“AÑO DE LA UNIVERSALIZACIÓN DE LA SALUD”

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA DE FARMACIA Y BIOQUIMICA

CURSO: QUIMICA ORGANICA III

TEMA: OBTENCIÓN DE ALCALOIDES

DE PRODUCTOS NATURALES

DOCENTE: LOPEZ RONAL ROSENDO

INTEGRANTES:
SANDRA BARROSO ALVA
PAMELA CHAGUA OROSCO
DIEGO PADILLA SANTOS
MARHA RAMIREZ ZURITA
FECHA DE ENTREGA: 09 / 10 / 20

SEMESTRE: 2020 – II
 1. Realice las ecuaciones químicas y su fundamento de cada una de las
experiencias.
REACCIONES DE COLORACIÓN:
DETERMINACIÓN DE AMINOÁCIDOS
 MÉTODO DE LA NINHIDRINA

FUNDAMENTO

Es una de las reacciones de uso frecuente en el estudio químico de los

aminoácidos, péptidos y proteínas Se fundamenta en la reacción de los grupos
amino y/o carboxilos libres de los aminoácidos, péptidos y proteínas, con la
Ninhidrina, formándose un compuesto final de color violeta.
El hidrato de tricetohidrindeno (ninhidrina) es el reactivo más usado para la
identificación y cuantificación de aminoácidos. En una primera etapa de la
reacción, el aminoácido se oxida, descarboxilándose y liberando amoníaco,
mientras que una de las moléculas de ninhidrina de reduce a hidrindantina. En el
segundo paso de la reacción, la hidrindantina formada con una segunda molécula
de ninhidrina, reaccionan con el amoníaco formando un complejo de color púrpura
(Púrpura de Ruhemann).

ECUACION
  REACCION XANTOPROTEICO

FUNDAMENTO

La reacción básicamente detecta la presencia del grupo bencénico, tanto en

aminoácidos, como en proteínas y péptidos. El ácido nítrico actúa sobre el anillo
bencénico de los aminoácidos que lo poseen, formando nitrocompuestos
fenólicos.

La reacción necesita calor para llevarse a cabo, por lo general se forma un

precipitado que enturbia el medio, volviéndolo lechoso. El precipitado puede ser
blanco o amarillo. Finalmente, requiere un paso de alcalinización que acentúa el
color. Para ello se utiliza una base como hidróxido de sodio al 40% o amoníaco.

ECUACION

 REACCIÓN DE HOPKINS COLE:

Fundamento:
Es específica para el grupo indol, característico del triptofano. El anillo indol
reacciona con el ácido glioxálico en presencia de ácido sulfúrico concentrado
para formar un compuesto violeta en la interface entre la solución del
aminoácido y del ácido sulfúrico. La estructura exacta del compuesto formado
no se conoce, pero parece estar relacionado con el producto de condensación
del aldehído del ácido glioxálico con los nitrógenos de dos anillos indólicos.
El triptofano puro en solución no da positivo a menos que se agreguen
oxidantes, por lo que es de suponer que el triptofano de las proteínas no se
libera como tal, por lo cual la reacción presentada es sólo parcialmente
correcta.
Ecuación:
 REACCIÓN DE MILLÓN
Fundamento:
Es específica para grupos fenólicos, por lo tanto, dan positivo todas las
sustancias que poseen esta estructura, por ejemplo, la tirosina. En una primera
instancia se procede a la nitración del anillo fenólico con el ácido nítrico del
reactivo. La tirosina nitrada forma complejos con los iones mercurio Hg (I) y Hg
(II) del reactivo produciendo un precipitado rojo o una solución roja, ambos
resultados positivos (a veces se observa un precipitado blanco, que debe
calentarse para que vire a la coloración roja).

