de l’hydrolyse de l’amidon peut Aujourd’hui, ce procédé a été remplacé par des hydrolyses
être augmenté par la mise en œuvre de la xylose isomérase enzymatiques évitant la production de chloropropanols comme le
(figure 12). Celle-ci augmente le pouvoir sucrant du glucose par un (3-monochloropropane-1,2-diol ou 3-MCDP) dont la toxicité a été
facteur 2,3 en l’isomérisant en fructose, qui est le plus sucré des démontrée. Ce type d’approche est aussi utilisé pour produire des
carbohydrates abondants rencontrés dans la nature. arômes, des agents de saveur et des exhausteurs de goût à partir
Dans les procédés industriels de synthèse d’édulcorants de produits de la mer [40].
intenses comme l’aspartame ou le sucralose, des étapes enzymati-
ques sont mises en œuvre pour bénéficier de leur sélectivité [33].
4.6.3 Production d’agents tensioactifs
Enfin, des inulinases permettent d’hydrolyser l’inuline du topi-
nambour ou de la racine de chicorée pour produire des fructo-oli-
gosaccharides (FOS) qui ont des propriétés prébiotiques, Cette même fonction des lipases peut être utilisée pour produire
c’est-à-dire qu’elles stimulent l’activité de la flore intestinale [34]. des sucroesters, des monoglycérides qui sont des tensioactifs
Les FOS sont également obtenus par synthèse enzymatique à par- puissants. Une des difficultés rencontrées est la nécessité de posi-
tir de saccharose [35] en utilisant une fructosyl-transférase. Dans tionner l’acide gras sur une fonction alcool précise du sucre pour
cette catégorie de produits, on trouve aussi les galacto-oligosac- avoir des propriétés spécifiques. Par exemple un grand nombre de
charides (GOS) issus de la polymérisation du galactose à partir du produits ont été trouvés dans le sorbitan. En mettant en place des
lactose présent dans le lait [36]. stratégies de protection de fonctions alcools précises, il a été pos-
sible de fabriquer des esters du lactose aux propriétés tensio-
actives très précises [41].
4.6.2 Production d’arômes
et préparations aromatisantes Les phospholipides peuvent aussi être des tensioactifs efficaces ;
dans ce cas, la phospholipase A2 peut hydrolyser spécifiquement
Les lipases peuvent être utilisées non seulement pour hydroly- l’acide gras en position 2 d’un phospholipide qui va, à partir d’une
ser les fonctions ester de triglycérides en présence d’eau mais phosphatidyl éthanolamine (qui a des propriétés émulsifiantes très
aussi pour produire des esters quand les lipases sont mises en faible), la convertir en lysophosphatidyl éthanolamine aux proprié-
milieu anhydre ou à faible activité de l’eau, par exemple dans un tés émulsifiantes très marquées.


Suivant le rapport quantitatif de la phase aqueuse par rapport à des coenzymes. C’est le cas en particulier pour beaucoup de
la phase huileuse, l’émulsifiant le plus actif sera mis en œuvre [42]. réactions d’oxydoréductions et de la dégradation des acides gras
libres. Dans ce cas, l’usage de micro-organismes adaptés à la
transformation recherchée permet souvent par bio-conversion de
faire ces réactions plus complexes. Les progrès de la biologie syn-
5. Conclusions thétique doivent permettre d’étendre le domaine d’application des
enzymes à la production de molécules plus complexes en insérant
et perspectives les différents gènes codant les enzymes de la voie métabolique
dans un même organisme. Des exemples récents, de production
de structures isoprénoïdes pour la fabrication de molécules non
Souvent mises en œuvre traditionnellement sans le savoir alimentaires, montrent la faisabilité de ces approches. Ce type de
pendant des millénaires comme dans le cas de la fabrication des stratégie pourrait être utilisé pour la production d’arômes par
fromages où le rassissement de la viande, les enzymes sont exemple.
aujourd’hui des outils bien connus qui permettent des transfor-
mations relativement ciblées pour améliorer les différents volets Si la plupart des procédés d’utilisation des enzymes dans les
de la qualité des aliments. Les progrès du génie génétique ont industries alimentaires font appel à des procédés batch où
permis de mettre sur le marché des enzymes concentrées et puri- l’enzyme est ajoutée dans le produit, puis dénaturée lors de la
fiées qui permettent d’en bénéficier à un prix compatible avec la stabilisation du produit fini, leur usage immobilisé dans des procé-
recherche de faibles coûts des produits alimentaires. Cela a permis dés de fabrication continue de certains produits alimentaires inter-
d’améliorer la rapidité de production et la qualité d’aliments de médiaires est envisageable.
base comme le pain, la bière et les jus de fruits. Ce sont des
agents qui sont aussi très largement utilisés pour faire des La valorisation des coproduits des industries alimentaires dans
produits alimentaires intermédiaires responsables de texture, un système permettant de produire, en plus des aliments, des syn-
d’arôme, de formulation sapide, d’exhausteurs de goût et de thons pour la chimie et des carburants liquides ou gazeux est une
qualités nutritionnelles comme nous l’avons vu ci-dessus. Néan- large fenêtre qui s’ouvre sur de nouvelles applications d’enzymes
moins ces outils restent limités s’ils nécessitent, pour être actifs, dans la transformation des agroressources.


P
O
U
Enzymes d’intérêt R
pour la fabrication d’aliments
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Professeur de technologies alimentaires à AgroParisTech
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http://www.lyven.com/
P Site répertoriant les bases de données spécifiques de certaines familles
d’enzymes http://www.amyris.com/
http://www.oxfordjournals.org/nar/database/subcat/3/10
Syndicats interprofessionnel
L Sites sur les sociétés productrices d’enzymes
http://www.abenzymes.com/
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http://www.novozymes.com/en/solutions/food-and-beverages/Pages/ http://www.cniel.com/quiFait/Syndicat/SPPAIL/pdf/Ferments_Sppail.pdf
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http://www.dsm.com/le/en_US/bake/html/role_enzymes.htm
Données économiques
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par Henry Eric SPINNLER

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ujourd’hui le secteur des industries alimentaires fabrique ses produits

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Tableau 1 – Accélération des réactions par diverses activités enzymatiques [3]

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– favoriser la substitution de l’hydroxyle du glycéride par celui

Le dossier de demande se compose de quatre types de données :

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Trou de l'oxyanion Trou de l'oxyanion Trou de l'oxyanion

O/N N N O/N N N O/N N N

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Trou de l'oxyanion Trou de l'oxyanion Trou de l'oxyanion

O/N N N O/N N N O/N N N

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D : domaine d’accrochage (Dockering domain) de diverses protéines au rôle complémentaire

Figure 5 – Mode d’action du cellulosome bactérien (d’après [9])

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En général les préparations pectinolytiques contiennent un 3.1.3 Amylases et pullulanases

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Tableau 3 – Gènes codant pour des enzymes pectinolytiques putatives ou démontrées

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Le lysozyme hydrolyse les polysaccharides. La paroi bactérienne

3.3.2 Peroxydases 4.1.1 Panification, viennoiserie et biscuiterie

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Grains crus Pentosanases

Figure 9 – Utilisations possibles d’enzymes exogènes en malterie et brasserie (d’après [16])

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