Semana Xiii. Enzimas Aspectos Generales

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERÚ
Facultad de Ingeniería de Industrias Alimentarias
BIOTECHNOLOGY OF
ENZYMES
2022- II
ASPECTOS GENERALES DE ENZIMAS
 Químicamente son proteínas globulares unidos a cofactores, de alto peso

molecular (unidades Daltons).
 Son catalizadores biológicos o biocatalizadores que aceleran reacciones
bioquímicas dentro de organismos vivos y en procesos biotecnológicos y
pueden extraerse de células (Robinson, 2015)
DATOS HISTÓRICOS
 1876, fue acuñado por Wihlelm Kuhne (Aleman) la

palabra ENZIMA, deriva del griego Enzume.
En = dentro; Zume = levadura

 1878, W. Kühne (fisiólogo Alemán), utilizó por primera vez la palabra "enzima”
para describír el metabolismo de la glucosa en etanol por Saccharomices. c.
 A finales del siglo XIX y principios del siglo XX, hubo avances significativos en
la extracción, caracterización y explotación comercial de muchas enzimas.
 Década de 1920, se determinó que la actividad catalítica de las enzimas, está

asociada a moléculas de proteínas.
 60 años después se creía que todas las enzimas eran proteínas.
 1980 encontraron que algunas moléculas de ácido ribonucleico (ARN) tenían

capacidad catalítica y se llamaban ribozimas, que tienen función importante en
la expresión génica.
 A pesar de estas notables excepciones catalíticas, gran parte de la enzimología

clásica, se centra en las proteínas activas, que poseen actividad catalítica.
ESTRUCTURA QUÍMICA DE ENZIMAS
(Proteína Inactiva o
de baja actividad)
 Cofactores inorgánicos: incluye varios
iones inorgánicos como: Zn 2+ , Mg2+, Mn2+,
Fe2+, Cu2+, K+, y Na+
Proteína - Cofactor  Cofactores orgánicos: llamados coenzimas,
son sustancias de estructura diversa, en su
mayoria son vitaminas hidrosolubles o se
forman a partir de ellas.
 Actividad específica de c/enzima, depende
de la estructura proteica característica.
 Actividad óptima de muchas enzimas (no
de todas) depende de los cofactores.
Almeida, Aquarone, (2001)

COENZIMAS: Nombre, función y relación con las vitaminas
Niacina = vitam B3 cuerpo sintetiza Almeida, Aquarone, (2001)

FUNCION DE ENZIMAS:
Incrementa la velocidad o celeridad de una reacción bioquímica, disminuyendo la

energía de activación .
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (Ea): diferencia entre los niveles de energía del estado
basal y el estado excitado (de transición) de los reactantes
Diagrama del perfil energético de una reacción sin (a) y con biocatalizador (b) (Robinson , 2015)
Enzima
Reacción hipotética A + B A – B.
PRINCIPALES CARACTERÍSTICAS
a) Especificidad de acción
 Catalizadores potentes, generalmente catalizan la conversión de un solo tipo o un rango
de tipos similares de sustrato en producto (Robinson, 2015). Ejemplo la fosfatasa alcalina
puede liberar grupos fosfato de varios sustratos
 Algunas exhiben especificidad absoluta (especificidad alta), significa que sólo actúan
sobre un determinado sustrato para formar un producto único.
 La alta selectividad y las condiciones suaves o moderadas de reacción en las que operan
dichos procesos industriales, traen como consecuencia un ahorro energético y económico
ES
Almeida, Aquarone, (2001)