Ecuación:

 REACCIÓN CON NITROPRUSIATO SÓDICO

Procedimiento:
 En un tubo de ensayo añadir 1 mL de la Solución de cisteína, y 1 mL de
nitroprusiato de sódico, en exceso de amoniaco.
Fundamento:
Los aminoácidos que contienen Azufre al mezclarse con NH4OH desprenden
el Azufre en forma de Sulfuro de Sodio el cual al combinarse con el
Nitroprusiato de Sodio forman un complejo de color carmesí.
Los grupos tioles reaccionan con Nitroprusiato de Sodio (Na, Fe (CN) 5 NO) en
presencia de un exceso de Amoniaco para dar un color rojo.
Cisteína: La prueba dio positivo debido a que en su composición la Cisteína
contiene grupos tioles (fórmula química, HS-CH2-CHNH2-COOH).-
Huevo: La clara de huevo, presenta el aminoácido cisteína en su composición,
y por lo tanto existen grupos tioles en él; sin embargo, estos se encuentran en
muy poca cantidad (236 mg) siendo el segundo aminoácido con menor
cantidad.
Solución problema: Es muy probable que este aminoácido no contenga grupos
tiol ni Azufre en su composición.

Ecuación:

 REACCIÓN CON ACETATO DE PLOMO ALCALINO

DETERMINACIÓN DE PROTEINAS
 REACCIÓN DE BIURET
Reaccion de biuret:
El Biuret es un reactivo que se emplea para la determinacion de proteinas de
cadena larga y corta. Es especialmente utilizado en el area de quimica y uro
analisis para investigar la concetracion de proteinas en suero , plasma y orina.
La prueba de Biuret se fundamenta en detectar los enlaces peptídicos. La prueba
se da en medio alcalino. La muestra debe contener al menos dos enlaces
peptídicos para que se pueda formar un complejo de color violeta-púrpura. El
complejo se forma por la unión de los enlaces y el ion de cobre

FUNDAMENTACION
El reactivo de Biuret está compuesto por hidróxido de potasio, sulfato cúprico y
tartrato de sodio y de potasio. El hidróxido de sodio se utiliza para alcalinizar el
medio, ya que esta condición es indispensable para que se dé la reacción.
Las sustancias que reaccionan con las proteínas es el sulfato cúprico, mientras
que el tartrato de sodio tiene como función no permitir la formación de hidróxido de
cobre, el cual tiende a precipitar e interfiere en la reacción.
Si en la muestra se encuentran sustancias que posean enlaces peptídicos
(polipéptidos o proteínas) la prueba dará positiva.
Una reacción se interpreta como positiva cuando la solución se torna de color
violeta. El color se produce por la formación de un complejo entre al menos dos
enlaces peptídicos que poseen el grupo CO-NH y los cationes cúpricos.
El complejo violeta se puede formar de dos maneras: una es por la pérdida de
protones de los grupos amidas que se unen al metal (despronotación), y la otra
por la unión de los electrones de oxígeno y nitrógeno que se encuentren libres y
se unen con el cobre.
Esta reacción puede variar en intensidad y en el color dependiendo del tipo de
proteína.
La prueba se puede realizar de forma cualitativa o cuantitativa. En la forma
cualitativa se reporta como positivo o negativo. Mientras que en la forma
cuantitativa se puede medir la concentración por el método espectrofotométrico.
La reacción se lee entre 540-560 nm. La intensidad del color es directamente
proporcional a la concentración de enlaces peptídicos de la muestra.
REACTIVOS

-Hidróxido de sodio
(NaOH) al 20%

Sulfato cúprico
pentahidratado al
1% (CuSO4. 5H2O)

Tartrato mixto de
sodio y potasio
tetra hidratado
(KNaC4H4O6·4H2O)

Estabilidad del reactivo de Biuret

-Debe conservarse en refrigeración.

PROCEDIMIENTO

Técnica

-Colocar 100 µl de la muestra o del patrón a analizar en un tubo de ensayo.

-Adicionar 2 ml de hidróxido de sodio.
-Mezclar muy bien.
-Adicionar 5 ml de reactivo de Biuret.
-Mezclar y dejar en reposo 25 minutos a temperatura ambiente, tapar y proteger
de la luz.
-Observar la formación o no de color y medir espectrofotométricamente.

