La Hemoglobina

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HEMOGLOBINA

- Grupo:

- Yujra C. Carla Lorena


- - Lescano Yessica
- - Aranibar M. Maria L.
- - Duran Vianca
- -Rebozo P. Heidy
- - vallejos Miriam
- - Castillo A.Diany Y.
- Condori Apaza Ayda Milagro
- - Sarzuri O. Marisabel
• La hemoglobina es una proteína conjugada cuyo grupo proteico es
el hem o hemos al cual debe su intenso color rojo.
• La gran importancia funcional

• Entre la hemoprotenia está

• -Citocromos

• - mioglobina

• Hemoglobina-. Responsable de oxígeno a la sangre.

• Tanto -.

- Mioglobina están construida por una proteína


- Hemoglobina

- La mioglobina: tiene una masa muscular de 16.700 Da posee una


cadena polipeptidica unida a un grupo Hemo.
- La Hemoglobina: 64.500 Da una molécula tetramerica integrada
por cadena de globina
HEMO
Es una porfirina (es un grupo prostético) HEMO B-HEMO C

Tiene dos formas: Libre / Asociado a proteína

ESTRUCTURA:

• Contiene hierro(2-3)

• 4 Anillos Pirroles (doble enlace-1 nitrógeno)

• Tiene sustituyentes con grupos: (metilos, vinilo, propionatos)

PRESENTES EN LAS PERSONAS:

Hombre adulto: se encuentran 2 tipos de hemoglobina:

Hemoglobina A1/mas del 95 % en los glóbulos rojos.

Hemoglobina A2/ no alcanza al 3 % del total.

Recién nacido: se encuentra otro tipo de hemoglobina llamada F.

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GLOBINA

ES UNA MOLECULA TETRAMERICA:


Esta constituida por la asociación de dos cadenas polipeptídicas
de 141 aminoácidos. (α, δ, ξ, o, ε, ) y otras dos cadenas de 146
aminiacidos (β, δ y ε).
EN EL HOMBRE ADULTO NORMAL EXISTEN DOS
TIPOS DE HEMOGLOBINA: La hemoglobina A, que está
formada por dos subunidades α ,y dos β es una de las más
abundantes pues representa más del 95% en los glóbulos rojos.

HEMOGLOBINA A2 :formada por dos cadenas (α2 y δ2)


esta representada una porción que no alcanza el 3%.

En los recién nacidos está constituida por dos cadenas α y


dos α2 y2.esta hemoglobina llamada también fetal es
esencial en los últimos 6 meses de la vida.

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Estructura cuaternaria de la hemoglobina:
Está constituida por cuatro cadenas por (α y β) Y el
hemo que está alogada en el ´´nicho´´. éste se coloca
con sus dos restos propionilo dirigido hacia afuera.
Las uniones de las cuatro cadenas son más firmen en
las subunidades subunidades diferentes (α - β) que
para la misma clases (α- α y β-β). Entre las primeras
se establece interacciones hidrofobicas y puentes de
hidrógeno. Los contactos entre cadenas α o entre
subunidades β son escasos y se limitan a atracciones
electrosfácticas.

Estructura secundaria y terciaria:


Las características que presenta no son comunes en
proteínas globulares ya que el 80% poseen estructuras
helicoidal . cada subunidades está formada por
segmentos de hélice.

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Funciones de la hemoglobina

• La hemoglobina está compuesta por una proteína


denominada globina y un compuesto denominado
hemo Tiene proteína del interior de los glóbulos
rojos que transporta oxígeno desde los pulmones a
los tejidos y órgano del cuerpo.

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DERIVADOS DE HEMOGLOBINA

CARBOXIHEMOGLOBINA

Es el compuesto resultante de la unión de


hemoglobina con monóxido de carbono (CO) el cual
una vez en la sangre tiende a unirse de esta manera.

El CO es toxico porque al formarse la


carboxihemoglobina, ésta ya no puede captar el
oxigeno, este provoca que exista menos
hemoglobina disponible para transportar oxigeno
desde los pulmones al resto del cuerpo.

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Metahemoglobina

La METAHEMOGLOBINA es
una hemoglobina anómala el
átomo del hierro inmerso en la
molécula de hemo ha dejado
de estar reducido Fe++ y ha
pasado a estar oxidado Fe+++

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Metahemoglobina

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Hemoglobina Glucosilada

La Hemoglobina glucosilada también llamada hemoglobina glicosilada


hemoglobina A1c o simplemente Hb A1c , es la prueba de sangre utilizada
para monitorizar paciente diabéticos en una forma efectiva para evaluar los
niveles promedio de glucosa en la sangre durante los últimos dos o tres meses.

Diagnóstico de diabetes con hemoglobina


HB a1c > a 6,5% Diabetes
HB a1c de 5,7% a 6,4% Prediabetes
Hba1c < a 5,6% Normal

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Hemoglobinas anormales La hemoglobina anormal puede cambiar
el tamaño y la forma de sus glóbulos
rojos. Esto puede ser causado por células
que se agrupan y bloquean el flujo,
haciendo difícil que se transporte
eficientemente oxígeno a su cuerpo. Su
La hemoglobina anormal es una
cuerpo puede descomponer esas células
condición genética o adquirida
más rápido de lo normal, causando
que causa que las células rojas
anemia.
de la sangre tengan un tipo
anormal de hemoglobina, la
molécula que transporta el
oxígeno en el cuerpo. Algunas
personas tienen hemoglobina
anormal desde que nacen,
mientras que otras la
desarrollan por una infección o
un problema médico.

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Principales tipos de hemograbinas anormales

Principales Tipos de Hemoglobina Anorma


1. Hemoglobina S (HbS):Causa: Mutación en el gen que codifica la
cadena beta de globina.Enfermedad Asociada: Anemia de células
falciformes.Efectos: Los glóbulos rojos se deforman en forma de
hoz, obstruyen los vasos sanguíneos, causan dolor, infecciones y
daño a órganos.
2. Hemoglobina C (HbC):Causa: Otra mutación en el gen de la
cadena beta.Efectos: Puede causar anemia hemolítica leve, con
glóbulos rojos frágiles que se descomponen fácilmente.
3. Hemoglobina E (HbE):Causa: Mutación común en poblaciones
del sudeste asiático.Efectos: Puede causar anemia leve si se
hereda de ambos padres.
4. Otras variantes (D, G, etc.):Características: Existen muchas otras
variantes menos comunes que pueden tener diferentes efectos,
desde asintomáticas hasta graves.
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Como dijo mi ex
hasta aca se acabo
gracias
………😎……..
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