Enzimas : Principio de especificidad
catalítica
Fijación Transformación
Residuos de aminoácidos de fijación: responden por la unión de la enzima con el

sustrato, involucran aproximadamente 10 aa (Robinson, 2015)
Residuos de aminoácidos catalíticos: intervienen en la transformación química del

sustrato. Los residuo son fundamentales en la fijación del sustrato y catálisis, su
modificación genera pérdida total de la actividad enzimática
b) Catalizadores más eficientes:
• Reacciones catalíticas con mejores ventajas, que los catalizadores

químicos en condiciones ambientales y/o moderadas.
• Se requiere cantidades pequeñas para la catálisis y puede recuperarse

mediante inmovilización.
 El uso de enzimas en bioprocesos industriales (biotecnología blanca) permite

remplazar tecnologías contaminantes por otras más limpias o amigables con el
medio ambiente, ejemplo de aplicación de enzimas en procesos de síntesis
química (DASILVA, 2004).
 Uso de enzimas en el desarrollo de procesos ecológicamente sustentables,

ejemplo en la producción de biocarburantes (biocombustibles) de residuos
agrícolas o agroindustriales donde el impacto ambiental y el uso de recursos
renovables juegan un papel preponderante (Rodríguez y Castillo 2015).
• c) Regulación de actividad:
• Se pueden regular la actividad catalítica, desde condiciones de baja
actividad, suministrándoles cofactores.
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
Recomendado por la Comisión Internacional de Enzimas (IEC).
 Están clasificados en seis grandes clases y subclases.
Clasificación se basa en el tipo de reacción que cataliza y son

identificados o codificados con cuatro dígitos: Ejemplo el Lactato
deshidrogenasa: 1.1.1.27.
• 1. Clase: oxidorreductasa
• 1. Sub clase donador de hidrógeno
• 1. Sub sub clase receptor de hidrógeno
• 27. Es la 27 enzima categorizado en el grupo de oxidorreductasas
NAD = nicotinamida adenina dinucleótido

A – B +H2O – AH+ BOH
AH2+O2---A + H2O
A = B---- A – B
I
NH
ABC --------ACB
AB+C---- A + CB
A + B + XTP → AB + XDP + Pi
Ejemplo de Isomerasas
Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de la misma

molécula (Isómeros)
Glucosaisomerasa
glucosa-6-fosfato
isomerasa (EC 5.3.1.9
Glucosa – 6 – fosfato Fructosa – 6 - fosfato

Factores que afectan la actividad catalítica de enzimas
EFECTO DEL pH
La mayoría de las enzimas presentan un pH óptimo para su actividad catalítica;

por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente.
Al ser las enzimas de naturaleza proteica se desnaturalizan y pierden su actividad
si el pH varía más allá de unos límites estrechos.
EFECTO DE LA TEMPERATURA
La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la

temperatura. La variación de la actividad enzimática con la temperatura es
diferente de unos enzimas a otros en función de la barrera de energía de
activación de la reacción catalizada.
EFECTO DEL SUSTRATO
Las enzimas tienen un especificidad alta por el sustrato, se unen estrechamente

para ser transformados
ENZYMATIC TECHNOLOGIES
Leather tanning = curtido de cuero
Forecast = pronóstico
Household care = cuidado del hogar
Lead over = liderar
PRINCIPALES PRODUCTORES DE ENZIMAS A NIVEL MUNDIAL
Del Moral et al., 2019

Enzimas de Aplicación Industrial
HIDROLASAS
25% 75%
75% OTRAS ENZIMAS
25%
Demain, A. L. (2000) Microbial Biotechnology 18: 26-31.

Ganancias en el mercado enzimático del 2008-2015 (BCC Research)
DIFERENCIAS EN LA CALIDAD DE ENZIMAS
ENZIMA ENZIMA ENZIMA

INDUSTRIAL ANALÍTICA CLÍNICA
*Escala de Toneladas cruda mg - g mg – g

producción.
*Grado de Cruda Cristalina – Pura Pura – cristalina

produción
*Actividad. Presente Generalm. Ninguna en Solo isoenzimas

Secundarias. caso positivo  def.
Origen Microbiano generalm. Microbiano, animal Microbiano, animal

Extracelular plantas. plantas. General,
General intracelular intracelular
Múltiples Parcialm. Posible Posible en parte No posible todavía.