INTERFERENCIAS
Sustancias que interfieren en la prueba de Biuret

Aunque no es muy frecuente, hay que destacar que durante la ejecución de esta
prueba pueden interferir algunas sustancias. Por ejemplo, la presencia de amonio
puede inhibir la formación del color.
Así mismo, otras sustancias podrían absorber a la misma longitud de onda, como
por ejemplo ciertos pigmentos.
Por otra parte, se puede generar una interferencia cuando otra sustancia diferente
al enlace peptídico forma un complejo con la sal cúprica. Ejemplo: algunos
carbohidratos y ciertos lípidos.
En caso de que la muestra a analizar presente algún tipo de precipitado, esta debe
filtrarse o centrifugarse antes de montar la prueba.
Sustancias que no interfieren en la prueba de Biuret
La prueba no se ve afectada por la presencia de:
-Bilirrubina hasta una concentración de 20 mg/dl.
-Hemoglobina hasta una concentración de 750 mg/dl..
-Triglicéridos hasta una concentración de 4000 mg/dl.

VENTAJAS
Es un método sencillo de ejecutar.
-Es una prueba económica.
-Tiene alta especificidad para proteínas.
-Pocas interferencias.
DESVENTAJAS
Tiene poca sensibilidad para detectar bajas cantidades de proteínas. El trabajo
realizado por Fuentes y colaboradores afirma que el método de la prueba de
Biuret posee un límite de detección de 1 mg/ml de proteína y un límite de
cuantificación de 3 mg/ml.

Sin embargo, otras investigaciones realizadas en la Universidad de Amazonía

reportan valores mucho más bajos. El límite de detección que el estudio reporta es
de 0,020 mg/ml y el límite de cuantificación de 1.33 mg/ml.

USOS
El reactivo o prueba de Biuret se utiliza para la determinación de proteínas en
muestras clínicas y no clínicas en los laboratorios de rutina y de investigación.

Patologías que cursan con aumento o disminución de proteínas

En muchas patologías es importante determinar la concentración de proteínas

totales en muestras clínicas, pudiendo estar elevadas o disminuidas.
Se encuentran elevadas en:
-Mieloma múltiple,
-Lupus eritematoso sistémico,
-Endocarditis bacteriana,
-Meningitis bacteriana,
Macroglobulinemia
-Insuficiencia renal,
-Personas con grados de desnutrición severos,
-Pacientes con infecciones crónicas, entre otras.

Muestras clínicas

Las muestras clínicas más comunes son suero, plasma y orina. El valor normal de
las proteínas en suero o plasma es de 6.0-8.8 gr/dl.

La concentración de proteínas en la orina en adultos no sobrepasar la cifra de 150

mg/24 horas.

Valor normal de índice proteína en orina/creatinina en orina

Lactantes: < a 0,50 mg

Niños de 2 años en adelante: índice: 0,20 mg
Adultos: < 0,2 mg
Muestras no clínicas
La reacción de Biuret puede usarse para muchos tipos de muestras no clínicas,
como por ejemplo en productos lácteos, sueros antiofídicos o cualquier sustancia
desconocida a la cual se le quiera investigar la presencia de proteínas.

INTRODUCCION
Las proteinas son compuestos que intervine, en los procesos reproductivos
formados por aminoacidos, que contiene carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrogeno.
Los cuales tiene funciones de formacion, mantenimiento y recuperacion de
tejodos, son su principal constituyente, ademasparticipan en ala sintesis de
multiples compuestos como hormonas, anticuerpos, menbranas fetales, leche,
carne, carne y huevo. Las proteinas son una de las moleculas organicas mas
abundantes en los sistemas vivos y son mucho mas diversas en estructura y
funcion que otras clases de macromoleculas . una sola celula puede contener
miles de proteinas, cada una funcion unica. Aunque tanto sus estructuras como
sus funciones variasn mucho, todas las proteinas de compones de una o mas
cadenas de aminoacidos.
NUESTRO OBJETIVO
Es determinar la presencia de proteinas utilizando la reaccion de Biuret

La reaccion de Biuret
 Se fundamenta en detectar los enlaces peptídicos. La prueba se da en medio
alcalino. La muestra debe contener al menos dos enlaces peptídicos para que se
pueda formar un complejo de color violeta-púrpura. El complejo se forma por la
unión de los enlaces y el ión de cobre
La prueba de Biuret se fundamenta en detectar los enlaces peptídicos. La prueba
se da en medio alcalino. La muestra debe contener al menos dos enlaces
peptídicos para que se pueda formar un complejo de color violeta-púrpura. El
complejo se forma por la unión de los enlaces y el ión de cobre.
FUNDAMENTO
Entre las reacciones coloreadas espacificas de las proteinas (que sirven para su
identificacion), destaca la reaccion de Biuret. Esta reaccion la producen los petidos
y las proteinas, pero no los aminoacidos, ya que se debe a la presencia del enlace
petidico CO-NH que que se destruye al liberarse los aminoacidos. El raectivo de
Biuret lleva CUSO4 [sulfato de cobre (II)] y NaOH (sosa). Cuando una proteina se
pone en contacto con un medio fuertemente alcalino (alcaliconcentrado). Se forma
una sustancia compleja denominada Biuret, de formula:
NH2 – C – N – C – NH2
O H O
La cual, en contacto con una solucion de CuSO4 diluida, da una coloracion
violeta caracteristica, cuya intensidad de color depende de la concentracion de
proteinas.
PROTOCOLO
1- Colocar en un tubo de ensayo 3 ml de solucion de albumina al 1-2%
2- Añadir 3 ml de solucion de NaOH al 20%
3- Añadir 4-5 gotas de solucion de CuSO4 al 1%
4- Agitar para que se mezcle bien. Observar los resultdos.
IDENTIFICACION DE PROTEINAS MEDIANTE LA REACCION EL BIURET
El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solucion acusa alcalina (gracias a la
presencia de NaOH). La reaccion se basa en la formula de un compuesto de color
violeta devido a la formacion de un complejo de coordinación entre los iones Cu-2
y los pares de electrones no compartidos del nitrogeno que forma parte de los
enlaces peptidicos, esto si la reaccion da pocitiva. cuando la reaccion da pocitiva.
cuando la reaccion de Biuret da negativa, queda de color azul.
MATERIALES
Tarros de mermelada (3)
Soga de algodón(D=4 mm)
CuSO4
NaOH
Alcohol etilico (2 litros)
Recipientes para guardar
solucion tipo cuenta gotas

Punto Isoeléctrico.

Todas las proteínas tienen una carga neta dependiendo del pH del medio en el
que se encuentren y de los aminoácidos que la componen, así como de las cargas
de cualquier ligando que se encuentre unido a la proteína de forma covalente
(irreversible).
Debido a la composición en aminoácidos de la proteína, los radicales libres
pueden existir en tres formas dependiendo del pH del medio: catiónicos, neutros y
aniónicos.
Las proteínas tienen un pH característico, en donde su carga neta es cero. A este
pH se le denomina punto isoeléctrico (pI). En el punto isoeléctrico (pI), se
encuentran en equilibrio las cargas positivas y negativas por lo que las proteínas
presenta su máxima posibilidad para ser precipitadas al disminuir su solubilidad y
facilitar su agregación. 

*PROCEDIMIENTO:

RESULTADO PRÁCTICO:
-Los resultados obtenidos
fueron:

*Prueba de Biuret en la
caseína:

Coloración Violeta =
Positiva

*Punto Isoeléctrico
de la Caseína:
Formación de
precipitado = Positivo
Ph = 4.56

-La ecuación de la reacción que se produce es la siguiente:

-Se obtuvo un precipitado en forma de grumos de color blanco

Trabajo Práctico Nº 6 – Aminoácidos y Proteínas
1) Reacción de Biuret:
Esta reacción es positiva cuando la molécula contiene dos uniones peptídicas o
más, cercanas entre sí (es decir, tripartidos en adelante). Se realiza tratando la
solución a ensayar con CuSO4 en medio alcalino de NaOH.
Las proteínas dan color violeta, las peptonas (PM mayor 5000) color rojo-morado.
El color desarrollado se debe a la formación de un complejo de coordinación con
el C

Se observa el color
violeta indicador de la
presencia de proteínas
en ambas muestras

2) Reacción xantoproteica:
Se lleva a cabo agregando a la muestra a ensayar (por ej. clara de huevo, o leche)
ácido nítrico concentrado en caliente:
La reacción es positiva para prótidos que contienen aminoácidos con anillos
aromáticos. En la reacción estos anillos se nitran, por lo que aparece el color
amarillo intenso de sus derivados nitrados.