aplicación
Coste de Bajo. Medio alto. Alto.
producción.
FUENTES ENZIMÁTICAS
DE ORIGEN ANIMAL
Renina:
DE ORIGEN ANIMAL
Pancreatina:
DE ORIGEN ANIMAL
Pepsina: enzima digestiva, excretada por las células del estomago

Función: Degrada proteínas en péptidos
Pepsina
Proteína péptidos
Enzimas de origen vegetal
BROMELINA
-Proteasa vegetal, proveniente de la piña (Ananas

comosus)
-Acción hidrolítica selectiva en un amplio rango de

condiciones controladas.
-Su extracción es más fácil que la papaína

-Se inactiva lentamente a bajas temperaturas (71°C) a
diferencia de la papaína
-No deja olores desagradables

-Es más efectivo en la hidrólisis de tejido conectivo del
tejido muscular para ablandar la carne e hidrolizar
proteínas solubles de cerveza (Clavijo et al., 2012).
Catalasa:
Perteneciente a la categoría de las oxidorreductasas que cataliza la descomposición del
peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua. Esta enzima utiliza como cofactor al
grupo hemo y al manganeso
Las patatas son una fuente de catalasa económica y versátil. Otras hortalizas que son ricas
en catalasa son los puerros, las cebollas, los rábanos, las coles, las zanahorias, las espinacas,
los pepinos, los nabos, el apio y el repollo, mientras que el calabacín contiene una cantidad
menor
 Desarrollo de investigación de la aplicación de la catalsa en la Industria textil, para purificar el peróxido de

hidrógeno y convertirlo en agua (H2O) y Oxígeno, y no afectar el medio ambiente (Pérez , 2015).
 Industria alimentaria, se utiliza en combinación con otras enzimas en la conservación de alimentos y en la

fabricación de bebidas y determinados alimentos.
PAPAINA
-Proteasa, proveniente del látex de la papaya verde

-Se extrae y se purifica el zumo lechoso
-Usado desde hace muchos años para ablandar la carne
para consumo directo y en la industria (Ramírez, 2019)
-Se desnaturaliza a T° altas (77 a 85°C)
-Estable a 4°C y pH 6-7.
-Hidroliza enlaces peptídicos de la proteína muscular
-Indice de aplicación 3g/lb carne
FICINA
-Actividad proteolítica sobre enlaces disulfuro de aa

cisteína
-Lo que genera el ablandamiento de la carne
-Se extrae del látex de la higuera
-Rendimiento: 11-12 g materia seca/100mL de látex
-Baja temperatura de inactivación
-Producción limitada/alto costo
ENZYME APPLICATIONS
APLICACIONES DE ENZIMAS EN LA INDUSTRIA LIMENTARIA
Beta-glucanasa: Hidroliza glucanos en la maltosa para facilitar la filtración después del macerado en la
elaboración de la cerveza.
Lipasa: mejora el desarrollo del sabor y acorta el tiempo para la maduración del queso. Producción de
grasas especiales con cualidades mejoradas. Producción de queso / mantequilla modificado con enzimas a
partir de requesón o grasa de mantequilla.
Papaína: se usa como ablandador de carne. Se utiliza en la fabricación de cerveza para evitar la formación
de turbidez en el enfriamiento, hidrolizan las proteínas para evitar la reaccionan con los taninos y reducir
la formación de coloides insolubles.
Pectinasa: tratamiento de la pulpa de la fruta para facilitar la extracción del jugo y para la clarificación y
filtración del jugo de fruta.
Lactasa: hidrólisis de lactosa de leche para personas que carecen de lactasa. Descomposición de lactosa
en productos de suero para fabricar poliactida.
Acetolactato decarboxilasa: reduce tiempo de maduración del vino por conversión de acetolactato en
acetoína.
Glucosa oxidasa: Conversión de glucosa en ácido glucónico para evitar la reacción de Maillard (reacción
que da a los alimentos dorados un sabor particular) en los productos de panadería u horneados causados
por el alto calor
Glucosa oxidasa/Catalasa: eliminación de glucosa u oxígeno de los alimentos para mejorar su capacidad
de almacenamiento. Ejem. remueve glucose from egg-white before drying for use in the baking industry,
removing hydrogen peroxide from milk prior to cheese production. Another use is in food wrappers (envases
o envoltorios) where it prevents food from oxidizing. Catalase is also used in the textile industry, removing
hydrogen peroxide from fabrics to make sure the material is peroxide-free.
Yari et al., 2017)
¿CÓMO SE MANIFIESTA ESTOS EFECTOS
FÍSICOS, QUÍMICOS Y ORGÁNICOS?
Disminución de la viscosidad
Mejoran la filtrabilidad.
Clarifican o estabilizan líquidos para su conservación.
Insolubilizan macromoléculas para formar precipitados.
Mejoran la digestibilidad.
Mejoran la fermentabilidad.
Mejoran la textura.
Corrigen deficiencias enzimáticas de origen natural.
Mejoran las características organolépticas.
Aumentan el poder edulcorante.
Mejoran la estabilidad bactereológica.
Disminuyen la aptitud a la cristalización
La mayoría de transformaciones, son de carácter hidrolítica o
degradativo y se usan enzimas hidrolíticas.