El color amarillo
indica la presencia
de aminoácidos con
anillos aromáticos
en su estructura

3) Reacción de Hopkins-Cole:
Al realizar la reacción de la muestra de proteínas en medio ácido sulfúrico
concentrado, frente al ácido glioxilico (Reactivo de Hopkins-Cole) aparece color
violeta en la interface solución H2SO4, debido a la formación de un colorante
similar al índigo.

La reacción es positiva
cuando los prótidos
poseen aminoácidos
con núcleo idílico
(Triptófano).

4) Reconocimiento de aminoácidos que poseen azufre:

Los aminoácidos sulfurados se descomponen al tratarlos con solución de NaOH
en caliente, formando sulfuro de sodio como producto.  Éste se pone en evidencia
acidificando con un ácido concentrado y colocando en la boca del tubo un papel
mojado con acetato de Pb:

Ensayo de reconocimiento
de aminoácidos con azufre
 Mancha característica
del sulfuro de plomo
en el papel

5) Ensayos de desnaturalización de proteínas:

Si se somete a las proteínas a la acción de ciertos agentes que trastornan su
organización, se alteran sus propiedades físicas, químicas y biológicas naturales,
y se dice que las proteínas se desnaturalizan. Usualmente, debido a la menor
solubilidad en agua de la proteína desnaturalizada se observa la precipitación en
la forma de un sólido blanco.
Si se ensaya la albúmina del huevo frente a calor, alcohol etílico, sales neutras
(como sulfato de amonio) o a la presencia de un ácido, se observa lo siguiente:
Cuando esto ocurre, las proteínas pierden las estructuras secundaria y terciaria (y
cuaternaria si la tuviere).

Efecto de diferentes agentes

desnaturalizantes sobre la
proteína testigo (albúmina de
huevo
REACCION CON ACETATO DE PLOMO ALCALINO
El acetato de plomo es una escama de blanco a gris, polvo cristalino o solido con
un leve olor a acido acetico. Se utiliza en el teñido de textiles, la impermeabilidad,
varnices e insecticidas.
Reacción con acetato de plomo alcalino.
Los Aminoácidos azufrados como Metionina, Cisteina y Cistina se reconocen por
la formación de precipitados de Sulfuro de Plomo de color gris oscuro o negro que
se forman cuando reacciona con Acetato de Plomo en medio alcalino.
PROCEDIMIENTO
Rotule 6 tubos de ensayo como: blanco, metionina, cisterna, problema, albúmina
de huevo y proteína de trigo. En cada uno agregue 2 mL. de la solución
correspondiente, 2 mL. de NaOH 10% y 0.5 mL. de acetato de Plomo al 10%.
Caliente en baño de agua a ebullición por 5 min. La formación de un precipitado
gris oscuro o negro es prueba positiva para aminoácidos azufrados.
La reacción de acetato de plomo alcalino con la clara de huevo se tornó de un
color oscuro. Esta reacción es específica para aminoácidos con azufre presente
en la molécula, como la cisteína. Se produce la hidrólisis alcalina del grupo
sulfidrilo, formándose sulfuro de sodio.
Posteriormente, el plomo desplaza al sodio, dando como resultado sulfuro de
plomo, un
precipitado de color gris o negro.
R- SH + 2 NaOH R- OH + Na2S + H2O
Na2S + (CH3-COO)2 Pb 2 CH3COONa + PbS (ptdo)
.
Introducción:
Las proteínas son compuestos que interviene, en los procesos reproducvos
formados por
aminoácidos, que conenen carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno.
Los cuales enen funciones de formación, mantenimiento y recuperación de
tejidos, son su
principal constuyente, además parcipan en la síntesis de múlples
compuestos como
hormonas, ancuerpos, membranas fetales, leche, carne y huevo
Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los
sistemas vivos y son
mucho más diversas en estructura y función que otras clases de macromoléculas.
Una sola célula
puede contener miles de proteínas, cada una con una función única. Aunque tanto
sus estructuras
como sus funciones varían mucho, todas las proteínas se componen de una o más
cadenas de
aminoácidos.
NUESTRO OBJETIVO ES determinar la presencia de proteínas utilizando la
reacción de biuret.
REACCION DE BIURET: es la técnica más simple para la determinación de las
proteínas solubles las
sustancias que poseen dos o más enlaces pep2dicos forman un complejo
coloreado violeta con
sales de cobre alcalinas. El desarrollo del color es diferente para cada proteína
DETERMINACIÓN DE LAS PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
 REACCIÓN DE DESNATURALIZACIÓN:
Procedimiento: CLARA DE HUEVO (COAGULACION)
Disponer 5 tubos de ensayo
 Tubo n° 1: agregar 2 ml de solución albúmina y luego calentar.
Color blanco debido a la alta temperatura.
Se denominan proteínas globulares. El CALOR hace que las cadenas de
proteína se desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con
otras.
 Tubo n° 2: agregar 2 ml de solución albúmina y X gotas de HCl
concentrado.

Solución dada en dos fases: liquida y sólida (partículas granuladas),

blancas solidas la solución presenta en la parte superior espuma viscosa.

 Tubo n° 3: agregar 2 ml de solución albúmina y XI gotas de NaOH 40%.

La solución se desnaturaliza a la presencia de una base fuerte también por

el grado de exotermicidad, la temperatura hace que se produzca el
fenómeno, es de color perla blanquecina, estado de colágeno, presenta
pequeñas burbujas.

 Tubo n° 4: agregar 2 ml de solución albúmina y 2 ml de solución de

sulfato de amonio al 75%.
Provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la proteína, ya que estos solutos compiten por el agua y
rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de
forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan.
 Tubo n° 5: agregar 2 ml de solución albúmina y 3ml de acetona.

Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las proteínas,

disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua

 REACCIONES DE PRECIPITACIÓN MEDIANTE ANIONES

Tubo N°1: agregar 1 mL de solución de albúmina + III gotas de
ferrocianuro de potasio.

Tubo N°2: agregar 1 mL de solución de albúmina y II gotas de HCl 10

% + III gotas de ferrocianuro de potasio

Las proteínas con ácido (HCl) se precipita con el Ferrocianuro de potasio

mediante aniones
K4Fe(CN)6 + 6HCl → 6HCN + 4KCl + FeCl2
 Tubo N°3: agregar 2 mL de solución de albúmina y II gotas de NaOH
10% + III gotas de ferrocianuro de potasio.

Las proteínas con base (NaOH) se precipitan con los cationes.