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Facultad de Ingeniería de Industrias Alimentarias

 Químicamente son proteínas globulares unidos a cofactores, de alto peso

 1876, fue acuñado por Wihlelm Kuhne (Aleman) la

En = dentro; Zume = levadura

 Década de 1920, se determinó que la actividad catalítica de las enzimas, está

 60 años después se creía que todas las enzimas eran proteínas.

 1980 encontraron que algunas moléculas de ácido ribonucleico (ARN) tenían

 A pesar de estas notables excepciones catalíticas, gran parte de la enzimología

Almeida, Aquarone, (2001)

Niacina = vitam B3 cuerpo sintetiza Almeida, Aquarone, (2001)

Incrementa la velocidad o celeridad de una reacción bioquímica, disminuyendo la

Almeida, Aquarone, (2001)

Residuos de aminoácidos de fijación: responden por la unión de la enzima con el

Residuos de aminoácidos catalíticos: intervienen en la transformación química del

• Reacciones catalíticas con mejores ventajas, que los catalizadores

• Se requiere cantidades pequeñas para la catálisis y puede recuperarse

 El uso de enzimas en bioprocesos industriales (biotecnología blanca) permite

 Uso de enzimas en el desarrollo de procesos ecológicamente sustentables,

Recomendado por la Comisión Internacional de Enzimas (IEC).

 Están clasificados en seis grandes clases y subclases.

Clasificación se basa en el tipo de reacción que cataliza y son

NAD = nicotinamida adenina dinucleótido

Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de la misma

Glucosa – 6 – fosfato Fructosa – 6 - fosfato

La mayoría de las enzimas presentan un pH óptimo para su actividad catalítica;

La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la

EFECTO DEL SUSTRATO

Las enzimas tienen un especificidad alta por el sustrato, se unen estrechamente

Del Moral et al., 2019

Demain, A. L. (2000) Microbial Biotechnology 18: 26-31.

ENZIMA ENZIMA ENZIMA

*Escala de Toneladas cruda mg - g mg – g

*Grado de Cruda Cristalina – Pura Pura – cristalina

*Actividad. Presente Generalm. Ninguna en Solo isoenzimas

Origen Microbiano generalm. Microbiano, animal Microbiano, animal

Múltiples Parcialm. Posible Posible en parte No posible todavía.

Pepsina: enzima digestiva, excretada por las células del estomago

-Proteasa vegetal, proveniente de la piña (Ananas

-Acción hidrolítica selectiva en un amplio rango de

-Su extracción es más fácil que la papaína

-No deja olores desagradables

 Desarrollo de investigación de la aplicación de la catalsa en la Industria textil, para purificar el peróxido de

 Industria alimentaria, se utiliza en combinación con otras enzimas en la conservación de alimentos y en la

-Proteasa, proveniente del látex de la papaya verde

-Actividad proteolítica sobre enlaces disulfuro de aa

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