K4(Fe(CN)6) + 2NaOH → Fe(OH)2 + 2NaCN + 4KCN

2. Indique otras técnicas por las cuales se pueda identificar aminoácidos

o proteínas.
Aminoácidos Azufrados: Esta reacción detecta la Cisteína y proteínas que la
contengan. En medio carbonatado alcalino el radical mercapto de la Cisteína
se desprenden como ácido sulfhídrico que se pone en evidencia añadiendo
sales de plomo para que se forme de un precipitado negro de sulfuro de plomo.
Reacción de Folin: es un reactivo químico usado para medir los niveles de
aminas y aminoácidos El reactivo produce un color rojo brillante en soluciones
alcalinas y es también fluorescente.
Reacción de Sanger: La reacción consiste en combinar los aminoácidos con
el 2,4 -dinitrofluorobenceno o reactivo de Sanger; los dinitrofenil derivados de
aminoácidos son compuestos de intenso color amarillo, fáciles de detectar e
identificar.
Reacción de Edman: En esta reacción se condensa el grupo amino con el
Fenilisotiocianato Reactivo de Edman, formando un feniltiocarbamil -
aminoácido, que ciclisa en medio ácido y forma una fenilhidantoína distinta
para cada aminoácido
Formación de bases de Schiff: Desde el punto de vista metabólico, esta es la
reacción más importante del grupo-aminado. Las bases de Schiff son aminas
que se forman cuando los aldehídos reaccionan con aminas. En la Bioquímica
de los aminoácidos, el aldehído más importante es el Piridoxal, que en forma
de fosfato de Piridoxal (PLP) es coenzima de muchas enzimas del
metabolismo de aminoácidos. Las bases de Schiff formadas entre los
aminoácidos y el PLP, son intermediarios en muchas reacciones como
Transmaminación, Racemización, Deshidratación, y Descarboxilación.

Cuando el aminoácido forma parte de una cadena peptídica, la ciclisación

provoca el rompimiento del enlace peptídico, con lo que se libera un nuevo
grupo amino.
CONCLUSIONES
 Existen diferentes pruebas para la identificación de proteínas y aminoácidos
que permiten establecer un resultado positivo o negativo de acuerdo a las
características y composición de cada una de ellas, evidenciado en
coloraciones, presencia de anillos, etc. Se establecieron las características
de estas pruebas para la identificación cualitativa de sustancias que pueden
contener aminoácidos, proteínas o péptidos.
 El huevo contiene gran cantidad de aminoácidos esenciales, es por ello que
es considerado uno de los alimentos más nutritivos para el organismo.

 Existe gran cantidad de pruebas que permiten identificar aminoácidos

dependiendo de sus grupos funcionales en las cadenas laterales.

 Para realizar esta práctica como paso inicial es necesario cortar lo

suficientemente la leche con el uso de un cítrico en este caso, ya que esto
nos ayudará a determinar la presencia de grumos blancos que es un
indicativo para poder seguir trabajando y obtener resultados correctos

 La presencia de precipitado en la solución de caseína, al añadir ácido

acético 1 Normal, es la evidencia en la práctica, de haber encontrado el
punto isoeléctrico

 -El precipitado formado, se puede volver a disolver adicionando poco a

poco, NaOH  1N. 

 La reacción de la caseína con el reactivo de Biuret observamos una

coloración violeta lo que quiere decir que nos dio positivo ya que se da la
formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares
de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces
peptídicos de la proteína. 
 REFERENCIAS

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(2014). Caracterización físico-química y contenido de proteínas de extractos
fluidos del ostión de mangle (Crassostrearizophorae). Revista Cubana de
Química, 26 (1), 66-74. Recuperado en 26 de junio de 2019, de
http://scielo.sld
 Chaparro S, Lara A, Sandoval A, Sosa S, Martínez J, Gil J. Caracterización
funcional de la almendra de las semillas de mango (Mangifera indica
L.) Revista Ciencia en Desarrollo. 2015; 6 (1): 67-75
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 Fuentes F, Quispe  I, García J. Estandarización del método de Biuret para
cuantificar proteínas totales en suero antibotrópico polivalente producido en
el centro nacional de productos biológicos del INS. Bol – Inst Nac
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 Laboratorios Winer. Proteínas totales. Método colorimétrico para la
determinación de proteínas totales en suero y plasma. Disponible en:
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 Plummer, David. (1981) Bioquímica práctica. Mc Graw Hill.

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reconocimiento deaminoácidos. Guía numero 9

https://es.slideshare.net/andreavazquezcelio/identificacin-de-protenas-62642319

https://www.academia.edu/23063615/Informe_de_laboratorio_desnaturalizaci
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https://repositorioacademico.upc.edu.pe/bitstream/handle/10757/313688/MA129_
Guia_Laboratorio_2014-1_caratula%20nueva.p

https://www.aprendecontabella.com/courses/biologia-general/lectures/15511013
https://es.slideshare.net/andreavazquezcelio/identificacin-de-protenas-62642319